生物化学全套课件
生物化学(共45张PPT)
（四）、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、 昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多 糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多 糖、人参多糖、地衣多糖
和有机溶剂，分子量从几十～几百万。浓碱处理 可是其部分或全部脱掉乙酰基而成为几丁质（ chitosan）,该产品可溶于烯酸。
3、用途
药物辅料：人造皮肤、手术缝合线（不用拆线）
络合回收金属离子（贵重金属离子）
降血脂、消炎、杀菌剂（伤口愈合剂）
食品添加剂（保鲜剂）
同样具有保湿作用、也大量用于化妆品中。
糖类的生物活性及药理作用
三、纤维素
CH2OH
O
CH2OH O
O OH
O OH
OH
OH
α -1,4
OH
OH
O
O CH2OH β -1,4
CH2OH O
OH
OH
淀粉
纤维素
2、纤维素的生物学功能 （1）作为植物、动物或细菌细胞的外壁支撑和保护的
物质，促使细胞保持足够的扩张韧性和刚性。
（2）作为生物圈中维持自然界能量和营养物质稳恒的贮 藏物质。
2、直链淀粉
(1)占天然淀粉量的20％～30％，药物辅料 中的可溶性淀粉（冲剂中一般用）就是这 一种。
（2）MW在50,000左右。
（3）结构：以 代表淀粉， 代表二个D －葡萄糖残基通过α－1,4糖苷键连接，则 直链淀粉的结构为：
3、支链淀粉
（1）占天然淀粉量的70％～80％。 （2）MW＝1百万左右. （3）结构：主链与直链淀粉一样，以通过α－1,4糖苷键
（2）贮能多糖：在体内作为贮能形式存在， 如淀粉和糖原，在需要是可通过生物体内酶 系统的作用，分解释放出单糖以供应能量。
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COOH
COO+H N—C —H 3 α
H2N—Cα—H R
不带电形式
R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则：
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
亚氨基酸 氨基酸中含有的不是氨基而是 亚氨基，称之为亚氨基酸,比 如脯氨酸
（二）氨基酸的分类
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
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牛胰岛素的化学结构
核糖核酸酶的一级结构
肽键的形成
肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。
二肽；
多肽；
寡肽；
（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard am9种氨基酸具有一 级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳 原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子 和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（α-亚氨 基酸）
非极性疏水性氨基酸 丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮 氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe） 、色氨 酸（Trp）、蛋氨酸（Met） 非电离极性氨基酸 1）甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸 （Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 带负电【酸性】 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 带正电【碱性】 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
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第一节 核酸的分子组成 第二节 核酸的分子结构 第三节 核酸的理化性质
第一节 核酸的分子组成 一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等，其中磷的 含量较恒定，大约占9%－10%因此，可利用这一元素组成 特点，通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节 核酸的分子组成 二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第三节 核酸的理化性质 一、紫外吸收性质
核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构，能强烈吸收紫外光，且在 260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内 核酸常与蛋白质结合存在，蛋白质的最大吸收峰在280 nm处，因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度，DNA纯品比值为1.8 ，RNA纯品 比值为2.O。
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节 核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节 核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成 三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构 三、蛋白质的结构与功能的关系
➢ (一)蛋白质 一级结构与功能 的关系
第二节 蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质空间结构和功能的关系
第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点
第三节 蛋白质的理化性质
第三节 蛋白质的理化性质 二、蛋白质的胶体性质
ห้องสมุดไป่ตู้
第三节 蛋白质的理化性质
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质 第四节 蛋白质的分类
生物化学教学课件ppt
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
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第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量×6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α(Leu : L 支链aa)—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOHCOOH H 2N — C —H H —C —NH 2R L —α D —αaa 的分类方法： （一）氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类： 第一类 脂肪族aa ：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa 中共九种：H — CH — COOH CH 2— CH — COO － CH 2— CH — COO － NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH 3— CH — COO －CH 3— CH — CH — COO －CH 3— CH — CH — COO － NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO －CH 3— CH — CH 2— CH — كOُ－ NH +3CH 3 NH +3CH 3— CH 2—CH — CH — COO － CH 3 NH +3(Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asp:D) (Glu:E)O O(Met :M )H 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2— CH — COO —NH +3NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N +— CH 2（CH 2）3— CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH —COO —NH 3+ NH 2+ NH 3+（Lys:K ）(Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2— CH — COO — HO —— CH 2— CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y)第三类 杂环aa ：HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO—…HN + NH NH +3 NH +3CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成-2-羧酸2(Pro:P)分类二 按侧链R 基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为： 非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
生物化学ppt课件
05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值，可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点，是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定，包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现，主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素，包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化，遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ，如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程，改 良作物品种，提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用，如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过共价键连 接，具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构，这些结 构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能，如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成，包括脱氧核糖核 酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA携带遗传信息，RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
