生物化学考研,考博真题及知识点汇总
考研考博专业课复习资料-生物化学
Chapter 1 糖类一、名词1.糖类：四大类生物大分子之一，是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质。
2.生物量：指某一时刻单位面积内实存生活的有机物质（干重）总量，通常用kg/m2或t/ha表示。
3.壳多糖：昆虫和甲壳类的外骨骼。
4.结构多糖：构成细菌细胞壁的肽聚糖。
5.葡萄糖：也称己醛糖，含6个碳原子、5个羟基和1个CHO。
6.果糖：也称己酮糖，含6个碳原子、5个羟基和1个酮基。
7.单糖：也称简单糖，是不能被水解为更小分子的糖类，如葡萄糖、果糖和核糖等。
8.寡糖：包括很多类别，主要指水解时产生小鱼20个单糖分子的糖类。
9.二糖：也称双糖，水解时生成2个分子单糖，如麦芽糖、蔗糖等。
10.三糖：水解时生成3分子单糖，如棉子糖。
11.多糖：水解时产生20个以上单糖分子的糖类。
12.同多糖：水解时只产生一种单糖或单糖衍生物，如糖原、淀粉、壳多糖等。
13.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或单糖衍生物，如透明质酸、半纤维素等。
14.复合糖：也称糖复合物，是糖类与蛋白质、脂质等生物分子形成的共价结合物。
15.同分异构：也称异构，指存在两个或多个具有相同数目和种类的原子并因而具有相同相对分子质量的化合物的现象。
16.结构异构：也称构造异构，由于分子中原子连接的次序不同造成的，包括碳架异构体、位置异构体和功能异构体。
17.立体异构：也称构型异构，具有相同的结构式，但原子在空间的分布不同。
18.几何异构：也称顺反异构，由于分子中双键或环的存在或其他原因限制原子间的自由旋转引起的。
19.旋光异构：也称光学异构，由于分子存在手性，导致化合物具有旋光性。
20.构象：分子所采取的特定形态。
21.旋光性：旋光物质能使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力。
22.平面偏振光：当光波通过尼科尔棱镜时，由于棱镜的结构只允许某一平面偏振的光通过，其他光波都被阻断，这种光称为平面偏振光。
23.旋光度：cl cl tt t t λλλλαααα==][][或24.旋转方向：顺时针为+，记为右旋；逆时针为-，记为左旋。
生化考研知识点归纳总结
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
考博生物化学试题及答案
考博生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 下列哪种氨基酸是非必需氨基酸？A. 赖氨酸B. 色氨酸C. 异亮氨酸D. 丙氨酸答案：D2. 蛋白质的一级结构是指：A. 氨基酸的排列顺序B. 蛋白质的空间构象C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的二级结构答案：A3. 核酸的基本组成单位是：A. 核苷酸B. 核苷C. 核苷酸链D. 核酸链答案：A4. 下列哪种物质不是酶的辅酶？A. 生物素B. 辅酶AC. 维生素B12D. 核糖核酸答案：D5. 细胞内糖酵解的主要场所是：A. 细胞核B. 线粒体C. 内质网D. 细胞质基质答案：D6. 胆固醇在生物体内的主要功能是：A. 构成细胞膜B. 合成维生素DC. 合成激素D. 储存能量答案：C7. 下列哪种物质不能作为ATP的来源？A. 葡萄糖B. 脂肪酸C. 氨基酸D. 二氧化碳答案：D8. 细胞呼吸过程中，电子传递链的主要功能是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生二氧化碳答案：A9. DNA复制过程中，引物的作用是：A. 提供模板B. 提供能量C. 提供起始点D. 提供酶答案：C10. 转录过程中，RNA聚合酶的主要功能是：A. 提供模板B. 提供能量C. 催化RNA合成D. 提供起始点答案：C二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的四级结构是由多个_________组成的。
答案：亚基2. 核酸的碱基配对遵循_________原则。
答案：互补配对3. 糖酵解过程中，1分子葡萄糖经过酵解产生_________分子ATP。
答案：24. 脂肪酸的合成主要发生在_________中。
答案：细胞质基质5. 细胞色素c是电子传递链中的一种_________。
答案：蛋白质6. DNA的双螺旋结构是由_________和_________两条链组成的。
答案：磷酸糖骨架、碱基对7. 真核细胞中，DNA复制主要发生在_________中。
生物化学考博复习资料
生物化学考博复习资料一、名词解释1、分子伴侣：是细胞内一类能帮助新生肽链正确组装、成熟，自身却不是这种产物分子成分的蛋白质。
2、蛋白质的变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基，由于与配体的结合，而发生的构象变化，引起相邻其它亚基与配体结合的能力亦发生改变。
这种效应成为蛋白质的变构效应。
