第八章酶的作用机制和酶的调节解析
酶的作用机制和酶的调节
酶的活性部位
与催化作用相关的结构特点
• 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化 反应的空间局限（部位）。
• 结合部位(Binding site)： 酶分子中与底物结合的部位 或区域一般称为结合部位。
胰核糖核酸酶A
胰核糖核酸酶A
胰核糖核酸酶 A
胰 核 糖 核 酸 酶
A
羧肽酶A
丝氨酸蛋白酶族
消化作用的丝氨酸蛋白酶
• 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶是一组 密切相关的水解酶类，它们的作用是水解肽链。
• 在胰脏内合成的是它们没有活性的酶原，然后 被分泌到消化道，并且仅仅在使用前被活化。 这3种酶各有分工，每种酶在不同类型氨基酸 侧链相邻的肽键处水解蛋白质链。
溶菌酶
溶 菌 酶
溶菌酶
溶菌酶 溶菌酶
葡萄糖残基结合于酶D位使葡萄糖基由椅式转为高级量维持的半椅式活化态 D位葡萄糖基环上氧原子未成键电子对向C1转移形成双键 C1-O间电子对转移至O成O-，O-接受Glu35羧基之H，C1-O断裂，释放第一个产 物R-OH C1因电子丢失呈正电状态，Asp52电离的O-维持C1的正电过渡态 因Glu35之OH间电子对转移至O，Glu35之O呈负电（未成键电子对） Glu35-O-攻击H2O之H形成-OH，促使水电离产生OH葡萄糖C1+与OH-结合恢复低能量维持的稳定葡萄糖椅式构象并释放第二个产物
(1)临近定向效应
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方 面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，另一方面， 由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作 用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严 格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。
酶的作用机制和酶的调节
别构激活剂 别构抑制剂
（2）别构酶的动力学
S形曲线（正协同） 表观双曲线（负协同效应）
（二）酶原的激活
酶原(zymogen)：酶的无活性的前体
酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性 的酶的过程。酶原激活的实质是酶活性部位 的形成或暴露至分子的表面。
酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发 挥作用；避免细胞自身消化；也可保证某些 特殊生理过程的正常进行，如凝血作用；有 的酶原可以视为酶的储存形式。
溶菌酶催化底物C1-O键裂解
五、酶活性的调节控制
（一）别构调控（allosteric regulation）
定义 别构调节：酶分子的非催化部位与某些
化合物可逆地非共价结合后发生构象的 改变，进而改变酶活性状态。 别构酶：具有别构现象的酶。 别构剂：能使酶分子发生别构作用的物
质。通常为小分子代谢物或辅因子
白
S
酶
SS
胰蛋白酶原
肠激酶
胰凝乳蛋白酶原
α-胰凝乳蛋白酶 +两个二肽
自
六肽
身 催
+
化
胰蛋白酶
弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶 + 碎片
羧基肽酶原A
羧基肽酶A + 碎片
肠激酶启动的酶原激活
出血性胰腺炎发病机制？
凝血机制：1、受伤血管收缩减少血流；2、血小板粘聚成
栓堵住伤口；3、凝血相关因子的级联激活作用
蛋白激酶，磷酸化
酶
磷酸酶，脱磷酸化
酶-P
由核苷三磷酸（ATP）提供磷酸基，都需Mg2+。
酶的活性形式： 可能是磷酸化也可能是脱磷酸化
