生物化学第6章蛋白质结构及功能关系
蛋白质空间结构和功能的关系
蛋白质空间结构和功能的关系蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子，其空间结构和功能密不可分。
在生物化学领域，人们一直在探索蛋白质的空间结构和功能之间的关系，以揭示生命活动的奥秘。
本文将围绕蛋白质空间结构和功能的关系展开深入探讨。
1. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中各个氨基酸残基的空间排列方式。
蛋白质的空间结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质分子中氨基酸残基的线性排列顺序，而二级结构是由氢键所引起的局部空间构象。
三级结构是指蛋白质分子整体空间构象，而四级结构是由两个以上蛋白质链的空间排列方式决定的。
2. 蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶、激素、抗体、载体蛋白等。
其中，酶是蛋白质的一种功能，它可以促进化学反应的进行，使反应速率加快。
抗体是一种特殊的蛋白质，它可以识别和结合外来物质，从而起到免疫作用。
3. 蛋白质空间结构和功能的关系蛋白质的空间结构和功能之间密切相关。
蛋白质的空间结构决定了其功能。
酶的催化作用是由其特定的空间结构所决定的。
在生物体内，蛋白质的空间结构和功能是高度精细调控的，任何微小的变化都可能会导致蛋白质功能的丧失。
总结：蛋白质的空间结构和功能之间存在着紧密的关联，这种关系是生物体内复杂生命活动的基础。
通过对蛋白质空间结构和功能的深入研究，可以更好地理解生命的奥秘，推动生物医学等相关领域的发展。
个人观点：蛋白质空间结构和功能的研究是生物化学领域的一个重要方向，它对于认识生命活动的本质、开发新药等方面具有重要意义。
在未来，我相信随着技术的进步和研究的深入，我们将对蛋白质空间结构和功能之间的关系有更深入的理解，为人类健康事业和科学研究做出更大的贡献。
以上就是对蛋白质空间结构和功能关系的深入探讨，希望对你有所帮助。
蛋白质是生命体内重要的功能分子，其空间结构和功能密不可分。
在生物化学领域，人们一直在探索蛋白质的空间结构和功能之间的关系，以揭示生命活动的奥秘。
生物化学(第三版)第六章 蛋白质结构与功能的关系课后习题详细解答_ 复习重点
第六章蛋白质结构与功能的关系提要肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是脊椎动物中的载氧蛋白质。
肌红蛋白便于氧在肌肉中转运，并作为氧的可逆性贮库。
而血红蛋白是血液中的氧载体。
这些蛋白质含有一个结合得很紧的血红素辅基。
它是一个取代的卟啉，在其中央有一个铁原子。
亚铁（Fe2+）态的血红素能结合氧，但高铁（+3）态的不能结合氧。
红血素中的铁原子还能结合其他小分子如CO、NO等。
肌红蛋白是一个单一的多肽链，含153个残基，外形紧凑。
Mb内部几乎都是非极性残基。
多肽链中约75%是α螺旋，共分八个螺旋段。
一个亚铁血红素即位于疏水的空穴内，它可以保护铁不被氧化成高铁。
血红素铁离子直接与一个His侧链的氮原子结合。
此近侧His（H8）占据5个配位位置。
第6个配位位置是O2的结合部位。
在此附近的远侧His（E7）降低在氧结合部位上CO的结合，并抑制血红素氧化或高铁态。
氧与Mb结合是可逆的。
对单体蛋白质如Mb来说，被配体（如）O2占据的结合部位的分数是配体浓度的双曲线函数，如Mb的氧集合曲线。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
Hb A是成人中主要的血红蛋白，具有α2β2的亚基结构。
四聚体血红蛋白中出现了单体血红蛋白所不具有的新性质，Hb除运载氧外还能转运H+和CO2。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张）和R（松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的。
无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基-亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这以为着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉的释放。
相反的，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
试举例说明蛋白质结构与功能的关系
试举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生命体系中最基本的分子之一，它们在细胞内扮演着重要的角色。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
本文将从蛋白质结构、功能以及二者之间的关系三个方面进行详细阐述。
一、蛋白质结构1.1 基本概念蛋白质是由氨基酸组成的大分子聚合物，通常由20种氨基酸以不同的顺序组成。
每个氨基酸分子都有一个羧基和一个氨基，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
1.2 蛋白质层次结构蛋白质层次结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.2.1 一级结构一级结构指多肽链上氨基酸残基的线性序列。
这个序列决定了蛋白质所具有的化学性质和生物学性质。
1.2.2 二级结构二级结构指多肽链上相邻氨基酸残基之间发生的氢键作用形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
1.2.3 三级结构三级结构指多肽链上所有氨基酸残基的空间排列方式。
蛋白质的三级结构通常由一些特定的氨基酸残基之间的相互作用所决定，如疏水相互作用、电荷相互作用、氢键等。
1.2.4 四级结构四级结构指由两个或多个多肽链聚合而成的完整蛋白质分子。
这种聚合方式可以是同源聚合或异源聚合。
二、蛋白质功能2.1 基本概念蛋白质在细胞内扮演着各种不同的角色，包括催化反应、传递信息、运输分子、支持细胞结构等。
2.2 催化反应许多生物化学反应需要在生理条件下进行，这些反应通常需要一个催化剂来加速反应速率。
酶是一种具有高度专一性和高效性能催化生物化学反应的蛋白质。
2.3 传递信息许多细胞信号分子是蛋白质，例如激素、生长因子和细胞因子等。
这些蛋白质通过与细胞表面受体结合来传递信息，从而调节细胞生长、分化和代谢等过程。
2.4 运输分子许多蛋白质可以作为运输分子将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血红蛋白可以将氧气从肺部运输到组织和器官。
2.5 支持细胞结构许多蛋白质可以作为细胞骨架的组成部分，支持细胞的形态和稳定性。
蛋白质的结构和功能的关系
蛋白质结构与功能的关系摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。
