衣原体噬菌体Chp3衣壳蛋白Vp1二级结构及B细胞抗原表位预测

合集下载

从噬菌体表面展示肽库中筛选衣原体单克隆抗体识别的抗原表位

ｏｈｏｅｉｉｅＥＬ＆ｄｍｏｓｒｔｄｔａｈｈｇ［ｎｓｗｈｃｄｔｅＣＤ￣ｆｔｅｃｍｐｔｖＬｔＳｅｎｔｅｈｔｅｐａｅｅｅｉｈｈｈＯＳａｔｏａ
ｒｅａｔｅ．ｉｎｉｎｖｇＫｅｒｂ：ＰａｅｄｓｌｙＲａｄｍｅｆｅｌｒｒＣｈａｄａＥｐｔｐｙｗ０【ｈｇｉａ；ｎｏｐｐｄｉａｙ；ｔｍｙｉ；ｉｅｐｉｂｏ
正常小鼠ｌＧ筛选结果为阴性（）ｇ０。三轮筛选后，若Ｐ０比值大于２可认为出现富集，／０随机挑选单克隆制备原种。筛选所用单抗Ｃ７正常小鼠ｔ１及ｇＧ包被酶联板，％ＢＡ封闭非特异性结合位点。加５Ｓ单克隆噬菌体原种与包被抗体充分结合后，以ＨＩ一ｎｉ３、ＭＢ显色。Ｄ３２Ａ型酶联免ａｔＭ１ＡｂＴＧ０２
２１生物淘洗（ｉａｎｎ）．Ｂｏｎｉｐｇ单抗Ｃ７和正常小鼠［Ｇ溶液各１０ｌ被１ｇ０包酶联板微孔，盒４过夜，％ＢＡ封闭。淘洗方湿 ℃ ５Ｓ
心的研究、小分子肽疫苗设计、抗原表位的确定中显示出优势－。１Ｊ３
疫检测仪测０３５。１４０２３提取阳性克隆单链Ｄ．ＮＡ＋ＱＩｒｐＳｉ按ＡｐｅｐｎＭ１ｔ５）剂盒操作指南进行。送北京市普京３Ｋｉ０试（康生物工程技术有限公司测序，序列比较分析。进行２４竞争抑制试验Ｌ．５Ｊ衣原体超声波破碎抗原包被酶联板，％ＢＡ５Ｓ

肠道病毒71型VP1蛋白二级结构及B细胞表位的预测

肠道病毒71型VP1蛋白二级结构及B细胞表位的预测王锦;许国章;倪红霞【摘要】The purpose of this study was to predict the secondary structure and B cell epitopes of enterovirus type 71 of VP1 Gene of C4 subgenotype, so as to provide theory evidence for the study of vaccine preparation for EV71. EV71 strains were isolated from hand ,foot and mouth disease in Ningbo in 2010. Homology and phylogenetic analysis based on VP1 with others EV71 have published in GenBank were conducted. The secondary structure of EV71 based on VP1 was analyzed using the GOR4 and SOPMA,and the B cell epitope of EV71 was predicted by combining the hydrophilicity, flexility and surface probability. The Ningbo strain shared the highest homology of nucleotide and amino acid with the type C4a were 93. 6%-99.3% and 98. 35%-100%, phylogenetic analysis revealed that Ningbo strains clusterd within the C4a evolution branch of C4 subgenotype. The secondary structure of EV71 VP1 showed random coils and |3-sheet mainly with a number of antigen index higher section. The B cell epitopes was probably located at the regions of 39-40,159-167.212-220, and 287-290 of VP1 Gene. The secondary structure and B cell epitopes of EV71 VP1 could be predicted by bioinformatics methods, which providing theory evidence for the study of vaccine preparation for EV71.%目的预测C4基因亚型肠道病毒71型的VP1蛋白二级结构及B细胞表位,为EV71疫苗研制提供理论基础.方法本研究将宁波地区EV71分离株与国内外EV71代表株进行同源性分析和并构建亲缘进化树.以VP1基因序列为材料,应用EX-PASY服务器上的GOR4、SOPMA两种方法分析预测蛋白质二级结构,并结合蛋白质的亲水性、柔韧性、表面可能性等指标综合评价VP1蛋白的B细胞抗原表位.结果同源性分析和亲缘进化分析得出,2010年宁波EV71分离株属于C4a基因亚型,与基因库检索到的C4a基因亚型代表株核苷酸和氨基酸同源性较高,分别为93.6％～99.3％和98.3％～100％.VP1蛋白二级结构以无规则卷曲和β-片层为主,有多处抗原指数较高的区段,结合亲水性、柔韧性、表面可能性等指标,综合预测VP1蛋白的B细胞抗原表位在第39～40、159～167、212～220、287～290位氨基酸残基的可能性较大.结论 EV71 VP1蛋白多个区段具有抗原潜力通过生物信息学方法预测VP1蛋白二级结构及B细胞表位为EV71疫苗研制提供理论基础.【期刊名称】《中国人兽共患病学报》【年(卷),期】2011(027)010【总页数】4页(P905-908)【关键词】肠道病毒71型;VP1;蛋白质二级结构;B细胞表位【作者】王锦;许国章;倪红霞【作者单位】宁波大学医学院,宁波 315211;宁波市疾病预防控制中心,宁波315010;宁波市疾病预防控制中心,宁波315010【正文语种】中文【中图分类】R373.2肠道病毒71型（Enterovirus 71，EV71）是小RNA病毒科（Picornaviridae）肠道病毒（Enterovirus，EV）A组成员，1969年由Schmidt等从美国加利福尼亚州患有中枢神经系统疾病的婴儿粪便标本中分离到。

