生物化学学习笔记(整理总结)
生物化学笔记
绪论生化得任务 ⎪⎩⎪⎨⎧功能生化动态生化静态生化静态生化就是研究生物体基本物质得化学组成，结构，理化性质，生物学功能及结构与功能得关系、；动态生化就是研究物质代谢得体内动态过程及在代谢过程中能量得转换与代谢调节规律；功能生化就是研究代谢反应与生理功能得关系也就是了解生命现象规律得重要环节之一、静态生化第一章 氨基酸与蛋白质一、组成蛋白质得20种氨基酸得分类三碱二酸三芳香１、非极性氨基酸包括：色、脯、苯丙、蛋亮、亮、异亮、缬、丙、 ２、极性氨基酸极性中性氨基酸：酪、苏、丝、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱、甘酸性氨基酸：天冬、谷碱性氨基酸：赖、精、组其中：属于芳香族氨基酸得就是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸得就是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸二、氨基酸得理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离得氨基与游离得羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它就是一种两性电解质。
在某一PH 得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液得PH 称为该氨基酸得等电点。
２、氨基酸得紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm 波长附近有最大得紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm 波长得紫外吸光度得测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸得氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。
由于此吸收峰值得大小与氨基酸释放出得氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含得氨基与另一分子所带得羧基脱去１分子水缩合成最简单得二肽。
二肽中游离得氨基与羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成得促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成得胰岛素归为蛋白质。
多肽连中得自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学笔记
生物化学笔记生物化学是研究生物体内化学反应及其调控的科学，以及生物分子的组成、结构、功能和相互作用的学科。
在本篇笔记中，我们将介绍一些关键概念和重要知识点。
一、生物大分子1. 蛋白质：蛋白质是生物体内功能最为多样的分子，由氨基酸残基组成。
蛋白质的结构分为一级至四级结构，不同结构决定了蛋白质的功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最主要的能源来源，由碳、氢、氧三种元素组成。
简单的碳水化合物有单糖、双糖，而复杂的碳水化合物包括多糖和淀粉。
3. 脂类：脂类是生物体内的重要能源储备物质和结构组分，包括甘油三酯、磷脂和类固醇等。
脂类在细胞膜的结构和功能以及信号传导中起重要作用。
二、酶的基本概念和功能1. 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率，但不参与反应本身。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
2. 酶的命名方式遵循国际酶学会（IUB）的命名规则，一般以底物名称后加“酶”的后缀命名。
3. 酶的功能多种多样，包括促进化学反应、调节代谢途径、合成新的化学物质等。
三、代谢途径1. 糖代谢：糖是生物体内的主要能源来源，糖代谢分为糖原的合成和降解过程。
糖原合成通过糖原合成酶来完成，而糖原降解则由糖原磷酸化酶和糖原酶协同完成。
2. 脂代谢：脂类代谢包括脂类的合成和降解过程。
脂类的合成需要通过酰基辅酶A（Acetyl-CoA）参与的反应来完成。
3. 氨基酸代谢：氨基酸代谢包括氨基酸的合成和降解过程。
氨基酸的合成可以通过氨基酸转氨酶催化来实现。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括DNA和RNA的合成和降解过程。
DNA的合成需要以脱氧核苷酸为单体，RNA的合成则需要以核苷酸为单体。
四、酶动力学1. 酶动力学是研究酶催化的速率和影响因素的科学。
酶动力学常用的参数包括最大催化速率（Vmax）和米氏常数（Km）。
2. 米氏方程是描述酶催化速率和底物浓度之间关系的常用方程。
3. 酶抑制剂是能够抑制酶活性的分子，分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结第一章蛋白质化学1、氨基酸的分类：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。
例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。
