影响蛋白质水合和溶解性的因素有哪些
食品化学问答题
食品化学问答题work Information Technology Company.2020YEAR第一章食品中的水分1食品的水分状态与吸湿等温线中的分区的关系如何？2食品的水分活度Aw与食品温度的关系如何？3食品的水分活度Aw与食品稳定性的关系如何（水分活度对食品稳定性/品质有哪些影响）4在水分含量一定时，可以选择哪些物质作为果蔬脯水分活度降低剂？5水具有哪些异常的物理性质？并从理论上加以解释。
6食品的含水量和水分活度有何区别？7 如何理解液态水既是流动的，又是固定的？8水与溶质作用有哪几种类型每类有何特点9为什么说不能用冰点以下食品水分活度预测冰点以上水分活度的性质？10 水在食品中起什么作用？11为什么说食品中最不稳定的水对食品的稳定性影响最大？12冰对食品稳定性有何影响（冻藏对食品稳定性有何影响）采取哪些方法可以克服冻藏食品的不利因素13食品中水的存在状态有哪些各有何特点14试述几种常见测定水分含量方法的原理和注意事项？15 水分活度、分子移动性和Tg在预测食品稳定性中的作用有哪些请对他们进行比较 16 为什么冷冻食品不能反复解冻—冷冻？17 食品中水分的转移形式有哪些类型如何理解相对湿度越小，在其他相同条件时，空气干燥能力越大第二章食品中的糖类1为什么杏仁，木薯，高粱，竹笋必须充分煮熟后，在充分洗涤？2利用那种反应可测定食品，其它生物材料及血中的葡萄糖请写出反应式3什么是碳水化合物，单糖，双糖，及多糖？4淀粉，糖元，纤维素这三种多糖各有什么特点？5单糖为什么具有旋光性？6如何确定一个单糖的构型？7什么叫糖苷如何确定一个糖苷键的类型8采用什么方法可使食品不发生美拉德反应？9乳糖是如何被消化的采用什么方法克服乳糖酶缺乏症10低聚糖的优越的生理活性有哪些？11为什么说多糖是一种冷冻稳定剂？12什么是淀粉糊化和老化？13酸改性淀粉有何用途？14 HM和LM果胶的凝胶机理？15卡拉胶形成凝胶的机理及用途？16什么叫淀粉糊化影响淀粉糊化的因素有哪些试指出食品中利用糊化的例子17影响淀粉老化的因素有哪些谈谈防止淀粉老化的措施试指出食品中利用老化的例子 18试述膳食纤维及其在食品中的应用试从糖的结构说明糖为何具有亲水性19 阐述美拉德反应的机理及其对食品加工的影响。
蛋白质变性的因素及原理
蛋白质变性的因素及原理蛋白质变性是指蛋白质在一定条件下，其原有的结构和功能被破坏或改变的过程。
这种变性过程可以是可逆的，也可以是不可逆的，具体取决于变性的条件和蛋白质的结构。
一、引起蛋白质变性的因素1.温度温度是最常见和重要的引起蛋白质变性的因素之一。
当温度升高时，蛋白质分子的胶束结构会逐渐解离，氢键和疏水力等非共价键连接蛋白质分子的结构会被破坏，导致蛋白质变性。
温度引起的蛋白质变性可以是可逆的，也可以是不可逆的。
2.酸碱条件酸碱条件的改变也会引起蛋白质变性。
当蛋白质处于非生理酸碱条件下，酸碱离子会与蛋白质分子中的氨基酸残基发生电荷相互作用，结果改变了蛋白质原有的结构和功能。
3.盐浓度盐浓度是蛋白质稳定性的重要参数，也是引起蛋白质变性的因素之一。
高盐浓度可以破坏蛋白质的水合层，减少水合作用，使蛋白质聚集和沉淀。
低盐浓度则会导致蛋白质的电荷中和，使其变得更加亲水，溶解度下降，容易聚集和凝固。
4.有机溶剂有机溶剂的引入可以改变蛋白质的溶液环境，从而引起蛋白质变性。
有机溶剂会降低蛋白质对水的溶解度，使其失去溶解并发生沉淀。
