《氨基酸分解代谢》PPT课件
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氨基酸的代谢课堂PPT
（三）联合脱氨基作用 （四）嘌呤核苷酸循环
7
(一) 氧化脱氨基作用
•氧化脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化作用下，脱氢氧
化的同时脱去氨的过程。
•部位：肝，肾，脑 •方式：不需氧脱氢 •酶： L-谷氨酸脱氢酶 •反应：
NH2
NAD(P)H+H+ NH
H2O O
CH COOH
C COOH
C COOH + NH3
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而
使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联 合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
• 联合脱氨基既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
• 主要在肝、肾组织进行。
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸 尿素
胞液
瓜氨酸 ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸 苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
氨基酸 α-酮酸
25
反应小结
• 原料：2 分子氨，一个来自于游离氨（氨基甲 酰磷酸），另一个来自天冬氨酸。 • 过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。 • 耗能：4 个高能磷酸键。
43
谷胱甘肽 :由谷氨酸（Glu）、甘氨酸（Gly）、半
胱氨酸（Cys）构成的三肽。Cys的-SH构成活性基团， 具还原性，可保护蛋白质中的巯基；并可消除过氧化 物、自由基及毒物、药物的毒性。
2GSH
GSSG
7
(一) 氧化脱氨基作用
•氧化脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化作用下，脱氢氧
化的同时脱去氨的过程。
•部位：肝，肾，脑 •方式：不需氧脱氢 •酶： L-谷氨酸脱氢酶 •反应：
NH2
NAD(P)H+H+ NH
H2O O
CH COOH
C COOH
C COOH + NH3
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而
使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联 合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
• 联合脱氨基既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
• 主要在肝、肾组织进行。
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸 尿素
胞液
瓜氨酸 ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸 苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
氨基酸 α-酮酸
25
反应小结
• 原料：2 分子氨，一个来自于游离氨（氨基甲 酰磷酸），另一个来自天冬氨酸。 • 过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。 • 耗能：4 个高能磷酸键。
43
谷胱甘肽 :由谷氨酸（Glu）、甘氨酸（Gly）、半
胱氨酸（Cys）构成的三肽。Cys的-SH构成活性基团， 具还原性，可保护蛋白质中的巯基；并可消除过氧化 物、自由基及毒物、药物的毒性。
2GSH
GSSG
氨基酸的代谢课件
（一）、生成尿素（尿素循环）
排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称尿素循环 1932年，Krebs发现，向悬浮有肝切片的缓冲液
中，加入鸟氨酸、瓜氨酸、Arg中的任一种， 都可促使尿素的合成。
《氨基酸的代谢》PPT课件
尿素循环途径（鸟氨酸循环）
总的结果 P311反应式
《氨基酸的代谢》PPT课件
1、 氨甲酰磷酸的生成(限速步骤） 肝细胞液中的a.a经转氨作用，与α-酮戊二
（3）
《氨基酸的代谢》PPT课件
《氨基酸的代谢》PPT课件
（四） 非氧化脱氨基作用
产生NH3和酮酸
①脱水脱氨基
②脱巯基脱氨基 ③ 直接脱氨基 ④水解脱氨基 ⑤氧化-还原脱氨基
两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮 酸、氨。
⑥脱酰胺基作用
谷胺酰胺酶：谷胺酰胺 + H2O → 谷氨酸 + NH3 天冬酰胺酶：天冬酰胺 + H2O → 天冬氨酸 + NH3
N-乙酰Glu激活氨甲酰磷酸合酶 I、II
《氨基酸的代谢》PPT课件
2、 合成瓜氨酸（鸟氨酸转氨甲酰酶）
鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中，需要Mg2+作为辅因子 瓜氨酸形成后就离开线粒《体氨基，酸的进代入谢》细PPT胞课件液。
3、 合成精氨琥珀酸（精氨琥珀酸合成酶）
精氨琥珀酸合成酶的催化机制
《氨基酸的代谢》PPT课件
肾中a.a占代谢库的4％。
血浆中a.a占代谢库的1～6％。
肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体 内各组织之间a.a转运的主要形式。
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氨基酸来源与去路
