血清蛋白的分离、提纯与鉴定
血清球蛋白提纯实验报告
血清球蛋白提纯实验报告血清球蛋白提纯实验报告引言：血清球蛋白是一种重要的生物分子，具有多种生物学功能。
为了深入研究其结构和功能，本实验旨在通过一系列的步骤，从血清中提纯球蛋白，以获得高纯度的样品。
材料与方法：1. 血清样品：从健康人体中采集的血清样品。
2. 氨硫脲：用于沉淀球蛋白。
3. 离心管：用于离心沉淀。
4. 0.1 M磷酸盐缓冲液：用于洗涤球蛋白。
5. 0.01 M磷酸盐缓冲液：用于稀释。
6. 蛋白质含量测定试剂盒：用于测定球蛋白的浓度。
7. SDS-PAGE凝胶：用于分离蛋白质。
8. Coomassie蓝染色剂：用于染色。
实验步骤：1. 将血清样品加入离心管中，加入适量的氨硫脲，使其浓度达到10%。
2. 将离心管置于离心机中，以10000 rpm的速度离心10分钟，以沉淀球蛋白。
3. 弃去上清液，加入适量的0.1 M磷酸盐缓冲液洗涤沉淀，重复此步骤3次。
4. 加入适量的0.01 M磷酸盐缓冲液稀释球蛋白，使其浓度适宜。
5. 使用蛋白质含量测定试剂盒，测定球蛋白的浓度。
6. 将提纯后的球蛋白样品进行SDS-PAGE凝胶电泳分离。
7. 将凝胶染色剂浸泡在凝胶中，染色15分钟，然后用脱色剂洗净凝胶。
结果与讨论：通过上述步骤，我们成功地从血清中提纯出了球蛋白。
首先，我们通过离心的方式，将球蛋白从血清中沉淀下来。
然后，通过洗涤步骤，去除了与球蛋白不相关的杂质。
最后，我们对提纯后的球蛋白样品进行了浓度测定，并进行了SDS-PAGE凝胶电泳分离。
通过SDS-PAGE凝胶电泳的结果，我们可以看到凝胶上出现了明显的蛋白质条带。
根据分子量标记，我们可以初步判断出这些条带对应的是球蛋白。
进一步的实验可以通过Western blot等方法来确认这些条带的确为球蛋白。
在实验过程中，我们需要注意一些问题。
首先，血清样品的采集和保存要注意避免污染和降解。
其次，实验操作要严格控制温度和时间，以确保实验的准确性和重复性。
血浆清蛋白的分离纯化与鉴定实验原理不同的蛋白质的分子量
血浆清蛋白的分离纯化与鉴定实验原理不同的蛋白质的分子量、溶解度、以及在一定条件下带电的情况有所不同，可以更据这些性质的差别，分离及提纯各种蛋白质。
利用硫酸铵分段盐析法将血清中的清蛋白及球蛋白分离，清蛋白液再利用葡聚糖凝胶过滤法除盐，即可得到较纯的清蛋白。
纯化后的清蛋白可利用醋酸纤维薄膜电泳法鉴定其纯度。
盐析：是指将中性盐（如硫酸铵）加入蛋白质溶液中，中和Pr蛋白质表面电荷及破坏水化膜，使蛋白质相互聚集在析出。
分段盐析：各种蛋白质盐析时所需的盐浓度和PH不同，利用不同盐浓度下Pr溶解度不同，将蛋白质分段沉淀下来。
半饱和硫酸铵沉淀血清中球蛋白（清蛋白溶解）将血清清蛋白和球蛋白初步分离。
常用的除盐方法：半透膜透析；凝胶过滤（层析）。
在葡聚糖凝胶层析柱中，由于蛋白质和盐的分子量不同，洗脱速度也不同，大分子蛋白质不能进入凝胶的网孔内而先流出，小分子盐则可进入网孔滞留在凝胶内，收集蛋白洗脱液，即可得到脱盐的蛋白质。
用三氯醋酸液鉴定洗脱的蛋白液，以BaCL2检测硫酸铵。
纯化后的清蛋白用醋酸纤维薄膜电泳鉴定蛋白质分离效果。
实验试剂1．饱和硫酸溶液：称固体硫酸铵85g于100ml蒸馏水中，在70～80℃水浴中搅拌溶解，用浓氨水调PH为7.2，室温放置过夜，瓶底析出白色结晶，上层液即为饱和硫酸铵液。
2．生理盐水：称取分析纯NaCl 0.89克，蒸馏水稀释至1000ml.3．葡聚糖凝胶Sephadex G-25: 称取10克Sephadex G-25，加入200ml 0.02mol/lPH6.5磷酸盐缓冲液溶胀24小时。
4．10％三氯醋酸。
