蛋白质的空间结构和功能
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最为重要的有机分子之一，它在维持生命活动中起到关键作用。
蛋白质的结构多样且复杂，这种结构的多样性与其功能密切相关。
本文将介绍蛋白质的结构特点以及与其功能之间的联系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链，通过肽键连接在一起。
二级结构是指由氢键形成的稳定的结构片段，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指蛋白质在空间上的折叠和疏水性相互作用形成的三维结构。
最后，四级结构是指多个多肽链通过非共价键结合在一起形成功能完整的蛋白质复合物。
二、蛋白质的功能1. 结构功能：蛋白质可以组成细胞的骨架结构，维持细胞的形态和稳定性。
例如，肌纤维中的肌动蛋白和微管中的微管蛋白可以赋予细胞运动和形态维持的能力。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以促进生物反应的发生，例如在代谢途径中催化化学反应，如葡萄糖酶催化葡萄糖的分解。
3. 运输功能：许多蛋白质可以在细胞和器官之间进行物质的运输。
血红蛋白是一种负责将氧气从肺部输送到组织的蛋白质。
4. 免疫功能：免疫球蛋白可以识别和结合病原体，从而触发免疫反应，并协助淋巴细胞杀伤病原体。
5. 调节功能：一些蛋白质可以调节细胞内物质的合成和代谢，包括细胞凋亡、基因表达和信号转导等过程。
6. 结合功能：许多蛋白质具有结合小分子的能力，如激素与其相应的受体的结合。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能，不同的结构使得蛋白质能够在特定的环境中担任特定的功能。
例如，蛋白质的二级结构决定了其折叠形态和稳定性，从而影响其功能的发挥。
另外，蛋白质的胺基酸序列决定了其结构的折叠方式和功能区域的位置。
蛋白质的功能也会受到环境因素的影响。
例如，温度、PH值和离子浓度等环境因素都可以改变蛋白质的结构和功能。
当蛋白质受到变性剂的作用时，其结构会发生破坏，功能也会丧失。
总结起来，蛋白质的结构与功能之间存在密切的关系。
.蛋白质的结构与功能
三、蛋白质的三级结构（tertiary structure）
（二）氨基酸的分类
1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类 。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不 带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙 （Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫 （Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser） 、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys ）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨 基酸。
（一）氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点 ：
1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨 酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性 ，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左 旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
20世纪30年代末，L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准 键长和键角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出 了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和 （β-折叠）。
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
蛋白质空间结构
蛋白质结构与功能的关系――――蛋白质的一级结构一、蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。
下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间结构和功能关系。
（一）蛋白质的一级结构决定其高级结构如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。
但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。
（二）一级结构与功能的关系已有大量的实验结果证明，如果多肽或蛋白质一级结构相似，其折叠后的空间构象以及功能也相似。
几种氨基酸序列明显相似的蛋白质，彼此称为同源蛋白质。
可认为同源蛋白质来自同一祖先，它们的基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大的保守性，构成蛋白质家族。
在进化过程中祖先蛋白的基因发生突变，蛋白质结构逐渐发生变异，同源蛋白质序列的相似性大小反映蛋白质之间的进化关系的近远。
