酶作用机制
酶的作用及特点
酶的作用及特点
一、酶的基本概念
酶是一类生物催化剂，通常是蛋白质形成的，可以加速细
胞内多种生物化学反应的进行，而不自身受影响。
酶作为生物体中的工程师，对维持生物体内的平衡起着至关重要的作用。
二、酶的作用机制
酶通过特定的亲合力选择性地结合底物，形成酶-底物复合物。
酶通过在底物分子上施加一定的作用力，促使底物分子发生构象变化，使反应发生。
酶不参与反应本身，也不改变反应的平衡常数，但却能加快化学反应的速度。
三、酶的特点
1.高效性：酶作为生物催化剂，可以在较温和的条件
下加速化学反应速率，提高生物体的代谢效率。
2.特异性：酶对底物有高度的选择性，能够选择性地
作用于特定的底物，避免不必要的反应发生。
3.可再生性：酶在催化反应中并不参与反应本身，因
此在反应完成后可以继续催化其他底物分子，表现出较好
的可再生性。
4.适应性：酶具有一定的适应性，可以根据环境的变
化对其催化性质进行调整和调节，以适应周围环境的变化。
5.催化速率受限：酶的催化速率受到多种因素的影响，
例如温度、pH值等都能影响酶的催化速率。
四、酶在生物体内的作用
在生物体内，酶广泛参与于各种生物化学反应，比如代谢反应、合成反应、分解反应等。
在细胞内，酶扮演着调节代谢平衡的角色，帮助生物体维持内部环境的稳定。
五、结语
总而言之，酶作为生物体内不可或缺的催化剂，发挥着重要的作用。
其高效性、特异性、可再生性使其在生物体内发挥着重要的催化作用，促进了生物体的正常代谢过程。
我们应该深入了解酶的工作原理和特性，以更好地理解生物体内复杂的代谢网络。
酶的作用机理
酶的作用机理
酶是生物体内的一类蛋白质，它在生物体中起着催化化学反应的作用。
酶通过降低活化能来加速化学反应的速率。
酶的作用机理包括以下几个方面：
1. 亲和力：酶与底物之间存在一定的亲和力。
酶通过特定的结构与底物结合形成酶底物复合物。
2. 底物定向：酶通过特定的位点与底物结合，并使底物分子在特定的构象或电荷状态下更有利于反应进行。
3. 酶的活性位点：酶分子通常具有一个或多个活性位点，此处对底物分子进行催化。
酶的活性位点通常通过氢键、离子键、范德华力等作用力与底物发生相互作用。
4. 亲合作用：酶通过与底物分子发生相互作用，使底物分子更有利于发生反应，提供更适宜的条件和环境。
5. 催化反应：酶通过改变底物分子的构象或电子状态来降低反应的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶可以提供特定的酸碱环境、参与中间体的形成等，以促进化学反应的进行。
总的来说，酶的作用机理可以通过提供亲合作用、底物定向和酶的催化反应来加速化学反应的进行。
这些机理使得酶能够高效地催化各种生物体内的化学反应。
酶的作用机制和影响因素
酶的作用机制和影响因素酶是一类生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应。
它们在许多关键生物过程中发挥着重要作用，包括新陈代谢、消化、细胞信号传导等。
本文将介绍酶的作用机制和影响因素。
一、酶的作用机制酶通过特定的亚基结构和空间构型，与底物发生相互作用，催化底物的转化为产物。
酶的作用机制主要包括底物结合、过渡态形成和产物释放。
1. 底物结合酶具有高度特异性，只与特定的底物结合。
这是由于酶的活性部位与底物的结构互补性，形成一种“锁和钥”的相互作用。
当底物结合到酶的活性部位上时，形成酶底物复合物。
2. 过渡态形成酶底物复合物可以发生构象变化，促使底物分子结构发生调整，接近活化能（反应所需的最低能量）所代表的过渡态。
通过这种调整，酶能够为底物提供合适的参考架构，从而降低化学反应的能垒。
3. 产物释放酶催化的反应经过过渡态后，产生反应产物。
酶能够通过变形或活性部位的构象改变，将产物从活性部位中释放出来。
随后，酶可以再次与新的底物结合，进行更多的反应循环。
