实验一 溶菌酶的溶菌作用
溶菌酶
溶菌酶溶菌酶溶菌酶( Lysozyme，E．C．3.2.17)，全称为1，4-p -N -溶菌酶，又称为细胞壁溶解酶，是自然界普遍存在的一种酶，因其能溶解细菌细胞壁具有溶菌作用而得名。
（一）溶菌酶的结构及物理化学性质溶菌酶易溶于水，遇碱易破坏，不溶于丙酮、乙醚，是一种白色、无臭的结晶粉末。
相对分子质量为14.7ku，由129个氨基酸残基组成，碱性氨基酸残基及芳香族氨基酸如色氨酸残基的比例很高，含有4个二硫键，如图2 -24所示，其等电点为10~11。
在37℃条件下溶菌酶的生物学活性可保持6h，当温度较低时保持时间更长，利于溶菌酶在体内发挥作用。
禽蛋蛋清是溶菌酶的重要来源，蛋清溶菌酶的物理化学性质如表17 -1所示。
溶菌酶由两个区域组成，由一个长的α螺旋所联接，其二级结构大多是α螺旋。
N末端的区域( f40~80)由一些螺旋线组成，大多数是反平行的β折叠。
第二个区域由fl~39和f89~129氨基酸残基组成。
分子中的这两个区域被一个螺旋体（f87天冬氨酸- 114精氨酸）所分离，分子组成了内部疏水外部亲水的基本结构，对溶菌酶发挥抗菌功能起着巨大的作用。
表17 -1 蛋清溶菌酶的物理化学特性特性数值相对分子质量14 400亚基数 1氨基酸129等电点10.7二硫键数 4碳水化合物所占比例0E1%280nm 26.493℃时的D热值（每分钟破坏90%的活性）110酶活力的实验通过浑浊溶壁微球菌的细胞溶解（二）溶菌酶的来源溶菌酶在自然界中普遍存在，在人和许多哺乳动物的组织和分泌液中，均发现有溶菌酶存在，其物化性质基本相似，溶菌酶的来源如表17 -2所示。
溶菌酶主要分布于禽蛋和鸟类蛋清中，尤其是浓厚蛋白的系带膜状层中。
禽蛋中异常丰富，占整个蛋清中的 3.5%，鸡蛋蛋清是溶菌酶的主要商业来源。
表17 -2溶菌酶的来源溶菌酶的来源溶菌酶的含量鸡蛋清 2 500 ~ 3 500μg/mL鸭蛋清 1 000 ~ 1 300μg/mL鹅蛋清500 ~ 700μg/mL眼泪 3 000 ~5 000μg/mL人乳55~ 75 μg/mL牛奶10~ 15μg/mL脾脏50 ~ 160μg/kg胸腺60~ 80μg/kg胰腺20~ 35μg/kg花椰菜汁25~ 28μg/mL木瓜汁8~ 9μg/mL卷心菜汁7~8μg/mL（三）溶菌酶的溶菌机制溶菌酶是一种糖苷水解酶，专门作用于微生物细胞壁，可以破坏组成微生物细胞壁的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰葡萄糖胺之间的β-1，4-糖苷键，其作用机理见图17 -1。
【精品】溶菌酶的作用机制
起初， Fleming对这种有杀死细菌活性的 物质的实验不过是出于一种兴趣。但在目 睹了一战中大量的士兵死于外伤感染之后， Fleming开始试图倾其毕生来寻找一种能够 有效杀死细菌，同时又能对人类保持相对 的无毒性的药剂。不象Fleming在1928年发 现的青霉素(penicillin)，溶菌酶不能证 明有临床价值。但是在酶机制的研究学习 方面，溶菌酶扮演了一个很重要的角色。
溶菌酶是一种葡糖苷酶，能催化水解NAM 的C1和NAG的C4之间的糖苷键，但不能水 解NAG C1和NAM C4之间的β（1-4）糖苷
键。几丁质是甲壳类动物甲壳中所含的多 糖，仅由NAG残基通过β（1-4）糖苷键连 接而成，几丁质也是溶菌酶的底物。
溶菌酶的内部几乎全部是非极性的 (nonpolar) 。疏水的相互作用在溶菌 酶的折叠构象中起重要作用。在溶菌酶 分子的表面，有一个比较深的裂缝，其 大小恰好能容纳多糖底物的6个单糖， 这是溶菌酶的活性部位。
