食品酶学考试重点
食品酶学复习题
食品酶学复习提纲1.酶的特性及其对食品科学的重要性1.酶的特性及其对食品科学的重要性1）酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质2）酶对食品科学的重要性：a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。
b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。
例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。
c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。
d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强e.酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。
2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。
多酶体系:在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
酶活力单位:用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。
1个酶活力单位是指在特定条件（25C，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原，是不具有生物活性的蛋白质。
3.酶的发酵技术对培养基的要求酶主要有微生物产生。
食品酶学复习重点
1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。
双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。
即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。
固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。
2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。
食品酶学复习(1)
食品酶学复习资料名词解释（18分）酶活：指酶催化一定化学反应的能力。
酶的比活力：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力，一般用IU/mg蛋白质来表示。
同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性存在明显差异的一组酶称为同工酶。
变构酶：能对酶的活力进行变构调节的酶称为变构酶或别构酶。
胞内酶：存在于土壤生物生活细胞和死亡细胞之中起催化作用的酶。
胞外酶：游离于土壤生物生活细胞和死亡细胞之外的酶。
酶活性中心：一个酶分子中只有少数氨基酸残基与酶的催化活性直接相关，这些特殊的氨基酸残基一般集中在酶空间结构中一个特定的部位，称为酶的活性中心。
具体地说，酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
称为酶的活性中心。
酶原：有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。
酯酶：广义上指具有水解酯键能力的一类酶的总称。
通常所说的酯酶往往指羧酸酯酶。
在有水存在的条件下，该酶能催化酯键裂解，生成相应的酸和醇。
脂肪酶：能催化天然底物油脂水解，生成脂肪酸、甘油和甘油单酯或二酯的酶。
超氧化物歧化酶：含金属的氧化还原酶。
ELISA：是免疫酶技术的一种，是将原抗体反应的特异性与酶反应的敏感性相结合而建立的一种新技术。
问答（50分）1、酶的分离纯化步骤？答：①生物组织或细胞的机械破碎；②根据蛋白质的特性，选择不同的溶剂进行抽提；③粗提；④精制；⑤成品加工。
如何鉴定酶的纯度?酶经分离、纯化后要确定该纯化步骤是否适宜，必须经过对有关参数的测定及计算才能确定。
酶的产量是以活力单位表示，因此在整个分离过程中每一步始终贯穿比活力和总活力的检测、比较。
酶活力(Enzyme activity)：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
1961年国际酶学会规定，l min催化lμg分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位( 国际单位) ，温度为25 ℃，其它条件(pH、离子强度) 采用最适条件。
食品酶学各章复习题汇总(本科)