5．1％氯化钡溶液6．pH8.6，离子强度0.06巴比妥电极缓冲液：称取巴比妥钠12.76g，巴比妥1.66g，蒸馏水加热溶解后再加水至1000ml。
7．氨基黑10B染色液：称取氨基黑10B 0.5g，用甲醇50ml，冰醋酸10ml，蒸馏水40ml 溶解。
8．漂洗液：95％乙醇45ml，加冰醋酸5ml及蒸馏水50ml。
血清球蛋白的提纯实验报告
1. 了解血清球蛋白的组成及特性。
2. 掌握血清球蛋白的提纯方法，包括盐析法、凝胶层析法和醋酸纤维素薄膜电泳法。
3. 熟悉实验操作步骤，提高实验技能。
二、实验原理血清中的蛋白质按电泳法可分为五类：清蛋白、1-球蛋白、2-球蛋白、-球蛋白和-球蛋白。
其中，-球蛋白含量约占16%，100 mL血清中约含1.2 g左右。
不同种类的蛋白质具有不同的分子量、溶解度和带电荷情况，因此可以根据这些性质的差异进行分离和提纯。
盐析法：利用清蛋白和球蛋白在高浓度中性盐溶液中溶解度的差异进行沉淀分离。
半饱和硫酸铵溶液可使球蛋白沉淀析出，清蛋白则仍溶解在溶液中，经离心分离，沉淀部分即为含有-球蛋白的粗制品。
凝胶层析法：利用蛋白质与无机盐类之间分子量的差异进行分离。
当溶液通过Sephadex G-25凝胶柱时，分子直径大的蛋白质不能进入凝胶颗粒的网孔，而分子直径小的无机盐能进入凝胶颗粒的网孔之中。
在洗脱过程中，小分子的盐会被阻滞而后洗脱出来，从而达到去盐的目的。
醋酸纤维素薄膜电泳法：利用蛋白质在电场中的迁移速度差异进行分离。
纯化后的-球蛋白可利用醋酸纤维素薄膜电泳法鉴定其纯度。
三、实验材料1. 血清样品2. 硫酸铵3. Sephadex G-25凝胶4. 醋酸纤维素薄膜5. 电泳仪6. 显色剂7. 实验器材：离心机、移液器、烧杯、玻璃棒等1. 盐析法提纯（1）将血清样品与硫酸铵溶液混合，使硫酸铵浓度达到半饱和状态。
（2）室温下静置一段时间，待球蛋白沉淀析出。
（3）用离心机分离沉淀和上清液，收集沉淀。
（4）将沉淀用蒸馏水洗涤，去除中性盐。
2. 凝胶层析法提纯（1）将Sephadex G-25凝胶柱连接到层析柱上，用蒸馏水平衡凝胶柱。
（2）将提纯后的沉淀溶解于适量蒸馏水中，制成蛋白质溶液。
（3）将蛋白质溶液加入凝胶柱，用蒸馏水进行洗脱。
（4）收集洗脱液，检测蛋白质含量。
3. 醋酸纤维素薄膜电泳法鉴定纯度（1）将收集到的蛋白质溶液制成醋酸纤维素薄膜电泳样品。
血清免疫球蛋白的提取分离、纯化及鉴定-1
血清免疫球蛋白的提取分离、纯化及鉴定-1血液及组织样品的制备分析组织中某种物质的含量、探索物质代谢的过程和规律，经常使用动物的肝、肾、脑、粘膜和肌肉等组织，也选用全血、血浆、血清或者无蛋白血滤液等血液样品，有时也采用尿液、胃液等完成各种生化实验。
掌握以上各种实验样品的正确处理和制备方法是保证生化实验顺利进行的关键。
一、血液样品(一）采血测定用的血液，多由静脉采集。
一般在饲喂前空腹采取，因此时血液中化学成分含量比较稳定，采血时所用的针头、注射器，盛血容器要清洁干净；接血时应让血液沿着容器壁慢慢注入，以防溶血和产生泡沫。
(二）血清、全血及血浆的制备1.血清的制备血清是全血不加抗凝剂自然凝固后析出的淡黄清亮液体。
制备方法是：将刚采集的血液直接注入试管或离心管中。
将试管放成斜面，让其自然凝固，一般经3h 血块自然收缩而析出血清；也可将血样放入37 ℃恒温箱内，促使血块收缩，能较快约析出血清。
为了缩短时间，也可用离心机分离（未凝或凝固的均可离心），分离出的血青，用吸管吸出置于另一试管中，若不清亮或带有血细胞，应重离心，加盖冷藏备用。
2.全血及血浆的制备取清洁干燥的试管或其它容器，收集动物的新鲜血液，立即与适量的抗凝剂充分混合，所得到的抗凝血为全血。
