生化名词解释、简答
温医专升本生化名解、简答题

生化1.蛋白质变性:多肽链、蛋白质的特定空间构象的部分或完全非折叠过程或形式。
2. 模体(motif):在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上的二级结构元件的不同折叠形式,又称“折叠”或超二级结构。
也是在DNA中对特殊序列的描述。
3. 蛋白质的四级结构(quaternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
4. 结构域(domain):在三级结构层次上,分质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域。
(结构域与分子整体以共价键相连,这是它与蛋白质亚基的区别)5.蛋白质等电点(PI):一种蛋白质净电荷为零时的溶液PH,此时该蛋白质在电场中无移动。
6.解链温度(Tm值):DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的,在解链过程中,紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度或称融解温度。
7.DNA变性:双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱,加热等)影响下,双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,解离成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。
8.核酸分子杂交:在溶液中,不同来源的DNA经热变性后,慢慢冷却使其复性,异源DNA单链间通过碱基配对原则,形成杂交DNA双链分子,称为~。
也可以是DNA与互补的RNA之间,RNA与RNA之间的核酸分子杂交。
9.基因组:一个生物体的全部遗传信息,即DNA的全部核苷酸序列。
10.酶原和酶原的激活:有些酶在细胞内合成或初分泌, 或在发挥其催化功能前只是酶的无活性前体,此无活性的酶的前体称为酶原.在一定条件下,酶原水解开一个或几个特定的肽键,构象发生改变,形成或暴露出活性中心, 表现出酶的活性. 这种由酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活.11.酶的活性中心:酶的必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化成产物,这一区域称为酶的活性中心。
生化名词解释、简答

试卷一五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用(共8分)DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基1、DNS-Cl : 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯,用作氨基酸的微量测定,或鉴定肽链的N —端氨基酸。
2、DNFB :2,4一二硝基氟苯,鉴定肽链的N —端氨基酸。
3、DEAE 一纤维素: 二乙氨基乙基纤维素,阴离子交换剂,用于分离蛋白质。
4、BOC 基: 叔丁氧羰酰基,人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。
六、解释下列名词(共12分)1、肽聚糖:肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
2、蛋白质的别构效应:含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。
3、肽平面:由于肽键不能自由旋转,形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上,形成酰胺平面,也称肽平面。
4、两面角:由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键,可以自由旋转,其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角,绕C α-C 键旋转的角度称ψ角,这两个旋转的角度称二面角。
5、波耳效应:pH 的降低或二氧化碳分压的增加,使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。
6、碘价:100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价,碘价表示脂肪的不饱和度。
七、问答与计算(共30分)1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽,它具有防止秃发的作用。
经分析,它的氨基酸组成是:Lys 2,Asp 1,Tyr 1,Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。
此八肽与FDNB 反应并酸水解后。
释放出FDNB-Ala 。
将它用胰蛋白酶酶切后,则得到氨基酸组成为:Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ,Phe 1,Lys 1的肽,还有一个二肽。
将它与胰凝乳蛋白酶反应后,释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽,四肽的氨基酸组成是:Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1,三肽与FDNB 反应后,再用酸水解,释放出DNP-Gly 。
生化名解简答

生化名解简答1、pasteur effect(请先翻译为中文,后作解释)巴斯德效应在厌氧条件下,向高速发酵的酵母中通入氧,则葡萄糖消耗锐减,厌氧酵解积累的乳酸也迅速消失,这种现象称之为巴斯德效应2、glycolysis(请先翻译为中文,后作解释)糖酵解指葡萄糖或糖原在缺氧情况下(或氧气不足条件下)经过一系列反应分为乳酸和少量ATP的过程。
3、glycolytic pathway(请先翻译为中文,后作解释)糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段,使体内糖代谢最主要的途径。
231、tricarboxylic acid cycle(请先翻译为中文,后作解释)三羧酸循环简称TCA循环,是由四碳原子的草酰乙酸与二碳原子的乙酰CoA缩合生成具有三个羧酸的柠檬酸开始,经过一系列脱氢和脱羧反应又以草酰乙酸的再生成结束。
