医学生物化学课件(8)
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医用生物化学课件
医用生物化学课件
contents
目录
• 生物化学基础 • 医用生物化学应用 • 实验室技术与方法 • 常见医用生物化学案例分析 • 前沿进展与未来趋势
01 生物化学基础
生物大分子结构与功能
01
02
03
蛋白质结构与功能
阐述蛋白质的四级结构、 理化性质以及蛋白质在生 命活动中的重要作用。
核酸结构与功能
医学与生物化学的紧密结合将推动精准医疗和个性化治疗的发展。
多学科交叉融合
医学、生物化学、物理学、数学等多学科的交叉融合将为解决医用 生物化学领域的难题提供新思路和新方法。
产学研一体化发展
通过产学研一体化发展，可促进医用生物化学领域的技术转化和产 业化进程，造福更多患者。
THANKS FOR WATCHING
介绍药物作用机制的研究方法，如细胞实验、动物实验、临床试验等，以及这些方法在药 物研发中的应用。
药物设计与作用机制研究案例
通过具体案例，如抗癌药物、抗病毒药物等，说明药物设计与作用机制研究在药物研发中 的应用价值。
营养与健康关系探讨
1 2 3
营养素的生理功能与需要量
阐述各种营养素的生理功能及其在人体内的代谢 过程，以及不同人群对营养素的需要量。
量。
核磁共振法
利用核磁共振现象，研究物质分 子结构中的氢原子、碳原子等核 的自旋和磁矩，进而推断出分子
的结构信息。
X射线晶体学
通过X射线照射晶体样品，获得 晶体的衍射图谱，从而解析出晶
体中分子的三维结构。
功能研究方法
酶活性测定
通过测定酶催化底物反应的速率和程度，研究酶的活性、催化机 制和动力学参数等。
组学技术能够从基因、蛋白质、代谢物等多个维度解析生命现象， 为精准医疗提供全面信息。
contents
目录
• 生物化学基础 • 医用生物化学应用 • 实验室技术与方法 • 常见医用生物化学案例分析 • 前沿进展与未来趋势
01 生物化学基础
生物大分子结构与功能
01
02
03
蛋白质结构与功能
阐述蛋白质的四级结构、 理化性质以及蛋白质在生 命活动中的重要作用。
核酸结构与功能
医学与生物化学的紧密结合将推动精准医疗和个性化治疗的发展。
多学科交叉融合
医学、生物化学、物理学、数学等多学科的交叉融合将为解决医用 生物化学领域的难题提供新思路和新方法。
产学研一体化发展
通过产学研一体化发展，可促进医用生物化学领域的技术转化和产 业化进程，造福更多患者。
THANKS FOR WATCHING
介绍药物作用机制的研究方法，如细胞实验、动物实验、临床试验等，以及这些方法在药 物研发中的应用。
药物设计与作用机制研究案例
通过具体案例，如抗癌药物、抗病毒药物等，说明药物设计与作用机制研究在药物研发中 的应用价值。
营养与健康关系探讨
1 2 3
营养素的生理功能与需要量
阐述各种营养素的生理功能及其在人体内的代谢 过程，以及不同人群对营养素的需要量。
量。
核磁共振法
利用核磁共振现象，研究物质分 子结构中的氢原子、碳原子等核 的自旋和磁矩，进而推断出分子
的结构信息。
X射线晶体学
通过X射线照射晶体样品，获得 晶体的衍射图谱，从而解析出晶
体中分子的三维结构。
功能研究方法
酶活性测定
通过测定酶催化底物反应的速率和程度，研究酶的活性、催化机 制和动力学参数等。
组学技术能够从基因、蛋白质、代谢物等多个维度解析生命现象， 为精准医疗提供全面信息。
生物化学(安医)全套PPT课件
下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸 Arg （R） 10.76
组氨酸 His （H） 7.59
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母，意思是‚头等 重要的，原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢
第八章氨基酸代谢教学要求（一）掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
2. 氨的来源和去路；氨的转运过程；丙氨酸-葡萄糖循环。
3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
（二）熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。
2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。
4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。
5. 熟悉活性甲基的形式。
（三）了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。
2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。