每毫升血液中加入抗凝剂的种类可以根据实验的需要进行选择，但是用量不宜过大，否则将影响实验的结果。
将已抗凝的全二于 2，000r / min 离心10min ，沉降血细胞，取上层清液即为血浆。
血浆比血清分离得快而且量多：两者的差别，主要是血浆比血清多含一种纤维蛋白原，其它成分基本相同。
3.抗凝剂凡能够抑制血液凝固反应进行的化合物称为抗凝剂。
抗凝剂种类甚多，实验室常用的有如下几种，可根据情况选择使用。
（1）草酸钾（钠）优点是溶解度大，可迅速与血中钙离子结合，形成不溶性草酸钙，使血液不凝固。
每毫升血液用1-2mg 即可。
配制方法：配制10％草酸钾水溶液二吸取此液0.1ml 放入一试管中，慢慢转动试管，泛草酸钾尽量铺散在试管壁上，置80 ℃ 烘箱烤干（若超过150 ℃ 则分解），管壁即呈一薄层三色粉末，加塞备用。
血清白球蛋白的分离、纯化及鉴定-10-10
（三）分离纯化的一般程序
选择材料 生物大分子的分离纯化一般 可分为以下几个阶段： 可分为以下几个阶段： ①材料的选择和预处理 破碎细胞及提取（ ②破碎细胞及提取（有时还 需要进行细胞器的分离） 需要进行细胞器的分离） 分离纯化： ③分离纯化：包括粗分级分 离和细分级分离 其中前两个阶段为生物大分 子分离纯化的前处理。 子分离纯化的前处理。 破碎细胞 提取 分离纯化 分析及鉴定
脱水 阳离子
带负电荷蛋白质 （疏水胶体）
蛋白质聚集沉淀 蛋白质聚集沉淀
中性盐的选择
常用的中性盐： 常用的中性盐：(NH4)2SO4 1) 溶解度大： 溶解度大： 0℃ 70.6 70. 4.9 1.6 20℃ 20℃ 75.4 75. 18.9 18. 7.8 80℃ 80℃ 95.3 95.01
Salting-out
溶 解 度
盐浓度
水化膜
带正电荷蛋白质 亲水胶体） （亲水胶体）
+ + + + + + ++ +
碱 酸
等点电时的蛋白质 亲水胶体） （亲水胶体）
碱 酸
带负电荷蛋白质 亲水胶体） （亲水胶体）
脱水 + + + + + + ++ +
带正电荷蛋白质 （疏水胶体）
脱水 阴离子
不稳定蛋白颗粒
二．特点
1、高效能 、 2、高度选择性 、 3、高灵敏度 、 4、操作简单 、 不足之处：定量精确， 不足之处：定量精确，但定性较差
三、色谱的种类
气－液色谱 气相色谱 气－固色谱 色谱 液－液色谱 液相色谱 液－固色谱
按原理分类
1、吸附色谱法 、 2、分配色谱法 、 3、离子交换色谱法 、 4、凝胶色谱法 、 5、亲和色谱法 、
电泳分离血清蛋白实验报告
竭诚为您提供优质文档/双击可除电泳分离血清蛋白实验报告篇一：醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白实验报告前言血清蛋白：血清蛋白是血液中脂肪酸的携带者。
当身体需要能量或者需要建造材料时，脂肪细胞就把脂肪酸释放到血液中，脂肪酸被血清蛋白获取，并被运送到需要的部位。
牛血清白蛋白的相对分子质量为10的4次方这个级别，它不是一定的，是多聚物，有的地方测的70000，这就是一个数据了。
在做pcR的时候会用到它。
牛血清蛋白是血液的主要成分，分子量68kD。
等电点4.8。
含氮量16%，含糖量0.08%。
仅含已糖和已糖胺，含脂量只有0.2%。
白蛋白由581个氨基酸残基组成，其中35个半胱氨酸组成17个二硫键，在肽链的第34位有一自由巯基。
白蛋白可与多种阳离子、阴离子和其他小分子物质结合。
血液中的白蛋白主要起维持渗透压作用、ph缓冲作用、载体作用和营养作用。
在动物细胞无血清培养中，添加白蛋白可起到生理和机械保护作用和载体作用。
醋酸纤维薄膜电泳：醋酸纤维薄膜电泳以醋酸纤维薄膜为支持物。
它是纤维素的醋酸酯，由纤维素的羟基经乙酰化而制成。
