生物化学(酶)
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生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学 第四章 酶
生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
生物化学03 酶
1、酶的别构（变构）效应 •概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位
点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调 节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降， 这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称别构酶。
效应剂
别
构 中
活性 中心
心
2、酶的多种分子形式——同工酶
最适 温度
温度
4、pH对酶促反应速度的影响
v
•过酸过碱导致酶蛋白变性
•酶的最适pH不是一个固定 不变的常数
最
pH
适
pH
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活力的物质，称为酶的激活剂。
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br有机分子 抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
v
Vm axS K m S
PE
（2）米氏常数Km的意义
① 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） ②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可
鉴别酶。 ③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，
Km愈大，E对S的亲合力愈小。 ④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或
相对专一性：要求底物具有一定的化学键，且对键的某 一端所连的基团也有一定的要求，如胰蛋白酶。
键专一性：只作用于一定的键，而对键两端的基团并无 严格要求，如二肽酶。
2、 立体异构专一性 只能催化一种立体异构体，对另一种立体异构体无
作用，如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
基础生物化学-酶
3.1.2 酶催化作用的特点
酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许 的化学反应;缩短达到化学平衡的时间，而 不改变平衡点;酶作为催化剂在化学反应的 前后没有质和量的改变;微量的酶就能发挥 较大的催化作用。
E + S ＝ES E + P
由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又 具有其特性。
3.1.2.1 催化效率高
酶能大幅度降低反应的活化能，较化学催化剂 活性高107~1013倍。
化学反应：
过 氧 化 氢 酶
2H 2O 2
2H 2O+ 2 O
活化能： 无催化剂 胶态钯（铂） 过氧化氢酶
18000cal/mol 11700cal/mol
1700cal/mol
3.1.2.2 酶的高度专一性(specificity)
3.1.2.4 酶活力受多种因素的调节和控制
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一 样，不断在体内新陈代谢，酶活力的调控方 式很多，包括酶的生物合成的诱导和阻遏， 抑制剂调控、共价修饰调控、反馈调控、酶 原激活及激素调控等。这些调控保证酶在体 内新陈代谢中发挥其适当的催化作用，使生 命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、 协调一致地进行。
3.1.2.5 酶的催化活性与辅因子有关
有些酶是复合蛋白，由酶蛋白和非蛋白小分 子物质——辅助因子组成，只有二者结合酶 才有活性。
3.1.3 酶的化学本质 3.1.3.1 酶是蛋白质
几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质， 有的是结合蛋白质，具有蛋白质的一切性质。
3.1.3.2 酶的组成分类
⑵立体异构专一性(stereospecificity)
几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专 一性。酶对底物的立体构型的特异要求，可 分为旋光异构专一性和几何异构专一性
