WB技术服务报告模板
实验报告三--免疫印迹
实验三：免疫印迹1 原理免疫印迹又称Western印迹(Western blotting)，与DNA的Southern印迹技术相对应，两种技术均把电泳分离的组分从凝胶转移至一种固相载体(通常为NC膜)，然后用探针检测特异性组分。
不同的是，Western blotting所检测的是抗原类蛋白质成分，所用的探针是抗体，它与附着于固相载体的靶蛋白所呈现的抗原表位发生特异性反应。
该技术结合了凝胶电泳分辨力高和固相免疫测定特异敏感等诸多优点，具有从复杂混合物中对特定抗原进行鉴别和定量检测，以及从多克隆抗体中检测出单克隆抗体的优越性。
该技术的灵敏度能达到标准的固相放射免疫分析的水平而无需对靶蛋白进行放射性标记。
目前，Western blotting广泛用于蛋白质研究、基础研究和临床医学的研究。
免疫印迹可分成两个步骤：蛋白质由凝胶转移至固相基质；特异性抗体检测。
蛋白质转移通常由电泳实现，现常用的方法有二：1 半干法：将凝胶和固相基质似三明治样夹在缓冲液湿润的滤纸中间，通电10-30分钟可完成转移；2 湿法：将凝胶和固相基质夹在滤纸中间，浸在转移装置的缓冲液中，通电45分钟或过夜课完成转移。
本试验采用湿法转移。
免疫印迹用膜通常有硝酸纤维素膜和尼龙膜两种。
大多数应用前者。
本实验也用硝酸纤维素膜进行转移。
转移结束后，蛋白质的检测可分成三个步骤进行：首先，将膜同特异性抗体孵育数小时或过夜，然后将膜同可特异性识别上述抗体（一抗）的第二抗体（二抗）孵育，通常二抗连接有如辣根过氧化物酶等标记物。
目的蛋白可由该酶催化的显色反应在膜上形成有色产物加以检测。
本实验用的是酶标抗IgG，故不加一抗。
2 试剂与仪器2.1 试剂（所有试剂均供两组用）2.1.1 转移缓冲液Tris 3.025g甘氨酸14.413g甲醇20mL加蒸馏水约800mL，调pH至8.3，定容1000mL2.1.2 Tris缓冲盐溶液(TBS)Tris 2.42gNaCl 27.750g加蒸馏水约800mL，调pH至7.5，定容1000mL2.1.3 TTBSTBS 800mLTween-20 400μl2.1.4 封闭液及抗体稀释液脱脂奶粉0.3gTBS 100mL2.1.5 底物溶液二氨基联苯胺（DAB） 5.0mgTBS 18mLH2O220μl 临用前配2.1.6 丽春红总蛋白质染色液丽春红1g4%乙酸100mL2.1.7 5%小牛血清生理盐水小牛血清7.5mL0.85%生理盐水定容至150mL2.1.8 酶标抗IgG（1：1500）酶标抗IgG 0.1mL5%小牛血清生理盐水定容至150mL2.2 仪器夹心式电泳槽，电泳仪，硝酸纤维素膜，直径9cm培养皿，剪刀，镊子，刀片，微量移液枪，普通滤纸3 试验步骤3.1 SDS-PAGE电泳分离所需试剂、仪器以及分离步骤完全与实验六相同，故此处从略。
Western-blotting 技术鉴定人血清免疫球蛋白lgG分子实验报告
Western-blotting 技术鉴定人血清免疫球蛋白lgG摘要：本实验利用Western-blotting 技术鉴定人血清免疫球蛋白lgG，主要包括利用SDS-PAGE进行蛋白质分离之后，将其转移至NC膜上进行蛋白免疫印迹并进行检测，实验中我们用了正常人血清蛋白，肺炎患者，白血病人患者三种血清，使用彩虹Marker，并用其作出标准曲线，以此求出其余IgG的分子质量，并根据不同样本条带颜色，面积等简要判断不同样本LgG含量的多少并给予解释。
关键词：免疫印迹技术；免疫球蛋白；SDS-PAGE引言：蛋白质免疫印迹技术,是1979年斯坦福大学乔治.斯塔克发明的蛋白质印迹法,继southern-blotting 之后起名 Western-blotting,是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法,广泛应用于基因在蛋白水平的表达研究,抗体活性检测和疾病早期诊断等多个方面，是一种将高分辨率凝胶电泳和免疫化学分析技术相结合的杂交技术，其分析容量大，敏感度高，特异性强，是检测蛋白质性质、表达与分布的一种最常用的方法。
