抗体纯化技术
抗体纯化工艺
抗体纯化工艺一、概述抗体纯化工艺是制备高纯度、高活性抗体的关键步骤之一。
该工艺包括多个步骤，如细胞培养、抗体捕获、杂质去除和抗体纯化等，旨在获得纯度高、活性好的抗体产品。
本文将详细介绍抗体纯化工艺的各个步骤及相关技术方法。
二、细胞培养1.细胞株选择–选择适合抗体生产的细胞株，如CHO细胞、HEK293细胞等。
–考虑细胞株的稳定性、表达水平和生长特性等因素。
2.培养基配方优化–根据细胞株要求，优化培养基的成分，如碳源、氮源、生长因子等。
–添加适量的抗生素保持培养的无菌状态。
3.培养条件控制–控制培养室的温度、湿度和二氧化碳浓度等参数。
–定期检测培养液的pH值和溶氧含量，并进行适当调整。
三、抗体捕获1.细胞收获–选择最佳的细胞收获时间点，通常在细胞进入衰老期前进行。
–使用适当的方法（如离心、超滤等）将培养液中的细胞分离出来。
2.细胞破碎–使用机械方法或化学方法将细胞破碎，释放抗体和细胞内组分。
–注意选择合适的破碎条件，以保持抗体的完整性和活性。
四、杂质去除1.固体杂质的去除–使用离心、滤膜等方法去除细胞碎片、沉淀和残留的细胞碎片等固体杂质。
–选择合适的离心速度和滤膜孔径，以避免抗体的损失。
2.溶液杂质的去除–使用离子交换、凝胶过滤、亲和层析等方法去除溶液中的蛋白质、DNA、RNA等杂质。
–根据目标抗体的特性选择合适的去除方法。
五、抗体纯化1.亲和层析–使用亲和介质（如蛋白A、蛋白G、蛋白L等）将目标抗体从其他成分中分离出来。
–根据目标抗体的种类选择合适的亲和介质。
2.离子交换层析–利用抗体与离子交换介质之间的电荷相互作用进行分离。
–通过调整pH值、盐浓度等参数来实现对抗体的选择性吸附和洗脱。
3.凝胶过滤层析–利用凝胶过滤介质的孔径大小选择性地分离抗体。
–根据抗体的分子量和亲和性选择合适的凝胶过滤介质。
4.逆流色谱–利用逆流色谱技术实现对抗体的纯化和富集。
–通过改变流动相和温度等条件来调节抗体与逆流色谱介质之间的相互作用。
抗体纯化的方法有哪些
抗体纯化的方法有哪些抗体制备出来之后，需要进一步纯化得到纯的多抗或单抗，既有利于保存也有利于排除杂蛋白对结果的影响。
常规用于纯化的材料是腹水和细胞培养上清，而通常经过免疫制备的抗体非还原型PAGE/kDa 还原型PAGE/kDaIgG 150 50，25IgM 900 65，25IgM单体180 65，25硫酸铵沉淀法：基本原理：高浓度的硫酸铵通过与球蛋白竞争水分子破坏蛋白表明的水化膜，降低球蛋白的溶解性，是分离免疫球蛋白的常用方法，而且不同的免疫球蛋白适宜的硫酸铵浓度也稍有差别，一般用来分离抗体的硫酸铵饱和度在33~50%。
适用于：鼠抗所有亚类、其他种属抗体、任何种属的IgM、IgG、IgA基本操作：1.过滤、离心腹水或者培养上清得上清；2.加入饱和硫酸铵至终浓度45%，静置沉淀蛋白；3.沉淀蛋白用最小体积PBS或硼酸盐缓冲液溶解，用PBS或硼酸盐缓冲液透析除盐；4.过聚丙烯酰胺葡聚糖凝胶柱，PBS或硼酸盐（含%叠氮钠）缓冲液洗脱；5.电泳检测分子量大小，分光光度法测定抗体浓度；6.抗体保存浓度在mg/mL适宜，-20 ℃保存不超过一个月，避免反复冻融。
亲和层析法基本原理：基因工程改造的protein A和protein G能特异性结合哺乳动物IgG的Fc区段，将protein A和protein G结合到柱料上，通过亲和层析的方式，可将IgG及其亚类与片段纯化出来。