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全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
而同一种辅助因子成分可以与多种不
同的酶蛋白相结合，分别构成能催化不同 底物的全酶。
例如： NAD+（辅酶Ⅰ）作为脱氢酶的 辅因子成分，在催化反应中起着转移氢的 作用，它可与不同的酶蛋白结合，分别构 成能催化相同类型化学反应，而作用底物 不同的酶。
NAD+ +
酶蛋白A 酶蛋白B 酶蛋白C
第三章 酶
胃蛋白酶原的激活过程
第一节 酶的概念及化学本质
一、酶的发现和提出
※ 1878年，德国生理学家库恩（Kuhne） 首次提出了酶（Enzyme）这个词，它来自希腊 文，意思就是“在酵母中”。
※ 1897年，德国化学家毕希纳 （Buchner） 兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，用其汁液成功实 现了糖的发酵，表明发酵与细胞的活动无关， 从而说明了发酵同酶的作用有关。
◆ 酶蛋白 --主要决定酶的专一性 ◆ 辅助因子 --主要影响催化反应类型
据酶蛋白 结构特征
单体酶 寡聚酶 多酶复合体
3、单体酶、寡聚酶和多酶复合体 ※ 单体酶：一般由一条多肽链组成，分
子较量小，大多数水解酶属于此类。如溶菌 酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
※ 寡聚酶：由两条或多条多肽链组成 （每条多肽链就是一个亚基），亚基之间以 非共价键牢固地结合，单独的亚基无酶的催 化活力。如己糖激酶、乳酸脱氢酶，均含四 个亚基， 谷氨酸脱氢酶含六个亚基。
酶的作用部位特殊
• 细胞内酶：在细胞内产生，细胞内催化。例如 氧化磷酸化酶和三羧酸循环酶系等（线粒体）
• 细胞外酶：在细胞内产生，细胞外起作用。例 如消化道内的各种消化酶
二、酶的催化特性
酶具有一般催化剂的共同特征：
◆ 用量少而催化效率高；酶本身在反应前后也不 发生变化； ◆ 它能够改变化学反应的速度，而不改变反应的 平衡点； ◆ 通过降低反应的活化能而加快化学反应速度。
※ 多酶复合体：由若干个（２－６）功能相 关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶 都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某
一特定的链式反应。如丙酮酸氧化脱羧酶复合 体，含三种酶和六个辅助因子；脂肪酸合成酶 复合体，含有六种酶及一个非酶蛋白质。它有
利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化 效率，同时便于机体对酶的调控。
三、酶的概念
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂（Biocatalysts）绝大
多数的酶都是蛋白质。 。（狭义）
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的生
物大分子（包括蛋白质、核酸）。（广义）
酶所催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底 物（substrate）。
二、酶的化学本质
※ 1926年美国生物化学家萨姆纳（J.B.Sumner） 等首次从刀豆的种子中分离、纯化得到了脲酶结 晶，证明其为蛋白质，并提出酶的化学本质就是 蛋白质的基本观点。
绝大多数酶是具有催化能力蛋白质的依据
1、和所有蛋白质一样，酶经酸、碱水解的产物是氨基酸。 2、凡是能够使蛋白质变性的因素也能使酶变性失活。 3、和蛋白质一样，酶同样存在等电点和两性解离的性质。 4、和蛋白质一样，酶也不能透过半透性膜。 5、具有和蛋白质相同的颜色反应。
结论：酶的化学本质就是蛋白质，酶是具有催化活 性的特殊蛋白质。
※ 1982年，美国科学家切赫（T.Cech） 和奥特曼(Altman)在对原生动物四膜虫的研 究中首次发现具有催化活性的天然RNA，后来 又发现具有催化活性的DNA。---- ribozyme （核酶)
核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白 质，还促进了有关生命起源、生物进化等问 题的进一步探讨。
（二）、高度专一性
又称为特异性，是指酶对底物及催化的反应
都具有严格的选择性，即一种酶只能作用于某一 种或某一类底物发生特定的化学反应，这种现象
称为酶的专一性。 如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化
淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解;酯酶只能水 解酯类 ；但它们都可以用酸碱进行水解。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
