食品酶学复习题(1)
食品酶学复习题
食品酶学复习提纲1.酶的特性及其对食品科学的重要性1.酶的特性及其对食品科学的重要性1）酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质2）酶对食品科学的重要性：a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。
b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。
例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。
c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。
d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强e.酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。
2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。
多酶体系:在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
酶活力单位:用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。
1个酶活力单位是指在特定条件（25C，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原，是不具有生物活性的蛋白质。
3.酶的发酵技术对培养基的要求酶主要有微生物产生。
食品酶学复习(1)
食品酶学复习资料名词解释（18分）酶活：指酶催化一定化学反应的能力。
酶的比活力：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力，一般用IU/mg蛋白质来表示。
同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性存在明显差异的一组酶称为同工酶。
变构酶：能对酶的活力进行变构调节的酶称为变构酶或别构酶。
胞内酶：存在于土壤生物生活细胞和死亡细胞之中起催化作用的酶。
胞外酶：游离于土壤生物生活细胞和死亡细胞之外的酶。
酶活性中心：一个酶分子中只有少数氨基酸残基与酶的催化活性直接相关，这些特殊的氨基酸残基一般集中在酶空间结构中一个特定的部位，称为酶的活性中心。
具体地说，酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
称为酶的活性中心。
酶原：有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。
酯酶：广义上指具有水解酯键能力的一类酶的总称。
通常所说的酯酶往往指羧酸酯酶。
在有水存在的条件下，该酶能催化酯键裂解，生成相应的酸和醇。
脂肪酶：能催化天然底物油脂水解，生成脂肪酸、甘油和甘油单酯或二酯的酶。
超氧化物歧化酶：含金属的氧化还原酶。
ELISA：是免疫酶技术的一种，是将原抗体反应的特异性与酶反应的敏感性相结合而建立的一种新技术。
问答（50分）1、酶的分离纯化步骤？答：①生物组织或细胞的机械破碎；②根据蛋白质的特性，选择不同的溶剂进行抽提；③粗提；④精制；⑤成品加工。
如何鉴定酶的纯度?酶经分离、纯化后要确定该纯化步骤是否适宜，必须经过对有关参数的测定及计算才能确定。
酶的产量是以活力单位表示，因此在整个分离过程中每一步始终贯穿比活力和总活力的检测、比较。
酶活力(Enzyme activity)：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
1961年国际酶学会规定，l min催化lμg分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位( 国际单位) ，温度为25 ℃，其它条件(pH、离子强度) 采用最适条件。
食品酶学各章复习题汇总(本科)
食品酶学各章复习题汇总(本科)1、怎样理解酶的概念？2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？第五章一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。
六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。
八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。
食品酶学试卷[1]
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福建农林大学考试试卷（ A ）卷2006 ——2007学年第二学期课程名称：食品酶学考试时间120分钟食品科学与工程专业06 年级专升本班学号姓名一、名词解释（每小题3分，共12分）酶比活力：在特定条件下，每1mg酶蛋白所具有的酶活力单位数，是酶制剂纯度的指标。
2、immobilized enzyme:固定化酶：固定在载体上并在一定的空间范围内进行催化反应的酶。
3、chemical modification:酶的化学修饰：酶蛋白肽链上的某些基团，在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
4、polymerase chain reaction:聚合酶链式反应：以特定的基因片段为模板，利用人工合成的一对寡聚核苷酸为引物，以四种脱氧核苷酸为底物，在DNA聚合酶的作用下，通过DNA模板的变性，达到基因扩增的目的。