比较广泛存在各种生物的某种蛋白质，如细胞色素C的一级结构，通过分析不同物种的细胞色素C一级结构间相似程度，可反映出该物种在进化中的位置。
二、蛋白质的空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。
下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间结构和功能关系。
（一）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白(Hb)的结构的相似性决定了功能的相似性肌红蛋白与血红蛋白都都能与氧结合，因为它们以血红素为辅基，并且在血红素周围以疏水性氨基酸残基为主，形成空穴，为铁原子与氧结合创造了结构环境。
（二）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白(Hb)的结构的差异性决定了功能的不同肌红蛋白为单肽链蛋白质，而血红蛋白是由四个亚基组成的寡聚蛋白，这样的空间结构差异决定了它们之间的功能的各自特性。
肌红蛋白的主要功能是储存氧。
其三级结构折叠方式使辅基血红素对环境中O2的浓度改变非常敏感，当环境中的O2分压高时，Mb与O2结合能力极高，起到对O2的储存功能；当环境中的O2分压低时，Mb与O2结合能力大大降低，对外释放O2，为环境提供O2供机体所需。
蛋白质的空间结构与功能
蛋白质的空间结构与功能蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子，其在生物学、生物化学、生物医学、生物物理、生物工程等领域的重要性越来越受到人们的关注和重视。
蛋白质的空间结构与功能具有密切的关联，本文将从该角度出发，详细探讨蛋白质的空间结构以及与功能之间的关系，并对如何合理地设计和使用蛋白质进行阐述。
一、蛋白质的空间结构蛋白质的成份主要是氨基酸，由20种不同的氨基酸组成，其基本结构单元为α-氨基酸，由一个氢原子、一个羧基、一个氨基和一个侧链组成。
蛋白质的相互作用主要由氢键、离子键、疏水作用和范德华力等因素所决定。
蛋白质的空间结构具有非常重要的意义，其结构包括主链的折叠、各种共面、非共面和取向关系、侧链的生物摆动、组成复杂的三级结构（一级结构指氨基酸序列，二级结构指氢键构成的形态，三级结构则是在二级结构的基础上进一步的空间构象），以及其他和环境条件有关的特征等。
这些特征不仅决定了蛋白质的结构，还决定了蛋白质的功能。
二、蛋白质结构与功能的相互关系蛋白质结构决定了其功能，也就是说，蛋白质的结构和功能之间具有密切的关系，其原因在于蛋白质分子的功能完全依赖于其独特的三维结构。
因此，对蛋白质三维结构的研究不仅直接关系到生命科学各个方面的进展，还有助于加速药物设计和疾病诊断的进展。
1. 蛋白质催化作用许多酶都是蛋白质，酶能够催化化学反应，其催化作用与其酶活特征密切相关。
酶分子有一定的空间结构，其中主链、侧链和水分子起着重要的作用。
只有在适当的情况下，包括适当的温度、pH值和离子浓度下，酶才能发挥催化作用。
2. 蛋白质运动与功能蛋白质分子具有高度的动态性。
当一些蛋白质分子遇到神经递质或激素等信号物质时，它们可以发生构象变化，从而完成生理功能。
神经递质和激素分子与蛋白质分子之间的特异性相互作用，加上构象变化，完成生理功能。
3. 蛋白质信号传递细胞内媒介物通过蛋白质反应细胞外信号。
蛋白质相互作用是大多数代谢途径、调节途径、分泌途径的核心，其机制在于信号分子与接受者能够相互作用，从而激活信号传递途径中重要的蛋白质反应。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
第2章蛋白质的结构与功能
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。(分界..)
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
★定义(primary structure) 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N端
至C端的氨基酸的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸与多肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(TRH) 3）免疫保护作用:IgA,IgM, IgM, IgG; 4）物质的转运和存储(Hb) 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
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蛋白质的空间结构和功能1．构象(conformation)指的是，一个由多个碳原子组成的分子，因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列，只需单键的旋转即可造成新的构象。
多肽链主链在形式上都是单键。
因此，可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。
然而，一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象，并为生物功能所必需。
这种天然的构象是什么样的因素促成的?答：①由于肽键因共振结构而使C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因而使得一条多肽主链构象的数目受到了极大限制。
