《食品酶学》总复习(可打印修改)
《食品酶学》复习
①酶（enzyme）：酶是生物体产生的一类具有生物催化活性的生物大分子。
②同工酶（isoenzyme）：是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式的酶。
③胞内酶（endoenzyme）：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。
④胞外酶（exoenzyme）：在细胞内合成而被分泌到细胞外发挥作用的酶。
⑤酶活力单位（active unit）：在特定条件下(温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件)，每1min催化1μmol的底物转化为产物的酶量定义为1 个活力单位，这个单位称为酶的国际单位(IU)。
⑥比活力（specific activity）：在特定条件下，每1mg酶蛋白所具有的酶活力单位数，是酶制剂纯度的指标。
⑦酶原(proenzyme)：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成酶的前体(无催化活力) 称为酶原。
⑧酶分子修饰（chemical modification）：通过各种方法使酶分子的结构发生某些变化,从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。
⑨固定化酶（immobilized enzyme）：固定在载体上并在是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
⑩多酶体系（multienzyme system）：催化连续反应链各步反应的酶彼此有机地组合在一起，精巧地镶嵌成有一定结构的复合体。
酶活力（Enzyme activity）：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
酶的多形性:很多酶可催化相同的反应，但其结构和物理化学性质有所不同的现象。
1.酶的特性及其对食品科学的重要性。
酶的特性：一般特性：酶既然是生物催化剂，它就具有催化剂一般的特征。
酶和一般催化剂一样，只能催化热力学上允许进行的反应，因为在反应中其本身不被消耗，因此有极少量就可大大加速化学反应的进行。
它对化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的。
《食品酶学》复习总结
食品酶学复习总结1、酶的特性及其对食品科学的重要性。
酶的特性：酶的催化效率高；具有高度的专一性。
对食品科学的重要性主要体现在：1）内源酶对食品质量包括：颜色、质地、风味、营养质量的影响2）外源酶制剂在食品工业中的应用，可以高效地提高食品品质和产量3）酶在食品分析中的应用，可以快速、专一、高灵敏度和高精确度检测进行分析2、酶、胞外酶、胞内酶、同工酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。
酶是一类具有专一性生物催化功能的生物大分子。
根据酶分子化学组成可分为蛋白类酶和核酸类酶。
酶在生活细胞中产生，但有些酶被分泌到细胞外发挥作用。
如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶，这类酶称胞外酶。
其他大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。
同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶.酶活力单位：酶活力高低用酶活力单位表示，国际酶学委员会规定：在特定条件下（最适pH，25℃，最适底物浓度，最适缓冲液离子强度），1min内能转化1umol底物或催化1umol产物形成所需要的酶量为一个国际单位（IU）。
比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。
酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前体称为酶原。
3、酶的发酵生产对培养基的要求？培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是(1)碳源: 尽量选用具有诱导作用的碳源，不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。
(2)氮源: 动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。
多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果.(3)无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在(4)生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶(5)产酶促进剂: 显著提高酶的产率。
酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同，例如：发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态，应根据实际生产要求设计不同的培养基。
食品酶学复习题
食品酶学复习提纲1.酶的特性及其对食品科学的重要性1.酶的特性及其对食品科学的重要性1）酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质2）酶对食品科学的重要性：a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。
b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。
例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。
c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。
d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强e.酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。
2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。
多酶体系:在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
酶活力单位:用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。
1个酶活力单位是指在特定条件（25C，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原，是不具有生物活性的蛋白质。
3.酶的发酵技术对培养基的要求酶主要有微生物产生。
食品酶学复习资料教材
绪论1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。
酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。
2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。