3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
教学内容（一）蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值（二）蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化（1）胃中的消化；（2）小肠内的消化。
2. 氨基酸的吸收（1）主要部位；（2）吸收形式；（3）吸收机制。
3. 白质的腐败作用（1）胺类的生成；（2）氨的生成；（3）其他有害物质的生成。
（三）氨基酸的一般代谢1. 概述（1）细胞蛋白质降解的两条途径；（2）氨基酸代谢库（metabolic pool）。
2. 氨基酸的脱氨基作用（1）转氨基作用；（2）氧化脱氨基作用；（3）联合脱氨基作用。
（4）非氧化脱氨基作用。
3. α-酮酸的代谢（1）经氨基化生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环氧化供能；（3）转变为糖及脂类。
（四）氨的代谢1. 体内氨的来源（1）氨基酸及胺分解产氨；（2）肠道吸收的氨；（3）肾小管分泌氨。
2. 氨的去路（1）合成尿素排出（主）；（2）与谷氨酸合成谷氨酰胺；（3）合成非必需氨基酸及含氮物；（4）经肾脏以铵盐形式排出。
3. 氨的转运（1）丙氨酸-葡萄糖循环；（2）谷氨酰胺（Gln）的运氨作用。
4. 尿素的生成（1）尿素合成的主要器官；（2）尿素合成的鸟氨酸循环；（3）鸟氨酸循环的步骤；（4）尿素合成的调节。
5. 高血氨症和氨中毒（五）个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用（1）γ-氨基丁酸；（2）组胺；（3）牛磺酸；（4）5-羟色胺；（5）多胺。
生物化学教学课件ppt
分子间作用力
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
生物化学ppt课件
05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值，可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点，是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定，包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现，主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素，包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化，遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ，如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程，改 良作物品种，提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用，如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过共价键连 接，具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构，这些结 构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能，如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成，包括脱氧核糖核 酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA携带遗传信息，RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。
《生物化学》 PPT课件
2、生物分子是分级的 (1)代谢物和大分子 无机物分子 →（同化）转变成代谢物（氨基酸、糖、核苷 酸、脂肪酸和甘油）→（通过共价）键构成大分子(蛋白质、多 糖、DNA和RNA以及脂类) →（大分子间的相互作用导致）超分 子复合物（酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架系统）（图1 －2） (2)细胞器 细胞器是生物分子等级中较高层次的一级。细胞器仅在真核 生物细胞中发现。 (3)膜 膜是细胞和细胞器的边界（但将膜归为超分子装配体或者归 为细胞器都不太适合，虽然它们具有两者共有的性质）。 (4)细胞是生命的基本单位 细胞是生命的单位，是唯一能展现生命特征（生长、代谢、 刺激应答和复制）的最小实体。细胞可分为两种类型，即真核生 物细胞和原核生物细胞。真核生物细胞具有复杂的内部结构。