呼吸道合胞体病毒F蛋白二级结构分析及其B细胞表位预测

呼吸道合胞体病毒F蛋白二级结构分析及其B细胞表位预测易高;潘嘉宇;林纯意;刘兆宇【摘要】Objective To analyze the secondary structure and predict its B cell epitope of F protein in respiratory syncytial virus ( RSV) .Methods We analyzed the secondary structure of RSV F protein and obtained the sequence and location about the signal peptide in RSV F protein.Based on the homology modeling method, we predicted the potential conformational B epitopes and linear B epitopes in RSV F protein.Results Among the 574 amino acids of RSV F protein, the major amino acids were serine (10.45%), leucine (10.28), asparagine (8.71%) and threonine(8.71%).There might be 7 protein binding sites, 6 helical structure generation regions and 2β-plated sheets in F protein.The sites 1-25 of N-terminus in F protein were signaling peptides.The head of the F protein was mainly composed byβ-plated sheets, ran-dom coils and turns, while the tail was mainly composed by 2 long α-helixes.Eight linear B epitopes and four conforma-tional B epitopes were predicted in Fprotein.Conclusions Serine and leucine occupy the maximum ratio of amino acids encoding F protein.There might be seven protein binding sites, six helical structure generation regions, two majorβ-plated sheets in F protein, and RSV F protein may contain four conformational B epitopes and eight linear B epitopes.%目的：分析呼吸道合胞体病毒（RSV） F蛋白的二级结构并预测其B细胞表位。

埃博拉病毒包膜糖蛋白二级结构及B细胞表位的预测

间；亲水区域主要集中在Ｎ．末端第３２６—６７６位氨基酸之间；亲水与疏水区域分界明显，几乎无交叉；可能存在２个线性表位，分别位于Ｎ一末端第３２４４５０、４６１６７６区段；预测共存在２５个可能形成构象表位的氨基酸位点或序列，
中图分类号：Ｒ３７３．９Ｒ３９２．１１文献标识码：Ａ文章编号：１００４ — ５５０３（２０１５）一Ｏ１ — ００３０ — ０５
ＰｒｅｄｉｃｔｉｏｎｏｆｓｅｃｏｎｄａｒｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅａｎｄＢｃｅｌｌｅｐｉｔｏｐｅｏｆｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎｏｆＥｂｏｌａｖｉｒｕｓ
其中可能性在９０％以上的位点或序列有６个。结论通过对此次流行于西非的埃博拉病毒包膜糖蛋白的二级结构及
可能性Ｂ细胞表位的预测，为实验确定埃博拉病毒包膜糖蛋白的结构与功能、Ｂ细胞表位免疫识别以及埃博拉病毒
预防、治疗和诊断制品的研发提供了参考。关键词：埃博拉病毒；糖蛋白；蛋白质二级结构；Ｂ细胞表位
・
３０
中国生物制品学杂志２０１５年１月第２８卷第１期ＣｈｉｎＪＢｉｏｌｏｇｉｃａｌｓＪａｎｕａｒｙ２０１５，Ｖｏ１．２８Ｎｏ．１
・
基础研究
・
埃博拉病毒包膜糖蛋白二级结构及Ｂ细胞表位的预测