聚丙烯酰胺凝胶电泳是网状结构，具有分子筛效应，蛋白在其中依三种因素分开：蛋白大小，形状和电荷。
SDS是阴离子去污剂，作为变性剂和助溶试剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使其去折叠。
聚丙稀酰胺是由丙稀酰胺和N,N’-亚甲基双丙稀酰胺经共聚合而成。
此聚合过程是由四甲基乙二胺和过硫酸胺激发的。
被激活的单体和未被激活的单体开始了多聚链的延伸，正在延伸的多聚链也可以随机地接上双丙稀酰胺，使多聚链交叉互连成为网状立体结构，最终多聚链聚合成凝胶状。
人血清中含有人类免疫球蛋白，根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，分为五类: lgG、lgA、lgM、lgD、lgE、lgG 是血清的主要抗体成分，占血清免疫球蛋白总量的70%~75%。
在电泳之后，利用抗原抗体结合的特异性，进行蛋白免疫印迹。
1.目的与要求a)掌握SDS-PAGE电源分离蛋白的实验技术和操作；并绘制蛋白质标准曲线,求目的蛋白分子量的方法；b)垂直板电泳装置的安装及灌胶；电泳所用试剂的配制；c)了解电泳过程中常见问题的原因及处理办法，不连续电泳系统分离蛋白质的原理以及垂直板电泳装置的安装和灌胶。
wb实验报告结果
wb实验报告结果WB实验报告结果一、实验目的和背景WB实验是一种常见的实验方法，用于检测和分析蛋白质的表达水平和相对分子量。
通过电泳分离蛋白质样品，再利用特定的抗体与目标蛋白结合，最后通过化学反应显色，可以得出蛋白质的表达情况。
二、实验设计和步骤本次实验旨在探究某种蛋白质在不同条件下的表达情况。
实验设计如下：1. 实验组和对照组的设置：将实验组和对照组分别处理不同的条件，以观察其对蛋白质表达的影响。
2. 细胞培养和处理：将细胞分成实验组和对照组，分别在不同培养基中培养，并添加相应的刺激物。
3. 蛋白提取和电泳：将培养的细胞收集，进行蛋白质提取，并进行电泳分离。
4. 转膜和抗体结合：将电泳分离后的蛋白转移到膜上，并与特定的抗体结合。
5. 显色和成像：利用化学反应显色，观察蛋白质的表达情况，并进行成像。
三、实验结果和分析通过实验的步骤，我们得到了以下结果：1. 实验组和对照组的蛋白质表达情况有明显差异。
在实验组中，某种蛋白质的表达水平较高，而在对照组中较低。
2. 不同刺激物对蛋白质表达的影响不同。
在实验组中，添加A刺激物后，蛋白质的表达水平显著增加；而添加B刺激物后，蛋白质的表达水平几乎没有变化。
3. 蛋白质的相对分子量也存在差异。
在实验组中，蛋白质的相对分子量较大，而在对照组中较小。
通过对实验结果的分析，我们可以得出以下结论：1. 实验组中的某种蛋白质在特定条件下表达水平较高，这可能与刺激物的作用机制有关。
2. 不同刺激物对蛋白质表达的影响不同，这可能是由于刺激物的不同性质和作用方式导致的。
3. 蛋白质的相对分子量差异可能与其结构和功能有关，进一步研究可以揭示这种差异的原因。
四、实验的局限性和改进方向本次实验虽然取得了一定的结果，但仍存在一些局限性：1. 样本数量较少：由于实验条件的限制，我们只能使用有限的样本进行实验。
进一步扩大样本数量可以提高结果的可靠性。
2. 实验条件的控制：虽然我们尽力控制实验条件的一致性，但仍可能存在一些未知因素的干扰。
开题报告wb
焊接工艺流程SOP设计与编写综述一．焊接工艺的先进技术与标准工艺流程（SOP）焊接工艺是指焊接过程中的一整套技术规定。
包括焊接方法、焊前准备、焊接材料、焊接设备、焊接顺序、焊接操作、工艺参数以及焊后热处理等。
不同的焊接方法有不同的焊接工艺。
焊接工艺主要根据被焊工件的材质、牌号、化学成分，焊件结构类型，焊接性能要求来确定。
