高中生物实验：过氧化氢酶活性的测定
过氧化氢酶活力的测定
实验三过氧化氢酶活性的测定一、实验目的：了解过氧化氢酶的作用，掌握碘量法测定过氧化氢酶活性的原理和方法；二、实验原理:过氧化氢酶是一类色素蛋白，含有铁，它能催化过氧化氢分解为水和分子氧，在此过程中起传递电子的作用，过氧化氢既是氧化剂又是还原剂。
R（Fe＋2）2＋H2O2---R(Fe+3OH)2R(Fe+3OH)2+ H2O2 ----R（Fe＋2）2+2H2O+O2并合上式：H2O2 ----2H2O+O2据此，可根据消耗H2O2的消耗量或O2的生成量测定该酶活力大小。
在反应系统中加入一定量的过氧化氢溶液，经酶促反应后，加入过量的KI溶液生成的I2用标准的Na2S2O3滴定，根据N a2SO3消耗的体积计算H2O2的消耗量。
三、实验材料、仪器和试剂：1、实验材料：小白菜2、仪器：恒温水浴锅、研钵、容量瓶、刻度吸管、100mL三角瓶3、试剂：（1）0.05mol/L H2O2 （2）2mol/LH2SO4（3）0.1mol/L Na2S2O3（4）1%淀粉溶液（5）10%(NH4)6Mo7O24（6）pH7.8的磷酸缓冲液（7）20% KI（8）CaCO3四、实验步骤：（1）酶液提取：称取2.5g白菜叶，加少量CaCO3，2mLpH7.8的缓冲液少量，研成匀浆，移入100ml容量瓶，用上述缓冲液冲洗研钵数次转入容量瓶中定容，静置10分钟，过滤。
取滤液10mL于另一100mL的容量瓶中稀释定容待测（根据酶活高低而定）。
（2）酶促反应：取锥形瓶4个，编好号各加入10ml酶液之后，立即向两个瓶中加入2mol/L H2SO45mL，终止酶活性，作空白对照。
向另外两瓶各加H2O2 5mL，摇匀，在加入H2O2的那一刻起，记录时间，5分钟后迅速向实验瓶中加入2mol/LH2SO45mL，终止酶活性。
向三角瓶中加1mL 20% KI和3滴(NH4)6Mo7O24，摇匀后迅速用标准Na2S2O3溶液进行滴定至淡黄色，加入1mL1%淀粉指试剂，蓝色恰好消失，记录消耗的Na 2S 2O 3的体积V 0，V ；五、结果记录与数据处理：被分解的H 2O 2量（mg ）=（空白滴定值-样品滴定值）×Na 2S 2O 3摩尔浓度×17 过氧化氢酶活性（mg.g -1.min -1）=(min))()()(O H 22时间样品重测定取液量总体积量被分解的 g mg 六、 结果分析与问题讨论：实验十还原型V C含量测定一、实验目的学会从生物样品中提取维生素C方法,了解蔬菜中维生素C的含量。
过氧化氢酶的活性测定
过氧化氢酶的活性测定——高锰酸钾滴定法（滴定法、比色法）【原理】过氧化氢酶（CAT）属于血红蛋白酶，含有铁，它能催化过氧化氢分解为水和分子氧，在此过程中起传递电子的作用，过氧化氢则既是氧化剂又是还原剂。
R(Fe+2)+H2O2==R(Fe+3+OH－)R(Fe+3OH－)2+ H2O2==R(Fe+2)2+2H2O+O2据此，可根据H2O2的消耗量或O2的生成量测定该酶活力大小。
在反应系统中加入一定量（反应过量）的H2O2溶液，经酶促反应后，用标准高锰酸钾溶液（在酸性条件下）滴定多余的H2O2 5 H2O2+2 KMnO4+4H2SO4-------- 5O2+2KHSO4+8H2O+2MnSO4即可求出消耗的H2O2的量。