二、酶的影响因素酶的活性可能会受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和酶浓度等。
1. 温度温度是影响酶催化速率的重要因素。
通常情况下，随着温度的升高，酶的活性也会增加。
这是因为随着温度的升高，酶活性部位的分子振动增强，酶底物复合物的形成速率增加。
然而，过高的温度可能会导致酶变性，使其失去催化活性。
因此，每种酶都有适宜的工作温度范围。
2. pH值pH值是指溶液的酸碱性质，也是影响酶活性的重要因素。
不同的酶对pH值有不同的适应范围。
当pH值偏离适宜范围时，酶的活性会受到影响。
这是因为pH值的变化会引起酶分子活性部位的带电性质变化，导致酶与底物的结合受阻或活性部位结构变化，从而降低催化效率。
3. 底物浓度底物浓度是酶催化速率的另一个关键影响因素。
通常情况下，随着底物浓度的增加，酶催化反应速率也会增加。
然而，当底物浓度超过酶的饱和浓度时，酶无法继续增加其催化速率。
酶的作用机理有哪些
酶的作用机理有哪些酶是一类具有生物催化功能的蛋白质，它在生物体内起着至关重要的作用。
酶通过降低反应的活化能，加速了生物体内的化学反应，实现了生物体内的新陈代谢、生长和繁殖等生命活动。
那么，酶的作用机理究竟是如何实现的呢？1. 酶的底物亲和力酶的底物亲和力是酶催化反应的基础。
酶能够特异性地结合其底物形成酶-底物复合物，并在复合物中使底物发生化学变化。
酶与底物之间的结合是通过酶的活性部位与底物的亲和作用实现的，这种亲和力保证了酶只在特定的底物上发挥作用。
2. 酶的催化作用酶能够降低反应的活化能，使底物之间更容易发生反应。
酶与底物结合后，通过调整底物的构型或提供辅助功能团，降低了化学反应的能量峰值，促使底物之间的键合和断裂更容易进行。
这种催化作用使得生物体内的反应能够在较温和的条件下进行，节省了能量消耗。
3. 酶的稳定性酶在反应中本身并不消耗，反复使用并保持稳定是酶作用的重要机理之一。
酶在一定的温度和pH范围内能够保持其催化活性，这得益于酶分子的空间构象稳定以及酶的特定结构对环境条件的适应性。
4. 酶的调控机制酶的活性往往受到多种调控因素的影响，如温度、pH值、离子浓度、辅因子、抑制物等。
这些因素能够改变酶的构象或与酶结合，进而影响酶的活性。
酶在生物体内往往处于动态平衡状态，在不同的条件下能够调整自身的活性以适应生物体的需要。
综上所述，酶的作用机理主要包括底物亲和力、催化作用、稳定性和调控机制等几个方面。
了解酶的作用机理有助于我们更好地理解生物体内的化学反应过程，同时也为生物医学和生物工程领域的研究提供了重要理论基础。
酶的作用和作用机理是什么
酶的作用和作用机理是什么
酶是一种特殊的蛋白质，它在生物体内起着至关重要的作用。
酶是生物体内催
化化学反应的催化剂，能够加速反应速率而不改变反应所引发的方向。
酶的作用机理涉及到酶与底物的结合、反应过渡态的形成以及产物释放等多个步骤。
在生物体内，酶扮演着“生命的工厂”角色。
酶能够在生体温下加速化学反应，
从而维持生物体内繁复的代谢过程顺利进行。
酶选择性地作用于特定的底物，使得生物体内的代谢通路高效而有序。
酶的作用机理主要包括底物结合、催化反应和产物释放三个主要步骤。
首先，
酶通过其特定的活性位点与底物结合形成酶-底物复合物。
这种结合能够使底物的
化学键变得更容易断裂，从而促进反应的进行。
接着，酶通过提供合适的环境和催化功能，促使底物发生化学反应，形成反应过渡态。
最后，酶释放产物，使得反应达到平衡状态。
酶的催化活性受到多种因素的影响，包括底物浓度、温度、pH值等。
酶活性
一般随着底物浓度的增加而增加，但在一定浓度范围内会达到最大值。
温度和pH
值也会影响酶的构象和活性，过高或过低的温度及异常的pH值都会影响酶的活性。
总之，酶作为生物体内化学反应的催化剂，发挥着重要的作用。
通过理解酶的
作用机理，可以更好地认识生物体内代谢的调控和调节机制，对于人类健康和医学研究具有重要意义。
酶的作用机制范文
