蛋白质与核酸的化学
2020-2021学年度高二化学《蛋白质和核酸》知识点总结以及例题导析
蛋白质和核酸【学习目的】1、理解氨基酸、蛋白质与人体安康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义；2、掌握氨基酸和蛋白质的构造特点及其重要的化学性质。
【要点梳理】要点一、氨基酸的构造和性质蛋白质是生命活动的主要物质根底，氨基酸是组成蛋白质的根本构造单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。
因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等根本的生命物质的构造，有助于揭开生命现象的本质。
1．氨基酸的组成和构造。
(1)氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。
(2)组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。
α-氨基酸的构造简式可表示为：常见的α-氨基酸有许多种。
如：2．氨基酸的物理性质。
天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。
它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。
提示：(1)内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。
使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子(如)。
(2)氨基酸具有一般盐的物理性质。
3．氨基酸的主要化学性质。
(1)氨基酸的两性。
氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反响生成盐。
氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。
不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH(即等电点)不同，可以通过控制溶液的pH别离氨基酸。
(2)氨基酸的成肽反响。
在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键()的化合物，称为成肽反响。
例如：由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。
由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。
相对分子质量在10000以上并具有一定空间构造的多肽，称为蛋白质。
4．α-氨基酸的鉴别。
大多数α-氨基酸在pH为5.5时与茚三酮()的醇溶液共热煮沸，可以生成蓝紫色物质，与脯氨酸和羟脯氨酸生成黄色，这一显色反响可以用于识别除脯氨酸和羟脯氨酸以外的α-氨基酸。
蛋白质和核酸化学ppt课件
的
三
级
结
构
最新课件
29
蛋白质的三级结构
最新课件
30
此类蛋白质只有完整四级结构才有生物学活性
最新课件
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三、蛋白质结构与功能的关系
天然状态， 有催化活性
(一)一级结构与功能的关系
72
（分子病）
58 65
1.核糖核酸酶一级结构与
功能的关系 二硫键破坏
去除尿素、 β-巯基乙醇
SH
后，生物学活性
65
丧失。
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三.蛋白质的沉淀、变性、凝固及其应用
蛋白质从溶液中析出的现象，称为沉淀。 1.盐析：在蛋白溶液中加入大量中性盐，蛋
白质表面的水化膜即被破坏，其所带电荷 也被中和，蛋白质胶粒失去这两种稳定因 素而沉淀，这种沉淀过程称为盐析(salting out)。