底物蛋白质被磷酸化的氨基酸残基有两类： （1）“P-O”键连接，如Thr, Ser, Tyr, Asp, Glu…… （2）“P-N”键连接，如Lys, Arg, His……
酶的作用和作用机理是什么
酶的作用和作用机理是什么
酶是一种特殊的蛋白质，它在生物体内起着至关重要的作用。
酶是生物体内催
化化学反应的催化剂，能够加速反应速率而不改变反应所引发的方向。
酶的作用机理涉及到酶与底物的结合、反应过渡态的形成以及产物释放等多个步骤。
在生物体内，酶扮演着“生命的工厂”角色。
酶能够在生体温下加速化学反应，
从而维持生物体内繁复的代谢过程顺利进行。
酶选择性地作用于特定的底物，使得生物体内的代谢通路高效而有序。
酶的作用机理主要包括底物结合、催化反应和产物释放三个主要步骤。
首先，
酶通过其特定的活性位点与底物结合形成酶-底物复合物。
这种结合能够使底物的
化学键变得更容易断裂，从而促进反应的进行。
接着，酶通过提供合适的环境和催化功能，促使底物发生化学反应，形成反应过渡态。
最后，酶释放产物，使得反应达到平衡状态。
酶的催化活性受到多种因素的影响，包括底物浓度、温度、pH值等。
酶活性
一般随着底物浓度的增加而增加，但在一定浓度范围内会达到最大值。
温度和pH
值也会影响酶的构象和活性，过高或过低的温度及异常的pH值都会影响酶的活性。
总之，酶作为生物体内化学反应的催化剂，发挥着重要的作用。
通过理解酶的
作用机理，可以更好地认识生物体内代谢的调控和调节机制，对于人类健康和医学研究具有重要意义。
酶的作用和作用机理
酶的作用和作用机理
在生物化学领域中，酶是一类高效的催化剂，对生物体内各种生物化学反应起着至关重要的作用。
酶在细胞内起到了调控代谢途径、合成分子和分解废物等重要功能。
本文将探讨酶的作用与作用机理。
酶的作用
酶在生物体内参与了各个生物化学反应，可以加速反应速率，降低活化能，从而促进生物体的正常代谢。
以消化系统为例，唾液中的唾液淀粉酶可以催化淀粉分解成葡萄糖，使得食物中的多糖得以被吸收。
类似地，胃蛋白酶可以将蛋白质分解成氨基酸，以供生物体合成自身所需的蛋白质。
此外，酶还可以通过调控代谢路径来维持细胞内的稳态。
例如，ATP合成酶和ATP分解酶协调合成和分解ATP，保持细胞内ATP的水平，从而满足细胞对能量的需求。
酶的作用机理
酶的作用机理主要是通过诱导适当的环境条件，使得底物能够更容易地进入酶的活性中心，并促使反应发生。
酶的活性中心通常是一个具有特定结构的裂解活性相对较高的部分。
酶的活性中心与底物结合后形成酶底物复合物，而这个复合物的形成使得反应能够以更少的活化能发生。
此外，酶的活性会受到温度、pH值等环境条件的影响。
一般来说，酶对于适宜的温度和pH值会有最高的活性，当环境条件偏离适宜范围时，酶的活性会受到影响。
这也是为什么在一些生物学实验中，需要严格控制温度和pH值的原因。
总的来说，酶作为生物体内重要的催化剂，在调控细胞代谢、合成和分解各种生物分子等方面发挥着非常重要的作用。
通过了解酶的作用和作用机理，可以更好地理解生物体内种种生物化学过程的本质。
生物化学(第三版)第八章 酶通论课后习题详细解答 复习重点
第八章酶通论提要生物体内的各种化学变化都是在酶催化下进行的。
酶是由生物细胞产生的，受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
与一般催化剂相比有其共同性，但又有显著的特点，酶的催化效率高，具有高度的专一性，酶的活性受多种因素调节控制，酶作用条件温和，但不够稳定。
酶的化学本质除有催化活性的RNA分子之外都是蛋白质。
根据酶的化学组成可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质是由不表现酶活力的脱辅酶及辅因子（包括辅酶、辅基及某些金属离子）两部分组成。
脱辅酶部分决定酶催化的专一性，而辅酶（或辅基）在酶催化作用中通常起传递电子、原子或某些化学基团的作用。
根据各种酶所催化反应的类型，把酶分为六大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。