②与位于相邻刚性平面交线上的Cα相连接的侧链基团的结构、大小和性质对于主链构象的形成及稳定有很大的影响，使多肽链主链构象数目又受到很大的限制。
因为Cα与两个刚性平面连接的单键的旋转度不同程度受到侧链的限制。
③各种侧链基团相互作用所形成的各种力使蛋白质在热力学上达到了一种最稳定的构象2．假若一条多肽链完全由丙氨酸构成，什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋，是疏水环境还是亲水环境?答；一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。
在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。
如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。
疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。
3．以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度。
假定肽链是由100个残基构成。
答：α-角蛋白的每条肽链呈α-螺旋构象，而每个α-螺旋含 3.6个残基。
在α-角蛋白中，每轮螺旋的长度为0.51nm。
因此, α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度是：（100残基÷3.6个残基/轮）×0.51/轮＝14.2nm4．一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。
这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-（X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种）顺序中的X和Y之间肽键的酶。
为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。
答：-Gly-Pro-X-Y-顺序频繁出现在胶原蛋白分子中，在身体的各部位都存在，包括皮肤。
由于该幼虫酶能催化胶原蛋白多肽链裂解，故该寄生虫能进入宿主皮肤而生存。
5．①是T rp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面？②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部？③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间？④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中？答：蛋白质氨基酸残基在蛋白质结构中出现的位置与这些氨基酸残基的亲水性或疏水性相关。
亲水性残基（极性残基）通常位于蛋白质分子的表面，而疏水性残基（非极性残基）通常位于蛋白质分子疏水的内部。
①Gln是亲水性残基，它比Trp更有可能出现在蛋白质分子表面。
②V al是非极性残基，它比Ser更有可能位于蛋白质分子的内部。
③Ile在它的β碳位上有分支，不利于α-螺旋的形成，因此它通常不出现在α-螺旋中。
④侧链小的氨基酸残基常出现在β-折叠中，因为这有利于片层的形成。
所以Ser更有可能出现在β-折叠中。
6．下面的多肽哪种最有可能形成α-螺旋？哪种多肽最难以形成β-折叠？①CRAGNRKIVLETY；②SEDNFGAPKSILW；③QKASVEMA VRNSG答：多肽③最有可能形成α-螺旋，因为它的三个带电荷的残基(Lys,Glu,Arg)在该螺旋的一侧相间排成一行。
一个有邻近碱性残基(Arg和Lys)的多肽会使螺旋去稳定。
多肽②含有Gly和Pro，这两种氨基酸是螺旋的强破坏者。
Gly和Pro 的存在也会阻止β-折叠的形成。
所以多肽②最难以形成β-折叠。
7．胰岛素是由A、B两条链组成的，两条肽通过二硫键连接。
在变性条件下使二硫键还原，胰岛索的活性完全丧失。
当巯基被重新氧化后，胰岛素恢复的活性不到天然活性的10%请予以解释。
答：胰岛素是以前体的形式合成的。
前体分于是一条单一的肽链。
在前体合成及折叠后，切除前体分子的一部分(包括连接肽C肽)，留下由二硫键连接的A和B两条肽链。
这样，天然的胰岛素由于缺少C肽，因而也就缺乏指导肽链折叠的某些所必需的信息。
所以当胰岛素变性和还原，随之复性，二硫键的形成是随机的。
在这种情况下是不能完全恢复到天然活性的。
这并不与氨基酸顺序指导蛋白质折叠的基本原则相矛盾。
8．对于密度均一的球状蛋白质来说，①随着蛋白质分子增大，其表面积／体积(A／V)的比例是增大还是减小？②随着蛋白质分子增大，其亲水侧链氨基酸残基与疏水侧链氨基酸残基的比例是增大还是减小?答：①对于密度均一的球状蛋白质来说，随着分子量(即分子大小)增大，其半径(r)也增大。
由于表面积＝4πr2，体积=4/3πr3，因此从这个表达式来看，随着蛋白质分子量的增大，它的表面积／体积的比例减小了。
即随着蛋白质分子的增大，体积的增大比表面积增大更快。
②由于极性基团的亲水性，大多数分布在球状分子的表面，非极性侧链基团的疏水性，大多数聚集在球状分子的内部．由于随着分子量增大而体积增大，内部空间也增大。
因此内部就可以容纳更多的具疏水侧链基团的氨基酸残基。
所以随着球状蛋白质分子量的增大，亲水侧链氮基酸残基与疏水侧链氨基酸残基的比例将减小。
9．胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（Hb A）β链143残基位置含有Ser，而成年人β链的这个位置是具阳离子的His残基。