3、等电聚焦：使电泳的介质中形成一定范围的pH梯度，电泳时待分离的两性分子可以在这种pH梯度中迁移，直到聚集于与其等电点相同的区域。
该技术特别适用于分子量相近而等电点不同的蛋白质分离和分析。
4、分段盐析：由于不同蛋白质分子的水膜厚度和带电量不同，因此使用不同蛋白质盐析所需要的盐浓度一般是不同的，这样逐步加大盐浓度，便可以使不同蛋白质从溶液中分段沉淀，这种方法称为分段盐析法。
5、凝胶层析：凝胶层析是以多孔性凝胶填料为固定相，按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析等。
6、增色效应：天然变性的核酸分子260nm处紫外吸收值增加的现象。
7、分子杂交：利用核酸分子的变性和复性性质，在适宜的条件下，来源不同的单链DNA或RNA，若有碱基互补片段即可重新形成双螺旋链，可形成DNA-DNA或DNA-RNA杂交体分子，这一过程成为分子杂交。
8、核酶：具有催化活性的RNA分子。
9、蛋白质的互补作用：指生理价值较低的蛋白质与另一种生理价值较低的蛋白质混合使用，使必需氨基酸互相补充提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。
10、信号序列：所有靶向输送的蛋白质结构中存在的分选信号，主要为N末端特异氨基酸序列，可引导蛋白质转移到细胞的适当靶部位，这类序列称为信号序列。
11、操纵子：是原核生物基本表达的协调单位。
一些相关基因被串联排列在染色体上由单一个启动子位点调节转录开始，这种基本串列、启动子以及其他在基本表达调节中起作用的附属顺序组成的结构称为操纵子。
12、顺式作用元件：是指那些在真核生物中与结构基因表达调控相关、能够被基因调控蛋白特异性识别和结合的特异DNA序列，根据在基因中的位置、转录中的作用，分为启动子、增强子和沉默子。
生物化学博士试题及答案
生物化学博士试题及答案一、单项选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 氨基酸的种类和数量B. 蛋白质的空间构象C. 氨基酸的排列顺序D. 蛋白质的亚基组成答案：C2. 以下哪种物质不属于脂质？A. 胆固醇B. 脂肪酸C. 甘油D. 葡萄糖答案：D3. 核酸的基本组成单位是：A. 氨基酸B. 核苷酸C. 葡萄糖D. 脂肪酸答案：B4. 下列哪个不是酶的活性中心组成部分？A. 底物C. 辅基D. 金属离子答案：A5. 细胞呼吸的主要场所是：A. 细胞核B. 线粒体C. 内质网D. 高尔基体答案：B6. DNA复制过程中，新合成的链与模板链之间的关系是：A. 互补配对B. 同源配对C. 部分互补配对D. 完全相同答案：A7. 以下哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 赖氨酸D. 丝氨酸答案：C8. 细胞周期中，DNA复制发生在：B. S期C. G2期D. M期答案：B9. 以下哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素B答案：D10. 细胞凋亡的主要特征是：A. 细胞体积增大B. 细胞核浓缩C. 细胞质浓缩D. 细胞膜破裂答案：B二、填空题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括____和____。
答案：α-螺旋；β-折叠2. 脂质体是一种由____双层构成的球形囊泡。
答案：磷脂3. 核酸根据五碳糖的不同可以分为____和____。
答案：DNA；RNA4. 酶促反应的速率受____和____的影响。
答案：底物浓度；酶浓度5. 细胞呼吸过程中，能量转换的主要场所是____。
答案：线粒体6. DNA复制过程中，新合成的链与模板链之间的关系是____。
答案：互补配对7. 必需氨基酸是指人体不能合成，必须从食物中摄取的氨基酸，包括____、____等。
答案：赖氨酸；色氨酸（答案不唯一）8. 细胞周期中，DNA复制发生在____期。
生物化学考研知识点总结
生物化学复习资料名词解释：1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一p H时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的p H称为蛋白质的等电点。
8D N A的变性：在某些理化因素的作用下，D N A分子互补碱基对之间的氢键断裂，使D N A 双螺旋结构松散，变成单链，称D N A变性。
9D N A的复性：变性D N A在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为D N A的复性。
10核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为D N A酶和R N A酶。
11酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
博士生物学生物化学知识点归纳总结
博士生物学生物化学知识点归纳总结生物化学是研究生物体内生物大分子组成、结构、功能和代谢过程的学科。
作为博士生物学的重要分支，生物化学知识点的归纳总结对于博士生的学习和研究具有重要意义。