首先要确定焊接方法，如手弧焊、埋弧焊、钨极氩弧焊、熔化极气体保护焊等等，焊接方法的种类非常多，只能根据具体情况选择。
确定焊接方法后，再制定焊接工艺参数，焊接工艺参数的种类各不相同，如手弧焊主要包括：焊条型号（或牌号）、直径、电流、电压、焊接电源种类、极性接法、焊接层数、道数、检验方法等等。
随着数字化高科技的发展，焊接工艺也是天翻地覆的向前改革，现在的焊接正向着逆变化、数字化、智能化、自动化迈进。
从焊接方式上全新的交流短路过渡焊接法令人耳目一新，而精确控制下的短路过渡技术更是层出不穷，多丝焊接技术处处可见。
显然，焊机的焊接工艺性能成为电焊机行业新的技术竞争焦点，自动化焊接系统的运用大幅提高。
比如说兴起的激光焊接机器人不仅保证了焊接柔性化，更提高了焊接点的精度。
电伺服点焊钳的应用前景良好，焊接自动化专机向标准化模块化发展，自动焊接小车、送丝机、焊枪等基础件研究越来越得到重视。
SOP（standard operation proceducres）标准作业程序：SOP是以人为工作对象，对实施和完成作业中的每项工作或操作而制定的标准而详细的书面规程，它要求在建立过程中充分依据作业的特点，要说明的事项清晰而准确，尽量避免不必要的差错，从而制定出格式统一、操作性强的SOP。
SOP的基本格式：包括SOP 的名称、编号和版本、拟订人、审核人、批准人(签名和日期) 、颁发和生效日期、适用范围、规程及参考文献等。
SOP的编码：所有SOP文件必须有系统的编码及修订号,以便于识别、控制及追踪,同时可避免使用或发放过时的SOP。
免疫印迹技术实验报告
免疫印迹技术实验报告一、引言免疫印迹技术（Western Blotting）是一种用于检测特定蛋白质的定性和定量分析方法。
它基于免疫学原理，通过将待测蛋白质进行电泳分离，并利用抗体与目标蛋白质特异性结合的原理，最终实现对目标蛋白质的检测和定量分析。
本实验旨在通过免疫印迹技术检测目标蛋白质在不同样本中的表达水平，并观察其变化情况，以深入了解该蛋白质的功能和作用机制。
二、实验步骤1. 样本制备首先，我们需要准备样本。
样本可以是细胞或组织。
在实验中，我们选择了A 细胞和B细胞作为样本，分别进行后续实验。
2. 蛋白质提取将A细胞和B细胞分别加入适量的细胞裂解缓冲液，通过离心等操作将细胞裂解并获取蛋白质提取物。
3. SDS-PAGE电泳分离将蛋白质提取物加入SDS-PAGE凝胶中，进行电泳分离。
电泳时间和电压根据实验需要来确定。
4. 转膜将电泳分离后的蛋白质从凝胶中转移到聚丙烯酰胺膜上。
转膜可以通过湿法或半湿法等方法实现。
5. 阻断将转膜后的聚丙烯酰胺膜放入阻断液中，在室温下进行阻断。
阻断的目的是防止非特异性结合。
6. 一抗处理将目标蛋白质的一抗加入到含有阻断液的培养皿中，将转膜的聚丙烯酰胺膜放置在一抗液中，进行一抗处理。
一抗的选择根据目标蛋白质的特异性来确定。
7. 洗涤将转膜的聚丙烯酰胺膜从一抗液中取出，进行洗涤。
洗涤的目的是去除非特异性结合的抗体。
8. 二抗处理将与目标蛋白质一抗结合的二抗加入到含有阻断液的培养皿中，将转膜的聚丙烯酰胺膜放置在二抗液中，进行二抗处理。
9. 洗涤将转膜的聚丙烯酰胺膜从二抗液中取出，再次进行洗涤，确保清洗干净。
10. 显色将合适的显色剂加入到含有阻断液的培养皿中，将转膜的聚丙烯酰胺膜放置在显色剂中，进行显色反应。
显色剂的选择根据实验需要和目标蛋白质的特性来确定。
11. 照相观察显色结果，并使用相机拍摄转膜的聚丙烯酰胺膜，记录实验结果。
三、结果与讨论根据实验步骤，我们成功地使用免疫印迹技术检测了A细胞和B细胞中目标蛋白质的表达情况。
Western-Blotting实验报告
Western Blotting本次试验的目的是使同学们掌握Western Blotting法鉴定目标蛋白的原理和熟悉Western Blotting的方法，并了解抗原抗体结合反应的影响因素。