成员介绍：protein A分离自Staphylococcus aureus的细胞壁，分子量42 kDa，由spa基因编码，具有五个同型的免疫球蛋白结合结构域，每个结构域由三个α螺旋构成。
protein A的B结构域protein A的各个结构域protein A可结合多数免疫球蛋白的Fc段（尤其是人的IgG1、IgG2、IgG4，豚鼠，猕猴，鼠类IgG2a、兔）以及人VH3家族的Fab段。
基因工程改造的protein A通常使用大肠杆菌作为表达宿主，表达产物仍含有五个Fc结合结构域。
抗体纯化的基本流程
抗体纯化的基本流程一、引言抗体是一种特殊的蛋白质，可以识别并结合到特定的抗原上。
在生物医学研究中，抗体被广泛应用于诊断、治疗和基础研究等领域。
抗体纯化是制备高纯度抗体的重要步骤之一，本文将介绍抗体纯化的基本流程。
二、前期准备1.选择适当的来源：根据需要选择合适的来源，如小鼠、兔子等。
2.免疫原制备：根据需要制备相应的免疫原。
3.动物免疫：将免疫原注射到动物体内进行免疫。
三、收集血清1.采集血液：在动物免疫后，采集相应量的血液。
2.离心分离血清：将采集到的血液离心分离出血清。
四、初步纯化1.蛋白A亲和层析：将血清通过蛋白A亲和层析柱进行初步纯化。
蛋白A是与IgG亚类结合较紧密的亲和素。
2.洗脱：通过改变pH值或盐浓度等条件，将与蛋白A柱结合的IgG 洗脱下来。
五、中期纯化1.离子交换层析：将初步纯化后的IgG通过离子交换层析柱进行中期纯化。
选择适当的离子交换树脂，使得IgG可以被结合并随后洗脱。
2.洗脱：通过改变盐浓度或pH值等条件，将与离子交换树脂结合的IgG洗脱下来。
六、后期纯化1.凝胶过滤层析：将中期纯化后的IgG通过凝胶过滤层析柱进行后期纯化。
选择适当的凝胶过滤树脂，使得IgG可以在某一分子量范围内被分离出来。
2.洗脱：将分离出来的IgG进行洗脱，并进行最终检测。
七、总结抗体纯化是制备高质量抗体的重要步骤之一。
本文介绍了抗体纯化的基本流程，包括前期准备、收集血清、初步纯化、中期纯化和后期纯化等步骤。
在实际操作中，应根据具体情况选择适当的方法和条件，以获得高纯度的抗体。
抗体纯化方法
抗体纯化方法1. 引言抗体是一类免疫蛋白，具有识别和结合特定抗原的能力。
在生物医学研究和临床应用中，纯化高质量的抗体是非常重要的。
抗体纯化方法可以去除杂质，提高抗体的纯度和活性，从而提高其应用效果。
本文将介绍几种常见的抗体纯化方法。
2. 凝胶过滤层析法凝胶过滤层析法是一种基于分子大小的纯化方法。
该方法利用不同孔径的凝胶过滤介质，将目标分子（如抗体）与较大分子（如蛋白质杂质）分离开来。
具体操作步骤如下：1.将含有目标抗体的混合物加入到预先平衡好的凝胶柱中。
2.使用缓冲液进行洗脱，使较大分子无法通过凝胶柱而流出。
3.目标抗体由于分子大小适中，能够通过凝胶柱被保留下来。
4.最后使用洗脱缓冲液将目标抗体从凝胶柱中洗脱出来，得到纯化的抗体。
凝胶过滤层析法的优点是简单易行，不需要特殊设备，且适用于各种规模的实验室。
但其缺点是分离效率较低，只能实现较为粗略的纯化。
3. 亲和层析法亲和层析法是一种基于生物分子之间特异性相互作用的纯化方法。
该方法利用抗体与抗原之间的特异性结合来实现目标抗体的纯化。
具体操作步骤如下：1.将含有目标抗体的混合物加入到预先包含特异性结合配体（如蛋白A、蛋白G等）的亲和层析柱中。