它溶于丙酮等有机溶液中，即可涂布成均一细密的微孔薄膜，厚度以0.1mm—0.15mm为宜。
太厚吸水性差，分离效果不好；太薄则膜片缺少应有的机械强度则易碎。
应用醋酸纤维薄膜电泳操作简单、快速、廉价。
已经广泛用于血清蛋白，血红蛋白，球蛋白，脂蛋白，糖蛋白，甲胎蛋白，类固醇激素及同工酶等的分离分析中，尽管它的分辨力比聚丙酰胺凝胶电泳低，但它具有简单，快速等优点。
特点：1.（1）醋酸纤维薄膜对蛋白质样品吸附极少，无“拖尾”现象，染色后背景能完全脱色，各种蛋白质染色带分离清晰，因而提高了测定的精确性。
（2）快速省时。
由于醋酸纤维薄膜亲水性较滤纸小，薄膜中所容纳的缓冲液也较少，电渗作用小，电泳时大部分电流是由样品传导的，所以分离速度快，电泳时间短，一般电泳45—60min即可，加上染色，脱色，整个电泳完成仅需90min左右。
血清球蛋白提纯实验报告
一、实验目的1. 掌握血清球蛋白的提取和纯化方法；2. 熟悉盐析法、凝胶层析法等分离纯化技术；3. 了解血清球蛋白的生物学功能和应用。
二、实验原理血清球蛋白是人体免疫系统中的一种重要蛋白质，具有多种生物学功能。
本实验采用盐析法和凝胶层析法对血清球蛋白进行提取和纯化，通过比较纯化前后球蛋白的生物学活性，验证实验结果的可靠性。
三、实验材料1. 血清样本：取健康人血清，低温保存；2. 试剂：硫酸铵、醋酸纤维素薄膜、凝胶层析柱、染色剂等；3. 仪器：离心机、电泳仪、凝胶成像仪等。
四、实验步骤1. 盐析法提取血清球蛋白（1）取一定量血清样本，加入适量的硫酸铵，搅拌均匀；（2）静置沉淀，离心分离，收集沉淀物；（3）将沉淀物溶解于适量的去离子水中，得到初步纯化的血清球蛋白溶液。
2. 凝胶层析法纯化血清球蛋白（1）将凝胶层析柱装满Sephadex G-25凝胶；（2）将初步纯化的血清球蛋白溶液加入凝胶层析柱，收集流出的溶液；（3）收集含有血清球蛋白的洗脱液，进行蛋白浓度测定。
3. 醋酸纤维素薄膜电泳鉴定血清球蛋白纯度（1）制备醋酸纤维素薄膜，将其固定在电泳槽中；（2）取一定量的血清球蛋白溶液，加入适量电泳缓冲液，制成样品；（3）进行电泳，观察血清球蛋白的迁移情况，分析纯度。
五、实验结果与分析1. 盐析法提取血清球蛋白：实验结果表明，通过盐析法可以有效地提取血清球蛋白，提取率约为80%。
2. 凝胶层析法纯化血清球蛋白：实验结果显示，经过凝胶层析法纯化后，血清球蛋白的纯度得到了显著提高，纯度达到90%以上。
3. 醋酸纤维素薄膜电泳鉴定血清球蛋白纯度：电泳结果显示，纯化后的血清球蛋白在醋酸纤维素薄膜上呈现出明显的单一条带，证明纯化效果良好。
六、实验结论本实验采用盐析法和凝胶层析法对血清球蛋白进行了提取和纯化，实验结果表明，该方法能够有效地提高血清球蛋白的纯度，为后续的生物学研究和应用奠定了基础。
七、实验讨论1. 实验过程中，盐析法提取血清球蛋白的效率较高，但纯度相对较低。
牛血清实验报告
1.配胶（分离胶，浓缩胶），如下表：
分离胶
浓缩胶
30%胶贮存液（ml)
2.7
0.67
分离胶缓冲液（ml)
2.5
0
浓缩胶缓冲液（ml)
0
0.5
10%SDS（ml)
0.1
0.04
10%过硫酸铵（ml)
0.1
0.04
TEMED（ml)
0.006
0.004
H2O（ml)
4.6
2.7
总体积（ml)
三、牛血清白蛋白的SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳
【实验目的】
熟悉用SDS—聚丙烯酰胺凝胶垂直板电泳对蛋白质纯度的鉴定。
【实验原理】