5.机械刺激强烈的机械刺激如剧烈搅拌、超声波等也可以引起蛋白质的变性。
这是由于机械刺激会使蛋白质的分子结构发生变化，导致其失去原有的结构和功能。
二、蛋白质变性的原理蛋白质变性的原理主要包括以下几个方面：1.蛋白质分子的二级结构变化蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、无规卷曲等。
在蛋白质变性中，这些二级结构会发生改变或破坏，导致蛋白质失去原有的空间构型和功能。
2.疏水性和氢键的破坏疏水性和氢键是蛋白质分子内部不同结构之间的键。
在蛋白质变性过程中，疏水性会受到温度、酸碱等条件的影响，从而导致疏水性作用的破坏；而氢键则可以被酵素或酸碱等条件破坏，导致蛋白质结构的变化。
3.蛋白质的凝集与沉淀变性蛋白质分子会通过非共价键如氢键、疏水力和范德华力等相互作用，发生聚集和凝固。
这些凝聚体可以形成沉淀，降低蛋白质的溶解度和稳定性。
蛋白质盐析的原理和影响因素
蛋白质盐析的原理和影响因素蛋白质盐析是一种常用的蛋白质纯化方法，它基于溶液中添加高浓度的盐类，使蛋白质发生沉淀而分离出来的原理。
蛋白质盐析的效果受多种因素的影响，包括盐浓度、溶液pH值、温度等。
蛋白质盐析的原理是利用盐对蛋白质溶液的离子强度的影响，使蛋白质发生沉淀从而分离出来。
在溶液中，蛋白质通常呈现带电状态，正负电荷的相互作用使蛋白质分散均匀。
当盐浓度增加时，盐中的离子与蛋白质分子间发生竞争作用，将溶液中的水分子聚集在一起形成水合层，蛋白质间的静电相互作用减弱，从而导致蛋白质发生沉淀。
影响蛋白质盐析效果的主要因素之一是盐的类型和浓度。
一般来说，常用的盐类有氯化铵、硫酸铵、硫酸钠等。
不同的盐对蛋白质的沉淀效果有差异，一般而言，盐的离子强度越大，蛋白质的沉淀效果越好。
此外，盐的浓度也会影响蛋白质的盐析效果，过高或过低的盐浓度都会导致蛋白质的沉淀效果不理想。
溶液的pH值也是影响蛋白质盐析的重要因素之一。
蛋白质的带电性质与溶液的pH值密切相关，当溶液的pH值与蛋白质的等电点接近时，蛋白质的沉淀效果最佳。
如果溶液的pH值偏离蛋白质的等电点，蛋白质的沉淀效果将受到影响。
温度也会对蛋白质盐析的效果产生影响。
一般来说，较低的温度有利于蛋白质的沉淀，因为低温可以减弱蛋白质分子间的热运动，增加静电相互作用的机会。
但是，过低的温度也会导致溶解度降低，从而影响蛋白质的盐析效果。
蛋白质本身的性质也会对盐析效果产生影响。
不同的蛋白质具有不同的等电点、溶解度和聚集特性，因此对于不同的蛋白质，选择合适的盐析条件是非常重要的。
蛋白质盐析是一种常用的蛋白质纯化方法，通过调节盐浓度、溶液pH值和温度等因素，可以实现蛋白质的分离和纯化。
在进行蛋白质盐析时，需要根据具体的蛋白质性质和实验要求选择合适的条件，以获得最佳的盐析效果。
2020-2021 山东理工大学食品化学复习题(2)
山东理工大学食品科学与工程专业《食品化学》期末复习题（2020-2021版）一、填空水1. 冰在转变成水时，净密度增大，继续升温至3.98℃时密度可达到最大值，再继续升温密度逐渐下降。
2. 食品中的结合水分为化合水、邻近水和多层水。
3. 吸着等温线的制作方法主要有解吸等温线和回吸等温线两种。
对于同一样品而言，等温线的形状和位置主要与试样的组成、物理结构、预处理、温度、制作方法等因素有关。
4. 从水分子结构来看，水分子中氧的 6 个价电子参与杂化，形成 4 个sp3杂化轨道，有近似四面体的结构。