二、判断题（正确的打“√”，错误的打“×”；每小题1分，共9分）1、钙离子的存在会显著抑制α－淀粉酶活性。
(×)2、木瓜蛋白酶对酯和酰胺类底物表现很高的活力。
(√)3、过氧化物酶是食品中一类最耐热的酶，采用电离辐射并结合加热处理才能完全破坏其活性。
(√)4、以酶浓度〔E〕与反应速度V表示的可逆抑制与不可逆抑制区别为V 正常可逆不可逆〔E〕(√)5、聚半乳糖醛酸酶能优先对甲酯含量低的水溶性果胶酸起水解作用。
(√)6、在检测过氧化物酶活性时，所用氢供体愈创木酚如呈褐色，说明酶未失活。
(√ )7、以吸附法固定化酶，酶与载体之间的结合力是氢键、配位键、范德华力。
(√ )8、酶纯化中所采用凝胶过滤法是根据酶分子电荷性质而定的。
(× )9、酶反应速度随底物浓度的提高而逐渐增大。
(× )三、简答题（每小题6分，共24分）答：细菌的细胞壁由胞壁质组成，胞壁质是由N-乙酰氨基葡萄糖(N-acetylglucosamine)及N-乙酰胞壁酸(N-acetylmuramic acid)交替组成的多聚物，胞壁酸残基上可以连接多肽，称为肽聚糖(Peptidoycan)。
食品酶学考试重点
食品酶学考试重点食品酶学一、名词解释1、酶：酶就是一类由活性细胞产生的具备催化作用和高度专一性的特定蛋白质。
2、生物传感器：由生物识别单元（如酶、微生物、抗体等）和物理转换器相结合所构成的分析仪器。
酶传感器：就是由固定化酶与能量转换器（电极、场效应管、离子挑选场效应管等）紧密融合而变成的传感装置，就是生物传感器的一种。
3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。
6、酶活：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转变为产物所需的酶量。
7、酶原：不具备活性的酶的前体。
8、酶比活力（specificactivity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）9、酶的固定化：使用各种方法，将酶或菌体与不溶性载体融合的过程。
10、固定化酶：紧固在一定载体上，并在一定空间范围内展开催化反应的酶。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链形成的酶，通常就是由一条多肽链共同组成，例如溶菌酶。
13、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶，亚基牢固地连在一起，单个亚基没有催化活性的酶。
14、辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以就是无机离子也可以就是有机化合物。
15、活性部位：酶分子中轻易与底物融合，并和酶催化作用轻易有关的部位。
16：产物Dozul促进作用：由酶催化作用的产物或者新陈代谢途径的末端产物引发的Dozul促进作用。
17：分解代谢Dozul促进作用：由水解代谢物（葡萄糖等和其他难利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引发的Dozul促进作用。
18、电泳：指带电粒子在电场中向着与其所带电荷性质相反的电极方向移动的过程。
填空题:1、酶的生产方法：抽取分离法、生物合成、化学合成2、酶的分类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、新酶（核酸酶、抗体酶）3、酶的共同组成：酶蛋白、辅酶辅基和金属离子4、辅因子：辅酶、辅基、金属激活剂5、km值表示酶与底物之间的亲和程度：km值大表示亲和程度小，酶的催化活性小；km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。
食品酶学考试题
1.食品酶学:是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中应用的科学,是酶学的重要分支学科.主要研究食品原料食品产品中酶的性质`结构`作用规律以及对食品储藏`加工和食用品质的影响`食品级酶的生产及其在食品储藏加工等环节的应用理论与技术.2.酶学:研究酶的性质、作用规律、结构和作用原理、生物学功能及酶的应用的一门学科.3.酶的特性:⑴高效性.⑵高度专一性.⑶高度易控性/酶活性的可调节性.⑷易变性.⑸代谢相关性.4.国际系统命名法:1961年:明确标出催化的底物和催化反应的性质.有两个底物时,须在两底物间加“:”,若一个底物为水时省略.⑴氧化还原酶:A-2H+B == A+B-2H.[反应通式].⑵转移酶.⑶水解酶.⑷裂解酶.⑸弃构酶:同分异构体的相互转换.⑹合成酶.5.酶纯化步骤须考虑:⑴防止酶变性失活.防止:①除少数情况下`低温`尤其有机溶剂;②大多数pH<4或pH>10很不稳定== 避免过酸过碱;③减少泡沫产生;④防止重金属`微生物等使酶变性失活.⑵在不破坏目的酶的限度内,使用各种“激烈”手段.⑶用测定酶活力跟踪酶.6.酶分离纯化的总原则:⑴建立一个可靠和快速测定酶活力与纯度的方法.⑵了解所分离酶的结构特点,酶在细胞中的状态.⑶要明确原料的特性和数量.⑷了解各种方法的原理特性和优缺点,进行选择.⑸各种方法的使用顺序安排合理.⑹时刻防止酶的变性（温和或低温条件下操作）.⑺要充分考虑各种因子的影响和实际的实验条件.7.酶:由生物活细胞产生的有高效和专一催化功能的生物大分子.预防酶变性失活的措施：①低温②大多数酶在小于4或大于10下不稳定，调控酸碱度③应尽量减少泡沫④重金属、微生物、有机溶剂、蛋白水解酶的存在使酶分解8.酶活力:酶催化某一种化学反应的能力,它表示样品中酶的有效含量,用酶活力单位表示[μ].几种酶的活力单位⑴酶的总活力=样品的全部酶活力.总活力=酶活力×总体积或质量⑵比活力:单位蛋白质[毫克蛋白质或毫克蛋白氮]所含有的酶活力⑶回收率:提纯后与提纯前酶的总活力之比.表示提纯过程中酶的损失程度⑷提纯倍数:提纯前后没得比活力之比,它表示提纯过程中酶纯度提高的程度.9.酶活力的测定[指标]:通过测定反应过程单位时间内底物的减少量或产物的增加量[一般测产物为好].即酶促反应速率。