由于循环中首先生成含有三个羧基的柠檬酸,故被称为三羧酸循环或柠檬酸循环。
每循环一次,一分子乙酸被彻底氧化为等当量的CO2和H2O,并生成12分子ATP。
241、biological oxidation(请先翻译为中文,后作解释)生物氧化指有机物质在生物体内氧化分解的过程。
其在酶促作用下,逐步地分解有机物为CO2及H2O,同时吸收氧并伴随释放能量的过程。
2、uncouplersa(请先翻译为中文,后作解释)解偶联剂是指不抑制呼吸链上的电子传递体,但抑制ATP合成的物质如2,4-二硝基苯酚,这种物质呈脂溶性,能透过线粒体内膜,激昂膜外质子转移至膜内,消除质子浓度梯度,破坏ATP合成的条件。
25 1、gluconeogensis(请先翻译为中文,后作解释)糖异生指非糖物质(如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。
机体只有在肝肾能通过糖异生补充血糖。
2、pentose phosphate pathway(请先翻译为中文,后作解释)磷酸戊糖途径指机体某些组织(如肝、脂肪组织等)以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸己糖旁路。
生化名词解释及简答题

生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解?(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?(1)盐析与有机溶剂沉淀:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀。
(2)电泳法:蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
(3)透析法:利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开。
(4)层析法:利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相(固定相与流动相)之间的分布不同而进行分离。
(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部,任其往下渗漏,小分子蛋白质进入孔内,因而在柱中滞留时间较长,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出,因此不同大小的蛋白质得以分离。
(6)超速离心:利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离。
3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基,这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子,因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷,这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质,可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸(疏水氨基酸)8种丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met)极性氨基酸(亲水氨基酸):1)极性不带电荷:7种甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)2)极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)3种赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His) 3)极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸)2种天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何?(1)酶蛋白与辅助因子组成全酶,单独哪一种都没有催化活性;(2)一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶,催化一定的化学反应;(3)一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶,催化不同的化学反应;(4)酶蛋白决定反应的特异性,而辅助因子具体参加化学反应,决定酶促反应的性质。
生化名词解释简答

生化重点名词解释1、★肽键(peptide bond):指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
2、GSH:谷胱甘肽,是人体内重要的抗氧化剂,能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性:在某些理化因素(高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等)的作用下,蛋白质的空间结构发生改变,导致生物活性的丧失,以及理化因素发生改变。
4、α—螺旋:蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转,使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。
5、β—转角:伸展的肽链形成180°回折,即U形转角结构6、肽链:多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序(模体):在有些蛋白质分子中,可见一个或多个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个二级结构的聚集体称为基序。
8、结构域:分子质量大的蛋白质三级结构,常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成,每个区域的结构和功能相对独立,称为结构域。
9、氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全,称为氨基酸残基10、变构效应(别构效应):配体与蛋白质结合后,蛋白质的空间结构发生改变,使其适合于功能需要,这个变化称变构效应,也叫别构调节。
11、亚基:在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为亚基。