残基143面向β亚基之间的中央空隙。
①为什么2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F更紧？②Hb F对2,3-BPG的低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？③Hb F的P50是18托(torr)，Hb A的P50是26托。
基于这两个数值如何解释氧从母亲血液有效转运到胎儿。
答：①由于2,3-BPG是同脱氧Hb A中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱氧Hb F缺少带正电荷的侧链（β链143位的His残基），因此2,3-BPG是同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F的结合更紧。
②2,3-BPG稳定血红蛋白的脱氧形式，增高脱氧血红蛋白的份数。
由于Hb F同2,3-BPG亲和力比Hb A低，Hb F受血液中2,3-BPG影响小，分子的氧合形式的份数较大，因此Hb F在任何氧分压下对氧的亲和力都比Hb A大。
③在20―40氧分压下，Hb F对氧的亲和力比Hb A大，亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有效转移。
10．在生理条件下，多聚赖氨酸呈随机卷曲的构象。
在什么条件下它可以形成α-螺旋？答：在生理条件下，赖氨酸残基的带增电荷的侧链彼此排斥，不能形成α-螺旋。
当它所处环境的pH上升超过它的侧链可界离基团的p K（>10.5）时才能形成α-螺旋。
11．某蛋白质用凝胶过滤法测定的表观分子量是90kD；用SDS-PAGE测定时，它的表观分子量是60kD，无论2-巯基乙醇是否存在。
哪种测定方法更准确？为什么？答：蛋白质的分子形状影响它在凝胶过滤时的行为。
分子形状较长的蛋白质在凝胶过滤时具有类似于分子较大的蛋白的行为。
用SDS-PAGE测定的蛋白质分子量应该是比较准确的，因为变形后的蛋白质的迁移速度只取决于它的分子大小。
12．请根据下面的信息确定蛋白质的亚基组成：①用凝胶过滤测定，分子量是200kD；②用SDS-PAGE测定，分子量是100kD；③在2-巯基乙醇存在下用SDS-PAGE测定，分子量是40kD和60kD。
答：凝胶过滤分离的蛋白质是处在未变性的状态，如果被测定的蛋白质的分子形状是相同的或者是相似的，所测定的分子量应该是较准确的。
SDS-PAGE测定蛋白质的分子量只是根据它们的大小。
但这种方法能破坏寡聚蛋白质亚基间的非共价作用力，使亚基解离。
在这种情况下，所测定的是亚基的分子量。
如果有2-巯基乙醇存在，则能破坏肽链内或肽链间的二硫键。
在这种情况下进行SDS-PAGE，所测定的分子量是亚基的分子量（如果亚基间没有二硫键）或者是肽链的分子量（如果亚基是由二硫键连接的几个肽链组成）。
根据题中给出的信息，该蛋白质的分子量是200kD，由两个大小相同的亚基（100kD）组成，每个亚基由两条肽链（40kD和60kD）借二硫键连接而成。
13．每分子人细胞色素c含有18分子的赖氨酸。
100克细胞色素c完全水解得到18．7克的赖氨酸。
求细胞色c的分子量。
答: 根据组分的百分含量求蛋白质的最低分子量可按下式计算：细胞色素c的真实分子量=最小分子量×某氨基酸数=684×18＝12300. 这一结果与用物理方法测定的结果很接近。
3-14．有一种混合液含有五种多肽(P1、P2、P3、P4和P5)，在pH8.5的条件下进行电泳分离，染色后揭示出如图2–6a的迁移图谱。
已知这五种多肽的p I是：P1为9.0，P2为5.5，P3为10.2，P4为8.2，P5为7.2。
并且已知它们的分子量都接近1200。
①请在图上鉴定出每条带相应的多肽；②现有一种p I为10.2的多肽(P6)，它的分子量大约为600。
该肽若与上述五肽一起在pH8.5下电泳，请你指出它的位置。
[图2–6几种蛋白质的电泳迁移图（a）和它们迁移的相对位置（b）]答：①根据它们的等电点以及它们在pH8.5条件下所带净电荷的多少，很容易鉴定出它们在电泳图谱上的位置(图2-6b)。
②P6与P3具有相同的p I，即是说，在pH8．5的条件下，它们带有等量的净电荷。
但P6的分子量仅是P3的一半，它的迁移率是P3的2倍，电泳后它在支持物上位置应比P3更接近于负极(如图2-6b所示)。
(在一定粘度的介质中，在恒压下，带电颗粒的迁移率由电荷与颗粒大小的比例决定，即：μ（迁移率）∝（Q（电荷）/r（大小））。
为了在Q／r基础上估计出相对迁移率，可用物质的分子量去除p I－pH，p I－pH视为Q值的一种量度。
)15．一种纯净的蛋白质样品用普通的聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)在pH8.2条件下进行分析鉴定，得到如图2–7(A)的结果。
该蛋白质样品在用SDS处理后，接着用SDS-PAGE进行分析，得到如图2–7(B)的结果。
通过对上述两种电泳结果的比较，关于该蛋白质的结构你将得出什么样的结论？该蛋白质的等电点是低于pH8.2还是高于pH8.2？答：普通聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质时主要是根据各组分的p I的差别。
图2-7(A)的结果只呈现单一的带，表明该蛋白质是纯净的。
由于SDS是一种带负电荷的阴离子去垢剂，并且具有长长的疏水性碳氢链。
它的这种性质不仅使寡聚蛋白质的亚基拆离，而且还能拆开肽链的折叠结构，并且沿伸展的肽链吸附在上面。
这样，吸附在肽链上的带负电荷的SDS分子使肽链带净负电荷，并且吸附的SDS的量与肽链的大小成正比。