人白细胞介素-36α蛋白的二级结构及其B细胞抗原表位的预测

人白细胞介素-36α蛋白的二级结构及其B细胞抗原表位的预测陈少英;郑坚;牛青霞【摘要】Objective To predict the secondary structure and B-cell epitopes of human interleukin ( IL)-36α. Methods Based on the IL-36αamino acid sequence, the secondary structure, hydrophilicity, flexibility and accessi-bility indexes of human IL-36αwere analyzed with bioinformatics tool and network servers. Combined the results ac-cording to these methods, the B-cell epitopes of IL-36αwere predicted. Results The predicted B-cell epitopes of hu-man interleukin-36αwere probably located in or adjacent to 8~12, 33~38, 111~116 and 143~149 aa in the N-terminal. Conclusion The secondary structure and B-cell epitopes predicted provide the basis for estimating the activity sites and developing antibodies against human IL-36α.%目的：预测并分析人白细胞介素-36α蛋白的二级结构及其潜在的B细胞抗原表位。

方法以人IL-36α蛋白的氨基酸序列为基础，采用生物信息软件和互联网服务器预测人IL-36α蛋白的二级结构及其亲水性、可及性和柔韧性，根据预测结果综合分析IL-36α蛋白可能的B细胞抗原表位。

共分子伴侣SGTα的二级结构及其B细胞抗原表位预测

ａｎｄｆｕｎｃｔｉｏｎ［Ｊ］．ＣｅｌｌＳｔｒｅｓｓＣｈａｐｅｒｏｎｅｓ，２０１１，１６（４）：
３５３ — ３６７．
．
．
第５期
陈佳园，等．共分子伴侣ＳＧＴａ的二级结构及其Ｂ细胞抗原表位预测
６５５
ａｎｏｖｅｌｃｅｌｌｕｌａｒＴＰＲ— ｃｏｎｔａｉｎｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎ，ＳＧＴ，ｔｈａｔｉｎｔｅｒａｃｔｓ
中图分类号：Ｒ３９２文献标志码：Ａｄｏｉ：１０．３９６９／ｊ．ｉｓｓｎ．１００６ — ８７８３．２０１５．０５．０２１
文章编号：１００６ — ８７８３（２０１５）０５一ｏ６５２一Ｏｋ４
．
教授，主要从事胃肠动力学的中西医结合基础研究，Ｅｍａｉｌ：ｇｙ１ｗｄ２６＠ｌ６３ｃｏｍ
．
Байду номын сангаас。
网络出版时间：２０１５ — ０９ — ２８１４：４９网络出版地址：ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗｃｎｋｉ．ｎｅｔ／ｋｃｍｓ／ｄｅｔａｉｌ／４４．１４１３．Ｒ．２０１５０９２８１４４９．００２．ｈｔｍ１
ＢａｓｅｄｏｎｔｈｅＳＧＴｏＬａｍｉｎｏａｃｉｄｓｅｑｕｅｎｃｅ，ｔｈｅｓｅｃｏｎｄａｒｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，ｈｙｄｒｏｐｈｉｌｉｃｉｔｙ，ａｃｃｅｓｓｉｂｉｌｉｔｙ，ｌｆｅｘｉｂｉｌｉｔｙａｎｄａｎｔｉｇｅｎｉｃｉｔｙｉｎｄｅｘｅｓｏｆｈｕｍａｎＳＧＴａｗｅｒｅａｎａｌｙｚｅｄｗｉｔｈｂｉｏｉｎｏｒｆｍａｔｉｃｓｔｏｏｌａｎｄｎｅｔｗｏｒｋｓｅｒｖｅｒｓ．