食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。
食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。
3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。
当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
4酶与底物结合形成中间络合物的理论1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说”5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。
相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。
6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。
2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。
3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。
食品酶学复习重点
1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。
双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。
即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。
固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。
2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。
食品酶学总结
食品酶学第一章酶学概论酶学（Enzymology）：是研究酶的结构、性质，酶的反应机理和作用机制，酶的生物学功能及应用的一门科学。
第一节酶学与酶工程发展简史一、酶学研究简史1. 不自觉的应用：酿酒、造酱、制饴、治病夏禹时代（距今4千年）—酿酒公元十世纪—豆类制酱(豆豉、豆酱)、制饴糖2. 酶学的产生: 消化与发酵现象（1）消化1777年，意大利物理学家Spallanzani 的山鹰实验。
将一块生肉塞进一个上面布满许多孔眼的金属小管子里，迫使山鹰吞下小管。
一段时间后，小管依然完好无损，但是管中的肉不见了，只留下一些淡黄色的液体。
1822年，美国外科医生Beaumont 研究食物在胃里的消化。
为19岁的法籍加拿大人圣马丁治疗枪伤，在圣马丁的胃部和体表之间遗留下一个永久性的瘘管，吃饭后会有液体从瘘管中流出来。
博蒙特请圣马丁住在他家里，从瘘管中吸取胃液，观察它对各种食物的作用。
19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
胃是靠酶来消化食物的，胃本身也是由蛋白质组成的，那么酶为什么没有将胃消化掉呢？（2）发酵1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）。
1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶（diastase）。
用酒精处理麦芽抽提液，分离出一种能溶于水和稀酒精、不溶于浓酒精、对热不稳定的白色无定形粉末。
这些粉末像麦芽本身一样，能将胶状的淀粉转化成糖，主要是麦芽糖。
把它与淀粉共同加热到65～70℃，淀粉迅速分解为糊精，加热到100℃，它则会失去对淀粉的水解作用。
1878年，德国科学家William Kühne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
希腊词“en”，即英文的“in”，“zyme”，yeast即酵母小插曲19世纪，Pasteur和Liebig学术长期争论1857年，法国微生物学家Pasteur认为没有生物则没有发酵。
食品酶学各章复习题汇总(本科)
食品酶学各章复习题汇总(本科)1、怎样理解酶的概念？2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？第五章一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。
六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。
八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。
食品酶学考试重点
食品酶学考试重点食品酶学一、名词解释1、酶：酶就是一类由活性细胞产生的具备催化作用和高度专一性的特定蛋白质。
2、生物传感器：由生物识别单元（如酶、微生物、抗体等）和物理转换器相结合所构成的分析仪器。
酶传感器：就是由固定化酶与能量转换器（电极、场效应管、离子挑选场效应管等）紧密融合而变成的传感装置，就是生物传感器的一种。
3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。
6、酶活：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转变为产物所需的酶量。
7、酶原：不具备活性的酶的前体。
8、酶比活力（specificactivity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）9、酶的固定化：使用各种方法，将酶或菌体与不溶性载体融合的过程。
10、固定化酶：紧固在一定载体上，并在一定空间范围内展开催化反应的酶。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链形成的酶，通常就是由一条多肽链共同组成，例如溶菌酶。
13、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶，亚基牢固地连在一起，单个亚基没有催化活性的酶。
14、辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以就是无机离子也可以就是有机化合物。
15、活性部位：酶分子中轻易与底物融合，并和酶催化作用轻易有关的部位。
16：产物Dozul促进作用：由酶催化作用的产物或者新陈代谢途径的末端产物引发的Dozul促进作用。
17：分解代谢Dozul促进作用：由水解代谢物（葡萄糖等和其他难利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引发的Dozul促进作用。
18、电泳：指带电粒子在电场中向着与其所带电荷性质相反的电极方向移动的过程。
填空题:1、酶的生产方法：抽取分离法、生物合成、化学合成2、酶的分类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、新酶（核酸酶、抗体酶）3、酶的共同组成：酶蛋白、辅酶辅基和金属离子4、辅因子：辅酶、辅基、金属激活剂5、km值表示酶与底物之间的亲和程度：km值大表示亲和程度小，酶的催化活性小；km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。
