过氧化氢酶
过氧化氢酶
在投弹手甲虫（bombardier beetle）中，过 氧化氢酶具有独特用途。这种甲虫腹部的 腺体中存有对苯二酚和过氧化氢，受到威 胁时这两种物质可在一个含有过氧化氢酶 和辣根过氧化物酶的空腔中混合。过氧化 氢在酶的催化作用下放出氧气，也把对苯 二酚氧化为对苯醌，反应剧烈放热，使混 合物沸腾气化，连同氧气的助推作用，将 混合物喷出。
*经计算，用质
量分数为3.5%的 氯化铁溶液和质 量分数为20%的 肝脏研磨液做实 验，每滴氯化铁 溶液中的Fe3+数， 大约是每滴研磨 液中过氧化氢酶 分子的25万倍。
例如：
CAT是红血素酶，不同的来源有不同的结 构。在不同的组织中其活性水平高低不同。 过氧化氢在肝脏中分解速度比在脑或心脏 等器官快，就是因为肝中的CAT含量水平高。
分离；
1.以牛肝为原料，在35%二氧六环中匀浆， 过滤后用二氧六环沉淀，饱和硫酸铵结晶 得产品。 （过氧化氢酶以牛肝为原料采用 水浸提法提取,它既是氧化剂又是还原剂） 2.由黑曲霉变种(Aspergillus niger var.)在通风 搅拌等控制条件下培养而得。 3.由溶纤维蛋白小球菌(Micrococcus lysodeikticus)的深层发酵液提取精制而成 。
分布：
过氧化氢酶天然存在于所有已知的动物的各个组 织中、好气性微生物、哺乳动物的红血球、肝脏 (极丰富)等中。 过氧化氢酶也普遍存在于植物中，但不包括真菌， 虽然有些真菌被发现在低pH值和温暖的环境下能 够产生该酶。 绝大多数需氧微生物都含有过氧化氢酶[4]。例外 包括Streptococcus，一种没有过氧化氢酶的需氧细菌。 部分厌氧微生物，如Methanosarcina barkeri，也含有 过氧化氢酶。
过氧化氢酶的作用
过氧化氢酶的作用
过氧化氢酶（H2O2）是一种重要的酶，它可以将过氧化氢（H2O2）分解成水和氧，从而发挥重要的生物学功能。
过氧化氢酶是一种多功能酶，它可以参与氧化还原反应，促进许多生物体的代谢过程，如糖类代谢、脂质代谢、氨基酸代谢等。
过氧化氢酶是一种非常重要的酶，它可以参与多种生物体的代谢过程，如糖类代谢、脂质代谢、氨基酸代谢等。
过氧化氢酶可以将过氧化氢（H2O2）分解成水和氧，从而发挥重要的生物学功能。
过氧化氢酶可以参与氧化还原反应，促进许多生物体的代谢过程，如糖类代谢、脂质代谢、氨基酸代谢等。
过氧化氢酶在生物体中的作用是非常重要的，它可以参与氧化还原反应，促进许多生物体的代谢过程，如糖类代谢、脂质代谢、氨基酸代谢等。
此外，过氧化氢酶还可以参与抗氧化防御，防止自由基的损害，保护细胞免受环境污染物的损害。
过氧化氢酶在医学上也有重要的应用，它可以用于治疗癌症、心脏病、肝病等疾病。
此外，过氧化氢酶还可以用于抗菌、抗病毒、抗真菌等，从而提高人体的免疫力。
总之，过氧化氢酶是一种重要的酶，它可以参与氧化还原反应，促进许多生物体的代谢过程，如糖类代谢、脂质代谢、氨基酸代谢等，并可以参与抗氧化防御，防止自由基的损害，保护细胞免受环境污染物的损害。
此外，过氧化氢酶还可以用于治疗癌症、心脏病、肝病等疾病，以及抗菌、抗病毒、抗真菌等，从而提高人体的免疫力。
因此，过氧化氢酶在生物学和医学上都具有重要的意义。
过氧化氢酶质量标准
过氧化氢酶质量标准
过氧化氢酶质量标准包括：纯度、比活力、酶活、蛋白含量、储存条件和稳定性等。
1. 纯度：过氧化氢酶的纯度需要达到高水平，不应含有任何杂质或其他酶类。
2. 比活力：比活力是指单位质量酶所能催化的底物转化量，衡量了过氧化氢酶的活性。
比活力越高，代表酶的活性越强。
3. 酶活：酶活是指单位时间内酶所能催化的底物转化量，通常以单位时间内分解的过氧化氢量来表示。
4. 蛋白含量：蛋白含量是指酶中含有的蛋白质的量，也可以衡量过氧化氢酶的纯度。
5. 储存条件：过氧化氢酶需要在低温、干燥和暗处存放，以保证其长期保存和最佳活性。
