蛋白质一级结构与高级结构关系
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
蛋白质的一二三四结构
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
举例说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
举例说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
蛋白质是生命体系中的重要分子之一，具有多种生物学功能，如酶催化、结构支持、信号传导、运输等。
蛋白质的结构与功能密切相关，其中一级结构与高级结构是影响蛋白质功能的重要因素。
本文将以举例的方式说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的线性排列顺序。
一级结构的顺序决定了蛋白质的二级、三级和四级结构，进而影响蛋白质的功能。
例如，胰岛素是一种由51个氨基酸组成的多肽激素，其一级结构是由两个多肽链组成的。
这两个多肽链通过二硫键连接在一起，形成了一个十字架状的结构。
这种结构使胰岛素能够与胰岛素受体结合，从而调节血糖水平。
如果胰岛素的一级结构发生变化，如氨基酸序列发生改变或二硫键被破坏，那么其二级、三级和四级结构也会受到影响，从而导致胰岛素失去调节血糖水平的功能。
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中氨基酸的局部排列方式，包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲。
二级结构的形成是由氢键和范德华力等相互作用导致的。
例如，肌红蛋白是肌肉中的一种蛋白质，其二级结构主要由α-螺旋和无规卷曲组成。
这种结构使肌红蛋白能够与氧结合，从而实现肌肉的收缩。
如果肌红蛋白的二级结构发生变化，如α-螺旋的数目减少或无规卷曲的长度增加，那么其氧结合能力也会受到影响，从而导致肌肉功能障碍。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中氨基酸的空间排列方式，包括螺旋、折叠、卷曲等形态。
三级结构的形成是由氢键、离子键、疏水作用和二硫键等相互作用导致的。
例如，抗体是一种由两个重链和两个轻链组成的蛋白质，其三级结构呈Y形。
抗体的三级结构使其能够与特定的抗原结合，从而实现免疫防御。
如果抗体的三级结构发生变化，如氨基酸的空间排列方式改变或二硫键被破坏，那么其与抗原结合的能力也会受到影响，从而导致免疫功能障碍。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中多个亚基的组合方式，包括同源二聚体、同源三聚体和非同源多聚体等形态。
蛋白质结构与功能(3)
1）胰岛素原的激活：蛋白激酶切下C肽 胰岛素Insulin首先合成108个氨基酸的前胰岛素原 （pre-proinsulin），随即切去N-端的24个氨基酸信号 肽，形成84个氨基酸的胰岛素原（proinsulin），形成 正确的二硫键，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基 酸C肽残基被切除，才形成胰岛素。人工合成的胰岛素， A、B链分别合成后，等比例混合后就有活性。
• ④肌红蛋白与血红蛋白均能与O2结合，但在 此过程中直接与O2作用的蛋白质部分只占少 数（HisF8、HisE7及血红素）。但整个蛋白 质的结构保证了HisF8和HisE7这两个His残基 以及血红素在蛋白质中所处的位置，从而也保 证了功能部分的活性结构。同时，蛋白质的结 构也保护了亚铁血红素在结合氧的过程中不被 氧化成失去结合能力的高铁血红素。由此可见， 蛋白质的结构保证了蛋白质功能的完成。
肌红蛋白Myoglobin（Mb）结构与功能
肌红蛋白：是哺乳动物细胞主要 是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。 肌红蛋白是由一条多肽链和一个 辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的 络合物）组成，除去血红素的脱 辅基肌红蛋白称珠蛋白 （globin），它和血红蛋白的亚 基在氨基酸序列上有明显的同源 性，构象和功能也相似，由8个 α-螺旋组成。
免疫球蛋白的结构与功能
1、 抗原与抗体
★抗原是指进入异体机体后，能致敏淋巴细胞产生特异抗体，
并能与抗体发生特异结合的物质（主要有蛋白质、核酸及其
它高分子化合物）。 ★抗原性包括免疫原性和抗原特异性。
★免疫原性是指诱导特异免疫反应的能力。
★抗原特异性是指与抗体特异结合的能力。 ★抗原决定簇：抗原性由抗原分子表面特殊的化学基团决定 （一级结构或空间结构），这种决定或控制抗原性的化学基 团称抗原决定簇。
简述蛋白质的结构类型及特点
蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：1、一级结构蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。
蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。
肽键是由一个氨基酸分子中的α-氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α-羧基，通过缩水而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。
多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了α-氨基上的H和α-羧基上的OH，被称为氨基酸残基。
在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离氨基(-NH2)，称为肽链的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基(-COOH)，称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。
一般表示多肽时，总是N末端：写在左边，C末端写在右边。
肽链中除肽键外还有二硫键，它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成，是肽链内和肽链间的主要桥键。
2、二级结构二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。
这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。
3、三级结构纤维状蛋白质一般只有二级结构，而球状，蛋白质在二级结构的基础上，经过超二级结构和结构域，进一步组装成三级结构。
维持三级结构的作用力主要是一些次级键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。
其中疏水键在维持蛋白质的三级结构上有突出作用。
4、四级结构四级结构是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。
所谓亚单位，又称亚基，是指那些在化学上相互独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。
如血红蛋白有四个不同的亚基，这4个亚基以一定形式结合在一起，形成特定的构象，即是四级结构。
扩展资料蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。
蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系
蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系哎哟，说起蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系，这可是生物化学里的大学问啊。
咱们就坐这儿，慢慢道来。
话说有一天，我在实验室里跟一群学生讨论这个问题。
那场面，就一个字——热闹。
有个学生，长得人高马大，一脸的憨厚相，他说：“刘老师，蛋白质一级结构就像是个人的基因，决定了人的长相和性格，那高级结构岂不是就是长相和性格在细胞里的表现？”我一听，哈哈，这小家伙挺有见地。
我就接着说：“没错，蛋白质一级结构是构成蛋白质的基本骨架，就像建筑材料一样。
这建筑材料有好有坏，好的建筑材料才能盖出好房子。
高级结构呢，就是这些建筑材料在细胞里搭起来的各种复杂的结构，就像房子里的房间和功能区间。
”旁边有个学生插嘴：“那刘老师，蛋白质的功能是高级结构决定的，还是一级结构决定的？”我斜了他一眼，笑着说：“这俩兄弟，可是一体的。
一级结构决定了高级结构，高级结构又反过来影响功能。
就像人，先有了基因，才能长成一个人，这个人长得帅不帅、高不高，又反过来影响他以后的生活。
”这时，有个学生突然问：“那刘老师，有没有可能一个蛋白质的一级结构固定了，高级结构和功能还能改变呢？”我点点头，说：“这事儿也有。
咱们拿酶来举例吧。
酶的一级结构固定了，但它的活性可以通过环境因素来改变。
就像一个人，长相定了，但性格、爱好这些还是可以改变的。
”学生们听得津津有味，我趁机再接再厉：“所以说，蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系，就像是一个人的一生。
基因决定了长相，长相又反过来影响性格，性格又影响命运。
咱们在研究蛋白质的时候，也要关注这些细节，才能更好地理解生命。
”说罢，我看着他们一脸的懵懂，不禁哈哈大笑。
这帮小家伙，真是学无止境啊！。
蛋白质一级结构与高级结构关系
蛋白质一级结构与高级结构关系蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，天然蛋白质分子有自己特有的空间结构，称为蛋白质构象。