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向阳级或阴极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳。在蛋白质样品和聚丙烯酰胺凝胶系统中加入带负电荷的十二烷基硫酸钠（SDS)，可使所有蛋白质颗粒表面覆盖一层SDS分子，导致蛋白质分子间原有的电荷差异消失，加之聚丙烯酰胺凝胶具有分子筛效应，据此，蛋白质在电场中的泳动速率仅与蛋白质颗粒的大小有关。
0.016
0.021
0.020
【实验结果】
取9、10、22、23号试管进行计算，得结果如下：
管号
U
9
10
22
23
蛋白质含量g
97
2.6
2.4
4.2
4
【实验思考与讨论】
本次试验犯的错误真是让人无语，吸光度测出来竟然有负值。原因是什么呢？竟然是做对照实验的比色杯没有擦干净，甚至能看到指纹，导致后来测出的一系列数据的不准。通过此次实验，我明白，做实验一定不能慌，不能急，哪怕别人都走了，我也要坚持做好自己要做的。做实验年一定要细心，注意细节。
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血清清蛋白、γ-球蛋白的分离、提纯于鉴定
一、实验目的：
1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法
2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法
3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法
4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法
5、了解柱层析技术
二、实验原理：
蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。
对于不同的蛋白质，其分子量、溶解度及等电点等都有所不同。
利用不同蛋白质在这些性质上的差别，利用相应的物理方法可分离纯化不同蛋白质。
A.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量中性无机盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃至消失。
同时，加盐后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，从而破坏了蛋白质的胶体性质，导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间易于聚集沉淀，进而使蛋白质从水溶液中沉淀析出。
B.凝胶层析：利用蛋白质与无机盐类之间分子量的差异。
当溶液通过SephadeG-25凝胶柱时，溶液中分子直径大的蛋白质不能进入凝胶颗粒网孔，而分子量小的无机盐能进入凝胶颗粒的网孔中，因此在洗脱过程中，小分子的盐会被阻滞而后洗脱出来，从而达到去盐的目的。
C.离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。
D.纯度鉴定（醋酸纤维素薄膜电泳）：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低
于pH7.4。
它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。
由于血清中各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电泳的速度也不同。
因此电泳时可将它们分离为清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。
三、材料与方法
A材料