12、蛋白质等电点:当蛋白质溶液在某一pH时,蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等,称为兼性离子,静电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质等电点。
13、★蛋白质一级结构(Primary structure):指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。
14、★蛋白质二级结构(Secondary structure):指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象,即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序,不涉及侧链基团。
15、★蛋白质三级结构(Tertiary structure):指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。
生化名词解释与简答题

第一章蛋白质的结构与功能(一)名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固(三)问答题1. 何谓蛋白质变性?影响变性的因素有哪些?2. 蛋白质变性后,为什么水溶性会降低?3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键,称为肽键。
2.构域:蛋白质在形成三级结构时,肽链中某些局部的二级结构汇集在一起,形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3.蛋白质的等电点:蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4.蛋白质的沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5.蛋白质的凝固:蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后,仍能溶解于强酸或强碱中,若将pH调至等电点,则蛋白质立即结成絮状的不溶解物,此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块,此凝块不再溶于强酸或强(三)问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下,蛋白质分子内部的非共价键断裂,天然构象被破坏,从而引起理化性质改变,生物活性丧失,这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开,使其空间结构松解,但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面:一是物理因素,如紫外线照射等,一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键,当蛋白质在某些理化因素作用下变性后,维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂,空间结构松解,蛋白质分子变为伸展的长肽链,大量的疏水基团外露,导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活,其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后,牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能,此例充分说明一级结构决定构象。
碱中,这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化名词解释

1、酮体:是脂肪酸在肝内分解代谢生成的一类中间产物,包括乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。
酮体作为能源物质在肝外组织氧化利用。
2、D NA变性:双链DNA分子在热、酸或碱等因素作用下,氢键被破坏,成为单股螺旋的现象称为DNA变性,变性后其理化性质和生物活性均有改变。
3、D NA复性:DNA变性是可逆的。
当逐渐降温时,变性的DNA的二条链重新缔合形成原来的双螺旋结构并恢复其原有的理化性质和生物学活性,称为DNA复性或称退火。
4、尿素循环:即鸟氨酸循环,是将有毒的氨转变为无毒的尿素的循环。
肝脏是尿素循环的重要器官。
5、诱导契合学说:当酶分子与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子的诱导,其构象发生有利于底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
6、糖异生:指非糖物质(如:丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。
机体内只有肝、肾能通过糖异生补充血糖。
7、超二级结构:指二级结构单元β—折叠股和α—螺旋股,相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构,现在已知的超二级结构有3种基本的组合形式:αα,βαβ和ββ。
8、结构域:也指功能域,在较大的蛋白质分子或亚基中,多肽链往往有两个或两个以上相对独立的三维实体,缔合而成三级结构,三维实体之间靠松散的肽链链接,这种相对独立的三维实体称为结构域。
例如,免疫球蛋白含有12个结构域,每条重链上有四个结构域,每条轻链上有两个结构域。
9、E dman降解法:从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
10、酶的比活力:指每mg酶蛋白具有的酶活力单位。
一般用U/mg蛋白表示,或用Katal/mg蛋白表示。
11、端粒:真核生物线性染色体的两个末端具有的特殊结构。
12、三羧酸循环:简称TCA循环,是由碳原子的草酰乙酸与二碳原子的乙酰CoA缩合生成具有三个羧基的柠檬酸开始,经过一系列脱氢和脱羧反应又以草酰乙酸的再生成结束。
生化考试名词解释

生化考试名词解释2. 别构酶:又称为变构酶,是一类重要的调节酶。
其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外,还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。
