生物化学全部简答题
生物化学简答题及答案
1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。
答:（一）体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。
3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。
（二）氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。
在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。
这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。
通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。
谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。
在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。
所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。
（三）氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。
肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。
首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
尿素合成是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键，尿素中的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则来自天冬氨酸。
生物化学简答题
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？α-螺旋，β -折叠，β- 转角和无规则卷曲四种。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有简述α- 螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈，螺距为 0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。
简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。
简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。
功能：1、作为还原剂清除体内 H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。
2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，保护核酸和蛋白质免遭损害。
1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α- 螺旋的形成。
哪些原因影响蛋白质α- 螺旋结构的形成或稳定？2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α -螺旋的形成。
3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。
酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S 型曲线酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH 等简述 Km 和 Vmax 的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2 ＞＞ K3，Km 可表示酶和底物的亲和力③ Km 值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH 、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义： Vmax 是酶被底物完全饱和时的反应速率简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。
(整理)生物化学简答题
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。
8 固定化酶的概念、优点、制备方法。
9 酶的特点及其高效作用机理。
10 酶的活性中心和必需基团及其关系。
11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。
12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。
13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。
17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。
18 脂肪酸β氧化和合成。
19 糖酵解和糖的有氧氧化。
20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。
21 酮体的生成、利用和意义。
22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。
23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。
25 蛋白质生物合成过程。
26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。
27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。