2、写出下列缩写符号的中文名称：Ala Glu Asp Cys3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对a-称碳原子。
2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L—氨基酸组成。
2、氨基酸的酸碱性质3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。
最大吸收波长：酪氨酸一一275nm ;苯丙氨酸——257nm ;色氨酸——280nm。
一般考选择题或填空题。
5、化学反应：与氨基的反应：6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primary structure ）:指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。
二级（20）结构（secondary structure ）:指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，a-螺旋，B -折叠，B -转角及无规则卷曲。
超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如a-螺旋，B -折叠，B -转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：aa,BaB,BBB。
结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。
胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。
梭菌蛋白酶：Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。
波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。
第二章核酸化学1、核苷酸:四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学笔记
生物化学笔记一蛋白质的共价结构1.氨基酸amino acid－20个,18个常见,1个脯氨酸,1个硒代胱氨酸由终止密码字编码－20种氨基酸的性质,排列顺序决定蛋白质的性质－人类中L型出现较多,D型较少,但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中,D型出现较多,一般出现于翻译后修饰,可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构●每个氨基酸除pro都含有：－COOH-羧基,－NH2－氨基,—RR集团羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构●暴露在外的主要是R基,又侧链的排列组合决定蛋白质的结构●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性：✓独特的折叠结构✓溶解状态：与引起生命过程有强烈关系,侧链起决定作用✓聚集状态：单体,二聚体等✓与大分子物质形成复合物或大分子,提高酶活性✓修饰●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显,但是结构蛋白有一定的规律,其中有点肯定的是,氨基酸的选择不是随意的●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量,排列组合,侧链修饰例如电荷改变与其他分子,自身内部作用而发生改变1．2氨基酸分类根据极性分类在普通条件下,根据极性差别,可分为以下几类：✓非极性氨基酸Gly-G, Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M.Pro-P性质：1.具有疏水性2.结合或放出质子Met,Phe,Try易放出质子3.酶反应中,蛋白质折叠堆积在一起时,酸性强,从而形成极端环境,因此极性变强,某些基团具有极端性质易完成特定反应;4.在水相球蛋白中,非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中心,犹如蛋白质骨架,维持蛋白质结构,起稳定作用,蛋白质结构对功能非常重要,因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十分重要作用5.在跨膜蛋白中,非疏水侧链能与膜易结合1st甘氨酸Gly：a)缺少对称结构,不能形成立体化学结构b)缺少β碳原子,因此组成肽链时,使肽链更柔软,因为原子相互之间摆动的角度大,受到阻力比复杂侧链要简单c)提供更多的结构空间d)甘氨酸常位于蛋白质拐角处,并在胶原蛋白中甘氨酸含量大,提供空间与柔软性,抗击能力强;e)甘氨酸对邻位氨基酸也有影响;由于空间小,提供邻位氨基酸化学活性;比如Asn-Gly的组合比Asn－xaa更易形成环状的酰胺结构f)甘氨酸常作为免疫识别和酶催化的位点2nd丙氨酸Ala：a)是20种氨基酸种最没特性的氨基酸,没有特别的构想性质,因此可出现在任何部位b)最普通的氨基酸,弱疏水性,化学稳定性低,发生化学修饰机率低c)为左提花位点可用于研究某个氨基酸在蛋白质的功能3rd缬氨酸Ala：a)体积变大,降低整体结构软柔性,旋转空间不大b)阻碍邻位的化学活性c)属于国都太氨基酸,中度疏水性4th异亮氨酸ile：a)疏水性增强b)含有β分支链,对邻位氨基酸有空间阻碍,降低化学活性c)出现在蛋白质内部,倾向于形成β折叠结构而不是α－螺旋因为空间阻碍变大d)有第二个非对称中心,碰到强酸时,立体结构改变,形成别异亮氨酸,功能随之改变在体外和体内环境有差异时,蛋白质稳定结构对蛋白质功能具有重要作用5th亮氨酸Leu:a)疏水性比异亮氨酸b)在球蛋白中最常见氨基酸,处于疏水中心c)形成跨膜螺旋结构中的主要成分d)亮氨酸拉链结构亮氨酸拉链l