大学生物化学教案

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大学生物化学教案

大学生物化学教案

1.化学的概念(共性和个性)

化学学科的共性都是研究:

1)化学组成

物质的本质,包括:物质的组成、结构和性质;

物质的转化即物质转化的条件和方法。

根据研究的方法和角度不同,可划分成各种不同的化学:

如:无机化学、有机化学、物理化学

我们由此可以引出生物化学的概念。

2)结构与功能:生物分子的结构、功能,结构与功能的内在关系。

3)物质和能量的转化:生物体内大分子、小分子之间的相互转化,以及伴随的能量变化。

4)一切生命现象的新陈代谢,包括:生长、分化、运动、思维等;和自我复制如:繁殖、遗传等。

3.生物化学的内容

1)生物体的化学组成

四类基本生物大分子

2)新陈代谢的研究

3)遗传的分子基础和代谢的调节控制

(a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应;

(b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节;

(c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。

1.史前期

2.18世纪(启蒙期)

3.19世纪(发展期)

4.20世纪上半叶

5.20世纪下半叶

6.我国生物化学的发展情况

1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。

2.菌种是发酵工业的基础

1.框架式记忆

2.上课前预习

3.上课认真做笔记

4.下课后总结

5.结合实验来学习

6.充分利用网络资源

1.糖的分布

2.糖的定义

1.作为生物能源

2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架

3.作为生物体的结构物质

4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能

分为:单糖、寡糖、多糖和复合糖

1.单糖

2.寡糖

由2~6个相同或不同的单糖分子缩合而成,也叫低聚糖。

3.多糖

很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子,按组成有同多糖和杂多糖之分。

糖和非糖物质共价结合成的。

复合物。如糖脂或脂多糖,糖蛋白或蛋白聚糖。

1.链式结构

1)构型

指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列,而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏,划分以甘油醛为基准。

2)异构体

同分异构体:简称异构体,是具有相同分子式而分子中原子排列不同的化合物。分为结构异构和立体异构两大类。

结构异构体:具有相同分子式,而分子中原子或基团连接的顺序不同的,称为结构异构体。立体异构体:在分子中原子的结合顺序相同,而原子或原子团在空间的相对位置不同的,称为立体异构。立体异构又分为构象和构型异构,而构型异构还分为顺反异构和旋光异构。几何异构体:也称顺反异构体。指因在双键两侧的位置不同,而形成的异构体。

旋光异构体:凡能使“平面偏振光”发生旋转的物质,称为旋光活性物质,此现象称为旋光异构现象分子式和结构相同,而旋光作用不同的分子互为旋光异构体。

差向异构体:葡萄糖与甘露糖、葡萄糖与半乳糖,仅一个不对称C原子构型有所不同,这种非对映体异构物称为差向异构体(epimers)

对映异构体:互为镜像的两个分子叫对映异构体,如D型葡萄糖和L型葡萄糖。

2.环状结构(环状半缩醛)

异头物

3.透视式(Haworth)

4.葡萄糖的构象

二、单糖的理化性质㈠物理性质

1.旋光性:一切糖类都有不对称碳原子,都具旋光性

2.甜度:各种糖的甜度不一,蔗糖的甜度为标准.

3.溶解度

水溶性较好,但不溶于有机溶剂

㈡化学性质

1.氧化作用(还原性)所有的单糖(醛糖或酮糖)都是还原糖

葡糖

⑴弱氧化剂(如溴水)葡萄糖酸

⑵强氧化剂(稀硝酸)葡萄糖二酸

⑶专一酶葡萄糖醛酸

弱氧化剂溴水不能使酮糖氧化(与醛糖不同)

2.强酸脱水在强酸条件下戊糖转变为糠醛,己糖转变为羟甲基糠醛,产物均能与酚类反应生成有色化合物。

3.还原作用

单糖游离的羰基在还原剂作用下易被还原成多羟基醇:如醛糖还原成糖醇。酮糖则被还原成两种具有同分异构的糖醇。4.形成糖苷

单糖的半缩醛羟基很易与醇及酚的羟基反应,失水形成缩醛式衍生物,统称糖苷。5.酯化作用

单糖与弱酸作用可形成酯(如磷酸酯)。6.与苯肼成脎反应

常温下,糖与一分子苯肼缩合成苯腙;加热则与三分子苯肼作用生成糖脎。

7.氨基化

单糖分子中的OH基(主要C-2、C-3)可被NH2取代而产生氨基糖,也称糖胺。

自然界的氨基糖多以乙酰氨基糖的形式存在,其中较重要的有N-乙酰D-葡糖胺(NAG)与N-乙酰胞壁酸(NAM)。

单糖根据碳原子数多少,分别称为丙糖、丁糖、戊糖、己糖

1.丙糖:D-甘油醛、二羟基丙酮

2.丁糖:D-赤藓糖、D-赤藓酮糖

3.戊糖

戊醛糖:D-核糖、D-2-脱氧核糖、D-木糖、L-阿拉伯糖

戊酮糖:D-核酮糖、D-木酮糖

4.己糖

己醛糖:D-葡萄糖、D-半乳糖、D-甘露糖

己酮糖:D-果糖、D-山梨糖

5.庚糖:景天庚酮糖

四、单糖的分析测定(自习)