最新课件
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三.蛋白质的沉淀、变性、凝固及其应用
除脯氨酸外，其余氨基
酸均属α-氨基酸，其化 学结构式具有共同的特 点，即连接羧基的α-碳 原子上有一个氨基，称 为α-氨基酸。
α-氨基酸的结构通式，R 为侧链基团。
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6
各种氨基酸的结构区别在于侧链（R基团）的不 同，故具有不同的理化性质。
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的甘丙通氨氨式酸酸
重金属离子、生物碱试剂及辐射等因素。
– ①利用变性：
酒精消毒
高压灭菌
血虑液制备
– ②防止变性：低温保存生物制品，避免接触变性因素。
– ③取代变性：乳品解毒最(用新课于件 急救重金属中毒)
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不可逆变性和可逆变性
生物化学中核酸和蛋白质的交互作用
生物化学中核酸和蛋白质的交互作用生物化学中，核酸和蛋白质是两种最基本的生物大分子，它们分别承担着遗传信息的传递和生物化学反应的催化等重要功能。
而核酸与蛋白质之间的相互作用，则是许多生物过程中不可或缺的环节。
一、核酸与蛋白质相互作用的形式和功能核酸与蛋白质之间的相互作用可以分为三种主要形式：一是核酸和蛋白质之间的物理作用，即电荷相互作用、范德华力和疏水作用等；二是核酸和蛋白质之间的结构上的相互作用；三是核酸和蛋白质之间的化学作用，即酶反应。
这些相互作用可以产生许多的生物功能。
例如，某些核酸可以通过与特定蛋白质结合，调节基因转录和翻译过程；另外一些核酸和蛋白质结合可以形成某些酶，在生物化学反应中担任催化剂等。
二、蛋白质识别核酸的基本原理在生物过程中，蛋白质与核酸的相互作用很大程度上依赖于它们之间的空间构象。
蛋白质要识别和结合到核酸上，需要细致的空间匹配。
具体来说，蛋白质通过具有亲和力的氨基酸残基与核酸上的碱基或磷酸基团相互作用，从而实现与核酸的结合。
此外，还有一些重要的氨基酸残基可以在蛋白质-核酸相互作用时起到关键作用。
例如，核酸结合蛋白质中一些亲酸性氨基酸（如精氨酸和赖氨酸）可以通过与核酸上的过氧酰基或磷酸酯键形成离子键或氢键等静电相互作用；而一些碳水化合物结合蛋白质中的赖氨酸残基则可以通过与DNA上的基团形成一个氢键和一个离子键来促进蛋白质与DNA结合。
三、核酸识别蛋白质的基本原理相比蛋白质识别核酸，核酸识别蛋白质非常困难。
不仅如此，在实际的生物过程中，核酸多半不能够独立的关联和结合到蛋白质上。
其中一些较大的核酸分子（如染色质）需要先通过一些特定的辅酶（如组蛋白）形成紧密的团块，才可以识别和组合到蛋白质上。
在核酸识别蛋白质的过程中，DNA倾向于被特定类型的亲酸性氨基酸残基所识别。
这些亲酸性氨基酸残基通常是组成蛋白质大分子的多肽链的一部分。
例如，在基于基序DNA识别的转录因子中，存在着许多亲酸性氨基酸，如精氨酸和赖氨酸，它们通过调整其体内电荷来辅助识别与结合到基序DNA上。
蛋白质和核酸相互作用的研究和应用
蛋白质和核酸相互作用的研究和应用蛋白质和核酸是生命体中不可或缺的两种分子。
蛋白质是生命体内众多生物分子中最为普遍的一类，同时也是功能最为多样化的一类生物分子。
核酸则是生命体内遗传物质的主要组成部分。
蛋白质和核酸之间的相互作用一直是生命科学领域中的一大研究热点。
本文将从生物学、化学、生物医学和生物技术等多个角度对蛋白质和核酸之间的相互作用进行探讨。
一、蛋白质和核酸之间的结合生命体内的大部分功能都是由蛋白质和核酸之间的相互作用完成的。
蛋白质和核酸之间的相互作用主要包括直接作用和间接作用两种形式。
直接作用是指蛋白质和核酸之间的物理力相互作用，如静电作用、范德华力、羟基和氨基间的氢键等力。
间接作用则是指蛋白质通过一些其他分子来与核酸进行相互作用，如转录因子、调节蛋白等。