Western Blotting的blotting译为印迹法，是指将样品转移到固相载体上，而后利用相应的探测反应来检测样品的一种方法。
1975年，Southern建立了将DNA转移到硝酸纤维素膜（NC膜）上，并利用DNA－RNA杂交检测特定的DNA片段的方法，称为Southern印迹法。
而后人们用类似的方法，对RNA和蛋白质进行印迹分析，对RNA的印迹分析称为Northern印迹法，对单向电泳后的蛋白质分子的印迹分析称为Western印迹法，对双向电泳后蛋白质分子的印迹分析称为Eastern印迹法。
Western既可以定性，又可以半定量，是初步鉴定蛋白质最方便也是最通用的方法。
它通常分为两种方法：同时Western又具有多种识别蛋白质的显色方法，主要有以下几种：i. 放射自显影ii. 底物化学发光ECL iii. 底物荧光ECF iv. 底物DAB呈色现常用的有底物化学发光ECL和底物DAB呈色。
一、实验原理Western Blotting（蛋白质免疫印迹法）是将经聚丙烯酰胺凝胶电泳奋力的蛋白质样品，转移到固相载体（例如硝酸纤维素薄膜）上，固相载体以非共价键形式吸附蛋白质，且能保持电泳分离的多肽类型及其生物学活性不变。
以固相载体上的蛋白质为抗原，与之对应的第一抗体发生免疫结合反应，一抗再与酶或同位素标记的第二抗体发生免疫结合反应，经过底物显色活放射自显影以检查电泳分离的提议目的蛋白成分。
蛋白质印迹技术结合了凝胶电泳分辨力高和固相免疫测定特异性高、敏感等诸多优点，能从复杂混合物中对特定抗原进行鉴别和定量检测。
聚丙烯酰胺凝胶是由单体丙烯酰胺(Acr)、N,N-甲叉双丙烯酰胺(Bis)和催化剂(AP)、加速剂(TEMED聚合成的三维网孔结构(凝胶）。
WB DOE report template
13
Phase 2
DOE Matrix Custom Design (D-Optimal)
(2 Levels, 2 Factors)
14
Phase 2
DOE Characterization
1st Bond (responses plan)
Response Ball Size Target (acc/rej) Min : 1.38 Max : 1.67 Min : 0.3 Max : 0.6 Min : 7g Min : 60% No crater No NSOP / Metal lifting # of run 13 runs 13 runs 13 runs 13 runs 13 runs 13 runs Sample size 5 balls/unit, 2 units/run 5 balls/unit, 2 units/run 10 balls/unit, 2 units/run 1 unit/run (all bond pad) 5 balls/unit, 1 unit/run 7 units/run Results Passed Passed Passed Passed Passed Passed No crater Machine Stoppages Record Remarks Min = CD+10% Max = <BPO 40~80% of wire size No Crater
7 units/run 7 units/run
NSOL
Remark : All responses has meet and passed UTAC specification. 10
Phase 1
Feasibility Study
免疫印迹实验报告
免疫印迹实验报告免疫印迹实验报告免疫印迹（Western blot）是一种常用的生物学实验技术，用于检测特定蛋白质在细胞或组织中的表达水平，以及研究其功能和相互作用。
本实验旨在通过免疫印迹技术，探究细胞中特定蛋白质的表达情况，为进一步的研究提供基础数据。
实验材料与方法：材料：1. 细胞或组织样本2. 细胞裂解液3. 蛋白质电泳样品缓冲液4. 聚丙烯酰胺凝胶5. 转印膜6. 蛋白质标记物7. 抗体8. 酶联免疫检测试剂盒方法：1. 提取细胞或组织中的蛋白质，制备细胞裂解液。