猪重要感染病毒蛋白的二级结构、抗原表位分析及三联表位多肽疫苗的重组预测

猪重要感染病毒蛋白的二级结构、抗原表位分析及三联表位多肽疫苗的重组预测刘祥;陈琛;陈春琳;吴三桥【摘要】为设计猪重要感染病毒的蛋白表位多肽疫苗,选取猪感染病毒的候选疫苗蛋白:猪繁殖与呼吸综合征病毒的GP5蛋白,猪圆环病毒2型的CAP蛋白,猪瘟病毒的E2蛋白.综合ABCpred和BepiPred方案,预测候选蛋白的B细胞表位;利用神经网络与量化矩阵法预测蛋白的CTL表位;采用MHC-Ⅱ类分子结合肽在线程序预测蛋白的Th表位.使用SOPMA方法与DNASTAR软件分析候选蛋白的二级结构,进一步验证B/T细胞表位预测结果的准确性.然后,通过Protean程序重组拼接获得的B/T细胞抗原表位.结果显示GP5蛋白具有4个优势B细胞表位,CAP、E2蛋白分别具有5个B细胞表位;GP5、CAP与E2蛋白各具有1个CTL表位;GP5、E2蛋白分别具有2个Th表位,CAP蛋白存在1个Th表位.二级结构分析显示预测获得的B/T细胞表位均处于蛋白易于产生表位的暴露表面、无规则卷曲与转角等位置,验证了B/T细胞表位预测结果的准确性.Protean程序重组拼接获得优势的B/T 细胞抗原表位.最终设计获得抗原性较好的猪病毒三联表位多肽,为猪易感病毒的多联疫苗开发奠定基础.%In order to design protein epitope polypeptide for important infectious virus of porcine,the candidate proteins vaccine of swine infection virus was selected.The selected proteins included GP5 protein of PRRSV (porcine reproductive and respiratory syndrome virus),CAP protein of PCV2 (porcine circovirus type 2),and E2 protein of CSFV (classical swine fever virus).ABCpred and BepiPred prediction programs were used to predict B cell epitopes,quantitative matrix,the artificial neural network was used to predict CTL cell epitopes,and anonline s erver prediction was used to analysis MHC class Ⅱ peptide binding affinity.The secondary structure further verifying the accuracy of B/T cell epitopes was analyzed by SOPMA and DNASTAR software.The B/T cell epitopes were recomposed by protean program.The results showed that GP5 protein had 4 B cell epitopes,CAP and E2 had 5 B cell epitopes,and GP5,CAP and E2 protein had 1 CTL cell epitopes.GP5 and E2 protein had 2 Th cell epitopes,and CAP protein had 1 Th cell epitopes.The secondary structure showed that most of the B/T cell epitopes were located in the exposed surface,the random coil and the corner,which verified the prediction accuracy of B/T cell epitopes.The B/T cell epitopes were recomposed by protean program,and triple epitope vaccine of porcine virus holding better antigen was designed finally,and laid the foundation for the development of swine virus multi vaccine.【期刊名称】《生物学杂志》【年(卷),期】2017(034)003【总页数】6页(P18-23)【关键词】猪病毒;表位疫苗;二级结构分析;抗原分析【作者】刘祥;陈琛;陈春琳;吴三桥【作者单位】陕西理工大学中德天然产物研究所陕西省天麻山茱萸工程技术研究中心, 汉中 723001;陕西理工大学中德天然产物研究所陕西省天麻山茱萸工程技术研究中心, 汉中 723001;陕西理工大学中德天然产物研究所陕西省天麻山茱萸工程技术研究中心, 汉中 723001;陕西理工大学中德天然产物研究所陕西省天麻山茱萸工程技术研究中心, 汉中 723001【正文语种】中文【中图分类】S852.6猪呼吸道疾病是诱发猪死亡的重要原因之一，主要症状为发热、咳嗽、呼吸困难、生长缓慢等，给猪养殖业造成巨大经济损失[1]。