第三节重要的寡糖自然界以游离态存在的低聚糖,主要是二糖三糖一、常见二糖(disaharide)

1.麦芽糖[α-葡糖(1,4)α-葡糖]

2.异麦芽糖[α-葡糖(1,6)α-葡糖]

3.龙胆二糖[β-葡糖(1,6)α-葡糖]

4.纤维二糖[β-葡糖(1,4)α-葡糖]

4.蔗糖[α-葡糖(1,,2)β-果糖]

5.乳糖[β-半乳糖(1,4)葡糖]

6.海藻二糖[α-葡糖(1,1)α-葡糖]低聚糖的结构主要包括1)单糖组成,2)糖苷类型:α-糖苷还是β糖苷,3)糖苷键连接的位置

1.龙胆糖

[β-葡糖(1,6)α-葡糖(1,2)β-果糖]

2.松三糖

[α-葡糖(1,2)β-果糖(3,1)α-葡糖]3.棉籽糖[α-半乳糖(1,6)α-葡糖(1,2)β-果糖]第四节几种重要的多糖(polysaharide)

1.结构特点1)直链淀粉

单体:α-D吡喃葡萄糖连接键:α-1,4糖苷键

末端:非还原性末端和还原性末端空间构象:左手螺旋(每圈含6个葡萄糖残基)2)支链淀粉单体:α-D吡喃葡萄糖连接键:主链为α-1,4糖苷键;分支处为α-1,6糖苷键末端:仅主链有一个还原性末端;其余是非还原性末端

分支间隔:8~9个葡萄糖残基

2.典型性质

1)糊化2)老化3)碘的呈色反应4)淀粉的水解(常用方法:酸法、双酶法)

1.结构特点

与支链淀粉相似,但分支密度较大,主链中平均每隔3个葡萄糖单位即有一个支链。

2.性质

溶于沸水、遇碘呈红色、无还原性、不能与苯肼成糖脎。

2.性质

1.结构特点

(二)不均一多糖(杂多糖)

1.果胶质果胶酸——半乳糖醛酸聚糖(PGA)

果胶——甲氧基半乳糖醛酸聚糖(PMGA)2.半纤维素3.透明质酸1)结构单位:

β-D-葡萄糖醛酸-1,3-N-乙酰氨基葡萄糖

2)连接键:β-1,4糖苷键

3)分子形状:链形大分子4.黄原胶

一种细菌胞外多糖

1)结构特点

2)性质

5.细菌多糖

1)肽聚糖

结构

功能

第五节多糖的提取、纯化及鉴定(自习)

蛋白质存在于所有的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础,它参与了几乎所有的生命活动过程。

1.什么是蛋白质

蛋白质(Protein)是由许多不同的氨基酸,按照一定的顺序,通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子。

2.蛋白质的生物学意义

1)酶:作为酶的化学本质,温和、快速、专一,任何生命活动之必须,酶的另一化学本质是核酸不过它比蛋白质差远了,种类、速度、数量。

2)免疫系统:防御系统,抗原(进入“体内”的生物大分子和有机体),发炎。细胞免疫:T细胞本身,分化,脓细胞。

体液免疫:B细胞,释放抗体,导弹,免疫球蛋白(Ig)。

凝血:

3)运动:肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果,原生质环流。

4)物质运输:运输氧的Hb,Mb,NGB。

5)激素:胰岛素。

6)基因表达调节:操纵子学说,阻遏蛋白。

7)生长因子:EGF(表皮生长因子),NGF(神经生长因子),促使细胞分裂。

8)信息接收:激素的受体,糖蛋白,G蛋白。

9)结构成分:胶原蛋白(肌腱、筋),角蛋白(头发、指甲),膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成,人的长相也是由蛋白质决定的。

10)贮存物质:N、C。

11)精神、意识方面:记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化,蛋白质的构象分类是目前热门课题。

12)蛋白质是遗传物质?只有不确切的少量证据。如库鲁病毒,怕蛋白酶而不怕核酸酶。因此:

1.蛋白质的元素组成

大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g 蛋白质。6.25称为蛋白质系数。

样品中蛋白质含量=样品中的含氮量?6.25

2.蛋白质的分子组成

由50个以上氨基酸残基组成。

3.蛋白质的其他组分

1)简单蛋白质

全部由氨基酸组成。

2)结合蛋白质

含有氨基酸部分和非氨基酸部分。

非氨基酸部分:糖、脂、核酸、辅因子

根据蛋白质的分子形状分类。

内容仅供参考

2017年山东大学硕士研究生自命题科目生物化学(生)考试大纲

839-生物化学(生) 一、考试性质 生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平,可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。 二、考试要求 生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度,并在考察考生基础理论知识掌握的基础上,注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。 三、考试形式与试卷结构 1. 考试方式:闭卷,笔试 2. 考试时间:180分钟 3. 题型 主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题 四、考试内容 考试内容将涉及生物化学的如下内容:(1)生物分子的结构、组成、性质和功能;(2)生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法;(3)生物体内的能量转化、利用和调节;(4)生物大分子的分解与合成代谢;(5)生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。各部分的基本内容如下: (一)糖生物化学 1. 单糖 2. 单糖的结构、性质、构象与构型、变旋 3. 寡糖 4. 多糖 (二)脂类生物化学 1. 甘油三酯 2. 结构与性质,甘油三脂的皂化值(价)、酸值(价)、碘值(价)、乙酰化值(价)磷脂 3. 分类、性质与功能 4. 结合酯

5. 固醇类化合物 (三)蛋白质化学 1. 蛋白质的重要功能及元素组成 2. 蛋白质的重要功能; 3. 蛋白质的元素组成 4. 氨基酸 5. 氨基酸的结构特点及分类; 6. 必需氨基酸; 7. 蛋白质的稀有氨基酸 8. 非蛋白质氨基酸; 9. 氨基酸的性质 10. 肽 11. 肽键及肽链; 12. 肽的命名及结构; 13. 天然存在的活性寡肽 14. 蛋白质的分子结构 15. 蛋白质的一级结构; 16. 蛋白质的二级结构 17. 超二级结构及结构域 18. 蛋白质的三级结构 19. 蛋白质的四级结构 20. 蛋白质结构与功能的关系 21. 蛋白质一级结构与功能的关系 22. 蛋白质的空间结构与功能的关系 23. 蛋白质的重要性质 24. 蛋白质的两性性质和等电点; 25. 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀 26. 蛋白质的变性与复性; 27. 蛋白质的颜色反应 28. 蛋白质的分类 29. 蛋白质的分离提纯及分子量测定 30. 蛋白质分离纯化 31. 蛋白质分子质量的测定 (四)核酸化学

中国农业大学生物化学2008真题

中国农业大学2008年生物化学考研试题 一、概念题(2分×5) 1、糖异生作用的生物学意义 2、多聚核糖体 3、乙酰CoA的代谢 4、原核生物的DNA聚合酶 5、表观遗传学 二、填空题(1分×29) 1、VLDL与HDL的组分不同在于前者________,后者主要用于运输________。 2、15C的脂肪酸氧化,可生成____个FADH2,____个NADH,____个乙酰CoA;并且能生成1个________分子参加柠檬酸循环。 3、2个丙酮酸分子异生为葡萄糖,共消耗____分子ATP。 4、柠檬酸循环过程中共有____次脱羧,____次脱氢,____次底物水平磷酸化。 5、PRPP的中文名称是________________,主要用于合成________和________。 6、在生物体内,氧化脱氨基活性最高的酶是____________;NAD+转换为NADH是通过____________实现的,其意义是________________。 7、RNA聚合酶是________的复合体;……由________和________组成 8、大脑利用酮体作为燃料,其意义是____________。 9、维生素B2构成的辅基是____________,参加________反应。 10、柠檬酸________乙酰CoA羧化酶,从而促进________的合成。 三、单项选择题(1分×25) 这个是今年新增加的题型,形式、难度都出乎预料。应该说,很多平常认为比较偏僻的知识点,比如羧甲基纤维素、吉布斯自由能、β-胡萝卜素、活性细胞中的蛋白质跟踪技术等等,都在这个题型中出现了。当然也有一些题目比较简单,但总体而论,这个题型是不好应付的。也希望09年考生物学院的同学努力增强自己的综合实力,不要局限于那些“重点”、“经典”内容。 四、分析题(8个,共86分) 1、简述脂肪组织中脂肪代谢与血糖和血液脂肪酸水平的调控关系。 2、简述蛋白质合成中起始密码AUG和延伸过程中密码子AUG的识别和调控。 3、简述丙酮酸的代谢途径。 4、简述原核生物DNA复制的起始复合物的形成过程及参与的蛋白因子。 5、比较RNA与DNA的化学组成、核苷酸内部连键、核苷酸外部连键,以及各自的生物学功能。 6、有一个多亚基球状蛋白质,其肽链间有二硫键。试问由一下那种方法,可以测得该蛋白质的分子量?请说明理由。(1)SDS-PAGE(2)等密度沉降(3)凝胶过滤法 7、关于酶的抑制的题目,要求根据三条反应速率曲线,用双倒数作图法标记出曲线表示的三种情形(非