按规定每种酶都有一个习惯名称和国际系统名称，并且有一个编号。
酶对催化的底物有高度的选择性，即专一性。
酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。
酶的专一性可分为结构专一性和立体异构专一性两种类型。
用“诱导契合说”解释酶的专一性已被人们所接受。
酶的分离纯化是酶学研究的基础。
已知大多数酶的本质是蛋白质，因此用分离纯化蛋白质的方法纯化酶，不过要注意选择合适的材料，操作条件要温和。
在酶的制备过程中，没一步都要测定酶的活力和比活力，以了解酶的回收率及提纯倍数，以便判断提纯的效果。
酶活力是指在一定条件下酶催化某一化学反应的能力，可用反应初速率来表示。
测定酶活力及测酶反应的初速率。
酶活力大小来表示酶含量的多少。
20世纪80年代初，Cech和Altmsn分别发现了某些RNA分子具有催化作用，定名为核酶（ribozyme）。
有催化分子内和分分子间反应的核酶。
具有催化功能RNA的发现，开辟了生物化学研究的新领域，提出了生命起源的新概念。
根据发夹状或锤头状二级结构原理，可以设计出各种人工核酶，用作抗病毒和抗肿瘤的防治药物将会有良好的应用前景。
抗体酶是一种具有催化能力的蛋白质，本质上是免疫球蛋白，但是在易变区赋予了酶的属性。
酶的作用特点及作用机制
酶的作用特点及作用机制
酶作为生物体内的生物催化剂，在生物体内起着至关重要的作用。
本文将探讨酶的作用特点及其作用机制。
一、酶的作用特点
1. 专一性
酶对于特定的底物具有高度的专一性，能够选择性地催化特定的反应。
2. 高效性
由于酶的存在，生物体内的反应速度显著加快，使得生物体内各种代谢过程能够高效进行。
3. 可逆性
大部分酶催化的反应均具有一定的可逆性，可以根据需要在不同的条件下进行反应的正逆方向。
4. 适应性
酶能够适应不同的环境条件，如温度、pH等变化，保持一定的催化活性。
二、酶的作用机制
1. 底物与酶的结合
酶通过其活性部位与底物结合形成酶-底物复合物，这种结合是具有一定特异性的。
2. 底物的转化
酶-底物复合物促使底物分子发生特定的化学反应，转化为产物，同时酶分子保持不变。
3. 产物的释放
产物生成后，酶与产物的结合力降低，产物从酶表面释放出来，酶分子重新回到活性状态。
4. 酶的再生
酶在催化反应过程中始终是参与反应但不发生改变的，可以循环利用，称为酶的再生。
5. 辅因子作用
部分酶在催化反应时需要辅因子的辅助，如金属离子或辅酶等，这些辅因子对于酶的催化活性具有重要的影响。
结语
总的来说，酶作为生物体内的生物催化剂，有其独特的作用特点和作用机制，对于生物体内代谢过程的正常进行具有不可替代的作用。
通过深入了解酶的作用特点及作用机制，可以更好地理解生物体内的生物化学过程。
酶作用机制和酶调节方式
3 酶原激活举例
胰脏分泌的胰蛋白酶原进入小肠后，可 被肠液中的肠激酶激活或自身激活，自N端 切下一个6肽后，肽链重新折叠而形成有活 性的胰蛋白酶。
酶作用机制和酶调节方式
四、 酶促反应动力学
1 酶促反应速度 用单位时间内底物的减少量或产物的增
加量来表示。
酶作用机制和酶调节方式
如：
每小时催化1克底物 每小时催化1ml某浓度溶液 每分钟催化1ug底物
一定时间 一定量底物
酶作用机制和酶调节方式
（1）国际单位（IU）
在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物 浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化为产 物所需的酶量。 1 IU= 1 mol / min
——酶活力单位标准化
酶作用机制和酶调节方式
终态 活化过程
酶促反应降低活化能
（一）底物和酶的邻近效应和定向效应
定
靠近
向
静电吸引
疏水作用
底物
酶
（二）底物的形变和诱导契合
诱导 互补性 结构变化
契合
能否契合— 专一性的由来
• 产物脱离
酶复原－催化剂
酶作用机制和酶调节方式
羧肽酶 A
