天津科技大学生物化学全套课件03
2024生物化学第六版课件

生物化学第六版课件目录•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶与维生素•糖代谢途径及调控•脂类代谢途径及调控目录•核酸结构与功能•生物氧化与能量转换•基因表达调控•细胞信号转导途径•现代生物化学技术01生物化学概述生物化学定义与特点定义生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学,探讨生命现象的化学本质和规律。
特点生物化学以分子水平研究生物大分子的结构和功能,揭示生命活动过程中的物质变化和能量转化。
生物化学研究历史与现状历史生物化学的发展经历了从静态生物化学到动态生物化学的演变,逐渐深入到分子水平和基因水平的研究。
现状现代生物化学与分子生物学、细胞生物学等学科交叉融合,形成了系统生物学等新兴领域,推动了生命科学的发展。
生物化学方法可用于检测生物体内各种化学物质的含量和变化,为疾病的早期诊断提供重要依据。
疾病诊断生物化学研究有助于揭示药物与生物体内靶分子的相互作用机制,为新药的设计和开发提供理论指导。
药物研发生物化学指标可用于监测疾病的治疗效果,及时调整治疗方案,提高治疗效果和患者生活质量。
治疗监测生物化学在医学领域重要性02蛋白质结构与功能蛋白质组成与分类蛋白质基本组成蛋白质由氨基酸组成,包括20种常见氨基酸,每种氨基酸具有不同的结构和功能特点。
蛋白质分类根据蛋白质的结构、功能和来源,可将其分为酶、抗体、激素、结构蛋白等多种类型。
指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序,决定了蛋白质的基本性质和功能。
一级结构指蛋白质分子中局部的空间结构,主要包括α-螺旋和β-折叠等,对蛋白质的稳定性和功能发挥重要作用。
二级结构指整个蛋白质分子的三维空间结构,由一级结构和二级结构共同决定,对蛋白质的功能具有重要影响。
三级结构指由多个蛋白质亚基组成的复杂蛋白质分子的结构,亚基之间通过非共价键相互作用,共同发挥特定的生理功能。
四级结构蛋白质结构层次及特点蛋白质功能与作用机制酶催化作用蛋白质作为酶,能够降低化学反应的活化能,加速生物体内各种化学反应的进行。
生物化学课件(第一部分:1-3章)

生物化学与医学的关系
总结词
生物化学与医学密切相关,它是医学领域的基础学科之一,对于疾病诊断、治疗和预防 具有重要意义。
详细描述
生物化学在医学领域的应用广泛,如药物研发、病理诊断、疾病治疗等。通过研究生物 体内的化学反应和物质变化,可以深入了解疾病的发病机制,为疾病的诊断和治疗提供 理论支持。同时,生物化学的研究成果也可以为新药研发提供思路和方法。因此,掌握
脂肪肝
脂肪在肝脏中过度积累可导致脂 肪肝,严重时可发展为肝硬化。
肥胖症
脂肪代谢异常可导致肥胖症,增 加糖尿病、心血管疾病等患病风
险。
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氨基酸的结构与分类
氨基酸的结构
氨基酸是构成蛋白质的基本单位 ,具有一个羧基(-COOH)、一个 氨基(-NH2)和一个侧链基团(R)。
氨基酸的分类
根据侧链基团的不同,氨基酸可 以分为20种不同的类型,如甘氨 酸、丙氨酸、缬氨酸等。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构
蛋白质是由多个氨基酸通过肽键连接 而成的线性分子,具有一级、二级、 三级和四级结构。
生物化学知识对于医学生和医学工作者来说至关重要。
02
第二章:有机化学基础
有机化合物的分类与命名
脂肪族化合物
由碳、氢和氧组成的化 合物,如烷烃、烯烃和
醇等。
芳香族化合物
杂环化合物
碳水化合物
具有芳香环结构的化合 物,如苯、苯酚和苯胺
等。
具有杂环结构的化合物, 如嘧啶、嘌呤和喹啉等。
由碳、氢和氧组成的化 合物,如单糖、双糖和
低血糖
低血糖症是由于血糖水平过低引起 的症状,可能导致头晕、心悸、乏 力等不适,严重时可导致昏迷。
生物化学课件完整版(极其详细)

第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质?α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)O[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。
应用:固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成:C(50-55%)、H(6-8)、O(20-30%)、N(15-18)、S(半胱aa)(0-4%)有的还含有P(酪蛋白)、Fe、Zn、Mo(钼Fe蛋白)、Cu、I,特别是含N量都很接近,平均为16% 。
所以,测出含N量×6.25(100/16 蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种,除Pro外均为α—aa ,除甘氨酸外,都有D、L两种异构体(α(Leu : L 支链aa)—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。
