考研试题-615-生物化学讲课教案
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案（一）一、教学目标1. 理解生物化学的基本概念和研究对象。
2. 掌握生物化学的研究方法和技术的应用。
3. 了解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的基本概念和研究对象：介绍生物化学的定义，研究对象和内容。
2. 生物化学的研究方法：介绍生物学实验方法和技术的应用，如光谱分析、色谱法、质谱法等。
3. 生物化学的重要性：介绍生物化学在生物学、医学、农业等领域的重要性。
三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究对象和研究方法。
2. 案例分析法：分析具体的生物化学实验案例，让学生了解生物化学技术的应用。
3. 小组讨论法：分组讨论生物化学的重要性，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的发言和提问情况，评估学生的参与度。
3. 单元测试：进行单元测试，评估学生对教学内容的掌握程度。
《生物化学》教案（二）一、教学目标1. 理解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的提取和纯化方法。
3. 了解蛋白质在生物体中的重要作用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能：介绍蛋白质的基本结构，氨基酸的分类和作用，蛋白质的功能。
2. 蛋白质的提取和纯化：介绍常用的蛋白质提取和纯化方法，如盐析、凝胶过滤、离子交换色谱等。
3. 蛋白质在生物体中的作用：介绍蛋白质在生物体内的功能和作用，如酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
三、教学方法1. 讲授法：讲解蛋白质的结构、功能和提取纯化方法。
2. 实验教学法：进行蛋白质提取和纯化的实验操作，让学生亲手实践。
3. 小组讨论法：分组讨论蛋白质在生物体中的作用，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的发言和提问情况，评估学生的参与度。
3. 单元测试：进行单元测试，评估学生对教学内容的掌握程度。
《生物化学》教案（三）一、教学目标1. 理解核酸的结构和功能。
2. 掌握核酸的提取和分析方法。
3. 了解核酸在遗传信息传递中的重要作用。
《生物化学教案》课件
一、教案基本信息教案名称：《生物化学教案》课件课时安排：45分钟教学目标：1. 让学生了解生物化学的基本概念和研究内容。
2. 使学生掌握生物大分子的基本结构和功能。
3. 培养学生对生物化学实验方法和技术的认识。
教学方法：1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究内容和生物大分子的基本结构。
2. 演示法：展示生物化学实验方法和技术的应用。
3. 互动法：引导学生提问和讨论，巩固所学知识。
教学内容：1. 生物化学的基本概念和研究内容2. 生物大分子的基本结构3. 生物化学实验方法和技术的应用教学准备：1. 教学PPT课件2. 实验器材和试剂教学过程：Step 1：导入（5分钟）1. 引导学生回顾生物学的基本知识，为新课的学习做好铺垫。
2. 提问：同学们对生物化学有什么了解？请大家简要介绍一下。
Step 2：讲解生物化学的基本概念和研究内容（15分钟）1. 讲解生物化学的定义：研究生物体内物质的组成、结构、功能和代谢规律的学科。
2. 介绍生物化学的研究内容：生物大分子、酶、代谢、信号传导等。
Step 3：讲解生物大分子的基本结构（15分钟）1. 蛋白质：由氨基酸组成，具有多种功能。
2. 核酸：DNA和RNA，携带遗传信息。
3. 多糖和脂质：结构多样，参与生物膜和能量储存。
Step 4：互动环节（5分钟）1. 提问：同学们对生物大分子有什么疑问？2. 引导学生讨论：生物大分子在生物体内的作用和重要性。
Step 5：总结和作业布置（5分钟）1. 总结本节课的主要内容。
2. 布置作业：请同学们课后查阅资料，了解生物化学实验方法和技术的应用。
二、教案基本信息教案名称：《生物化学教案》课件课时安排：45分钟教学目标：1. 让学生了解生物化学的基本概念和研究内容。
2. 使学生掌握生物大分子的基本结构和功能。
3. 培养学生对生物化学实验方法和技术的认识。
教学方法：1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究内容和生物大分子的基本结构。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义、历史和发展趋势。
2. 掌握生物化学的研究对象、内容及方法。
3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的定义和发展趋势2. 生物化学的研究对象和方法3. 生物化学在生物学和医学等领域的应用三、教学重点与难点1. 重点：生物化学的定义、研究对象、内容及应用。
2. 难点：生物化学的发展趋势及其在各个领域的具体应用。