羧肽酶催化中的电子云形变
＋
电子云形变
＋
注 意
C＋=O－
靠近
酶的结构与功能
酶作用机制和酶调节方式
一、酶的活性部位 ( active site ） 活性中心（active center)
——与酶活性直接相关的区域
局限在酶分子的特定部位
酶作用机制和酶调节方式
结合部位：与S结合
活性中心
决定酶促反应的专一性
催化部位：促进S发生化学变化 决定酶促反应的性质
第08章酶的作用机制和酶的调节(王)
己糖激酶的真正底 物是Mg --ATP 物是Mg2+--ATP
（六）多元催化和协同效应
酶的催化过程通常是多种机制同时作用， 酶的催化过程通常是多种机制同时作用， 相互协同，因而有很高的催化效率。 相互协同，因而有很高的催化效率。 如：咪唑基的pK值接近生理pH值。在中 咪唑基的pK值接近生理pH值 值接近生理pH 性条件下，有一半以酸形式存在， 性条件下，有一半以酸形式存在，另一半 以碱形式存在， 以碱形式存在，可同时进行酸催化和碱催 的接受和供出速度快， 化。且H+的接受和供出速度快，是酸碱催 化中最重要的基团。 化中最重要的基团。
协同指数（饱和比值） 协同指数（饱和比值）
饱和比值 Rs =([S]90%V/[S]10%V)=811/n 等于81为米氏酶， 等于81为米氏酶， 81 小于81则为正协同效应 81则为正协同效应， 小于81则为正协同效应， 大于81 负协同效应。 81为 大于81为负协同效应。 更常用的是Hill系数法。 更常用的是Hill系数法。 Hill系数法 米氏酶等于 等于1 米氏酶等于1， 正协同酶大于 大于1 正协同酶大于1， 负协同小于 小于1 负协同小于1。 log(v/(Vm-v))对log[S]作图 作图， 以log(v/(Vm-v))对log[S]作图，曲线的最大 斜率为Hill系数。 Hill系数 斜率为Hill系数。
（2）别构酶的动力学
正协同效应： 1）正协同效应：
酶的一个亚基与 底物结合后， 底物结合后，其他亚 基与底物的结合能力 加强， [S]曲线为 曲线为S 加强，v-[S]曲线为S 形。
负协同效应： 2）负协同效应：
酶的一个亚基与 底物结合后， 底物结合后，其他亚 基与底物的结合能力 减弱， [S]曲线为 减弱，v-[S]曲线为 表观双曲线。 表观双曲线。
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酶的活性部位
与催化作用相关的结构特点
• 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化 反应的空间局限（部位）。 • 结合部位(Binding site)： 酶分子中与底物结合的部位 或区域一般称为结合部位。
（一）酶的活性部位的特点
（1）活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分，通 常只占整个酶分子体积的1%-2%。 （2）酶的活性部位是一个三维实体。酶的活性取决于活 性中心的构象。 （3）酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补，而是 在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时 是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这 是催化基团的位置也正好在所催化底物键断裂和即将 生成键的适当位置。 （4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内。 （5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 （6）酶活性部位具有柔性或可运动性。
His 残基的咪唑基是酶的酸碱催化作用中最活泼的一 个催化功能团。
酸碱催化
-COOH,
+ -NH3,
-SH,
-COO ,
-NH2, O-
..