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形 式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换，生物高度组织化的结构 和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利 用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最 重要的富含能量的生物分子，代表着生物在化学上可利用的 能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁 衍与它们自身相同的后代。 二、生命分子 生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组 成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上，其中大 多数H和O以H2O形式出现。
Section 2
水
在生物化学中，水存在的意义是显而易见的：①几乎 所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的 形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应 物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本 身活跃地参与支撑许多化学反应，水的离子化组分(H＋和 OH－)往往作为真正的反应物参与反应。事实上，生物分子 的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H＋和OH－的 相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完 成的。⑤水的离子化产物(H＋和OH－)是蛋白质、核酸以及 膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离 子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化 状态。
《大学医学生物化学课件》
细胞信号传导途径的组成
细胞信号传导途径主要由信号分子、受体、信号转导蛋白 和效应蛋白等组成。
受体介导细胞内信号转导过程剖析
01
受体的定义和分类
受体是一类位于细胞表面或细胞内的蛋白质，能够与特定的信号分子结
合并传递信号。根据受体的位置和性质，可分为膜受体和胞内受体两大
类。
02
受体介导的信号转导过程
当信号分子与受体结合后，受体会发生构象变化并激活与之相关联的信
针对特定抗原表位设计单克隆抗体， 通过特异性结合抗原发挥治疗作用， 如用于治疗肿瘤、感染性疾病等。
激酶抑制剂
针对激酶靶点设计药物，通过抑制激 酶活性阻断信号传导通路，用于治疗 肿瘤、自身免疫性疾病等。
细胞凋亡调节剂
针对细胞凋亡相关蛋白设计药物，通 过促进或抑制细胞凋亡达到治疗目的， 如用于治疗神经退行性疾病、心血管 疾病等。
02
生物大分子结构与功能
蛋白质结构与功能
1 2
蛋白质的基本组成单位 氨基酸的种类、结构和性质
蛋白质的分子结构 一级、二级、三级和四级结构的定义和特点
3
蛋白质的功能 酶、激素、抗体、转运蛋白等的功能和作用机制
核酸结构与功能
01
02
03
04
核酸的基本组成单位： 核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构：碱 基配对、DNA的超螺旋 和拓扑异构
氮代谢及调控机制
蛋白质的消化吸收
食物中的蛋白质在消化道内被分解为氨基酸，被小肠吸收进 入血液。
氨基酸的转运和储存
血液中的氨基酸通过特定的转运蛋白转运至肝脏和肌肉等组 织储存。
氨基酸的分解代谢
在细胞内，氨基酸经过脱氨基作用分解为氨和相应的α-酮 酸。氨在肝脏中转化为尿素排出体外，α-酮酸可进一步氧 化分解供能。
细胞信号传导途径主要由信号分子、受体、信号转导蛋白 和效应蛋白等组成。
受体介导细胞内信号转导过程剖析
01
受体的定义和分类
受体是一类位于细胞表面或细胞内的蛋白质，能够与特定的信号分子结
合并传递信号。根据受体的位置和性质，可分为膜受体和胞内受体两大
类。
02
受体介导的信号转导过程
当信号分子与受体结合后，受体会发生构象变化并激活与之相关联的信
针对特定抗原表位设计单克隆抗体， 通过特异性结合抗原发挥治疗作用， 如用于治疗肿瘤、感染性疾病等。
激酶抑制剂
针对激酶靶点设计药物，通过抑制激 酶活性阻断信号传导通路，用于治疗 肿瘤、自身免疫性疾病等。
细胞凋亡调节剂
针对细胞凋亡相关蛋白设计药物，通 过促进或抑制细胞凋亡达到治疗目的， 如用于治疗神经退行性疾病、心血管 疾病等。
02
生物大分子结构与功能
蛋白质结构与功能
1 2
蛋白质的基本组成单位 氨基酸的种类、结构和性质
蛋白质的分子结构 一级、二级、三级和四级结构的定义和特点
3
蛋白质的功能 酶、激素、抗体、转运蛋白等的功能和作用机制
核酸结构与功能
01
02
03
