胶原蛋白的二级结构解说
胶原蛋白的相关书
《胶原蛋白与临床医学——天然可降解性生物医用材料丛书》胶原蛋白作为一种生物医用材料和以胶原蛋白为基质构建的医用装置，在生物材科学、临床医学和组织工程学中是一个不断引人入胜的研究课题。
本书从胶原蛋白的结构和功能、制备方法、检测与产品标准，临床止血的应用、软组织修复的应用以及在组织工程方面的应用等方面作了较为全面的阐述，是一本实用性很强的书。
不仅对大专院校、科研机构的学生及研究人员是一本很好的教材，而且对人体临床医学应用也是一本有价值的参考书。
作者简介顾其胜，高级工程师。
男，1953年9月出生，江苏泰兴人。
中共党员。
毕业于上海第一医科大学。
现任上海其胜生物材料技术研究所所长，美国生物材料学会委员，中国生物材料学会和中国生物医学工程学会会员，上海市生物材料专业委员会、上海市生化药物专业委员会副主任委员。
主目录第一章胶原蛋白的结构与功能第一节胶原蛋白的类型一、各种类型的胶原蛋白组合方式二、经典的纤维形成胶原蛋白第二节胶原蛋白的结构一、一级结构二、二级结构三、三级结构四、四级结构五、三螺旋结构六、纤维形成胶原的结构第三节胶原蛋白的编码的基因一、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白中的亚基二、Ⅳ-Ⅶ型胶原蛋白中的亚基三、Ⅷ-X型胶原蛋白中的亚基《活性肽和蛋白质生产关键技术与典型范例(电子书)》胶原蛋白起源于德国等发达国家，1682年一个名为Paoin的法国人在一篇烹煮程序的报道中提到他尝试从骨头中提炼胶状物质。
1754年胶原蛋白制造的地几件英文专利被认可发行。
1870年科学家波特确认胶原蛋白是一种蛋白质。
1950年发达国家的胶原蛋白工业开始起步发展。
1990年经过40年的研究和改良，工艺和品质已达到高标准，胶原蛋白已被广泛用于医疗。
2001年胶原蛋白在发达国家，从传统的医疗应用转型到化妆品与功能性食品的添加，进入人们的日常消费。
《蛋白质研究技术(电子书)》三、一.胶原蛋白的发展史胶原蛋白起源于德国等发达国家。
1950年胶原蛋白工业开始起步发展。
i型胶原蛋白与ii型胶原蛋白成分
i型胶原蛋白与ii型胶原蛋白成分I型胶原蛋白与II型胶原蛋白是人体中非常重要的蛋白质成分，它们在维持人体组织的健康和功能方面起着重要作用。
本文将从两种胶原蛋白的定义、结构、功能及应用方面进行详细介绍。
一、I型胶原蛋白I型胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于人体的皮肤、骨骼、牙齿、肌肉、肌腱、血管、眼睛等组织中。
其分子结构由三股螺旋链组成，每条链上有许多氨基酸构成，其中螺旋链每三个氨基酸为一个甘氨酸-脯氨酸-甲基羰基氨基酸序列，三股链交替排列形成螺旋结构，螺旋结构之间形成交联，使得胶原蛋白具有极强的抗拉伸性和抗压缩性。
I型胶原蛋白的功能主要包括：1.维持人体组织结构的完整性：I型胶原蛋白在皮肤和骨骼组织中起着支撑和保护的作用，使得组织结构紧密有序。
2.促进伤口愈合：I型胶原蛋白可以促进伤口愈合，加速疤痕形成，修复受损组织。
3.增强韧性：I型胶原蛋白的强韧性使得人体组织不易断裂和受损。
4.保持皮肤弹性：I型胶原蛋白对皮肤的弹性和滋润起着重要作用。
I型胶原蛋白的应用：1.医学领域：用于人工皮肤、软骨、骨骼修复和再生。
2.美容领域：用于护肤品、美容产品、注射填充等。
二、II型胶原蛋白II型胶原蛋白主要存在于软骨组织中，是一种适应性蛋白，它们主要是一种三股螺旋链构成，具有支持和缓冲的作用，与I型胶原蛋白相比，II型胶原蛋白更多用于软骨组织和关节结构，其主要功能包括：1.构成软骨的基质：II型胶原蛋白是软骨组织的主要成分，能够形成软骨基质，支撑和保护关节结构。
2.保护关节运动：II型胶原蛋白在关节处形成保护性膜，减少摩擦和磨损，保护关节运动。
3.保持软骨弹性：II型胶原蛋白能够保持软骨的弹性，减缓软骨组织的老化和退化。
4.促进软骨修复：II型胶原蛋白有助于软骨组织的修复和再生，加速关节损伤的康复。
II型胶原蛋白的应用：1.医学领域：用于人工软骨、关节修复和再生，治疗骨关节炎等关节疾病。
2.营养保健品：用于关节保养和修复，减缓软骨老化和退化。
胶原蛋白的二级结构解说
文章来源于：本机查看。
三、β转角和β凸起b-转角由四个氨基酸残基组成，弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O 和第四个残基的–N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。
这类结构主要存在于球状蛋白分子中。
四、无规卷曲无一定的规则，但对一定的球蛋白而言，特定的区域有特定的卷曲方式。