-S ,
OH
HN
+
NH
:N
NH
广义酸基团 （质子供体）
广义碱基团 （质子受体）
(4)共价催化
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过 渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速 度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑 基，Cys 的巯基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也 可以参与共价催化作用。
共价催化
（5）离子催化
酶的催化实例—溶菌酶
溶菌酶的活性中心
*谷氨酸35和天 冬氨酸 52 是催化 基团；
*色氨酸62和63、 天冬氨酸101和色 氨酸108是结合基 团； *A~F 为底物多糖 链的糖基，位于 酶的活性中心形 成的裂隙中。
胰核糖核酸酶A
胰核糖核酸酶A
胰核糖核酸酶A
胰 核 糖 核 酸 酶
A
羧肽酶A
丝氨酸蛋白酶族
消化作用的丝氨酸蛋白酶
• 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶是一组 密切相关的水解酶类，它们的作用是水解肽链。 • 在胰脏内合成的是它们没有活性的酶原，然后 被分泌到消化道，并且仅仅在使用前被活化。 这3种酶各有分工，每种酶在不同类型氨基酸 侧链相邻的肽键处水解蛋白质链。 • 胰蛋白酶在碱性氮基酸，即赖氨酸或精氨酸的 羰基后侧切开肽链。胰凝乳蛋白酶在芳香氨基 酸后侧切开肽链。弹性蛋白酶在它的水解位点 上几乎没有选择，但是它趋向于优先切开与小 的不带电荷的侧链相邻的肽键。
第八章 酶的作用机制和酶的调节
一.酶的活性部位(active site)
• 存在于酶分子表面的具有结合和催化底物形成产物的 空间区域 • 活性中心=结合基团+催化基团 • 必须基团 = 结合基团 + 催化基团 + 活性中心外必须基团 （维持活性中心存在的基团） • 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 • 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位 或活性中心(active center)。 • 结合部位决定酶的专一性 • 催化部位决定酶所催化反应的性质
溶菌酶
溶 菌 酶
溶菌酶
溶菌酶
溶菌酶
葡萄糖残基结合于酶D位使葡萄糖基由椅式转为高级量维持的半椅式活化态 D位葡萄糖基环上氧原子未成键电子对向C1转移形成双键 C1-O间电子对转移至O成O-，O-接受Glu35羧基之H，C1-O断裂，释放第一个产物ROH C1因电子丢失呈正电状态，Asp52电离的O-维持C1的正电过渡态 因Glu35之OH间电子对转移至O，Glu35之O呈负电（未成键电子对） Glu35-O-攻击H2O之H形成-OH，促使水电离产生OH葡萄糖C1+与OH-结合恢复低能量维持的稳定葡萄糖椅式构象并释放第二个产物
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方 面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，另一方面， 由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作 用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严 格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。
邻近效应 (proximity effect)与定向排列 (orientation arrange ) 邻近指底物汇聚于酶的活性中心，使 酶活性中心的底物浓度高于其它处，定向则指底物的 敏感化学键与酶的催化基团正好对准，使反应加速进 行。
有利于提高反应速度；
• 定向效应包括 1)反应物的反应基团之间（双底物反应基 团邻近） 2)酶的催化基团和底物反应基团之间 • 活性中心内定向使反应变成分子内反应
定向效应
(2)“张力”和“形变”
底物与酶结合诱导酶的分子构象变化， 变化的酶分子又使底物分子的敏感键产 生“张力”甚至“形变” ，从而促使酶 －底物中间产物进入过渡态。
诱导契合
(3)酸碱催化
酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。 酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方 式。 广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通 过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能 的过程。 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或 受体对底物进行酸碱催化。
活性中心以外 的必需基团
底 物
催化基团
结合基团
活性中心
胰凝乳蛋白酶
催化部位(Catalytic
site): 酶分子中促使底 物发生化学变化的部位 称为催化部位。
通常将酶的结合部位
和催化部位总称为酶的 活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专 一性， 催化部位决定酶所催 化反应的性质。
牛的胰蛋白酶
三.影响酶催化效率的有关因素
• 多元催化 (multielement catalysis) 酶促反 应通常是几个基元反应协同作用的结果，包括 酸碱催化、共价催化、金属离子催化等。 表面 效应 (surface effect) 酶的活性中心形成疏水 性口袋，防止水分子干扰酶与底物的结合。
(1)临近定向效应
（二）研究酶活性部位的方法
二．酶催化反应的独特性质
（ 1 ）酶反应可分成两类，一类反应仅仅涉及到 电子的转移，这类反应的速率或转换数在108 s-1数量级；另一类反应涉及到电子和质子两者或 其他基团的转移，它们的速率在103 s-1 。 （ 2 ）酶的催化作用是由氨基酸侧链上的功能基 团和辅酶为媒介。 （3）酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的。 （ 4 ）与底物相比，酶分子很大，而活性部位通 常只比底物稍大一些。 （ 5 ）酶除了具有进行催化反应所必需的活性基 团外，还有别的特性。