6. 稳定性：稳定性是指过氧化氢酶在各种条件下的长期稳定性，如酸碱度、温度、离子等。
酶的稳定性越高，酶活性变化越小，说明在实际应用中的效果越好。
过氧化氢酶的分子量
过氧化氢酶的分子量
过氧化氢酶是一种酶类生物催化剂，主要作用是将过氧化氢分解为水和氧气。
该酶在生物体内具有重要的生理功能，可以协助细胞减少有害的氧自由基，促进氧化代谢的平衡。
过氧化氢酶的分子量大约为80-100kDa左右。
其结构由四个相同的亚基组成，每个亚基含有一个泛素结构域，具有过氧化氢酶活性。
该酶的四个亚基形成了一个四聚体，具有八个盐桥和八个疏水作用，使得酶的结构非常稳定。
过氧化氢酶的结构包括四个亚基，每个亚基分别包含有一个铁原子和一个钨原子。
其中，铁原子与氧气结合形成Fe-O桥键，起到催化反应的作用；钨原子则协助维持酶的构象稳定性，防止酶在活性中心处降解或者结构破坏。
过氧化氢酶的活性受到很多因素的影响，包括温度、酸碱度、盐浓度、金属离子等。
通常情况下，过氧化氢酶在中性环境下具有最佳的催化活性，温度在30℃-50℃之间时催化反应速率最高。
此外，过氧化氢酶还可以通过协同作用提高其催化反应效率，例如与其他与氧化还原循环相关的酶同时作用可以加强其抗氧化能力。
总之，过氧化氢酶的分子量虽然不算很大，但其对生物体内的代谢平衡和健康维持有着重要的作用，对其结构和催化反应机理的研究也具有重要的科学价值。
过氧化氢酶
过氧化氢酶科技名词定义中文名称：过氧化氢酶英文名称：catalase定义：编号：EC 1.11.1.6。
催化过氧化氢分解成氧和水的酶，存在于细胞的过氧化物体内。
应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）以上内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布求助编辑百科名片过氧化氢酶过氧化氢酶，是催化过氧化氢分解成氧和水的酶，存在于细胞的过氧化物体内。
过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志酶, 约占过氧化物酶体酶总量的40%。
过氧化氢酶存在于所有已知的动物的各个组织中，特别在肝脏中以高浓度存在。
过氧化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造奶酪的牛奶中的过氧化氢。
过氧化氢酶也被用于食品包装，防止食物被氧化。
过氧化氢酶存在于红细胞及某些组织内的过氧化体中，它的主要作用就是催化H2O2分解为H2O与O2，使得H2O2不至于与O2在铁螯合物作用下反应生成非常有害的-OH 过氧化氢酶的作用是使过氧化氢还原成水: 2H2O2 →O2 + 2H2O CAS号：9001-05-2[1]触酶过氧化氢酶（CAT）是一种酶类清除剂，又称为触酶，是以铁卟啉为辅基的结合酶。
它可促使H2O2分解为分子氧和水，清除体内的过氧化氢，从而使细胞免于遭受H2O2的毒害，是生物防御体系的关键酶之一。
CAT作用于过氧化氢的机理实质上是H2O2的歧化，必须有两个H2O2先后与CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能发生反应。
H2O2浓度越高，分解速度越快。
来源几乎所有的生物机体都存在过氧化氢酶。
其普遍存在于能呼吸的生物体内，主要存在于植物的叶绿体、线粒体、内质网、动物的肝和红细胞中，其酶促活性为机体提供了抗氧化防御机理。
CAT是红血素酶，不同的来源有不同的结构。
在不同的组织中其活性水平高低不同。
过氧化氢在肝脏中分解速度比在脑或心脏等器官快，就是因为肝中的CAT含量水平高。
H2O2 分解酶这是一种稳定的过氧化氢分解酶, 能将过氧化氢分解成水和氧气, 而对纤维和染料没有影响, 因而漂白后染色前, 通过H2O2 分解酶去除漂白织物上和染缸中残留的过氧化氢, 以避免纤维的进一步氧化和染色时染料的氧化。
