生物课件第四章：酶PPT.ppt
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第四章酶工程酶的提取与分离纯化ppt课件
在生物大分子制备中最常用的几种沉淀方法： ⑴中性盐沉淀（盐析法） ⑵有机溶剂沉淀 ⑶选择性沉淀（热变性和酸碱变性） ⑷等电点沉淀 ⑸有机聚合物沉淀
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
脂类
蛋白质(6% ~ 8%) 蛋白质
脂类(8.5% ~ 13.5%)
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
细菌细胞壁的结构
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
蛋白质溶解度与盐浓度之间的关系：
loSg loS0 g K sI
I：离子强度，I = 1/2∑MZ2；M：离子浓度（mol/L）； Z：离子价数
S：离子强度为I时的蛋白质的溶解度（g/L） S0：离子强度为0时蛋白质的溶解度（g/L） Ks：盐析常数，是与蛋白质和盐种类有关的特性常数。
b. 添加固体硫酸铵
适用于：蛋白质溶液原来体积已经很大，而要 达到的盐浓度又很高时。
实际使用时，可直接查表 （各种饱和度下 需加固体硫酸铵的量）。
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
3. 化学法 应用各种化学试剂与细胞膜作用，
使细胞膜结构改变或破坏。
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
脂类
蛋白质(6% ~ 8%) 蛋白质
脂类(8.5% ~ 13.5%)
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
细菌细胞壁的结构
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
蛋白质溶解度与盐浓度之间的关系：
loSg loS0 g K sI
I：离子强度，I = 1/2∑MZ2；M：离子浓度（mol/L）； Z：离子价数
S：离子强度为I时的蛋白质的溶解度（g/L） S0：离子强度为0时蛋白质的溶解度（g/L） Ks：盐析常数，是与蛋白质和盐种类有关的特性常数。
b. 添加固体硫酸铵
适用于：蛋白质溶液原来体积已经很大，而要 达到的盐浓度又很高时。
实际使用时，可直接查表 （各种饱和度下 需加固体硫酸铵的量）。
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
3. 化学法 应用各种化学试剂与细胞膜作用，
使细胞膜结构改变或破坏。
《微生物的酶》PPT课件
牛胰核糖核酸酶 的活性中心
四、酶的分类与命名
• (一）酶的分类 • 1、国际系统分类法及酶的编号 • 按酶所催化的化学反应类型，把酶化分为6类，即 • 1、水解酶类：是催化大分子有机物水解成小分子的酶。 • 2、氧化还原酶类：是催化氧化还原反应的酶。 • 3、转移酶类：是催化底物因团转移到另一有机物上的酶。 • 4、异构酶类：催化同分异构分子内的基团重新排列。 • 5、裂解酶类：催化有机物裂解分小分子有机物。 • 6、合成酶类：催化底物的合成反应。
• 其原因是：
• ①高浓度的底物降低了水的有效浓度，降低了分 子扩散性，从而降低了酶促反应速度。
• ②过量的底物与激化剂结构，降低了激活剂的有 效浓度，也会降低酶促反应速度。
• ③过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中 间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应 速度。
1．酶浓度对酶促反应的影响
一、酶的组成
• 但是在少数情况下，有一些辅助因子是以共价键和酶蛋白 较牢固的结合在一起的，不易透析除去，这种辅助因子称 为辅基。例如，细胞色素氧化酶与铁卟啉辅基结合较牢固， 辅基铁卟啉不易除去。所以，辅基与辅酶的区别只在于它 们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格的界限。
一、酶的组成
• 辅酶及辅基一般在酶促反应中起携带及转移电子、原子或 功能基中间体的作用，因此有的辅酶或辅基也叫做底物载 体。
反应的活化能 • 2 酶具有高度专一性 • 酶对底物及催化的反应有严格的选择性（专一性），一种
酶仅能作用于一种物质或一类结构相似的物质，发生一定 的化学反应，这种对底物的选择性称为酶的专一性。如蛋 白酶只能水解蛋白质、脂肪酶只能水解脂肪、而淀粉酶只 能作用于淀粉。 • 3 反应条件温和 • 酶催化的反应是在常温、常压和近中性的溶液条件下进行。 酶本身是蛋白质，故强酸、强碱、高温、高压、紫外线、 重金属盐等一切导致蛋白质不可逆变性的因素，都能使酶 受到破坏而丧失其催化活性。
生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
酶ppt课件-ppt课件
2.酶催化作用的机理：降低化学反应的活化能。
2.酶的催化机理
酶促反应：受酶催化的化学反应。 底 物： 受酶催化而发生化学反应的分子。
1948年，德国有机化学家Fisher提出锁钥学说
下图是人体内某个化学反应的示意图。
图中的哪个英文字母代表酶？ A
酶——生物催化剂
酶有什么独特的特点呢？ 酶的专一性
酶
与体外的燃烧相比，想一想在常温、 常压下，体内的燃烧为什么能够顺利 而快速地进行呢？
酶
一、酶的发现
18世纪之前，人们一直认为鸟类的胃只能磨碎 食物，不能分解食物中的有机物。
1773年,意大利科学家斯帕兰札尼做了一个巧妙 的实验：将肉块放入金属笼内,然后让鹰把小笼子吞 下去.过一段时间后,他把小笼子取出来,发现笼内的 肉块消失了。
从这个实验中能得出什么结论？
胃具有化学性消化的作用
一、酶的发现
1. 1773年意大利斯帕兰札尼实验，其巧妙之处在哪里？这个实 验说明了什么？ 巧妙之处：把肉放在小笼内，避免发生物理
消化；本实验说明胃中发生化学性消化。
2、1857年，法国微生物学家巴斯德通过显微镜观察，提 出酿酒中的发酵是由于酵母细胞的存在，没有活细胞的参 与，糖类是不可能变成酒精的。德国化学家李比希却坚持 认为引起发酵的是酵母细胞中的某些物质，与酵母菌的活 动无关。两种观点争论不下。
酶的化学本质是蛋白质。
4、20世纪80年代以来,美国科学家切赫和奥特曼发现 少数RNA也具有催化作用.
极少数酶的化的一类具有生物催化作用
的有机物。
产生及作用部位: 活细胞产生
作用于细胞内，细胞外，或者体外
生理作用: 生物催化作用 化学本质: 有机物 大部分酶是蛋白质，也有少数是RNA。
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
中职生物化学课件第4章
❖影响酶促反应速度的因素主要有酶浓度、底 物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等。
❖酶与疾病的发生、诊断、治疗都有密切的联 系，其在医学上的应用也日益广泛。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活 性，提出核酶(ribozyme)的概念。