食物蛋白质 组织蛋白质
体内自身合成的AA
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢PPT课件
-谷氨酰胺循环：在细胞膜上的-谷氨酰胺转移酶作用 下，通过与谷胱甘肽作用而转运入细胞。每转运1分子 氨基酸消耗3分子ATP。
30.07.2020
10
30.07.2020
11
蛋白质的腐败作用（putrefaction）
肠道细菌对消化过程中不被消化、吸收部分蛋白质及 其消化产物所起的作用。无氧分解，涉及脱羧、脱氨、氧 化、还原、水解反应。大部分产物对人体有害。
30.07.2020
6
30.07.2020
7
•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
COO—
•外肽酶—羧肽酶
最终产物：氨基酸、寡肽
30.07.2020
8
30.07.2020
9
三、肽和氨基酸的吸收（小肠粘膜）
主动转运（耗能） →肠粘膜上皮细胞膜载体→粘膜微 血管→血液→肝脏及其他器官；
30.07.2020
12
第二节 细胞内蛋白质的降解
• 外源性蛋白降解：消化道内，不需要能量老蛋白质，需要
能量，高效率、指向性强。
人及动物体内蛋白质处于不断 降解和合成的动态平衡
蛋白半寿期（t1/2） 人血浆蛋白质：10天
成人：每天有1%～2%总蛋白 被降解、更新
30.07.2020
4
食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
必需氨基酸相互补充
30.07.2020
5
二、蛋白质的消化 蛋白质具有种属特异
性，消化可以消除。
蛋白酶：一般为无活性酶原，需HCl、蛋白酶或肠激酶 激活 蛋白酶：水解肽键，专一性不同 各种蛋白酶协同作用，生成AA、二肽，吸收
30.07.2020
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蛋白质的腐败作用（putrefaction）
肠道细菌对消化过程中不被消化、吸收部分蛋白质及 其消化产物所起的作用。无氧分解，涉及脱羧、脱氨、氧 化、还原、水解反应。大部分产物对人体有害。
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•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
COO—
•外肽酶—羧肽酶
最终产物：氨基酸、寡肽
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三、肽和氨基酸的吸收（小肠粘膜）
主动转运（耗能） →肠粘膜上皮细胞膜载体→粘膜微 血管→血液→肝脏及其他器官；
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12
第二节 细胞内蛋白质的降解
• 外源性蛋白降解：消化道内，不需要能量老蛋白质，需要
能量，高效率、指向性强。
人及动物体内蛋白质处于不断 降解和合成的动态平衡
蛋白半寿期（t1/2） 人血浆蛋白质：10天
成人：每天有1%～2%总蛋白 被降解、更新
30.07.2020
4
食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
必需氨基酸相互补充
30.07.2020
5
二、蛋白质的消化 蛋白质具有种属特异
性，消化可以消除。
蛋白酶：一般为无活性酶原，需HCl、蛋白酶或肠激酶 激活 蛋白酶：水解肽键，专一性不同 各种蛋白酶协同作用，生成AA、二肽，吸收
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
氨基酸代谢—氨基酸的分解代谢(生物化学课件)
丙酮酸 + 谷氨酸
（2） 天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶 ➢谷草转氨酶催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应， 为可逆反应。
天冬氨酸 + -酮戊二酸 谷草转氨酶 草酰乙酸 + 谷氨酸
2、临床意义
在正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，在各种组织中以心脏 和肝脏的活性最高，血清中的活性很低。
2、蛋白质转换 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
（二）蛋白质更新的生理意义
一方面，某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过 程与生理功能。
另一方面，某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
二、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）
（2）通过腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
在骨骼肌和心肌中，由于L-谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺 苷酸脱氨酶的活性较高，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤 核苷酸。
氨基酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄嘌呤
核苷酸
NH3
腺苷酸代
琥珀酸
H2O
-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸
腺嘌呤 核苷酸
苹果酸
目前认为腺嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的 主要方式。这种形式的联合脱氨是不可逆的，因而不能通过其逆 过程合成非必需氨基酸。