eucine zipper：出现在DNA结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元motif;当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面常常含有亮氨酸残基相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链;在生物化学的研究中,发现某些DNA结合蛋白的一级结构C末端区段,亮氨酸总是有规律地每隔7个氨基酸就出现一次;蛋白质α-螺旋每绕一圈为个氨基酸残基;这种一级结构形成α-螺旋时,亮氨酸必与螺旋轴平行而在外侧同一线上排布,每绕两圈出现一次,如图中的1,8,15,22位；而且,亮氨酸R-基因上的分支侧链也露于螺旋之外成规律地相间;所谓拉链,就是两组平行走向,带亮氨酸的α-螺旋形成的对称二聚体;每条肽链上的亮氨酸残基,侧链上R-基因的分支碳链,又刚好互相交错排列,故名;亮氨酸拉链结构常出现于真核生物DNA结合蛋白的C-端,它们往往是和癌基因表达调控功能有关,故受到研究者的重视;这类蛋白质的主要代表为酵母的转录激活因子GCN4,癌蛋白Jun,Fos,Myc,增强子结合蛋白C/EBP等;这类基元结构是解决基因转录调控的途径之一,并将会在生命科学研究中继续成为主导领域的研究课题;l eucine zipper是由伸展的氨基酸组成,每7个氨基酸中的第7个氨基酸是亮氨酸,亮氨酸是疏水性氨基酸,排列在;螺旋的一侧,所有带电荷的氨基酸残基排在另一侧;当2个蛋白质分子平行排列时,亮氨酸之间相互作用形成二聚体,形成“拉链”;在“拉链”式的蛋白质分子中,亮氨酸以外带电荷的氨基酸形式同DNA结合;原癌基因c—fos 的蛋白产物是磷酸化蛋白,有一个亮氨酸“拉链”区,却不能形成同源二聚体;可是,它可以同c-jun的蛋白产物中的“拉链”区形成异源二聚体;c—fos 的蛋白质产物本身不能同DNA结合,可是一旦同c-jun的蛋白质产物形成“拉链”式的异源二聚体后,却能与jun-jun同源二聚体一样具有DNA结合能力,且表现出更高的亲和力;6th苯丙氨酸Phe:a)体积大的疏水性结构b)具有弱极性苯环作用,易与其他芳香环或极性基团发生作用c)作为球蛋白或跨膜蛋白的主要成分,起稳定蛋白质结构d)可作为A280吸收位点,进行定量试验7th甲硫氨酸Met：a)含有硫醚结构b)疏水性和基团大小与Leu相似c)硫原子易与金属离子Zn,Cu,Hg等结合,赋予蛋白质新功能d)在体外易形成亚砜结构,氧化时形成亚砜结构,易变形,因此需要加抗氧化剂;e)在体内,可由酶进行反应形成特定结构完成特定功能f)易发生烷基化反应,在酸性条件下,能使硫醚链断裂8th色氨酸Trp：a)含有吲哚基团,由最大的侧链基团b)具有强的空间阻碍,常用于窜则稳定结构c)含有疏水性,但由于吲哚基存在,减弱疏水性;提供附加氢键主链,有时与其他物质相互作用时,吲哚基团易与配基相互作用,如抗体,亲和素,溶解酵素;d)易受轻电攻击,卤素易与之反应,发生共价键作用,使肽链易断裂e)吲哚基团易被光氧化降解f)最强的紫外吸收峰,具有荧光性质A2809th脯氨酸Pro:a)含有脯氨酰基,形成亚氨结构b)具有结构限制,出现在蛋白质表面或转角处c)能出现在α－螺旋的边边上,不能与主链上形成氢键,在β－折叠出现时,会形成凸起结构d)在肽链中能以顺式结构存在,它能进行反式转化,这是一个限时步骤,由酶参与完成,是可调控的,在体外自发完成e)化学活性低,当邻位是D-天冬氨酸时,脯氨酸活性增强,在弱酸条件下,易断裂✓极性氨基酸：Ser-S, Thr-T,Cys-C,Asn-N,Gln-Q,Tyr-Y性质：1.普通条件下,净电荷为零,ph＝7；2.翻译后修饰易发生在极性氨基酸;10th丝氨酸Ser：a)含有脂肪羟基,在不同环境下,即可作为氢键供受体b)常出现在球蛋白表面c)氧原子在生理条件下,具有弱亲和性;在特定条件下,氧原子亲和力强,如丝氨酸激酶,化学活性增强;这种特定条件下可能是由蛋白质自身通过结构改变形成d)在体内中,易发生共价修饰,如糖基化修饰e)磷酸化：两种形式：一为稳定磷酸化,另为可逆磷酸化f)碱性条件下,易发生消除反应,－OH消失,形成双键11th苏氨酸Thr：a)与丝氨酸相似,但与之相比,空间阻碍变大,化学活性弱一些b)含有第二个手性结构,遇上强酸强碱,结构会改变12th半胱氨酸Cys：a)硫基CH-SH,可参与酶反应的中间反应物b)与金属反应重金属,吸附,解毒c)胞外蛋白与cys中硫基结合成二硫键,起稳定蛋白作用,还原形成谷胱甘肽GST抗氧化剂;在普通环境下研究蛋白质体外,使cys处于还原状态,重组蛋白含有cys时,与在体外相比,形成的二硫键还是有所差别,如白蛋白★为含585个的单链多肽,分子量为66458,分子中含17个,不含有糖的组分;在的环境中,白蛋白为负离子,每分子可以带有200个以上;它是血浆中很主要的,许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输;这些物质包括、长链每分子可以结合4-6个分子、胆汁酸盐、、、如Cu2+、Ni2+、