2.目标抗体与配体之间发生特异性结合。
3.使用洗脱缓冲液将非特异结合的组分洗脱掉。
4.最后使用洗脱缓冲液将目标抗体从亲和层析柱中洗脱出来，得到纯化的抗体。
亲和层析法具有高选择性和高效率的优点，能够得到高纯度的抗体。
但其缺点是需要特定的亲和剂和配体，成本较高。
4. 离子交换层析法离子交换层析法是一种基于生物分子表面电荷的纯化方法。
该方法利用目标抗体与离子交换柱中固定的离子之间的相互作用来实现纯化。
具体操作步骤如下：1.将含有目标抗体的混合物加入到预先平衡好的离子交换柱中。
2.使用缓冲液进行洗脱，使与固定离子相同电荷的分子无法通过离子交换柱而流出。
3.目标抗体由于表面电荷不同，能够通过离子交换柱被保留下来。
4.最后使用洗脱缓冲液改变pH或盐浓度等条件，将目标抗体从离子交换柱中洗脱出来，得到纯化的抗体。
抗体纯化注意事项
抗体纯化注意事项抗体纯化是将混合物中的抗体与其他污染物分离的过程。
这是一项常见且重要的技术，在生物医学研究及药物开发领域中得到广泛应用。
下面将重点介绍抗体纯化的注意事项及一些常用的纯化方法。
首先，进行抗体纯化之前需要明确所要纯化的抗体种类，以便选择合适的纯化方法和材料。
例如，要纯化的是IgG类的抗体，可以使用蛋白A或蛋白G纯化柱；要纯化IgM类的抗体，则需要使用蛋白L纯化柱。
其次，注意确保实验室操作的无菌和洁净。
抗体是很容易受到污染的生物分子，因此在纯化过程中，应该使用无菌工具和材料，避免无菌操作环境中的气溶胶污染，同时定期清洗和消毒实验室设备和工作区域。
第三，选择适当的缓冲液和洗脱条件。
缓冲液的选择应根据所使用的纯化方法和目标抗体进行优化，以获取最佳的纯化效果。
同时，洗脱条件的选择需要根据抗体与固相材料的结合强度和特异性来判断，以避免过度洗脱或不完全洗脱的情况发生。
第四，注意进行冷链操作。
抗体是一种易于变性的蛋白质，容易在高温或长时间储存下失活。
因此，在纯化过程中应尽量保持低温操作，例如使用冷藏离心机和冰浴来冷却离心和洗涤液。
第五，合理选择纯化方法。
目前，常用的抗体纯化方法包括亲和层析、离子交换层析、凝胶过滤、超滤等。
在选择纯化方法时，应根据抗体的特性和目标纯化程度来选择合适的方法。
例如，亲和层析法适用于高效纯化特定抗体，而离子交换层析法则适用于纯化抗体混合物。
最后，采取适当的储存条件。
纯化后的抗体应储存在低温、无菌和避光的条件下，以保持其稳定性和活性。
并且，应避免抗体与其他蛋白质、酶、氧化剂等物质接触，以避免降解和污染。
总结起来，抗体纯化是一项复杂而关键的步骤，需要注意无菌洁净操作、选择合适的纯化方法和条件、冷链操作、合理储存等一系列注意事项，以确保纯化效果和抗体的稳定性。
只有严格遵循这些注意事项，才能获得高纯度、高活性的抗体样品，为后续的实验和应用提供有力支持。
抗体纯化技术
抗体纯化技术抗体纯化技术是生物技术领域中应用最广泛的技术之一。
它是利用分子特异性相互作用，将杂质分离排除，从而获得纯度高、活性好、病原体清除率高的抗体制备过程的一种技术。
抗体纯化技术广泛应用于药物研发、分子诊断、分子生物学实验、生物检测等领域。
本文将从抗体的制备、分离、纯化三个角度，分别介绍抗体纯化技术的原理及其常用的纯化方法。
一、抗体的制备抗体的制备可以通过两种方式：1、动物免疫法；2、体外合成法。