四、教学准备1. 教材或教学资源：《生物化学》相关章节。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或教学图表。
3. 教学PPT或幻灯片：包含生物化学的定义、发展、研究对象和方法等内容。
五、教学过程1. 引入新课：通过提问或引入相关实例，引发学生对生物化学的兴趣，如：“什么是生物化学？”，“生物化学在现实生活中有哪些应用？”等。
2. 讲解概念：介绍生物化学的定义、研究对象、内容及方法。
解释生物化学的发展趋势，如：“生物化学是如何发展起来的？”，“它在未来有哪些潜在的发展方向？”等。
3. 展示实例：通过PPT或教学图表，展示生物化学在生物学和医学等领域的具体应用，如：“生物化学在疾病诊断和治疗中的作用”，“生物化学在生物技术中的应用”等。
4. 互动环节：鼓励学生提问和参与讨论，解答学生对生物化学的疑问，如：“你对生物化学有什么疑问？”，“生物化学在你们看来有哪些应用前景？”等。
六、教学反思在课后对自己的教学进行反思，考虑是否清晰地解释了生物化学的概念和发展趋势，是否激发了学生的兴趣和参与度。
根据学生的反馈和作业表现，进行必要的调整和改进。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的组成元素和基本单位。
3. 理解蛋白质在生物体中的重要性和应用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能2. 蛋白质的组成元素和基本单位3. 蛋白质在生物体中的重要性和应用三、教学重点与难点1. 重点：蛋白质的结构、功能及其在生物体中的应用。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解生物化学的定义和研究内容(2) 掌握生物大分子的基本结构和功能(3) 了解生物化学的发展历程和分支学科2. 能力目标(1) 能够运用生物化学知识分析和解决生物学问题(2) 具备实验设计和数据处理的能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学学科的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物化学的定义和研究内容（1）生物化学的定义（2）生物化学的研究内容（3）生物化学与生物学、化学的关系2. 生物大分子的基本结构与功能（1）蛋白质的结构与功能（2）核酸的结构与功能（3）糖类的结构与功能3. 生物化学的发展历程和分支学科（1）生物化学的发展历程（2）生物化学的分支学科（3）生物化学在科学研究中的应用三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的定义、概念和原理2. 案例分析法：分析生物大分子的实例，加深对结构与功能的理解3. 实验演示法：展示生物化学实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论生物化学问题，提高学生的思考和交流能力四、教学准备1. 教材和参考书：准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案：制作课件和教案，以便于课堂教学3. 实验器材：准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源：收集生物化学相关的网络资源，以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 期中考试：设置期中考试，检验学生对生物化学知识的掌握程度3. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 知识目标(1) 掌握生物分子的检测方法和技术(2) 了解生物化学实验的基本原理和操作步骤(3) 理解生物化学实验的安全性和注意事项2. 能力目标(1) 具备生物化学实验的操作能力和实验设计能力(3) 提高实验技能和动手能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学实验的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物分子的检测方法和技术（1）光谱分析法（2）色谱分析法（3）电泳分析法2. 生物化学实验的基本原理和操作步骤（1）实验原理和实验设计（2）实验操作步骤和技巧（3）实验数据的处理和分析3. 生物化学实验的安全性和注意事项（1）实验室安全知识（2）实验药品和试剂的安全使用（3）实验过程中的注意事项三、教学方法1. 讲授法：讲解生物分子的检测方法、实验原理和操作步骤2. 实验演示法：展示生物化学实验，培养学生的实验兴趣和能力3. 小组讨论法：分组讨论生物化学实验问题，提高学生的思考和交流能力4. 实践操作法：让学生亲自动手进行实验操作，提高实验技能四、教学准备1. 教材和参考书：准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案：制作课件和教案，以便于课堂教学3. 