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医用生物化学课件

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目录
• 生物化学基础 • 医用生物化学应用 • 实验室技术与方法 • 常见医用生物化学案例分析 • 前沿进展与未来趋势
01 生物化学基础
生物大分子结构与功能
01
02
03
蛋白质结构与功能
阐述蛋白质的四级结构、 理化性质以及蛋白质在生 命活动中的重要作用。
核酸结构与功能
医学与生物化学的紧密结合将推动精准医疗和个性化治疗的发展。
多学科交叉融合
医学、生物化学、物理学、数学等多学科的交叉融合将为解决医用 生物化学领域的难题提供新思路和新方法。
产学研一体化发展
通过产学研一体化发展,可促进医用生物化学领域的技术转化和产 业化进程,造福更多患者。
THANKS FOR WATCHING
介绍药物作用机制的研究方法,如细胞实验、动物实验、临床试验等,以及这些方法在药 物研发中的应用。
药物设计与作用机制研究案例
通过具体案例,如抗癌药物、抗病毒药物等,说明药物设计与作用机制研究在药物研发中 的应用价值。
营养与健康关系探讨
1 2 3
营养素的生理功能与需要量
阐述各种营养素的生理功能及其在人体内的代谢 过程,以及不同人群对营养素的需要量。
量。
核磁共振法
利用核磁共振现象,研究物质分 子结构中的氢原子、碳原子等核 的自旋和磁矩,进而推断出分子
的结构信息。
X射线晶体学
通过X射线照射晶体样品,获得 晶体的衍射图谱,从而解析出晶
体中分子的三维结构。
功能研究方法
酶活性测定
通过测定酶催化底物反应的速率和程度,研究酶的活性、催化机 制和动力学参数等。
组学技术能够从基因、蛋白质、代谢物等多个维度解析生命现象, 为精准医疗提供全面信息。

生物化学(安医)全套PPT课件

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下公式推算出蛋白质的大致含量:
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种,但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys(K)
9.74
精氨酸 Arg (R) 10.76
组氨酸 His (H) 7.59
另外:
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如:脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母,意思是‚头等 重要的,原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清(清蛋白)的研究 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分

半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2

临床生物化学检验基本知识 ppt课件

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第二章 临床生物化学检验基本知识
全国高等医药院校医学检验专业规划教材 临床生物化学检验 (第二版)
第二章 临床生物化学检验基本知识
全国高等医药院校医学检验专业规划教材 临床生物化学检验 (第二版)
第二章 临床生物化学检验基本知识
二、检验工作流程
全国高等医药院校医学检验专业规划教材
5
临床生物化学检验 (第二版)
标准物质是一种特殊试剂,检验人员必须熟悉各种标准物质的 组成、性质、用途以及与患者标本的区别。
全国高等医药院校医学检验专业规划教材
15
临床生物化学检验 (第二版)
第二章 临床生物化学检验基本知识
(四)实验室检测系统
一般认为,完成一个检验项目的测定所涉及的 仪器、试剂、校准品、质控品、消耗品、操作程序、 质量控制程序等的组合称为检测系统。
全国高等医药院校医学检验专业规划教材
9
临床生物化学检验 (第二版)
第二章 临床生物化学检验基本知识
实验室的设施与环境必须满足工作人员健康和安 全防护的需要,应按照本实验室要求最严格的仪器建 立环境控制限,使照明、能源、水质、通风、灰尘、 电磁干扰、辐射、温度、湿度、消毒、网络、声级和 震级等完全符合检验质量要求。
p 校准 p 标识
全国高等医药院校医学检验专业规划教材
11
临床生物化学检验 (第二版)
第二章 临床生物化学检验基本知识
仪器和设备的标识
u“绿色”标识:经过校准、检定、厂家验收合格或检查功能 正常的仪器,表明该仪器设备为合格状态或正常状态。 u“黄色”标识:有部分缺陷,但不影响检测所需的某项功能, 经过校准、检定或质控仍然合格,表明该仪器设备为准用或 降级使用。 u“红色”标识:仪器设备处于维修状态或损坏、性能无法确 定或经检定/校准不合格,表明该仪器设备为停用状态。

