蛋白质的结构与功能(4)
第四章 蛋白质的功能【生物化学】
• 153个氨基酸残基的多肽主链 • 由长短不等的8段直ɑ-螺旋组 成(A,B,C,D,E,F,G,H) • 螺旋段间为自由卷曲，相应的 非螺旋区段(也称拐弯)为 NA(N-末端区段)、AB、 BC…FG、GH、HC （C-末端区 段）。其中4个脯氨酸各处于一 个拐弯处。Ser, Thr, Asn, lle处于 其余4个拐弯处； • 整个分子分成两层，构成其单 结构域。
卟啉环 血红素
卟啉的充填模型
氧可以与血红素辅基结合
蛋白质不能与氧发生可逆结合， 而是通过与原卟啉Ⅸ固定的铁原 子来进行的 原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟 啉Ⅸ称血红素，血红素位于肌红 蛋白分子的一个沟缝中。 卟啉环的中心亚铁原子只有六 个配位键，四个与平面的卟啉环 的氮原子结合，另外两个与卟啉 平面垂直 配体的4个氮原子有助于抑制 血红素铁原子转变为三价态。亚 铁可以可逆地结合氧，三价铁则 不能结合氧。
氧与肌红蛋白的结合
氧结合部位
亚铁离子的第5配位键与肌红蛋 白组氨酸残基（His F8）（近侧） 的咪唑N结合 如果Fe以三价存在，Fe3+将与水 结合而不能再与氧结合,血红素周围 的疏水环境能保护Fe2+不被氧化成 Fe3+ 远侧组氨酸残基为E7，其咪唑环N 能与O2分子相互作用，使O2分子夹 在Fe和咪唑环中间的空间位阻区域。
Hb含4个血红素辅基，能结合4个O2。Hb中作为氧结合部位的空穴与 Mb中的极相似, 它们都有两个关键的His残基(E7和F8)和两个疏水残基 (Phe-CDl和Leu-F4)。
血红蛋白(Hb)的三维结构
四个氧的结合部位彼此保 持一定的距离 两个不同亚基间即α1β2 或α2β1间作用力大而α α或β β间作用力小.
血红蛋白的结构与功能
蛋白质的功能 (4)
（3）肌红蛋白的构象保证了血红素与氧的结合 在溶液中血红素能短暂结合氧，但二价铁很快被氧化成三价 铁，而失去结合氧的能力。 经研究发现，氧化过程是通过一个配合物中间体，两个血红 素和一个氧分子的夹心结合体来完成的。 肌红蛋白为血 红素提供了一个 疏水环境，保证 铁不被氧化。
（二）肌红蛋白氧合曲线
subunit of Hb A
subunit of Hb S
底氧浓度时，HbS的溶解度下 降（下降了96%），HbS发生线 性缔合，形成长链，由多条链 再进一步聚集成多股螺旋的微 管纤维素（17nm），结果导致 了细胞呈镰刀状。
疏水口袋
带电荷的Glu不能结合
Electron micrograph of deoxy-Hb S fibers spilling out of a ruptured erythrocyte.
ห้องสมุดไป่ตู้
过肌红蛋百贮氧和分配氧，使这些动物能够保持长时间潜水。
2.