实验器材：准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源：收集生物化学相关的网络资源，以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(《生物化学》教案(六)六、教学目标1. 知识目标(1) 理解酶的本质和特性(2) 掌握酶促反应的原理和动力学(3) 了解酶的应用和影响酶活性的因素2. 能力目标(1) 能够分析和解释酶促反应的速率曲线(2) 具备设计酶实验和处理酶反应数据的能力(3) 提高对酶在工业和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对酶研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 酶的本质和特性（1）酶的定义和分类（2）酶的结构与功能关系（3）酶的特性（专一性、高效性、作用条件的温和性）2. 酶促反应的原理和动力学（1）酶促反应的机理（2）酶促反应的动力学（米氏方程、速率曲线）（3）酶活性的测定方法3. 酶的应用和影响酶活性的因素（1）酶在工业中的应用（例如：洗涤剂、生物燃料）（2）酶在医学和诊断中的应用（例如：药物代谢、疾病诊断）（3）影响酶活性的因素（温度、pH、抑制剂、激活剂）四、教学方法1. 讲授法：讲解酶的本质、酶促反应原理和酶的应用2. 案例分析法：分析具体的酶应用案例，加深对酶的理解3. 实验演示法：展示酶实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论酶相关问题，提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(七)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解代谢途径的概念和分类(2) 掌握细胞呼吸和光合作用的途径和调控(3) 了解代谢疾病和药物设计的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释代谢途径中的关键步骤和调控机制(2) 具备设计代谢实验和处理代谢数据的能力(3) 提高对代谢途径在生物技术和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对代谢研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 代谢途径的概念和分类（1）代谢途径的定义和特点（2）代谢途径的分类（糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢）（3）代谢途径的调控机制2. 细胞呼吸和光合作用的途径和调控（1）糖酵解途径和柠檬酸循环（2）氧化磷酸化和呼吸链（3）光合作用的途径和调控3. 代谢疾病和药物设计的基本原理（1）代谢紊乱与代谢疾病（2）药物设计中的代谢考虑（3）个人化医疗与代谢组的应用四、教学方法1. 讲授法：讲解代谢途径的概念、细胞呼吸和光合作用的途径和调控2. 案例分析法：分析代谢疾病和药物设计的案例，加深对代谢途径的理解3. 实验演示法：展示代谢实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论代谢相关问题，提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(八)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解遗传信息的传递过程(2) 掌握DNA的复制、转录和翻译的机制(3) 了解基因表达调控和突变的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释遗传重点和难点解析1. 生物大分子的基本结构与功能：蛋白质、核酸和糖类的结构与功能是生物化学的基础，理解这些概念对于后续章节的学习至关重要。
浙江农林大学考研真题-615生物化学2005-2007-2011--2018年
2018年硕士研究生招生考试试题考试科目: 生物化学一满分：150分考试时间：180分钟一、单项选择题（每题3分，共30分）1. 下列物质不属于糖、脂肪酸与氨基酸分解代谢的共同中间产物的是。
（）A. 草酰乙酸 B．丙酮酸 C．琥珀酰辅酶A D．乙酰辅酶A2. 糖酵解途径的中间产物不包括。
（）A. 1，3-二磷酸甘油醛B.磷酸烯醇式丙酮酸C. 2-磷酸甘油酸D. 6-磷酸果糖3．遗传密码的通用性是指。
（）A．蛋氨酸密码用作起始密码B．mRNA上的密码子与tRNA上反密码子不需严格配对C. 从最低等生物直至人类几乎都用同一套密码D．AAA、AAG、AAC、AAU都是赖氨酸密码4．原核生物蛋白质合成过程中第一个密码子对应的氨基酸是。
（）A．甲硫氨酸 B．丙氨酸C．羟脯氨酸 D．甲酰甲硫氨酸5．NADH呼吸链的复合体从起点到终点的排列顺序是：（）A．复合体Ⅰ→复合体Ⅱ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2B．复合体Ⅰ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2C．复合体Ⅱ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2D．复合体Ⅰ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→复合体Ⅴ→O26．尿素循环中，水解生成尿素和鸟氨酸。