投影式如下:COOHCOOH H 2N — C —H H —C —NH 2R L —α D —αaa 的分类方法: (一)氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类: 第一类 脂肪族aa :侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基(中性):一氨基一羧基aa 中共九种:H — CH — COOH CH 2— CH — COO - CH 2— CH — COO - NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH 3— CH — COO -CH 3— CH — CH — COO -CH 3— CH — CH — COO - NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO -CH 3— CH — CH 2— CH — كOُ- NH +3CH 3 NH +3CH 3— CH 2—CH — CH — COO - CH 3 NH +3(Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asp:D) (Glu:E)O O(Met :M )H 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2— CH — COO —NH +3NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa (碱性: —NH 2>-COOH )H 3N +— CH 2(CH 2)3— CH — COO —H 2N — C — NH —(CH2)3— CH —COO —NH 3+ NH 2+ NH 3+(Lys:K )(Arg:R)第二类 芳香族aa (含有苯环的化合物叫做芳香族化合物,有的包括Trp ):— CH 2— CH — COO — HO —— CH 2— CH — COO —(Phe:F) (丙aa 取代) (Tyr:Y)第三类 杂环aa :HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO—…HN + NH NH +3 NH +3CH(His:H 咪唑基) (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸,也称杂环亚氨基酸:由Glu 还原、环化、再还原形成-2-羧酸2(Pro:P)分类二 按侧链R 基团的极性(及在pH7左右时的解离状态)分为: 非极性:甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
《生物化学》全套PPT课件

目录•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶学原理与应用•糖代谢途径与调控机制•脂类代谢途径与调控机制•基因表达调控与疾病关系生物化学概述生物化学定义与研究对象生物化学定义研究生物体内化学分子与化学反应的科学,探讨生命现象的化学本质。
研究对象生物大分子(蛋白质、核酸、多糖等)及其相互作用;生物小分子(氨基酸、脂肪酸、糖类等)及其代谢;生物体内能量转化与传递等。
生物化学发展历史及现状发展历史从19世纪末到20世纪初,生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来,成为一门独立的学科。
随着科学技术的不断发展,生物化学的研究领域和深度不断拓展。
现状生物化学已经成为生命科学领域的重要分支,与分子生物学、遗传学、细胞生物学等学科相互渗透,共同揭示生命的奥秘。
同时,生物化学在医学、农业、工业等领域的应用也越来越广泛。
ABDC疾病诊断生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子的含量或结构异常,从而辅助疾病的诊断,如血糖、血脂检测等。
药物研发通过对生物体内代谢途径和药物作用机制的研究,有助于设计和开发新的药物,提高治疗效果和降低副作用。
营养与健康生物化学在营养学领域的应用有助于了解食物中营养成分的代谢和利用,为合理膳食和营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病机制和治疗方法,如基因疗法和干细胞疗法等。
生物化学在医学领域重要性蛋白质结构与功能0102 03氨基酸种类20种常见氨基酸,包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。
氨基酸性质具有氨基和羧基的有机酸,呈两性,等电点下溶解度最低。
氨基酸分类根据侧链R基团的性质可分为脂肪族、芳香族、杂环族等。
氨基酸种类、性质及分类通过逐步去除N-末端氨基酸并测定其种类,推断蛋白质序列。