酶蛋白质
双成分酶
辅酶
辅助因子
↓
辅基
金属离子 小分子金属有机物 小分子有机化合物
辅酶：与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连）， 可用透析或超滤方法除去。多为一些小分子有机物, 如维生素、核苷酸等。
辅基：与酶蛋白结合较紧密（共价键相连）， 不易用透析或超滤方法除去。多为一些小分子金属 有机物，如铁卟啉等。
作为生物催化剂的特性
◆ 高效催化性 ◆ 高度专一性 ◆ 反应条件温和 ◆ 活性可调控 ◆ 易失活
（一）、高效催化性
酶的催化比非催化反应速度提高108 –1020 倍，酶比无机催化剂效率要高107-1013倍。
2H2O2
Fe3+
2H2O +O2
酶
2H2O2
2H2O +O2
105molH2O2 ∕1mol过氧化氢酶·S 10-5molH2O2 ∕ 1mol铁离子·S
第二节 酶的催化特性及分子组成
一、酶的分子组成
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类
(单成分酶)
酶蛋白质
结合蛋白质酶类
(双成分酶)
辅助因子
↓
金属离子
辅酶 辅基
金属有机物 小分子有机物
（一）、单成分酶和双成分酶
1、单成分酶（单纯酶，simple enzyme）
是基本组成单位仅为氨基酸而不含其他成分 的一类酶，它的催化活性仅仅取决于其蛋白质结 构。大多数水解酶，如蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、 纤维素酶、核糖核酸酶等属于此。
牛胰核糖核酸酶（RNase）
核糖核酸酶三级结构示意图
N
His119
Lys41 His12
C
2、双成分酶（结合酶，conjugated enzyme ） 这类酶分子中除了蛋白质部分（酶蛋白）
外还要有非蛋白质成分（辅因子），两者结合 成的复合物称作全酶。大多数的氧化还原酶属 于此类，如脱氢酶、脱羧酶等。
金属离子:一般不与酶蛋白直接结合，但为酶 催化活性所必需。常见酶含有的金属离子有K+、Na+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+、和Mo2+等。
羧肽酶 （黄色 圆球是 Zn2+）
双成分酶 羧基肽酶以 二价锌离子 （Zn2+）为 辅助因子
辅助因子与酶蛋白的关系:
通常一种酶蛋白必须与某一种特定的辅 助因子结合形成复合物（全酶），才能表 现出催化活性。
而同一种辅助因子成分可以与多种不
同的酶蛋白相结合，分别构成能催化不同 底物的全酶。
例如： NAD+（辅酶Ⅰ）作为脱氢酶的 辅因子成分，在催化反应中起着转移氢的 作用，它可与不同的酶蛋白结合，分别构 成能催化相同类型化学反应，而作用底物 不同的酶。
NAD+ +
酶蛋白A 酶蛋白B 酶蛋白C
第三章 酶
胃蛋白酶原的激活过程
第一节 酶的概念及化学本质
一、酶的发现和提出
※ 1878年，德国生理学家库恩（Kuhne） 首次提出了酶（Enzyme）这个词，它来自希腊 文，意思就是“在酵母中”。
※ 1897年，德国化学家毕希纳 （Buchner） 兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，用其汁液成功实 现了糖的发酵，表明发酵与细胞的活动无关， 从而说明了发酵同酶的作用有关。
◆ 酶蛋白 --主要决定酶的专一性 ◆ 辅助因子 --主要影响催化反应类型
据酶蛋白 结构特征
单体酶 寡聚酶 多酶复合体
3、单体酶、寡聚酶和多酶复合体 ※ 单体酶：一般由一条多肽链组成，分
子较量小，大多数水解酶属于此类。如溶菌 酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
※ 寡聚酶：由两条或多条多肽链组成 （每条多肽链就是一个亚基），亚基之间以 非共价键牢固地结合，单独的亚基无酶的催 化活力。如己糖激酶、乳酸脱氢酶，均含四 个亚基， 谷氨酸脱氢酶含六个亚基。
酶的作用部位特殊
• 细胞内酶：在细胞内产生，细胞内催化。例如 氧化磷酸化酶和三羧酸循环酶系等（线粒体）
• 细胞外酶：在细胞内产生，细胞外起作用。例 如消化道内的各种消化酶
二、酶的催化特性
酶具有一般催化剂的共同特征：
◆ 用量少而催化效率高；酶本身在反应前后也不 发生变化； ◆ 它能够改变化学反应的速度，而不改变反应的 平衡点； ◆ 通过降低反应的活化能而加快化学反应速度。
※ 多酶复合体：由若干个（２－６）功能相 关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶 都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某
一特定的链式反应。如丙酮酸氧化脱羧酶复合 体，含三种酶和六个辅助因子；脂肪酸合成酶 复合体，含有六种酶及一个非酶蛋白质。它有
