大学生物化学课件
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生物化学绪论ppt课件
生物化学绪论ppt课件目录•生物化学概述•生物大分子结构与功能•生物小分子代谢及调控机制•基因表达调控与疾病关系•细胞信号传导途径和受体介导作用•现代生物化学技术应用及发展前景PART01生物化学概述生物化学定义与特点生物化学定义研究生物体内化学过程及其分子机制的学科。
生物化学特点从分子水平揭示生命现象，涉及生物大分子的结构与功能、生物小分子代谢、基因表达调控等。
生物化学研究历史与现状研究历史从19世纪末开始，随着化学和生物学的发展，生物化学逐渐形成并发展壮大。
研究现状生物化学已成为生命科学领域的重要分支，涉及基因组学、蛋白质组学、代谢组学等多个研究方向。
生物化学方法可用于检测生物标志物，辅助疾病诊断。
疾病诊断药物研发疾病预防与治疗通过研究生物大分子与小分子相互作用，指导药物设计和优化。
揭示疾病发生的生物化学机制，为疾病预防和治疗提供新思路。
030201生物化学在医学领域重要性PART02生物大分子结构与功能氨基酸蛋白质的基本组成单位氨基酸序列蛋白质的一级结构二级、三级和四级结构蛋白质的高级结构催化、运输、免疫、调节等蛋白质的功能蛋白质结构与功能核酸的基本组成单位DNA的双螺旋结构RNA的种类与功能核酸的功能核苷酸mRNA、tRNA、rRNA等碱基配对、反向平行等遗传信息的储存、传递和表达01020304单糖的结构与性质双糖的结构与性质多糖的结构与性质糖类的功能葡萄糖、果糖等蔗糖、麦芽糖等淀粉、纤维素等提供能量、细胞识别、生物合成等PART03生物小分子代谢及调控机制糖代谢及调控机制糖的生理功能糖是生物体内主要的能源物质，通过糖酵解和三羧酸循环等过程提供能量。
此外，糖还参与细胞识别、信号传导等生物过程。
糖代谢途径生物体内的糖代谢主要包括糖异生、糖酵解、糖有氧氧化等过程。
其中，糖异生是非糖物质转变为葡萄糖的过程；糖酵解是葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程；糖有氧氧化是葡萄糖在有氧条件下彻底氧化为二氧化碳和水的过程。
生物化学课件(第一部分：1-3章)
生物化学与医学的关系
总结词
生物化学与医学密切相关，它是医学领域的基础学科之一，对于疾病诊断、治疗和预防 具有重要意义。
详细描述
生物化学在医学领域的应用广泛，如药物研发、病理诊断、疾病治疗等。通过研究生物 体内的化学反应和物质变化，可以深入了解疾病的发病机制，为疾病的诊断和治疗提供 理论支持。同时，生物化学的研究成果也可以为新药研发提供思路和方法。因此，掌握
脂肪肝
脂肪在肝脏中过度积累可导致脂 肪肝，严重时可发展为肝硬化。
肥胖症
脂肪代谢异常可导致肥胖症，增 加糖尿病、心血管疾病等患病风
险。
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氨基酸的结构与分类
氨基酸的结构
氨基酸是构成蛋白质的基本单位 ，具有一个羧基(-COOH)、一个 氨基(-NH2)和一个侧链基团(R)。
氨基酸的分类
根据侧链基团的不同，氨基酸可 以分为20种不同的类型，如甘氨 酸、丙氨酸、缬氨酸等。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构
蛋白质是由多个氨基酸通过肽键连接 而成的线性分子，具有一级、二级、 三级和四级结构。
生物化学知识对于医学生和医学工作者来说至关重要。
02
第二章：有机化学基础
有机化合物的分类与命名
脂肪族化合物
由碳、氢和氧组成的化 合物，如烷烃、烯烃和
醇等。
芳香族化合物
杂环化合物
碳水化合物
具有芳香环结构的化合 物，如苯、苯酚和苯胺
等。
具有杂环结构的化合物， 如嘧啶、嘌呤和喹啉等。
由碳、氢和氧组成的化 合物，如单糖、双糖和
低血糖
低血糖症是由于血糖水平过低引起 的症状，可能导致头晕、心悸、乏 力等不适，严重时可导致昏迷。
生物化学教学课件ppt
分子间作用力
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
《生物化学》教学ppt课件
。