酶的作用机制范文酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质分子。
酶能够加速化学反应速度，但本身不参与反应，也不会改变反应的热力学性质。
酶的作用机制可以通过以下几个方面来进行解释。
1.酶与底物结合：酶通过与底物分子相互作用，使其与酶发生结合，形成酶-底物复合物。
这种结合通常是通过酶的活性部位（也称为催化部位）来实现的。
酶的活性部位通常是一个立体特异性的凹槽或裂隙，可以与底物分子的特定结构进行键合。
2.底物转换：一旦酶和底物结合，酶会促使底物经历一系列转换，从而形成产物。
这些转换的过程包括底物的化学键的断裂和形成。
酶通过提供合适的环境，如稳定性氧化态、酸碱环境、金属离子等，来引导底物分子进行转换。
3.过渡态稳定：底物在转换过程中通常会形成过渡态，即反应物和产物之间的中间状态。
酶能够通过与底物结合来稳定过渡态，降低过渡态的自由能，从而降低了反应的活化能，加速反应速率。
4.反应解离：完成底物转换后，酶会与产物解离，恢复到其初始状态，以便与下一个底物分子发生反应。
这种解离可以是因为酶与底物结合力减弱，也可以是因为酶通过结构变化使产物从酶的活性部位释放出来。
酶的催化机制可以通过四种基本模型来解释：酶底物复合物模型、酶的诱导模型、酶的近距离模型和酶的呈合模型。
1.酶底物复合物模型：该模型认为酶与底物结合形成复合物后，复合物发生结构变化，使底物分子接近理想反应构型，从而促进反应进行。
这种模型强调酶的立体特异性和与底物的非共价相互作用。
2.酶的诱导模型：该模型认为酶通过与底物结合，诱导底物分子发生结构变化，从而使底物分子能够更容易地进行反应转化。
这种模型强调酶对底物的诱导和对底物结构的调整。
3.酶的近距离模型：该模型认为酶通过将底物分子靠近彼此的距离，使它们在反应发生时更容易相互作用。
这种模型强调酶对底物分子的位置安排和使反应发生的条件。
4.酶的呈合模型：该模型认为酶在催化反应过程中会经历多个构象变化，使底物分子能够适应不同的转换过程。
酶的作用原理什么
酶的作用原理什么酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应的速度而不参与反应本身。
酶主要是蛋白质性质的有机催化剂，由于其分子结构的特殊性，使得酶能够特异性地将底物转化为产物。
酶的作用原理涉及其分子结构、底物结合和催化反应。
首先，酶的分子结构决定了酶能够特异性地与底物结合。
酶分子通常具有复杂的三维立体结构，由氨基酸残基组成。
这些氨基酸残基在酶的分子结构中定位，并形成活性位点。
活性位点是酶分子上的一个特定区域，能够与底物分子结合，并进行催化反应。
酶的分子结构使得底物分子能够特异地与活性位点结合，形成酶-底物复合物。
其次，酶与底物结合后，酶会通过多种机制来加速化学反应的进行。
其中最常见的机制是亲和作用、酸碱催化和辅助基团催化。
亲和作用是指酶与底物之间的相互作用力，通过亲和作用，酶能够增强底物结合到活性位点的亲和力。
这种亲和作用使得底物能够在活性位点上形成较稳定的中间体，从而降低反应的活化能，加速反应速率。
酸碱催化是指酶通过提供或接受质子来加速化学反应。
酶分子中的氨基酸残基可以具有酸性或碱性性质，在酸碱催化过程中，这些氨基酸残基能够释放或吸收质子，从而调节反应过程中的离子状态，加速反应进行。
例如，一些酶能够在反应过程中提供酸性或碱性氨基酸残基作为质子供体或受体。
辅助基团催化是指酶分子中的特定残基能够参与到催化反应的过程中，通过特定的化学转化来促进反应的进行。
例如，一些酶能够通过形成共价键或离子键与底物发生化学反应，从而加速反应速率。
此外，酶在反应过程中会发生构象变化。
在酶与底物结合形成酶-底物复合物之后，酶分子会发生构象变化，使得活性位点的环境更加有利于催化反应的进行。
这种构象变化可以包括活性位点的闭合和打开，以及酶分子的整体结构的变化。
构象变化能够使得底物更加紧密地结合到活性位点上，有利于反应的进行。
总的来说，酶的作用原理涉及其特殊的分子结构、底物结合和催化反应机制。