生物化学检验ppt课件

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酶类CK-MB,α-AMY等。
底物/代谢产物类:包括TG,TC,HDL-C,LDL-C,UA, UREA,Cr,Glu,TP,Alb,T-Bil,D-Bil,NH4+,CO2 等。
无机离子类:包括Ca,P,Mg,Cl 等。
认识到了贫困户贫困的根本原因,才 能开始 对症下 药,然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视, 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
吸收曲线
波长从200nm-400nm 的电磁波,称为紫外光,波长从400nm-760nm 的电磁波,称为可见光。以波长(λ)为横坐标,以吸光度为纵坐标而绘 制出的一条曲线称为吸收曲线,在一段波长范围内,有最大吸收波长 λmax 和最小吸收波长λmin,在最大吸收波长处测定可获得最大的测 定灵敏度。
认识到了贫困户贫困的根本原因,才 能开始 对症下 药,然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视, 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
二、连续监测法
连续监测法属于动态法检测的一种,适用于酶活性测 定和代谢物检测,多有酶的参与。该法是通过适当的 仪器,连续测定酶促反应过程中某一反应产物或底物 的浓度随时间变化的情况。原理是:在酶反应的最适 条件下,用物理、化学或酶促反应的分析方法,在反 应速度恒定期(零级反应期)来连续观察和记录一定 时间内底物或产物量的变化,以单位时间酶反应初速 度计算出酶活力大小代谢物的浓度。计算方法有:1) 绝对法:酶活力(U/L)=△A×(反应液体积/样品体 积)×(1000/消光系数);2)相对法:酶活力 (U/L)=〔 △A (测定)/ △A (标准) 〕标准物的 活力或浓度。
两点终点法
两点终点法也称因定时间法,它可以用一种试剂或两 种试剂。这种方法是近年来,可加双试剂的生化分析 仪问世后,才被广泛应用。优点是可以消除样品、试 剂的颜色、浊度,以及一些干扰物对测定的干扰。原 理是:加入样品→试剂1 →读取A1 →试剂2 →读取 A2,其中要读取两次吸光度值,第一次相当于读出样 品空白的值,加入试剂2至第二次读数才是实际呈色 反应,因此A=A1-A2。比浊法也是一种终点法,不过 是一种浊度测定,而不是比色测定。比浊法可分为化 学比浊法与免疫比浊法,免疫比浊法又分为透射比浊 法和散射比浊法。免疫比浊法目前主要用于血清特种 蛋白的测定,如载脂蛋白(apoAI,apoB 等)、补体类(C3、

生物化学ppt课件

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05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值,可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点,是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定,包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现,主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素,包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化,遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ,如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程,改 良作物品种,提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用,如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成,通过共价键连 接,具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构,这些结 构决定了蛋白质的功能。

蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能,如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成,包括脱氧核糖核 酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA携带遗传信息,RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。

《大学医学生物化学课件》

《大学医学生物化学课件》
细胞信号传导途径的组成
细胞信号传导途径主要由信号分子、受体、信号转导蛋白 和效应蛋白等组成。
受体介导细胞内信号转导过程剖析
01
受体的定义和分类
受体是一类位于细胞表面或细胞内的蛋白质,能够与特定的信号分子结
合并传递信号。根据受体的位置和性质,可分为膜受体和胞内受体两大
类。
02
受体介导的信号转导过程
当信号分子与受体结合后,受体会发生构象变化并激活与之相关联的信
针对特定抗原表位设计单克隆抗体, 通过特异性结合抗原发挥治疗作用, 如用于治疗肿瘤、感染性疾病等。
激酶抑制剂
针对激酶靶点设计药物,通过抑制激 酶活性阻断信号传导通路,用于治疗 肿瘤、自身免疫性疾病等。
细胞凋亡调节剂
针对细胞凋亡相关蛋白设计药物,通 过促进或抑制细胞凋亡达到治疗目的, 如用于治疗神经退行性疾病、心血管 疾病等。
02
生物大分子结构与功能
蛋白质结构与功能
1 2
蛋白质的基本组成单位 氨基酸的种类、结构和性质
蛋白质的分子结构 一级、二级、三级和四级结构的定义和特点
3
蛋白质的功能 酶、激素、抗体、转运蛋白等的功能和作用机制
核酸结构与功能
01
02
03
04
核酸的基本组成单位: 核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构:碱 基配对、DNA的超螺旋 和拓扑异构
氮代谢及调控机制
蛋白质的消化吸收
食物中的蛋白质在消化道内被分解为氨基酸,被小肠吸收进 入血液。
氨基酸的转运和储存
血液中的氨基酸通过特定的转运蛋白转运至肝脏和肌肉等组 织储存。
氨基酸的分解代谢
在细胞内,氨基酸经过脱氨基作用分解为氨和相应的α-酮 酸。氨在肝脏中转化为尿素排出体外,α-酮酸可进一步氧 化分解供能。