一侧。
这两个酸性侧链具有明显不同的微 环境。Asp52是在一个明显的极性 环境中，在那里它在一个复杂的氢
键网络中起着氢键受体的作用。相 反，Glu35位于非极性区。这样， 在pH5下，这是溶菌酶水解几丁质 的 最 适 pH ， 即 溶 菌 酶 活 性 最 大 。 Asp52侧链羧基为解离的COO-形式， 而 Glu35 则 为 质 子 化 未 电 离 的 COOH形式。侧链基团的氧原子与 这个糖苷键的距离大约是0.3nm。
在结合底物时，酶迫使底物采取了接近
于过渡态的构象。
随着DNA技术的新技术的发展，使以前 被分解的基因的任何多肽的中间缺失、 添加或替换成为了可能。通过定点诱变 技术的使用，DNA的核苷酸序列可以特 殊地变更以至多肽的氨基酸可以被任何 调查者选择的氨基酸代替。蛋白质中的 任何氨基酸可以被替代，并且调查者能 确定所有蛋白质分子产生的持续的变更。
溶菌酶生产实验报告
溶菌酶生产实验报告一、引言溶菌酶是一种能够溶解细菌细胞壁的酶，广泛应用于医药、食品、环境等领域。
本实验旨在通过培养溶菌酶产生菌株，探究溶菌酶的生产过程及其相关因素。
二、实验方法2.1 菌种培养1.选择适宜的溶菌酶产生菌株，如嗜溶菌酶链球菌。
2.在培养基中接种菌株，经过预培养后，进行扩大培养。
2.2 溶菌酶生产条件的优化1.pH值的调节：通过改变培养基的初始pH值，观察溶菌酶的产量变化。
2.温度的调节：将培养基置于不同温度的恒温箱中培养，比较不同温度下溶菌酶的产量。
3.液体搅拌速度的调节：通过改变培养基的搅拌速度，研究其对溶菌酶产量的影响。
4.培养时间的调节：通过监测培养时间对溶菌酶的产量影响，确定最佳的培养时间。
2.3 溶菌酶的提取和测定1.收获培养液，离心分离菌体和培养液。
2.采用适当的方法提取溶菌酶，如超声法或酶解法。
3.通过测定溶菌酶的酶活力来评估其产量。
三、结果与讨论3.1 溶菌酶生产条件的优化结果1.pH值的调节：在pH 7.0的条件下，溶菌酶的产量最高，随着pH值偏离中性，溶菌酶的产量逐渐降低。
2.温度的调节：在37℃的条件下，溶菌酶的产量最高，过高或过低的温度都会导致溶菌酶产量下降。
3.液体搅拌速度的调节：适当的搅拌速度可以增加溶菌酶的产量，过高或过低的搅拌速度都会对溶菌酶产量产生负面影响。
4.培养时间的调节：在培养72小时后，溶菌酶的产量达到最高峰，之后产量逐渐下降。
3.2 溶菌酶的提取和测定结果1.通过超声法提取溶菌酶，最终获得的溶菌酶液经过酶活力测定，其酶活力为X单位。
2.通过酶解法提取溶菌酶，最终获得的溶菌酶液经过酶活力测定，其酶活力为Y单位。
3.对比两种提取方法，发现超声法提取的溶菌酶活力更高。
四、结论本实验通过优化溶菌酶生产条件，确定了最佳的pH值、温度、液体搅拌速度和培养时间。
通过超声法提取溶菌酶的方法获得的溶菌酶活力较高。
这些结果对于溶菌酶的工业生产和应用具有重要的指导意义。
溶菌酶的用途及优点
溶菌酶又称胞壁质酶，是一种能水解致病菌中黏多糖的碱性酶。
主要通过破坏细胞壁中的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡糖之间的β-1,4糖苷键，使细胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽，导致细胞壁破裂内容物逸出而使细菌溶解。
具有抗菌、消炎、抗病毒等作用。
那么溶菌酶具体有哪些用途及优点呢?下边我们一起来了一下吧。