1965年 首次人工合成结晶牛胰岛素---中国。 1973年 基因重组技术建立 (美)。 1980年 Sanger设计出测定DNA序列的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 1984年 Bruce Merrifield（美国），建立和发展蛋白质化学合成方法。 1994年 Alfred G.Gilman（美国）发现G蛋白及其在细胞内信号转导中作用 。 Karg B. Mallis(美)发明PCR方法。 1996年 克隆羊诞生。 1998年 Rolert F. Furchgott（美国）发现NO是心血管系统的信号分子。 2001年 人类基因组计划完成。
《生物化学》 教学课件
Biochemistry
教 材
罗纪盛 主编
高等教育出版社
Biochemistry
绪
论
一、生物化学定义 二、生物化学的应用 三、生物化学发展史 四、
生物化学
BIOCHEMISTRY
生物化学 定义
生物化学是利用化学（包括物理）的理论和方法研究生 物的一门科学。 动物（包括人） 生物 植物 微生物（细菌，病毒等）
在日用化学工业上应用 生物化学发展史
（二）动态生物化学阶段（代谢）
大约从二十世纪初到二十世纪五十年代。此阶段对各种化学物质的 代谢途径有了一定的了解。 其中主要有： 1932年英国科学家Krebs 建立了尿素合成的鸟氨酸循 环；1937年Krebs又提出了三羧酸循环的基本代谢途径；1940年， 德国科学家Embden和Meyerhof提出了糖酵解代谢途径。
尿激酶能直接作用于内源性纤维蛋白溶解系统，催化血纤维蛋白溶 酶原成血纤维蛋白溶酶，后者不仅能降解纤维蛋白凝块，亦能降解血 循环中的纤维蛋白原、凝血因子Ⅴ和凝血因子Ⅷ等，从而发挥溶栓作 用。尿激酶（针剂）对新形成的血栓起效快、 效果好，还能提高血管ADP酶活性，抑制ADP诱导 的血小板聚集，预防血栓形成。
生物化学--- PPT课件
1997年 1. Stanley B. Prusiner(美)，发现一种新型的致病 因子 - 感染性蛋白颗粒“ prion” （疯牛病）。生 理医学奖 2. Paul D. Boyer（美）等，阐明ATP酶促合成机 制。化学奖 3.Jens C. Skon( 丹 麦 ) ， 发 现 输 送 离 子 的 Na+\K+__ATP酶。 化学奖 1998年, Rolert F. Furchgott（美国）等，发现NO是 心血管系统的信号分子。生理医学奖
1. 静态生物化学时期（1920年前） 研究生物体内物质的化学组成和性质 2. 动态生物化学时期（1950年前） 糖、脂、蛋白质、核酸等的代谢关系 物质代谢途径及动态平衡、生物氧化、能量 转化 3. 机能生物化学时期（1950年后） 功能：遗传、生殖、生长、发育、循环、 呼吸、消化、运动、内分泌的分子机理
1993年 1. Rechard J. Roberts（美）等，发现断裂记因 生理医学奖 2. Karg B. Mallis（美）发明PCR方法。化学奖 3. Michaet Smith(加拿大)建立DNA合成用于定点 诱变研究。化学奖
1994年, Alfred G. Gilman（美）等，发பைடு நூலகம்G蛋白 及其在细胞内信号转导中的作用。生理医学奖
皮特-埃格瑞
罗德里克-麦克金南
2004年诺贝尔化学奖 以色列阿龙· 切哈诺沃、阿夫拉姆· 赫什科和美 国欧文· 罗斯发现泛素调节的蛋白质降解途径
阿龙· 切哈诺沃
阿夫拉姆· 赫什科
欧文· 罗斯
四、生物化学与其它学科的关系 A. 生物科学的基础 微生物学、植物学、动物学、生理学、病理学、 药理学、遗传学、细胞生物学、分子生物学、 分子细胞生物学、病毒学 B. 应用科学的基础 医学 农学（农、林、牧、渔） 轻工（食品、发酵、皮革） C. 与有机化学的关系
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
生物化学PPT课件
Year
机 能
Proteins were thought to carry genetic information
动 态 静Miescher discovered DNA 态 Interweaving of the historical traditions of biochemistry, cell biology, and genetics.