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH α-酮戊二酸
催化氨基酸氧化脱氨基的酶有：L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸 氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶等。 ➢L-氨基酸氧化酶在体内分布不广，活性不高； ➢D-氨基酸氧化酶在体内普遍存在，但量极少。 ➢L-谷氨酸脱氢酶在肝、肾、脑等组织中普遍存在，活性也较强。 ➢在体内，谷氨酸脱氢催化的反应可逆。谷氨酸脱氢酶是一种变 构酶，其活性受ADP、GDP的激活，受ATP、GTP的抑制。
生物化学9-氨基酸代谢ppt课件
生物化学9-氨基 酸代谢
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
蛋白质和氨基酸代谢ppt课件
短
ห้องสมุดไป่ตู้
肽
糜蛋白酶：Phe、
Tyr、Trp 芳香
弹性蛋白酶：Val、 Leu、Ser、Ala 脂肪族
性aa羧基末 端肽
羧肽酶B: 碱性aa
氨肽酶： 氨基末端
几种蛋白酶原的激活
4 氨基酸的一般代谢
氨基酸的 分解代谢
特殊分解代谢 → 特殊侧链的分解代谢
一般分解代谢→
脱羧基作用 → CO2 + 胺 脱氨基作用 → NH3 + α-酮酸
生物合成
蛋白质
氨基酸 脱氨 α-酮酸 （碳骨架）
分解代谢
脱羧 胺
能源 三大代谢
二 氨基酸的脱氨基作用
主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨 1、氧化脱氨作用： 1）概念：
α-aa在酶催化下氧化成α-酮酸，反 应需氧并产氨此为~。 此作用普遍存在于动物细胞中，主要 在肝中进行。
2）反应：
反应过程包括脱氢和水解两步。
冬酰胺酶催化作用下，脱酰胺基，反应 具有高度专一性
2、转氨作用
1）概念： 将一种aa 的α-氨基转给另一α-酮酸，生 成相应酮酸和1分子α- aa的作用。
R’-CH(NH2)COOH
R”-COCOOH
R’-COCOOH
R”-CH(NH2)COOH
2） 转氨酶
转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶， 并作为脱羧作用、脱氨作用、消旋作用及醇醛裂 解反应的辅酶
ALT
丙氨酸 + α-酮戊二酸
丙酮酸 + 谷氨酸
⑵ 天 冬 氨 酸 氨 基 转 移 酶 （ aspartate transaminase,AST ） ， 又 称 为 谷 草 转 氨 酶 （GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的 氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活 性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明 显升高。
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A 氨基酸运载蛋白 中性氨基酸运载蛋白 碱性氨基酸运载蛋白 酸性氨基酸运载蛋白 亚氨基酸运载蛋白
B -谷氨酸循环
-谷氨酰基循环—氨基酸吸收
细胞内
细 细胞膜
胞|
|
外| |
| |
|
|
|
氨|
基
| |
酸
| |
|
|
-谷| 氨酰|| 基转| 移酶||
-谷氨酰 氨基酸
半胱氨酰甘氨酸
谷胱 甘肽
甘氨酸
-谷氨酸
环化酶
蛋白质营养价值的化学评分
蛋白质的生理价值（BV）：指食物蛋白的利用率
氮的保留量 BV= 100%
氮的吸收量
蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质若与必需氨基酸 互相补充混合食用时则可大大提高营养价值。
混合食物蛋白质的互补作用
蛋白来源 重量%
单食时BV
混
食时BV
——————————————————————
NH3
- α 酮酸
其他含氮化合物 (purine,pyrimide)
尿素
糖
氧化供能
酮体
二、氨基酸的分解代谢
氨基酸
α 酮酸
1、氧化：CO2、H2O、ATP 2、提供可转化为G（燃料）
的3碳和4碳单位
NH4 +
1、再利用生成AA 2、排泄：
NH4+ 、尿素、尿酸
（一）脱氨基作用 (Deamination of Amino Acid )
豆腐干
42
65
77
面筋
58
67
——————————————————————
小麦
39
67
小米
13
57
89
胞外酶 水解
氨基酸
吸收入
外源蛋白质 蛋白质不能储备
作为氮源和能源进行代谢
1、蛋白质的消化
主要的酶类： 据水解肽键部位的不同分为两类：
内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、
糜蛋白酶、 弹性蛋
白酶
外肽酶：氨基肽（酶水、解羧蛋基白肽质酶内部肽
CH NH2
COOH
CH3 CO COOH
Pyruvate
α-Ketoglutarate (α-KG)
COOH CH2 CH2 CO
GPT
CH3 CH NH2 Ala COOH
②
COOH
查肝功抽血化验转氨酶指数
肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多， 是血液的100倍
抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能： 肝组织受损破裂
第二十八章 氨基酸的分解代谢
一、蛋白质的降解
（一）内源性蛋白质降解的特点
1、有选择性 2、细胞的营养状态
每天都有一定量的细胞内蛋白被降解： —被异常修饰的非正常蛋白、突变蛋白 —需及时灭活的具调节活性的蛋白（如关键酶）
当aa丰富时，蛋白降解加速 —食物蛋白供应充足或过量 —饥饿或糖尿病时无法获得充足的糖做燃料
26S蛋白酶体
（三） 机体对外源蛋白质的需要及消化