生物化学课件完整版极其详细
生物化学课件完整版极其详细Revised by BLUE on the afternoon of December 12,2020.第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量×（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOH COOHH2N — C —H H —C —NH2R R L—α D —αaa的分类方法：（一）氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类：第一类脂肪族aa：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa中共九种：H — CH — COOH CH2— CH — COO－ CH2— CH — COO－NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3— CH — COO－ CH3— CH — CH— COO－ CH3— CH — CH — COO－NH+3OH NH+3CH3NH+3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa) O(Leu: L 支链aa) CH 3 — S — CH 2 — CH 2 — CH — C?O － CH 3 — CH — CH 2 — CH — O －NH +3 CH 3 NH +3CH 3 — CH 2 — CH — CH — COO － CH 3 NH +3 (Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2 — CH — COO ——OOC — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3 (Asp:D) (Glu:E)O OH 2N — C — CH 2 — CH — COO — H 2N — C — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N + — CH 2（CH 2）3 — CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH — COO—NH 3+ NH 2+ NH 3+ （Lys:K ） (Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2 — CH — COO —HO — — CH 2 — CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y) 第三类 杂环aa ：HC C —CH 2 —CH —COO —………— CH 2 — CH — COO —…HN + NH NH +3 N NH +3 CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成NH +3 NH +3 (Met:M)—COO—四氢吡咯-2-羧酸NH2+(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为：非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
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（一）蛋白质的一级结构（化学结构）
一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨 基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是 由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共 价键（covalent bonds）主要指肽键（peptide bond）和二 硫键（disulfide bond）
平行
N
N
C
C
R
R
R
反平行
C
N
β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。
β折叠和β转角
（3）β-转角（β-turn）
为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成 发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四 个氨基酸的氨基氢上。 O R
1CH—C N — C R CH 2 O H N—H O=C 3CH O H R N C—4CH—N H R
生物化学
生物化学课件
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构
提要
蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质的性质
蛋白质的分类
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸 按一定的序列通过酰胺键（肽键） 缩合而成的，具有较稳定的构象 并具有一定生物功能的大分子。
一、蛋白质的生物学意义
非极性R基团氨基酸
不带电荷极性R基团氨基酸
带电荷R基团氨基酸
第二节、 蛋白质的结构
蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质 中，多肽链折叠形成特殊的形状（构象）（conformation）。 在结构中，这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。 蛋白质有四种结构层次：一级结构（primary），二级结构 （secondary），三级结构（tertiary）和四级结构（quaternary） （不总是有）。
COOH
COO+H N—C —H 3 α
H2N—Cα—H R
不带电形式
R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则：
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
亚氨基酸 氨基酸中含有的不是氨基而是 亚氨基，称之为亚氨基酸,比 如脯氨酸
（二）氨基酸的分类
1. 生物体的组成成分 2. 酶 3. 运输 4. 运动 5. 抗体 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
二、蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、 N（15~18%）、 S（0~4%）、…
N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl） 定氮法的理论基础
非极性疏水性氨基酸 丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮 氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe） 、色氨 酸（Trp）、蛋氨酸（Met） 非电离极性氨基酸 1）甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸 （Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 带负电【酸性】 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 带正电【碱性】 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard amino acids)组成。
（一）氨基酸的结构通式：19种氨基酸具有一 级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳 原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子 和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（α-亚氨 基酸）
β-转角经常出 现在连接反平 行β-折叠片的 端头。
（4）自由回转
没有一定规律的松散肽链结构。酶的活性部位。
2. 超二级结构和结构域
超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相 互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合 体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象 层次。
——蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽 链的走向。
1. 蛋白质的二级结构
——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式 （1）α-螺旋（α-helix） Pauling和Corey于1965年提出。 结构要点：
1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每 个残基沿轴旋转100°。 2）每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢 形成氢键（hydrogen bond），氢键的走向平行于螺旋轴， 所有肽键都能参与链内氢键的形成。 O H H 3.613 (ns) —C—(NH—C—CO)3 N—
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
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牛胰岛素的化学结构
核糖核酸酶的一级结构
肽键的形成
肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。
二肽；
多肽；
寡肽；
（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）
A链
1 5
—S————S—— 6 7 S S 5 7 10 15 10 11 15 20 S S 19 20 21
HGly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-AsnOH
B链
1
HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His- Leu-Val- Glu- Ala- Leu- Tyr –Leu -Val-Cys-GlyRຫໍສະໝຸດ α-螺旋的四种不同的表示形式
（2）β-折叠结构（β-pleated sheet）
是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链 上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面 性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。 R Cα Cα Cα R Cα Cα R Cα N C
凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化 剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在 碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收，再 以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒 定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。