糖类5. 根据多糖的来源，多糖分为植物多糖、动物多糖和微生物多糖。
6. 淀粉糊化作用可分为可逆吸水阶段、不可逆吸水阶段和淀粉粒最后解体三个阶段。
7.食品中的糖类化合物按照组成分为单糖、低聚糖、糖类衍生物和多糖。
8. 工业上生产糖浆主要也是利用水解反应，有酸转化法、酸-酶转化法和酶-酶转化法三种方法。
9. 非水溶性膳食纤维主要包括纤维素、半纤维素和木质素。
10. 使淀粉变性的方法有物理变性、化学变性和酶法变性三种。
11. 葡萄糖在氧化酶作用下，可以保持醛基不被氧化，仅是第六碳原于上的伯醇基被氧化生成羧基而形成葡萄糖醛酸。
12. 蔗糖水解称为酶糖化，生成等物质的量葡萄糖和果糖的混合物称为转化糖。
脂肪13. 脂类化合物种类繁多，结构各异，主要有脂肪、磷脂、糖脂、固醇等。
14. 油脂加工方法有浸提、压榨、熬炼和机械分离。
15. 碱炼主要除去油脂中的游离脂肪酸，同时去除部分蛋白质、色素等杂质。
16. 酯交换包括在一种三酰基甘油分子内的酯交换和不同分子内的酯交换反应，可分为随机酯交换和定向酯交换两种。
17. 根据脂类的化学结构及其组成，将脂类分为简单脂类，复合脂类，衍生脂类。
蛋白质18. 组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基、一个氨基、一个侧链R和一个H原子。
19. 按分子形状可把蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
食品化学-问答题
食品化学-问答题问答题：一、水1、水的存在形式？☆水分为结合水和自由水。
结合水（又名：束缚水、固定水）根据结合的牢固程度分为化合水、邻近水、多层水；自由水（又名：体相水、游离水）包括：滞化水、毛细管水、自由流动水。
2、结合水与自由水之间的区别？☆①结合水的量与食品中有机大分子的极性基团的数量有比较固定的比例关系；②结合水的蒸汽压比自由水低；③结合水在食品中不能作为溶剂，在-40℃以上不能结冰；自由水在食品中可以作溶剂，在-40℃以上可以结冰；④自由水能为微生物所利用，适于微生物繁殖及进行化学反应，是发生食品腐败变质的适宜环境。
结合水则不能；⑤结合水对食品风味起重要作用。
3、结合水、自由水各有哪些特点？自由水特点：1.能结冰，但冰点略微下降；2.溶解溶质的能力强，干燥时易被除去；3.与纯水分子平均运动接近；4.很适于微生物生长和大多数化学反应，易引起食品的腐败变质，但与食品风味及功能性紧密相关。
结合水特点：1.是在样品在一个温度和相对湿度下的平衡水分含量；2.结合水的转动受限；3.在低温下不结冰；4.无溶解溶质能力；5.与纯水比较分子平均运动为0；6.不能被微生物利用；7.用一般干燥剂不能除去；8.处在溶质和其他非水物质临近位置。
4、水分活度与环境平衡相对湿度之间的关系？☆食品的水分活度在数值上等于环境相对平很湿度除以100。
5、水分活度与温度的关系？（冰点以下和冰点以上）☆在比较冰点以上和冰点以下的水分活度值时，应注意到有3个重要区别。
①在冰点以上温度时，水分活度是食品组成和温度的函数，并以食品的组成为主；在冰点以下温度时，由于冰的存在，水分活度不再受食品中非水组分的种类和数量的影响，只与温度有关。
（为此，食品中任何一个受非水组分影响的物理、化学和生物化学变化，在食品冻结后，就不能再根据水分活度的大小进行准却得预测。
于是，在冰点以下的AW值作为物理、化学和生物化学变化指标的价值远比在冰点以上的AW值来得低。