蛋白质的生理功能 组织细胞重要的组成成分，维持组织、 细胞的生长，更新和修补组织 参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 氧化供能（17.9KJ/g 蛋白质）
氨基酸为含氮化合物合成的提供氮源 可转化为糖和脂肪等
氮平衡
食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系 *总氮平衡：摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人 *正氮平衡：摄入氮>排出氮 即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇 *负氮平衡：摄入氮<排出氮 即蛋白质分解量多于合成量，如饥饿、消耗性疾病
氨基酸
肽酶
半胱氨酸
-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
5-氧脯 氨酸
5-氧脯 氨酸酶
谷氨酸
谷胱甘肽 合成酶
-谷氨酰 半胱氨酸
General Metabolism of Amino Acid
食物蛋白质
组织蛋白质
消化Байду номын сангаас收
合成 分解
脱羧基作用
胺类
CO2
氨基酸代谢库
(metabolic pool)
转变
合成 脱氨基作用
小分子单元
白细胞杀菌、细胞自溶也与 之有关
蛋白质降解的泛肽途径
ATP AMP+PPi
（ubiquitin） E1-SH
E1-S-
E2-SH E1-SH
E2-S-
E3 E2-SH
E1：泛肽活化酶 E2：泛肽载体蛋白 E3：泛肽-蛋白质连接酶
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
（二）蛋白质降解的反应机制
？
水解
氨基酸
内源过期蛋白质
细胞如何有选择地降解“过期蛋白”，而不影响细胞的正常功能？
泛肽识别并在溶酶体中水解
• 泛肽：76个氨基酸的小肽
过期蛋白 质
泛肽
复合体
溶酶体
氨基酸
泛肽
溶酶体
单层膜
被标记后 的内源蛋
白质
各解种酶水白细胞杀菌时被该细菌同样溶解
50~500nm 游离于细胞质中，过于微小难以观察
水解
内肽酶
蛋白质
肠激酶
胰蛋白酶
（+）
糜蛋白酶 弹性蛋白酶 羧基肽酶
外肽酶
肽
氨基酸
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
3、氨基酸的吸收
（1） 主要部位：小肠 （2） 吸收机制
键）
（从肽链两端开始水解肽键）
•外切酶—氨肽酶
NH3+— NH3+—
限制性内切酶
特定氨基酸间
随机 内切酶
CCOOOO--— —
•外切酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸
2、消化过程
（1）胃中消化
酶原的激活 胃蛋白酶原 H+ 胃蛋白酶
水解 蛋白质
胃蛋多白肽酶（主）
（2）小肠内消化（主要部位）
酶原的激活
胰蛋白酶原
H C NH2 氨基酸
COOH (New amino acid)
（1）体内比较重要的转氨基反应： ①
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase,GPT) 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminase,GOT)
COOH
CH2
Glu
CH2
1、转氨基作用
氨基转移酶(aminotransferase) 转氨酶 ( transaminase)
氨基酸 H
(Donor amino acid)
R1 C NH2 COOH
α-酮酸
(Accepter keto acid)
R2 CO COOH
R1
CO COOH
α-酮酸
(New keto acid)
转氨酶 ( transamina seR)2
蛋白质的需要量 成人每日最低需要量: 30～50g/d
我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/d
蛋白质的营养价值
——取决于其含必需氨基酸种类及含量的多少
➢ 必需氨基酸：机体不能合成、必需从食物中摄取： 赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、 色、苏氨酸
➢ 非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸
➢ 半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足需要 组氨酸和精氨酸
B -谷氨酸循环
-谷氨酰基循环—氨基酸吸收
细胞内
细 细胞膜
胞|
|
外| |
| |
|
|
|
氨|
基
| |
酸
| |
|
|
-谷| 氨酰|| 基转| 移酶||
-谷氨酰 氨基酸
半胱氨酰甘氨酸
谷胱 甘肽
甘氨酸
-谷氨酸
环化酶
蛋白质营养价值的化学评分
蛋白质的生理价值（BV）：指食物蛋白的利用率
氮的保留量 BV= 100%
氮的吸收量
蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质若与必需氨基酸 互相补充混合食用时则可大大提高营养价值。
混合食物蛋白质的互补作用
蛋白来源 重量%
单食时BV
混
食时BV
——————————————————————
NH3
- α 酮酸
其他含氮化合物 (purine,pyrimide)
尿素
糖
氧化供能
酮体
二、氨基酸的分解代谢
氨基酸
α 酮酸
1、氧化：CO2、H2O、ATP 2、提供可转化为G（燃料）
的3碳和4碳单位
NH4 +
1、再利用生成AA 2、排泄：
NH4+ 、尿素、尿酸
（一）脱氨基作用 (Deamination of Amino Acid )
豆腐干
42
65
77
面筋
58
67
——————————————————————
小麦
39
67
小米
13
57
89
胞外酶 水解
氨基酸
吸收入