Ca2+如、等;d)在胞外,蛋白质的cys易形成二硫键,以稳定自身蛋白质的结构,二硫键会在氧化的环境下形成谷胱甘肽在体内以二硫键状态存在,cys在胞内大多数以游离的状态存在,因此在体外研究蛋白质的二硫键时,要注意环境;e)主要有酰基化,烷基化修饰结合脂肪链,结合到侧链使其具有疏水性质脂肪链可接近脂膜,血红蛋白辅基血红素等共价结合蛋白f)β消除反应★β-消去指分子内两个相邻的原子上各失去一个基团,形成新的双键或叄键的反应;这也是最为普遍认识的消去反应;反应条件：醇类和能发生消去反应;分子中,连有-OH的碳原子必须有相邻的碳原子且与此相邻的碳原子上,并且还必须连有氢原子时,才可发生消去反应;：利用碱性处理,加入羟基,然后产生β消除,此方法利用在羊毛处理上,使羊毛更有强度;13th天冬酰胺Asn:a)β碳上有酰胺,易形成氢键,使氢键的供体和受体b)一般位于折叠蛋白转角位置,附加氢键,比较灵活,所以容易破坏正常氢键,使其形成多样性氢键c)环亚胺结构,消旋反应形成D-氨基酸残基★消旋反应是一种使分子产生同样多的两种构象的反应,只有手性结构的分子才能发生,会产生L-和R-即左旋和右旋两种结构的分子,这两种分子虽然分子式相同,但旋光性不同;,当Asn与Gly或Ser等空间阻碍小的氨基酸相连时Asn-Gly,亚胺结构易被水解;当空间位阻没有或小时,会形成环亚胺结构,环亚胺结构不稳定,易被羟胺化,导致肽键断裂;d)在胞外的显露的天冬氨酸氨侧链基N端,是糖蛋白的连接位点,当－asn－xaa－serthr三个氨基酸排列在一起时,asn被糖基化修饰后,会变得很稳定;xaa不能为pro;14th谷氨酰胺Glna)化学性质与asn相似,多一个亚甲基,蛋白质内部比asn稳定,在蛋白质末端会自动发生焦谷氨酰反应;b)有些谷氨酰胺得侧链是谷氨酰胺转移酶得作用底物,经催化与赖氨酰交联15th络氨酸Tyra)含有酚羟基,过渡态极性;在球蛋白结构时,通常它的侧链部分暴露与溶剂当中,部分与内部分子结合;b)在生理环境下,基团是中性的,容易结合金属离子,如Fe2+;有一定的电性,可以做H＋的供受体c)体内修饰包括磷酸化,硝基化常发生于血管,引起粥样硬化,胞外蛋白酚羟基容易于其他蛋白发生交联反应;d)络氨酸区域也是甲状腺的前体物质✓酸性氨基酸Asp,Glu性质：在生理环境下带有负电荷16th天冬氨酸Aspa)生理条件下以负电荷形式存在,Pka=,酸性强b)羧基与供体基团如胍盐能形成氢键,极性侧链位于蛋白质表面,内部与碱性氨基酸结合形成盐桥,带负电荷能与Ca2+等离子发生反应;c)β－COOH能够直接参与酶催化反应,例如天门冬酰蛋白酶胃蛋白酶,高血压蛋白原酶,逆转录酶能够在Na+,K+—ATP酶,细胞膜上的Ca2+—ATP酶和肌浆网作用的过程中催化形成酰基磷酸酯;d)羧基易引起变性,因此体外研究需要加入试剂保持它的原始状态;在酸性环境下,肽链容易水解,若邻位是pro特易水解－asp－pro——e)当β－羧基与α-羧基肽键接近时会发生邻位效应,并且在酸溶液中,天门冬酰肽键比其他氨酰键更容易被水解;f)化学性质活页,能够参与化学反应;例如在活跃试剂,强酸条件,碳化二亚氨,酒精,亲核物质下能够酯化和氨化g)天冬氨酸在体内能够被羟基修饰,形成β－羟基天冬氨酸17th Glu谷氨酸a)邻位效应较弱,酸性比asp弱b)血凝蛋白中,发生修饰,形成γ－glu,与Ca2+结合更紧密✓碱性氨基酸Arg,Lys,His,硒代半胱氨酸性质：生理条件下,得质子18th精氨酸Arga)带有胍基团,酸性碱性下都带正电荷,碱性强,得质子b)出现在蛋白质内部,与酸性氨基酸形成盐桥或强氢键,能够形成多重氢键c)出现在表面,与带有负电的配基结合,如磷酸基团,核酸d)与lys结合能够形成正电荷信号,提供信号,完成相应功能,如膜蛋白信号,前蛋白剪切,核酸和核仁定位e)能够进行甲基化和糖基化修饰,非常重要;如病毒,病原体通过发生糖基化调节进入宿主细胞19th赖氨酸Lysa)被排除在球蛋白非极性内部中心以外,在生理条件下,侧链的丁基削弱氨基NH极性,但是整体极性占主导地位,因此整体极性较强;2b)很多蛋白质的交联结构主要由lys形成如羊毛,为负电荷提供结合位点,也可以连接氢键c)体内连接辅基,侧链测性交联结构,侧链也可进行修饰20th组氨酸Hisa)含有咪唑基团,几乎为中性;得质子后,呈碱性,在酶催化中,质子转移b)依赖ph值的酶催化反应,当需要中性条件时,常常会以his为质子供体,以提高催化效率c)分子内,接近ph,离域作用咪唑集团内,形成酸碱效应,对酶作用非常作用d)与其他酰基,金属离子结合金属螯合亲和层析,如his－nie柱子e)体内,得质子,磁共振21st硒代半胱氨酸a)天然蛋白组成成分,由UGA翻译而成b)酶反应位点,发生氧化还原反应c)还原性比半胱氨酸要强,粗略来说,对细胞具有积极作用d)性质与半胱氨酸相似,与之反应的类型也相同2. 翻译后修饰——末端修饰把构成蛋白质的二十种氨基酸再进行化学反应共价修饰而使功能得以发挥a)。
(完整版)生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。
亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。
组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键：氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
第2章核酸的结构与功能1.核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