第五节纤维状蛋白质一、α-角蛋白二、丝心蛋白和其他β-角蛋白：β折叠片蛋白质三、胶原蛋白胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是一种右手超螺旋结构。
螺距为8.6nm，每圈每股包含30 个残基。
其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为0.95nm，每一螺圈含3.3 个残基,每一残基沿轴向的距离为0.29nm。
一级结构分析表明，a 肽链的96%都是按三联体的重复顺序：（g1y—x—y）n 排列而成。
Gly 数目占残基总数的三分之一，x 常为Pro，y 常为Hpro（羟脯氨酸）和Hlys（羟赖氨酸）。
原胶原蛋白分子在胶原纤维中都是有规则地按四分之一错位，首尾相接，并行排列组成纤维束。
这样通过1／4 错位排列便形成间隔一定的（大约70nm）电子密度区域，而呈现横纹区带。
胶原蛋白属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。
胶原蛋白至少包括四种类型，称胶原蛋白I、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ。
腱的胶原纤维具有很高的抗张强度(tensile strength)，约为20-30kg ／mm2，相当于12 号冷拉钢丝的拉力。
骨铬中的胶原纤维周围排列着羟基磷灰石(hydroxyapatite，Ca10(PO4)6(OH)2)结晶。
脊椎动物的皮肤含有编织比较疏松，向各个方向伸展的胶原纤维。
血管亦含有胶原纤维。
胶原蛋白的共价键：文章来源于：吡啶啉是由一个原胶原的N 末端区和另一个相邻的文章来源于：原胶原的C 末端区之间形成。
随着年龄的增长，胶原蛋白之间的交联键会增多。
四、弹性蛋白弹性蛋白最重要的特性是富有弹性。
弹性蛋白不含羟赖氨酸，不被糖基化，不能形成胶原蛋白那样的超螺旋。
胶原蛋白
一、胶原蛋白的结构单个的Ⅰ型胶原分子分子量约285kD，宽14A，长约3000A。
由三条多肽链组成。
哺乳动物个体中有30种不同的多肽链构成16种不同的胶原，其中最常见的列于表13－3中。
表13－3胶原的主要类型图13－6胶原的右手超螺旋结构胶原蛋白的氨基酸组成有如下特征：①甘氨酸几乎占总氨基酸残基的三分之一，即每隔两个其他氨基酸残基(X，Y)即有一个甘氨酸，故其肽链可用(甘－X－Y)n来表示。
②含有较多在其他蛋白质中少见的羧脯氨酸和羧赖氨酸残基，也有较多脯氨酸(pro)和赖氨酸。
如脯氨酸(Pro)和4—羟脯氨酸(4—hydroxyproline,Hyp)含量高达15～30%。
同时还含有少量3—羟脯氨酸(3hydroxyproline)和5—羟赖氨酸(5—hydroxylysine,Hyl)。
羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。
例如，正常胶原在39℃变性，而在缺乏脯氨酸羟化酶条件下合成的胶原在24℃变性成为白明胶(gelatin)。
而羟赖氨酸上可结合半乳糖－葡萄糖苷，与特定组织功能相关。
如在基底膜胶原(Ⅳ型)中含hyl较多，含糖也较多，可能与基底膜的滤过功能有关。
③胶原中缺乏色氨酸，所以它在营养上为不完全蛋白质。
在胶原纤维中，胶原蛋白分子单位称为原胶原(tropo collagen)。
每个原胶原分子由三条α－肽链组成，α－肽链自身为α螺旋结构，三条α－肽链则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构(图13－6)。
肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。
而且三条α－肽链是交错排列的，因而使三条α－肽链中的Gly、X、Y残基位于同一水平上，借Gly中的N－H基与相邻链X残基上羟基形成牢固的氢键(图13－7)，以稳定其分子结构。
原胶原分子平行排列成束，通过共价交联，可形成稳定的胶原微纤维(microfibvil)，进一步行聚集成束，形成胶原纤维。
胶原蛋白简介、组成及结构.docx
胶原蛋白的广泛应用胶原蛋白按其应用可以分为食品级、一般级、医药级。
食用胶原一般来源于动物的真皮、肌腱和骨胶原．其中皮胶原是主要的食用胶原。
食用级胶原通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。
胶原的独特品质．使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分，具有其它替代材料无可比拟的优越性：①胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区．使其具有一定的热稳定性；②胶原天然的紧密的纤维结构，使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备；③大最胶原被用作制造肠衣等可食用包装材料．其独特之处是：在热处理过程中．随着水分和油脂的蒸发和熔化．胶原几乎与肉食的收缩率一致。