04
核酸的基本组成单位： 核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构：碱 基配对、DNA的超螺旋 和拓扑异构
氮代谢及调控机制
蛋白质的消化吸收
食物中的蛋白质在消化道内被分解为氨基酸，被小肠吸收进 入血液。
氨基酸的转运和储存
血液中的氨基酸通过特定的转运蛋白转运至肝脏和肌肉等组 织储存。
氨基酸的分解代谢
在细胞内，氨基酸经过脱氨基作用分解为氨和相应的α-酮 酸。氨在肝脏中转化为尿素排出体外，α-酮酸可进一步氧 化分解供能。
《医学生物化学》PPT课件
葡萄糖在有氧条件下彻底氧化为水和二氧化碳，并释放大量能量的 过程，关键酶包括丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶等。
磷酸戊糖途径
葡萄糖在磷酸戊糖途径中生成磷酸核糖和NADPH，关键酶包括6磷酸葡萄糖脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶等。
糖异生过程及其生理意义
糖异生定义
非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生主要器官
酶抑制剂的分类与作用机制
02
竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂等。
酶激活剂的研究与应用
03
提高酶活性，增强生物体代谢功能；在生物工程领域的应用。
04
糖代谢与糖异生作用
糖代谢途径及关键酶介绍
糖酵解途径
葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程，关键酶包括己糖激酶、 磷酸果糖激酶等。
糖有氧氧化途径
疾病诊断
利用表观遗传学标记物进行疾病早期诊断和预后评估。
药物研发
针对表观遗传学靶点开发新的药物，提高治疗效果和降低副作用。
个性化医疗
根据患者的表观遗传学特征制定个性化治疗方案，提高治疗效果。
基因诊断技术发展现状与挑战
发展现状
基因诊断技术不断发展和完善， 包括基因突变筛查、单基因遗传 病诊断、肿瘤基因检测等。
挑战
基因诊断技术的敏感性和特异性 仍需提高，同时面临着伦理、法 律和社会等方面的挑战。
精准医疗时代下个性化治疗方案设计
基因突变与疾病关系解析
个性化药物选择
根据患者的基因型信息，选择最适合的药物进行治 疗，提高治疗效果和降低副作用。
通过分析患者的基因突变与疾病发生发展的 关系，为个性化治疗方案提供依据。
饮食调整
减少饱和脂肪酸和胆固 醇的摄入，增加不饱和 脂肪酸、膳食纤维等的
磷酸戊糖途径
葡萄糖在磷酸戊糖途径中生成磷酸核糖和NADPH，关键酶包括6磷酸葡萄糖脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶等。
糖异生过程及其生理意义
糖异生定义
非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生主要器官
酶抑制剂的分类与作用机制
02
竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂等。
酶激活剂的研究与应用
03
提高酶活性，增强生物体代谢功能；在生物工程领域的应用。
04
糖代谢与糖异生作用
糖代谢途径及关键酶介绍
糖酵解途径
葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程，关键酶包括己糖激酶、 磷酸果糖激酶等。
糖有氧氧化途径
疾病诊断
利用表观遗传学标记物进行疾病早期诊断和预后评估。
药物研发
针对表观遗传学靶点开发新的药物，提高治疗效果和降低副作用。
个性化医疗
根据患者的表观遗传学特征制定个性化治疗方案，提高治疗效果。
基因诊断技术发展现状与挑战
发展现状
基因诊断技术不断发展和完善， 包括基因突变筛查、单基因遗传 病诊断、肿瘤基因检测等。
挑战
基因诊断技术的敏感性和特异性 仍需提高，同时面临着伦理、法 律和社会等方面的挑战。
精准医疗时代下个性化治疗方案设计
基因突变与疾病关系解析
个性化药物选择
根据患者的基因型信息，选择最适合的药物进行治 疗，提高治疗效果和降低副作用。
通过分析患者的基因突变与疾病发生发展的 关系，为个性化治疗方案提供依据。
饮食调整
减少饱和脂肪酸和胆固 醇的摄入，增加不饱和 脂肪酸、膳食纤维等的
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酶的化学本质就是蛋白质。 ❖ 单纯酶（simple enzyme）：仅由氨基酸残基构成的酶 ，
如脲酶，淀粉酶，脂酶。 ❖ 结合酶（conjugated enzyme）：
酶蛋白（apoenzyme）+辅助因子（cofactor）。辅助因 子是金属离子或小分子有机化合物。
❖ 辅酶（coenzyme）非共价键与酶蛋白疏松结合,可用透析、 超滤分离
• 1926年，美国生化学家Sumner第一次从刀 豆分离到脲酶结晶，提出酶是蛋白质.
