第十章蛋白质降解与氨基酸代谢
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生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢
第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时，需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。
机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡。
处于生长、发育或患疾恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量，称为正氮平衡；反之，当摄入的氮量小于排出的氮量时，称为负氮平衡。
一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶，称为蛋白酶。
1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。
如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶，pH9-11中性蛋白酶，pH7-8酸性蛋白酶，pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化，逐步降解，终产物是氨基酸。
多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢：1）用于合成Pr；2）氧化分解；3）转化为糖和脂肪等。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料，细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在，它们一部分从外界吸收；一部分由细胞自身合成；也有的是由体内蛋白质更新释放的。
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。
第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点，其分解代谢过程有一部分共同的途径，而不同氨基酸的碳骨架（侧链基团）不同，每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。
本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。
氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基，其方式主要包括：脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
一、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用在酶催化下，氨基酸氧化脱氢，放出氨，生成相应的酮酸。
反应分两步进行：脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类：1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。
特点：是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白，底物氨基酸脱下的氢直接交给氧，生成H2O2。
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得，如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
第十章 氨基酸代谢
R1 NH 2
转氨酶
H
C
C
O
α -酮酸
COOH R2
α -酮酸
COOH
( transaminase)
R2 H C NH 2
氨基酸
C
O
COOH
COOH
(New keto acid)
(New amino acid)
CH2OPO3H2 H HOOC C R1 HO NH2 H H N －H 2 O ＋H 2 O HOOC C R1 HO N H C
（三）氨基酸分解产物的代谢
分解产物：氨、α-酮酸、CO2、胺等。
氨在pH7.4时主要以NH4+存在，血液中氨含
量过高引起中毒反应。它可以与α-酮戊二酸
反应，导致TCA循环受阻。
Uric acid NH4
+
Urea
1.氨的代谢变化
（1）尿素的合成
尿素合成的部位－肝脏
切除肝脏后动物血及尿中尿素含量降低，若
GPT
COOH
CH2 CH2 C O COOH
CH3
CH
COOH
NH2
Ala
转氨作用实现了糖代谢和蛋白质代谢的沟通。 大多数的转氨酶氨基受体为α-酮戊二酸（有 何意义？）
GOT心脏中活性最大，肝脏次之。
GPT肝脏中活力最大，可用于乙肝的早期诊
断。
3.联合脱氨基作用
COOH CH 2 R
第十章 氨基酸代谢
杨如意 yangruyi@
主要内容
蛋白质怎样分解成氨基酸
氨基酸又怎样进一步分解
一、蛋白质的酶促降解
活细胞内的组分一直在更新。
转氨酶
H
C
C
O
α -酮酸
COOH R2
α -酮酸
COOH
( transaminase)
R2 H C NH 2
氨基酸
C
O
COOH
COOH
(New keto acid)
(New amino acid)
CH2OPO3H2 H HOOC C R1 HO NH2 H H N －H 2 O ＋H 2 O HOOC C R1 HO N H C
