第八章氨基酸代谢

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第八章氨基酸代谢

第八章氨基酸代谢

合成尿素
合成氨基酸
血氨
酰胺水解 其他含氮物分解
合成酰胺
合成其他含氮物
直接排出
(一)氨(ammonia)在血中的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycl 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,
意义:使肌肉的氨以无毒的丙氨酸的形 式运输到肝、经济有效
2、谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 :
有毒!
COO (CH2)2 HC COO
α-谷氨酸
COO
NAD++H2O NADH+H++NH4+
L-谷氨酸脱氢酶
(CH2)2
C O
+ NH3
COO α-酮戊二酸
谷氨酸氧化脱氨
氨中毒原理
若外环境NH3大量进入细胞,或细胞内NH3大量积累 丙酮酸

三羧酸 循环


α酮戊二酸
氨与α酮戊二酸大量转化为谷氨酸 三羧酸循环中断,能量供应受阻, 某些敏感器官(如神经、大脑)功 能障碍。 表现:语言障碍、视力模糊、昏迷、 死亡。
肝外组织,如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成
酶+
ATP
P ADP O C=O
NH4+
Pi+H+
-酶
谷氨酰-5-磷酸
谷氨酰胺是中性无毒的物质,容易透过 细胞膜,是氨的主要转运形式。 谷氨酰胺由血液运输到肝脏,肝细胞的 谷氨酰胺酶将其分解为谷氨酸和氨.
谷氨酰胺 +H2O
谷氨酰胺酶
谷氨酸 +NH4+
各种生物根据安全、价廉的原则排氨。
即蛋白质合成量多于分解量,如儿童、孕妇;

氨基酸代谢

氨基酸代谢

• “一碳基团” 的来源主要有: • 甘氨酸、 • 丝氨酸、 • 组氨酸、 • 色氨酸、 • 蛋氨酸。
• (三)“一碳基团”代谢的生物学意义 • 1.四氢叶酸“一碳基团”: 参与体内嘌呤 和嘧啶碱的生物合成 。
• “一碳基团”的载体FH4缺乏时,“一碳基团” 代谢受抑制,进而妨碍DNA、RNA及蛋白质生物 合成,导致细胞增殖、分化受阻,这是叶酸引起 巨幼红细胞贫血的机制。
• 大多数α-酮酸可通过糖异生途径转变为糖, 其相应氨基酸称为生糖氨基酸。有的则可 以转变为酮体和脂肪,这类氨基酸称为生 酮氨基酸。还有某些氨基酸在代谢中既生 糖又生酮体和脂肪,称为生糖兼生酮氨基 酸。
第四节 个别氨基酸的代谢
• 一、氨基酸的脱羧作用 • 由氨基酸脱羧酶催化,其辅酶是含维生素B6 的磷酸吡哆醛。 • 1、谷氨酸脱羧 γ-氨基丁酸(GABA) • 2、组氨酸脱羧 组胺。 • 3、鸟氨酸脱羧 多胺化合物。
氨基酸在体内的代谢动态小结如下 :
一、氨基酸的脱氨基作用
• 氨基酸的分解代谢主要是脱氨基作用。 脱氨基作用在大多数组织中均可迸行,方 式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和 非氧化脱氨基作用。
• (一)氧化脱氨基作用 • 在酶的催化下,氨基酸在脱氢氧化的同时伴 有脱氨的反应过程叫做氧化脱氨基作用 。
• 2.高血氨症和肝性脑病 • 当肝功能严重损伤时,尿素合成受阻、 使血氨浓度升高、称为高血氨症,高血氨 症可导致对氨极为敏感的大脑功能障碍称 为肝性脑病或肝昏迷。 • 一般认为,当氨进入脑细胞后,与脑中 的α-酮戊二酸反应生成谷氨酸,进而与氨生 成谷氨酰胺,由于大量消耗了脑中的α-酮戊 二酸导致三羧酸循环减弱,使脑组织ATP供 给不足,最终导致大脑功能障碍。
• 高血氨的消除: • 常采取促进氨的去路和限制氨的来源的 降氨措施,如:给以谷氨酸钠,使之与氨 结合为谷氨酰胺;给以精氨酸钠或鸟氨酸 钠,促进氨转化为尿素的合成;给以肠道 抑菌药物、限制蛋白质进食量、用酸性盐 水灌肠或服用使肠道酸化的药物以减少肠 道氨的生成和吸收。