SARS冠状病毒M蛋白二级结构和B细胞抗原表位的稳定性分析

SARS冠状病毒M蛋白二级结构和B细胞抗原表位的稳定性分析胡族琼;赵卫;龙北国;江丽芳;郭新雄【期刊名称】《广东医学》【年(卷),期】2005(026)005【摘要】目的预测具有代表性的3株SARS冠状病毒M蛋白二级结构和B细胞抗原表位,探讨基因变异对M蛋白二级结构和B细胞抗原表位的影响.方法采用Chou-Fasman方法、Garnier-Robson方法和KarplusSchulz方法预测SARS冠状病毒M蛋白二级结构;按Kyte-Doolittle方案、Emini方案和Jameson-Wolf 方案预测B细胞抗原表位.结果3株SARS冠状病毒M蛋白的二级结构和B细胞抗原表位完全一致.结论SARS冠状病毒M蛋白的二级结构和抗原表位比较稳定,提示利用某一毒株的M蛋白制备单克隆抗体和疫苗可应用于SARS的诊断和防治.【总页数】3页(P601-603)【作者】胡族琼;赵卫;龙北国;江丽芳;郭新雄【作者单位】南方医科大学微生物学教研室,广州,510515;南方医科大学微生物学教研室,广州,510515;南方医科大学微生物学教研室,广州,510515;中山大学中山医学院微生物学教研室,广州,510089;南方医科大学微生物学教研室,广州,510515【正文语种】中文【中图分类】R5【相关文献】1.SARS冠状病毒M蛋白B细胞抗原表位的原核表达与抗原活性检测 [J], 邹永东;胡章立;王朝岗;张仁利;张闻2.人白细胞介素-36α蛋白的二级结构及其B细胞抗原表位的预测 [J], 陈少英;郑坚;牛青霞3.人白细胞介素-33蛋白的二级结构及B细胞抗原表位预测 [J], 李明才;柳晓金;苏绍波4.SARS病毒M蛋白的二级结构和B细胞表位预测 [J], 吕燕波;万瑛;吴玉章5.旋毛虫21 KDa排泄分泌抗原二级结构及T细胞和B细胞表位预测 [J], 王来;崔晶;王强;王中全因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

梅毒螺旋体 TprF 蛋白 B 细胞表位的预测与鉴定

梅毒螺旋体 TprF 蛋白 B 细胞表位的预测与鉴定曹龙古;凌晖;蔡恒玲;赵飞骏;欧阳丹明;陈苏芳;吴移谋;曾铁兵【摘要】To predict and identify the dominant B‐cell epitopes of conserved region of Treponema pallidum repeat protein F (TprFN ) and provide the basis for development of polyvalent epitope‐based syphilis vaccine ,the amino acid sequence of TprFN was obtained from GenBank and analyzed with comprehensive meta‐analysis Mobyle ,ABCpred and IEDB online software .The peptides containing predicted epitopes were artificially synthesized . To obtain and measure the titers of antibodies against TprFN ,New Zealand rabbits were immunized with recombinant protein TprFN expressed in E .coli and identified by Western blot (WB) .Sera from TprFN‐immunized rabbits ,syphilis patients ,and normal human and normal rabb its were used to deter‐mine the immunoreactivity and specificity of 7 predicted peptides of TpFN by indirect ELISA .Comprehensive meta‐analysis of online software showed that P1 (43‐62AA) ,P2(57‐71AA) ,P3(81‐88AA) ,P4(89‐103AA) ,P5(125‐138AA) ,P6(231‐251AA) and P7(268‐279AA) might be the B‐cell epitopes .A protein was expressed in a soluble form and identified as TpFN by WB .The ELISA indicated that P1 and P3 were active with TprFN‐immunized rabbit sera and syphilis patient sera but not with negative control sera .These results indicate that P1 and P3 are the potential dominant B‐cell epitopes .%目的：预测和鉴定梅毒螺旋体（Tp）膜蛋白TprF氨基端保守区（TprFN ）的优势B细胞表位，为深入研究梅毒多价表位疫苗提供依据。