• 1978年，Altman提出RNA有催化功能.
• 1982年，Cech证实RNA有催化功能.
医学ppt
2
酶（enzyme）是由活细胞合成的，对其特 异底物（substrate）起高效催化作用的 蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最 主要的催化剂。
➢水溶性维生素：VB1、VB2、Vpp、VB6、VC、 VB12、泛酸、叶酸、肌醇 ➢脂溶性维生素：VA、VD、VE、VK
医学ppt
10
维生素 V B1 V B2
学名 硫胺素 核黄素
辅酶形式 TPP FM N 、 FA D
作
用
α -酮 酸 脱 氢 酶 的 辅 酶
脱 氢 酶 的 辅 酶 ,传 递 氢 原 子 .
多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成 由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的 酶。
医学ppt
12
第二节 酶促反应的特点和机制
一、酶促反应的特点
1、酶促反应具有极高的催化效率
酶促反应速度比非催化反应高108~1020倍，比一般催 化反应高107~1013。
A+B
A B C+D
初态
过渡态 终态
从初态转化为过渡态需要能量，即为活化能 （Energy of activation，EACT），活化能越大，中 间产物越难形成，反应越难进行。
❖ Fe、Cu及Mo等金属离子可以通过氧化还原而
传递电子完成多种物质的氧化还原。如铁卟 啉是很多血红素蛋白的辅基。
F2e+
3+ Fe
C+u
C2u+
医学ppt
9
2、小分子有机化合物：
❖小分子有机化合物主要参与酶的催化过程，在 反应中传递电子、质子或一些基团，多为维生素。
❖维生素：维持细胞正常功能所必需，但需要量 很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一 类有机化合物。
降低活化能、升高温度可以加速化学反应。酶的催
化作用有赖于降低反应的活化能。活化能稍有降低，
速度会显著增大。 医学ppt
13
自
活化能阈
由
能 非催化反
应活化能
初态
催化反应活化能
自由能变化
终态
活化能
活化过程
分
子
Eact-2
数
有效碰撞百分数=e-Eact/RT
Eact-1
0
分子的动能
活化能与有效碰撞
医学ppt
能：在一定温度下1摩尔底物全部进入活化态所需
要的自由能（kJ/mol）。
催化剂能瞬时地与反应物结合成过渡态，因而
降低了反应所需的活化能。
医学ppt
4
医学ppt
5
化学反应速率依赖三个因素：碰撞频率、能量因素、概率因素
+ R 1C H C O N H C H R 2+ H 2 O
N H 2
C O O H
V pp 尼 克 酸 N A D +、 N A D P+ 不 需 氧 脱 氢 酶 的 辅 酶
V B6 吡 哆 醛 磷 酸 吡 哆 醛 泛 酸 遍 多 酸 COA
转氨酶的辅酶 酰基载体
叶酸
四氢叶酸
一碳单位的载体
生物素
羧化酶的辅酶
硫辛酸
传递氢
V B12 钴 胺 素 甲 基 钴 胺 素
转甲基酶的辅酶
医学ppt
❖金属激活酶（metal activated enzyme）：金属 离子与酶结合疏松，但需金属离子活化，故金 属实际上是酶的激活剂。如激酶需Mg和Mn。
❖ 有的酶类兼含有机辅基和金属。如琥珀酸脱氢 酶含黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)和Fe。
医学ppt
8
❖ 金属离子能与酶、底物形成各种形式的三元络 合物，保证了酶与底物的正确定向结合，而且 还可作为催化基团。
14
2、酶促反应有高度的特异性或专一性 （specificity）
一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。
❖底物专一性
1、结构专一性： （1）绝对专一性：只作用于一个底物。与底物结构类似
核酶（ribozyme）是具有高效、特异催化 作用的核酸，主要作用参与RNA的剪接。
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3
第一节 酶的分子结构与功能
催化反应的原理
一个化学反应体系中的各个分子所含的能量高
低不同，只有那些具有较高能量、处于活化态的活
化分子才能在分子碰撞中发生化学反应。反应物中
活化分子越多，反应速度越快。
活化分子比一般分子高出一定的能量称为活化
N H 2 R 1C H C O O H R 2
N H 2 C H C O O H
A+B
初态
A B C+D
过渡态 终态
从初态转化为过渡态需要能量，即为活化能（Energy of activation，EACT），形成过渡态所需的活化能越大，中间产 物越难形成，反应越难进行。
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6
一、 酶的分子组成
第二章 酶
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节
酶的分子结构与功能 酶促反应的特点和机制 酶促反应动力学 酶的调节 多酶体系 酶的分类与命名 酶与医学的关系
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1
酶的研究历史
• 1878年，Kuhne提出Enzyme.