第8章 氨基酸代谢

第8章 氨基酸代谢

第8章氨基酸代谢──形成性评价一. 选择题1. 生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面哪种作用完成的?( C )P202A. 氧化脱氨基B. 还原脱氨基C. 联合脱氨基D. 转氨基E. 嘌嘌呤核苷酸循环2. 下列哪一种氨基酸可以通过转氨基作用生成α-酮戊二酸?(A )P202A. GluB. AlaC. AspD. SerE. His3. 以下对L-谷氨酸脱氢酶的描述,哪一项是错误的?( D )P199A. 它催化的是氧化脱氨反应B. 它的辅酶是NAD+或NADP+C. 它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用D. 它的辅酶是FMN或FADE. 其催化的反应是可逆的4. 下列氨基酸代谢可以产生一碳单位的是( B )P214A. ProB. SerC. GluD. ThrE. Ala5. 鸟氨酸循环中,尿素生成需要的2分子氨,其中一分子来源于( C )P209A. 鸟氨酸B. 精氨酸C. 天冬氨酸D. 瓜氨酸E. 以上都不是6. L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是(A )P199A. NAD(P)+B. FADC. FMND. CoAE. TPP7. 血清中的AST活性异常升高,主要表示哪种器官的细胞损伤?(A )P201A. 心肌细胞B. 肝细胞C. 肺细胞D. 肾细胞E. 脑细胞8. 血清中的ALT活性异常升高,主要表示哪种器官的细胞损伤?( B )P201A. 心肌细胞B. 肝细胞C. 肺细胞D. 肾细胞E. 脑细胞9. 体内蛋白质分解代谢的最终产物是( C )A. 氨基酸B. 肽类C. CO2、H2O和尿素D. 氨基酸、胺类、尿酸E. 肌酐、肌酸10. 人体内氨基酸脱氨基的主要方式是(C )P202A. 转氨基作用B. 氧化脱氨基作用C. 联合脱氨基作用D. 还原脱氨E. 嘌呤核苷酸循环脱氨基作用11. 在下列氨基酸中,可通过转氨基作用生成草酰乙酸的是( C )P200A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 天冬氨酸D. 苏氨酸E. 脯氨酸12. 转氨酶的辅酶中含有的维生素是( E )P200A. VitB12B. VitB1C. VitAD. VitDE. VitB613.人体内合成尿素的主要脏器是(D )P205A. 脑B. 肌组织C. 肾D. 肝E. 心14. 体内代谢过程中NH3的主要来源是( C )P205上A. 肠道吸收B. 肾脏产氨C. 氨基酸脱氨基D. 胺分解E. 碱基分解15. 体内氨的主要去路是(B )P205下图最大箭头指向A. 合成谷氨酰胺B. 合成尿素C. 生成铵盐D. 生成非必需氨基酸E. 参与嘌呤、嘧啶合成16. 脑中氨的主要去路是(C )P206中A. 合成尿素B. 扩散入血C. 合成谷氨酰胺D. 合成氨基酸E. 合成嘌呤17. 下列哪种氨基酸与FH4反应可生成N5-CH=NH-FH4(C )P214左侧笔记A. 甘氨酸B. 丝氨酸C. 组氨酸D. 色氨酸E. 酪氨酸18. 体内转运一碳单位的载体是( C )P213A. 生物素B. 磷酸吡哆醛C. FH4D. 二氢叶酸E. CoA19. 一碳单位不包括(C )P213A. -CH3B. -CH2-C. CO2D. -CH=E. -CH=NH20. 体内合成非必需氨基酸的重要途径是(B )P202A. 转氨基作用B. 联合脱氨基作用C. 非氧化脱氨基作用D. 脱水脱氨E. 嘌呤核苷酸循环21. 鸟氨酸循环的作用是(A )P207A. 合成尿素B. 合成非必需氨基酸C. 合成AMPD. 协助氨基酸的吸收E. 脱去氨基22. 按照氨中毒学说,肝昏迷是由于氨引起脑细胞( A )P210A. 三羧酸循环减慢B. 糖酵解减慢C. 脂肪堆积D. 尿素合成障碍E. 磷酸戊糖途径受阻二. 填空题1. 体内重要的转氨酶有谷丙转氨酶(ALT)和谷草转氨酶(AST),它们的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。

第八章 氨基酸代谢for graduates candidates

第八章 氨基酸代谢for graduates candidates

ADP + Pi
COOH (CH2)2 CHNH 2 COOH
L-谷氨酸
NH3
谷氨酰胺 合成酶 谷氨酰酶 (肝、肾) H2O
CHNH2 (CH2)2 CHNH2 COOH
谷氨酰胺
尿素、铵盐等
临床上用谷氨酸盐 降低血氨
丙氨酸-葡萄糖循环
丙酮酸 转氨 丙氨酸
葡萄糖
丙酮酸
葡萄糖
丙氨酸-葡萄糖循环
肌 肉
葡萄糖
血液
| 葡萄糖 | | | | | 丙酮酸 | | | 丙氨酸 |