而其他的可食用包装材料还没被发现具有这品质；④由于胶原分子链上含有大量的亲水基团．所以与水结合的能力很强．这一性质使胶原在食品中可以用作填充剂和凝胶；⑤胶原在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。
胶原蛋白作为功能保健食品使用：可以预防心血管病研究表明．胶原蛋白可以降低血甘油三酯和胆固醇。
并可增高体内某些缺乏的必需微量元素的．从而使其维持在一个相对正常的范围之内．是一种理想的减肥降血脂食品此外，胶原蛋白在协助机体排出铝质．减少铝质在体内聚集方面也有独特之处。
铝对人体有害，研究表明，日前逐渐增多的老年痴呆症与铝的摄入量有关同时胶原蛋白有加速血红蛋白和红细胞生成的功效，它具有改善循环、对冠心病、缺血性脑病有利。
胶原蛋白能使血管正常动作，所以与预防动脉硬化、高血压有密切的关系；而癌细胞对生命体而言是一种异物．胶原蛋白会包住癌细胞．预防它增值或转移。
适合糖尿病、。
肾脏病患等重症患者摄取优质高蛋白保健食品。
可以作为一种补钙食品胶原蛋白的特征氨基酸羟基脯氨酸是血浆中运输钙到骨细胞的运载工具．骨细胞中的骨胶原是羟基磷灰石的黏合剂．它与羟摹磷灰石共同构成了骨骼的主体。
因此，只要摄入足够的胶原蛋白．就能保证正常机体钙质的摄入量．胶原蛋白可成制成补钙的保健食品。
什么是胶原蛋白结构是怎么样的
什么是胶原蛋白结构是怎么样的胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，那么你对胶原蛋白了解多少呢?以下是由店铺整理关于什么是胶原蛋白的内容，希望大家喜欢! 胶原蛋白的简介畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。
欧洲食品安全局(EFSA)已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在感染疯牛病和其它相关疾病的可能。
由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物—皮、骨、鳞中所含有的丰富的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，另外来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性等特性。
因此水产胶原蛋白可能逐步替代陆生动物胶原蛋白。
胶原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。
胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。
比如中国传统的胶原保健品“阿胶”，主要是以驴皮为原料(其实就是驴皮中所含胶原蛋白)，具有较高的滋补保健作用，有中药三宝之一的美誉。
胶原蛋白的分类胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。
根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。
间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物(皮、骨和鳞)含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80-90%左右，在医学上的应用最为广泛。
Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个最显著的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。
王镜岩生物化学(上)蛋白二三四级结构
不同类的胶原由于其 链的氨基酸组成及含糖量 不同而性能不同。
在三链超螺旋中，Gly 残基在超螺旋内侧， Gly侧链为H，故三链排 列紧密。
除了有Van der waals 之外，Gly NH和邻近链CO形成氢键，有赖 于大量无侧链的Gly存在于内侧，才能形成紧密的构象。
四、无规卷曲(卷曲)：
没有确定的规律性，不能被归入明 确的上述二级结构的多肽区段。 这类有序的非重复性结构经常构成 酶活性部位和其他蛋白质特异的功 能部位。
Helix is red, beta sheet is yellow, turns are blue and random coil is white in this ribbon structure.