蛋白质结构的不同组织层次：一级结构指多肽链的氨基酸序列。
二级结构是指多肽链借助氢键排列成特有的α螺旋和β折叠片段。
三级结构是指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
球状构象给出最低的表面积和体积之比，因而使蛋白质与周围环境的相互作用降到最小。
四级结构是指寡居蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
二、三、四级结构为蛋白质的高级结构。
蛋白质的天然折叠结构决定于3个因素：1。
与溶剂分子（一般是水）的相互作用。
2。
溶剂的PH值和离子组成。
3。
蛋白质的氨基酸序列。
后一个是最重要的因素。
蛋白质折叠的热力学假说蛋白质的高级结构由其一级结构决定的学说最初由Christian B. Anfinsen于1954年提出。
在1950年之前，Anfinsen一直从事蛋白质结构方面的研究。
在进入美国国立卫生研究所（NIH）以后，继续从事这方面的研究。
Anfinsen和两个博士后Michael Sela、Fred White在研究中发现，使用高浓度的巯基试剂——β- 巯基乙醇（β- mercaptoethanol）可将二硫键还原成自由的巯基，如果再加入尿素，进一步破坏已被还原的核糖核酸酶分子内部的次级键，则该酶将去折叠转变成无任何活性的无规卷曲。
对还原的核糖核酸酶的物理性质进行分析的结果清楚地表明了它的确采取的是无规卷曲的形状。
在成功得到一种去折叠的核糖核酸酶以后，Anfinsen 着手开始研究它的重折叠过程。
考虑到被还原的核糖核酸酶要在已被还原的8个Cys残基上重建4对二硫键共有105 种不同的组合，但只有一种是正确的形式，如果决定蛋白质构象的信息一直存在于氨基酸序列之中，那么，最后重折叠得到的总是那种正确的形式。
否则，重折叠将是随机的，最后只能得到少量的正确形式。
八 举例说明蛋白质结构与功能的关系
• 一、1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生 物功能。
• 2、在不同种属之间，有些AA发生变化，不影响他的生物 功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间 分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰 岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属 间具有20个不变AA残基构成的保守区决定的。
• 4、总之，蛋白质一级结构中各AA贡献不同，不变残基在 蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变， 不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在 蛋白质进化上起重要作用。
• 二、1、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功 能。
• 例如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由4个亚基组成，2个 a亚基,2个b亚基，分子中的a亚基对氧的亲和力比b亚基 大，能首先与第一个氧结合，导致a亚基构象发生变化， 进而引起相邻的b亚基的构象也发生变化，增强b亚基对 氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变， 与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压 不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其 余三个氧很快放出，供组织利用氧。
• 此外，还包括细胞色素C，肌红蛋白，血红蛋白等一级结 构稍有不同，功能相似。
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• 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些AA发生微观变 化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血 病和地中海贫血病。人的血红蛋白B链中第6位Glu被Val代 替，由一个AA的变化，导致红细胞呈镰刀状，降低运氧能 力一起细胞形态和功能的变化。
• 由于氧气与血红蛋白亚基结合导致整个分子构象发生变化， 提高运氧能力。
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蛋白质一级结构与高级结构关系蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，天然蛋白质分子有自己特有的空间结构，称为蛋白质构象。