尿素 NH3
肌 肉 蛋白质
分解 其它氨基酸
—酮 酸
| 葡萄糖 | | 糖分解 | | 丙酮酸 | | 转氨酶 | 丙氨酸 | 丙氨酸 |
谷氨酸
GPT
-酮戊二酸
组织之间氨的主要运输形式有( A.NH4Cl 下列中( A.谷氨酸 B.尿素 C.丙氨酸
甲硫氨酸
同型/高半胱氨酸 苏氨酸
α羟丁酸
异亮氨酸
苏氨酸
甲硫氨酸 苏氨酸 Ile 部分碳骨架 缬氨酸 形成乙酰 CoA 异亮氨酸
缬氨酸
琥珀酸-CoA
支链氨基酸的代谢
缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
转氨基作用
相应的-酮酸
氧化脱羧基作用
相应的脂肪酰CoA 亮氨酸
缬氨酸
异亮氨酸
琥珀酸单 酰CoA
乙酰辅酶A及乙 乙酰辅酶A及琥 酰乙酰辅酶A 珀酸单酰辅酶A
反应物
天冬氨酸
COOH CHNH3
+
N N
N N R
5`
次黄嘌呤
核苷酸
P
α-氨基 α-酮戊二酸 酸 NH3 NH3 α谷氨酸 酮酸 转氨酶 谷-草转 产物 氨酶

生物化学——第八章 氨基酸代谢

生物化学——第八章 氨基酸代谢
2021/1/8
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
组织蛋白质
消化吸收
合成 分解
脱羧基作用
氨基酸代谢库
转变
(metabolic pool)
合成 脱氨基作用 其他含氮化合物
胺类 CO2 NH3
α- 酮酸
2021/1/8
尿素 糖
氧化供能 酮体
第二节 氨基酸的分解代谢
H R C COOH
NH2 氨基酸
O H R C COOH
主要是酸性pH下活化的小分子蛋白酶,水解长寿命蛋白质和 外来蛋白。 2、泛肽系统: 水解短寿命蛋白和反常蛋白
2021/1/8
(三)细胞内蛋白质降解的意义
1)及时降解清除反常蛋白的产生 有些可恢复为正常蛋白
2)短寿命的蛋白在生物体的特殊作用 经常是一些代谢限速酶,便于通过基因表达和降解对其含量 加以调控。
3)氨基甲酰磷酸经环化化→二氢乳清酸→尿苷酸→嘧啶 类化合物
2021/1/8
四、α-酮酸的代谢
1、合成氨基酸(合成代谢占优势时)
α-酮酸 + NH3
氨基化
α-氨基酸
氨基化
α-酮戊二酸 + NH3
谷氨酸
其余氨基酸是通过Glu与α-酮酸的转氨作用合成。 是合成非必需氨基酸的途径之一。
2021/1/8
2、进入三羧酸循环分解成CO2 + H2O 3、转变成糖及脂肪
特点:a. 可逆,受平衡影响 b. 氨基大多转给了α-酮戊二酸
2021/1/8
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 (GPT)
谷草转氨酶 (GOT)
2021/1/8
2021/1/8
正常成人各组织中GOT和GPT活性

生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢

生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢

第八章氨基酸代谢教学要求(一)掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式:转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。

2. 氨的来源和去路;氨的转运过程;丙氨酸-葡萄糖循环。

3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。

(二)熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。

2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。

3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。

4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。

5. 熟悉活性甲基的形式。

(三)了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。

2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。

3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。

教学内容(一)蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值(二)蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化(1)胃中的消化;(2)小肠内的消化。

2. 氨基酸的吸收(1)主要部位;(2)吸收形式;(3)吸收机制。

3. 白质的腐败作用(1)胺类的生成;(2)氨的生成;(3)其他有害物质的生成。

(三)氨基酸的一般代谢1. 概述(1)细胞蛋白质降解的两条途径;(2)氨基酸代谢库(metabolic pool)。

2. 氨基酸的脱氨基作用(1)转氨基作用;(2)氧化脱氨基作用;(3)联合脱氨基作用。

(4)非氧化脱氨基作用。

3. α-酮酸的代谢(1)经氨基化生成非必需氨基酸;(2)经三羧酸循环氧化供能;(3)转变为糖及脂类。

(四)氨的代谢1. 体内氨的来源(1)氨基酸及胺分解产氨;(2)肠道吸收的氨;(3)肾小管分泌氨。

2. 氨的去路(1)合成尿素排出(主);(2)与谷氨酸合成谷氨酰胺;(3)合成非必需氨基酸及含氮物;(4)经肾脏以铵盐形式排出。

3. 氨的转运(1)丙氨酸-葡萄糖循环;(2)谷氨酰胺(Gln)的运氨作用。

4. 尿素的生成(1)尿素合成的主要器官;(2)尿素合成的鸟氨酸循环;(3)鸟氨酸循环的步骤;(4)尿素合成的调节。

5. 高血氨症和氨中毒(五)个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用(1)γ-氨基丁酸;(2)组胺;(3)牛磺酸;(4)5-羟色胺;(5)多胺。