Edman 降解法质谱法cDNA 测序法利用蛋白质分子在电场或磁场中的运动规律进行测定。
通过测定编码蛋白质的cDNA 序列,间接推断蛋白质序列。
030201蛋白质一级结构测定方法主要依靠氢键维持的局部空间结构,包括α-螺旋、β-折叠等。
《生物化学》(2)第3部分ppt-PowerPoint

(1)铁硫蛋白
铁硫蛋白类作用机理是通过铁的变
价互变进行电子传递。
由于其活性部位含有两个活泼的硫 和两个铁原子,所以叫做铁硫蛋白。
铁硫蛋白存在于微生物、动物组织 中,通常在线粒体内膜上与黄素酶或细 胞色素结合成复合物而存在。
线粒体的离体实验证明,经NADH呼 吸链氧化生成水的P/O为3,经FAD呼吸 链氧化生成水的P/O为2。其氧化磷酸化 的偶联部位见图。
3、细胞液中NADH的氧化磷酸化
线粒体是糖、脂肪、蛋白质等能源物 质的最终氧化场所,这些物质的彻底氧化 是在线粒体内通过呼吸链生成ATP。但是 糖、蛋白质和脂肪的全部氧化过程并不是 都在线粒体内进行(如糖酵解作用在细胞 液中进行,真核生物细胞液中的NADH不 能通过正常的线粒体内膜),细胞液中 NADH不能通过线粒体内膜进入线粒体内 进行氧化磷酸化,必须通过两种“穿梭” 途径。
种类:
1、 α-脱羧和β-脱羧; 2、直接脱羧和氧化脱羧:氧化脱羧是指
脱羧过程中伴随着氧化(脱氢)。
α-直接脱羧: β-直接脱羧:
α-氧化脱羧: β-氧化脱羧:
(三)生物氧化中水的生成
生物氧化中所生成的水是代谢物脱 下的氢经生物氧化作用和吸入的氧结合 而成的。
糖类、蛋白质、脂肪等代谢物所含 的氢在一般情况下是不活泼的,必须通 过相应的脱氢酶将之激活后才能脱落。 进入体内的氧也必须经过氧化酶激活后 才能变为活性很高的氧化剂。但激活的 氧在一般情况下,也不能直接氧化由脱 氢酶激活而脱落的氢,两者之间尚需传 递才能结合成水。所以生物体主要是以 脱氢酶、传递体及氧化酶组成的生物氧 化体系,以促进水的生成。
二、生物氧化的特点和酶类 (一)特点 氧化还原的本质是电子的转移。生物体
大学生物化学最全课件(共83张PPT)

❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基,称为氨基端或N-端;在 另一端含有一个游离的-羧基,称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始,以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用,产生不同的颜色反应。这些显色反应,可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
(三)肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
(peptide bond):
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素:热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型:不可逆变性、可逆变性(可复性)
(六)蛋白质的生物学功能
(1)作为酶,蛋白质具有催化功能。
(2)作为结构成分,它规定和维持细胞的构造。
(3)作为代谢的调节者(激素或阻遏物),它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
生物化学第三前半-PPT文档资料

酶的催化活性可调节控制
常需要辅助因子
二 酶的化学本质和组成
1、 酶的化学本质---蛋白质或核酸
1926年,James Summer由刀豆中提取出脲酶得到 结晶,证明是蛋白质。 此后,J.Northop等又连续获得胃蛋白酶、胰蛋白 酶和胰凝乳蛋白酶结晶,并证明是蛋白质。 1983年Thomas R.Cech 发现某些RNA分子具有 催化活性,对有催化活性的RNA,命名为核酶 (Ribozyme)
COOH COOH
(CH2)2
H—C—NH2 +
CH3
C O 谷丙转氨酶(CH2源自2H—CCH3COOH
谷氨酸
COOH
丙酮酸
O + NH2 C H— COOH COOH
丙氨酸
酮戊二酸
A· X
+B
A +B· X
(3)
水解酶 hydrolase
• 水解酶催化底物的加水分解反应。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应:
第1亚亚类,H受体为NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
根据反应性质将酶分为6大类
(1) 氧化还原酶类
(2) (3) (4) (5) (6) 转移酶类 水解酶类 裂合酶类 异构酶类 连接酶类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括氧化酶(Oxidase)和脱氢酶 (dehydrogenase) 如,乳酸(-羟基丙酸,Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱 氢反应。