食品化学知识点5蛋白质
1.氨基酸（1）概念：除脯氨酸外，所有的氨基酸都是α-氨基酸，即在α-碳上有一个氨基，并且多以L-构型存在（2）结构（3）分类①非极性氨基酸或疏水性氨基酸，侧链为疏水性基团如：ALA，V AL，LEU，Pro, ILE，MET，PHE，TRP。
②不带电荷的极性氨基酸，侧链与水结合氢键如：SER，THR，TYR，CYS，ASN，GLY 也在此。
③酸性氨基酸一氨基，二羧基ASP天冬氨酸，GLU谷氨酸④碱性氨基酸二氨基，一羧基ARG精氨酸，LYS赖氨酸，组氨酸（4）物性①旋光性：除甘氨酸外都具有旋光性，都有手性碳②光学性质：芳香族氨基酸Tyr酪氨酸，Trp色氨酸及Phe苯丙氨酸在近紫外区（250~300nm）280吸收光。
Trp和Tyr在紫外区还显示荧光，因此氨基酸光学性质的变化常被用来考察蛋白质构象的变化。
③离解等电点氨基酸在某一PH值为电中性④疏水性概念：1摩尔氨基酸从水溶液中转移到乙醇溶液所产生自由能的变化注意疏水性数值有较大正值，说明氨基酸侧链疏水，残基分布于蛋白分子内有较大负值。
（赖氨酸例外，有正值，却是亲水）（5）化性1. 氨基的反应（4个）：①-AA能与亚硝酸定量作用，产生氮气和羟基酸②醛类化合物反应：氨基与醛类化合物反应生成Schiff碱，而Schiff碱是美拉德反应中间产物，与褐变反应有关③酰基化反应：例如氨基可与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应：④烃基化反应：AA-氨基可以与二硝基氟苯反应生成稳定的黄色化合物：2. 羧基的反应（2个）①酯或成盐反应：氨基酸在干燥HCl存在下与无水甲醇或乙醇作用生成甲酯或乙酯：②脱羧反应：大肠杆菌中含有一种谷氨酸脱羧酶，可使谷氨酸脱羧。
3.共同参与6.蛋白质概念：蛋白质是以氨基酸为单元构成的生物大分子，由C、H、O、N、S、P以及某些金属元素Zn、Fe等组成，是细胞的主要成分(占干重50％以上)7．蛋白质分类：单纯简单蛋白质，仅含有氨基酸以及；结合蛋白质，含有氨基酸和各种其它非蛋白质的化合物，后者统称为辅基；衍生蛋白8.肽的概念589.蛋白质和肽的物理化学性质10.蛋白质的变性问答（1）定义：蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）下遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。
食品化学考试考点
第二章水分一、简答题1.水的物理性质与类似物有何特殊性?为什么?答:（1）熔沸点高（2）介电常数大（3）水的表面张力和相变热大（4）密度低结冰时体积膨胀（5）导热值比非液体大，0度时冰的导热值为同温度下水的4倍，热扩散为水的9倍（6）密度随温度而变化（7）具有溶剂性2.离子、亲水性物质、疏水性物质分别以何种方式与水作用？答:离子及离子基团是通过他们的电荷与水分子偶极子发生静电相互作用（离子—偶极子）而产生水合作用；亲水性物质（如羟基、氨基、羧基酰胺或亚胺基等极性基团）与水形成氢键，疏水物质与水分子产生疏水相互作用3.水分含量与水分活度的关系如何？答：水分含量与水分活度的关系可用吸附等温线（MSI）来反映，大多数食品的吸湿等温线为S形，而水果、糖制品以及多聚物含量不高的食品的等温线为J形。
在水分含量为 0~0.07g⁄g 干物质时，Aw一般在 0~0.25 之间，这部分水主要为化合水。