过氧化氢酶活力检测方法
过氧化氢酶活力检测方法过氧化氢酶（catalase）是一种重要的酶类物质，它在生物体内起着催化无毒的氧化还原反应，将过氧化氢（H2O2）分解成水（H2O）和氧气（O2）。
由于其在维持细胞内氢离子浓度、氧化还原平衡和细胞抵抗氧化应激等方面的重要作用，因此过氧化氢酶活性的准确测定和分析显得非常必要。
在实验室中，常用的过氧化氢酶活力检测方法主要有光度法、气体检测法和电化学检测法。
首先是光度法，这是一种常用的测定过氧化氢酶活力的方法。
实验中，可以通过分光光度计测量酶样溶液中过氧化氢的浓度的变化来推测过氧化氢酶的活性。
具体的测定步骤一般为：首先，在酶样溶液中加入过氧化氢；然后，在适宜的温度下进行一段时间的潜伏期；然后，用过氧化氢检测试剂滴定到一定浓度时，观察溶液的颜色变化，并用分光光度计读取吸光度。
根据吸光度的变化可以计算出过氧化氢酶的活性。
第二种方法是气体检测法，这是一种基于检测氧气产生的方法。
实验中，可以将过氧化氢溶液加入酶样溶液中，然后用带有氧气传感器的电极测量氧气的产生速率和浓度。
根据氧气产生速率的变化可以推断过氧化氢酶的活性。
第三种方法是电化学检测法，这是一种基于电流变化的方法。
实验中，可以将过氧化氢溶液加入酶样溶液中，然后通过电极测量氧气的生成速率。
根据电流的变化可以计算出过氧化氢酶的活性。
除了以上的方法，还有其他一些比较新颖的方法用于测定过氧化氢酶活性。
例如，近年来，一些研究人员采用蛋白质组学和质谱分析等技术，通过检测酶样溶液中蛋白质的表达水平和酶活性的相关性，来推断过氧化氢酶的活性水平。
总结起来，测定过氧化氢酶活性的方法有光度法、气体检测法、电化学检测法等。
不同的方法有各自的优缺点，例如，光度法具有操作简单、成本低廉的特点，但可能受其他物质的干扰；气体检测法具有灵敏度高的特点，但需要专门的仪器和高昂的成本；电化学检测法具有快速、灵敏的特点，但需要较高的技术水平和仪器要求。
研究人员可以根据实际需求和条件选择合适的方法来测定过氧化氢酶的活性。
过氧化氢酶的分布
过氧化氢酶的分布
过氧化氢酶（CAT）是一种广泛存在于生物体内的酶，它在细胞呼吸和氧化还原反应中起着重要的作用。
以下是过氧化氢酶的分布情况：
1. 动物组织：过氧化氢酶在动物组织中广泛分布，特别是在肝脏、肾脏、心脏和骨骼肌等组织中含量较高。
此外，过氧化氢酶也存在于血液、唾液、胃液等体液中。
2. 植物组织：过氧化氢酶在植物组织中也有较高的含量，特别是在叶绿体、线粒体和细胞质中。
在植物的光合作用和呼吸作用过程中，过氧化氢酶可以清除过氧化氢，保护细胞免受氧化损伤。
3. 微生物：过氧化氢酶在微生物中也广泛存在，特别是在好氧细菌和酵母中含量较高。
过氧化氢酶可以帮助微生物在有氧环境下生存和繁殖。
4. 其他生物：过氧化氢酶也存在于一些其他生物中，如藻类、原生动物和一些无脊椎动物。
总之，过氧化氢酶是一种广泛存在于生物体内的酶，它在细胞呼吸和氧化还原反应中起着重要的作用。
过氧化氢酶的分布情况与生物的种类、组织和生理状态等因素有关。
(整理)过氧化氢酶与过氧化物酶
过氧化氢酶与过氧化物酶朱忠勇(南京军区福州总医院, 福州350025)过氧化氢酶和过氧化物酶, 是两种广泛存在于动植物体内、含血红素(铁卟啉) 辅基的氧化还原酶。
由于它们作用的底物都有过氧化氢, 所以在一些医学检验杂志或教科书上, 往往将它们混淆, 甚至对其作用机理作不恰当的解释。
1过氧化氢酶过氧化氢酶(Hydrogen Peroxidase) 又称触酶(Catalase) , 其系统名称(Systemat ic name) 是:H2O 2: H2O 2氧化还原酶(H2O 2÷H2O 2 O xido redu2catase) , 国际酶学委员会的编号为EC 11111116, 其催化反应式如下:H2O 2+ H2O 2触酶2H2O + O 2在这个反应中, 底物只有一种——过氧化氢。