山东大学生物化学期末试题3答案讲解学习

2005年生物化学下册考试题(B) 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环(2分) 是某些植物,细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式,通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环(futile cycle)(2分) 也称为底物循环。一对酶催化的循环反应,该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应,其净反应实际上是ATP+H2O=ADP+Pi。 3、糖异生作用(2分) 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症(Lesch-Nyhan syndrome)(2分) 也称为自毁容貌症,是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP,而是降解为尿酸,过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段(Klenow fragment)(2分) E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA 聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性,但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复(mismatch repair)(2分) 在含有错配碱基的DNA分子中,使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是:识别出下正确地链,切除掉不正确链的部分,然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用,合成正确配对的双链DNA。 7、外显子(exon)(2分) 既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、(密码子)摆动(wobble)(2分) 处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基(也称为摆动位置),例如I可以

生物化学中山大学本科生笔记整理知识点汇编各章名词解释

生物化学知识点汇编 知识点: 1、各类糖分子的结构和功能;

2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能; 3、核酸的基本结构、相互关系与功能; 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系; 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节; 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义; 7、代谢中的糖代谢过程; 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达; 9、各种代谢过程的调控及相互关系; 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等; 11、生物化学研究进展; ◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后,其旋光率均逐渐变为+52.7°。,称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型,在平面的下方的为L-型。在D-型中,半缩醛羟基在平面的下方的为α-型,在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子,都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α(1→4)-α-D-葡萄糖苷],异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α(1→6)-α-D-葡萄糖苷],蔗糖为[α-D-葡萄糖-α,β(1→4)-果糖苷],乳糖为[半乳糖-β(1→4)-α-D-葡萄糖苷],纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β(1→4)α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物,遇碘显紫蓝色,碘位于其中心腔内,在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖,遇碘显紫红色,在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色,在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比,蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链,即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接,糖含量超过95%,多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分,Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白,它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有:凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖,它们是:岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。 ◎●动植物体的不饱和脂肪酸为顺式,细菌中含脂肪酸种类少,大多为饱和脂肪酸,有的有分支。 ◎●分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析,即气液色谱技术。 ◎●甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团,叫micelles。 ◎●烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。 ◎●糖基脂酰甘油中,糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。 ◎●磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。 ◎●不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。 ◎●肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇,脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。 ◎●缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。 ◎●除了11-顺-视黄醛外,多数直链萜类的双键均为反式。 ◎●柠檬油的主要成分是柠檬苦素,薄荷油的主要成分是薄荷醇,樟脑油的主要成分是樟脑。 ◎●胆石几乎全是由胆固醇组成,它易与毛地黄核苷结合沉淀。 ◎●脊椎动物体内,胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。 ◎●蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。 ◎●前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI 等八类,其功能有:平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。◎●在tay-sachs病中,神经节苷脂在脑中积累。 ◎●按生理功能,蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。◎●胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。

山东大学硕士研究生入学生物化学考试题10答案

2003年硕士研究生入学考试题(第二部分)10 科目:生物化学(允许带简易计算器进行有关计算题的运算) 一、名词解释(每词2分,共12分) 1.氧化磷酸化 氧化磷酸化作用是将在生物氧化过程中(即电子传递过程中)所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。 2.Q循环 在电子传递链的电子传递过程中,电子经传递链复合物的流动模型,使辅酶Q不断由醌型、半醌、氢醌不同的氧化还原状态再到半醌、醌之间发生循环变化,再这一过程中,从线粒体膜内侧运送质子和传递电子,形成一个膜内循环,每一循环释放4H+到内膜外空间 3.β-氧化 脂肪酸氧化的主要形式。脂肪酸在转变为酯酰CoA后,经过脱氢、加水、再脱氢和硫解后完成一个循环脂,生成乙酰CoA和少两个碳原子的酯酰 CoA。循环的第一步反应是从β-位碳原子开始的,所以称之为β-氧化。 4.联合脱氨 氨基酸在生物体内经过转氨变成相应的α-酮酸,转出的氨基再经受体的氧化脱掉氨基。 5.无效循环 生物组织内由两个不同的酶催化两个相反的代谢途径,反应的一方需要高能化合物如ATP参与,而另一方则自动进行,这样循环的结果只是ATP 被水解了,而其他反应物并无变化,这种循环被称为“无效循环”(Futile cycle)。6.通道蛋白 在生物膜上可选择性使小分子无机物特别是无机离子穿过生物膜的蛋白 质。 二、是非判断题(每题1分,共10分) 1.糖在体内是有限的能源物质,脂类是能源的贮存物质。 对 2.乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径,该循环可作为TCA循环的辅助途径之一。