【仪器和用具】研钵；三角瓶50ml×4；酸式滴定管（10ml）；恒温水浴；容量瓶25ml×1。
【试剂】10% H2SO4；0.2mol/L磷酸缓冲液pH7.8；0.1mol/L高锰酸钾标准液：称取KMnO4（AR）3.1605g，用新煮沸冷却蒸馏水配制成1000ml，用0.1mol/L草酸溶液标定；0.1mol/L H2O2：市售30% H2O2大约等于17.6mol/L，取30% H2O2溶液5.68ml，稀释至1000ml，用标准0.1mol/ KMnO4溶液（在酸性条件下）进行标定；0.1mol/L草酸：称取优级纯H2C2O4•2H2O 12.607g，用蒸馏水溶解后，定容至1L。
【方法】1.酶液提取取小麦叶片2.5g加入pH7.8的磷酸缓冲溶液少量，研磨成匀浆，转移至25ml容量瓶中，用该缓冲液冲洗研钵，并将冲洗液转入容量瓶中，用同一缓冲液定容，4000rpm离心15min，上清液即为过氧化氢酶的粗提液。
2.取50ml三角瓶4个（两个测定两个对照），测定瓶中加入酶液2.5ml，对照瓶中加入高温灭活酶液2.5ml，再加入2.5ml 0.1mol/L H2O2，同时计时，于30℃恒温水浴中保温10min，立即加入10% H2SO4 2.5ml。
实验九 过氧化氢酶(CAT)活性的测定
( AS 1 + AS 2 ) 2
作
1.写实验报告 写实验报告 2.问题： 问题： 问题
业：
（1）影响过氧化氢酶活性测定的因素有哪些 ）影响过氧化氢酶活性测定的因素有哪些? （2）过氧化氢酶与哪些生化过程有关 ）过氧化氢酶与哪些生化过程有关?
操作步骤：
3．测定
25℃预热后,逐管加入0.3ml 0.1mol/L的 H2O2 ，每加完一管立即记时，并迅速倒入 石英测2min，记录数据。
4.按下式计算酶活性。
结果计算： 结果计算： 1min内 以1min内A240减少0.1的酶量为1个酶活单位（u）。 减少0.1的酶量为1个酶活单位（ 0.1的酶量为 过氧化氢酶活性(u/gFW/min)= 过氧化氢酶活性(u/gFW/min)=
A240 = AS0∆A240 × VT
0.1 × V 1 × t × FW
式中： 式中： 加入煮死酶液的对照管吸光值； AS0—加入煮死酶液的对照管吸光值； 加入煮死酶液的对照管吸光值 样品管吸光值； AS1, AS2—样品管吸光值； 样品管吸光值 Vt—粗酶提取液总体积 ml）； 粗酶提取液总体积（ Vt 粗酶提取液总体积（ml）； 测定用粗酶液体积（ V1—测定用粗酶液体积（ml）； 测定用粗酶液体积 ml）； FW—样品鲜重 样品鲜重（ FW 样品鲜重（g）； 0.1—A 每下降0.1 个酶活单位（ 0.1为 0.1 A240每下降0.1为1个酶活单位（u）； 加过氧化氢到最后一次读数时间（ t—加过氧化氢到最后一次读数时间（min）。 加过氧化氢到最后一次读数时间 min）。
操作步骤：
1 ． 称 取 植 物 材 料 0.3g ， 加 入 ， mo1 (pH7 0.1mo1/L 磷 酸 缓 冲 液 (pH7.0) ml(分三次加入 分三次加入， 6ml( 分三次加入 ， 最后两次用于 洗研钵) 在研钵中研磨成匀浆， 洗研钵)，在研钵中研磨成匀浆， 6000r 离心15 分钟， 15分钟 以 6000r ／ min 离心 15 分钟 ， 倾 出上清液。 出上清液。