直接作用和间接作用在生命体内的各种生物过程中都起着至关重要的作用。
蛋白质和核酸之间的作用与它们的结构密切相关。
大多数蛋白质和核酸都具有特定的三维结构，这种结构与生命体内各种生物过程的功能密切相关。
蛋白质和核酸的结构与它们之间的相互作用有着密不可分的联系，两者之间的作用会随着结构的改变而发生变化。
二、蛋白质和核酸相互作用的生物学意义蛋白质和核酸之间的相互作用在生物学上具有非常重要的意义。
这种相互作用常常被用来实现生物体内各种生物过程的调节和控制。
例如，许多转录因子是一类可以与DNA结合并实现基因转录调控的蛋白质。
这些蛋白质通过与DNA的结合，可以进而影响DNA上的相应基因的表达，实现对基因转录和表达的调节。
此外，蛋白质和核酸之间的相互作用也是DNA复制、DNA修复、RNA翻译等生物过程的重要组成部分。
三、蛋白质和核酸相互作用的化学基础蛋白质和核酸之间的相互作用在化学上的基础主要是它们在分子水平上的相互作用。
蛋白质和核酸分子之间的相互作用是由不同的化学基团之间的相互作用引起的。
这些化学基团包括胺基、羧基、磷酸基、硫醇基等。
在蛋白质和核酸之间的相互作用中，蛋白质分子通常会与DNA分子之间的磷酸二酯键进行相互作用。
蛋白质和核酸的化学结构和功能
蛋白质和核酸的化学结构和功能蛋白质和核酸是细胞中两类重要的生物大分子，它们在生命起源和演化中发挥着重要的作用。
蛋白质和核酸的化学结构和功能是生命科学的重要研究领域，在本文中，我们将探讨蛋白质和核酸的化学结构和功能。
一、蛋白质的化学结构与功能1.1 蛋白质的化学结构蛋白质是由氨基酸通过肽键链接而成的线性多肽，其中每个氨基酸分子有自己的化学结构，包括α-氨基酸、β-氨基酸等等。
常见的α-氨基酸有20种，在不同的蛋白质中按照不同的顺序排列，可以形成不同的蛋白质。
蛋白质的化学结构可以分为四个层次：一级、二级、三级、四级结构。
一级结构即氨基酸序列，二级结构是氢键作用下的螺旋状或β-折叠状分子链，三级结构是由氢键、离子键、氢结合、疏水作用等多种非共价力相互作用所维持的三维结构，而四级结构是由两个或多个具有独立生物活性的多肽链相互作用而形成的复合物。
1.2 蛋白质的功能蛋白质是细胞和生命体系的基础组成部分，在生命体系中扮演着非常重要的角色。
蛋白质的功能多种多样，可以通过控制基因表达、构建细胞骨架、调节代谢和能量代谢等多种机制发挥作用。
蛋白质作为酶可以在细胞代谢、免疫反应和信号传导中发挥重要作用，如谷氨酸脱氢酶、葡萄糖氧化酶等酶就是在控制代谢反应中发挥主导作用的蛋白质。
蛋白质还可以作为携带物质得到利用，如血红蛋白携带氧分子，白蛋白携带脂溶性物质等。
此外还可以构建细胞骨架、参与免疫反应等。
二、核酸的化学结构与功能2.1 核酸的化学结构核酸是由核苷酸单元组成，是基因信息的储存、复制、转录和翻译的重要分子。
核苷酸由五碳糖、硫酸基和核苷酸碱基组成。
在DNA中，五碳糖为脱氧核糖，硫酸基为磷酸，碱基包括腺嘌呤、胞嘧啶、鸟嘌呤、脱氧胸腺嘧啶四种；在RNA中，五碳糖为核糖，硫酸基为磷酸，碱基包括腺嘌呤、尿嘧啶、鸟嘌呤、胸腺嘧啶。
核酸分为DNA和RNA两种，它们的分子结构有所不同。
DNA是双螺旋结构，由两个互补的链通过氢键相互配对而形成的，其中腺嘌呤与胸腺嘧啶通过两条氢键相连，鸟嘌呤与胞嘧啶则通过三条氢键相连。
蛋白质和核酸的异同点
蛋白质和核酸的异同点引言蛋白质和核酸是生物体内两类重要的大分子，它们在维持生命活动方面具有重要作用。
本文将从不同角度比较蛋白质和核酸的异同点，包括化学结构、功能、合成方式等方面。
化学结构蛋白质和核酸在化学结构上存在明显差异。
蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的长链聚合物。
氨基酸通过肽键连接起来形成多肽链，多肽链进一步通过各种非共价键和共价键形成复杂的空间结构。
蛋白质的主要结构包括原生结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（空间折叠）、四级结构（多个聚合物相互作用形成复合物）。
核酸核酸也是由单体组成的长链聚合物，但单体单位不同于氨基酸。