错 3.转酮醇酶和转醛醇酶是HMP途径中非氧化反应中的特征酶。 对 4.从乙酰CoA合成1分子软脂酸,需消耗8分子ATP。 对 5.酮症可以由饥饿引起,而糖尿病患者通常体内酮体的水平也很高。 对 6.在pH = 7.0,温度25℃时,?Go' = 0,说明反应体系达到平衡。 错 7.在解偶联剂存在时,电子传递产生的能量以热能形式散发。 对 8.N-乙酰谷氨酸既是合成鸟氨酸的前体物质,又是线粒体中氨甲酰磷酸合成酶的变构激活剂。 对 9.苯丙氨酸在哺乳动物体内是通过酪氨酸分解途径完全分解的。 对 10.IMP是嘌呤核苷酸全合成中合成的第一个嘌呤核苷酸。AMP和由IMP合成GMP时,均需ATP直接供能。 对 三、简述题(每题2分,共12分) 1.为什么经过一轮三羧酸循环后。原乙酰CoA中的乙酰基并没有转变成CO2被脱掉? (1)合成的柠檬酸是一个前手性分子 (2)乌头酸酶具有立体专一性,可识别前手性的柠檬酸2.EMP途径中氧化还原反应的偶联反应式是什么? ADP ATP 3-Pi-甘油醛 1, 3-Pi-甘油酸 NAD+ NADH+H+ 乳酸丙酮酸

浙江大学生物化学(乙)第1次

您的本次作业分数为:100分单选题2.生成酮体和胆固醇都需要的酶是()。 A HMG-CoA 合成酶 B HMG-CoA还原酶 C HMG-CoA裂解酶 D 乙酰乙酰硫激酶 E 转硫酶正确答案:A 单选题 3.乳糖操纵子的调节水平在()。 A 复制 B 转录 C 转录后 D 翻译 E 翻译后正确答案:B 单选题 4.变构效应物对酶结合的部位是()。 A 活性中心与底物结合的部位 B 活性中心的催化基团 C 酶的-SH基 D 活性中心以外的特殊部位 E 活性中心以外的任何部位正确答案:D 单选题 5.1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时,其底物水平磷酸化次数为()。 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 正确答案:D 单选题 6.酶的辅基具有下述性质()。 A 是一种结合蛋白 B 与酶蛋白结合比较疏松 C 由活性中心的若干氨基酸残基组成 D 决定酶的专一性 E 与酶蛋白亲和力较大,一般不能用透析等物理方法彼此分开正确答案:E 单选题 7.体内转运一碳单位的载体是()。 A 生物素 B 磷酸吡哆醛

C 四氢叶酸 D 二氢叶酸 E CoA 正确答案:C 单选题 8.原核生物转录的终止因子是()。 A α B ρ C β D σ E Γ 正确答案:B 单选题 10.下列哪一物质含有高能键?() A 6-磷酸葡萄糖 B 1,6-二磷酸果糖 C 1,3-二磷酸甘油酸 D 烯醇式丙酮酸 E 乳酸正确答案:C 单选题 12.肝脏不能氧化利用酮体是由于缺乏()。 A HMGCoA合成酶 B HMGCoA裂解酶 C HMGCoA还原酶 D 琥珀酰CoA转硫酶 E 乙酰乙酰CoA硫解酶正确答案:D 单选题 14.下列关于遗传密码的基本特点,哪一点是错误的?() A 密码无标点 B 一种氨基酸只有一种遗传密码 C 有终止密码和起始密码 D 密码专一性主要由头两个碱基决定 E 病毒、原核细胞或真核细胞都利用同一套遗传密码正确答案:B 单选题 16.三羧酸循环的第一个产物是()。 A 乙酰CoA B 草酰乙酸 C 柠檬酸 D 苹果酸

中山大学生命科学院生物化学试题答案与评分标准(2006秋季,A卷)

生物化学I(2006年秋季学期, A卷) I.简答题(共25小题,超过60分以60分计入总分) 1.哪些标准氨基酸含两个手性碳原子?写出它们的Fisher投影式。 2.为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量? 3.Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用? 4.-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点?5.根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型? 6.蛋白质in vivo条件下的折叠有哪些辅助因子? 7.蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用,这种相互作用有何特点? 8.哪些因素可以导致Hemoglobin与O 2 的亲和力增加? 9.图示抗体的一般结构(包括结构域及可能的二硫键)。 10.构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些,各有什么功能? 11.写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12.什么是酶催化的过渡态理论?列出你所知道的支持证据? 13.酶的可逆抑制剂有几类?它们的抑制动力学各有何特点? 14.酶在体内的活性是如何受到调控的? 15.淀粉与纤维素的结构有何区别? 16.细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能? 17.细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构,他们有什么生物学意义? 18.膜脂的分类及其结构特点 19.生物膜的功能有哪些? 20.膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成? 21.图示secondary active transport,uniport,symport,antiport. 22.Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的? 23.K+离子通道是如何对通过的离子进行选择的? 24.膜电位是怎样控制Na+通道开关的(可图示并说明)? 25.Ca2+泵和Na+-K+泵的异同点。 II. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and β-galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying β-galactosidase. Protein Concentration of ammonium sulfate required for precipitation Molecular Weight (kDa) Isoelectric point (pI)