酶通过与底物特异性结合，提供适宜的环境和催化基团，能够降低反应的活化能，加速化学反应的进行。
酶的作用机理
酶的作用机理酶是一种催化生化反应的蛋白质，它们能够加速反应速率，使得生命体系的许多关键反应能够在可接受的时间内进行。
酶的作用机理是如何实现的呢？下面我们就来详细的讨论一下酶的作用机理。
1. 酶催化的原理酶的催化的原理是基于酶-底物之间的相互作用，通过酶活性中心与底物分子形成的反应物形成一个复合物，随后进行一系列的过渡态反应最终形成产物，释放出反应中的自由能。
酶促进化学反应的关键是通过改变底物分子的构象、化学反应路径和过渡态产物的稳定性来加速化学反应速率。
2. 亲和性及特异性酶对底物的高亲和性和特异性是它们作用的基础。
酶通常可以挑选某种特定的底物（或一类底物），并通过特定的结构来与之产生瞬时或持久的相互作用。
例如，酶的亲和性和特异性通常基于酶活性中心的构象，这些活性中心通过特定的氨基酸残基和水分子与底物相互作用。
3. 酶催化作用的多种机制酶的催化作用是通过多种机制实现的。
下面是一些酶催化作用机制的具体介绍：(1) 酸碱催化：酶的催化作用中，一个氨基酸残基可以接受或释放氢离子，从而改变底物或副反应的反应性质。
在酸碱催化中，酶的活性中心会发生质子转移。
例如，谷胱甘肽还原酶（GR）中的半胱氨酸残基，可以促进一个底物分子和NADPH之间的双加氢反应，产生一分子谷胱甘肽和NADP+，还原酶的活性并释放氧气。
(2) 底物定向：酶通过结构上的底物定向要素来支持底物分子进入活性中心，并使其更容易进行化学反应。
例如，支链氨基酸加工酶（BCAA酶）可以催化氨基酸的变构反应。
BCAA酶中的两个突起结构区（β/β片层和α/β片层）可以定向底物选择性地将亮氨酸或异亮氨酸分子分开，并将分子的任意桥接物定向于催化中心以进行反应。
(3) 张力调节：酶可以通过调节化学反应的张力来促进催化反应。
这种调节可能涉及到碳骨架的活性化或去活性化，从而改变底物分子的构象和化学反应机制。
例如，核苷酸转移酶（NTD）可以促进核苷酸中的糖分子以其糖链键向前攻击5'-磷酸连接点。
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酶活性中心示意图
S- S
活性中心外 必需基团 活 性 中 心 必 需 基 团
底物
结合基团
催化基团 肽链
活性中心
多肽链 底物分子 活性 中心 以外 必需 基团 酶活性中心 活性 催化基团 中心 必需 结合基团 基团
有的酶的必需基团 兼有两者的功能
胰凝乳蛋白酶活性部位示意图
一些酶活性中心的氨基酸残基
酶
糖原磷酸化酶 磷酸化酶b激酶 糖原合成酶 丙酮酸脱羧酶 磷酸果糖激酶 丙酮酸脱氢酶 HMG-CoA还原酶 HMG-CoA还原酶激酶 乙酰CoA羧化酶 脂肪细胞甘油三脂脂肪酶 黄嘌呤氧化酶
化学修饰类型
磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 -SH/-S-S-
1
（接近过渡 CH 2 CH 2 态） 108
O
三）酸碱催化
酸碱催化是通过瞬间的向反应物提供质子或 从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应 的一类催化机制。
狭义的酸碱催化 H+、OH-
酸碱催化
广义的酸碱催化，质子受体和供体
酶蛋白中具有广义的酸碱催化的功能基：氨 基、羧基、巯基、酚羟基、咪唑基等。
His存在于许多酶的活性中心；咪唑基是催化中很活泼的一个催化 功能基，它既能供出质子又能接受质子，且速度十分迅速，所 以，His在Pr的含量虽小，往往位于活性中心。
研究酶活性部位的方法
1．分子侧链基团的化学修饰法 2、动力学参数测定法 3、射线晶体结构分析法 4、定点诱变法
二、酶反应的独特性质