食品酶学各章复习题汇总(本科)1、怎样理解酶的概念？2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？第五章一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。
六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。
八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。
食品酶学考试重点
食品酶学考试重点食品酶学一、名词解释1、酶：酶就是一类由活性细胞产生的具备催化作用和高度专一性的特定蛋白质。
2、生物传感器：由生物识别单元（如酶、微生物、抗体等）和物理转换器相结合所构成的分析仪器。
酶传感器：就是由固定化酶与能量转换器（电极、场效应管、离子挑选场效应管等）紧密融合而变成的传感装置，就是生物传感器的一种。
3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。
6、酶活：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转变为产物所需的酶量。
7、酶原：不具备活性的酶的前体。
8、酶比活力（specificactivity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）9、酶的固定化：使用各种方法，将酶或菌体与不溶性载体融合的过程。
10、固定化酶：紧固在一定载体上，并在一定空间范围内展开催化反应的酶。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链形成的酶，通常就是由一条多肽链共同组成，例如溶菌酶。
13、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶，亚基牢固地连在一起，单个亚基没有催化活性的酶。
14、辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以就是无机离子也可以就是有机化合物。
15、活性部位：酶分子中轻易与底物融合，并和酶催化作用轻易有关的部位。
16：产物Dozul促进作用：由酶催化作用的产物或者新陈代谢途径的末端产物引发的Dozul促进作用。
17：分解代谢Dozul促进作用：由水解代谢物（葡萄糖等和其他难利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引发的Dozul促进作用。
18、电泳：指带电粒子在电场中向着与其所带电荷性质相反的电极方向移动的过程。
填空题:1、酶的生产方法：抽取分离法、生物合成、化学合成2、酶的分类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、新酶（核酸酶、抗体酶）3、酶的共同组成：酶蛋白、辅酶辅基和金属离子4、辅因子：辅酶、辅基、金属激活剂5、km值表示酶与底物之间的亲和程度：km值大表示亲和程度小，酶的催化活性小；km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。
食品酶学考试题
1.食品酶学:是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中应用的科学,是酶学的重要分支学科.主要研究食品原料食品产品中酶的性质`结构`作用规律以及对食品储藏`加工和食用品质的影响`食品级酶的生产及其在食品储藏加工等环节的应用理论与技术.2.酶学:研究酶的性质、作用规律、结构和作用原理、生物学功能及酶的应用的一门学科.3.酶的特性:⑴高效性.⑵高度专一性.⑶高度易控性/酶活性的可调节性.⑷易变性.⑸代谢相关性.4.国际系统命名法:1961年:明确标出催化的底物和催化反应的性质.有两个底物时,须在两底物间加“:”,若一个底物为水时省略.⑴氧化还原酶:A-2H+B == A+B-2H.[反应通式].⑵转移酶.⑶水解酶.⑷裂解酶.⑸弃构酶:同分异构体的相互转换.⑹合成酶.5.酶纯化步骤须考虑:⑴防止酶变性失活.防止:①除少数情况下`低温`尤其有机溶剂;②大多数pH<4或pH>10很不稳定== 避免过酸过碱;③减少泡沫产生;④防止重金属`微生物等使酶变性失活.⑵在不破坏目的酶的限度内,使用各种“激烈”手段.⑶用测定酶活力跟踪酶.6.酶分离纯化的总原则:⑴建立一个可靠和快速测定酶活力与纯度的方法.⑵了解所分离酶的结构特点,酶在细胞中的状态.⑶要明确原料的特性和数量.⑷了解各种方法的原理特性和优缺点,进行选择.⑸各种方法的使用顺序安排合理.⑹时刻防止酶的变性（温和或低温条件下操作）.⑺要充分考虑各种因子的影响和实际的实验条件.7.酶:由生物活细胞产生的有高效和专一催化功能的生物大分子.预防酶变性失活的措施：①低温②大多数酶在小于4或大于10下不稳定，调控酸碱度③应尽量减少泡沫④重金属、微生物、有机溶剂、蛋白水解酶的存在使酶分解8.酶活力:酶催化某一种化学反应的能力,它表示样品中酶的有效含量,用酶活力单位表示[μ].几种酶的活力单位⑴酶的总活力=样品的全部酶活力.总活力=酶活力×总体积或质量⑵比活力:单位蛋白质[毫克蛋白质或毫克蛋白氮]所含有的酶活力⑶回收率:提纯后与提纯前酶的总活力之比.表示提纯过程中酶的损失程度⑷提纯倍数:提纯前后没得比活力之比,它表示提纯过程中酶纯度提高的程度.9.酶活力的测定[指标]:通过测定反应过程单位时间内底物的减少量或产物的增加量[一般测产物为好].即酶促反应速率。