折8段 段长：7－24AA ——α螺旋结构 转弯处1－8AA 松散结构 pro,Ile,Gly 螺旋区：A、B、C、D、E、F、G和H 非螺旋区：NA,AB,BC,CD,DE,EF,FG,GH,HC 9区
3.极性氨基酸侧链在蛋白质分子表面（肌红蛋白溶于水）。非 极性侧链位于空穴周围，不接触水，保证二价铁不被氧化成 三价铁失去与氧结合的能力。 4.血红素辅基垂直伸出分子表面，通过组氨酸（F8 近组氨酸） 的米唑基与Fe形成第五个配位键，氧与Fe形成第六个配位键。 由于近组氨酸的作用，是二价铁原子向组氨酸F8 的方向外 偏血红素平面0.3Å，氧分子结合在血红素的另一边的Fe的 第六个配位键上，位于铁原子偏离后留出的空间，组氨酸E7 在氧的一旁，它不与血红素相连，称为远组氨酸。 高铁血红素中的三价铁F偏离血红素平面只有0.2Å，留 出的 空间不够进入一个氧分子，它的第六个配位键水，因 此高铁血红素不能结合传递氧。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
蛋白质结构和功能
蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的基本物质之一，它在生命体内扮演着十分重要的角色，包括参与代谢、传递信息、免疫保护、传递遗传信息等一系列功能。
蛋白质的功能多种多样，这主要源于蛋白质的结构具有高度的多样性。
本文将重点介绍蛋白质的结构和功能以及如何通过结构来解析其功能。
蛋白质的结构层次。
蛋白质的结构层次从一维、二维到三维逐步升高，具体包括以下四个层次：1. 一级结构。
蛋白质的一级结构是指由氨基酸序列构成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成部分，一共有20种氨基酸。
每个氨基酸都有一个羧基和一个氨基，羧基与氨基可以通过肽键（C-N）形成共价键连接在一起，形成多肽链。
2. 二级结构。
蛋白质的二级结构是指由多肽链中的氨基酸残基之间的氢键以及主链原子之间的相对位置关系所构成的结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋结构是由氢键稳定的一种右旋螺旋，其中每个氨基酸的羧基和氨基通过氢键与前后两个氨基酸的氨基和羧基相互作用，形成螺旋结构。
β-折叠结构是由氢键稳定的β片层，其中β片层由多个反向排列的β转角所组成。
3. 三级结构。
蛋白质的三级结构是由多肽链中的氨基酸残余与相互作用的侧链交相作用，形成了更加复杂的空间结构。
这些侧链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力、疏水作用等。
4. 四级结构。
四级结构是由两个或多个多肽链之间相对位置的关系所构成的结构。
成为寡聚体或聚合物。
具体包括二聚体（有两个相同的多肽链）、三聚体（有三个相同的多肽链）和四聚体（有四个相同的多肽链）等。
蛋白质的结构与功能的关系。
蛋白质的结构是决定其功能的重要因素之一。
不同的结构类型与不同的功能相互关联。
比如，结构酶的活性中心的氨基酸残基特征性质就是相互配对或与底物形成氢键、共价键或离子键；抗体的结构差异体现在其免疫活性上；肌动蛋白的特殊结构赋予它在肌肉等组织中的独特作用。
如何通过结构解析蛋白质的功能。
解析蛋白质的结构和功能是研究蛋白质科学的重要领域之一。
蛋白质的结构和功能
一．蛋白质的合成1. 氨基酸脱水缩合过程（1）概念：一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基相连接，同时脱去一分子水的过程。
（2）过程a的名称：脱水缩合。
场所：核糖体。
脱去的水中，氢来自氨基和羧基，氧来自羧基。
（3）结构b的名称：肽键，结构简式为—CO—NH—。
（4）化合物c的名称：二肽。
2.蛋白质的形成过程氨基酸脱水缩合形成多肽，多肽盘曲、折叠形成蛋白质。
注意：1.游离的氨基和羧基：一条肽链上至少有一个游离的—NH2和一个游离的—COOH，并分别位于肽链两端。
2.形成肽链时R基中的—NH2和—COOH不参与脱水缩合。
3.肽键无空间结构。
4.有几个氨基酸就称为几肽，与肽键数目无关。
二肽不是多肽，三肽以上称为多肽。
二．蛋白质结构与功能1. 蛋白质结构多样性的原因（1）直接原因①氨基酸的种类不同，数目成百上千，排列顺序千变万化。
②肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。
（2）根本原因控制蛋白质合成的基因具有多样性。
2.蛋白质的功能多样性（1）构成细胞和生物体的重要物质，如肌动蛋白，肌球蛋白；（3）有些蛋白质有 调节 作用：如胰岛素、生长激素；（4）有些蛋白质有 免疫 作用：如抗体；（5）有些蛋白质有 运输 作用：如红细胞中的血红蛋白。
注意：1. 蛋白质的 结构 多样性 决定 了蛋白质 功能 的多样性。
2. 蛋白质的 空间结构 发生改变后，其特定功能也会发生改变。
3. 同一生物的不同细胞中蛋白质的种类和数量出现差异的原因：基因的选择性表达 。
三．蛋白质的盐析、变性、水解、氧化分解1. 盐析：只改变蛋白质的溶解度，蛋白质的结构 没有 发生变化，仍然具有 活性 。
2. 变性：高温、强酸、强碱、重金属盐、乙醇等条件下可改变蛋白质的 空间结构 ，蛋白质发生变性，蛋白质的变性是 不 可逆的。
3. 水解：蛋白质――→蛋白酶 多肽 ――→肽酶氨基酸 。
4. 氧化分解：产物为 CO 2、H 2O 、尿素 。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系蛋白质是生物体内的重要分子，具有多种功能。