在水分含量为 7~27.5g⁄g 干物质时，Aw一般在0.25~0.85 之间，这部分水主要是邻近水和多层水。
在水分含量为>27.5g⁄g 干物质时，Aw一般>0.85，这部分水主要是自由水。
对食品的稳定性起着重要的作用。
4.冰冻法保藏食品有何利弊？答：利：由于低温下微生物的繁殖被抑制，一些化学反应的速率常数降低，从而提高了一些食品的稳定性。
弊：（1）冷冻浓缩效应：冷冻食品中非冻结相的物理性质，非冻结相中非水组分浓度提高，增大了反应速度（2）水结冰后的体积比结冰前增加9%；体积膨胀会产生局部压力使具有细胞结构的食品受到机械性损伤，造成解冻后汁液的流失或者使得细胞内的酶与细胞外的底物接触，导致不良反应的发生（3）诱导反应5.如何解释水在4摄氏度（3.98）时密度最大？答：水的密度取决于配位数及相邻水分子之间的间距（即分子间距），在0—4℃时，配位数的影响占主导，温度升高，水分子的配位数增多，水的密度增大；随着温度继续上升，布朗运动占主导，导致体积膨胀，水的密度降低，两种因素的最终结果是水的密度在4度时最大6.水的冷冻速度与水的解冻速度哪个大？为什么？水的冷冻速度快，零度时冰的导热值是同一温度水的4倍，而扩散速度是水的9倍，在一定环境条件下冰的温度变化速率比水大得多。
蛋白质变性的因素及原理
蛋白质变性的因素及原理蛋白质变性是指蛋白质在一定的环境条件下，其三维结构的变化。
蛋白质的活性和功能大部分依赖于其特定的三维结构，而蛋白质的变性会导致失去特定结构，使其失去原有的功能。
蛋白质变性的主要因素包括温度、pH值、离子强度、有机溶剂、机械剪切等。
在适当的条件下，这些因素会引发蛋白质的变性。
1. 温度：温度是影响蛋白质结构稳定性的主要因素之一。
温度升高会导致蛋白质的热变性，即蛋白质失去了其原有的构象，形成一种松弛的结构。
温度升高使蛋白分子的热运动增加，相互间的非共价键（如氢键、离子键等）断裂，从而引起变性。
2. pH值：pH值的变化也会引起蛋白质的变性。
蛋白质在不同的pH条件下会发生电荷变化，从而影响其溶解性和构象。
在一定的pH范围内，蛋白质呈最佳稳定状态，而在过高或过低的pH值下，蛋白质将发生电荷平衡的改变，进而引发变性。
3. 离子强度：离子强度是指溶液中离子的浓度。
高离子强度会导致蛋白质的变性。
离子的存在会改变蛋白质表面的电荷，导致聚集或解聚，影响蛋白质的空间构象。
4. 有机溶剂：有机溶剂如甘油、酒精等具有解聚蛋白质的作用，可破坏蛋白质的氢键和氢键间的水合作用，导致蛋白质的变性。
5. 机械剪切：机械剪切是指通过机械手段对蛋白质进行搅拌、搅动和剪切等处理。
机械剪切会破坏蛋白质的分子间作用力，使蛋白质分子结构发生变化，从而发生变性。
蛋白质变性的主要原理可以归结为三个方面：1. 热变性原理：蛋白质中的非共价键受到温度的影响而断裂，使蛋白质失去其原有的构象，从而导致变性。
具体来说，高温会加速蛋白质分子的热运动，使分子内部的相互作用力变得不稳定，使蛋白质的三维结构受到破坏。
2. 酸碱变性原理：pH值变化会改变蛋白质的电荷平衡，从而破坏蛋白质分子间的作用力。
蛋白质的非共价键（如氢键和离子键）是由氨基酸上的氨基和羧基之间的反应形成的。
在不同的酸碱条件下，氨基酸上的氨基和羧基会失去或增加质子，产生新的离子对，破坏了蛋白质的原有结构。
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1.影响蛋白质水合和溶解性的因素有哪些？这两方面的影响因素有何异同?