核酸由核苷酸单元组成，每个核苷酸由一个五碳糖（核糖或脱氧核糖）、一个碱基和一个磷酸基团组成。
核苷酸通过磷酸二酯键连接起来形成单链核酸，双链核酸由两条互补的单链通过氢键相互配对而形成。
功能蛋白质和核酸在生物体内承担不同的功能。
蛋白质蛋白质是细胞内最重要的功能分子之一，具有多种功能。
首先，蛋白质作为酶参与催化生物体内化学反应，促进代谢过程的进行。
其次，蛋白质作为结构分子，在细胞内提供支撑和稳定性。
此外，蛋白质还参与信号传导、免疫应答、运输分子等多种生物学过程。
核酸核酸主要作为遗传物质存在于细胞内，承载着遗传信息的传递和存储。
DNA是一种双链核酸，在细胞中存储着生物体的遗传信息，并通过转录和翻译过程将这些信息转化为功能性蛋白质。
RNA则在转录和翻译过程中起到中介作用，将DNA上的遗传信息转录成RNA分子，再通过翻译过程合成蛋白质。
合成方式蛋白质和核酸的合成方式也存在差异。
蛋白质蛋白质的合成过程称为蛋白质合成或蛋白质生物合成。
该过程包括转录和翻译两个主要步骤。
首先，DNA模板上的基因序列通过转录过程被转录成mRNA分子。
然后，mRNA分子通过翻译过程被翻译成氨基酸序列，最终形成具有特定功能和结构的蛋白质。
核酸核酸的合成过程称为核酸生物合成或DNA复制。
该过程发生在细胞有丝分裂或无丝分裂中。
蛋白质和核酸的化学.
第三节 雌性生殖生理
雌性动物的主性器官是：卵巢 卵巢的主要功能： •生成卵子 •分泌雌激素
成熟卵泡
卵 2019/2/24 第一章 蛋白质和核酸的化学 7
一、卵子的生成
（一）卵泡的发育 卵泡在胚胎期由卵巢表面的生殖上皮演化而来。原 始卵泡仅由一个卵原细胞和包围在其外面的少量卵 泡细胞组成，在 出生后，原始卵泡发育成为初级卵泡
第 十 章
生 殖
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第一章 蛋白质和核酸的化学
1
主要内容
第一节 概述 第二节 雄性生殖生理 第三节 雌性生殖生理
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第一章 蛋白质和核酸的化学
2
第一节 概述
一、性成熟和体成熟 性成熟:机体生长发育到一定时期，生 殖器官和副性征基本发育完全，开始具 有生殖能力的这一时期, 称性成熟。 体成熟：机体性成熟后，组织器官继续 发育，直到具有成年动物固有的形态和 结构特点，即体成熟。
2019/2/24 第一章 蛋白质和核酸的化学 12
三、雌性家畜的性周期
1.性周期
雌性动物性成熟以后，卵巢便有规律地 出现卵泡成熟和排卵过程。哺乳动物的排 卵是周期性发生的，伴随每次排卵，雌性 动物的机体，特别是生殖器官，要发生一 系列的形态和生理性变化。 把一次发情开始到下次发情之前，（或由 一次排卵到下次排卵的间隔时间）叫 ~~~~~~。
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第一章 蛋白质和核酸的化学
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(三)卵子的生成
雌性家畜性成熟后，卵巢就有卵泡周期性的 发育和成熟。卵泡中含有卵子，卵子随着卵 泡发育至一定阶段后既从成熟的卵泡排出， 这一过程称—排卵。
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核酸与蛋白质互作的生物化学解析
核酸与蛋白质互作的生物化学解析核酸与蛋白质互作是生物学领域中一个重要的研究课题。
核酸是DNA和RNA的总称，是生物体内保存遗传信息的重要分子。
而蛋白质则是构成细胞的主要成分，承担着多种生物学功能。
核酸与蛋白质之间的相互作用对于细胞的生长、分化、代谢等过程起着至关重要的调控作用。
本文将对核酸与蛋白质之间的互作进行生物化学解析。
一、核酸与蛋白质的结构特点核酸的结构主要由磷酸、五碳糖和碱基组成。