核酸分子杂交：在不同的DNA与DNA之间，DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成的杂化双链(heteroduplex)的现象称为核酸分子杂交Tm ：解链温度:解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。
增色效应：DNA变性时其溶液OD增高的现象。
2602.核酸的组成单位及连接方式。
组成单位:核苷酸连接方式：嘌呤或嘧啶与核糖通过β-N-糖苷键相连形成核苷。
核苷或脱氧核苷与磷酸通过酯键结合构成核苷酸或脱氧核苷酸。
DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子。
RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子。
3.核酸的一、二、三级结构的概念。
一级结构：核酸中核苷酸/碱基的排列顺序。
二级结构：双螺旋结构：两条反向平行的多聚核苷酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。
直径：2.37nm，螺距为3.54nm。
脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。
三级结构：超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
分正超螺旋和负超螺旋。
4.mRNA和tRNA的结构特点。
mRNA的结构特点：5’-末端的帽子(cap)结构，3‘-末端的多聚A尾(poly-A tail)结构tRNA的结构特点：（一）tRNA中含有多种稀有碱基。
（二）tRNA具有茎环结构或发卡(hairpin)结构。
tRNA的二级结构——三叶草形。
tRNA的倒L形三级结构。
5.DNA双螺旋结构要点。
1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。
两条反向平行的多聚核苷酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。
直径：2.37nm，螺距为3.54nm。
脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。
大沟(major groove)和一个小沟(minor groove)。
2.DNA双链之间形成了互补碱基对。
3.疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。
相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力(base stacking interaction)。
碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。
第三章酶1.同工酶：催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
共价修饰：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
2.酶的分子组成，辅助因子的分类。
酶分子可根据其化学组成的不同，分为两类：单纯酶酶→酶蛋白结合酶（全酶）→辅助因子辅助因子可分为：金属离子、小分子有机化合物/辅酶3.维生素与辅酶的关系。
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。
4.影响酶促反应速度的因素有哪些？如何影响？影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
底物浓度:当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。
随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。
当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。
酶浓度：底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系温度：对酶促反应速率具有双重影响。
存在最适温度，低温使酶活性下降，但不使酶破坏。
pH：通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率。
存在最适pH。
抑制剂：可逆地或不可逆地降低酶促反应速率。
可逆性抑制作用分为竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制。
激活剂：可加快酶促反应速率。
种类：必需激活剂，非必需激活剂。
5.酶活性是如何调节的？（一）变构酶通过变构调节酶的活性（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
6.酶的抑制作用及特点。
抑制作用的类型：不可逆性抑制可逆性抑制：竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制第4 章糖代谢1.名词糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycolysis)，亦称糖的无氧氧化(anaerobic oxidation)。