利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化 效率，同时便于机体对酶的调控。
三、酶的概念
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂（Biocatalysts）绝大
多数的酶都是蛋白质。 。（狭义）
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的生
物大分子（包括蛋白质、核酸）。（广义）
酶所催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底 物（substrate）。
二、酶的化学本质
※ 1926年美国生物化学家萨姆纳（J.B.Sumner） 等首次从刀豆的种子中分离、纯化得到了脲酶结 晶，证明其为蛋白质，并提出酶的化学本质就是 蛋白质的基本观点。
绝大多数酶是具有催化能力蛋白质的依据
1、和所有蛋白质一样，酶经酸、碱水解的产物是氨基酸。 2、凡是能够使蛋白质变性的因素也能使酶变性失活。 3、和蛋白质一样，酶同样存在等电点和两性解离的性质。 4、和蛋白质一样，酶也不能透过半透性膜。 5、具有和蛋白质相同的颜色反应。
结论：酶的化学本质就是蛋白质，酶是具有催化活 性的特殊蛋白质。
※ 1982年，美国科学家切赫（T.Cech） 和奥特曼(Altman)在对原生动物四膜虫的研 究中首次发现具有催化活性的天然RNA，后来 又发现具有催化活性的DNA。---- ribozyme （核酶)
核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白 质，还促进了有关生命起源、生物进化等问 题的进一步探讨。
（二）、高度专一性
又称为特异性，是指酶对底物及催化的反应
都具有严格的选择性，即一种酶只能作用于某一 种或某一类底物发生特定的化学反应，这种现象
称为酶的专一性。 如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化
淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解;酯酶只能水 解酯类 ；但它们都可以用酸碱进行水解。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
酶蛋白质
双成分酶
辅酶
辅助因子
↓
辅基
金属离子 小分子金属有机物 小分子有机化合物
辅酶：与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连）， 可用透析或超滤方法除去。多为一些小分子有机物, 如维生素、核苷酸等。
辅基：与酶蛋白结合较紧密（共价键相连）， 不易用透析或超滤方法除去。多为一些小分子金属 有机物，如铁卟啉等。
作为生物催化剂的特性
◆ 高效催化性 ◆ 高度专一性 ◆ 反应条件温和 ◆ 活性可调控 ◆ 易失活
（一）、高效催化性
酶的催化比非催化反应速度提高108 –1020 倍，酶比无机催化剂效率要高107-1013倍。
2H2O2
Fe3+
2H2O +O2
酶
2H2O2
2H2O +O2
105molH2O2 ∕1mol过氧化氢酶·S 10-5molH2O2 ∕ 1mol铁离子·S
第二节 酶的催化特性及分子组成
一、酶的分子组成
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类
(单成分酶)
酶蛋白质
结合蛋白质酶类
(双成分酶)
辅助因子
↓
金属离子
辅酶 辅基
金属有机物 小分子有机物
（一）、单成分酶和双成分酶
1、单成分酶（单纯酶，simple enzyme）
是基本组成单位仅为氨基酸而不含其他成分 的一类酶，它的催化活性仅仅取决于其蛋白质结 构。大多数水解酶，如蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、 纤维素酶、核糖核酸酶等属于此。
牛胰核糖核酸酶（RNase）
核糖核酸酶三级结构示意图
N
His119
Lys41 His12
C
2、双成分酶（结合酶，conjugated enzyme ） 这类酶分子中除了蛋白质部分（酶蛋白）
外还要有非蛋白质成分（辅因子），两者结合 成的复合物称作全酶。大多数的氧化还原酶属 于此类，如脱氢酶、脱羧酶等。
金属离子:一般不与酶蛋白直接结合，但为酶 催化活性所必需。常见酶含有的金属离子有K+、Na+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+、和Mo2+等。
羧肽酶 （黄色 圆球是 Zn2+）
双成分酶 羧基肽酶以 二价锌离子 （Zn2+）为 辅助因子
辅助因子与酶蛋白的关系:
通常一种酶蛋白必须与某一种特定的辅 助因子结合形成复合物（全酶），才能表 现出催化活性。