三 酶的命名和分类
1、习惯命名法 2、系统命名法
3 国际系统分类法和酶的编号
1、习惯命名法-1961年前用的都是此法
天津科技大学生物化学全套课件01

生物化学实验技术操作指导天津科技大学生物化学课程组2006.12目录生物化学实验须知⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯ 2实验室一些常用知识介绍⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯ 3实验一:离子交换法分离氨基酸⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯ 7实验二:垂直板聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯ 9实验三:马铃薯多酚氧化酶制备及性质实验⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯13实验四:碱性蛋白酶活力的测定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯16 实验五:植物组织中DNA和RNA的提取和鉴定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯19实验六:糖酵解中间产物的鉴定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯22实验七:综合设计实验—蛋白质的制备及其含量测定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯24 实验八:还原糖和总糖的测定(3,5-二硝基水杨酸法)⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯35实验九:发酵过程中无机磷的利用⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯37实验十:氨基酸的分离鉴定—纸层析法⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯39 实验十一:细菌血栓溶解酶活性测定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯41 实验十二:可溶性糖的硅胶G薄层层析⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯43 实验十三:植物材料中总黄酮的提纯与鉴定⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯44 实验十四:IEF/SDS-PAGE双向电泳分离鉴定蛋白质⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯45附录⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯49一、实验室主要仪器使用操作规程与注意事项⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯49二、常用缓冲溶液的配制⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯55三、硫酸铵饱和度的常用表⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯⋯60生物化学实验须知1.实验室规则(1) 实验课必须提前5分钟到实验室,不迟到,不早退,应自觉遵守课堂纪律。
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是羧化酶的辅酶,如丙酮酸羧化酶、乙酰辅酶A羧化 酶,参与CO2的固定和羧化反应; 动物缺乏生物素会导致毛发脱落皮肤发炎等症状;
三、水溶性维生素与辅酶
(七)叶酸和叶酸辅酶(四氢叶酸FH4)
1.叶酸(folic acid) VB11又称为蝶酰谷氨酸,由2-氨基4-羟基-6-甲基-蝶呤啶,对氨基苯甲酸和谷氨酸三 部分组成;
三、水溶性维生素与辅酶
(九)维生素C
1.结构: 维生素C可预防坏血病,又称为抗坏血酸,为具有L-糖 构型的不饱和多羟基化合物。 2.性质: 维生素C为无色晶体或粉末状,在酸性条件下稳定;VC 可与2,6-二氯酚靛酚钠反应; 3.功能:
是重要的氢供体,可保护需巯基的酶的活性; 促进胶原蛋白及粘多糖的合成,因而可促进伤口愈合; 促进三价铁离子的吸收; 提高胆固醇氧化酶的活力,促进胆固醇的氧化分解 可抑制低密度脂蛋白的氧化修饰;
四、脂溶性维生素
(一)维生素A及维生素A元
1.维生素A的来源:动物肝脏,鱼肝中最多; 2.维生素A的结构:含有β -白芷酮环的不饱和一元醇, 有VA1和VA2两种。 3.维生素A元:本身不具有维生素活性,但在体内能转变 为维生素的物质;如β -胡萝卜素。 4.维生素A的性质 5.维生素A的生理功能:
促进凝血酶原的合成;
增强肌组织的弹性; 对胆管痉挛、胃痉挛、肠痉挛等引起的绞痛有明显的 效果;
四、脂溶性维生素
(四)维生素E
1.维生素E的结构:
又称抗不育维生素,生育酚,是酚类化合物。
2.维生素E的性质:
淡黄色油状物, 不溶于水,不易被酸碱破坏,易氧化;
VE主要存在于植物组织中,尤其种子的胚芽中含量多;
CH3C~SCoA ‖ O
三、水溶性维生素与辅酶
(五)维生素B6与磷酸吡哆素
1.维生素B6即吡哆素是吡哆的衍生物,有:
吡哆醇(pyridoxine),吡哆醛(pyridoxal)和吡哆胺(pyridoxamine)
2.性质: 无色晶体,对光、碱性条件敏感,遇高温易被破坏;在酸
性条件下稳定;
3. 功能: Vit B6的衍生物:磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶,氨基酸 脱羧酶,半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。
辅酶A(CoA)
3-磷酸腺苷-5-焦磷酸泛酸--巯基乙胺。
三、水溶性维生素与辅酶
辅酶A(CoA)
辅酶A是酰基转移酶的辅酶; CoA中的巯基可与酰基以高能硫酯键结合,在糖、 脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用; CoASH——乙酰辅酶A,脂酰辅酶A 作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基,参与脂肪酸合成 代谢; 辅酶A对厌食,疲劳等症状有明显的改善效果;
2.性质:
深红色结晶;在水溶液中稳定,熔点较高;在中性
溶液中耐热,在强酸强碱下分解。
Vit B12的分子结构
三、水溶性维生素与辅酶
3.功能:
VB12以辅酶的形式参加一碳基团的代谢;
5'-脱氧腺苷钴胺素是体内的主要形式,它可参与构成多种 变位酶的辅酶(如甲基丙二酰单酰辅酶A变位酶); 甲基钴胺素是甲基转移酶的辅酶,与胆碱等合成有关。
1.又称抗脚气病因子,抗神经炎因子,硫胺素等.
2.性质:
白色针状结晶,熔点高;在酸、中性条件下稳定.
3.功能: 硫胺素的衍生物TPP是一个重要的辅酶;
由维生素衍生的辅酶或辅基:
TPP:
焦磷酸硫胺素,由硫胺素(thiamine, Vit B1)
焦磷酸化而生成。
TPP的分子结构
三、水溶性维生素与辅酶
Vit B12,泛酸,生物素,叶酸 C族维生素: Vit C
三、水溶性维生素与辅酶
辅酶与辅基的主要生理功用: ⑴ 运载氢原子或电子,参与氧化还原反应。 ⑵ 运载反应基团,如酰基、氨基、烷基、羧 基及一碳单位等,参与基团转移。
三、水溶性维生素与辅酶
(一)维生素B1(VB1)和焦磷酸硫胺素(TPP)
磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺的分子结构
三、水溶性维生素与辅酶
(六)维生素B7,VH,生物素
1.维生素B7又称为生物素,是由一个噻吩环和一分子尿素 结合而成,侧链有一个戊酸,有,两种异构体。
2.性质:无色针状晶体,微溶于水;对热、酸、碱均很稳 定,但易被氧化剂破坏;
三、水溶性维生素与辅酶
3.功能:
小 结
维生素的结构、性质和功能,特别注意与辅 酶的关系; 了解各种维生素在代谢上的功用,为代谢的 学习奠定基础;
辅酶或辅基在酶催化中的作用
3. NAD+和NADP+: 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+,辅酶Ⅰ)和尼克 酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+,辅酶Ⅱ)是Vit PP的衍生物。
由尼克酰胺参与构成的两种辅酶均有
1)氧化型(NAD+,NADP+)和 2)还原型(NADH+H+,NADPH+H+) 3)它们作为脱氢酶的辅酶,在酶促反应中起递氢体 的作用,为单递氢体。
2.维生素D的性质:
无色结晶体,酸性条件下不易被破坏;
3.维生素D的功能: 主要功能是调节钙、磷代谢;
四、脂溶性维生素
(三)维生素K
维生素K又称为凝血维生素. 是2-甲基-1,4-萘醌的衍生物; 天然维生素K有VK1和VK2两种,差异仅在侧链上;
1.维生素的结构:
2.维生素K的功能:
3.维生素E的功能:
与动物生殖机能有关; 抗氧化作用; 抗衰老,增强免疫力;
四、脂溶性维生素
(五)硫辛酸
1.结构 硫辛酸是一个含硫的八碳酸,为6,8-二硫辛酸; 2.功能
硫辛酸是α -酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一; 起递氢和转移酰基的作用,与TPP起协同作用; 抗脂肪肝和降低胆固醇; 还原型硫辛酸对含巯基酶有保护作用;质; 是维持一切上皮组织健全所必需的物质; 维生素A的抗氧化作用;
四、脂溶性维生素
(二)维生素D及维生素D元
维生素D又称为抗佝偻病维生素.