（三）氨基酸分解产物的代谢
分解产物：氨、α-酮酸、CO2、胺等。
氨在pH7.4时主要以NH4+存在，血液中氨含
量过高引起中毒反应。它可以与α-酮戊二酸
反应，导致TCA循环受阻。
Uric acid NH4
+
Urea
1.氨的代谢变化
（1）尿素的合成
尿素合成的部位－肝脏
切除肝脏后动物血及尿中尿素含量降低，若
GPT
COOH
CH2 CH2 C O COOH
CH3
CH
COOH
NH2
Ala
转氨作用实现了糖代谢和蛋白质代谢的沟通。 大多数的转氨酶氨基受体为α-酮戊二酸（有 何意义？）
GOT心脏中活性最大，肝脏次之。
GPT肝脏中活力最大，可用于乙肝的早期诊
断。
3.联合脱氨基作用
COOH CH 2 R
第十章 氨基酸代谢
杨如意 yangruyi@
主要内容
蛋白质怎样分解成氨基酸
氨基酸又怎样进一步分解
一、蛋白质的酶促降解
活细胞内的组分一直在更新。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
在某些情况下，某些氨基酸可以促进 蛋白质的酶促降解，而蛋白质的酶促 降解也可以产生特定的氨基酸，从而 形成协同作用。
CATALOGUE
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
CATALOGUE
蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
CATALOGUE
氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
CATALOGUE
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
第十章蛋白质降解和氨基酸代谢
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生物化学
Degradation of PN
Say you
• 尿素循环N的来源？ • 尿素循环全过程在细胞中进行的场所
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生物化学
Degradation of PN
6、氨基酸碳骨架的氧化途径
• 生物体内AA的氧化方式：20 AA由20种不同的多酶体系（？）
经不同途径氧化分解。
• 共同特点：肝最后的氧化产物可集中为5种TCA循环中间体，
• 实 质：以a - 酮戊二酸转氨 + 谷氨酸氧化脱氨
• 途 径： 谷氨酸途径 和 嘌呤核苷酸途径
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生物化学
Degradation of PN
（1）谷氨酸途径联合脱氨
a-AA 转氨酶
a-酮酸
a-酮戊二酸 谷氨酸
NAD(P)H + H+ 谷氨酸脱氢酶 NH3 + NAD(P)+
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生物化学
Degradation of PN
氨和脂肪酸（一般为二羧酸）。
13
生物化学
3、转氨基作用
Degradation of PN
• 定 义：a – AA与酮酸之间的氨基转移作用。 • 场 所：肝等，线粒体或胞液中。 • 特 点： 大多数以a – 酮戊二酸作为氨基的受体； 由转氨酶催化，以磷酸吡哆醛为辅酶；
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生物化学
Degradation of PN
物质和能量变化：完整的尿素循环需要与柠檬酸循环相偶合。 单纯的尿素循环为耗能消耗能量（共消耗 3 个ATP），若考虑 谷氨酸氧化脱氨和延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸的过程 中生成的 NADH，则由氨基酸形成尿素的总能量为：3×2 - 4 ＝ 2ATP
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第11章氨基酸代谢-文档资料
蛋白质
小分子肽→肠道
胃酶作用于：Phe, Tyr, Trp, ( 芳香族） Leu, Glu, Gln。
2、小肠消化：
1）来自胰腺的酶： A、内肽酶：水解pro内部肽键。 胰蛋白酶：Lys、Arg羧基端肽键；(碱性） 糜蛋白酶：Phe、Tyr、Trp肽键； (芳香
族）。 弹性蛋白酶：Val、Leu、Ser、Ala肽键
20
GPT 2000 1200 700
16
•血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和 预后的指标之一。
4. 转氨作用的意义：
• 是aa分解代谢与非必需aa合成代谢的重 要步骤；
• 沟通了糖代谢与蛋白质代谢。
•通过此种方式并未产生游离的氨。
（三）联合脱氨作用
1. 概念：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱 氨基作用方式。是体内氨基酸的脱氨主要方式。
纤维蛋白、角蛋白部分水解。
（二）吸收
aa →肠黏膜细胞 →血液循环→肝脏
aa和少量二、三肽可被肠黏膜细胞吸收 入血，肾小管细胞和肌肉细胞也可吸收， 这是一需能需氧的主动运输过程。
氨基酸的吸收
•吸收部位：主要在小肠 •吸收形式：氨基酸、二肽、三肽 •吸收机制：耗能的主动吸收过程
蛋白质水解酶
（1）内肽酶（蛋白酶，肽链内切酶） 形成各种短肽
羧肽酶 （2）端肽酶（肽酶） 氨肽酶
二肽酶
蛋白质酶促降解
需内肽酶、羧肽酶、氨肽酶和二肽酶的共同作用
蛋白质 多肽
AA 合成新蛋白质