蛋白质结构的不同组织层次：一级结构指多肽链的氨基酸序列。
二级结构是指多肽链借助氢键排列成特有的α螺旋和β折叠片段。
三级结构是指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
球状构象给出最低的表面积和体积之比，因而使蛋白质与周围环境的相互作用降到最小。
四级结构是指寡居蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
二、三、四级结构为蛋白质的高级结构。
蛋白质的天然折叠结构决定于3个因素：1。
与溶剂分子（一般是水）的相互作用。
2。
溶剂的PH值和离子组成。
3。
蛋白质的氨基酸序列。
后一个是最重要的因素。
（一）蛋白质折叠的热力学假说蛋白质的高级结构由其一级结构决定的学说最初由Christian B. Anfinsen于1954年提出。
在1950年之前，Anfinsen一直从事蛋白质结构方面的研究。
在进入美国国立卫生研究所（NIH）以后，继续从事这方面的研究。
Anfinsen和两个博士后Michael Sela、 Fred White在研究中发现，使用高浓度的巯基试剂——β- 巯基乙醇（β- mercaptoethanol）可将二硫键还原成自由的巯基，如果再加入尿素，进一步破坏已被还原的核糖核酸酶分子内部的次级键，则该酶将去折叠转变成无任何活性的无规卷曲。
对还原的核糖核酸酶的物理性质进行分析的结果清楚地表明了它的确采取的是无规卷曲的形状。
在成功得到一种去折叠的核糖核酸酶以后，Anfinsen 着手开始研究它的重折叠过程。
考虑到被还原的核糖核酸酶要在已被还原的8个Cys残基上重建4对二硫键共有105 种不同的组合，但只有一种是正确的形式，如果决定蛋白质构象的信息一直存在于氨基酸序列之中，那么，最后重折叠得到的总是那种正确的形式。
否则，重折叠将是随机的，最后只能得到少量的正确形式。
Anfinsen 的重折叠实验还是比较顺利的，他通过透析的方法除去了导致酶去折叠的尿素和巯基乙醇，再将没有活性的酶转移到其生理缓冲溶液之中，在有氧气的情况下于室温放置，以使巯基能重新氧化成二硫键。
经过一段时间以后，发现核糖核酸酶活性得以恢复，这意味着它原来的构象恢复了。
由于上述过程没有细胞内任何其他成分的参与，完全是一种自发的过程，因此，有理由相信此蛋白质正确折叠所需要的所有信息全部存在于它的一级结构之中。
在此基础上，Anfinsen提出了蛋白质折叠的热力学假说（thermodynamic hypothesis）。
根据此假说，一个蛋白质的天然三维构象对应于在生理条件下其所处的热力学最稳定的状态。
热力学稳定性由组成的氨基酸残基之间的相互作用决定，于是蛋白质的三维构象直接由它的一级结构决定。
（二）蛋白质高级结构对高级结构形成的影响1．二级结构蛋白质的二级结构由氢键维持。
包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷等。
α螺旋是一种重复性结构，螺旋中每个α-碳的Φ和Ψ分别为-57º和-47º附近。
每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm。
每个残基绕轴旋转100º，沿轴上升0.15nm。
残基的侧链伸向外侧。
相邻螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行。
从N-末端出发，氢键是由每个肽基的氧与其前面第三个肽基的N-H形成的。
氨基酸组成和序列影响α螺旋的形成。
（1）R基的电荷性质影响α螺旋形成。
多聚赖氨酸在PH为7的水中不能形成α螺旋。
因为PH为7时R基具有正电荷，彼此间由于静电排斥，不能形成链内氢键。
在PH为12时，多聚赖氨酸能自发形成氢键。
（2）R基大小影响α螺旋形成。
多聚异亮氨酸由于R基较大，造成空间阻碍，不能形成α螺旋。
（3）脯氨酸为α亚氨基酸，不含自由的α-氨基，不能形成链内氢键。
因此，多肽链中存在连续脯氨酸时，α螺旋中断。
（4）甘氨酸由于R基为氢，可形成的酰胺平面与α-碳原子的二面角可取范围较大，不易形成α螺旋。
（5）R基小，且不带电荷的氨基酸利于α螺旋的形成。
多聚丙氨酸在PH为7的水中自发形成α螺旋。
β折叠：β－折叠片由两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构。
所有的肽链都参于链间氢键的形成，氢键与肽链的长轴接近垂直。
多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。
β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行。
从能量上看，反平行β折叠比平行的更稳定，氢键NH---O 几乎在一条直线上，此时氢键最强。
特征：⑴主链骨架本身以大约180°回折⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的- NH基之间形成氢键来维系。