本文将从生物大分子的组成、结构与功能、代谢途径等方面，对博士生物学生物化学的知识点进行归纳总结。
一、生物大分子的组成生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成，具有结构和功能的多样性。
核酸是由核苷酸单元通过糖苷键连接而成，包括DNA和RNA，是遗传信息的携带者。
多糖是由单糖单元通过糖苷键连接而成，可以分为多种类型，如淀粉、纤维素和壳聚糖等。
脂类是由甘油和脂肪酸通过酯键连接而成，具有能量储存和细胞膜构建等功能。
二、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构包括初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
初级结构是氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接；二级结构包括α-螺旋和β-折叠，由氢键保持；三级结构是蛋白质的空间构象，由各种非共价作用力维持；四级结构是多个蛋白质亚基的组合。
蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、运输和通道等。
2. 核酸的结构与功能核酸的结构包括DNA和RNA。
DNA的结构是双螺旋结构，由两条互补的链通过碱基对（A-T、C-G）连接而成；RNA的结构可以是单链或某些特殊结构。
核酸的功能包括遗传信息的存储和传递，以及基因的表达调控。
3. 多糖的结构与功能多糖的结构多样，包括线性和支链结构。
多糖的功能主要有能量储存和结构支持两种，例如淀粉是植物细胞的主要能量储存物质，纤维素是植物细胞壁的主要结构成分。
4. 脂类的结构与功能脂类的结构包括甘油和脂肪酸。
脂类的功能包括能量储存、细胞膜的构建和调节等。
不同脂类分子中脂肪酸的饱和度和链长会影响脂类的物理性质和生物活性。
三、代谢途径代谢途径是生物体内物质转化和能量供应的过程，分为有氧代谢和无氧代谢两种方式。
1. 有氧代谢有氧代谢主要以细胞色素c氧化酶链为代表的线粒体内进行。
生物化学考研考博简答题及名词解释总结
生物化学考研考博简答题及名词解释总结引言生物化学是研究生物体分子组成、结构和功能，以及这些分子如何相互作用的科学。
本文档旨在为生物化学考研考博的考生提供一份简答题和名词解释的复习总结。
1. 蛋白质化学名词解释蛋白质（Protein）：由氨基酸组成的大分子，是生命活动的主要承担者。
氨基酸（Amino Acid）：蛋白质的基本组成单位，含有氨基和羧酸。
肽键（Peptide Bond）：连接氨基酸的化学键，由-CO-NH-组成。
简答题蛋白质的四级结构是什么？答：蛋白质的四级结构是指多肽链间的相互作用形成的三维空间结构。
它包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（多肽链的折叠）和四级结构（亚基间的相互作用）。
酶的工作原理是什么？答：酶作为生物催化剂，通过降低化学反应的活化能，加速反应速率。
酶通常具有活性部位，能够与底物特异性结合，形成酶-底物复合物，促进反应进行。
2. 核酸化学名词解释核酸（Nucleic Acid）：包括DNA和RNA，是遗传信息的载体。
碱基（Base）：核酸分子中的含氮碱基，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T）或尿嘧啶（U）。
互补配对（Complementary Base Pairing）：DNA双螺旋结构中，腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
简答题DNA复制的基本原则是什么？答：DNA复制遵循半保留复制原则，即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。
转录和翻译过程中涉及哪些关键组分？答：转录过程中涉及RNA聚合酶、启动子、终止子等。
翻译过程中涉及mRNA、tRNA、核糖体、氨基酸活化酶等。
3. 代谢生物化学名词解释代谢途径（Metabolic Pathway）：细胞内一系列有序的化学反应。
能量货币（Energy Currency）：ATP是细胞内能量传递和储存的主要分子。
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生物化学（王镜研版）知识点汇总
白质组学，基因组学，转录组学等组学研究进展
1.蛋白质研究1.蛋白质鉴定:可以利用一维电泳和二维电泳并结合Western等技术,利用蛋白质芯片和抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴定研究。
2.翻译后修饰:很多mRNA表达产生的蛋白质要... 2.细胞亚细胞不同发育、生长期和不同生理、病理条件下不同的细胞类型的基因表达是不一致的,因此对蛋白质表达的研究应该精确到细胞甚至亚细胞水平。
可以利用免疫组织化学技术达到这个目的,但该技术的致命缺点是...
3.二维电泳蛋白质样品中的不同类型的蛋白质可以通过二维电泳进行分离。
二维电泳可以将不同种类的蛋白质按照等电点和分子量差异进行高分辨率的分离。
成功的二维电泳可以将2000到3000种蛋白质进行分离。
...