食品酶学题目
食品酶学一、名词解释1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。
2、生物传感器：由生物识别单元和物理转换器相结合所构成的分析仪器。
3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。
5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。
6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
7、酶原：不具有活性的酶的前体。
8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
11辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。
13、寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。
二、简答题3、凝胶过滤的原理将凝胶装于层析柱中，加入混合液内含不同分子量的物质，小分子溶质能在凝胶海绵状网格内，即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所到达，凝胶内外小分子溶质浓度一致。
在向下移动的过程中，它从一个凝胶颗粒内部扩散到胶粒孔隙后再进入另一凝胶颗粒，如此不断地进入与流出，使流程增长，移动速率慢故最后流出层析柱。
而中等大小的分子，它们也能在凝胶颗粒内外分布，部分送入凝胶颗粒，从而在大分子与小分子物质之间被洗脱。
大分子溶质不能透入凝胶内，而只能沿着凝胶颗粒间隙运动，因此流程短，下移速度较小分子溶质快而首先流出层析柱。
因而，样品通过定距离的层析柱后，不同大小的分子将按先后顺序依次流出，彼此分开。
食品化学酶类试题及答案
食品化学酶类试题及答案一、单项选择题（每题2分，共10分）1. 下列哪种酶是催化淀粉分解成糖类的？A. 蛋白酶B. 脂肪酶C. 淀粉酶D. 纤维素酶答案：C2. 酶的活性中心通常含有哪种金属离子？A. 钾离子B. 钠离子C. 铁离子D. 锌离子答案：D3. 酶促反应中，酶的作用是：A. 提供反应物B. 提供能量C. 降低反应的活化能D. 提供催化剂答案：C4. 下列哪种酶是参与DNA复制的？A. 转录酶B. 聚合酶C. 限制酶D. 连接酶答案：B5. 酶的活性受什么因素影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 所有以上答案：D二、多项选择题（每题3分，共15分）1. 下列哪些因素会影响酶的活性？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 酶的浓度答案：ABD2. 酶的催化作用具有哪些特点？A. 高效性B. 专一性C. 可逆性D. 需要能量答案：AB3. 下列哪些是酶的抑制剂？A. 重金属离子B. 有机磷农药C. 维生素D. 无机盐答案：AB4. 下列哪些是酶的分类？A. 氧化还原酶B. 转移酶C. 水解酶D. 异构酶答案：ABCD5. 下列哪些是酶促反应的特点？A. 反应速度快B. 反应条件温和C. 需要高温高压D. 需要酶的参与答案：ABD三、填空题（每空1分，共10分）1. 酶的化学本质是______。
答案：蛋白质或RNA2. 酶促反应的速率受______和______的双重影响。
答案：酶浓度；底物浓度3. 酶的活性中心是______和______的结合部位。
答案：酶；底物4. 酶在生物体内的作用是______和______。
答案：催化反应；调节代谢5. 酶的活性受______和______的影响，它们可以影响酶的活性中心。
答案：温度；pH值四、简答题（每题5分，共20分）1. 简述酶的专一性。
答案：酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应，这是由于酶的活性中心与底物的特定结构相匹配。
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1.酶的特性有哪些？（1）催化效率高：比一般的酶高106-1013倍；（2）酶作用的专一性：一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质（3）易变性：大多数酶的化学本质是蛋白质，因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变。
8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。
2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶水解脂肪，产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。
4、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
优点：同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动力学的良好模型。
26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋白酶的稳定性（5）酸碱稳定性。