• 酶反应；一类反应仅涉及电子转移，另一类 反应涉及电子和质子两者或其他基团的转移 • 酶催化作用以残基上的功能基团和辅酶为媒 介，如His, Ser, Cys, Lys, Glu, Asp • 酶催化反应的最适pH范围狭小 • 酶活性部位比底物稍大 • 酶除进行催化反应所必需的活性基团外，还 有其他因素，如使底物产生张力等作用因素
四）共价催化
共价催化又称亲核催化或亲电子催化，催 化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别 放出电子或汲取电子并作用于底物的缺电 子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的 共价中间复合物，稳定过渡态，加速反 应。 酶分子中的亲核基团有 Ser － OH 、 Cys － SH、His的咪唑基等。
共价亲电催化也包含辅酶产生的亲电中心；如 焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等。
三、影响酶催化效率的有关因素
酶的专一性和高效率是由酶分子的特殊 结构决定的，与多种因素有关。
过渡态
一）底物和酶的邻近效应与定向效应
底物分子结合在酶的活性部位上，使作用基团互相 邻近并定向，使反应速度大大增加。 邻近效应:指酶与底物结合形成中间复合物以后， 底物与底物（如双分子反应）、酶的催化基团与底 物之间结合于同一分子上，有效浓度极大的升高。 定向效应:指反应物的反应基团之间及酶的催化基 团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。 Page等认为，邻位效应与定向效应在双分子反应中 起的促进作用，可加速反应104～108倍。
肌肉中磷酸化酶的磷酸化和去磷酸化过 程：
ATP ADP 蛋白激酶
E
磷酸化酶-b
E 磷蛋白磷酸酶 H2O
P 磷酸化酶-a
无活性
P
有活性
主要的化学修饰类型
• • • • • • 磷酸化／去磷酸化 乙酰化／去乙酰化 腺苷化／去腺苷化 尿苷酰化／去尿苷酰化 甲基化／去甲基化 S－S／－SH
酶促化学修饰对酶活性的调节
酶活性改变
激活/抑制 激活/抑制 抑制/激活 抑制/激活 抑制/激活 抑制/激活 抑制/激活 激活/抑制 抑制/激活 激活/抑制 脱氢酶/氧化酶
六、同工酶 Isozyme
能够催化相同的化学反应， 但是分子结构不同性部位在酶分子中只占一小部分（1％～2 ％） 2．酶活性部位是一个三维的特定空间结构 3．酶活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，裂 缝内往往是个疏水的微环境。 4．底物通过次级键结合到酶上，形成ES复合物。 5．酶活性部位是柔性或可运动性，即酶与底物结 合时构象发生一定的变化才互补。
电荷屏蔽作用
电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。 多种激酶(如磷酸转移酶)的底物是 Mg2+－ATP复合 物。
O O P O O Mg
2+
O P O O
O P O H
O
CH 2
O
A
H OH
H H OH
金属酶中的金属离子与配体
金属离子 配体
Mn2+ Fe2+/Fe3+
酶或蛋白
Cu+/Cu2+ Co2+ Zn2+ Pb2+ Ni2+
O H H O O
His12 Lys41
RNase A
H
His119
H 2O
CH 2
Py
O H H O OH
H
H
+
H H
His119
Lys41
P
结合P.402 RNaseA的水解机理来认 识活性中心 His12、Lys41、His119
胰 凝 乳 蛋 白 酶
丝氨酸蛋白酶
His57,Asp102,Ser195
共价催化
五）金属离子的催化
需要金属离子的酶几乎占1/3，金属酶分 1．金属酶：含紧密结合的金属离子，多属过渡金 属离子Fe2＋、Fe3＋、Cu2＋、Zn2＋、Mn2＋或Co3＋ 2．金属－激活酶；含松散结合的金属离子，通常 为碱和碱土金属离子。如Na＋、K＋、Mg2＋或Ca2＋ 金属离子以3种主要途径参与催化：a. 结合底物为 反应定向. b. 可逆地改变金属离子的氧化态调节氧 化还原反应. c. 静电作用稳定或屏蔽负电荷。