• 1897年，德国科学家Hans Buchner和 Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵 母提取液实现了发酵.
❖ 辅基（prosthetic group）：共价键与酶蛋白牢固结合， 不易分离。
金属离子多为酶的辅基，小分子有机化合物有的属辅酶， 有的属辅基。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全
酶有催化作用。
Hale Waihona Puke 医学ppt71、金属离子的作用:
❖ 金属酶（metalloenzyme）：金属离子与酶蛋 白结合紧密，成为酶结构中不可缺少的组成成 分。如碳酸酐酶含Zn；谷胱甘肽过氧化物酶含 硒；碱性磷酸酶含Zn，羧肽酶A含Zn。
11
酶的种类：
❖单体酶（monomeric enzyme）：只有一条多
肽链构成的酶。
❖寡聚酶（oligomeric enzyme）：由多个相同
或不同亚基以非共价键连接的酶。
❖多酶体系（multienzyme system）：细胞内存
在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的 多酶复合物。
❖多功能酶（multifunctional enzyme）：一些
如脲酶，淀粉酶，脂酶。 ❖ 结合酶（conjugated enzyme）：
酶蛋白（apoenzyme）+辅助因子（cofactor）。辅助因 子是金属离子或小分子有机化合物。
❖ 辅酶（coenzyme）非共价键与酶蛋白疏松结合,可用透析、 超滤分离
• 1926年，美国生化学家Sumner第一次从刀 豆分离到脲酶结晶，提出酶是蛋白质.
• 1978年，Altman提出RNA有催化功能.
• 1982年，Cech证实RNA有催化功能.
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2
酶（enzyme）是由活细胞合成的，对其特 异底物（substrate）起高效催化作用的 蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最 主要的催化剂。
➢水溶性维生素：VB1、VB2、Vpp、VB6、VC、 VB12、泛酸、叶酸、肌醇 ➢脂溶性维生素：VA、VD、VE、VK
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维生素 V B1 V B2
学名 硫胺素 核黄素
辅酶形式 TPP FM N 、 FA D
作
用
α -酮 酸 脱 氢 酶 的 辅 酶
脱 氢 酶 的 辅 酶 ,传 递 氢 原 子 .