一、溶菌酶用途1、食品应用可作为防腐剂，主要功用是水解细菌细胞壁，在细胞内，则对吞噬后的病原菌起破坏作用。
其最有效浓度为0.05%。
与植酸、聚合磷酸盐、甘氨酸等配合使用，可提高其防腐效果。
2、应用领域1)、溶菌酶是一种无毒、无副作用的蛋白质，又具有一定的溶菌作用，因此可用作天然的食品防腐剂。
2)、溶菌酶作为一种存在于人体正常体液及组织中的非特异性免疫因素，具有多种药理作用，它具有抗菌、抗病毒、抗肿瘤的功效，医用溶菌酶其适应症为出血、血尿、血痰和鼻炎等。
3)、溶菌酶具有破坏细菌细胞壁结构的功能，以此酶处理G+细菌得到原生质体，因此，溶菌酶是基因工程、细胞工程中细胞融合操作必不可少的工具酶。
二、溶菌酶优点1、溶菌酶是很稳定的蛋白质，有较强的抗热性。
蛋清溶菌酶是C型，是已知的最耐热的酶；2、溶菌酶不会因为有机溶剂的处理而失活，当转移到水溶液中时，溶菌酶的活力可全部恢复；3、溶菌酶适宜pH5.3~6.4，可用于低酸性食品防腐；4、溶菌酶生产成本较低；5、溶菌酶的抗菌谱较广，不仅局限于G- 菌，对部分G+菌也有抑制效果；6、溶菌酶可被冷冻或干燥处理，且活力稳定；7、溶菌酶作为防腐剂安全性高。
以上就是有关溶菌酶用途及优点的一些相关介绍，希望对您进一步的认识了解有所帮助。
提取溶菌酶的实验报告
一、实验目的1. 学习并掌握溶菌酶的提取方法；2. 了解溶菌酶的分离纯化过程；3. 掌握酶活力和蛋白浓度的测定方法；4. 学习溶菌酶纯度鉴定与分子量测定。
二、实验原理溶菌酶是一种胞壁质酶，主要存在于鸡蛋清中。
溶菌酶能够水解细菌细胞壁中的N-乙酰胞壁质，导致细菌细胞壁破裂，从而起到杀菌作用。
本实验通过提取鸡蛋清中的溶菌酶，对其进行分离纯化，并测定其酶活力、蛋白浓度、纯度和分子量。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：鸡蛋、硫酸铵、氢氧化钠、盐酸、考马斯亮蓝G-250、邻苯二甲酸氢钾、苯酚、硫酸铜、氢氧化钠、无水乙醇等；2. 实验仪器：高速离心机、恒温水浴锅、分光光度计、pH计、电子天平等。
四、实验方法1. 溶菌酶的粗提取（1）取新鲜鸡蛋清，用4倍体积的0.1mol/L的NaOH溶液溶解；（2）将溶液搅拌均匀，置于4℃冰箱中过夜；（3）次日，将溶液用等体积的4倍体积的0.1mol/L的HCl溶液调节pH至4.5；（4）将溶液置于高速离心机中，以10000r/min离心30分钟；（5）取上清液即为粗提溶菌酶。
2. 溶菌酶的分离纯化及酶活力、蛋白浓度测定（1）取粗提溶菌酶溶液，用硫酸铵饱和溶液进行盐析，调节硫酸铵浓度为0.5mol/L；（2）将溶液置于4℃冰箱中过夜；（3）次日，将溶液用高速离心机以10000r/min离心30分钟，取沉淀；（4）将沉淀用0.1mol/L的pH 7.0的磷酸缓冲溶液溶解，得纯化溶菌酶溶液；（5）测定酶活力和蛋白浓度，酶活力单位以每分钟产生1μmol的产物为1个单位，蛋白浓度采用考马斯亮蓝G-250法测定。
3. 溶菌酶纯度鉴定与分子量测定（1）取纯化溶菌酶溶液，进行SDS-PAGE电泳分析；（2）根据电泳结果，计算溶菌酶的分子量；（3）根据纯化溶菌酶溶液的蛋白浓度和酶活力，计算溶菌酶的纯度。
五、实验结果与分析1. 溶菌酶的粗提取通过实验，成功提取了鸡蛋清中的溶菌酶，提取率为0.5%。
药用溶菌酶提取实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 掌握药用溶菌酶的提取方法。
2. 了解溶菌酶的性质及其在医药领域的应用。
3. 通过实验操作，提高实验技能和科学思维。