过氧化氢酶活力的测定实验报告
一、实验目的1. 了解过氧化氢酶的作用和特性。
2. 掌握过氧化氢酶活力的测定原理和方法。
3. 通过实验，验证过氧化氢酶在催化过氧化氢分解过程中的活力。
二、实验原理过氧化氢酶（Catalase，简称CAT）是一种广泛存在于生物体内的酶，其主要功能是催化过氧化氢（H2O2）分解为水（H2O）和氧气（O2），从而降低过氧化氢对生物体的毒害作用。
过氧化氢酶活力的测定通常通过测量在一定时间内过氧化氢的分解量或氧气的生成量来进行。
本实验采用碘量法测定过氧化氢酶活力。
碘量法的基本原理是：在一定条件下，过氧化氢酶将过氧化氢分解，生成氧气，使溶液中的碘离子（I-）氧化成碘单质（I2）。
然后，用硫代硫酸钠滴定溶液中的碘单质，根据消耗的硫代硫酸钠的量计算出过氧化氢的分解量，从而推算出过氧化氢酶的活力。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：新鲜植物叶片（如青菜、萝卜叶等）、蒸馏水、碘液、硫代硫酸钠溶液、盐酸、氢氧化钠溶液、0.1 mol/L过氧化氢溶液等。
2. 实验仪器：分析天平、研钵、漏斗、容量瓶、移液管、滴定管、锥形瓶、水浴锅、计时器等。
四、实验步骤1. 酶液提取：- 称取0.5 g新鲜植物叶片，置于研钵中，加入2 mL pH 7.0磷酸缓冲液和少量石英砂，研磨成匀浆。
- 将匀浆转入25 mL容量瓶中，用磷酸缓冲液冲洗研钵数次，合并冲洗液，并定容至刻度。
- 将容量瓶置于4℃冰箱中静置10 min，取上清液即为过氧化氢酶粗提液。
2. 测定过氧化氢酶活力：- 取4个锥形瓶，分别编号为1、2、3、4。
- 向1、2、3号锥形瓶中分别加入0.5 mL过氧化氢酶粗提液，向4号锥形瓶中加入0.5 mL蒸馏水。
- 向各锥形瓶中分别加入1 mL 0.1 mol/L过氧化氢溶液，立即开始计时。
- 当加入0.1 mL 1 mol/L盐酸时，停止计时，此时溶液中剩余的过氧化氢量即为酶促反应所分解的过氧化氢量。
- 向各锥形瓶中加入1 mL碘液，充分振荡，静置3 min。
高中生物实验知识：过氧化氢酶活性的测定
高中生物实验知识：过氧化氢酶活性的测定过氧化氢酶广泛存在于植物的所有组织中，能将过氧化氢分解为氧和水，可使生物机体免受过氧化氢的毒害作用。
测定过氧化氢酶的方法有测压法、滴定法以及分光光度法等。
用氧电极法测量放氧速度，方法灵敏而快速。
放氧速度与过氧化氢酶活性成正比。
仪器药品氧电极仪记录仪电磁搅拌器超级恒温水浴注射器、微量注射器容量瓶反应杯亚硫酸钠过氧化氢酶50mmol/L磷酸缓冲液，pH7.0(见附表2)。
50mmol/L过氧化氢溶液：取1.4ml30%H2O2用磷酸缓冲液定容至250ml即得。
标准过氧化氢酶溶液：称取过氧化氢酶(Sigma)1.0mg(110U/mg)，溶于50mmol/L磷酸缓冲液(pH7.0)11ml中，使酶浓度为10U/ml。
操作步骤1.仪器的标定按实验88步骤进行仪器的标定，以求得记录纸上每小格相当的含氧量。
2.绘制酶活性标准曲线(1)在反应杯中放满过氧化氢磷酸缓冲液，开启电磁搅拌器搅动10分钟，插入电极，吸去溢出在电极外面的溶液，调节移位旋钮，使记录笔位于满刻度的10─20%左右，使记录纸走动，1─2分钟后温度达到平衡，记录笔画出直线。