它们的结构与功能之间存在着紧密的关系。
下面从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系。
1.结构反映功能：蛋白质的结构直接决定了它的功能。
例如，酶是一种重要的蛋白质，它在生物体内参与催化各种化学反应。
酶的结构由其氨基酸的序列决定，而酶的活性位点则是其结构的一部分，用来特异性地与底物结合并催化反应。
因此，酶的结构决定了它催化特定反应的能力。
2.全局结构与功能：蛋白质的全局结构对于其功能的实现非常重要。
例如，肌球蛋白是肌肉收缩过程中的关键蛋白质之一、肌球蛋白通过形成特定结构，使肌肉纤维在钙离子的调控下发生收缩和放松。
如果肌球蛋白的结构发生变化，例如由于突变造成的构象改变，那么肌球蛋白的功能将受到影响，导致肌肉收缩异常。
3.部分结构与功能：蛋白质的部分结构对于特定功能的实现起到关键作用。
例如，抗体是免疫系统中的重要蛋白质，能够特异性地识别和结合抗原。
抗体的结构包括两个重链和两个轻链，每个链上都有一个可变的抗原结合位点。
这些可变位点的结构决定了抗体与特定抗原结合的能力。
抗体的结构中还包括Fc区域，用于与其他免疫细胞相互作用。
因此，抗体的不同结构区域对于其特定的识别和效应功能起到关键作用。
4.结构与稳定性：蛋白质的结构与稳定性之间存在着密切的关系。
蛋白质的结构往往在一定的条件下具有稳定性，当环境条件改变时，蛋白质的结构可能发生变化，甚至失去功能。
例如，高温、酸碱度变化等条件都可能破坏蛋白质分子内外部相互作用而导致变性。
变性后的蛋白质常常失去原有功能，例如酶活性丧失、抗原性改变等。
综上所述，蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的结构反映了其功能，全局和部分结构决定了蛋白质的功能实现方式，而结构也对蛋白质的稳定性和功能稳定性起着重要作用。
对于进一步理解蛋白质的功能和调控机制，以及相关疾病的发生和治疗具有重要意义。
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（3）蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此， 最终决定了蛋白质的功能。
（4）一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。
（5）功能相似的蛋白往往能显示它们在进化上的 亲缘关系，这是研究分子进化的基础。
（6）许多疾病是蛋白质三维结构异常引起，属于
构象病。（例如囊性纤维变性，镰状红细胞贫血
和疯牛病）
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2
肌红 蛋白 三级 结构 图示
X-射线结晶学分析的 三个阶段：
分辨率0.6nm 多 肽主链的折叠和走 向
分辨率0.2nm 可 以辨认分子的侧链 基团
分辨率0.14nm 识 别所有的氨基酸
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（三）氧与肌红蛋白的结合
一级结构：由一条肽链组成，含有153个氨基酸残 基；非共价结合一分子血红素辅基。血红素由原卟 啉和Fe2+组成。Fe2+可以形成6个配位键，其中4个 是与原卟啉上的吡咯环的N原子形成的，1个是与肽 链F螺旋上的His的咪唑基（HisF8）形成的。O2可 以通过第六个配位键可逆地与Fe2+结合。
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（二）蛋白质构象与功能的关系
别构现象（allosteric effect）：蛋白质的构象并 不是固定不变的，当有些蛋白质表现其生物活性时， 其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这 种现象就称为别构现象（别构效应、变构效应）。 具有这种现象的蛋白质叫别构蛋白。
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形成分子表面的疏水小区
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正常人的HbA的β链第六位是Glu，而病人（HbS)则被 Val取代（遗传密码由CTT→CAT)。
每种蛋白质分子都具有特定的结构来行使特定的功能，即 使是一级结构个别AA的变化编也辑p能pt 引起功能的改变或丧失。 15
当Glu被Val取代后，由于Glu的侧链是 带负电荷的羧基， Val的侧链是不带电 荷的疏水基，因此这种改变显著降低了 血红蛋白的溶解度，使患者的血红蛋白 分子容易聚集成纤维状血红蛋白，导致 红细胞收缩变形成镰刀状，输氧能力下 降，细胞脆弱易破碎，引起头晕、胸闷 等贫血症状。
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7
例1 胰岛素
来自哺乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素一级结构 都是由51个氨基酸组成，但排列顺序有差异。
主要差异在A链小环的8、9、10和B链30位 氨基酸残基。这4个氨基酸的改变不影响胰岛 素的功能，但所有来源的胰岛素中二硫键的位 置是固定不变的，说明其对胰岛素的功能十分 重要。
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2、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列 顺序与正常的有所不同引起的的遗传病。