答：（1)蛋白质的水合性质(PropeｒtｉeｓHydratiｏn of Pｒoteins）
A．蛋白质水合性质：蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Aｓn、
Gln的酰胺基、Ｓer、Thr和非极性残基团与水分子相互结
合的性质。
B. 蛋白质水合能力:当干蛋白质粉与相对湿度为9０-95％的水蒸汽
达到平衡时,每克蛋白质所结合的水的克数。
α=ƒC +0.4 ƒＰ＋0．2 ƒＮ
（α：水合能力，g水／g蛋白质;ƒC, ƒP , ƒＮ:带电的、极性和非极性的分数）
Ｃ．影响蛋白质结合水的环境因素:
1.pH 当pH=pI时，蛋白质的水合能力最低
２．温度温度升高,氢键作用和离子基团的水合作用减弱,水合能力下降。
3．氨基酸组成极性氨基酸越多，水合能力越高
4，离子强度低浓度的盐能提高蛋白质的水合能力。
5.盐的种类
(2)蛋白质的溶解度（SolubｉlitｙoｆPrｏtｅinｓ)
影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用：
A 疏水相互作用能促进蛋白质—蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；
Ｂ离子相互作用能促进蛋白质—水相互作用，使蛋白质溶解度增加。
1.pH
当pＨ高于或低于等电点时，蛋白质带净的负电荷或净的正电荷，
水分子能同这些电荷相互作用并起着稳定作用
Ｕ－形曲线，最低溶解度出现在蛋白
2.①“盐溶”（saltｅd iｎ）中性盐的离子在0.1-1Ｍ能提高蛋白质的溶
解度。
②“盐析”(ｓalted out)中性盐的离子大于１Ｍ,蛋白质的溶解
度降低，并可能导致蛋白质沉淀。
③当离子强度<０.5时，离子中和蛋白质表面的电荷。
电荷掩蔽效应对蛋白质的溶解度的影响取决于蛋白质的表面性质。
如果蛋白质含
有高比例的非极性区域,那么此电荷掩蔽效应使它的溶解度下降，反之,
溶解度提高。
当离子强度＞1.0时，盐对蛋白质溶解度具有特殊的离子效应。
硫酸盐和氟化物（盐）逐渐降低蛋白质的溶解度。
在相同的μ,各种离子对蛋
白质溶解度的相对影响（提高溶解度）的能力。
Hofｍeister系列
阴离子（提高蛋白质溶解度的能力）:
SO42-<Ｆ-<Cl-<Ｂｒ-＜I-<ClＯ4-＜ＳCN－
阳离子(降低蛋白质溶解度的能力) :
NH4+＜K+＜Ｎa+＜Lｉ+＜Ｍg２＋<Ca２+。
３. 温度Tempeｒature:
在恒定的PH和离子强度，大多数的蛋白质在0－4０℃溶解度随温度的提高而提
高。
温度超过4０℃时，由于热动能的增加导致蛋白质结构的展开（变性),蛋白质内部的
疏水基团暴露,促进蛋白质聚集和沉淀。
4.有机溶剂加入有机溶剂，降低了水介质的电常熟，提高了分子内和分子间的静
电力,这些分子间的极性相互作用导致蛋白质的溶解性下降。
、
2.影响蛋白质起泡和乳化性质的因素有哪些?这两方面的影响因素有何异同？
答：
(一) 1.影响蛋白质乳化性质的因素
（1）蛋白质的溶解度高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂良好的乳化性质所必需的最低溶解度取决于蛋白质的品种。
(2)pH
pH=ＰI 溶解度减少时,降低其乳化作用
ｐH=PI溶解度增加,增加其乳化作用
(3)蛋白质表面的疏水性和油水界面的张力
（4）蛋白质分子的柔性（Moleｃulａｒflexiｂility oｆｐroteｉn)