多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成 由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的 酶。
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第二节 酶促反应的特点和机制
一、酶促反应的特点
1、酶促反应具有极高的催化效率
酶促反应速度比非催化反应高108~1020倍，比一般催 化反应高107~1013。
A+B
A B C+D
初态
过渡态 终态
从初态转化为过渡态需要能量，即为活化能 （Energy of activation，EACT），活化能越大，中 间产物越难形成，反应越难进行。
❖ Fe、Cu及Mo等金属离子可以通过氧化还原而
传递电子完成多种物质的氧化还原。如铁卟 啉是很多血红素蛋白的辅基。
F2e+
3+ Fe
C+u
C2u+
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9
2、小分子有机化合物：
❖小分子有机化合物主要参与酶的催化过程，在 反应中传递电子、质子或一些基团，多为维生素。
❖维生素：维持细胞正常功能所必需，但需要量 很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一 类有机化合物。
降低活化能、升高温度可以加速化学反应。酶的催
化作用有赖于降低反应的活化能。活化能稍有降低，
速度会显著增大。 医学ppt
13
自
活化能阈
由
能 非催化反
应活化能
初态
催化反应活化能
自由能变化
终态
活化能
活化过程
分
子
Eact-2
数
有效碰撞百分数=e-Eact/RT
Eact-1
0
分子的动能
活化能与有效碰撞
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能：在一定温度下1摩尔底物全部进入活化态所需
要的自由能（kJ/mol）。
催化剂能瞬时地与反应物结合成过渡态，因而
降低了反应所需的活化能。
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4
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5
化学反应速率依赖三个因素：碰撞频率、能量因素、概率因素
+ R 1C H C O N H C H R 2+ H 2 O
N H 2
C O O H
V pp 尼 克 酸 N A D +、 N A D P+ 不 需 氧 脱 氢 酶 的 辅 酶
V B6 吡 哆 醛 磷 酸 吡 哆 醛 泛 酸 遍 多 酸 COA
转氨酶的辅酶 酰基载体
叶酸
四氢叶酸
一碳单位的载体
生物素
羧化酶的辅酶
硫辛酸
传递氢
V B12 钴 胺 素 甲 基 钴 胺 素
转甲基酶的辅酶
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❖金属激活酶（metal activated enzyme）：金属 离子与酶结合疏松，但需金属离子活化，故金 属实际上是酶的激活剂。如激酶需Mg和Mn。
❖ 有的酶类兼含有机辅基和金属。如琥珀酸脱氢 酶含黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)和Fe。
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❖ 金属离子能与酶、底物形成各种形式的三元络 合物，保证了酶与底物的正确定向结合，而且 还可作为催化基团。
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2、酶促反应有高度的特异性或专一性 （specificity）
一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。
❖底物专一性
1、结构专一性： （1）绝对专一性：只作用于一个底物。与底物结构类似
核酶（ribozyme）是具有高效、特异催化 作用的核酸，主要作用参与RNA的剪接。
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第一节 酶的分子结构与功能
催化反应的原理
一个化学反应体系中的各个分子所含的能量高
低不同，只有那些具有较高能量、处于活化态的活
化分子才能在分子碰撞中发生化学反应。反应物中
活化分子越多，反应速度越快。
活化分子比一般分子高出一定的能量称为活化
N H 2 R 1C H C O O H R 2
N H 2 C H C O O H
A+B
初态
A B C+D
过渡态 终态
从初态转化为过渡态需要能量，即为活化能（Energy of activation，EACT），形成过渡态所需的活化能越大，中间产 物越难形成，反应越难进行。
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一、 酶的分子组成
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第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节
酶的分子结构与功能 酶促反应的特点和机制 酶促反应动力学 酶的调节 多酶体系 酶的分类与命名 酶与医学的关系
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酶的研究历史
• 1878年，Kuhne提出Enzyme.
• 1897年，德国科学家Hans Buchner和 Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵 母提取液实现了发酵.
❖ 辅基（prosthetic group）：共价键与酶蛋白牢固结合， 不易分离。
金属离子多为酶的辅基，小分子有机化合物有的属辅酶， 有的属辅基。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全
酶有催化作用。
Hale Waihona Puke 医学ppt71、金属离子的作用:
❖ 金属酶（metalloenzyme）：金属离子与酶蛋 白结合紧密，成为酶结构中不可缺少的组成成 分。如碳酸酐酶含Zn；谷胱甘肽过氧化物酶含 硒；碱性磷酸酶含Zn，羧肽酶A含Zn。
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酶的种类：
❖单体酶（monomeric enzyme）：只有一条多
肽链构成的酶。
❖寡聚酶（oligomeric enzyme）：由多个相同
或不同亚基以非共价键连接的酶。
❖多酶体系（multienzyme system）：细胞内存
在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的 多酶复合物。
❖多功能酶（multifunctional enzyme）：一些