山东大学生物化学期末试题4答案

生物化学试题(4) 一、名词解释(20) 1、差向异构体:两个单糖仅仅在一个手性碳原子上构型不同的,互称为差向异构体。 2、限制性内切酶:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。 3、等电聚焦电泳:等电聚焦电泳是一种自由界面电泳,在外电场的作用下各种蛋白质将移向并聚焦(停留)在等于其等电点的PH处,形成一个很窄的区带的一种电泳技术。 3、增色效应和减色效应:增色效应:当双螺旋DNA熔解(解链)时,260nm处紫外吸收增加的现象。 减色效应:随着核酸复性,紫外吸收降低的现象。 4、变性和复性:(蛋白质)变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。复性:在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 5、蛋白质结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 6、酶转换数:是一个动力学常数,是在底物处于饱和状态下一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度(υmax/[E]total)。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量(摩[尔])。 7、Edman降解:Edman化学降解法是Edman P1950年提出的,最初用于N-末端分析,称之为PITC法。 8、超二级结构:在蛋白质分子中特别是球状蛋白质中经常可以看到若干相邻的二级结构元件(主要是alpha螺旋和beta 折叠)组合在一起,彼此相互作用,形成种类不多的,有规则的二级结构组合或者二级结构串,在多种蛋白质中充当三级结构的构建,称之为超二级结构。 9、酸败:天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味,这种现象为酸败。酸败的主要原因是由于油脂的不饱和成分发生自动氧化,产生过氧化物并进而降解成挥发性醛、酮、酸的法杂混和物。 10、齐变模式:相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式,按照最简单的齐变模式,由于一个底物或别构调节剂的结合,蛋白质的构相在T(对底物亲和性低的构象)和R(对底物亲和性高的构象)之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象,或是T构象,或是R构象。 二、选择题(20) 1、关于蛋白质的a-螺旋结构的论述中有错误的是: A. 由于分子内部氢键的形成而得到稳定 B. 由于分子间疏水相互作用而得到稳定 C. 这是大多数蛋白质分子中存在的一种二级结构单元 D. Pro,Gly残基破坏和不利于a-螺旋结构的形成 2.、下列试剂能使二硫键断裂的是:

浙江大学考研生物化学真题及答案

一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤

中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解

中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解 三、是非题 1.质膜中与膜蛋白和膜脂共价结合的糖都朝向细胞外侧定位。 2.生物膜是由极性脂和蛋白质通过非共价键形成的片状聚集体,膜脂和膜蛋白都可以自由地进行侧向扩散和翻转扩散。 3.膜的独特功能由特定的蛋白质执行的,功能越复杂的生物膜,膜蛋白的含量越高。 4.生物膜的不对称性仅指膜蛋白的定向排列,膜脂可做侧向扩散和翻转扩散,在双分子层中的分布是相同的。 5.各类生物膜的极性脂均为磷脂、糖脂和胆固醇。 6.主动运转有两个显著特点:一是逆浓度梯度进行,因而需要能量驱动,二是具有方向性。 7.膜上的质子泵实际上是具有定向转运H+和具有ATP酶活性的跨膜蛋白。 8.所有的主动运输系统都具有ATPase活性。 9.极少数的膜蛋白通过共价键结合于膜脂。 10.膜脂的双分子层结构及其适当的流动性是膜蛋白保持一定构象表现正常功能的必要条件。 11.在相变温度以上,胆固醇可增加膜脂的有序性,限制膜脂的流动性;在相变温度以下,胆固醇又可扰乱膜脂的有序性,从而增加膜脂的流动性。 四、名词解释 极性脂中性脂脂双层分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相变温度液晶相主动运输被动运输简单扩散促进扩散质子泵 五、问答题 1.正常生物膜中,脂质分子以什么的结构和状态存在? 2.流动镶嵌模型的要点是什么? 3.外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同?现代生物膜的结构要点是什么? 4.什么是生物膜的相变?生物膜可以几种状态存在? 5.什么是液晶相?它有何特点? 6.影响生物膜相变的因素有那些?他们是如何对生物膜的相变影响的? 7.物质的跨膜运输有那些主要类型?各种类型的要点是什么?