转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用，它对于确定肽链的走向起着决定性的作用。
脯氨酸和甘氨酸是频繁出现在β-转角中的残基。
无规卷曲。
无规卷曲繁殖那些不能被归入明确的二级结构的多肽片段。
无规卷曲也像其他二级结构一样是明确而稳定的结构，受侧链相互作用的影响很大。
球状蛋白中含量较高，对外界理化因子敏感，与生物活性有关,对外界理化因子极为敏感。
蛋白质二级结构的形成由氨基酸序列决定。
稳定蛋白质二级结构主要为氢键。
氨基酸R基的大小及带电荷状况对二级结构的形成影响也很大。
特定的氨基酸残基有利于形成特定的二级结构。
2．三级结构一个蛋白质的三级结构是指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
多肽链借助氢键形成二级结构，在一级序列上相邻的二级结构往往在三维折叠中彼此靠近并相互作用形成超二级结构。
由超二级结构进一步装配成相对独立的球状实体——结构域或三级结构。
蛋白质折叠形成三级结构的驱动力是形成可能的最稳定结构。
有两种力在起作用，一是肽链必须满足自身结构固有的限制，包括折叠中α-碳的二面角的限制以及手性效应；二是肽链必须折叠以便埋藏疏水侧链，是之与溶剂水的接触降到最小程度。
疏水相互作用是形成特定三级结构的主要动力。
多肽链的二级结构决定于短程序列，三维结构主要决定于长程序列。
二硫桥在稳定蛋白质构象中的作用。
蛋白质复性实验证明，二硫桥对肽链的正确折叠并不是必要的，但它对稳定折叠太结构做出贡献。
含二硫桥的分子有较小的熵变化，因此稳定。
归根结底，蛋白质的三维结构是由一级结构决定的。
也就是说三维结构是多肽链上的各个单键旋转自由度受到各种限制的总结果。
这些限制包括肽键的刚性平面性质、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和负电荷的R基的数目和位置以及溶剂和其他溶质等。
在这些限制因素下通过R基团的彼此相互作用以及R基团与溶剂和其他溶质相互作用，最后达到平衡，形成了在一定条件下热力学上最稳定的空间结构。
即复杂生物大分子“自我装配”原则。
3．四级结构自然界中很多蛋白质以独立折叠的球状蛋白质的聚集体形式存在。
这些球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起。
缔合形成具集体的方式构成蛋白质的四级结构。
稳定司机结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。
亚吉蒂特的驱动力主要是疏水作用，亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。
蛋白质四级结构是建立在三级结构基础上的，单体蛋白质甚至不存在四级结构。
因此蛋白质四级结构的形成仍然由一级结构决定。
（三）测定蛋白质一级结构的应用推测蛋白质高级结构。
蛋白质的一级结构可通过多种方法测定。
由于二十种氨基酸在几种二级结构中出现的频率是不同的.进而求出每一种氨基敌的构象参数，可以由此预测蛋白质的二级结构。
我们进一步从肽键的统计分析出发，指出二肤和三肤的关联频率和二级结构间的相关性，利用二肽和三肽构象参数进行预测，正确率可达90%。
但是蛋白质折叠是相当复杂的。
且肽链在体外折叠与比在生物体内折叠慢。
到现在为止，我们仍然不能根据一个蛋白质的一级结构推断出它的三维结构。
推测蛋白质功能。
蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病。
例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。
另实验证明，若切除了促肾上腺皮质激素或胰岛素A链N端的部分氨基酸，它们的生物活性也会降低或丧失，可见关键部分氨基酸残基对蛋白质和多肽功能的重要作用。
另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。
例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。
又如在人群的不同个体之间，同一种蛋白质有时也会有氨基酸残基的不同或差异，个体之间，同一种蛋白质中有时会存在一级结构的微小差异，但这也并不影响不同个体中它们担负相同的生理功能。
但差异的氨基酸，若是在氨基酸分类中从脂肪族换成芳香族氨基酸等，即蛋白质之间的免疫原性就会差异较大，由这些蛋白质组成人体组织、器官，在临床上进行移植时，就可产生排异反应。
研究生物进化。
不同生物体的同源蛋白质一级结构在氨基酸组成和顺序上不同，存在种属差异。
同源蛋白质一级结构的差异可反映种属间的亲缘关系，但不影响其生物学功能参考文献：（1）《生物化学》，第三版上册高等教育出版社（2）生命的三维动态胡小倩黄山学院学报2004-12（3）蛋白质卷曲研究进展，石颖、许根俊、鲁子贤，生物化学与生物物理进展1993 （4）分子序列告诉我们什么——构象功能和进化，罗辽复，内蒙古大学学报1988-7。