反应部位：胞浆。
糖异生：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
底物水平磷酸化：在代谢物脱氢或脱水过程中，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。
乳酸循环：肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环。
2.简述糖酵解的过程及关键酶。
糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。
1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3. 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖4. 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖5. 磷酸丙糖的同分异构化6. 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸7. 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸8. 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9. 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP、第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
反应中的NADH+H+ 来自于上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应。
关键酶：①己糖激酶②6-磷酸果糖激酶-1③丙酮酸激酶3.简述三羧酸循环的过程。
4.简述糖原合成与分解的过程。
糖原合成途径：1. 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖3. 1-磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖4. α-1,4-糖苷键式结合5. 糖原分枝的形成糖原的分解代谢：5.简述葡萄糖代谢各途径的生理意义。
●糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能。
是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
●TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义：①是糖、脂、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。
②是糖、脂、蛋白质三大物质互变的共同途径。
●糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。
NADH和FADH2 进入呼吸链彻底氧化生成H2O 的同时偶联ADP磷酸化生成ATP。
●磷酸戊糖途径的生理意义：1．为核酸的生物合成提供核糖。
2．提供NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应。
●糖原储存的生理意义：肌肉：肌糖原，主要供肌肉收缩所需。
肝脏：肝糖原，维持血糖水平。
●糖异生的生理意义：1.维持血糖浓度的相对恒定2.补充肝糖原3.回收乳酸乳酸循环（Cori循环）4.维持酸碱平衡长期饥饿→肾糖异生增强→谷氨酰胺脱氨加强→促进排氢保钠。
第五章脂类代谢1.何谓脂肪动员?哪一个酶是限速酶.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（free fatty acid, FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
限速酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶(hormone-sensitive triglyceride lipase , HSL)2.脂肪氧化的主要过程及限速酶.1．脂酸活化为脂酰CoA2．脂酰CoA进入线粒体3．脂酸经β-氧化转变为乙酰CoA4．乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化限速酶：肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ3.酮体的生成与氧化.1. 酮体在肝内生成生成部位：肝细胞线粒体原料：脂酸经－氧化生成的乙酰CoA关键酶:HMGCoA合成酶2．酮体在肝外组织氧化分解反应部位：肝外组织肝外组织(心、肾、脑、骨骼肌等)线粒体4.脂肪酸与脂肪合成的原料、限速酶.脂肪酸合成原料：乙酰CoA 、ATP、NADPH、HCO3-及Mn2+ 5. 酰基载体蛋白(ACP).脂肪酸合成的限速酶：乙酰CoA羧化酶(acetyl CoA carboxylase)脂肪合成原料：甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢CM中的FFA（来自食物脂肪）5.酰基载体蛋白(ACP)：酰基载体蛋白(ACP)，其辅基是4´-磷酸泛酰氨基乙硫醇，是脂酰基载体。