DNA的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧唑（C）四种。
RNA 的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧唑（C）四种。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成，具有复杂的三维结构。
蛋白质的功能主要取决于其特定的三维构象。
二、核酸与蛋白质的相互作用机制1. DNA与蛋白质的相互作用DNA和蛋白质之间的相互作用主要包括DNA结合蛋白、转录因子等。
DNA结合蛋白主要与DNA发生非特异性或特异性结合，参与DNA的复制、修复和重组等过程。
转录因子则在转录调控中发挥重要作用，通过与DNA特定序列结合，启动或抑制基因的转录。
2. RNA与蛋白质的相互作用RNA与蛋白质之间的相互作用主要包括RNA结合蛋白和RNA酶等。
RNA结合蛋白参与RNA的合成、修饰和稳定等过程，调控基因的表达水平。
RNA酶则参与RNA的降解过程，维持细胞内RNA的稳态。
三、核酸与蛋白质互作在生物学过程中的作用1. 转录调控核酸与蛋白质互作在转录调控中发挥重要作用。
转录因子与DNA特定序列结合，激活或抑制基因的转录，调控基因表达水平。
RNA结合蛋白则参与RNA的合成和修饰过程，影响基因的翻译和表达。
2. 蛋白质合成RNA酶参与RNA的降解过程，维持细胞内RNA的稳态。
蛋白合成依赖于RNA的翻译过程，RNA与核糖体、转运RNA等蛋白质协同作用，完成蛋白合成过程。
结语综上所述，核酸与蛋白质之间的互作在生物学过程中具有重要的生物化学意义。
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2、氨基酸的分类
根据氨基酸侧链R基团的结构和性质，可将20种氨基酸分成四类。
⑴非极性疏水性氨基酸⑵极性中性氨基酸
⑶酸性氨基酸⑷碱性氨基酸
（三）蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式
在蛋白质分子中பைடு நூலகம்一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水生成的键称为肽键。
（2）DNA的三级结构——超级结构
3、RNA的结构与功能
（1）信使RNA
10分钟
30分钟
咸阳职业技术学院理论课教案
课程名称：正常人体功能任课教师：职称：
基本内容
教学手段和教学组织
传递DNA信息，作为翻译的模板；5’端加帽，3’端加尾。
（2）转运RNA
转运活化的氨基酸，提供翻译的原料。
（3）核蛋白体RNA
参与核糖体组成，提供翻译的场所。
第四节核酸的理化性质
一、核酸的一般性质
两性电解质；紫外线吸收260nm
二、核酸的变性与复性
变性：DNA在某些理化因素作用下，次级键断裂，被解成单链的过程。
变性引起增色效应。
Tm：50%的DNA变性时的环境温度。
复性：热变性后温度缓慢下降，解开的两条链重新形成双螺旋的过程，又称退火。
③体内重要的多肽：谷胱甘肽（全称、氨基酸组成、氧化还原反
在讲解本章之前，首先让学生复习化学课所讲的有关蛋白质的基本单位及氨基酸的内容，然后引出蛋白质的基本单位、连接方式、分子结构等。
15分钟
咸阳职业技术学院理论课教案
课程名称：正常人体功能任课教师：职称：
基本内容
教学手段和教学组织
应式、生理功能）
二、蛋白质的分子结构与功能
二、核酸的结构与功能
1、核酸的一级结构
核酸分子中核苷酸的排列顺序
2、DNA的空间结构
（1）DNA的二级结构
碱基组成规律：A=T，G=C；不同生物碱基组成不同；同一个体的不同组织碱基组成相同
双螺旋结构：反向平行的互补双链结构，一条5’→3’，一条3’→5’；右手螺旋结构，碱基在内侧，戊糖和磷酸在外侧，每10个碱基对螺旋上升一周，螺距3.4nm；氢键和碱基堆砌力维持结构的稳定、二级结构的多样性。
小结：
1、蛋白质的分子结构与功能；
2、蛋白质的沉淀、变性、凝固及应用；
3、核酸的结构与功能。
10分钟
5分钟小结并布置作业
(一)蛋白质的一级结构
蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。肽键是一级结构的主要化学键。
(二)蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
第三节核酸的结构与功能
一、核酸的化学组成
1、碱基
包括嘌呤碱和嘧啶碱，嘌呤碱包括A和G；嘧啶碱包括C、T和U，如DNA中含A、G、C、T；RNA中含A、G、C、U
2、戊糖核糖脱氧核糖
3、核苷
由戊糖和碱基通过糖苷键组成，分核苷和脱氧核苷。
4、核苷酸
核酸的基本组成单位，包括戊糖、碱基和磷酸通过3’,5’-磷酸二酯键相连。
课堂
提问
蛋白质分布在人体哪些地方？
作业
1、蛋白质的结构和功能的关系如何？
2、DNA的二级结构及超螺旋结构特点是什么？
教师（签名）：教研室审批：年月日
咸阳职业技术学院理论课教案
课程名称：正常人体功能任课教师：职称：
基本内容
教学手段和教学组织
单元二蛋白质与核酸的化学
第一节蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的化学组成
基本形式：
（1）α螺旋：右手螺旋，3.613螺旋，角蛋白中含量多
（2）β片层：锯齿状结构，伸展性好
（3）β转角：U形结构，球蛋白中含量多
（4）不规则卷曲：
(三)蛋白质的三级结构
包括主链和侧链形成的全部空间结构。
(四)蛋白质的四级结构
亚基集结，最高层次的空间结构。
三、蛋白质的分类（自学）
第二节蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性解离及应用（自学）
二、蛋白质的胶体性质及应用（自学）
三、蛋白质的沉淀、变性、凝固及其应用
（一）蛋白质的沉淀
蛋白质从溶剂中析出的现象。
（二）蛋白质的变性与凝固
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
咸阳职业技术学院课时授课计划
课题
单元二蛋白质与核酸的化学
授课
班级
三年制高职
护理
计划
课时
2学时
授课
时间
教
学
目
的
要
求
了解：
蛋白质的分类；蛋白质的两性解离及应用；蛋白质的胶体性质及应用；蛋白质的紫外吸收性质和呈色反应；核酸的理化性质。
熟悉：
1、蛋白质的化学组成；
2、蛋白质的沉淀、变性、凝固及其应用；
3、核酸的结构与功能。
（一）蛋白质的元素组成
蛋白质的元素除含有碳、氢、氧外都含有氮。有些蛋白质还含有少量硫、磷、铁、锰、锌、铜、碘等。
大多数蛋白质含氮量比较接近，平均为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点。
（二）蛋白质的基本组成单位——氨基酸
1、氨基酸的结构
各种氨基酸在结构上有下列特点。
⑴组成蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。
20分钟
看图
10分钟
咸阳职业技术学院理论课教案
课程名称：正常人体功能任课教师：职称：
基本内容
教学手段和教学组织
若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
课间休息
掌握：
1、蛋白质的分子结构与功能；
2、核酸的化学组成。
能力培
养目标
培养空间立体结构想象能力。
重点
难点
重点：蛋白质的分子结构与功能。
难点：DNA的空间结构。
教学方法
课堂讲授、比较法、举例法、启发式教学
参考书
及教具
1、白波·正常人体功能·人民卫生出版社：北京·2007年
2、丁报春·生理学·北京大学医学出版社：北京·2006年
多肽链中形成肽键的4个原子和两侧的α-碳原子成为多肽链的骨架或主链。构成多肽链骨架或主链的原子称为主链原子或骨架原子，而余下的R基团部分，称为侧链。多肽链的左端有自由氨基称为氨基末端或N-端，右端有自由羧基称为羧基末端或C-端。
①肽键：概念，性质，原子组成，肽键平面
②肽：概念，寡肽，多肽，肽链的书写方式，氨基端与羧基端，多肽与蛋白质的区别