（）A．瓜氨酸 B．精氨琥珀酸 C．谷氨酸 D．精氨酸7．没有在丙酮酸脱氢酶系中出现的辅因子是。
（）A．CoA B. 硫辛酸 C．辅酶Ⅱ D．四氢叶酸8．下列氨基酸分子不含苯环的是。
（）A．色氨酸 B．缬氨酸 C．酪氨酸 D．苯丙氨酸9．以下不属于pH影响酶作用的原因的是。
（）A．pH影响底物的解离状态 B．过酸，过碱会打开酶分子中的二硫键导致其失活C．pH能影响酶的构象与活性 D．pH影响酶分子的解离状态10．核酸中核苷酸之间的连接方式是。
（）A．2’，3’—磷酸二酯键 B．3’，5’—磷酸二酯键C．2’，5’—磷酸二酯键 D．糖苷键二、填空题：（每空格1分，共20分）1．氨基酸的脱氨基作用主要包括，，等方式。
2．球蛋白中包含的主要二级结构有，，和。
3．脂肪酸从头合成的C2供体是，活化的C2供体是，还原剂是。
浙江农林大学_615生物化学2017年_考研专业课真题
考试科目：生物化学 第1页，共4页
浙江农林大学
2017年硕士研究生招生考试试题
考试科目: 生物化学 满分：150分 考试时间：180分钟
一、单项选择题（每题3分，共30分）
1. 糖、脂肪酸与氨基酸三者代谢的交叉点是 （ ）
A. 磷酸烯醇式丙酮酸 B ．丙酮酸 C ．琥珀酸 D ．乙酰辅酶A
2. 糖酵解时下列哪一对代谢物提供高能建使ADP 生成ATP. （ ）
A. 3-磷酸甘油醛及6-磷酸果糖
B. 1,3-
二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸
C. 3-磷酸甘油酸及6-磷酸葡萄糖
D. 1-
磷酸葡萄糖及磷酸烯酸式丙酮酸
3．遗传密码的简并性是指 （ ） A ．蛋氨酸密码用作起始密码
B ．mRNA 上的密码子与tRNA 上反密码子不需严格配对
C. 从最低等生物直至人类都用同一套密码
D ．AAA 、AAG 、AAC 、AAU 都是赖氨酸密码
4．蛋白质分子中的氨基酸属于下列哪一项？ （
）A ． L-β-氨基酸 B ．D-β-氨基酸
C ．L-α-氨基酸
D ．D-α-氨基酸
5．核酸中核苷酸之间的连接方式是 （ ）
A ．2’，3’—磷酸二酯键
B ．3’，5’ —磷酸二
酯键。
《生物化学》教案(完整)共6
蛋白质的高级结构：二级、三 级和四级结构的特征及其与功
能的关系
蛋白质的结构与功能的关系： 酶的活性中心、受体与配体的
结合等
核酸结构与功能
01
02
03
04
核酸的基本组成单位： 核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构：碱 基配对、螺旋参数和稳 定性
RNA的种类和结构特征 ：mRNA、tRNA和 rRNA的结构和功能
素质目标
培养学生的科学思维、创新意识和 团队协作精神，提高学生的综合素 质和适应未来发展的能力。
课程安排与时间
课程安排
本课程共分为六个部分，包括绪论、蛋白质的结构与功能、糖类的结构与功能、脂类的结 构与功能、核酸的结构与功能以及生物氧化与能量代谢。每个部分包含多个小节，系统介 绍相关知识点。
上课时间
核酸的生物功能：遗传 信息的储存、传递和表 达
糖类结构与功能
单糖的结构和性质
葡萄糖、果糖等单糖的结构特点
糖蛋白和糖脂的结构和功能
糖基化修饰对蛋白质和脂质的影响
多糖的结构和种类
淀粉、纤维素等多糖的结构和性质
糖类的生物功能
能量储存、细胞识别和信号传导等
03 生物小分子代谢与调控
糖代谢途径及调控机制
稳定性。
蛋白质组学技术方法
蛋白质分离技术
如双向凝胶电泳、液相色谱等，用于 分离复杂的蛋白质混合物。
蛋白质鉴定技术
如质谱分析、蛋白质芯片等，用于确 定蛋白质的序列和结构。
蛋白质相互作用研究技术
如酵母双杂交、蛋白质亲和层析等， 用于研究蛋白质之间的相互作用。
蛋白质功能分析技术
如酶活性测定、细胞生物学方法等， 用于研究蛋白质的功能和调控机制。
(完整版)《生物化学》教案(完整)
教 案授课日期: 年 月 日教案编号: 教学安排 课 型: 新授课教学方式: 讲授性,主体参与教学 教学方式：讲授性,主体参与教学教学资源相关视频, 图片,多媒体授课题目（章、节）蛋白质化学 教学目的与要求:1, 掌握蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式； 2.掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键； 3.掌握蛋白质的结构与功能的关系； 4.熟悉蛋白质物化性质；5.了解蛋白质的与医学的关系； 5、了解蛋白质的与医学的关系；重点与难点:重点:蛋白质的元素组成特点, 氨基酸的结构通式 难点: 蛋白质物化性质 难点：蛋白质物化性质教学内容与教学组织设计: 详见附页课堂教学小结:一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏,从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用. 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性(此时为两性离），此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点，常用 pI 表示。