人肥大细胞类糜蛋白酶序列结构分析及B细胞表位预测

人肥大细胞类糜蛋白酶序列结构分析及B细胞表位预测
人肥大细胞类糜蛋白酶序列结构分析及B细胞表位预测
根据肥大细胞Chymase 的氨基酸序列,借助ProScale服务器,采用Hopp & Woods的亲水性方案、Janin可及性参数、Welling抗原性参数及吴氏综合预测方法对肥大细胞类糜蛋白酶的二级结构及B细胞表位进行预测. 结果推测最有可能的B细胞表位位于类糜蛋白酶的 N 端第5～12 区段、第94～101 区段、第172～179区段和第199～206区段内或它们的附近. 本研究结果有助于确定肥大细胞类糜蛋白酶的B 细胞表位,可为深入研究类糜蛋白酶的结构与功能及新型抑制剂的设计提供线索.
作者：蒋志勤杜奇石郑会勤 JIANG Zhi-qin DU Qi-shi ZHENG Hui-qin 作者单位：天津师范大学,化学与生命科学学院,天津,300074 刊名：天津师范大学学报（自然科学版） ISTIC PKU英文刊名：JOURNAL OF TIANJIN NORMAL UNIVERSITY(NATURAL SCIENCE EDITION) 年，卷(期)：2006 26(3) 分类号：Q51 R393.11 关键词：肥大细胞类糜蛋白酶 B细胞表位预测。