食品酶学题目
食品酶学一、名词解释1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。
2、生物传感器：由生物识别单元和物理转换器相结合所构成的分析仪器。
3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。
5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。
6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
7、酶原：不具有活性的酶的前体。
8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
11辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。
13、寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。
二、简答题3、凝胶过滤的原理将凝胶装于层析柱中，加入混合液内含不同分子量的物质，小分子溶质能在凝胶海绵状网格内，即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所到达，凝胶内外小分子溶质浓度一致。
在向下移动的过程中，它从一个凝胶颗粒内部扩散到胶粒孔隙后再进入另一凝胶颗粒，如此不断地进入与流出，使流程增长，移动速率慢故最后流出层析柱。
而中等大小的分子，它们也能在凝胶颗粒内外分布，部分送入凝胶颗粒，从而在大分子与小分子物质之间被洗脱。
大分子溶质不能透入凝胶内，而只能沿着凝胶颗粒间隙运动，因此流程短，下移速度较小分子溶质快而首先流出层析柱。
因而，样品通过定距离的层析柱后，不同大小的分子将按先后顺序依次流出，彼此分开。
食品酶学复习提纲1
食品酶学复习提纲11．蛋白质变性蛋白质的天然结构是蛋白质与环境的产物，外界环境（如温度、ph、离子强度、溶剂组成）的变化使得蛋白质分子结构（二级、三级、四级结构）发生重大变化（但是不涉及一级结构的破坏）称为“变性”。
变性对于食品蛋白质的影响具有两重性。
2．氨基酸的疏水性在相同条件下（温度、压力），一种溶水中的氨基酸的自由能与溶有机溶剂（常为乙醇）中自由能较之所少于的数值，用?gt,et?w（＞0）则表示，该值越大，代表该氨基酸奏水性越大。
3．酶的活性部位在酶催化底物转变为产物时，与底物结合并且催化底物分子中敏感键断裂形成新键的部位。
包括结合部位（使得底物立体有择的结合）和催化部位（催化敏感键使得底物转变为产物）两部分，这两部分可能由相同或不同的氨基酸残基或是辅助因子提供。
4．水解度（dh）掌控蛋白质水解程度的参数，用被水解的肽键数目除以总的肽键数目则表示。
在中性和偏碱性条件下，蛋白质水解后质子化的氨基酸离解，为维持体系ph维持不变，须重新加入碱液，利用碱的消耗量正比于被水解的肽键数目，可以排序水解度。
5．同功酶同一种酶的多种形式，它们具有遗传因素决定的氨基酸排列顺序的差别。
6．酶的辅助因子所谓酶的辅助因子是指，酶活性中心的非蛋白质有机化合物或是无机离子。
在这些辅助因子参与下，酶才具有活力。
辅助因子包括辅酶、辅基和无机离子。
（对于单肽链酶，活性中心只具有带特定侧链基团的氨基酸残基，无辅助因子，如胰凝乳蛋白酶。
）7．酯交换反应就是指酯和酸间（酸求解）或是酯与醇间（醇求解）或是酯与酯间（转酯促进作用）的酰基互换。
转酯促进作用也表示随机化脂肪酸原产，包含单个三酰基甘油分子内或相同三酰基甘油分子间的酯交换。
8．亲水性相互作用当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水―非极性界面，这是一个热力学上有利的过程，即δg＜0，此过程是疏水水合的部分逆转，称为“疏水相互作用”。
1.国际生化协会酶委员会将酶活力单位定义为每分钟催化剂1μmol底物出现转型的酶量，即1μmol/min。
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食品酶学重点1、酶活概念定义：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