通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3. 酮体:在肝脏中,脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。
在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒。
4. 糖酵解:生物细胞在无氧条件下,将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸,并产生少量ATP的过程。
5. EMP途径:又称糖酵解途径。
指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。
是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。
6. 糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下,经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化,生成C02和水,并产生大量能量的过程。
7. 氧化磷酸化:生物体通过生物氧化产生的能量,除一部分用于维持体温外,大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中,这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环:又称柠檬酸循环、TCA循环,是糖有氧氧化的第三个阶段,由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始,经历四次氧化及其他中间过程,最终又生成一分子草酰乙酸,如此往复循环,每一循环消耗一个乙酰基,生成CO2和水及大量能量。
9. 糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程---除了跨越三个能障(丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1,6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖,6-磷酸果糖转变为葡萄糖)需用不同的酶及能量之外,其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。
10. 乳酸循环:指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。
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试卷一五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用(共8分)DNS-C1DNFBDEAE —纤维素 BOC 基1、DNS-Cl : 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯,用作氨基酸的微量测定,或鉴定肽链的N —端氨基酸。
2、DNFB :2,4一二硝基氟苯,鉴定肽链的N —端氨基酸。
3、DEAE 一纤维素: 二乙氨基乙基纤维素,阴离子交换剂,用于分离蛋白质。
4、BOC 基: 叔丁氧羰酰基,人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。
六、解释下列名词(共12分)1、肽聚糖:肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
2、蛋白质的别构效应:含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。
3、肽平面:由于肽键不能自由旋转,形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上,形成酰胺平面,也称肽平面。
4、两面角:由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键,可以自由旋转,其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角,绕C α-C 键旋转的角度称ψ角,这两个旋转的角度称二面角。
5、波耳效应:pH 的降低或二氧化碳分压的增加,使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。
6、碘价:100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价,碘价表示脂肪的不饱和度。
七、问答与计算(共30分)1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽,它具有防止秃发的作用。
经分析,它的氨基酸组成是:Lys 2,Asp 1,Tyr 1,Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。
此八肽与FDNB 反应并酸水解后。
释放出FDNB-Ala 。
将它用胰蛋白酶酶切后,则得到氨基酸组成为:Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ,Phe 1,Lys 1的肽,还有一个二肽。
将它与胰凝乳蛋白酶反应后,释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽,四肽的氨基酸组成是:Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1,三肽与FDNB 反应后,再用酸水解,释放出DNP-Gly 。
请写出这个八肽的氨基酸序列。
(10分)Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷,并计算它的等电点。
已知pK (COOH )=2.12 pK (COOH )=3.53 pK (N +H 3)=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1,83.2253.312.2=+=PI3、若有一球状蛋白质,分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下,哪些氨基酸可能定位在分子内部?(5分)球状蛋白质形成亲水面,疏水核,所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。
4、根据你所学的知识推断人工合成胰岛素是先合成A链、B链再连接成胰岛素还是先合成“工”字形肽,再连接成胰岛素?并解释其理由。