最新浙大生物化学试题

浙江大学2001年攻读硕士学位研究生入学考试题 考试科目:生物化学,编号555 注意:答题必须写在答题纸上,写在试卷或草稿纸上均无效 一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP 生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异

中国农业大学生物化学习题(含答案)

中国农业大学生物化学习题集 第一章蛋白质化学 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少? A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是: A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.色氨酸E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是: A.盐键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于:biooo A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点是: A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8B.>8C.<8D.≤8E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸? A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸 二、多项选择题 (在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胖氨酸 2.下列哪些是碱性氨基酸: A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是: A.苯丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋B.β-片层C.β-转角D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的: A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键是: A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷? A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有: A.中性盐沉淀蛋白B.鞣酸沉淀蛋白C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白10.变性蛋白质的特性有: A.溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀 三、填空题

最新山东大学生物化学期末试题5答案

生物化学试题(5) 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环:是某些植物,细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式,通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环(futile cycle):也称为底物循环。一对酶催化的循环反应,该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应,其净反应实际上是ATP+H2O=ADP+Pi。 3、糖异生作用: 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症(Lesch-Nyhan syndrome):也称为自毁容貌症,是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP,而是降解为尿酸,过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段(Klenow fragment):E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性,但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复(mismatch repair):在含有错配碱基的DNA分子中,使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是:识别出下正确地链,切除掉不正确链的部分,然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用,合成正确配对的双链DNA。 7、外显子(exon):既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、(密码子)摆动(wobble):处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基(也称为摆动位置),例如I可以与密码子上3ˊ端的U,C和A配对。由于存在摆动现象,所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRAN密码子结合。 9、魔点:任何一种氨基酸缺乏,或突变导致任何一种氨基酰-tRNA合成酶的失活都将引起严谨控制生长代谢的反应。此时细胞内出现两种不同寻常的核苷酸,电泳时出现2个特殊的斑点,称之为魔点。为ppGpp,pppGpp. 10、Q循环:答案略 二、填空题(20分) 1.蛋白激酶对糖代谢的调节在于调节糖原磷酸化酶与糖原合成酶。

中山大学《细胞生物学》中山大学生物化学考试试题(B卷)

中山大学生物化学考试试题(B卷) 2003-2004年度第一学期 主考老师:邓庆丽苏菁 一、填空题:(每题一分,共15分) 1.在酶的广义酸碱催化机制中,特别重要的一个氨基酸残基是__his_____,因为其侧链PK值接近生物体内的PH条件。 2.紫外分光光度法测定蛋白质的原理在于__trp__ ,Tyr,Phe这三个氨基酸残基侧链基团在280nm处有吸光性。 3.糖类除了作为能源和生物大分子碳骨架的供体之外,它还与生物大分子间的__信号____识别有关。 4.The most two common secondary structures of proteins are α螺旋and β折叠。5.Monosaccharides containing an aldehyde group are called 醛糖aldoses 。6.Both Western blotting and ELISA are used to detect proteins with 抗体antibody 。 7. NMR spectroscopy and X-Ray 衍射are both used to reveal the three dimensional structure of proteins。 8.Anomers produces an equilibrium mixture of α - and β -forms in both furanose and pyranose ring structures。 9.神经节苷脂是一类含有唾液酸的鞘糖脂。 10.DNA变性后,紫外吸收能力增强,沉降速度升高,粘度降低。11.磷脂酶A的水解产物是脂肪酸和溶血磷脂。 12.开链己糖有16 种异构体。 13.胶原蛋白的氨基酸序列是很有特征的。常见的三个氨基酸重复单位是gly-x-y 。

中国农业大学生物化学试题

《生物化学》复习一 一、填空题 1、在电场中蛋白质不迁移的pH叫做。 2、1913年Michaelis和Menten提出与酶促反应速度关系的数学方程式。即米-曼氏方程式,简称米氏方程式。 3、TPP的中文名称是,其功能部位在噻唑环上。 4、催化果糖-6-磷酸C-1磷酸化的酶是。 5、脂肪酸生物合成的限速反应步骤是由催化的。 6、 CoQ是电子传递链中惟一的组分。 7、增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做。 8、tRNA的氨基酸臂上含有特殊的结构。 9、维生素D3是由其前体经紫外线照射转变而成。 10、在糖无氧酵解中,唯一的氧化发生在分子上。 11、尿素循环中产生的鸟氨酸和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 12、因为核酸分子具有,所以在260nm处有吸收峰,可用紫外分光光度计测定。 13、α-酮戊二酸在大多数转氨酶催化的反应中具有汇集的作用。 14、在哺乳动物体内由8分子乙酰CoA合成1分子的软脂酸,总共需要消耗分子的NADPH。 15、以RNA为模板合成DNA的酶叫作。 16、大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为 %。 17、核苷酸的主要合成途径为。 19、痛风是因为体内产生过多造成的。 20、黄嘌呤氧化酶既可以使用黄嘌呤又可以使用作为底物。 二、解释概念题 1、退火: 2、氧化磷酸化: 3、脂肪酸的β-氧化: 4、转氨基作用: 5、磷氧比值(P/O): 三、判断题 【】1、利用双缩脲反应可以确定蛋白质的水解程度。 【】2、tRNA分子中用符号Ψ表示假尿嘧啶。 【】3、在任何条件下,酶的Km值都是常数。 【】4、生食胡萝卜可以有效地补充维生素A。 【】5、沿糖酵解途径简单逆行,可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。 【】6.酶的抑制剂可以引起酶活力下降或消失,但并不引起酶变性。