三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。
四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种. 五、蛋白质具机体的有三大功能:。
不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异.构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的,需从饮食种摄取。
一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响, 导致其空间结构的破坏,从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用. 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性(此时为两性离）, 此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点, 常用 pI 表示。
三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。
四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种. 五、蛋白质具机体的有三大功能:。
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2016年硕士研究生招生考试试题
考试科目: 生物化学满分：150分考试时间：180分钟
一、名词解释（每题3分，共30分）
1．必需氨基酸；2．超二级结构；3．米氏常数；4．抑制剂；5．退火；
6．氧化磷酸化；7．乳酸循环乳；8．变构调节；9．反密码子；10．β－氧化
二、填空题（每空格1分，共20分）
1．DNA双螺旋结构模型是（1）于（2）年提出的。
2．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的（3）基和另一氨基酸的（4）基连接而形成的。
3．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸（5）存在处局部螺旋结构中断。
4．氨基酸处于等电状态时，主要是以（6）形式存在，此时它的溶解度最小。
5．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有（7）圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为（8）。
6．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为（9），纵轴上的截距为（10）。
7．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类（11）有机物质。
主要作用是作为_ （12）的组分参与体内代谢。
8．真核细胞生物氧化的主要场所是（13），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（14）。
9．α−淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的（15）键，所以不能够使支链淀粉完全水解。
10．蛋白质的生物合成是以（16）作为模板，（17）作为运输氨基酸的工具，（18）作为合成的场所。
11．乳糖操纵子的诱导物是（19），色氨酸操纵子的辅阻遏物是（20）。
三、单项选择题（每小题1分，共20分）
1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？（）
A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸
2．hnRNA是下列哪种RNA的前体？（）
A．tRNA B．rRNA C．mRNA D．snRNA
3．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？（）
A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点
B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出
C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确
4．构成多核苷酸链骨架的关键是（）。
A．2′3′—磷酸二酯键B．2′5′—磷酸二酯键
C．3′4′—磷酸二酯键D．3′5′—磷酸二酯键
5．含有稀有碱基比例较多的核酸是（）。
A．胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D．mRNA 6．酶的竞争性可逆抑制剂可以使（）。
A．V max减小，K m减小B．V max增加，K m增加
C．V max不变，K m增加D．V max不变，K m减小