二、实验原理溶菌酶是一种能够水解细菌细胞壁中肽聚糖的酶，具有广谱抗菌作用。
本实验采用酶法提取药用溶菌酶，通过优化提取条件，提高溶菌酶的提取率和纯度。
三、实验材料与仪器材料：1. 鸡蛋（新鲜）2. 0.1mol/L的磷酸缓冲液（pH 7.0）3. 1mol/L的NaCl溶液4. 5mol/L的醋酸溶液5. 95%乙醇6. 10%的硫酸铵溶液7. 0.1%的吐温-80溶液8. 2%的聚乙烯吡咯烷酮（PVP）溶液仪器：1. 研钵2. 电子天平3. 电动搅拌器4. 离心机5. 超声波清洗器6. 药用溶菌酶纯度鉴定仪7. 分光光度计四、实验步骤1. 粗提取1. 将新鲜鸡蛋打入烧杯中，加入等体积的0.1mol/L的磷酸缓冲液（pH 7.0），充分搅拌。
2. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质充分溶解。
3. 将混合液以3000r/min离心10分钟，取上清液即为粗提取液。
2. 分离纯化1. 向粗提取液中加入等体积的1mol/L的NaCl溶液，充分搅拌，使蛋白质盐析。
2. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质沉淀。
3. 将混合液以3000r/min离心10分钟，取沉淀。
4. 向沉淀中加入5mol/L的醋酸溶液，使蛋白质溶解。
5. 向溶液中加入95%乙醇，使蛋白质沉淀。
6. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质沉淀。
7. 将混合液以3000r/min离心10分钟，取沉淀。
8. 向沉淀中加入10%的硫酸铵溶液，使蛋白质沉淀。
9. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质沉淀。
10. 将混合液以3000r/min离心10分钟，取沉淀。
11. 向沉淀中加入0.1%的吐温-80溶液，使蛋白质溶解。
12. 向溶液中加入2%的PVP溶液，使蛋白质沉淀。
13. 将混合液在4℃下放置2小时，使蛋白质沉淀。
实验-溶菌酶制备及其性质鉴定
实验结果
1、计算出溶菌酶的活力单位 2、请说出其它提取和纯化溶菌酶的方法吗？请写出相关的方法及原理。
谢谢观看
实验步骤
（3）加完氯化钠细粉后，再用1mol/L的氢氧化钠溶。
低温下静置7d，溶菌酶结晶将慢慢析出，于72-96h 达到最高产率。
（4）将结晶溶液4000r/min，离心5min，倾去上清液，加入等体积预冷0℃丙酮， 再4000r/min，离心5min，洗涤后弃去上清液，即可得到粗制的溶菌酶晶体。
实验
溶菌酶的制备及 其性质鉴定
实验原理
溶菌酶广泛存在于动植物及微生物体内，具有抗感染、消炎、消肿、增强体内免 疫反应等多种药理作用。
鸡蛋清内含有丰富的溶菌酶，向鸡蛋清中加入一定量的中性盐，并调节pH至溶菌 酶的等电点，溶菌酶即可结晶析出。
如若结晶不纯，可以重结晶。
实验原理
溶菌酶之所以溶菌，因它能催化革兰氏阳性细菌细胞壁黏多糖水解的缘故。 测定溶菌酶的活力，可以用某些细菌细胞壁作为底物，以单位时间内被它水解的
细胞壁的量表示酶活力的大小。
实验步骤
一、溶菌酶的提纯结晶
（1）将2只鸡蛋的蛋清置于小烧杯中，慢慢搅拌5分钟，使蛋清稠度均匀，然后 用两层纱布过滤除去卵带或碎蛋壳，记录蛋清体积。
（2）按每100ml蛋清溶液加入5g氯化钠的比例，向蛋清溶液中慢慢加入氯化钠 细粉，边加边搅拌，促使氯化钠细粉及时溶解，以避免局部浓度过高或沉淀于容 器底部，否则会引起蛋白质的变性而产生大量的白色沉淀。