第八章 氨基酸代谢复习题-带答案

第八章 氨基酸代谢复习题-带答案

第八章氨基酸代谢一、名词解释86、转氨基作用答案:(transmination)是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。

87、必需氨基酸答案:(essential amino acids EAA)人类及哺乳动物自身不能合成,必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸,有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His 和Arg。

88、尿素循环答案:又称鸟氨酸循环(urea cycle)是生物体(陆生动物)排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。

高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来,一般不进行尿素循环。

整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸,循环一圈消耗2分子氨,1分子CO2和3分子ATP,净生成1分子尿素。

89、生酮氨基酸答案:(ketogenic amino acid)可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA,而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。

有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。

90、生糖氨基酸答案:(glucogenic amino acid)降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。

组成蛋白质的20种氨基酸中,除了生酮氨基酸外,其余皆为生糖氨基酸。

91、脱氨基作用答案:(deamination)氨基酸失去氨基的作用,是生物体内氨基酸分解代谢的第一步,分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。

92、联合脱氨基作用答案:(dideamination)概括地说即先转氨后脱氨作用。

分两个内容,一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸,再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基,生成α-酮戊二酸,同时释放氨。

另一个指嘌呤核苷酸循环,即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸,后者被裂解酶催化,生成AMP和延胡索酸,AMP在腺苷酸脱氢酶作用下,脱去氨,生成次黄嘌呤核苷酸。

93、蛋白酶答案:(proteinase)又称内肽酶,主要作用于肽链内部肽键,水解生成长度转短的多肽链。

第8章-氨基酸代谢

第8章-氨基酸代谢

COOH
瓜氨酸
(Citrulline)
天冬氨酸
(Asp)
COOH
精氨酸代琥珀酸
(Argininosuccinate)
NH 2
C NH
NH (CH 2)3
HC COOH
+
HOOC CH
HC NH2
COOH
精氨酸
延胡索酸
(Arginine) (Fumarate)
Urea Biosynthesis -4
• 由于氨是有毒物质,不能直接由血液输送,需 转变为无毒的中间物,将氨转移至肝脏
组织细胞内
NH4+ + Glu + ATP
谷氨酰胺合成酶
Gln + ADP +Pi + H+
肝脏细胞内 Gln + H2O
谷氨酰胺酶
Glu + NH4+
由于肌肉细胞中既产生大量的氨,同时也产生大量的丙酮酸, 两者都需要输送到肝脏进一步转化
第8章 蛋白质降解和氨基酸代谢
蛋白质的消化和吸收 氨基酸的分解代谢 氨基酸的合成代谢
8.1 蛋白质的消化和吸收
蛋白质的消化从胃开始。
胃中的胃蛋白酶将蛋白质水解成多肽, 然后进入肠道被胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白
酶、羧肽酶及二肽酶等进一步水解为氨基酸
• 在人及动物体中,氨基酸被小肠粘膜吸收后通过微血 管进入血液输送到肝脏及其它器官进行代谢,
谷氨酸脱氢酶 H2O + NAD+
氨基酸的脱氨基作用
谷氨酸
(2)脱羧基作用
R
脱羧酶
NH2 C COOH
H
RCH2NH2 + CO2
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NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
该酶在体内分布少,活性低,最适PH值为10, 故在氨基酸的脱氨中不是主要形式。
2、L-谷氨酸氧化脱氨基作用
NH2
NAD(P)H+H+ N H
CH COOH
C COOH
H2O
(C H 2) 2 C O O H NAD(P)+ (C H 2)2 C O O H
L-谷氨酸
O
C C O O H + NH3
(C H 2)2 C O O H
α-酮戊二酸
催化酶: L-谷氨酸脱氢酶
• 存在于肝、脑、肾中 • 辅酶为 NAD+ 或NADP+ • GTP、ATP为其抑制剂 • GDP、ADP为其激活剂
(二)转氨基作用 Transamination 1. 定义:在转氨酶的作用下,某一氨基酸脱去α-
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5,产物主要为多肽 及少量氨基酸。
(二)小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
1. 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶,最适pH 为7.0左右,包括内肽酶和外肽酶。
•内肽酶 水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰蛋
白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
•外肽酶 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残
氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人)
氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等)
氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性疾病 患者)
•氮平衡的意义:可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
2. 生理需要量
成人每日最低蛋白质需要量为30~50g,我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
3. 蛋白质的营养价值
基,如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
胃蛋白酶 :水解芳香族氨基酸的—NH2形成 的肽键。
肽链内切酶
胰蛋白酶 :水解碱性氨基酸的—COOH形成 的肽键。
胰凝乳蛋白酶 :水解芳香族氨基酸的—COOH 形成的肽键。
氨肽酶
肽链外切酶
羧肽酶
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
(Phe.Tyr.Trp)
(Arg.Lys)
氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α-酮酸得到此 氨基生成相应的氨基酸的过程。
2. 反应式
• 大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、 甘氨酸、苏氨酸、脯氨酸除外。
3. 转氨酶(transaminase)
体内转氨酶的种类很多,但辅酶是磷酸吡哆醛,而且大 多数转氨酶对氨基的供体要求不严格,但对氨基的受体 a-酮酸有一定的要求,最重要的氨基受体是a-酮戊 二酸,其次是草酰乙酸,分别产生谷氨酸和天冬氨酸. 体内最常见的两种转氨酶是谷草转氨酶(GOT)和 谷丙转氨酶(GPT),其催化的反应分别如下:
第八章
氨基酸代谢
• 教学要求:了解蛋白质的消化和吸收;掌 握氨基酸的脱氨基作用、体内氨的来源, 转运和去路;尿素合成的主要部位和主要 过程;熟悉α-酮酸的代谢;了解个别氨基酸 代谢;
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
体蛋白
氨基酸
特殊途径 (次生物质代谢)
生物固氮 硝酸还原
NH4+
-酮酸 CO2 胺
NH3
糖及其代谢
GOT
a-酮戊二酸+天冬氨酸
谷氨酸+草酰乙酸
GPT
a-酮戊二酸+丙氨酸
谷氨酸+丙酮酸
正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)
组织 GOT GPT
心 156000 7100
肝 142000 44000
骨骼肌 99000