动物免疫法是指通过注射一定量的抗原，在动物身上诱导其产生抗体，并从动物的血清中提取抗体。
体外合成法是利用原位合成策略，在细胞话表达体系或酵母菌上表达人工合成的抗体，再通过对产物的纯化和反应性测定，获得抗体制备。
二、抗体的分离抗体的分离需要依托一些特异性官能团与抗体的结合作用，如离子交换、亲和层流、凝胶过滤、凝胶电泳、超滤等。
其中，离子交换和亲和层流是目前用的最广泛的方法之一，可快速、高效地达到抗体分离的目的。
1、离子交换：离子交换是指利用固定在某种阵列上的一种或多种离子交换基团，以官能基团与抗体的分子手性的作用进行分离。
该方法分为阳离子交换和阴离子交换，它利用离子交换层的低份子量来固定和选择性地分离抗体及其杂质。
2、亲和层流：层流法是根据不同抗体的特异性分离的一种方法，抗体与特定抗原结合后，可采用层流法对其进行分离。
该方法分为亲和层流和亲合层流两种类型，前者是指利用抗体与其特定抗原之间的特异性，通过抗原固定在材料上，进行互补反应，以分离有治疗功效或有用的抗体；后者则是指利用抗体与其一些非特定抗原结合的作用，来对所有的抗体进行纯化，比如利用蛋白A的亲和性提取IgG。
三、抗体的纯化抗体的纯化主要包括离子交换、亲和层流、凝胶过滤、凝胶电泳、超滤等。
在这些纯化方法中，离子交换、亲和层流、凝胶过滤被广泛应用于抗体纯化中。
1、离子交换：融合相对较低的离子浓度和相对较强的取向共价键作用，利用离子交换基团将抗体和杂质分离。
抗体纯化工艺
抗体纯化工艺一、引言抗体是一种重要的生物大分子，具有广泛的应用前景。
在许多领域中，如医学、生物技术和生命科学等方面都有着重要的应用。
抗体的纯化是研究和应用这些分子的基础，因此抗体纯化工艺显得尤为重要。
二、抗体纯化工艺流程1. 细胞培养及收获细胞培养是抗体制备的第一步，通常使用哺乳动物细胞系来表达目标蛋白。
细胞培养条件包括温度、CO2浓度、营养成分和培养基等。
当细胞达到最大密度时，可以进行收获。
收获后将细胞离心并取下上清液。
2. 亲和层析亲和层析是最常用的抗体纯化方法之一。
它利用特定配体与目标分子之间的亲和作用，将目标分子从混合物中选择性地吸附到固相材料上。
例如，使用含有蛋白A或蛋白G的树脂来选择性地捕捉IgG类别的抗体。
3. 尺寸排除层析尺寸排除层析是一种基于分子大小的分离方法。
它利用不同分子大小的抗体在树脂中的渗透性差异，从而实现对目标分子的纯化。
尺寸排除层析通常用于去除杂质，如细胞碎片、DNA和RNA等。
4. 离子交换层析离子交换层析是一种利用不同离子性质进行分离的方法。
在这种方法中，树脂表面上带有正负电荷的功能团能够与目标抗体中带有相反电荷的部位结合。
通过调节pH或盐浓度，可以实现目标抗体与树脂之间的选择性结合和解离。
5. 亲水性交换层析亲水性交换层析是一种基于溶液中物质亲水/疏水特性进行分离的方法。
它利用具有不同亲水性质的树脂来选择性地捕捉和纯化目标抗体。
6. 逆流色谱逆流色谱是一种高效液相色谱技术，在抗体制备中也有广泛应用。
它可以快速地分离和纯化目标抗体，并且可以在大量样品中进行高通量分析。
7. 超滤超滤是一种利用膜过滤器进行分离和纯化的方法。
它可以去除大分子杂质，如细胞碎片、DNA和RNA等，从而提高目标抗体的纯度。
三、结论抗体纯化工艺是抗体制备中不可或缺的一部分。
通过合理地设计和选择不同的纯化方法，可以实现高效、快速和经济地纯化目标抗体。