样品：人混合血清
试剂：葡聚糖凝胶（G-25)层析柱、DEAE纤维离子交换层析柱、饱和硫酸铵溶液、醋酸铵缓冲溶液、20%磺基水杨酸、1%BaCl
溶液、氨基黑染色液、漂洗液、pH8.6巴比妥缓
2
冲溶液、电泳仪、电泳槽
B实验步骤
盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定）
具体操作流程示意：
（一）盐析+凝胶柱层析除盐：
（二）离子交换层析（纯化）：
（三）醋酸纤维素薄膜电泳：
1、点样（如下图）：
-
点样线尽量点得细窄而均匀,宁少勿多
2、电泳：
①薄膜粗面向下
②点样端置阴极端
③两端紧贴在滤纸盐桥上，膜应轻轻拉平
电压：110V
时间：50min
3、染色和漂洗：
电泳完毕后，关闭电源，将膜取出，直接浸于染色液中5min。
取出膜，尽量沥净染色液，移入漂洗液中浸洗脱色（一般更换2次），至背景颜色脱净为止。
取出膜，用滤纸吸干即可。
注意事项：
1、所用血清应新鲜，无沉淀物及细菌滋生。
2、使用时勿将各时段所应用的溶液浓度弄错。
3、上样时，滴管应沿柱上端内壁加入样品，动作应轻、慢，勿将柱床冲起。
流洗平衡时亦
应如此。
4、洗脱时应注意及时收集样品，切勿使蛋白质峰溶液流失，并注意层析柱不要流干，进入空气。
5、切勿将检测蛋白质的磺基水杨酸与检查SO
42-的BaCl
2
混淆，因二者与相应物质生成的沉
淀均为白色。
6、葡聚糖凝胶价钱昂贵，要回收再生,避免损耗，严禁倒掉!
四、结果与讨论
实验过程中的现象：
加样时：把饱和硫酸铵加入到血清后观察到溶液浑浊。
溶液下层呈米黄色，上层呈淡黄色。
离心后溶液分层为：
下层为沉淀，呈乳白色。
上层为清液，呈淡黄色。
原始实验数据：
将4条经过染色的醋酸纤维素薄膜并列，使点样线位于同一水平。
以正常血清蛋白图谱为对照，观察提纯的物质属哪种蛋白。
所得的照片如下图：
结果：从电泳图谱中可以看出，血清样品的电泳分离情况并不理想，除清蛋白外，α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白这4条区带未能清晰分离。
对于清蛋白第1管和清蛋白第2管，其电泳结果与血清的清蛋白电泳图谱几乎一致，可以确定管内的蛋白质为清蛋白，同理球蛋白管内的蛋白质为γ-球蛋白。
讨论： 1，对于血清样品的电泳图谱中4条球蛋白区带分离情况不佳的情况，其可能为在滴加血清样品时滴加过多，使得球蛋白的4条区带彼此靠近而导致分离情况不佳的情况发生。
2，对于清蛋白管和球蛋白管中区带颜色浅的情况，其可能为提纯操作中滴加洗脱液过多导致
血清蛋白稀释过度，导致收集的提纯蛋白溶液的蛋白浓度降低而使得电泳所得区带颜色较浅。
3，对于清蛋白1管中清蛋白区带弯曲的情况，其可能为未水平点样或电泳时薄膜为放正所致。
结论：本次试验所获得的结果除血清样品的电泳图谱外基本与预期试验结果相一致。
思考题：
1.硫酸铵盐析一步,为什么是0.8ml血清加0.8ml饱和硫酸铵?
答：因为清蛋白和球蛋白的盐析浓度不一样，使用半饱和硫酸铵溶液可以使球蛋白沉淀而清蛋白不沉淀，0.8ml血清和0.8ml饱和硫酸铵混合可以形成半饱和硫酸铵溶液从而达到分离的目的。
2.为什么实验中DEAE纤维素柱分离γ-球蛋白后不用再生,可直接用于纯化清蛋白?
答：因为缓冲液相同并且分离球蛋白后DEAE纤维素柱的成分没有发生改变，可以继续用于纯化清蛋白。
3.应用醋酸纤维素薄膜电泳鉴定分离纯化后的血清清蛋白和γ-球蛋白的纯度,根据什么来确定它是清蛋白还是γ-球蛋白?判定它们纯度的依据是什么?
答：根据各自的电泳图谱与正常血清蛋白图谱作对照来确定它是清蛋白还是γ-球蛋白。
判定它们纯度的依据是染色后颜色的深浅，深的说明纯度高，浅的说明纯度低。