2、生长因子概念功能生长因子是指某些微生物不能用普通的碳源、氮源物质进行合成，而必须另外加入少量的生长需求的有机物质。
分类：化学结构分成维生素、氨基酸、嘌呤（或嘧啶）及其衍生物和类脂等四类功能：以辅酶与辅基的形式参与代谢中的酶促反应3、酶活性部位活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
4、酶有几种诱导物诱导物一般可以分为3类：酶的作用底物如纤维素酶、淀粉酶、蛋白酶等酶的催化反应产物如纤维二糖诱导纤维素酶作用底物的类似物蔗糖甘油单棕榈酸诱导蔗糖酶5、PAGE电泳几类PAGE根据其有无浓缩效应，分为：连续电泳:采用相同孔径的凝胶和相同的缓冲系统不连续电泳:采用不同孔径的凝胶和不同缓冲体系不连续PAGE分为：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应6、果胶酶几种（1）聚半乳糖醛酸酶（PG）：a.内切PG b.外切（exo-PG）（2）聚甲基半乳糖醛酸裂解酶（PMGL）：即果胶裂解酶。
（3）聚半乳糖醛酸裂解酶（PGL）（4）果胶酯酶（PE）7、几类酶包埋法(1)凝胶包埋法天然凝胶：条件温和，操作简便，对酶活影响小，强度较差。
合成凝胶：强度高，耐温度、pH值变化强，因需聚合反应而使部分酶变性失活。
适用性：不适用于底物或产物分子很大的酶类的固定化。
(2)半透膜（微胶囊）包埋法将酶包埋在由各种高分子聚合物制成的小球内。
半透膜：聚酰胺膜、火棉膜等，孔径几埃至几十埃，比酶分子直径小。
适用性：底物和产物都是小分子物质的酶。
微胶囊：直径一般只有几微米至几百微米。
8、单体酶、寡聚酶、多酶复合体单体酶（monomeric enzyme)：一般由一条多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。
亚基之间以非共价键结合。
多酶复合物(multienzyme system)：几种酶镶嵌而成的复合物。
这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
9、辅因子辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以是无机离子也可以是有机化合物。
分为以下几类：辅酶、辅基、金属激活剂10盐析盐析（salting out）：高盐浓度下盐离子与蛋白质分子争夺水分子，除去蛋白质的水合外壳，降低溶解度而沉淀。
11阻遏作用、概念、分类阻遏作用根据机理不同，可分为：产物阻遏和分解代谢物阻遏两种。
产物阻遏作用是由酶催化作用的产物或者代谢途径的末端产物引起的阻遏作用。
分解代谢物阻遏作用是由分解代谢物（葡萄糖等和其它容易利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引起的阻遏作用。
控制阻遏物的浓度是解除阻遏、提高酶产量的有效措施12亲和层析利用生物分子与配基之间所具有的专一而又可逆的亲和力，使生物分子分离纯化。
13酶传感器酶传感器是由固定化酶与能量转换器(电极、场效应管、离子选择场效应管等)密切结合而成的传感装置，是生物传感器的一种。
一、产酶过程中，哪些措施可提高酶产量，如何控制提高酶产量的措施1）添加诱导物在诱导酶的发酵过程中的某个适宜的时机，添加适宜的诱导物，可以显著提高酶的产量。
一般来说，不同酶有不同的诱导物，但有时一种诱导物可以诱导同一酶系的若干种酶合成，同一种酶往往有多种诱导物。
诱导物一般可以分为3类：酶的作用底物如纤维素酶、淀粉酶、蛋白酶等酶的催化反应产物如纤维二糖诱导纤维素酶作用底物的类似物蔗糖甘油单棕榈酸诱导蔗糖酶2）控制阻遏物的浓度阻遏作用根据机理不同，可分为：产物阻遏和分解代谢物阻遏两种。
产物阻遏作用是由酶催化作用的产物或者代谢途径的末端产物引起的阻遏作用。
分解代谢物阻遏作用是由分解代谢物（葡萄糖等和其它容易利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引起的阻遏作用。
控制阻遏物的浓度是解除阻遏、提高酶产量的有效措施3）添加表面活性剂非离子型表面活性剂可促进胞外酶的分泌，增加酶活如吐温（Tween）、特里顿（Triton）离子型表面活性剂对细胞有毒害作用，不能添加。
4）添加产酶促进剂产酶促进剂是指可以促进产酶、但是作用机理未阐明清楚的物质。
例如，添加一定量的植酸钙镁，可使霉菌蛋白酶或者桔青霉磷酸二酯酶的产量提高1～20倍；添加聚乙烯醇（Polyvinyl alcohol）可以提高糖化酶的产量。
产酶促进剂对不同细胞、不同酶的作用效果各不相同，现在还没有规律可循，要通过试验确定所添加的产酶促进剂的种类和浓度。