在实际应用中，需要根据具体情况选择合适的工艺流程，并进行优化和改进，以提高抗体的产量和质量。
4种常用抗体分离纯化工艺介绍
4种常用抗体分离纯化工艺介绍抗体分离纯化的主要目的是将抗体与工艺相关杂质和产品相关杂质分离，最终获得高纯度、低潜在危害的抗体药物。
纯化过程中需要去除的工艺相关杂质包括细胞、细胞碎片、宿主细胞蛋白、宿主细胞核酸及培养基与加料液成分，需去除的产品相关杂质主要包括抗体片段和聚集体。
纯化过程还需具备足够的病毒灭活去除能力，以去除宿主细胞自身表达的内源病毒样颗粒和未及时发现的外源病毒。
大多数工艺利用ProteinA来捕获抗体，并利用了至少1个离子交换层析作为精纯步骤，仅少数工艺使用了疏水、羟基磷灰石和分子筛层析等步骤。
下图中显示了一个常见的抗体纯化工艺。
反应器收获液首先经过离心和过滤，去除细胞和细胞碎片，然后经过ProteinA层析捕获抗体,捕获后的抗体经低pH孵育后，通过两个离子交换层析进行精纯,然后进行病毒过滤，最后换液并调整抗体浓度，得到抗体原液。
工艺中的低pH孵育和病毒过滤是两个正交的专属病毒去除灭活步骤。
这两个专属步骤与层析步骤一起，可大大降低原液中可能存在的病毒数目。
工艺中的低pH孵育和病毒过滤是两个正交的专属病毒去除灭活步骤。
这两个专属步骤与层析步骤一起，可大大降低原液中可能存在的病毒数目。
抗体分离纯化工艺其中最常用的四种纯化方法，也就是今天的主角“四大名捕”。
我们接着往下看吧。
1、Protein A从原核金黄色葡萄球菌细胞壁分离的结合受体Protein A(~56kDa)与不同免疫球蛋白同型的Fc区以及人VH3家族的Fab区具有高度的亲缘关系。
进一步研究表明，Protein A仅限于与IgG亚类IgG1、IgG2和IgG4结合，与IgG3的反应性很低，约占总IgG的8%。
天然的Protein A有5个IgG结合结构域和未知功能的非Fc结合域，结构示意图如下：Protein A的结构域示意图此结构的Protein A大量结合IgG的同时，其非Fc结合域能结合部分杂蛋白，导致洗脱下来的IgG纯度不够，因此科学家利用基因工程的方法克隆Protein A 的基因并进行改造，得到重组型Protein A，其非特异性结合明显降低。
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25℃时，硫酸铵的饱和溶解度是767g/L，定义为100%饱和度。通常情况下，在24%硫酸铵饱 和度以下很少有蛋白质沉淀下来，而在55%硫酸铵饱和度时会有多数蛋白质沉淀，当硫酸铵饱 和度达到80%以上时，几乎所有的蛋白质都会沉淀下来。
硫酸铵溶解度高，溶于水时产生的热量少，高浓度时可抑制微生物和蛋白酶的活性。
亲和层析法
概念
利用蛋白质分子对其配体分子的特异识别和可逆结合的特性建立起来的一种有效的分离纯化方 法。
蛋白A/G亲和层析
Protein A/G是金黄色葡萄球菌的细胞壁蛋白，含有5个可以和抗体IgG分子的Fc段特异性结合 的结构域，可结合多种免疫球蛋白的Fc部分，特异性结合非常牢固，但其亲和力对pH的变化 敏感，会随pH的降低而急剧下降，因此可用于纯化不同来源的抗体及抗体亚型。该法具有极 高的选择性，通常一步层析就可达到超过95%的纯度。
其他沉淀方法
有机溶剂沉淀
概念：利用与水互溶的有机溶剂(如甲醇、乙醇、丙酮等)能使蛋白质在水中的溶解度显著降低 而沉淀的方法，称为有机溶剂沉淀.