1.维生素D的结构: 固醇类衍生物,有VD2和VD3两种;
7-脱氢胆固醇是VD3 (胆钙化醇)的维生素元;
麦角固醇是VD2 (麦角钙化醇)的维生素元;
维生素的生理功能——调节酶活性及代谢活性;
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素的重 要性就在于它们是体内一些重要的代谢酶的辅酶 或辅基的组成成分。
3、各种生物对维生素的需要情况不同;
二、维生素的命名与分类
(一)维生素的命名
1.习惯命名:
采用拉丁字母A,B,C,D……命名, 中文名称则相应采用甲,乙,丙,丁……;
2.性质:
浅黄色结晶;微溶于水,不溶于有机溶剂;见光易 失去生理活性。
三、水溶性维生素与辅酶
3.功能:
叶酸在体内主要以四氢叶酸的形式存在;
四氢叶酸即辅酶F,CoF, THFA,FH4;
FH4充当一碳单位转移酶系统中的辅酶,其N5和
N10原子与一碳单位基团结合,与嘌呤和嘧啶合成有关
四氢叶酸的分子结构
TPP:
Mg2+
硫胺素+ATP
硫氨素激酶
焦磷酸硫胺素(TPP)+AMP
(1)作为脱羧酶的辅酶——参与-酮酸的氧化脱羧; (2)作为转酮醇酶的辅酶——参与磷酸戊糖途径;
脚气病主要表现为感觉神经,运动神经均受影 响的周围神经炎;
三、水溶性维生素与辅酶
(二)维生素B2(VB2)和 FMN,FAD 1.又称为核黄素,是6,7-二甲基异咯嗪和核糖醇
2-氨基-4-羟基-6-甲基5,6,7,8-四氢蝶呤啶
H N
8 7
对氨基苯甲酸
谷氨酸
N H2N N
3 1
O
HO
N H
5
CH CH2 NH 9 10 6
C
NH CH (CH2)2 COOH HOOC
5, 6, 7, 8-四氢叶酸
三、水溶性维生素与辅酶
(八)维生素B12和B12辅酶
1.维生素B12又称为钴胺素,分子结构复杂,含有钴,通 常指含有一个氰基且与一个Co相连的氰钴胺素
结合而成的化合物.
2.性质:
橘黄色针状结晶,水溶液呈黄绿色荧光;熔点高;
在酸性条件下稳定,碱性条件和光不稳定.
3.功能: 参与FMN 和FAD的组成;
FMN和FAD的分子结构
三、水溶性维生素与辅酶
(二)维生素B2(VB2)和 FMN,FAD
核黄素(riboflavin, VitB2)的衍生物 1)与磷酸结合成磷酸核黄素,即黄素单核甘酸FMN; 黄素单核苷酸(flavin mononucleotide, FMN)
(三)维生素PP与NAD(辅酶Ⅰ)、NADP(辅酶Ⅱ)
1.维生素B5, 抗赖皮病维生素;是吡啶的衍生物,有两种:
(1)烟酸(尼克酸) (2)烟酰胺(尼克酰胺)
2.功能:
可防止赖皮病,缺乏导致对称性皮炎; 维持神经系统的正常功能; 构成脱氢酶的辅酶NAD(烟酰胺腺嘌呤二核甘酸) NADP(烟酰胺腺嘌呤二核甘酸磷酸)
NAD+和NADP+的分子结构
+ H+
三、水溶性维生素与辅酶
(四)泛酸(维生素B3)与辅酶A
1.泛酸(pantothenic acid)又名遍多酸,由α ,γ -二羟基β ,β -二甲基丁酸和β -丙氨酸脱水缩合而成.
2.性质:
黄色油状物;在中性条件下稳定;
3.功能:
在体内和3’-磷酸-AMP缩合形成辅酶A;
2.根据生物学作用命名:
如VB1,也称为抗神经炎维生素.
3.根据其化学结构命名:
如VB1,也称为硫胺素.