1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了 具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核 酶(deoxyribozyme)。
第1节 酶的概述
❖*酶的概念：酶是由活细胞产生的具有催化 功能的蛋白质。
五、激活剂的影响
激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加 的物质。
• 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应 是不可缺少的，否则酶将失去催化活性，这类激 活剂称为必需激活剂
• 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍然有 一定催化活性，但催化效率较低，加入激活剂后， 酶的催化活性显著提高，这类激活剂称为非必需 激活剂
ALT）、天冬氨酸氨基转移酶（AST）活性增高
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
*定义： 催化相同的化学反应，但酶蛋白
的分子结构、理化性质和免疫学性质各不 相同的一组酶。
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
生理及临床意义
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
❖ 抑制程度取决于抑 制剂与酶的相对亲 和力及底物浓度；
❖ 增大底物浓度可以 解除竞争性抑制；
* 举例
❖ 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
COOH
COOH
COOH
CH2 琥珀酸脱氢酶 CH
CH2
CH2
HC
COOH
COOH
COOH
❖酶与疾病的发生、诊断、治疗都有密切的联 系，其在医学上的应用也日益广泛。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活 性，提出核酶(ribozyme)的概念。
1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了 具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核 酶(deoxyribozyme)。
第1节 酶的概述
❖*酶的概念：酶是由活细胞产生的具有催化 功能的蛋白质。
五、激活剂的影响
激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加 的物质。
• 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应 是不可缺少的，否则酶将失去催化活性，这类激 活剂称为必需激活剂
• 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍然有 一定催化活性，但催化效率较低，加入激活剂后， 酶的催化活性显著提高，这类激活剂称为非必需 激活剂
ALT）、天冬氨酸氨基转移酶（AST）活性增高
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
*定义： 催化相同的化学反应，但酶蛋白
的分子结构、理化性质和免疫学性质各不 相同的一组酶。
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
生理及临床意义
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
❖ 抑制程度取决于抑 制剂与酶的相对亲 和力及底物浓度；
❖ 增大底物浓度可以 解除竞争性抑制；
* 举例
❖ 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
COOH
COOH
COOH
CH2 琥珀酸脱氢酶 CH
CH2
CH2
HC
COOH
COOH
COOH
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（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷 酸脂酶）。
（2）国际系统命名法
❖系统名称包括底物名称、构型、反应性 质，最后加一个酶字。
例如：
• 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶
酶催化的反应: -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
二、酶的分类
（一）从化学性质分（国际系统分类法）
reaction。 ❖ 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物
substrate。
二、酶的作用特点
（一）酶和一般催化剂的共性 ❖ 用量少而催化率高。 ❖ 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。 ❖ 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活
化能，从而加速反应的进行。
3、反应条件温和
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温 度范围为20-40C。
• 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的 失活。
4、酶易失活
• 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等
条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作 用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和
接近中性的酸硷度
寡聚酶（oligomeric enzyme）：由2个或2 个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。 亚基间以次级键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、
• 乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。 多酶体系（multienzyme system）：由几种 酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的 多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶 复合体等。
❖ 1、氧化还原酶类 ❖ 2、转移酶类 ❖ 3、水解酶类 ❖ 4、裂解酶类 ❖ 5、异构酶类 ❖ 6、合成酶类
1、氧化-还原酶类 Oxido-reductases
❖ 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 ❖ 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
• (Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反 应。