原理：脱水作用；使水的介电常数降低，蛋白质溶解度降低。 特点：沉淀蛋白质分辨力比盐析法好，溶剂容易除去；易影响蛋白质的活性，故应在低温下操
作并注意搅拌。
聚乙二醇沉淀
概念：在一定盐浓度条件下向溶液加入亲水性极强的聚乙二醇(PEG)引起大分子溶质非特异性 凝聚沉淀的方法。
其他沉淀方法-续
辛酸-硫酸铵沉淀
原理：在酸性条件下（pH4.8）向血清中加入一定量的短链脂肪酸，使血浆蛋白中的清蛋白、 α 及β免疫球蛋白成分沉淀，取以IgG成分为主的上清液再经硫酸铵沉淀得到进一步纯化。
等电点沉淀
概念：利用蛋白质在等电点(pI)时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离 的方法。
原理：在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，分子净电荷为零，相互之间的作用力减 弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀。
特点：不同蛋白质pI不同，同一蛋白质在不同条件下pI不同；操作中以不引入过多杂质离子并 尽可能降低酸碱条件对蛋白的活性影响为原则；此法分辨率较低，宜与其它方法联用。
制备抗体纯化原则：
明确用途，按需处理 来源不同，方法别 提高产率，节约成本图3 实验方案设计原则
纯化选择
表3 蛋白质特性及对应纯化策略
纯化选择-续
图4 纯化步骤（上图）及产率变化（下图）的关系
方法分类
初步纯化
盐析法 有机沉淀法 凝胶过滤法 ……
精细纯化
抗体异质性(heterogeneity)指抗体在结构和功能上差 异的总和。不同抗原表位刺激所产生的抗体分子，其 识别的抗原的特异性不同；不同抗体分子的可变区和 恒定区、重链类别（γ、α、μ、 δ 、 ε ）和轻链型别 （ λ 、 κ ）也存在差异。
五类免疫球蛋白的功能各不相同，IgG是血清和细胞 外液中的主要抗体成分，约占血清Ig总量75%~80% ，是再次体液免疫应答产生的主要抗体，半衰期长、 亲和力高、分布广泛，IgG1、IgG2和IgG4可通过其 Fc段与葡萄球菌蛋白A结合；IgM（5%~10%）主要 在早期防御、初次应答中起作用；IgA（10~15%） 主要参与粘膜免疫。
原理
将大量盐加入蛋白质溶液后，水化力很强的高浓度的盐离子会破坏蛋白质的水化膜，使蛋其周 围的水化膜层减弱乃至消失，暴露出憎水区域，从而容易碰撞聚集；
中性盐加入蛋白质溶液后，会使蛋白质表面电荷大量被中和，静电斥力降低，导致蛋白溶解度 降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。
特点
沉淀条件温和，不会引起生物物质变性失活； 分离效果一般，通常只是作为初步的分离纯化，但非蛋白的杂质夹带沉淀很少； 适用范围广，操作简单、安全、经济； 盐份含量高，提纯后的样品溶液需脱盐。
抗体纯化技术
从免疫血清/腹水中提纯抗体的 一般方法及相关探讨
CONTENTS 目录
第一部分 纯化简介 第二部分 主要流程 第三部分 注意事项 第四部分 操作实例 第五部分 互动问答 第六部分 参考资料
第一部分
纯化简介
抗体简介
免疫球蛋白(immunoglobulin, Ig)即抗体(antibody, Ab)，是血液和组织液中一类糖蛋白，由B细胞接受抗 原刺激后增殖分化为浆细胞所产生，是体液免疫的重 要效应分子。
天然的Protein A分子量为42kDa，含有4个Ig Fc结合位点，其中2个有活性。用于纯化抗体的 多为重组的Protein A，含有4个活性结合位点，rProtein A经基因工程改造后含有一个C末端 半胱氨酸，可以单一位点定向偶联于琼脂糖骨架上，有效降低空间位阻，增加了与IgG 的结合 能力；同时配基在发酵和纯化过程中没有引用人源的IgG，避免了人源IgG的污染风险。
特点：该方法简单易行，可一次处理大量样品，应用范围较广（一般用于纯化IgG1和IgG2b， 不适用于IgM或IgA的纯化，对IgG3的纯化效果也不佳）。
说明：该方法是在硫酸铵沉淀法的基础上结合有机溶剂沉淀法发展而来的经验性方法，在实际 操作中，正辛酸的用量随抗体来源不同有差异。
图7 沉淀法纯化方案选择
亲和层析法 离子交换层析法 疏水层析法 反向层析法 ……
工业纯化（略）
模拟移动床色谱 双水相萃取 膜色谱 ……
图5 精细纯化层析方法分类
方法分类-续
图6 纯化设备举例（层析系统、层析柱、移动床设备）
盐析法
概念
盐析是指在高浓度的中性盐存在下，蛋白质等生物大分子物质在水溶液中的溶解度降低，产生 沉淀的过程。
图1 抗体的结构
抗体简介-续
图2 抗体的分类 表1 鼠源免疫球蛋白的理化特性
表2 不同来源的抗体样品中的主要杂质
抗体制备
人工制备抗体技术：
多克隆抗体（polyclonal antibodies, PcAbs）
单克隆抗体（monoclonal antibody, McAb）
基因工程抗体（genetic engineering antibody, GEAb）