• 蛋白酶：又称肽链内切酶 （Endopeptidase），作用于多肽链内部 的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段， 不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
• 肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一 性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨
东北师范大学生物化学 第十章氨基酸代谢
必需氨基酸
（氨基酸和糖的转 变是不可逆的）
酮体
生酮兼生糖氨基酸
Tyr（酪），Phe（苯），Ile（异）, Trp（色）
生酮氨基酸 Lys Leu 生糖氨基酸：
三 氨基酸合成代谢 非必需氨基酸（10） 必需氨基酸（8）：
Phe 、Met 、 Thr、 Val、 Leu、 Lys、Trp、Ile
半必需氨基酸：His Arg
NAD+ + H2O + （NADP+）
+ NH4+ + NADH +H+ （NADPH）
在动物体内辅酶为NAD+，在植物体内辅酶为NADP+
非必需氨基酸由相应的α -酮酸氨基化生成
八种必需氨基酸中，除赖氨酸和苏氨酸外其余六种亦可由相 应的α-酮酸加氨生成。但和必需氨基酸相对应的α－酮酸不能 在体内合成，所以必需氨基酸依赖于食物供应。
一 蛋白质的酶促降解
（一）外源蛋白质的降解
（二）内源蛋白质的降解
（一）外源蛋白质的降解（细胞外途径）
1 蛋白质的消化
胃蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
胰蛋白酶：水解碱性氨基酸羧基形成的肽键
肽链内切酶
胰凝乳蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成 的肽键
弹性蛋白酶：脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 氨肽酶
肝脏是合成尿素的主要器官，肾脏是排出尿素的主要器官
氨基甲酰磷酸合成酶
一种在线粒体中参与尿素的合成
一种在细胞质中参与嘧啶的从头合成
尿素合成的特点： 主要在肝脏的线粒体和胞液中进行 一分子尿素需消耗4个 高能磷酸键 精氨琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3， 一个来源于天冬氨酸
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三、氨的转运
氨对生物机体有毒，特别是高等动物的脑对 氨极敏感，血中1%的氨会引起中枢神经中毒， 因此，脱去的氨必须排出体外。
（一）氨的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环 (Alanine- glucose cycle)
① 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 ② 肝为肌肉提供葡萄糖。
在肌肉中，糖酵解提供丙酮酸，在肝中，丙酮 酸又可生成Glc。肌肉运动产生大量的氨和丙酮 酸，两者都要运回肝脏进一步转化，而以Ala的 形式运送，一举两得。
二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸、草酰乙酸。 最后集中为5种物质进入TCA： 乙酰CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡
索酸、草酰乙酸。
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
氨
磷酸丙糖
基
α-磷酸甘油
脂肪酸
酸
PEP
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ、 糖
丙氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
及 丝氨酸
异亮氨酸 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
酮体
脂 苏氨酸
亮氨酸
肪 色氨酸 代 谢
鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中，需要Mg2+作为 辅因子。
瓜氨酸形成后就离开线粒体，进入细胞液。
此时Asp的氨基转移到Arg上。
来自Asp的碳架被保留下来，生成延胡索酸。延胡 索酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬氨酸。
尿素形成后由血液运到肾脏随尿排出。
尿素循环小结
总反应式：NH4+ + 2ADP + AMP + 2Pi
排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称 尿素循环。
CO2 + NH3 + H2O
鸟
2ATP
N-乙酰谷氨酸
氨
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
线粒体
Pi
酸 循
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨 酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
精氨酸
精氨
草酰乙酸
琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
延胡索酸 苹果酸