28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。
29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。
30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。
31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
生物化学简答题
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽限速步骤：1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。
3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。
4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？概念：转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。
这一过程分为两步反应：-H2O+H2O+H2O-H 2O转氨作用的生理意义：a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。
b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此，对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。
c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。
d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。
转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。
5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。
1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
生物化学考试题
生物化学考试题1.简答题（每题5分，共50分）a) 请简述蛋白质是如何在细胞内合成的。
b) 请解释DNA和RNA的结构和功能。
c) 请简要说明葡萄糖的代谢途径。
d) 解释ATP在细胞内的作用。
e) 解释细胞色素P450及其在药物代谢中的作用。
f) 请解释酶的特性和催化机制。
g) 请解释DNA修复的不同机制。
h) 请解释细胞内信号传导的过程。
i) 解释氧化磷酸化和光合作用的关系。
j) 解释核糖体的结构和功能。
2.选择题（每题2分，共40分）从以下选项中选择正确答案。
a) DNA双链的连接方式是：A. 磷酸键连接B. 氢键连接C. 硫键连接D. 碳键连接b) 下列哪个物质不是细胞色素P450的辅助因子：A. NADPHB. 氧气C. 酶D. 金属离子c) 下列哪个不是细胞内信号传导的传递方式：A. 激素传导B. 神经传导C. 胞吞作用D. 转录传导d) 下列哪个不是酶的特性：A. 可逆性B. 高效性C. 特异性D. 可再生性e) 氧化磷酸化在细胞中发生在：A. 内质网B. 线粒体C. 细胞核D. 溶酶体f) 下列哪个不是DNA修复机制：A. 直接修复B. 错误配对修复C. 碱基切割修复D. 甲基化修复g) 下列哪个不是RNA的结构特点：A. 双链结构B. 脱氧核糖C. 碱基配对D. 磷酸骨架h) ATP是细胞内的能量货币，其全称为：A. Adenosine triphosphateB. Adenosine tetraphosphateC. Adenosine pentaphosphateD. Adenosine hexaphosphatei) 下列哪个不是葡萄糖的代谢途径：A. 糖解B. 糖原合成C. 糖异生D. 三羧酸循环j) 下列哪个不是细胞色素P450在药物代谢中的作用：A. 增加药物毒性B. 降解药物C. 活化药物D. 减少药物效果3.论述题（30分）请选择一道题目进行论述。
题目：解释光合作用的细胞生物化学过程及产物。
关于生物化学答案
关于生物化学答案第一章三、简答题1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。
组成蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸（无手性C原子）外都是L型氨基酸，就是都有一个不对称C 原子，具有旋光性。
羧基和氨基连在同一个C原子上，另外两个键分别连一个H和R基团。
脯氨酸是亚氨基酸。
2、在PH6.0时，对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。
整个分子折叠成球形的天然构象。
高浓度脲会破坏肽链中的次级键。
巯基乙醇可还原二硫键。
因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。
淡一级结构并未变化。
除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。
RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。
由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。
（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。
这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。
（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。
4、以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。
一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
生物化学简答题