7．酶催化作用对能量的影响在于（）。
A．降低活化能B．增加活化能
C．降低反应物能量水平D．增加产物能量水平
8．三羧酸循环的限速酶是（）。
A．丙酮酸脱氢酶B．顺乌头酸酶
C．琥珀酸脱氢酶D．异柠檬酸脱氢酶
9．生物素是（）的辅酶。
A．丙酮酸脱氢酶B．丙酮酸羧化酶
C．烯醇化酶D．醛缩酶
10．脂肪酸从头合成的酰基载体是（）。
A．ACP B．CoA C．生物素D．TPP 11．转氨酶的辅酶是（）。
A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛12．参与尿素循环的氨基酸是（）。
A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸13．人类和灵长类嘌呤代谢的终产物是（）。
A．尿酸B．尿囊素C．尿囊酸D．尿素14．脂肪酸从头合成的限速酶是（）。
A．乙酰CoA羧化酶B．缩合酶
C．β-酮脂酰-ACP还原酶D．α，β-烯脂酰-ACP还原酶
15．嘌呤环中第4位和第5位碳原子来自（）。
A．甘氨酸B．天冬氨酸C．丙氨酸D．谷氨酸
16．参加DNA复制的酶类包括：（1）DNA聚合酶Ⅲ；（2）解链酶；（3）DNA聚合酶Ⅰ；
（4）RNA聚合酶（引物酶）；（5）DNA连接酶。
其作用顺序是：（）。
A．(4)、(3)、(1)、(2)、(5) B．(2)、(3)、(4)、(1)、(5)
C．(4)、(2)、(1)、(5)、(3) D．(2)、(4)、(1)、(3)、(5)
17．以5’—ACTAGTCAG—3’（DNA链）为模扳合成相应的mRNA链的核苷酸序列应为（）。
A．5’— TGATCAGTC—3’B．5’— UGAUCAGUC—3’
C．5’— CUGACUAGU—3’D．5’— CTGACTAGT—3’
18．镰刀形红细胞贫血病是异常血红蛋白纯合子基因的临床表现。
β-链变异是由下列哪种突变造成的：（）。
A．交换B．插入C．缺失D．点突变
19．根据摆动学说，当一个tRNA分子上的反密码子的第一个碱基为次黄嘌呤时，它可以和mRNA密码子的第三位的几种碱基配对：（）。
A．1 B．2 C．3 D．4
20．蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是（）。
A．C端到N端B．从N端到C端C．定点双向进行D．C端和N端同时进行四、判断题（对的打√，错的打×；每题1分，共20分）
（）1．所有的蛋白质都有酶活性。
（）2．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
（）3．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
（）4．mRNA是细胞内种类最多、含量最丰富的RNA。
（）5．对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280<1.8，则说明样品中含有RNA。
（）6．K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
（）7．B族维生素都可以作为辅酶的组分参与代谢。
（）8．麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖。
（）9．糖酵解过程在有氧无氧条件下都能进行。
（）10．在原核细胞和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合体。
（）11．脂肪酸的β-氧化和α-氧化都是从羧基端开始的。
（）12．糖异生过程中克服第2个能障的酶是磷酸果糖激酶。
（）13．脂肪酸的生物合成包括二个方面：饱和脂肪酸的从头合成及不饱和脂肪酸的合成。
（）14．嘌呤核苷酸的合成顺序是，首先合成次黄嘌呤核苷酸，再进一步转化为腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
（）15．因为DNA两条链是反向平行的，在双向复制中一条链按5′→3′的方向合成，另一条链按3′→5′的方向合成。
（）16．由于遗传密码的通用性真核细胞的mRNA可在原核翻译系统中得到正常的翻译。
（）17．在蛋白质生物合成中所有的氨酰-tRNA都是首先进入核糖体的A部位。
（）18．原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet；真核细胞新生肽链N端为Met。
（）19．酮体是在肝内合成，肝外利用。
（）20．在DNA双螺旋结构中，A—T之间可形成三个氢键，而G—C之间可形成二个氢键。
五、简答题（每题5分，共30分）
1．什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？
2．磷酸戊糖途径有何生理意义？
3．简述化学渗透学说的主要内容，其最显著的特点是什么？
4．什么叫遗传中心法则？
5．乙酰CoA怎样从线粒体内转运到细胞液中？
6．在脂肪生物合成过程中，软脂酸是怎样合成的？
六、论述题（每题15分，共30分）
1、糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？
2．DNA复制的基本规律？。