外源蛋白质 蛋白质不能储备
作为氮源和能源进行代谢
1、蛋白质的消化
主要的酶类： 据水解肽键部位的不同分为两类：
内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、
糜蛋白酶、 弹性蛋
白酶
外肽酶：氨基肽（酶水、解羧蛋基白肽质酶内部肽
CH NH2
COOH
CH3 CO COOH
Pyruvate
α-Ketoglutarate (α-KG)
COOH CH2 CH2 CO
GPT
CH3 CH NH2 Ala COOH
②
COOH
查肝功抽血化验转氨酶指数
肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多， 是血液的100倍
抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能： 肝组织受损破裂
第二十八章 氨基酸的分解代谢
一、蛋白质的降解
（一）内源性蛋白质降解的特点
1、有选择性 2、细胞的营养状态
每天都有一定量的细胞内蛋白被降解： —被异常修饰的非正常蛋白、突变蛋白 —需及时灭活的具调节活性的蛋白（如关键酶）
当aa丰富时，蛋白降解加速 —食物蛋白供应充足或过量 —饥饿或糖尿病时无法获得充足的糖做燃料
26S蛋白酶体
（三） 机体对外源蛋白质的需要及消化
蛋白质的生理功能 组织细胞重要的组成成分，维持组织、 细胞的生长，更新和修补组织 参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 氧化供能（17.9KJ/g 蛋白质）
氨基酸为含氮化合物合成的提供氮源 可转化为糖和脂肪等
氮平衡
食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系 *总氮平衡：摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人 *正氮平衡：摄入氮>排出氮 即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇 *负氮平衡：摄入氮<排出氮 即蛋白质分解量多于合成量，如饥饿、消耗性疾病
氨基酸
肽酶
半胱氨酸
-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
5-氧脯 氨酸
5-氧脯 氨酸酶
谷氨酸
谷胱甘肽 合成酶
-谷氨酰 半胱氨酸
General Metabolism of Amino Acid
食物蛋白质
组织蛋白质
消化Байду номын сангаас收
合成 分解
脱羧基作用
胺类
CO2
氨基酸代谢库
(metabolic pool)
转变
合成 脱氨基作用
小分子单元
白细胞杀菌、细胞自溶也与 之有关
蛋白质降解的泛肽途径
ATP AMP+PPi
（ubiquitin） E1-SH
E1-S-
E2-SH E1-SH
E2-S-
E3 E2-SH
E1：泛肽活化酶 E2：泛肽载体蛋白 E3：泛肽-蛋白质连接酶
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
（二）蛋白质降解的反应机制
？
水解
氨基酸
内源过期蛋白质
细胞如何有选择地降解“过期蛋白”，而不影响细胞的正常功能？
泛肽识别并在溶酶体中水解
• 泛肽：76个氨基酸的小肽
过期蛋白 质
泛肽
复合体
溶酶体
氨基酸
泛肽
溶酶体
单层膜
被标记后 的内源蛋
白质
各解种酶水白细胞杀菌时被该细菌同样溶解
50~500nm 游离于细胞质中，过于微小难以观察
水解
内肽酶
蛋白质
肠激酶
胰蛋白酶
（+）
糜蛋白酶 弹性蛋白酶 羧基肽酶
外肽酶
肽
氨基酸
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
3、氨基酸的吸收
（1） 主要部位：小肠 （2） 吸收机制
键）
（从肽链两端开始水解肽键）
•外切酶—氨肽酶
NH3+— NH3+—
限制性内切酶
特定氨基酸间
随机 内切酶
CCOOOO--— —
•外切酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸
2、消化过程
（1）胃中消化
酶原的激活 胃蛋白酶原 H+ 胃蛋白酶
水解 蛋白质
胃蛋多白肽酶（主）
（2）小肠内消化（主要部位）
酶原的激活
胰蛋白酶原
H C NH2 氨基酸
COOH (New amino acid)
（1）体内比较重要的转氨基反应： ①
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase,GPT) 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminase,GOT)
COOH
CH2
Glu
CH2
1、转氨基作用
氨基转移酶(aminotransferase) 转氨酶 ( transaminase)
氨基酸 H
(Donor amino acid)
R1 C NH2 COOH
α-酮酸
(Accepter keto acid)
R2 CO COOH
R1
CO COOH
α-酮酸
(New keto acid)
转氨酶 ( transamina seR)2
蛋白质的需要量 成人每日最低需要量: 30～50g/d
我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/d
蛋白质的营养价值
——取决于其含必需氨基酸种类及含量的多少
➢ 必需氨基酸：机体不能合成、必需从食物中摄取： 赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、 色、苏氨酸
➢ 非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸
➢ 半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足需要 组氨酸和精氨酸