《医学生物化学》PPT课件

《医学生物化学》PPT课件
葡萄糖在有氧条件下彻底氧化为水和二氧化碳,并释放大量能量的 过程,关键酶包括丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶等。
磷酸戊糖途径
葡萄糖在磷酸戊糖途径中生成磷酸核糖和NADPH,关键酶包括6磷酸葡萄糖脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶等。
糖异生过程及其生理意义
糖异生定义
非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生主要器官
酶抑制剂的分类与作用机制
02
竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂等。
酶激活剂的研究与应用
03
提高酶活性,增强生物体代谢功能;在生物工程领域的应用。
04
糖代谢与糖异生作用
糖代谢途径及关键酶介绍
糖酵解途径
葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程,关键酶包括己糖激酶、 磷酸果糖激酶等。
糖有氧氧化途径
疾病诊断
利用表观遗传学标记物进行疾病早期诊断和预后评估。
药物研发
针对表观遗传学靶点开发新的药物,提高治疗效果和降低副作用。
个性化医疗
根据患者的表观遗传学特征制定个性化治疗方案,提高治疗效果。
基因诊断技术发展现状与挑战
发展现状
基因诊断技术不断发展和完善, 包括基因突变筛查、单基因遗传 病诊断、肿瘤基因检测等。
挑战
基因诊断技术的敏感性和特异性 仍需提高,同时面临着伦理、法 律和社会等方面的挑战。
精准医疗时代下个性化治疗方案设计
基因突变与疾病关系解析
个性化药物选择
根据患者的基因型信息,选择最适合的药物进行治 疗,提高治疗效果和降低副作用。
通过分析患者的基因突变与疾病发生发展的 关系,为个性化治疗方案提供依据。
饮食调整
减少饱和脂肪酸和胆固 醇的摄入,增加不饱和 脂肪酸、膳食纤维等的

《医学生化》课件

《医学生化》课件
源自2心血管疾病的风险因素
探讨高胆固醇、高血压等因素对心血管健康的影响。
3
预防和治疗心血管疾病
了解健康饮食、体育锻炼和药物治疗等预防和治疗措施。
DNA、RNA和基因组学
1 遗传信息的携带者
研究DNA和RNA如何携带 细胞的遗传信息。
2 基因组学的重要性
探索基因组学在医学研究 和个性化医学中的应用。
3 基因表达的调控
了解基因表达的调控机制 以及它们在细胞功能中的 作用。
基因表达和蛋白质合成
研究基因表达的过程,从DNA转录为RNA,再翻译为蛋白质,揭示蛋白质合成 的机制。
探索不同类型的生化反应,了解它们的速率调控机制以及在生物体内的功能。
蛋白质、酶和代谢途径
深入研究蛋白质的结构和功能,了解酶的作用以及代谢途径中的关键步骤。
糖、脂质和核酸的结构和功能
糖的结构和功能
了解不同类型的糖分子的结构以 及它们在生物体内的功能。
脂质的结构和功能
核酸的结构和功能
探索脂质分子的结构和生理学功 能,包括细胞膜组成和能量储存。
《医学生化》PPT课件
我们的医学生化学课程将带您深入了解生化学的概念、作用以及其在医学领 域中的重要性和前景。
生化分子结构和生命起源
探索生命起源和生物分子的结构,从DNA到蛋白质,了解它们如何构建和维持生命。
生物化学基础知识
了解原子、元素和化学键等基础概念,揭示它们在生化过程中的关键作用。
生化反应类型和速率
研究DNA和RNA的结构以及它们 在遗传信息传递中的重要作用。
糖代谢和糖尿病
糖的代谢途径
探索糖在身体内被分解和利用的过程。
糖尿病的发生机制
了解糖尿病的原因以及与代谢紊乱相关的风险因素。
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医学生物化学
Medical Biochemistry
Outline