实验步骤
二、溶菌酶的活力测定
（1）酶液的制备 准确称取溶菌酶样品100mg， 用0.1mol/L，pH6.2磷酸缓冲液 配成1mg/ml的酶液，再将酶液稀释成50µg/ml。 （2）将酶液2mL和底物悬液2mL（短小芽孢杆菌）分别置于25℃水浴中保温1015min，然后吸取底物悬液4mL放入比色皿中，450nm波长读出吸光度，此为0 时读数。 1min后，再读吸光度，记下读数。
溶菌酶纯化应用实验报告
一、实验目的1. 掌握溶菌酶的提取、分离和纯化方法。
2. 了解溶菌酶在不同应用中的活性变化。
3. 分析溶菌酶纯化过程中可能存在的问题及解决方案。
二、实验原理溶菌酶是一种天然存在的酶，具有分解细菌细胞壁的能力。
在食品、医药、化妆品等领域具有广泛的应用。
本实验通过提取、分离和纯化溶菌酶，探讨其在不同应用中的活性变化。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：鸡蛋、SDS-PAGE凝胶、考马斯亮蓝G250、pH缓冲液、蛋白质分子量标准品、DNA分子量标准品、蛋白质酶解底物等。
2. 实验仪器：高速离心机、电泳仪、紫外分光光度计、凝胶成像系统、显微镜等。
四、实验方法1. 溶菌酶提取：取新鲜鸡蛋，分离蛋清，加入适量去离子水，搅拌均匀，过滤得到溶菌酶粗提液。
2. 溶菌酶分离纯化：（1）盐析法：将溶菌酶粗提液加入饱和硫酸铵溶液，搅拌，离心取沉淀，用少量去离子水溶解。
（2）离子交换层析法：将溶菌酶溶液上柱，用不同浓度的NaCl溶液梯度洗脱，收集洗脱液。
（3）凝胶过滤层析法：将离子交换层析后的溶菌酶溶液上柱，用蛋白质分子量标准品进行对照，收集目标蛋白峰。
3. 溶菌酶活性测定：（1）酶活性测定：采用比色法测定溶菌酶的活性。
（2）溶菌酶在不同应用中的活性变化：将纯化后的溶菌酶分别应用于食品、医药、化妆品等领域，观察其活性变化。
五、实验结果与分析1. 溶菌酶分离纯化结果：通过盐析、离子交换层析和凝胶过滤层析，成功纯化溶菌酶，SDS-PAGE结果显示目标蛋白峰为单一蛋白。
2. 溶菌酶活性测定结果：纯化后的溶菌酶活性达到原粗提液的10倍以上。
3. 溶菌酶在不同应用中的活性变化：（1）食品：溶菌酶在食品中的应用效果显著，如发酵乳、肉制品等，可提高食品品质，延长保质期。
（2）医药：溶菌酶在医药领域的应用包括抗菌、消炎、促进伤口愈合等，具有良好疗效。
（3）化妆品：溶菌酶在化妆品中的应用有助于清洁皮肤，改善皮肤状况。
六、实验讨论1. 溶菌酶的提取、分离和纯化过程中，要注意避免蛋白质的降解和污染。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
实验一溶菌酶的溶菌作用
实验目的：
1、掌握溶菌酶对革兰氏阳性菌溶解的原理及应用。
2、证实体液中溶菌酶的存在观察溶菌酶的溶菌现象。
基本原理：
正常情况下，机体的唾液、泪液、痰、鼻腔分泌物以及白细胞和血清等均含有丰富的溶菌酶。
测定分泌物和体液中的溶菌酶含量及其变动情况，可作为评价机体非特异性免疫功能的指标之一。
溶菌酶的杀菌机理是其作用于细菌细胞壁的粘肽层，粘肽是细菌的细胞壁主要成分。
溶菌酶能切断粘肽结构中的N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰胞壁酸之间的β- 1,4糖苷键，破坏粘肽支架，使细胞壁破坏。
由于细菌细胞壁的重要功能之一是保护细菌，即抗低渗，故细菌失去细胞壁的保护作用后，在低渗环境中可发生溶解。