2. 将蛋白质样品与电泳样品缓冲液混合，进行电泳分离。
3. 将分离后的蛋白质转移到转印膜上。
4. 在转印膜上进行阻断，以防止非特异性结合。
5. 添加特异性抗体，与目标蛋白质结合。
6. 使用酶联免疫检测试剂盒，检测抗体与蛋白质结合的信号。
7. 分析实验结果，得出结论。
实验结果与讨论：通过免疫印迹实验，我们成功检测到目标蛋白质在细胞或组织中的表达情况。
实验结果显示，在细胞裂解液中，目标蛋白质呈现出明显的条带，证明其在细胞中存在且可被提取。
进一步分析实验结果，我们可以得出以下结论：1. 目标蛋白质在不同组织中的表达水平存在差异。
通过比较不同组织样本中目标蛋白质的表达情况，我们发现其表达水平在不同组织中存在差异。
这可能与细胞功能的差异以及组织特异性基因的调控有关。
2. 目标蛋白质在细胞发育过程中的变化。
通过对细胞或组织样本在不同发育阶段进行免疫印迹实验，我们可以观察到目标蛋白质在细胞发育过程中的表达变化。
这些变化可能与细胞分化、增殖以及功能转变等过程密切相关。
3. 目标蛋白质与其他蛋白质的相互作用。
通过免疫印迹实验，我们可以进一步研究目标蛋白质与其他蛋白质的相互作用。
通过添加不同抗体，我们可以检测到目标蛋白质与其他蛋白质的结合情况，揭示其在细胞信号传导和调控网络中的功能。
总结：免疫印迹实验是一种非常有用的生物学实验技术，可以用于检测特定蛋白质的表达水平以及研究其功能和相互作用。
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Western Blot 实验报
告
正式实验
客户姓名：
报告日期：
一、客户样品及抗体登记
1•样品种属来源：
2.样品标记：
组织细胞
3.抗体名称：抗体来源：
抗体Cat.及lot号：
二、材料和方法
1 .试剂及耗材
蛋白抽提试剂（改进型RIPA配方）BCA蛋白定量试剂盒
2mg/ml BSA标准品
5X还原样品缓冲液
10 X Tris-Glycine-SDS 电泳缓冲液考马斯亮蓝染色液
10 X TBST pH8.0
中分子量蛋白marker （7条带）
中分子量预染蛋白marker （7条带）湿转缓冲液
NC 膜，0.45um 孔径Millipore 丽春红染色液
BSA Amresco PMSF Amresco 蛋白酶抑制剂Roche
磷酸酶抑制剂Roche
脱脂奶粉伊利
ECL Millipore Stripping buffer （抗体洗脱液）
（抗体需要选择，选择后把多余的删除）
山羊抗兔IgG（H+L ），HRP Jackson
山羊抗小鼠IgG（H+L ），HRP Jackson
兔抗山羊IgG（H+L ），HRP Jackson
Beta-actin 兔多抗
Beta-actin 鼠单抗
Beta-tubulin 兔多抗
Beta-tubulin 鼠单抗
GAPDH 兔多抗
GAPDH 鼠单抗
2．实验仪器
Fresco 低温冷冻离心机Thermo
MultiSkan3 酶标仪Thermo
Mini P-4 电泳槽Cavoy
湿转电泳槽Cavoy
电泳仪Bio-Rad
半干槽Bio-Rad
水平脱色摇床其林贝尔
酸度计pH211 Hanna
电动组织匀浆器Fluka
三、实验方法及结果
3.1 蛋白抽提
3.1.1 组织蛋白抽提
预冷RIPA 蛋白抽提试剂，加入蛋白酶抑制剂（磷酸化蛋白需要同时加入磷酸酶抑制剂）。
在蛋白抽提开始前加入0.1M PMSF 母液，PMSF 终浓度1mM 。
称取组织重量以重量：裂解液体积=1:9 比例加入裂解液，用眼科剪剪碎组织块，Fluka 电动组织匀浆器15000rpm 转速进行匀浆，每次10s ，间隔10s ，进行三次匀浆。
匀浆时EP 管需要浸入冰水混合物中进行降温。
匀浆完成后在冰上孵育20min ，4 度离心，13000rpm ，20min 。