光 学 异 构
手性碳原子引起。 1个手性碳原子上 相连的各原子或基团 的空间排布有两种， 互为镜像，称为对映
体。
对映异构体化学性质几乎完全相同，但使 偏振光的平面旋转相反地方向，但角度相 同。
具有n个手性碳原子的分子，有2n个立体异构体
构 象 异 构
• 由于C–C单键的旋转，使分子中其余原子或基团 的空间取向发生改变，从而产生种种可能的有差 别的立体形象，这种现象称为构象异构。
三、生物化学与相关学科的关系
生物化学与许多学科有着密切联系和交叉 1、利用化学、物理学的原理和技术 研究生物分子的结构、性质。 2、许多生物化学理论（代谢途径和 调控机制）是用微生物作为材料证实 有机化学 的。 生物物理学 3、生理学, 是在生物体的组织和整 生 体水平研究生命进程，涉及生物体内 微生物学 物 有机物的代谢，这也是生物化学的核 心之一。 生理学 化 4、细胞生物学, 研究生物细胞结构、 学 功能，包括细胞内生物分子的作用。 细胞生物学 5、遗传学，研究核酸、蛋白质的生 遗传学 物合成及调控，这也是生物化学必须 讨论的重要课题。
四、生物分子概述
• 碳架是生物分子结构的基础 • 生物分子有复杂的异构现象 • 生物分子中的作用力
• 自然界所有的生物体都由三类物质组成： 水、无机离子、生物分子 • 生物分子泛指生物体特有的各类分子，它 们都是有机物。生物分子是生物体和生命 现象的物质基础。
《生物化学》 ppt课件
一、水的结构 单个水分子的两个氢原子共价地与氧原子结合，呈现一种非线
性排列（图1－4a,b）。水的氢键形成具有协同的性质。这就是说， 作为受体的氢键结合的水分子是一种比未键合的水分子更好的氢键 供体。（同样，作为氢键供体的氢键结合的水分子也是一种更好的 氢键受体）。因此，水分子之间氢键的形成有一种彼此支援的现象。 1、冰的结构
结构互补性是生物分子间识别的手段。生命的复杂而高度
组织化的型式取决于生物分子彼此识别和相互作用的能力。如 果一种分子的结构与另一种分子的结构是互补的，例如某种酶 与它的专一性底物分子，那么这两种分子之间的相互作用就能 准确地实现。结构互补性的原理是生物分子识别的基本要素.