二、凝胶层析（电泳）基本原理电泳（electrophoresis, EP）：指带电粒子在电场中向着与其所带电荷性质相反的电极方向移动的过程。
原理：在一定pH条件下，不同大小、形状及带电颗粒在电场中的移动速度不同（用迁移率表示），各自集中到特定的位置上而形成紧密的泳动带。
凝胶过滤：又称分子筛层析、排阻层析,是以各种多孔凝胶为固定相，利用溶液中各组分的分子量不同而进行分离的技术。
基本原理：大分子物质不能进入凝胶孔内，在凝胶颗粒之间的空隙向下移动，并最先被洗脱出来；小分子物质可自由出入凝胶孔，流程长而后流出层析柱。
三、酶固定化方法、概念定义：酶的固定化:采用各种方法，将酶或菌体与不溶性载体结合的过程;固定化酶:固定在一定载体上，并在一定空间范围内进行催化反应的酶。
1、吸附法(link)2、包埋法(link)：凝胶包埋微胶囊包埋3、结合法(link)：共价结合离子结合4、交联法(link)5、热处理法(四、果蔬、酶促褐变反应机理，反应式、如何避免2多酚氧化酶催化的反应及其作用底物2.1.催化反应：两类反应都需要有分子氧参加。
(1) 一元酚羟基化：蘑菇中单酚。
(2) 邻－二酚氧化，生成邻－醌。
多酚氧化酶催化的氧化反应的最初产物邻－醌将继续变化。
①相互作用生成高分子量聚合物。
②与氨基酸或蛋白质作用生成高分子络合物。
③氧化哪些氧化－还原电位较低的化合物，生成无色化合物。
其中①②导致褐色素的生成，反应③的产物是无色的。
作用底物：①儿茶素②3,4－二羟基肉桂酸酯③3,4－二羟基苯丙氨酸④酪氨酸对酶的抑制：（1）PPO以铜为辅基的金属蛋白，金属螯合物，如抗坏血酸、柠檬酸、EDTA、果胶、氰化物。
（2）与酶催化生成的反应产物作用①同邻－二酚氧化产物醌作用的还原剂，如抗坏血酸、SO2、偏重亚硫酸盐。
②醌偶合剂：与醌作用，生成稳定的无色化合物，如半胱氨酸、谷胱甘肽、SO2、偏重亚硫酸盐。
（3）清除酶作用的底物与酚类底物作用的化合物：PVPP（聚乙烯吡咯烷酮）与酚强烈缔合，消去底物。
（无甲醛啤酒的生产）隔氧（4）热烫处理（灭酶）五、可逆抑制有哪几种，特点分别是什么1、竞争性抑制（competitive inhibition）：抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的抑制作用竞争性抑制剂的特点：酶催化反应的的最大Vm不变，而米氏常数Km增大2、非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：是指抑制剂与底物分别与酶分子上的不同位点结合，引起酶活性降低的抑制作用。
特点：反应最大反应速度Vm减小，米氏常数Km不变3、反竞争性抑制（uncompetitive inhibition）在底物与酶分子结合生成中间复合物后，抑制剂再与中间复合物结合引起的抑制作用。
特点：反应最大反应速度Vm和米氏常数Km同时减小。
六、酶的发酵生产中最理想合成模式有哪些？它们对其他模式的影响是什么？（1）同步合成型：酶的合成与细胞的生长同步进行。
该类型酶的生物合成速度与细胞生长速度紧密联系，又称为生长偶联型。
（Fig）（2）延续合成型：酶的合成伴随着细胞的生长而开始，生长进入平衡期后，酶又延续合成一段时间，又称为部分生长偶联型（Fig）（3）中期合成型酶的合成在细胞生长一段时间后才开始，进入平衡期后，酶的合成随之停止。
又称为特殊的生长偶联型（Fig）(4) 滞后合成型当细胞进入平衡期后，才开始并大量积累酶又称为非生长偶联型（Fig）最理想的酶合成模式——延续合成型；针对不同合成模式酶的调控措施●其中对于同步合成型的酶，要尽量提高其对应的mRNA的稳定性，为此适当降低发酵温度是可取的措施；●对于滞后合成型的酶，要设法降低培养基中阻遏物的浓度，尽量减少甚至解除产物阻遏或分解代谢物阻遏作用，使酶的生物合成提早开始；●而对于中期合成型的酶，则要在提高mRNA的稳定性以及解除阻遏两方面下功夫，使其生物合成的开始时间提前，并尽量延迟其生物合成停止的时间。
七、密度梯度、等密度梯度的区别八、蛋白苦味蛋白酶水解蛋白质的苦味来源：水解蛋白酶的苦味和蛋白质原有的氨基酸组成有关。
特别是蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产生苦肽的重要原因。
当蛋白质处于天然状态时，这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部，因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。
在酶水解过程中，小肽的数量将增加，从而暴露了这些疏水性氨基酸，当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。
除去苦味：如果采取有控制的酶水解，使蛋白质的水解反应停止在某一个阶段，使肽键具有足够的长度将疏水性氨基酸埋藏在它的结构内部，就能减少水解蛋白质的苦味。