27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪几种？（四种以上）糖酶：裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键，使多糖降解为小分子，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。
常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么？琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞，不能进入微孔的大分子未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。
（琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法）离子交换法：改变PH或提高溶液离子强度，根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。
（离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法）5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶？乳糖的溶解度比较低，在冷冻乳制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构，乳糖部分水解可以防止出现这种情况。
.酶的动力学研究包括哪些内容？图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。
酶促反应动力学以化学动力学为基础，通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。
4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素？(1) 温度：在低温条件下（0-4℃）使用、处理和保存，有的需要更低的温度，加入甘油或多元醇有保护作用。
(2) pH与缓冲液：pH应在酶的pH稳定范围内，采用缓冲液保存。
(3) 酶蛋白浓度：一般酶浓度高较稳定，低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。
(4) 氧：有些酶易于氧化而失活。
(5) 为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂：如钙离子保护淀粉酶，锰离子保护溶菌酶，二巯基乙醇保护巯基酶。
（常加入下列稳定剂：①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。
②对巯基酶，可加入－SH保护剂。
如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。
③其他如Ca2+能保护α－淀粉酶，Mn2+能稳定溶菌酶，Cl－能稳定透明质酸酶。
）6. 酶的可逆抑制和不可逆抑制有哪些区别?(1) 不可逆抑制是抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活，其抑制作用是不可逆的。
(2) 可逆抑制剂是抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的。
7. 超氧化物歧化酶的作用机理是什么？超氧化物歧化酶的作用机制：催化超氧阴离子的歧化反应。
O2¯+ O2¯+2H+→ O2+H2 O2 （SOD）9. Km的含义及应用价值？Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
应用价值（1）Km是酶的一个特征性常数，即Km的大小只与酶本身的性质有关而与酶浓度无关。
（2）Km值可用于判断酶的专一性和天然底物，Km 值最小的底物被称为该酶的最适底物或天然底物（3）Km可作为酶和底物结合紧密程度的度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小（4）已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。
5） Km值可用于推断具体条件下某一代谢反应的方向和途径，只有Km值小的酶促反应才会在竞争中占优势。
10. 酶固定化后，酶活力降低的原因?（1）酶活性中心的重要氨基酸残基与水不溶性载体相结合；（2）当酶与载体结合时，其构象的改变导致了酶与底物结合能力或催化底物转化能力的改变;（3）酶被固定化后，虽不失活，但酶与底物间的相互作用受到空间位阻的影响。
11. 硫酸铵沉淀和超滤纯化酶的机理各是什么？硫酸铵沉淀：在高盐浓度条件下，水的浓度显著降低，导致溶质-溶剂相互作用减弱，从而使溶解度下降；超滤纯化：小分子和离子在施加压力的情况下通过透析层，从而导致酶液的浓缩，一般采用四个大气压。
12. 为什么蛋白质水解后有鲜味和苦味？产生苦味的原因：水解蛋白酶的苦味和蛋白质原有的氨基酸组成有关。
特别是蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产生苦肽的重要原因。
当蛋白质处于天然状态时，这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部，因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。
在酶水解过程中，小肽的数量将增加，从而暴露了这些疏水性氨基酸，当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。