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
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1.合成的多肽多聚谷氨酸，当处在PH3.0以下时，在水溶液中形成α螺旋，而在PH5.0以上时却为伸展状态。
A.解释该现象。
B.在哪种PH条件下多聚赖氨酸会形成α-螺旋？答:(a)由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感,因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷,由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋,相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象.Glu侧链的pKa约为4.1,当pH值远远低于4.1(大约3左右)时,几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态,多肽链能够形成α-螺旋.在pH值为5或更高时,几乎所有的侧链都带负电荷,邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成,因此使同聚物呈现出一种伸展的构象.(b)Lys侧链的pK为10.5,当pH值远远高于10.5时,多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态,该多肽可能形成一种α-螺旋构象,在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象.2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？答：①蛋白质表面带有很多极性基因，比如：-NH3，-COO-，-OH，-SH，-CONH2等，和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，水很容易被蛋白质吸引，在蛋白质外面形成一种水膜，水膜的存在使蛋白颗粒相互隔开，蛋白之间不会碰撞而聚成大颗粒，因此蛋白质在水溶液中比较稳定而不易沉淀。
②蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷，蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离，不易沉淀。
3. R侧链对α-螺旋的影响。
答：侧链大小和带电荷性决定了能否形成α-螺旋，即形成α-螺旋的稳定性，肽链上连续出现带有相同电荷的氨基酸，如赖氨酸，天冬氨酸，谷氨酸；由于静电排斥不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α-螺旋，R基较小且不带电荷的氨基酸有利于α-螺旋的形成，R基越大，如异亮氨酸，不易形成α-螺旋，脯氨酸终止α-螺旋。
4.卷发（烫发）的生物化学基础。
答：永久性卷发烫发是化学变化，α-角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为β-折叠，在冷却干燥时又可自发恢复原状，这是因为α-角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在β-折叠状态，此外α-角蛋白中的螺旋多肽链之间有很多二硫键交联，这些二硫键也是当外力解除后，肽链恢复原状的重要力量。
5.简述淀粉遇碘的呈色原理。
答：淀粉与碘呈颜色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉为紫红色，红色糊精、无色糊精也因此得名。
颜色反应是因为碘分子进入淀粉螺旋圈内，形成淀粉－碘络合物。
其颜色与淀粉链长短有关。
当链长小于6个Glc残基时，不能形成一个螺旋，因此不能呈色。
当平均长度为20个残基时呈红色；大于60个残基时呈蓝色。
支链淀粉分子量虽大，但分支单位的长度只有20～30个Glc残基故与碘呈红紫色。
6.糖的D、L-型，α-、β-型是如何决定的？答：（1）D、L型：单糖的D-及L-两种一异构体，判断其D-型还是L-型是将单糖分子离羰基最远的不对称碳原子上—OH的空间排布与甘油醛比较，若与D-甘油醛相同，即-OH 在不对称碳原子右边的为D-型，若与L-甘油醛相同，即-OH在不对称碳原子左边的为L-型。
（2）α、β-型：以分子末端-CH 2OH 基邻近不对称碳原子的-OH 基的位置作依据，凡糖分子的半缩醛羟基(即C-1上的-OH)和分子末端-CH 2OH 基邻近不对称碳原子的-OH 基在碳链同侧的称α-型，在异侧的称β-型。
C-1称异头碳原子，故α-和β-两种不同形式的异构体称异头物。
7.什么是糖？糖类有哪些重要的生物学作用？答：定义：糖类是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
作用：1.能源物质：提供大量能量，如淀粉氧化可以放出大量能量。
可转变为生命所必需的其他物质如脂质、蛋白质等。
2.结构物质：可作为生命体的结构物质，如纤维素在植物中起支持作用。
3.生物信息的携带者和传递者：可作为细胞信息识别的信息分子如细胞 的黏附。
8.试写出D-葡萄糖的Fischer 和Haworth 结构式。
答：9.什么是皂化值、碘值、酸值、乙酰值？这些数值各说明什么问题？答：皂化值：表示皂化所需的碱量数值，与脂肪（或脂酸）的相对分子质量成反比。
用来评估油脂质量。
碘值：表示油脂的不饱和度，即100g 脂质样品所能吸收的碘克数。
用来评估不饱和键的多少。
酸值：表示腐败的程度大小，即中和1g 脂质的游离脂酸所需的KOH 毫克数。
用来评估酸败程度。
乙酰值：1g 乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH 中和时所需KOHmg 数。
用来评估脂肪中羟基数目。
10.简述固醇的生物功能。
答：（1）麦角固醇可变为微生素D 2，（2）动物固醇功能：①胆固醇脱氢变成7-脱氢胆固醇，后者经紫外光照射得维生素D 3。
②胆固醇可变为性激素和肾上腺皮质激素，胆汁酸也由胆固醇转变而来。