离心完成后取上清，分装保存，待测。
3.1.2细胞蛋白抽提
预冷RIPA 蛋白抽提试剂，加入蛋白酶抑制剂（磷酸化蛋白需要同时加入磷酸酶抑制剂）。
在蛋白抽提开始前加入0.1M PMSF 母液，PMSF 终浓度1mM。
细胞计数，以细胞数量1 x 107加入1ml裂解液，用枪头吹打充分悬起细胞，完成后在冰上孵育20min，4度离心，13000rpm，20min。
离心完成后取上清，分装保存，待测。
3.2BCA 法蛋白定量
准备BCA工作液A液：B液=50:1，稀释好各个提取BSA标准品。
样品用PBS 进行稀释。
样品：BCA工作液=1:8，混匀后37度孵育30min或者室温孵育60min，酶标仪570nm波长滤光片读取OD值。
蛋白浓度计算见下表：
3.3蛋白浓度调整
以RIPA调整蛋白浓度，加入 5 X还原样品缓冲液后样品终浓度为2-4mg/ml （不同样品具体确定）。
煮沸变性5min。
样品蛋白浓度调整见下表：
3.4SDS-PAGE
3.4.1根据目的蛋白的分子量，配制12%分离胶，浓缩胶浓度为5%。
3.4.2待检测蛋白样品上样量：上样20ug
3.4.3电泳条件：浓缩胶恒压90V,约20mi n，溴酚蓝进行分离胶界面；分离胶恒压
160 V，电泳至溴酚蓝到凝胶底部。
3.4.4用考马斯亮蓝染色液进行染色。
染色结果见下图：
3.5目的蛋白WB正式实验
3.5.1根据目的蛋白的分子量，配制%分离胶，浓缩胶浓度为5%。
3.5.2待检测蛋白样品上样量：
3.5.3电泳条件：浓缩胶恒压90V，约20min ;分离胶恒压160V，通过预染蛋白
marker来确定电泳停止时间。
3.5.4湿转法，转膜条件：300mA恒流；0.45um孔径NC膜，转膜时间h。
转
膜完成后丽春红染色试剂对膜进行染色，观察转膜效果。
同时做好泳道标
记，准备预实验时进行按照纵向泳道剪膜。
3.5.5封闭：将膜完全浸没5%脱脂奶粉-TBST中室温轻摇60min。
3.5.6一抗孵育：用5%脱脂奶粉-TBST稀释稀释一抗，室温孵育10min，放4C
过夜。
备注：按照预实验中确定的稀释度进行正式实验选择一种内参进行同步预实验。
3.5.7第二天从4度拿出膜，在室温孵育30min。
洗膜：TBST洗膜5次，每次
3min。
3.5.8二抗孵育：用5%脱脂奶粉-TBST稀释二抗，山羊抗兔IgG（H+L）HRP 山羊抗
小鼠IgG（H+L）HRP，1:10000，室温轻摇40min。
洗膜：TBST 洗膜6次，每次3min。
3.5.9ECL加到膜上后反应3-5min，胶片曝光：10s-5min （曝光时间随不同光强度
而调整），显影2min，定影。
胶片扫描后结果如下：
3.6 内参蛋白WB正式实验
3.6.1Stripping Buffer洗膜，37°C洗膜30min （如果目的蛋白与内参蛋白分子量
相差在10K以上，可以不用stripping buffer洗膜这一步）。
3.6.2洗膜：去离子水洗膜3次。
3.6.3洗膜：TBST洗膜3次，每次3min
3.6.4将膜完全浸没3%BSA-TBST中室温轻摇30min。
3.6.5孵育内参：加Beta-actin兔多抗，用5%脱脂奶粉-TBST稀释抗体，1 : 3000
稀释，室温孵育2h。
3.6.6洗膜：TBST洗膜5次，每次3min。
3.6.7二抗孵育：用5%脱脂奶粉-TBST稀释二抗，山羊抗兔IgG （H+L）HRP 山羊
抗小鼠IgG （H+L）HRP，1:10000，室温轻摇40min。
洗膜：TBST 洗膜6
次，每次3min。
3.6.8洗膜：TBST 洗膜 5 次，每次3min。
3.6.9ECL 加到膜上后反应3-5min ，胶片曝光：10s-5min （曝光时间随不同光强
度而调整），显影2min ，定影。
胶片扫描后结果如下：
四、实验结果分析
1．能检测到特异的阳性条带。
2．内参检测：检测结果为正常阳性结果。
2010-09-27。