(2)用微量注射器从电极塞小孔中注入10μ110U/ml过氧化氢酶，立即记录最初90秒钟内的氧释放曲线。
(3)根据上述同样步骤，注入不同浓度的过氧化氢酶10μl(例如浓度为20、30、40、50U/ml等)，记录氧释放曲线。
(4)取放氧曲线的直线部分，根据其斜率及走纸速度，计算每分钟氧的释放量。
(5)以过氧化氢酶活性单位为横坐标，每分钟氧的释放量为纵坐标，绘制标准曲线。
3.样品测定(1)在反应怀内注入50mmol/L过氧化氢磷酸缓冲液搅动10分钟，插上电极，待记录为一直线后，注入10μl合适浓度的待测酶液样品，立即记下最初90秒钟内的放氧曲线。
(2)根据样品的放氧曲线，计算得到每分钟的放氧量，在标准曲线上查得酶活性大小。
(3)如果没有标准的过氧化氢酶，不能计算酶活性单位时，也可以用每分钟的放氧量相对地表示酶的活性大小。
过氧化氢酶活性测定实验报告
过氧化氢酶活性测定实验报告实验目的，通过测定过氧化氢酶活性，探究不同条件下过氧化氢酶的活性变化规律，为进一步研究过氧化氢酶的功能和应用提供实验数据支持。
实验原理，过氧化氢酶是一种重要的酶类，在生物体内起着重要的氧化还原作用。
本实验采用比色法测定过氧化氢酶活性，其原理是过氧化氢酶催化过氧化氢分解成水和氧气，过氧化氢酶活性与生成的氧气量成正比。
实验材料与方法，实验中所需材料包括过氧化氢酶、过氧化氢、磷酸盐缓冲液、吡啶甲酸钠盐等。
首先，按照一定比例将过氧化氢酶和过氧化氢混合，然后加入磷酸盐缓冲液和吡啶甲酸钠盐，使混合液在一定温度下进行反应。
接着，通过比色法测定生成的氧气量，进而计算出过氧化氢酶的活性。
实验结果与分析，在不同温度、pH值、底物浓度等条件下，测得过氧化氢酶的活性数据。
通过对比分析不同条件下的活性数据，发现过氧化氢酶在不同条件下呈现出不同的活性变化规律。
在温度较低时，过氧化氢酶活性较低；在酸性环境下，过氧化氢酶活性受到抑制；随着底物浓度的增加，过氧化氢酶活性呈现出逐渐增加的趋势。
结论与讨论，通过本实验，我们得出了过氧化氢酶活性与温度、pH值、底物浓度等因素之间的关系。
这些结果对于深入研究过氧化氢酶的功能机制，以及在生物医学、生物工程等领域的应用具有一定的指导意义。
同时，我们也发现过氧化氢酶在不同条件下表现出不同的活性变化规律，这为进一步探究过氧化氢酶的调控机制提供了重要的实验数据支持。
综上所述，本实验通过测定过氧化氢酶活性，揭示了过氧化氢酶在不同条件下的活性变化规律，为进一步研究过氧化氢酶的功能和应用提供了实验数据支持。
希望本实验结果能够为相关领域的研究工作提供一定的参考价值。
过氧化氢酶活力的测定实验报告doc
过氧化氢酶活力的测定实验报告doc过氧化氢酶活力的测定实验报告篇一：过氧化氢酶活性测定实验29 过氧化氢酶活性测定（高锰酸钾滴定法）过氧化氢酶普遍存在于植物的所有组织中，其活性与植物的代谢强度及抗寒、抗病能力有一定关系，故常加以测定。
一、原理过氧化氢酶（catalase）属于血红蛋白酶，含有铁，它能催化过氧化氢分解为水和分子氧，在此过程中起传递电子的作用，过氧化氢则既是氧化剂又是还原剂。
可根据H2O2的消耗量或O2的生成量测定该酶活力大小。
在反应系统中加入一定量（反应过量）的过氧化氢溶液，经酶促反应后，用标准高锰酸钾溶液（在酸性条件下）滴定多余的过氧化氢。