6、生物分子的的识别是由弱的相互作用力介导的 通过结构互补性所发生的生物分子识别事件是由前面
1、生物分子是含碳的化合物 所有生物分子都含有碳。碳的优势是由于它通过共用电
子对形成稳定的共价键方面的多面性。通常与碳以共价键相 结合的原子是碳本身以及H、O和N（图1—1）。
碳的共价键有两个特别值得注意的性质。一是碳与自ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ 形成共价键的能力，另一个是被键合碳原子周围的四个共价 键的四面体性质。这两种性质对于碳所形成的线性、分支以 及环状的化合物的惊人多样性是极为重要的。这种多样性可 因N、O和H原子的参与而进一步扩大。
3、生物大分子具有特征性的三维结构 任何一种分子结构都是独特的，并具有可区别的特有的性
质。生物大分子，尤其是蛋白质，分子结构已经达到了其复杂 性的极点。 4、非共价作用力维持生物大分子的结构
共价键把原子结合在一起形成分子，非共价作用力是分子
内或分子间的原子之间的吸引。非共价作用力是弱的作用力， 包括氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用。这些作用力一 般介于4–30 kJ·mol-1范围。 5、结构互补性决定生物分子的相互作用
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2021/3/7
CHENLI
3
2.氨基酸的性质
（1）、天然蛋白质仅有20种AA、均为- AA （2）、旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性） （3）、构型：D－、L－（除甘氨酸，天然蛋白
质的AA均为L－AA）。 （4）、构象
人类8种必需AA：（人体体内不能自身合成，必须 从食物中获得）
赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮
生物化学
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CHENLI
1
一 蛋白质的结构和生物学功能
（一）蛋白质的概述
❖ 蛋白质（protein）是最基本的生命物质之一。
❖ 1、元素组成：平均含N量约＝16%（特征代表）
❖ 2、基本结构单位：氨基酸
❖ 3、大小：蛋白质是大分子化合物
❖ 4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、 四级结构……
❖ 5、重要性：数量多、种类多、功能多
❖ 6、蛋白质的合成：AA顺序的遗传编码
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2
（二） 氨基酸
• 1.结构通式
• -氨基酸
H 2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基 本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性 氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
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CHENLI
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3.氨基酸的分类
❖ 法一：按R基化学结构特点分为四大类： ❖ 1、脂肪AA（15种） ❖ 2、芳得族AA（2种）：苯丙氨酸、酪氨酸 ❖ 3、杂环族AA（2种）：组氨酸、色氨酸 ❖ 4、杂环亚AA（1种）：脯氨酸
❖ 法二：按R基极性分两类：
➢ 极性AA：11种
➢ 非极性AA：9种 ❖ 法三：
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸 组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
2021/3/7
CHENLI
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1.肽键（peptide bond）： 0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有
明显的共轭作用。
•202组1/3/7成肽键的原子处于同CHE一NLI 平面。
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸） 反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
❖ 多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子 的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物， 称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲 相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫 色络合物。这是多肽定量测定的重要反应。
❖蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在 二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团 相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括 主链和侧链构象在内的特征三维结构。
❖ 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、 离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白 质三级结构中起着重要作用。
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CHENLI
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（四）蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
❖蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组 成蛋白质的多肽链数目.
❖ 多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。 ❖ 以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ❖ 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋
白质生物功能的基础。
❖ 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因 此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常 数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
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CHENLI
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（3）、两性解离：等电点PI－AA分子所带的 净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的 PH值。
H3N +
COOH CH R
-H +
COO- -H +
❖ （2）侧基R伸向螺旋外侧。
❖ （3）棒状结构，高度压缩，紧 密排列。
❖ （4）规律排列
❖ （5）由1条充分伸展的肽链的肽 键平面折叠成的右手螺旋。
❖ （6）每隔3.6个氨基酸残基螺旋 上升一圈，螺距0.54nm。
❖ （7）1个螺圈内有13个原子。
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3.蛋白质三级结构
p K 1 ' H 3N + C H p K 2 '
+ H+
R
+ H+
COOH 2N C H
R
PH 1 净电荷 +1
正离子
7 0 两性离子 等电点PI
10 -1 负离子
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（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失 水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为 肽。
➢ 1、中性AA（有极性与非极性15种）
➢ 2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸
➢ 3、碱性AA（3种）：组、赖、精
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4.理化性质
（1）、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦） 或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于 任何有机溶剂，酒精可使AA发生沉淀。 （2）、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象， 波长为280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 有此性质。
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CHENLI
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2.蛋白质二级结构
❖ 蛋白质的二级(Secondar y)结构是指多肽链的主链 在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它 只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
❖ 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
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（1）、-螺旋
❖ （1）螺旋走向，稳定以氢键连 接，氢键与轴平行。
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2.肽链中AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
T yr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 称为氨基酸顺序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或 N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基
为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser2-0V21a/3/l7-Tyr-Asp-Gln
CHENLI
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3.肽的颜色反应
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色 反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。