课程内容 教学安排 教师队伍 参考书 成绩评定
教学安排
生物化学课程(讲授) 学时:36 学时 开课时间: 2010年9月10日 - 2011年1月 考试时间:第 19/20 周

为什么?
• 医学生物化学课?
教师队伍
任课教师: 郑熙隆 李 董 谢志平 王利凤 王悦冰
教师队伍


办公室:2-302 实验室:2-306 23501649 lidong@ 绪论及其他章节
教师队伍
郑熙隆 教授 思源堂2-218 23509842 xlzheng@
分两部分, 1. 报告,要求按正规文章来写,应有题目, 作者,摘要,关键词,正文,图表(如需 要),参考文献等。但不要求参考文献的 具体引用。 2.陈述,要求制作课程幻灯片,选取组 内成员1人上台讲演,时间15~20分钟, 其他小组成员准备回答问题。剩余课程时 间为自由讨论时间,要求全体同学踊跃发 言提问。
• 生命科学学院:生物化学 • 医学院:医学分子遗传学
哈佛大学教学计划
“……every Harvard graduate should be broadly educated as well as trained in a particular academic specialty or concentration.”
简单回答几个问题:




你对于蛋白质几个结构级别了解多少?这些结构和蛋 白质功能的关系如何? 如何看待酶与疾病的关系? 关于糖代谢中的糖酵解和三羧酸循环,还记得多少? 中心法则的内容,和各种疾病有何关系?
每一个哈佛毕业生应该受到 广博教育并且还应在专门的学科方面得到一定的 培训.”
本课程内容




第一章:绪 论 第二章:血液的生物化学 第三章:肝的生物化学 第四章:细胞信息传导(4课时) 第五章:细胞增值调控与肿瘤的分子基础 第六章:无机物代谢 第七章:代谢调节 第八章:骨骼肌和平滑肌的化学 第九章:胰岛素功能和糖尿病 第十章:心脑血管生物化学 第十一章:感觉系统生物化学 第十二章:结缔组织的化学 第十三章:基因组学与医学 第十四章:基因诊断与基因治疗 第十五章:生物化学药物
成绩评定
• 课堂提问、讨论作业 • 期末考试
30% 70%
讨论部分?

ห้องสมุดไป่ตู้
6人一组。分组要求:自愿分组,随机抽取 顺序 33个专题题目,任选1个 每周五上课时,下午5~6节为生物化学讲课 时间,第7节为讨论时间 内容: 从疾病的发病开始,探讨此疾病的发生、发 展以及治疗过程中的生化机制。
作业
学 习
• • • • • • 授课和自学 讲解和讨论 教材/课本?参考书 参考书和参考文献 纵向学习和横向学习 师生共同学习的过程
Internet Resource
/ / / http://www.nobel.se/ 丁香园,生物谷 …………
胰岛素功能和糖尿病
Reference Book
SM Raju, Bindu Madala: Illustrated Medical Biochemistry, Jaypee Brother publishers & Anshan Ltd.,UK. 2005 Nelson DL, Cox MM:Lehninger Principles of Biochemistry,Worth Publishers,New York, 2000 Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW: Harper’s Biochemistry. (25th ed).北京:科学出版 社.2000
参考书
• 贾弘褆、屈伸,《生物化学》,供8年制及7年制临床医学专业用, 人民卫生出版社,2005年。 • 王镜岩 朱圣庚 徐长法 ,《生物化学》第三版,高等教育出版社 出版,2002年。 • 周爱儒,《生物化学》 (第5、6版),人民卫生出版社。 • 于自然,黄熙泰,李翠凤,《现代生物化学》,化学工业出版社, 2004年。 • 国外医学 临床生物化学与检验学分册,分子生物学分册,生物医 学工程分册
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