91000
4800 19000
组织 胰腺 脾 肺 血清
GOT 28000 14000 10000
转氨基和氧化脱氨基偶联 嘌呤核苷酸循环
(一)氧化脱氨基作用
oxidative deamination
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应 的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。主 要有以下两种类型:
1、L-氨基酸氧化酶脱氨
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶(FAD、FMN) R-C|| -COO-+NH3
三 蛋白质的营养作用
(一) 蛋白质营养的重要性
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补
2. 参与多种重要的生理活动
催化(酶)、免疫(抗原及抗体)、运 动(肌肉)、物质转运(载体)、凝血(凝 血系统)等。
3. 氧化供能
人体每日18%能量由蛋白质提供。
(二)蛋白质需要量和营养价值
1. 氮平衡:
摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之 间的关系。
20
GPT 2000 1200 700 16
氨基酸代谢概况
食成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能

代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
二、 氨基酸的脱氨基作用(deamination)
定义
指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
脱氨基方式 氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基
③蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用,其 必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
如: 谷类:色氨酸多,赖氨酸少 豆类:色氨酸少,赖氨酸多
第二节 氨基酸的一般代谢
•一、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外 源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生 的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起, 分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸 代谢库。
鸟氨酸 中间产物
循环
脂肪及其代谢 中间产物
TCA
激素 卟啉 嘧啶
嘌呤
尼克酰氨 SO4 2 衍生物
NH4+ 尿素
CO2
H2O
尿酸
肌酸胺
第一节、蛋白质的消化和吸收
• 一、蛋白质的消化 • 二、蛋白质的吸收 • 三、蛋白质的营养价值
•一 消化过程 (一)胃中的消化作用
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶
羧羧肽肽酶酶
(Phe. Trp)
(脂肪族)
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
2. 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶的作用,例如氨基肽酶及二肽酶等。
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图
二肽酶
氨基酸
二、氨基酸的吸收
• 吸收部位:主要在小肠 • 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 • 吸收机制:耗能的主动吸收过程
①必需氨基酸: 指体内需要而又不能自身合成,必 须由食物供给的氨基酸。包括赖、色、苯丙、蛋、 苏、亮、异亮及缬氨酸

设 来写一 两 本书
甲硫(蛋) 色 赖 缬 异亮 亮 苯丙 苏
•其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。
②蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的 数量、种类、量质比。
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