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子 而形成双键的反应及其逆反应。
例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的 反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5、异构酶类 Isomerases
❖ 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底 物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
5、酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、 酶原激活及激素控制等。
６、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属 离子有关。
第二节：酶的命名及分类
一、酶的命名
（1）习惯命名法
• 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） • 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；
裂解酶等）
• 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
2、转移(移换)酶类 Transferases
❖ 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
Байду номын сангаас
例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
第四章 酶
❖一、酶的概念及作用特点 ❖二、酶的命名及分类 ❖三、酶催化的专一性 ❖四、酶促反应的动力学 ❖五、酶的作用机理 ❖六、变构酶与同工酶 ❖七、维生素与辅酶
第一节：酶的概念及作用特点
一、概念 酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又叫 生物催化剂Biocatalysts 。
❖ 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和Ribozyme)。 ❖ 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic
（二）按酶的化学组成分类
❖ 简单蛋白酶：指酶的活性仅仅决定于它的蛋白 质结构。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶。
❖ 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分 （辅助因子）后，才表现出酶的活性。
（三）根据酶的分子结构特点
分类
• 单体酶（monomeric enzyme）：一般由一条肽 • 链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
6、合成酶类 Ligases or Synthetases
❖ 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A-B + ADP +Pi
• 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
O
NH2
3、水解酶类 hydrolases
❖ 水解酶催化底物的加水分解反应。 ❖ 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 ❖ 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4、裂合（裂解）酶类 Lyase
主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶 等。
❖ -淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可 催化2吨淀粉水解。
2、专一性
酶的专一性：又称为特异性，是指酶在催化生化 反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某 一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一 类或某一种化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉 的水解；核酸酶催化核酸的水解。
（二）酶作为生物催化剂的
特性
1、高效性 ❖酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2 2H2O + O2
❖用Fe3+催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧 化氢酶催化，效率为6X106 mol/mol.S。
❖转换数（turnover number）的概念：每秒钟每个 酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用kcat表示 （ mol/S ）。
第三节：酶催化的专一性
❖ 酶催化的专一性（specificity）是酶作用最显 著的特性之一。
❖ 指酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种 酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的 物质。
• 酶的底物专一性类型：
结构专一性和立体异构专一性。
一、结构专一性
（2）国际系统命名法
❖系统名称包括底物名称、构型、反应性 质，最后加一个酶字。
例如：
• 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶
酶催化的反应: -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
二、酶的分类
（一）从化学性质分（国际系统分类法）
reaction。 ❖ 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物
substrate。
二、酶的作用特点
（一）酶和一般催化剂的共性 ❖ 用量少而催化率高。 ❖ 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。 ❖ 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活
化能，从而加速反应的进行。
3、反应条件温和
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温 度范围为20-40C。
• 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的 失活。
4、酶易失活
• 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等