1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。

用Ｇｍｅ－ｏｓｎ法、ｈｕＦｓｎ法和ＫｒｌｓＳｈｌ法预测蛋白二级结构；Ｋｔ— ｏｌｔａｉｒＲｂｏＣｏ — ａｍａａｐｕ— ｃｕｚ按ｙｅＤｏｔｅ法、ｏｐＷｏｄ法、ｉｌＨｐ－ｏｓ
Ｅｎ法和Ｊｍｅｏ — ｌ法预测蛋白的抗原表位。ｍｉｉａｓｎＷｏｆ结果：ｈ３ｐ蛋白含多个抗原位点，ＣｐＶｌ预测其Ｎ端ｌ１，０一１，一０１１ｌ２１９１６１４１４１９１５２８２９３３３３４９４５４７４０为优势表位。结论：ｈ３ｐ蛋白有较强的免疫原５ — ６，７ — ８，８ — ９，８－９，２－３，１－３，７－９ＣｐＶｌ性，预测的抗原位点为之后蛋白相互作用研究和单抗制备提供了理论依据。［关键词］衣原体噬菌体；ｈ３ｐ蛋白；ＣｐＶｌ二级结构；细胞表位［中图分类号］７１５Ｒ５．０［文献标识码］Ａ［文章编号］０６８４（０００ — １８０１０ — １７２１）２０８ — ４
ＰｒｄｉｔｏｆｓｃｎｒｔｕｔｅａｄｅｃｉｎｏｅｏｄａｙｓｒｃｕｒｎＢ－ｃｌｅｉｏｅｅｌｐｔｐｓ
ｏａｓｄｐｏｅｎＶｐｌｆｏＣｈｌｍｙａａｅ３ｆｃｐｉｒｔｉｒｍａｄｉｐｈｇ
１８８
第１卷２６期
２１００年６月
பைடு நூலகம்
天津医科大学学报
ＪＯＵＲＮＡＬＯＦＴＩＡＮＪＮＭＥＤＩＩＣＡＬＵＮＩＶＥＲＳＴＩＹ
Ｖ０．１．．１６Ｎｏ２
Ｊｎ０１ｕ．２０
衣原体噬菌体Ｃｐ衣壳蛋白Ｖｌｈ３ｐ二级结构及Ｂ细胞抗原表位预测
姚卫锋，刘原君，燕，李齐蔓莉，田敬群，刘全忠
（津医科大学总医院皮肤科，天天津３０５）００２
［要］目的：摘预测衣原体噬菌体ＣｐＶｌ白的二级结构和Ｂ细胞表位。方法：ＣｐＶｌｈ３ｐ蛋以ｈ３ｐ氨基酸序列为基础，采
ＲｏｓｎＣｏＦｓｎａｄＫａｐｕ — ｃｕｚａｄｉｅｌｅｉｐａｒｄｃｅｙｔｅｍｅｈｄｏｙｅｂｏ，ｈｕ— ａｍａｎｒｌｓＳｈｌ，ｎｔｃｌｐｔｅｗｓｐｅｉｔｄｂｈｔｏｆＫｔ — ｓｏ
ＣｈａｄｉｐｇＣｈ．Ｍｅｈｄｓｈｅｓｃｎｒｓｒｃｕｅｗａｐｅｃｅｂｔｅｌｍｙａｈａｅｐ３ｔｏ：ＴｅｏｄａｙｔｕｔｒｓｒｄｉｔｄｙｈｍｅｈｄｆＧａｅ．ｔｏｏｍｉｒ—
ＹＯＷｅｆｇＬＵＹａ－ｕ，Ｉａ，ＩｎｌＴＡｉ－ｕ，ＩｕｒｚｏｇＡｉｅ，ＩｕｎｊｎＬｎＱ —ｉＩＮＪｇｑｎＬＵＱａ —ｈｎ —ｎＹＭａ，ｎｔ
（ｅａｔｅｔｆｅｍｔｌｙｅｅａＨｓｉｌｉｊｄｃｌｎｖｒｔ，ｉｊ００２ＣｉａＤｐｒｎｒａｏｇ，ｎｒｌｏｐａＴａｉＭｅｉｉｅｓｙＴａｉ３０５，ｈ）ｍｏＤｏＧｔ，ｎｎａＵｉｎｎｎ
ＡＳＲＴＯｂｅｔｅＴｒｄｃｔｅｓｃｎａｙｓｕｔｒａｄｅｐｔｐｆａｓｒｔｉＶｆｍＢＴＡＣｊｃｉ：ｏｐｅｉｔｈｏｄｒｔｃｅｎｃｌｅｉｅｐｉｐｏｅｐ／ｖｅｒｕＢｌｏｏｃｄｎｌｏ
Ｄｏｌｔ，ｐＷｏｄ，ｍｉｉａｄＪｍｅｏＷｏｆｏｉｌＨｏｐ— ｔｅｏｓＥｎｎａｓｎ— ｌ．Ｒｅｕｔ：Ｔｅｓｃｉｎｆ１—１１１—１２．１９— ｓｌｓｈｅｔｓｏｏ０．０１５
１６６，７１４—１４，８８１９—１５，８８— ９９，２３—３３，４１４３ａｄ４９２２３３９— ５ｎ７７— ０ｉｈ４９ｎｔｅＮｔｒｎｌｆＣｈＶｐｌｅｍｉａｏｐ３ｐｏｅｎｃｕｄｂｔｅｅｉｏｆＢｅ１ｒｔｉｏｌｅｈｐｔｐｅｏｃｌ．Ｃｏｌｉｎ：ＣｈＶｐｌｒｔｉｓｓｒｎｍｍｕｍｏｅｉｉ．ｅｎｃｕｓｏｐ３ｐｏｅｎｈａｔｏｇｉｇｎｃｔＴｙｈｒｓａｃｒｖｄｓｔｅｂｓｓｆｒｔｅｐｅａａｉｎｏｎｏｌｎａｎｉｏｙａｄｔｅｅｅｃｒｔｅｄｉｃｓｏｅｅｒｈｐｏｉｅｈａｉｏｈｒｐｒｔｏｆｍｏｃｏｌａｔｂｄｎｈｅｒｆｒｎｅｆｈｓｕｓｉｎｏｏｈｌｃａｅｕａｉｎｍｅｈｎｓｏｏｅｎｔｒｔｉ．ｆｒｔｅｍｏｅｕｌｒｒｇｌｔｏｃａｉｍｆｒｔｉｏｐｏｅｎｐ