即可求出消耗的H2O2的量。
二、材料、仪器设备及试剂（一）材料：小麦叶片（二）仪器设备：1. 研钵；2. 三角瓶；3. 酸式滴定管；4. 恒温水浴；5. 容量瓶。
（三）试剂：1. 10%H2SO4；2. 0.2 mol/L pH7.8磷酸缓冲液；3. 0.1mol/L 高锰酸钾标准液称：取KMnO4（AR）3.1605g，用新煮沸冷却蒸馏水配制成1000ml，再用0.1mol/L 草酸溶液标定；4.0.1mol/L H2O2市售30%H2O2大约等于17.6mol/L，取30%H2O2溶液5.68ml，稀释至1000ml，用标准0.1mol/L KMnO4溶液（在酸性条件下）进行标定；5.0.1mol/L 草酸：称取优级纯H2C2O4.2H2O 12.607g，用蒸馏水溶解后，定容至1000ml。
三、实验步骤（一）酶液提取：取小麦叶片2.5g加入pH7.8的磷酸缓冲溶液少量，研磨成匀浆，转移至25ml容量瓶中，用该缓冲液冲洗研钵，并将冲洗液转至容量瓶中，用同一缓冲液定容，4000rpm离心15min，上清液即为过氧化氢酶的粗提液。
（二）取50ml三角瓶4个（两个测定，另两个为对照），测定瓶加入酶液2.5ml，对照加煮死酶液2.5ml，再加入2.5ml 0.1mol/L H2O2，同时计时，于30℃恒温水浴中保温10min，立即加入10%H2SO42.5ml。
过氧化氢酶活力的测定实验报告doc
过氧化氢酶活力的测定实验报告篇一：过氧化氢酶活性测定实验29 过氧化氢酶活性测定（高锰酸钾滴定法）过氧化氢酶普遍存在于植物的所有组织中，其活性与植物的代谢强度及抗寒、抗病能力有一定关系，故常加以测定。
一、原理过氧化氢酶（catalase）属于血红蛋白酶，含有铁，它能催化过氧化氢分解为水和分子氧，在此过程中起传递电子的作用，过氧化氢则既是氧化剂又是还原剂。
可根据H2O2的消耗量或O2的生成量测定该酶活力大小。
在反应系统中加入一定量（反应过量）的过氧化氢溶液，经酶促反应后，用标准高锰酸钾溶液（在酸性条件下）滴定多余的过氧化氢。
即可求出消耗的H2O2的量。
二、材料、仪器设备及试剂（一）材料：小麦叶片（二）仪器设备：1. 研钵；2. 三角瓶；3. 酸式滴定管；4. 恒温水浴；5. 容量瓶。
（三）试剂：1. 10%H2SO4；2. 0.2 mol/L pH7.8磷酸缓冲液；3. 0.1mol/L 高锰酸钾标准液称：取KMnO4（AR）3.1605g，用新煮沸冷却蒸馏水配制成1000ml，再用0.1mol/L 草酸溶液标定；4. 0.1mol/L H2O2市售30%H2O2大约等于17.6mol/L，取30%H2O2溶液5.68ml，稀释至1000ml，用标准0.1mol/L KMnO4溶液（在酸性条件下）进行标定；5.0.1mol/L 草酸：称取优级纯H2C2O4.2H2O 12.607g，用蒸馏水溶解后，定容至1000ml。
三、实验步骤（一）酶液提取：取小麦叶片2.5g加入pH7.8的磷酸缓冲溶液少量，研磨成匀浆，转移至25ml容量瓶中，用该缓冲液冲洗研钵，并将冲洗液转至容量瓶中，用同一缓冲液定容，4000rpm离心15min，上清液即为过氧化氢酶的粗提液。