蛋白质酶解后可能含有谷氨酸等有鲜味的氨基酸，或有鲜味的多肽。
13. 溶菌酶的作用机理是什么？溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。
其水解位点是N-乙酰胞壁酸(NAM)的l位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺(NAG)的4位碳原子间的β-l，4糖苷键，结果使细菌细胞壁变得松弛，失去对细胞的保护作用，最后细胞溶解死亡。
对于G+细菌与G-细菌，其细胞壁中肽聚糖含量不同，G+细菌细胞壁几乎全部由肽聚糖组成，而G-细菌只有内壁层为肽聚糖，因此，溶菌酶只能破坏G+细菌的细胞壁，而对G-细菌作用不大。
14. 葡萄糖氧化酶的作用机理是什么？葡萄糖氧化酶是一种需氧脱氢酶，能专一地氧化β-D-葡萄糖成为葡萄糖酸和过氧化氢在没有过氧化氢酶存在：C6H12O6 + O2 → C6H12O7 + H2O2在有过氧化氢酶存在下：C6H12O6 + 1/2O2 → C6H12O7在有乙醇和过氧化氢酶存在下：C6H12O6+C2H5OH+O2→C6H12O7+CH3CHO+H2O15.蛋白酶根据最适pH和活性基团分为哪几种？1．根据最适pH分为酸性蛋白酶，中性蛋白酶和碱性蛋白酶。
酸性蛋白酶：pH1-3 胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶。
中性蛋白酶：pH6-8 胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、无花果蛋白酶、细菌性中性蛋白酶（枯草芽孢杆菌产生的）。
碱性蛋白酶：pH9-11 枯草芽孢杆菌蛋白酶2．根据活性基团分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和羧基蛋白酶。
丝氨酸蛋白酶：活性部位含有丝氨酸残基，胰蛋白酶、胰凝乳酶、弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶等都属于此类。
巯基蛋白酶：活性部位含有一个或多个巯基。
植物蛋白酶和一些微生物蛋白酶属于此类。
金属蛋白酶：活性中心：含有Mg、Zn、Mn、Co、Fe、Hg、Cr、Cu或Ni等金属离子。
羧肽酶A、某些氨肽酶和细菌蛋白酶属于此类。
羧基蛋白酶：活性中心：有2个羧基。
胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶在酸性范围内具有活性。
最适pH在2-4。
16.酶学对食品科学的重要性（1）酶对食品加工和保藏的重要性a.控制食品原料中的酶活力有效改善食品原料的风味和质地结构b.利用酶的催化活性进行食品加工及保藏（2）酶对食品安全的重要性a.通过改变酶蛋白的基本结构，达到强化酶在某方面功能特性的做法给食品酶的应用带来安全隐患。
b.食品中的酶作用会使食品品质特性发生改变，甚至会产生毒素和其他不利于健康的有害物质。
c.利用酶法解毒。
d.用于食品安全的检测。
（3）酶对食品营养的重要性a.酶作用有可能导致食品中营养组分的损失。
b.利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品的营养价值，使食品中的营养元素更利于人体的吸收利用。
（4）酶对食品分析的重要性酶法分析具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强。
酶法分析的样品一般不需要进行很复杂的预处理，尤其适合食品这一复杂体系。
酶与食品生物技术食品生物技术是生物技术的重要分支学科，主要研究基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程在食品工业上的应用。
17. α-淀粉酶、β-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶（或糖化酶）和异淀粉酶的作用机理有何不同？1．α-淀粉酶是内切酶型，随机作用于淀粉、糖原的α-1,4-糖苷键，对α-1,6-糖苷键则不能水解。
水解直链淀粉时，先切开淀粉分子中间部分的α-1,4-糖苷键，使长链淀粉很快地分解成短链的糊精，糊精再继续水解，最后产物为α-麦芽糖和少量的葡萄糖。
水解支链淀粉时，由于不能水解分支点的α-1,6-糖苷键，因此产物中不仅有α-麦芽糖和少量的葡萄糖，还产生异麦芽糖。
2．β-淀粉酶是外切酶，从淀粉分子的非还原性末端裂解α-1，4-糖苷键，依次将麦芽糖单位水解下来，产物构型从α型转变成β型。
不能裂解支链淀粉中的α-1，6-糖苷键，也不能绕过分支点继续作用于α-1，4-糖苷键→对支链淀粉的作用是不完全的。
产物是麦芽糖和β极限糊精。
3．葡萄糖淀粉酶：底物专一性低，不仅分解α-1，4-糖苷键，也能分解α-1，6-糖苷键，只是速度很慢。
4．异淀粉酶：只能水解构成分支点的α-1.6-糖苷键，对α-1.6键分解速度快。
不能水解直链分子中的α-1.6-糖苷键。
18. 果胶酶分为几种？分别描述他们的作用机理和实际应用。
【可改】（1）聚半乳糖醛酸酶（PG）。
此类能水解半乳糖醛酸中α-1,4键（优先对甲酯含量低的水溶性果胶酸作用）。
a.内切PG：从分子内部无规则的切断α-1，4键，可使果胶或果胶酸的粘度迅速下降。
b.外切：从分子末端逐个切断α-1，4键，生成半乳糖醛酸，粘度下降不明显。
pH5.0，钙激活。
(2) 聚甲基半乳糖醛酸裂解酶（PMGL）即果胶裂解酶。
以随机方式解聚高度酯化的果胶，使溶液的粘度快速下降。
只能裂解贴近甲酯基的糖苷键。
(3) 聚半乳糖醛酸裂解酶（PGL）也称果胶酸裂解酶。
解聚低甲氧基果胶或果胶酸，产物为半乳糖醛酸二聚体，只能裂解贴近游离羧基的糖苷键。