①蛋白质在乳化作用前的部分变性（展开），如果没有造成不溶解,通常能改进它们的乳化
性质。
②在展开状态，含有游离巯基和二硫键的蛋白质通过-SH和-S-S- 交换反应经受缓慢的聚合作用，这会导致在油—水界面形成高粘弹性的膜。
（５）加热Ｈeat Tｒｅatment:热处理通常能降低吸附在界面上的蛋白膜的粘度和硬度,因而降低了乳状液的稳定性。
然而,高度水化的界面蛋白质膜的凝胶作用提高了表面粘度和硬度,从而稳定了乳状液。
：
(6）小分子的表面活性剂小分子的表面活性剂会降低蛋白质膜的强度。
2.起泡性质（Ｆoａming Prｏpertｉes)
影响蛋白质起泡性质的分子性质
（1）溶解度：快速扩散至界面
（2）分子柔性：在界面的展开
（３)疏水性(两亲性）:带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用。
(４）带电基团和极性基团：在邻近起泡间的电荷排斥,防止气泡的靠近;水合作用，渗透和空间位阻。
影响泡沫形成和稳定性的环境因素
(１)pH
A 等电可溶(Ｓolubｌe aｔpＩ:起泡能力和稳定性均好(improveｄboｔh ｆｏamabiｌity andｓｔabilitｙ
ｓｅrum aｌbumin，egg-white ｐroteins ）
Ｂ等点不可溶(iｎｓolｕbｌeａt ｐI）起泡能力低，但泡沫稳定性好（fｏamaｂility is po ｏr，ｂut fｏamｓｔａbiｌityｉｓhigｈmｏｓt food protｅins）
C偏离等电点(At pH other than pI)起泡能力好，但稳定性差（Ｆｏａmabｉｌｉｔy is ｇood，but ｆｏａｍstaｂｉliｔy is poｏr)
(2) 盐（ｓaｌt)
盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集，因而能改变起泡性质。
A Protｅｉnｓthaｔａre salted out ｉｎａｇivｅｎｓａｌt solution generaｌlｙｅｘｈibit imｐroved foａmｉng propeｒｔieｓ。
被盐析则显示较好的起泡性质。
prefer to coｍe to ｔhｅgas-ｌｉｑuiｄｓuｒｆace。
ＢProteｉns tｈａt aｒe ｓaltｅdｉn generａｌlyｅxｈibiｔpooｒfoaming ｐropeｒti ｅs. 被盐溶则显示较差的起泡性质
C Dｉvaｌent cａｔions such asＣa2+ anｄＭg２+
iｍproｖｅboｔｈfoamability ａnd foａｍstabiｌiｔｙ改善起泡性和泡沫稳定性(羧基之间形成桥连接）
(３）糖(Sｕgａrｓ）
由于蔗糖能增加粘度，抑制泡沫的膨胀,但却改进了泡沫的稳定性。
加糖蛋白泡沫打擦时，在后阶段加入糖,泡沫膨胀已经发生。
(4) 脂（Ｌiｐids）
磷脂(phｏsphoｌipidｓ)，比蛋白质更好的表面活性剂。
污染的脂类会严重损害蛋白质的起泡性质。
具有表面活性的极性脂类能吸附在气/水界面从而妨碍了吸附的蛋白质膜形成最理想的构象。
(5) 蛋白质浓度（Protein Concｅntratｉoｎ）
蛋白质浓度增加,稳定性提高。
蛋白质浓度的增加提高了黏度，产生了较小的气泡和坚硬的膜。
有最大值，一般为2-８％W/V。
(6)温度（Teｍｐerａture)
降低温度,疏水作用下降;
部分热变性，改进起泡性质;过高,形成-S－Ｓ-,不能吸附在表面。