（二）取50ml三角瓶4个（两个测定，另两个为对照），测定瓶加入酶液2.5ml，对照加煮死酶液2.5ml，再加入2.5ml 0.1mol/L H2O2，同时计时，于30℃恒温水浴中保温10min，立即加入10%H2SO42.5ml。
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高中生物实验：过氧化氢酶活性的测定原理
过氧化氢酶广泛存在于植物的所有组织中，能将过氧化氢分解为氧和水，可使生物机体免受过氧化氢的毒害作用。
测定过氧化氢酶的方法有测压法、滴定法以及分光光度法等。
用氧电极法测量放氧速度，方法灵敏而快速。
放氧速度与过氧化氢酶活性成正比。
仪器药品
氧电极仪记录仪
50mmol/L磷酸缓冲液，pH7.0(见附表2)。
50mmol/L过氧化氢溶液：取1.4ml30%H2O2用磷酸缓冲液定容至250ml即得。
标准过氧化氢酶溶液：称取过氧化氢酶(Sigma)1.0mg(110U/mg)，溶于50mmol/L磷酸缓冲液(pH7.0)11ml中，使酶浓度为10U/ml。
仪器的标定
按实验88步骤进行仪器的标定，以求得记录纸上每小格相当的含氧量。
绘制酶活性标准曲线
在反应杯中放满过氧化氢磷酸缓冲液，开启电磁搅拌器搅动10分钟，插入电极，吸去溢出在电极外面的溶液，调节移位旋钮，使记录笔位于满刻度的10─20%左右，使记录纸走动，1─2分钟后温度达到平衡，记录笔画出直线。
用微量注射器从电极塞小孔中注入10μ110U/ml过氧化氢酶，立即记录最初90秒钟内的氧释放曲线。
根据上述同样步骤，注入不同浓度的过氧化氢酶10μl(例如浓度为20、30、40、50U/ml等)，记录氧释放曲线。
样品测定
在反应怀内注入50mmol/L过氧化氢磷酸缓冲液搅动10分钟，插上电极，待记录为一直线后，注入10μl合适浓度的待测酶液样品，立即记下最初90秒钟内的放氧曲线。
根据样品的放氧曲线，计算得到每分钟的放氧量，在标准曲线上查得酶活性大小。
如果没有标准的过氧化氢酶，不能计算酶活性单位时，也可以用每分钟的放氧量相对地表示酶的活性大小。
颜色反应、染色类
试剂实验名称发生颜色变化的物质或结构颜色变化或现象斐林试剂检测生物组织中的还原糖还原糖蓝色→棕色→砖红色双缩脲试剂检测生物组织中的蛋白质蛋白质蓝色→紫色苏丹Ⅲ/Ⅳ检测生物组织中的脂肪脂肪橘黄/红色碘液检测生物组织中的淀粉淀粉蓝色甲基绿观察DNA和RNA在细胞中的分布DNA绿色吡罗红观察DNA和RNA 在细胞中的分布RNA红色溴麝香草酚蓝水溶液探究酵母菌的细胞呼吸方式CO2蓝色→绿色→黄色重铬酸钾溶液探究酵母菌的细胞呼吸方式酒精橙色→灰绿色龙胆紫(醋酸洋红溶液)观察根尖分生组织细胞有丝分裂染色体深色健那绿(活性染料)用高倍显微镜观察线粒体
线粒体蓝绿色台盼蓝
死细胞蓝色N-1-萘基乙二胺盐酸盐泡菜制作中测定亚硝酸盐的含量亚硝酸盐(经酸化、重氮化)玫瑰红酚红分离土壤中分解尿素的细菌的检测氨红色刚果红分解纤维素的微生物的分离纤维素红色二苯胺DNA的粗提取与鉴定DNA(水浴加热)变蓝冲洗、漂洗类
实验名称冲洗、漂洗试剂作用检测生物组织中的脂肪体积分数95%的酒精洗去苏丹Ⅲ/Ⅳ的浮色观察DNA和RNA在细胞中的分布蒸馏水洗去盐酸，利于染色观察根尖分生组织细胞有丝分裂清水洗去解离液，防止过度解离低温诱导植物染色体数目变化体积分数95%的酒精洗去卡诺氏液使用酒精的实验