原胶原 胶原(原)纤维电镜图
原胶原蛋白分子经多级聚合形 成胶原纤维。电镜下，胶原纤 维呈现特有的横纹区带，区带 间距为60-70nm，其大小取决于 胶原的类型和生物来源；
原胶原肽链上残基所带电荷不 同，因而电子密度不同，通过1 ／4错位排列便形成间隔一定的 电子密度区域，呈现横纹区带。
生物体内胶原蛋白网
2、胶原蛋白的氨基酸组成特点:
原胶原的链一级结构中96%属(GlyX-Y）n，X常为Pro，Y常为Hyp
Gly占1/3，脯氨酸和羟脯氨酸占 1/5以上，Tyr含量少，Trp、 Cys缺乏，为营养不完全氨基酸。 羟化---羟脯氨酸和羟赖氨酸
羟化酶需要VC, VC缺乏 时发生牙龈出血,创伤不 易愈合等病变.
哺乳动物角蛋白为α-角蛋白、 鸟类及爬行类为β-角蛋白。 α角蛋白富含半胱氨酸，并与邻 近的多肽链交联，形成二硫键， 因此α-角蛋白很难溶解,也经受 得起一定的拉力。
胶原蛋白对应的成分
胶原蛋白对应的成分1. 胶原蛋白简介胶原蛋白是体内含量最多的一种蛋白质，占据了总蛋白质的三分之一。
它是一种结构性蛋白，主要存在于皮肤、骨骼、肌肉、血管、肠壁等组织中。
胶原蛋白为组织提供了支持和保护，对于皮肤的弹性、骨骼的健康、血管的弹性等都有重要的作用。
胶原蛋白由氨基酸组成，其中含有一种称为羟脯氨酸的氨基酸，这个氨基酸在蛋白质中很特殊，能够增加胶原蛋白的稳定性和弹性。
2. 胶原蛋白成分胶原蛋白可以分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅳ型等多种类型，它们分布在不同的组织中，具有不同的结构和功能。
Ⅰ型胶原蛋白是最常见的一种，它占据了皮肤、骨骼、肌肉、肌腱、牙齿等所有组织中胶原蛋白的90%以上。
Ⅰ型胶原蛋白的氨基酸序列为Gly-X-Y，其中X和Y可以是任意的氨基酸，Gly占据了三个位点上的氨基酸位置，这使得胶原蛋白具有良好的稳定性和耐用性。
Ⅱ型胶原蛋白主要存在于关节、软骨和眼球中。
它具有良好的弹性和可塑性，能够吸收冲击和抵抗压力。
Ⅱ型胶原蛋白的氨基酸序列为Gly-Pro-Hyp，其中Hyp是羟脯氨酸分子。
Ⅲ型胶原蛋白分布在皮肤、血管、肠壁等组织中。
它存在于薄而透明的纤维中，对于柔软的组织结构的维持有重要作用。
Ⅳ型胶原蛋白主要存在于基底膜中，是细胞和基质之间的结构支持。
3. 胶原蛋白的生理功能胶原蛋白是人体内的重要结构蛋白，不仅提供了组织的结构和支持，还具有多种生理功能。
1. 保护皮肤：Ⅰ型和Ⅲ型胶原蛋白为皮肤提供支撑和弹性，能够减缓皮肤老化、皱纹和色斑，使皮肤看起来更年轻。
2. 促进骨密度：Ⅰ型胶原蛋白是组成骨骼的重要成分，能够增加骨密度和强度，预防骨质疏松。
3. 维持关节健康：Ⅱ型胶原蛋白是构成软骨和关节的重要成分，能够减轻关节疼痛、增强关节韧性和灵活性。
4. 促进肌肉修复和生长：Ⅰ型胶原蛋白能够提高肌肉细胞的合成速度，促进肌肉修复和生长。
5. 平衡血糖：Ⅳ型胶原蛋白能够影响胰岛素的分泌，平衡血糖水平。
4. 胶原蛋白的缺乏和补充随着年龄的增长和生活方式的改变，体内胶原蛋白的生成逐渐减少，导致皮肤干燥、下垂、皱纹、关节疼痛等问题。