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区别： 可逆抑制：抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，但是能用透析、超滤等物 理方法除去抑制剂而使酶复活，抑制作用是可逆的。 不可逆抑制剂：抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，因此不能用 透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活，抑制作用是不可逆的，此时被抑制的酶分子受到不 同程度的化学修饰。
5. 酶的动力学研究包括哪些内容？以 L-B 图式表示竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞 争性抑制的区别。
研究内容： (1)底物浓度对酶催化反应速度的影响； (2)酶浓度对酶催化反应速度的影响； (3)酶抑制动力学； (4)pH 对酶催化反应的影响； (5)温度对酶催化反应的影响。 （1）竞争性抑制：抑制剂 I 与底物 S 对 E 分子的竞相结合而引起的抑制作用，形成 EI，E，若提 高〔S〕，则此竞争性抑制可解除。
非竞争性抑制
E 和 ES
降低
不变
汇聚于横轴上
反竞争性抑制
ES
降低
降低
平行线
6. 简述米氏常数的含义及应用价值，可逆抑制和不可逆抑制的区别？
Km 值就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度， 单位是 mol/L。
米氏常数的应用价值：
①Km 是酶的一个特征性常数：也就是说 Km 的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。
《食品酶学》总复习
1. 基本概念：
①酶（enzyme）：酶是生物体产生的一类具有生物催化活性的生物大分子。 ②同工酶（isoenzyme）：是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式的酶。 ③胞内酶（endoenzyme）：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一 定的分布。 ④胞外酶（exoenzyme）：在细胞内合成而被分泌到细胞外发挥作用的酶。 ⑤酶活力单位（active unit）：在特定条件下(温度可采用 25℃或其它选用的温度，pH 等条件均采 用最适条件)，每 1min 催化 1μmol 的底物转化为产物的酶量定义为 1 个活力单位，这个单位称为 酶的国际单位(IU)。 ⑥比活力（specific activity）：在特定条件下，每 1mg 酶蛋白所具有的酶活力单位数，是酶制剂纯 度的指标。 ⑦酶原(proenzyme)：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合 成酶的前体 (无催化活力) 称为酶原 。 ⑧酶分子修饰（chemical modification）：通过各种方法使酶分子的结构发生某些变化,从而改变酶 的某些特性和功能的技术过程。 ⑨固定化酶（immobilized enzyme）：固定在载体上并在是指在一定的空间范围内起催化作用，并 能反复和连续使用的酶。
7. 固定化酶的优点及应用实例。
优点：
3
（1）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用； （2）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤； （3）稳定性显著提高； （4）可长期使用，并可预测衰变的速度； （5）提供了研究酶动力学的良好模型。
在微生物酶生产培养基中碳源与氮源的比例是随生产的酶类、生产菌株的性质和培养阶段的不 同而改变的。 （4）无机盐
培养基中需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在。在酶生产中常以磷酸二氢钾、磷酸 氢二钾等磷酸盐作为磷源，以硫酸镁为硫源和镁源。 （5）生长因子
微生物还需一些微量的像维生素一类的物质，才能正常生长发育，这类物质统称生长因子(或 生长素)。其中包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶等。
2. 酶的特性及其对食品科学的重要性。
酶的特性：①酶的催化效率高②酶作用的专一性③大多数酶的化学本质是蛋白质。
重要性：
1)酶对食品加工和保藏的重要性 2)酶对食品安全的重要性 3)酶对食品营养的重要性 4)酶对食品分析的重要性 5)酶对食品生物技术的重要性
3. 酶的发酵生产对培养基的要求？
培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是碳源、氮源，其次是无机盐、生长因子和 产酶促进剂等。（每个要点 1 分） （1）碳源
②Km 值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km 值最小的底物往往被称为该酶的最适底物或 天然底物。
③Km 可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 ④已知某个酶的 Km 值，就可以计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于 Vmax 的百分比。
⑤Km 值还可以帮助我们推断具体条件下某一代谢反应的方向和途径，只有 Km 值小的酶促反应才
（2）பைடு நூலகம்竞争性抑制剂：指 E 同时与 S 和 I 结合，形成 ESI。
（3）反竞争性抑制剂：I 不能与游离 E 结合，只能和 ES 的络合物结合，形成 ESI。
2
抑制类型
酶的不同类型可逆抑制作用的特点(4 分)
1
与抑制剂结合的物质
对 Vmax 对 Km
V
1 作图 S
竞争性抑制
E
不变
增加
汇聚于纵轴上
1
（6）产酶促进剂 产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率的物质。大体上分为两种：
一是诱导物，二是表面活性剂。
4. 分离纯化酶有哪些常用方法，根据什么？
(1) 根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。 (2) 根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点 沉淀法等。 (3) 按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。 (4) 按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。 (5) 按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。
不同的细胞对各种碳源的利用差异很大，所以在配制培养基时应根据不同细胞的不同要求而选 择合适的碳源。另外，选择碳源除考虑营养要求外，还要考虑酶生物合成的诱导作用和是否存在分 解代谢物阻遏作用。应尽量选用具有诱导作用的碳源，尽量不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳 源。 （2）氮源
不同的细胞对各种氮源的要求各不相同，应根据要求进行选择和配制。一般来说，动物细胞要 求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的 效果。 （3）碳氮比