实际上是一分子的H2O 2作为氢(电子) 的供体, 被氧化成O 2; 而另一分子H2O 2被还原为H2O。
2过氧化物酶过氧化物酶(Peroxidase) 也有人简称过氧化酶,其系统名称是: 供体: 过氧化氢氧化还原酶(Dono r:H2 O 2O xido reductase) , 编号为EC 11111117。
其催化反应式为:供体+ H2O 2过氧化物酶氧化的供体+ H2O或更简明地表达为RH2+ H2O 2过氧化物酶R + 2H2O(供体) (氧化的供体)在这个反应中, 底物有两个; 一个是H2O 2, 另一个为一种氢(电子) 的供体(Dono r)。
在医学检验中, 多用胺类(如联苯胺, 二氨基联苯胺, 联邻甲苯胺等)作为供体(也可以用酚) , 因为这些物质脱氢后往往会呈现颜色。
由上述两种反应可以清楚地看出, 两种酶的区别是十分明显的。
触酶只有一种底物, 生成的是水和氧气。
而过氧化物酶则要两种底物, 其反应的实质是: 酶催化供体脱氢(氧化) , 同时催化脱下的氢使H2O 2还原为H2O。
在这个反应中, 如果只有H2O 2, 没有供体, 反应不能进行。
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控制变量
自变量：反应条件 因变量：过氧化氢分解的速率 无关变量： H2O2 浓度、剂量以及FeCl3、肝 脏研磨液的用量。
实验设计原则:
①对照原则:设计对照实验,既要有对照 组又要有实验组。
②单一变量原则：在对照实验中,除了要 观察的变量发生变化外,其他无关变量都 应保持相同。 ③ 等量原则：各组加入的试剂要等量
注入不同pH的溶液 注入等量的H2O2溶液 观察现象
2滴
1 mL 蒸馏水 2 mL
有大量气 泡产生
2滴
1 mL 盐酸
2滴
1 mL NaOH溶液
2 mL
无气泡产 生
2 mL
无气泡产 生
实验注意问题： ⑴实验程序中2、3步一定不能颠倒，否则实验失败。 ⑵ 本实验不宜选用淀粉酶催化淀粉水解，因为淀粉酶催 化的底物淀粉在酸性条件下也会发生水解反应。（抄）
酶的本质？
阅读P81-82的“关于酶本质的探索”资料分 析，完成p82练习一、1 图解过程。
巴斯德之前 发酵是纯化学反应，与生命活动无关
巴斯德
发酵与活细胞有关，发 酵是整个细胞而不是细 胞中某些物质起作用 毕希纳
李比希 引起发酵的是细胞中的某些 物质，但这些物质只有在酵 母细胞死亡并裂解后才能发 挥作用
一、酶在细胞代谢中的作用
实验：比较过氧化氢在不同条件下的分解
2 H 2O 2
→ 2 H2O + O2
质量分数为20%的 质量分数为3.5%的 新鲜肝脏研磨液： 氯化铁溶液： 1滴 1滴 无机催化剂：Fe3+ 所含酶的相对数量：Fe3+的相对数量： 1 25万
1、常温下反应 2、加热 4、过氧化氢酶
采用定量分析的方法，分别在不同的温度 下测定同一种酶的活性，根据所得的数据 绘制成曲线图。
υ/mmol. s-1
一般地，动物体 内的酶最适温度在 35－40℃之间； 植物:40－50℃之间 细菌和真菌最适温 度差别较大，有的 达70℃。
本实验结论
加热可以促进H2O2分解，提高反应速率， Fe3+和过氧化氢酶都能加快H2O2 分解，但 过氧化氢酶的催化效率更高。
对照实验
对照实验：除了一个因素以外，其余因素都保持不变。
对照组：不接受人为处理的对象组； 实验组：接受人为处理的对象组。 本实验中：1和2，1和3，1和4，3和4都为对照实验 （抄）
酵母细胞中的某些物质能够在酵母细胞破碎后 继续起催化作用，就像在活酵母细胞中一样 萨姆纳
脲酶是蛋白质
切赫、奥特曼
少数RNA也具有生物催化功能
一、 酶的作用和本质