溶菌酶的主要作用对象是革兰氏阳性菌。
革兰氏阴性细菌细胞壁粘肽层外还有脂多糖、外膜和脂蛋白结构，故在一般情况下溶菌酶不易发挥直接作用。
实验材料：
1、葡萄球菌：本菌是一种革兰氏阳性菌，普通琼脂培养基生长良好。
2、标准溶菌酶：称取溶菌酶标准纯品，用蒸馏水配制为1000ug/ml原液，并稀释为100、50、10 ug/ml标准液，用前保存在冰箱中。
3、唾液：用无菌平皿收集唾液，可在同学间收集。
（于饭后两小时，清水漱口3次，10分钟后，收集唾液于清洁烧杯中）；
4、其它：无菌打孔器（孔径2mm），无菌毛细吸管、毫米尺等。
实验方法：
1、制备含葡萄球菌的琼脂平板加热融化3%琼脂，冷至60℃~70℃时，加入1ml葡萄球菌菌液，混合均匀，倾注于无菌平皿内。
2、用无菌打孔器在葡萄球菌琼脂平板上打孔，孔径2mm左右，孔距
5-20mm。
用针头挑出孔内琼脂，
3、用毛细吸管取新鲜收集的唾液加入琼脂孔内，每孔加满唾液,同时加标准溶菌酶作阳性对照。
4、置24-28℃下12-18h观察结果。
观察各孔周围溶菌情况，测量溶菌环直径。
实验结果：
用毫米尺或三角板量取小孔周围溶菌环直径，并作记录，可与标准溶菌酶阳性对照作对比观察。
机体的免疫功能是由免疫系统完成的，免疫系统由免疫器官（中枢免疫器官和外周免疫器官），免疫细胞（T细胞（胸腺依赖性淋巴细胞）、B 细胞（骨髓依赖性淋巴细胞）、K 细胞、NK 细胞、LAK 细胞、TIL 细胞和单核巨噬细胞）和免疫分子（免疫球蛋白、补体、细胞因子等）等组成。
（1）中枢免疫器官
胸腺：T 细胞分化成熟的场所。
骨髓：是多种血细胞的发源地，也是B 细胞、单核吞噬细胞、粒细胞、血小板和红细胞分化成熟的场所。
法氏囊：禽类B 细胞分化成熟的场所。
功能：是免疫细胞发生、分化和成熟的场所。
（2）外周免疫器官：淋巴结、脾脏和扁桃体、阑尾、肠壁集合淋巴结和消化道、呼吸道粘膜下层的淋巴小结。
功能：是成熟的T、B淋巴细胞定居的场所，也是发生免疫应答的重要部位。
免疫细胞：凡参与免疫应答或与免疫应答有关的细胞统称为免疫细胞。
包括：造血干细胞、淋巴细胞、单核吞噬细胞、粒细胞、红细胞。
免疫细胞泛指参与免疫应答或与免疫应答有关的细胞及前体细胞，主要包括造血干细胞、T、B淋巴细胞、NK细胞、单核吞噬细胞、粒细胞、红细胞、肥大细胞、单核-巨噬细胞和树突状细胞。
免疫分子包括抗体、补体、细胞因子、主要组织相容性抗原和分化群等。
1、抗体(antibody，Ab)：免疫系统受抗原刺激以后，B细胞转化为浆细胞，由浆细胞产生能与相应抗原发生特异性结合的球蛋白称抗体。
它们与相应抗原特异性结合后，并在补体、吞噬细胞和NK细胞参与下，产生溶菌、促进吞噬杀菌的调理作用和抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用。
2、补体（complement）：存在于人和动物的正常血清中，与免疫有关，具有酶活性的蛋白质。
在生理状态下，补体各成分以酶原或非活性的状态存在与体液中，只有被某些物质(如抗原抗体复合物)激活后，才能表现出细胞溶解、促进吞噬的调理作用、免疫调节作以及释放炎症介质参与炎症反应等作用。
3、细胞因子（cytokine，CK）是由多种细胞，特别是活化免疫细胞合成分泌的一类具有多种生物学活性的小分子蛋白。
细胞因子在免疫细胞分化发育、免疫应答及其调节、炎症反应和组织修复等过程中发挥重要的作用。
THANKS !!!
致力为企业和个人提供合同协议，策划案计划书，学习课件等等
打造全网一站式需求
欢迎您的下载，资料仅供参考。