(5分)因为一级结构决定高级结构,所以人工合成胰岛素时先合成A链、B链再连接成胰岛素。
试卷二四名词解释(每个3分,共24分)1.蛋白聚糖是由糖胺聚糖以共价键与肽链连接形成的结合蛋白质。
2.必需脂酸指人体不能合成而需要由食物提供的脂肪酸,包括亚麻酸、亚油酸和花生四烯酸。
3.肽平面肽链主链的肽键C-N具有双键的性质,因而不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处于一个平面上,称为肽平面。
4.结构域在较大的蛋白质分子中,多肽链的三维折叠常形成2个或多个松散连接的近似球状的三维实体。
这些实体称为结构域5.同源蛋白质在不同的机体实现同一功能的蛋白质称为同源蛋白质6.糖的变旋现象变旋现象指一个具有旋光性的溶液放置后,其比旋光度改变的现象,具有α-和β-异构体的糖才具有变旋现象。
7.别构效应又称为变构效应,当某些寡聚蛋白质与别构效应剂发生作用时,可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性,这种改变可以是活性的增加或减少。
8.差向异构体仅仅只有一个不对称碳原子的构型不同的光学异构体五问答题(每题9分,共36分)1.在体外,用下列方法处理对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响?(1)pH从7.0增加到7.4 pH增加,血红蛋白与氧的亲和力增加(2)CO2分压从10torr增加到40torr CO2分压增加,血红蛋白与氧的亲和力下降(3)O2分压从60torr下降到20torr O2分压下降,血红蛋白与氧的亲和力下降(4)2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8X10-4mol/L 下降到2X10-4mol/L 2,3-DPG 浓度下降,血红蛋白与氧的亲和力增加(5)α2β2解聚成单个亚基α2β2解聚成单个亚基,血红蛋白与氧的亲和力增加2.试计算含有122个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少?该蛋白质的分子量大约是多少?每一个氨基酸残基在β-折叠结构中的长度为0.36nm,因此该肽链的长度为43.92nm。
氨基酸残基的平均分子量为120,因此该蛋白质的分子量为14640。
3.从鳄梨中提取出一种甘油三酯的样品5g,需要0.5mol/L KOH 36.0m1才能完全水解并将其脂酸转变为肥皂。
试计算样品中脂酸的平均链长。
16.7个碳原子4.上述化合物中(1)哪个是半缩酮形式的酮糖?(2)哪个是吡喃戊糖?(3)哪个是糖苷?(4)哪个是α-D-醛糖?(1)C (2) D (3)E (4)B试卷三四、名词解释1核酸的减色效应:变性的核酸在一定条件下,恢复到原来的结构(即复性),紫外吸收减小,ε(p)恢复到原来的水平。
2摆动假说:密码子和反密码子配对时,密码子中前面两个碱基特异性强,是标准碱基配对,但第三个碱基配对时,就不那么严格,有一定的自由度,除了标准配对外,还有一些非标准配对。
3Tm值:DNA双螺旋失去一半时的温度。
4同工酶:指能催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。
5Northern印迹:将变性RNA转移到硝酸纤维素膜上后,与单链DNA进行杂交。
6基因:编码蛋白质或RNA的DNA序列。
7Z-DNA:美国Rich等发现的左手螺旋DNA,由于左手螺旋DNA分子中糖—磷酸主链呈“Z”字形向左盘绕,因而被称为Z-DNA。
五、问答与计算(共40分):1、用系统名称命名催化下列反应的酶(5分)(1)ATP+AMP ADP+ADP(2)CH3COOH+CoASH+ATP CH3COSCoA+AMP+PPi(1)ATP:AMP磷酸基转移酶(或ATP:AMP磷酰基转移酶)(2)乙酸:CoA合成酶(形成AMP)2、为什么RNA易被碱水解,而DNA不易被碱水解?(5分)因RNA分子中含核糖,碱水解时先形成2′,3′一环状核苷酸,再进一步水解成2′一核苷酸和3′一核苷酸的混合物。
而DNA含D—2—脱氧核糖,不能形成2′,3′一环状核苷酸。
3、有哪些方法可区分同样分子量的单链DNA和单链RNA?(5分)(1)因DNA分子含D—2—脱氧核糖,RNA分子中含核糖,所以可用二苯胺法和苔黑酚法区分同样分子量的单链DNA和单链RNA。
(2)用特异的核酸酶(3)RNA易被碱水解,DNA不被碱水解。
(4)浮力密度(5)酸水解后,接下来层析,DNA分子中含胸腺嘧啶,RNA分子中不含胸腺嘧啶而含尿嘧啶。
4、(1)降低溶液的离子强度;(2)加少量乙醇到溶液中将如何影响双链DNA的熔点?(5分)(1)使Tm值下降。
(2)使Tm值下降,破坏氢键。
6、设有一抑制剂,当其浓度为 2.5×10-4mol/L,底物浓度为0.001mol/L或0.1mol/L时均能抑制酶活力25%,已知酶浓度为1.0×10-7mol/L,Ks为100mol/L。
求:(1)竞争性抑制还是非竞争性抑制(2)计算Ki(3)若抑制剂浓度加倍,抑制程度如何?(4)抑制剂对Ks的影响如何?(10分)(1)非竞争性抑制=7.5×10-4M(2)Ki(3)40%(4)无影响试卷四1减色效应当加热变性了的核酸分子,在退火的条件下发生复性时,其在260nm处的紫外吸收会减少的现象称为减色效应。
2分子杂交当两条不同来源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时,在一定条件下可以发生互补配对,形成双螺旋分子,这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
3酶的比活力即酶含量的多少,定为每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位,一般用U/毫克蛋白质表示。
4调节酶在多酶体系中,某些酶因其本身活性受到严格的调节控制,从而对代谢反应起调节作用,此类酶称为调节酶。
5同工酶指催化同一化学反应,而其酶蛋白本身分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶6维生素原某些物质本身不是维生素,但是可以在生物体内转化成维生素,这些物质称为维生素原。
7多磷酸核苷酸5’-核苷酸的磷酸基进一步磷酸化成二磷酸核苷、三磷酸核苷或更多的磷酸核苷称为多磷酸核苷酸。
8酶的辅助因子构成全酶的一个组分,主要包括金属离子及小分子有机化合物,主要作用是在酶促反应中运输转移电子、原子或某些功能基团。
期末试卷一四、名词解释(每个名词2分,共10分)(1)ribozyme (2)正协同效应(3)SD序列(4)分子伴侣(5)顺式作用元件.。