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镰刀状细胞血红蛋白的构象变化 研究表明，HbS和HbA在氧合状态下没有多
大区别。但在脱氧情况下， HbS的溶解度剧烈 下降（1/25 HbA ）。
HbA H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys-COOH HbS H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Va前胰岛素原比胰岛素原在N末端上多一段肽 链，称信号肽，含20个氨基酸残基。
信号肽的主要作用是引导新生多肽链进入内 质网腔。特异的肽酶将胰岛素原激活为胰岛 素。
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（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1.种属差异 不同有机体中执行同一功能的蛋白质的氨基 酸排列顺序存在十分明显的种属差异。
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肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白的三级结构
1、肌红蛋白是哺 乳动物细胞主要是 肌细胞贮存和分配 氧的蛋白质 2、肌红蛋白由一 条多肽链（称为珠 蛋白）和一个辅基 血红素分子组成， 多肽链主链由8段 螺旋组成：A、B、 C、D、E、F、G、 H；共153个AA
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Mb在肌肉中贮存氧 气
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1963年，Kendrew
断裂位点：Arg-Gly
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4
2.胰岛素的激活
胰岛素是胰岛的β细胞内质网的核糖体上合 成的。
最初是比胰岛素分子大一倍的单链多肽，称 胰岛素原。胰岛素原可以看成是由一条连接肽， 简称C肽的一端通过两个碱性氨基酸残基与胰岛 素A链的N末端相连。另一端通过另外两个碱性氨 基酸残基与B链的N末端相连。
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10
表 不同生物与人的细胞色素c相比较的氨基酸差异数目
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血红蛋白分子病
正常红细胞
镰刀状红细胞
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1、引起镰刀状红细胞贫血病的原因： Hb A H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys COOH Hb S H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys COOH 链 1 2 3 4 5 6 7 8
8
表 不同哺乳动物的胰岛素分子中的氨基酸差异
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9
例2 细胞色素C（cytC）
广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种 与血红素辅基相结合的单链蛋白质，在生物氧 化中起重要作用。
亲缘关系越近cytC组成和结构的相似性越大， 从而为生物的进化提供了证据。
与功能密切相关的氨基酸序列是不变的。
第6章 蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的生物功能是以其化学组成和结构为 基础的。
蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围 环境。
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1
蛋白质结构与功能关系的一般原则
（1）每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特 定的功能。一旦结构（特别是高级结构）破坏， 其功能随之丧失。
（2）蛋白质的高级结构决定蛋白质的功能。
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3
凝血过程的主要环节
（1）血浆中的凝血酶原受到血浆和血小板中的一些因子的 激活而形成凝血酶；
（2）血浆中纤维蛋白原在凝血酶的激活下变为不溶性纤维 蛋白网状结构，而使血液变成凝固。
凝血酶原：是一种糖蛋白，分子量为66000，含有 582个氨基酸残基。在凝血酶原致活物的催化下，凝血 酶原分子中的二肽键发生断裂，释放出分子量为32000 的氨基末端片断，形成有活性的凝血酶。
一级结构的局部断裂和蛋白质激活
1. 血液凝固的生化机制 血液中包含着对立的两个系统：凝血系统
和溶血系统。这两个系统的相互制约既保证血 液在血管中的畅通无阻，又保证血管破裂能及 时堵上。凝血系统包括13个凝血因子，这些因 子以前体形式存在。动物受伤而流血时，这些 前体将在其他因子的作用下被激活，使血液迅 速凝固而将伤口封闭。