作用机理：降低化 学反应的活化能 酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物， 其中绝大多数酶是蛋白质,少数酶是RNA。
二、
酶的特性
1.酶具有高效性
一
酶的作用和本质
分子从常态转化为容易发生化学反应的 活跃状态所需要的能量称为活化能。
在200C测得的过氧化氢分解的活化能
活化能
条件
/kJ· mol1
没有催化剂催化
用Fe3+催化 用过氧化氢酶催化
75
43 29
与无机催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著， 因而催化效率更高
正是由于酶的催化作用，细胞代谢才能 在温和的条件下快速进行。
3、Fe3+做催化剂 生物催化剂H2O2酶
实验步骤
试管编 号 第一步 第二步
实验现 象 (气泡）
1 2 3 4
每支试管加2ml质量分数 3%过氧化氢溶液
不处理
90℃水 浴
少量
2滴FeCl3 溶液
较多 复燃
2滴肝脏 研磨液
最多 快速复燃
不明显
实验 结论
和1号试管相比， 2号试管出现什么不同的现 象？这一现象说明什么？ 加热能促进过氧化氢分解 在细胞内,能通过加热来提高反应速率吗? 不能，温度过高会造成生物的细胞死亡 3号和4号试管未经加热，也有大量的气泡产 生，这说明什么？ Fe3+和过氧化氢酶都能加快过氧化氢分解, 起催化作用 3号和4号试管相比，哪支试管中的反应速率 快？这说明什么？ 过氧化氢酶比Fe3+的催化效率高的多
第 1节
降低化学反应活化能的酶
1.1783年斯巴兰札尼的实验要 解决什么问题？
鸟类的胃是否只有物理性消化， 没有化学性消化？ 2.是什么物质使肉块消失了？ 是胃内的化学物质将肉块分解了 3.怎样才能证明你的推测？ 收集胃内的化学物质，看看这些物 质在体外是否也能将肉块分解了。
一
酶的作用和本质
细胞中每时每刻都进行着许多化学反应，统称 为细胞代谢。
5分钟 5分钟
7 8
保温时间
滴碘液 观察实验现象 （是否变蓝）
5分钟
1滴 不变蓝
5分钟
1滴 变蓝
5分钟
1滴 变蓝
注意：不宜用过氧化氢酶探究温度对酶活性的影响， 因为H2O2在加热条件下会分解。（抄）
探究pH对酶活性的影响（过氧化氢酶）
步骤 实验操作内容 试管1 试管2 试管3
1
2 3 4
注入等量过氧化氢酶溶 液
P82拓展题
1.提示：可用第2章中学过的鉴定蛋白质的方 法。在萨姆纳之前，之所以很难鉴定酶的本 质，主要是因为细胞中酶的提取和纯化非常 困难。
探究影响酶活性的条件（温度、PH值）
定义：酶对化学反应的催化效率。
测定方法：单位时间内、单位体积中反
应物的减少量或产物的增加量。
探究温度对酶（淀粉酶）活性的影响
实验操作内容 1 2 3 4 5 注入可溶性淀粉溶液 注入新鲜淀粉酶溶液 放置温度 保温时间
混合
试管1 2ml
试管2 2ml
试管3 2ml
试管 1′
试管 2′
试管 3′
1ml 37 ℃ 5分钟
试管 1′
1ml 80℃ 以 上
1ml 0℃
80℃以 上 5分钟
试管 2′
0℃ 5分钟
试管 3′
37 ℃
5分钟
P82基础题
2.提示：（1）细胞内每时每刻都在进行着成 千上万种化学反应，这些化学反应需要高效 率地进行，酶的催化效率比无机催化剂高得 多。 （2）细胞内的化学反应需要在常温、常压、 酸碱度适中等温和条件下进行，无机催化剂 常常需要辅助以高温、高压、强酸、强碱等 剧烈条件才能有较高的催化效率。
曲线模型:
①与无机催化剂相比,酶的催化效率更高。 ②酶只能缩短达到化学平衡所需的时间,不能改变化学反应的 平衡点。
2、酶具有的专一性(P83、86)
方案一：用同一种酶（淀粉酶）催化两种不同物质 1、淀粉(非还原糖)→麦芽糖(还原糖) 2、蔗糖(非还原糖)→蔗糖 方案二：用两种不同酶（淀粉酶，蔗糖酶）催化同一种物质 1、淀粉(非还原糖)→ 麦芽糖(还原糖) 2、淀粉(非还原糖)→ 淀粉