条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作 用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和
接近中性的酸硷度
寡聚酶（oligomeric enzyme）：由2个或2 个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。 亚基间以次级键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、
• 乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。 多酶体系（multienzyme system）：由几种 酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的 多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶 复合体等。
❖ 1、氧化还原酶类 ❖ 2、转移酶类 ❖ 3、水解酶类 ❖ 4、裂解酶类 ❖ 5、异构酶类 ❖ 6、合成酶类
1、氧化-还原酶类 Oxido-reductases
❖ 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 ❖ 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
• (Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反 应。
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子 而形成双键的反应及其逆反应。
例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的 反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5、异构酶类 Isomerases
❖ 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底 物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
5、酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、 酶原激活及激素控制等。
６、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属 离子有关。
第二节：酶的命名及分类
一、酶的命名
（1）习惯命名法
• 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） • 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；
裂解酶等）
• 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
2、转移(移换)酶类 Transferases
❖ 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
Байду номын сангаас
例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
第四章 酶
❖一、酶的概念及作用特点 ❖二、酶的命名及分类 ❖三、酶催化的专一性 ❖四、酶促反应的动力学 ❖五、酶的作用机理 ❖六、变构酶与同工酶 ❖七、维生素与辅酶
第一节：酶的概念及作用特点
一、概念 酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又叫 生物催化剂Biocatalysts 。
❖ 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和Ribozyme)。 ❖ 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic
（二）按酶的化学组成分类
❖ 简单蛋白酶：指酶的活性仅仅决定于它的蛋白 质结构。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶。
❖ 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分 （辅助因子）后，才表现出酶的活性。
（三）根据酶的分子结构特点
分类
• 单体酶（monomeric enzyme）：一般由一条肽 • 链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
6、合成酶类 Ligases or Synthetases
❖ 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A-B + ADP +Pi
• 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
O
NH2
3、水解酶类 hydrolases
❖ 水解酶催化底物的加水分解反应。 ❖ 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 ❖ 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4、裂合（裂解）酶类 Lyase
主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶 等。
❖ -淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可 催化2吨淀粉水解。
2、专一性
酶的专一性：又称为特异性，是指酶在催化生化 反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某 一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一 类或某一种化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉 的水解；核酸酶催化核酸的水解。
（二）酶作为生物催化剂的
特性
1、高效性 ❖酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2 2H2O + O2
❖用Fe3+催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧 化氢酶催化，效率为6X106 mol/mol.S。
❖转换数（turnover number）的概念：每秒钟每个 酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用kcat表示 （ mol/S ）。
第三节：酶催化的专一性
❖ 酶催化的专一性（specificity）是酶作用最显 著的特性之一。
❖ 指酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种 酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的 物质。
• 酶的底物专一性类型：
结构专一性和立体异构专一性。
一、结构专一性