浙江大学生物化学丙实验报告1

专业:农业资源与环境 姓名:李佳怡 ____________ 学号:_J6 _______________ 日期: __________________ 地点:生物实验中心310课程名称:生物化学实验(丙) 实验名称:蔗糖酶的提取 一、实验目的和要求(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 七、实验结果与分析(必填) .指导老师:方祥年 成绩:_ _同组学生姓名:金宇尊、鲍其琛 二、实验内容和原理(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 六、实验数据记录和处理 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、 学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、 巩固理论知识,学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 订 1、实验内容: 线 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ① 酵母细胞破碎 液体剪切法―超声波法.机械搅拌法.高压匀浆法 固体剪切法一压力和研磨 非机械法——> 物理法.化学渗透法.酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法(研磨)将酵母细胞破碎,把蔗糖酶从酵母细胞中提取岀 来。 ② 蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有:盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性(加热)、有机溶剂(乙醇)沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集 样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活,为了能获得尽可能高的产率和纯度,在提纯 操作中要始终保持酶的活性,如在低温下操作等,这样才能得到较好地分离提纯效果。 实验报告 细 胞 破碎 的 常 用 方 法

三、实验材料与试剂 1、实验材料 市售干酵母粉10g/组(3?4人) 2、实验试剂 石英砂,95%乙醇(-20*0,20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平(称量干酵母粉):研碎(每组一套):50ml高速离心管(4支/组、4孔50ml离心管架一个/组);托盘天平(离心管平衡用):高速冷冻离心机:恒温水浴箱(50°C);量筒(50ml)、微量移液枪(lOOOu 1)及枪头或移液管(1ml)、玻棒、滴管等;离心管(留样品I、II用)及离心管架:制冰机:一20°C冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹(干磨法) ①称量:称取市售干酵母粉10計约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨(干磨):至尽可能成细粉末状(约15min) ③加液+研磨:呈:取总体积40 ml的20mmol几Tris-HCl缓冲液,分2次加研磨lOmin, 使呈糊状液体; ④离心:将糊状液体转移到2支50ml离心管中,两支离心管平衡后(托盘天平上),离心lOmin (条件:4°C、12000r/min) ⑤收集+测量:收集上淸液并量出体积VI (样品I),另留1ml上淸液(样品I )放置一20°C冰箱保存 用于蔗糖酶蛋白含量测眾、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理:将上步抽提液(样品I),迅速放入50°C恒温水浴,保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却:保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心:将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中,平衡后,离心10min a (条件:4°C, 12000r/min) ④收集+测量:收集上淸液并量出体积V2 (样品II),另留1ml上淸液(样品II )放宜一20°C冰箱保存(用于蔗糖酶蛋白含量测左、测左蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂(乙醇)沉淀 ①冰浴:将热处理后的上淸液加入相同体枳的一20°C的95%乙醇,冰浴中温和搅动混匀,

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生物化学I (2006年秋季学期,A卷) 1.简答题(共25小题,超过60分以60分计入总分) 1 .哪些标准氨基酸含两个手性碳原子?写出它们的Fisher投影式。 2.为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量? 3.Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用? 4.-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点? 5.根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型? 6.蛋白质in条件下的折叠有哪些辅助因了? 7.蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用,这种相互作用有何特点? 8.哪些因素可以导致Hemoglobin与O2的亲和力增加? 9.图示抗体的一般结构(包括结构域及可能的二硫键)。 10.构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些,各有什么功能? 11.写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12.什么是酶催化的过渡态理论?列出你所知道的支持证据? 13.酶的可逆抑制剂有几类?它们的抑制动力学各有何特点? 14.酶在体内的活性是如何受到调控的? 15.淀粉与纤维素的结构有何区别? 16.细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能? 17.细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构,他们有什么生物学意义? 18 .膜脂的分类及其结构特点 19.生物膜的功能有哪些? 20.膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成? 21.图示 secondary active transport, uniport, symport, anti port. 22.Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的? 23.K+离子通道是如何对通过的离子进行选择的? 24.膜电位是怎样控制Na*通道开关的(可图示并说明)? 25.Ca新泵和NaF泵的异同点。 IT. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and P -galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying B -galactosidase.

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