P311图30-9 尿素循环途径 （鸟氨酸循环）
HCO3- + 3ATP + + PPi + 延胡索酸
Asp
+
2H2O
→
尿素 +
（1）形成一分子尿素消耗4个高能磷酸键；
（2）两个氨基分别来自游离氨和Asp，一个CO2来自 TCA循环；
（3）2个氨基酸通过尿素循环形成1分子尿素，可以净 生成1个ATP。
延胡索酸使尿素循环与TCA联系在一起。
尿素循环与TCA的关系P314
色氨酸 草酰乙酸
亮氨酸 赖氨酸
柠檬酸
酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸
的 联
天冬氨酸 天冬酰胺
TCA
CO2
系
延胡索酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
琥珀酰CoA CO2
异亮氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸
目录
第二节 氨基酸的合成代谢
1、概述
-NH2 酮酸（碳架）
氨基化
尿素循环部 分发生在线 粒体，部分 发生在细胞 溶胶，其通 路是分别经 鸟氨酸及瓜 氨酸在特异 的运输体系 下穿过线粒 体膜实现的。
肝细胞液中的AA经转氨作用，与α-酮戊二酸生成Glu， Glu进入线粒体基质，经Glu脱氢酶作用脱下氨基， 游离的氨（NH4+）与TCA循环产生的CO2反应生成
氨甲酰磷酸。
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸 NH3 谷氨酸
糖 酵 解 途 径
丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
血液
葡 萄 糖
丙 氨 酸
肝
葡萄糖 尿素
糖 异 生
丙酮酸
尿素循环
NH3 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙氨酸-葡萄糖循环
Gln合成酶，催化Glu与氨结合，生成Gln。 Gln中性无毒，易透过细胞膜，是氨的主要运输形式。 Gln经血液进入肝中，经Gln酶分解，生成Glu和NH3。
第十章 蛋白质降解 与氨基酸代谢
讲授提纲
—主要讨论氨基酸氮原子及其碳骨 架的来源和命运：
氨基酸分解的共同途径（重点）。 氨基酸的合成。
第一节 氨基酸的分解代谢
（1）蛋白质的降解
外源蛋白的消化
内源性蛋白的选择性降解
（2）氨基酸的分解代谢
脱氨方式 血氨转运 尿素生成
一、蛋白质的选择性降解
★选择性 （1）异常蛋白； （2）正常的调节蛋白和酶。
延胡索酸 →苹果酸 → 草酰乙酸 → Asp → 精氨琥珀酸
肝昏迷（血氨升高，使α-酮戊二酸下降，TCA 受阻）可加Asp或Arg缓解。
四、α-酮酸的转化
1、氨基化合成非必须氨基酸； 2、进入柠檬酸循环彻底氧化分解； 3、转化为糖及脂肪。
四、α-酮酸的转化
20种aa的碳架可转化成7种物质： 丙酮酸、乙酰CoA、乙酰乙酰CoA、α-酮戊
2、氨基化
（1）还原氨基化
（2）转氨基 （3）联合氨基化
氨基酸合成简介
本章小结
脱氨的几种方式（重点）； 氨的去路； 血氨的转运、尿素的合成（重点）； 脱氨后碳架的去向。
（二）氨基酸的去向
（1）重新合成蛋白质（蛋白质周转）； （2）合成血红素、活性胺、GSH、核苷酸、
辅酶等； （3）彻底分解，提供能量； （4）多余的氨基酸转化为葡萄糖、脂肪酸、酮
体等。
（三）氨基酸的分解代谢
（1）脱氨基，脱下的氨基或转化为氨，或转 化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基；
（2）尿素循环，与天冬氨酸的氮原子结合， 成为尿素排出；
第一步，脱氢，生成亚胺。 第二步，水解。
单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作 用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最 高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。
机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基。
以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。
A 氨基酸的a-氨基借助转氨作用，转移到a-酮戊 二酸的分子上，生成酮酸和谷氨酸；B 谷氨酸 脱氨基。
★意 义 （1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一
种方式，使细胞代谢的井然有序得以维 持。
（一）选择性降解的特点
（1）居于重要代谢调控位点的酶或调节蛋白，降 解速度快（短寿蛋白多是调节蛋白或调节酶）
（2）“持家蛋白”的降解速度慢（长寿蛋白多是 持家蛋白）；
（3）蛋白质的降解速度受到细胞营养及激素状态 的调节，营养缺乏，周转速度加快。
（3）脱氨后的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O， 也可以转化为一般的代谢中间体。
二、氨基酸的脱氨基作用
（一）转氨基作用（转氨酶）
大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨 基的受体，生成Glu。
丙氨酸转氨酶（谷丙转氨酶，GPT），肝细胞受损后， 血中此酶含量大增，活性高； 多数动物组织细胞中， Asp转氨酶(谷草转氨酶）的含量最高，活性最大， Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的 去向。