S
S
T型
R型
有一个结合位点S 3、R/T的三、四级结构及 催化活性不同 4、无RT杂合态
S
别构模型
别构酶的序变模型：在亚基与配体结合时，诱导T 态向R态转变，并影响邻近亚基对下一个配体的亲 和力，序变机制中有TR杂合态的存在。
S
S
S
S
T型
R型
序变模型；1、不存在配体时，别构酶只有一种构象（T)
2、别构酶构象以序变方式变化，有RT杂合态存在 3、亚基间的作用可以是正协同也可以是负协同 4、该模型适合于大多的别构酶
邻 近 效 应 与 定 向 效 应
缩 合 反 应
二）底物的形变和诱导契合学说 （ inducedfit） 酶结合底物时，酶中的某些基团可使底物分子内敏 感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生 O O 电子张力，底物分子变形－过渡态，降低活化能。 OOP CH 3 O OCH 3 O P
水解速度
别构调节：酶分子的非催化部位与调节 物可逆地非共价结合后发生构象改变， 进而改变酶活性，称为酶的别构调节。 效应物（别构剂、调节物）：能使酶分 子发生别构作用的物质。 正效应物(别构激活剂)别构导致酶活增 加。 负效应物(别构抑制剂)别构导致酶活降 低。
生物界许多代谢途径的 关键酶利用别构调节来 控制代谢途径间的平衡 同促效应：底物对别构酶 的调节作用 异促效应：非底物分子调 节物对别构酶的调节作用
2、酶原激活
酶原和酶原的激活
酶原：酶的无活性的前体 酶原的激活：由无活性的酶原转变为有 活性的酶的过程。 酶原激活的意义：在特定的环境和条件 下发挥作用；避免细胞自身消 化。
机体中的酶原激活
• • • • 使蛋白水解的消化酶 血液凝固系统的酶 蛋白激素 皮肤、骨骼中的纤维蛋白—胶原等
蛋白酶原激活
第十章 酶的作用机理和酶的调节
南京工业大学 制药与生命科学学院 何冰芳
酶的活性中心和必需基团
酶的特殊催化能力只局限一定区域 只有少数AA残基参与底物结合和催化作用。
一、酶的活性中心
酶的必需基团(essential group): 与酶活性直接有关的基团 酶的活性中心(active center): 由必需基团构成的与酶催化活性有关 的特定区域.
六）多元催化和协同效应
酶的活性中心部位，一般都含有多个起催 化作用的基团，这些基团在空间有特殊的 排列和取向，可以对底物价键的形变和极 化及调整底物基团的位置等起到协同作 用，从而使底物达到最佳反应状态。 酶催化反应往往是几个基元催化反应配合 在一起共同起作用。不同酶起主要作用的 因素不同。
七）活性部位微环境的影响
咪唑 丙酮酸脱氢酶 卟啉环，咪唑， 血红素， 含硫配体 氧化-还原酶， 过氧化氢酶 咪唑，酰胺 细胞色素氧化酶 卟啉环 变位酶 -NH3,咪唑,-(RS)2 碳酸酐酶,醇脱氢酶 -SH d-氨基α-酮戊二酸脱水酶 -SH 尿酶
对于需要辅酶的酶来说，活性中心就是辅酶分 子以及与辅酶分子紧密偶联的蛋白质结构区 域。
1．三、四级结构与酶活的关系－别构调整 活性部位; 结合底物和催化底物 调节部位；结合调节物和效应物 寡聚酶多为别构酶，由多亚基构成-次级键两部 位可在同一亚基上，也可在不同亚基上。 别构酶分子上可有一个以上的活性部位和调节 部位。两者在空间上是分开的，但可通过构象 上的变化产生相互影响，产生协同效应(正和负 协同)。
肠激酶或 胰蛋白酶
缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘
静电吸引 力或氢键
组 46
X 丝
183
S S
胰 蛋 白 酶 原 活性中心
-S-S-
游离的六肽
缬 天 天 天 天 赖
缬 异
X
组 丝
S S
胰 蛋 白 酶
-S-S-
胰蛋白酶原的激活过程
胰蛋白酶原
肠激酶
胰凝乳蛋白酶原 六肽 +
自 身 催 化
弹性蛋白酶原