实验名称浓度作用检测生物组织中的脂肪体积分数50%的酒精洗去浮色绿叶中色素的提取和分离无水乙醇溶解并提取绿叶中的色素观察根尖分生组织细胞有丝分裂体积分数95%的酒精与15%的盐酸按1：1比例制成解离液，使组织中的细胞相互分离低温诱导植物染色体数目变化体积分数95%的酒精与15%的盐酸按1：1比例制成解离液，使组织中的细胞相互分离土壤中小动物类群丰富度的研究体积分数70%的酒精保存收集的小动物DNA粗提取与鉴定体积分数95%的酒精(冷却)使DNA析出，与蛋白质分离使用盐酸的实验
实验名称浓度作用观察DNA和RNA在细胞中的分布8%盐酸改变细胞膜的通透性，加速染色剂进入细胞；使染色质中DNA与蛋白质分离，利于DNA与染色剂的结合影响酶活性的条件5%盐酸设定酸性条件观察根尖分生组织细胞有丝分裂15%盐酸与体积分数为95%
的酒精按1：1比例制成解离液，使组织中的细胞相互分离低温诱导植物染色体数目变化15%盐酸与体积分数为95%的酒精按1：1比例制成解离液，使组织中的细胞相互分离沃泰默、斯他林和贝利斯实验刺激小肠腔引起分泌促胰液素，发现人体中第一种激素：促胰液素使用NaOH溶液的实验
实验名称浓度作用检测生物组织中的还原糖0.1g/mlNaOH形成Cu(OH)2检测生物组织中的蛋白质0.1g/mlNaOH创造碱性环境影响酶活性的条件5%NaOH设定碱性条件探究酵母菌的细胞呼吸方式10%NaOH吸收空气中的CO2，排除对实验结果的影响使用NaCl 溶液的实验
实验名称浓度作用观察DNA和RNA在细胞中的分布0.95NaCl(生理盐水)保持人口腔上皮细胞正常形态DNA粗提取与鉴定2mol/L NaCl溶解DNA0.14mol/L NaClDNA的溶解度最小，DNA析出
植物芳香油提取
增加盐浓度，易于分层使用清水的实验
实验名称作用体验制备细胞膜使细胞吸水涨破观察根尖分生组织细胞有丝分裂漂洗，洗去解离液，防止过度解离植物细胞质壁分离和复原保持植物细胞正常形态，观察洋葱鳞片叶外表皮细胞中紫色中央大液泡大小，及原生质层位置其他试剂
试剂种类实验名称作用30%蔗糖溶液植物细胞质壁分离和复原植物细胞失水后发生质壁分离现象30%KNO3植物细胞质壁分离和复原植物细胞失水后发生质壁分离和自动复原现象35%FeCl3比较过氧化
氢酶在不同条件下的分解过氧化氢分解过程中的无机催化剂，与过氧化氢酶的作用进行相互对照SiO2绿叶中色素的提取和分离充分研磨CaCO3绿叶中色素的提取和分离防止叶绿素被破坏层析液(汽油)绿叶中色素的提取和分离分离绿叶中的四种色素卡诺氏液低温诱导植物染色体数目变化固定细胞形态秋水仙素
诱导染色体加倍；
诱导基因突变看看网友们都有什么想法
网友1
实验原理：
原理一：新鲜肝脏中含有过氧化氢酶，Fe3+是一种无机催化剂，它们都可以催化过氧化氢分解成水和氧。
分别用一定数量的过氧化氢酶和Fe3+催化过氧化氢分解成水和氧，可以比较两者的催化效率。
原理二：新鲜的肝脏中的过氧化氢酶和新鲜的唾液淀粉酶都具有生物催化作用，但新鲜的肝脏中的过氧化氢酶只能对过氧化氢进行催化分解，而新鲜的唾液淀粉酶则不起催化作用。
分别用一定数量的过氧化氢酶和淀粉酶催化过氧化氢分解，可以说明酶的催化作用具有专一性。
网友2
唾液酸苷酶+白细胞酯酶+，一般也不需要治疗，2个+号以上才需要治疗
如用药，用药期间是不能同房的，否则用药没作用。