③胆管阻塞或胆石等都因胆固醇结晶而成。
动脉硬化与胆固醇代谢失常有关。
11.比较蛋白质α-螺旋中的氢键和DNA 双螺旋中的氢键，并指出氢键在稳定这两种结构中的作用。
CHO C C C C CH 2OH H OH OH OH H H H HO O H OHH H OH OH CH 2OH H OH答：（1）在α螺旋中，一个氨基酸残基上的羧基氧与后面第四个残基上的α氨基中的N形成氢键，这些在肽链骨架内的氢键大致平行于螺旋轴，氨基酸的侧链伸向骨架外，不参与螺旋内氢键的形成。
（2）在DNA双螺旋中，糖-磷酸骨架不形成氢键，相反在相对的两条链中互补的碱基之间形成2个或3个氢键，氢键大致垂直于螺旋轴。
（3）在α螺旋中单独的氢键是很弱的，但这些键的合力稳定了该螺旋结构，尤其在蛋白质分子的疏水内部，这里水不与氢竞争成键。
（4）在DNA中形成氢键主要作用是使每一条链能作为另一条链的模板，尽管互补碱基之间的氢键帮助稳定螺旋结构，但在疏水内部碱基对之间的堆积力对螺旋结构的稳定性贡献更大。
12.有两个DNA样品，分别来自两种未确定的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤含量分别占它们的DNA总碱基的32%和17%，这两个DNA的腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？其中哪一种是取自温泉（64℃），哪一种是取自嗜热菌？依据是什么？答：第一种：A32%、T32%、C18%、G18%；第二种：A17%、T17%、C33%、G33%。
第一种是取自温泉的细菌，第二种是取自嗜热菌。
因为后一种G-C含量高，变性温度高，因而在高温下更稳定。
13．B-DNA的结构特点？答：（1）两条反向平行的多核苷酸链形成右手螺旋。
DNA分子是由两条多核苷酸链，一条链为3’→5’，另一条链为5’→3’，它们平行地围绕，形成一个右手的双螺旋。
（2）大沟和小沟DNA的两条多核苷酸链之间有两条螺旋形凹槽，一条深而宽称大沟，另一条浅而窄称小沟。
这些沟对DNA和蛋白质的相互识别是十分重要的。
（3）碱基位于螺旋内部，脱氧核糖和磷酸位于螺旋外侧，他们组成骨架，碱基的平面与中心轴垂直，糖的平面与碱基几乎垂直。
(4)螺旋参数：双螺旋的直径是2nm，两个相邻碱基对之间距离为0.34nm，每10个核苷酸形成螺旋的一转，每一转高度3.4nm。
(5)碱基对：两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键。
碱基的相互结合具有严格的配对规律，即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基互补。
A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。
在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。
（6）核苷酸序列：各种核苷酸的排列次序复杂多样，由于碱基互补，一条链的碱基序列被确定即可决定另一条链的序列。
DNA双螺旋结构对核苷酸链上碱基的序列没有任何限制。
每条链可含有腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸和胸苷酸等四种核苷酸，但是各种核苷酸的排列次序是极复杂和多样化的。
由于碱基互补，一条链的碱基序列被确定后，即可决定另一条互补链的碱基序列。
14.如何区分相对分子质量相同的单链DNA与单链RNA？答：（1）用专一性的RNA酶或DNA酶分别对两者进行水解；（2）碱水解：RNA被水解，DNA不能被水解；（3）酸水解：对产物单核苷酸进行分析（层析/电泳），含U是RNA，含T是DNA；（4）颜色反应：二苯胺试剂可使DNA变蓝色，苔黑酚试剂可使RNA变绿色。
15.为什么DNA不易被水解，而RNA易被水解？答：因为RNA的核糖上多了一个2’-OH，2’-OH在碱的作用下形成磷酸三脂，磷酸三脂极不稳定，立即水解形成2’,3’-环磷酸脂，再在碱的作用下形成水解产物2’-核苷酸，3’-核苷酸，但是DNA的脱氧核糖没有活泼的-OH，因此在碱性条件下不受影响。
16.简述tRNA的二级结构特点及每一部分的功能。
tRNA的二级结构为三叶草型结构，具有4臂4环，已配对的称臂，未配对的称环。
①氨基酸臂，具有CCA-OH3’，是接受氨基酸的位置；②对面为反密码子环，中部三个相邻碱基组成反密码子，与mRNA上的密码子相互识别；③左侧D环，与氨酰-tRNA合成酶的结合有关；④右侧TψC环，与核糖体结合有关；⑤反密码子与D环之间为可变环，它的大小决定着tRNA分子的大小。
17.磺胺类药物的作用机制答：答：磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）可以抑制细菌的生长繁殖，治疗细菌引起的各种疾病1'。
磺胺类药物是对氨基苯磺酰胺或其衍生物，它是对氨基苯甲酸的结构类似物，竞争性抑制二氢叶酸合成酶1'。
嘌呤核苷酸的合成必需要由四氢叶酸（辅酶）提供一碳单位；四氢叶酸可由二氢叶酸或叶酸转化而成1'；二氢叶酸是在二氢叶酸合成酶作用下，利用蝶呤、对氨基苯甲酸及Glu合成。
动物体内的叶酸可从食物中获取，细菌体内的叶酸只能在二氢叶酸合成酶作用下，利用对氨基苯甲酸合成1'。
如果动物体内含有大量的对氨基苯磺酰胺，可与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，抑制细菌二氢叶酸合成1'18.维生素A缺乏时为什么会患夜盲症？答：：视网膜内的感光物质即视紫红质，也称视紫质，乃由11-顺视黄醛与视蛋白结合而成。
视紫红质为弱光感受物，当弱光射到视网膜上时，视紫红质即分解并刺激视神经而发生视觉。
视紫红质分解后又立即再合成。
视紫红质经光作用分解为视蛋白及全反视黄醛，后者又可变为11-顺视黄醛。
11-顺视黄醛在暗光下经视网膜圆柱细胞作用后，与视蛋白结合成视紫红质，形成一个视循环。
全反视黄醛与11-顺视黄醛的转化是可逆的。
当全反视黄醛变成11-顺视黄醛时，部分全反视黄醛被分解为无用物质，故必须随时补充维生素A,方可保证视紫红质的含量不变。
因全反维生素A（醇）可被氧化成全反视黄醛，再转变成11-顺视黄醛。
11-顺维生素A（醇）可直接转变成11-顺视黄醛。