转录组学（Transcriptome）是一门在整体水平上研究细胞中所有基因转录及转录调控规律的学科。
高通量转录组学研究技术主要包括基于杂交技术的表达谱芯片技术和基于测序技术的转录组测序技术。
表达谱芯片的选择可根据点样量、探针设计策略及研究目的等进行。
传统的RNA测序技术以基于Sanger测序法的基因表达序列分析SAGE（serialanalysisofgene）为代表，因为要构建SAGE文库，相对费时费力。
新近发展起来的新一代RNA—Seq技术具有高通量、低成本、快速、准确的特点，完全改变了转录组学的研究模式，迅速成为研究生物转录组的先进技术
RNAi机制
RNAi即RNA干涉,是近几年才发现的一种由双链RNA引起的基因沉默的现象.从无脊椎动物到脊椎动物,从低等真菌到高等植物都普遍存在RNAi.RNAi的机制也成为人们关注的焦点。
RNA干扰机理miRNA（microRNA, 微小RNA）与siRNA（small interference RNA, 小型干扰RNA）的区别RNA干扰是由长链型、完全型或不完全型双链RNA激活的，这些双链RNA被识别并被一种叫做“Dicer”的RNA酶III进行特异性剪切，得到21–26个核苷酸的小型双链。
然后这些小型双链RNA以单链RNA的形式被识别、解链和重组为RISC (RNA诱导沉默蛋白复合体)，降解同源mRNA。
第一，微小RNA 起源于明显不同于其他识别基因的基因位点，而小型干扰RNA通常起源于信使RNA、转座子、病毒或异染色质的DNA。
第二，微小RNA由能形成局部RNA 发夹结构的转录体加工而成，而小型干扰RNA 由长链双分子RNA双链体或拓展发夹结构加工而成。
再次，单个“微小RNA：微小RNA”双链体起源于每个微小RNA发夹结构的前体分子, 而小型干扰RNA 双链体集合体起源于每个小型干扰RNA前体分子，导致了许多不同的小型干扰RNA在这种拓展型的双链RNA的双链上聚合。
第四，相关生物中的微小RNA序列几乎总是保守的，而外源小型干扰RNA 序列很少是保守。
第五，关于微小RNA 和外源小型干扰RNA的生物靶标方面，外源小型干扰RNA是典型的“自动沉默”，也就是它们在其起源的同一位点(或非常相似的位点)沉默，而微小RNA 是“异位沉默”，也就是它们是由具备非常不同的沉默的基因产生的。
列举几种免疫组学技术在生化研究中的应用：
1.免疫组化技术的基本原理
应用免疫学及组织化学原理，对组织切片或细胞标本中的某些化学成分进行原位的定性、定位或定量研究，这种技术称为免疫组织化学技术或免疫细胞化学技术。
众所周知，抗体与抗原之间的结合具有高度的特异性。
免疫组化正是利用这一特性，即先将组织或细胞中的某些化学物质提取出来，以其作为抗原或半抗原去免疫小鼠等实验动物，制备特异性抗体，再用这种抗体（第一抗体）作为抗原去免疫动物制备第二抗体，并用某种酶（常用辣根过氧化物酶）或生物素等处理后再与前述抗原成分结合，将抗原放大，由于抗体与抗原结合后形成的免疫复合物是无色的，因此，还必须借助于组织化学方法将抗原抗体反应部位显示出来（常用显色剂DAB显示为棕黄色颗粒）。
通过抗原抗体反应及呈色反应，显示细胞或组织中的化学成分，在显微镜下可清晰看见细胞内发生的抗原抗体反应产物，从而能够在细胞或组织原位确定某些化学成分的分布、含量。
组织或细胞中凡是能作抗原或半抗原的物质，如蛋白质、多肽、氨基酸、多糖、磷脂、
受体、酶、激素、核酸及病原体等都可用相应的特异性抗体进行检测。
2.免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation）
是以抗体和抗原之间的专一性作用为基础的用于研究蛋白质相互作用的经典方法。
是确定两种蛋白质在完整细胞内生理性相互作用的有效方法。
其原理是：当细胞在非变性条件下被裂解时，完整细胞内存在的许多蛋白质－蛋白质间的相互作用被保留了下来。
如果用蛋白质X的抗体免疫沉淀X，那么与X在体内结合的蛋白质Y也能沉淀下来。
目前多用精制的proreinA预先结合固化在argarose的beads 上，使之与含有抗原的溶液及抗体反应后，beads上的proreinA就能吸附抗原达到精制的目的。
这种方法常用于测定两种目标蛋白质是否在体内结合；也可用于确定一种特定蛋白质的新的作用搭档。
3.蛋白质印迹法（免疫印迹试验）即Western Blot。
它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法。
其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色。
通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中表达情况的信息。
等等
中间省略若干知识点。
全部在百度云账号邱状元3
上册：
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基。
⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
3．三级结构：是指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构：是指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
其维系键为非共价键。
蛋白质功能的多样性。
P160
蛋白质测序的策略。
蛋白质的二级结构。
P207
球状蛋白质的三维结构特征。
228
四级缔合在结构合功能上的优越性。
P247。