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三、β转角和β凸起
b-转角由四个氨基酸残基组成，弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O 和第四
个残基的–N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。
这类结构主
要存在于球状蛋白分子中。
四、无规卷曲
无一定的规则，但对一定的球蛋白而言，特定的区域有特定的卷曲方式。
第五节纤维状蛋白质
一、α-角蛋白
二、丝心蛋白和其他β-角蛋白：β折叠片蛋白质
三、胶原蛋白
胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是一种右手超螺旋结
构。
螺距为8.6nm，每圈每股包含30 个残基。
其中每一股螺旋又是一种特殊的
左手螺旋，螺距为0.95nm，每一螺圈含3.3 个残基,每一残基沿轴向的距离为
0.29nm。
一级结构分析表明，a 肽链的96%都是按三联体的重复顺序：（g1y—
x—y）n 排列而成。
Gly 数目占残基总数的三分之一，x 常为Pro，y 常为Hpro
（羟脯氨酸）和Hlys（羟赖氨酸）。
原胶原蛋白分子在胶原纤维中都是有规则地按四分之一错位，首尾相接，并
行排列组成纤维束。
这样通过1／4 错位排列便形成间隔一定的（大约70nm）电
子密度区域，而呈现横纹区带。
胶原蛋白属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。
胶原蛋白
至少包括四种类型，称胶原蛋白I、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ。
腱的胶原纤维具有很高的抗张
强度(tensile strength)，约为20-30kg ／mm2，相当于12 号冷拉钢丝的拉力。
骨铬中的胶原纤维周围排列着羟基磷灰石(hydroxyapatite，Ca10(PO4)6
(OH)2)结晶。
脊椎动物的皮肤含有编织比较疏松，向各个方向伸展的胶原纤维。
血管亦含有胶原纤维。
胶原蛋白的共价键：
文章来源于：吡啶啉是由一个原胶原的N 末端区和另一个相邻的
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原胶原的C 末端区之间形
成。
随着年龄的增长，胶原蛋白之间的交联键会增多。
四、弹性蛋白
弹性蛋白最重要的特性是富有弹性。
弹性蛋白不含羟赖氨酸，不被糖基化，不能形成胶原蛋白那样的超螺旋。
弹性蛋白的一种交联方式是通过羟赖氨酸正亮氨酸衍生物交联。
弹性蛋白的另一种交联方式是赖氨酸的侧链氧化脱氨基生成醛基，三个醛基和一个未修饰的赖氨酸的侧链形成锁链素和异锁链素，使多条弹性蛋白链交联成肽链网。
弹性蛋白的肽链形成多种多样的无规卷曲，有
张力时，卷曲被拉伸，张力去除后又复原。
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