天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。
由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。
关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文：1、蛋白质分子一级结构和功能的关系蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。
例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。
另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。
例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。
蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。
不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。
如催化DNA复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。
2、蛋白质分子空间结构和功能的关系蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。
不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。
如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，它们不仅参与到细胞的结构和功能中，还承担着许多生物过程的调控和催化作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，了解这种关系对于揭示生命的奥秘具有重要意义。
蛋白质的结构可以分为四级：一级结构是指由氨基酸残基的线性排列所组成的多肽链；二级结构是指多肽链中氢键的形成所导致的局部结构，如α螺旋和β折叠；三级结构是指多肽链的整体折叠方式，由各种非共价作用力如疏水作用、静电作用、范德华力等所维持；四级结构是指多肽链之间的相互作用形成的复合体，如蛋白质亚基之间的相互作用。
蛋白质的结构决定了它的功能。
一方面，蛋白质的结构决定了它的空间构型和表面特性，从而决定了它与其他分子的相互作用方式。
例如，酶作为一类特殊的蛋白质，通过其特定的结构能够与底物结合，并催化底物的转化反应。
酶的活性位点通常位于蛋白质的表面，通过与底物之间的非共价作用力如氢键、离子键等相互作用，实现了底物的定向结合和催化反应的进行。
另一方面，蛋白质的结构还决定了它的稳定性和折叠能力。
蛋白质的折叠状态直接影响其功能的发挥。
当蛋白质的结构发生改变时，如突变或热变性等，其功能往往会受到影响甚至完全丧失。
蛋白质的结构与功能之间存在着相互依赖的关系。
一方面，蛋白质的功能要求其结构的稳定性和精确性。
例如，抗体是一类具有高度特异性的蛋白质，其结构的稳定性决定了其能够特异地与抗原结合，并发挥免疫应答的作用。
另一方面，蛋白质的结构也受到其功能的影响。
例如，一些蛋白质在特定的环境条件下会发生构象改变，从而改变其功能。
这种构象变化常见于信号转导和调控蛋白，它们通过结构的变化来响应外界刺激，并传递信号进一步调控细胞的生理过程。
除了结构与功能之间的关系，蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响。
例如，蛋白质的结构和功能受到其序列的限制。
蛋白质的氨基酸序列决定了其结构的可能性和稳定性，从而影响了其功能的发挥。
生物化学-生化知识点_蛋白质结构与功能的关系(6章)
1.9 蛋白质结构与功能的关系： P252，第六章从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。
脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用，肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。
一一一肌红蛋白（Mb）的结构与功能一1一三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量1670 0，含153个氨基酸残基。
分子中多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。
一2一辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。
铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。
蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。
结合氧只发生暂时电子重排。
一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能一1一血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β-链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6-9）。
实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。
只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。
血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。
因此血红蛋白运载氧能力增强，还能运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。
且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3-二磷酸甘油酸（BPG）的调节。
一2一氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。
氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加，再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。
第六章蛋白质结构与功能的关系powerpoint template.
四、免疫球蛋白
基于抗体－抗原相互作用的生物化学分析方法
Western blot
Company name
二、血红蛋白的结构与功能
α链和β链的V 末端倒第二位 都是TyrHC2 残基(Tyrα140 和Tyrβ145) 其上的酚－ OH与ValFG5 （Valα93 和 Valβ98 ）上的 C＝O形成链 内氢键。
Company name
CH CH NH3
+
+ N C O-
CH CH NH C O NH2
HbS H2N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys-COOH (β 链) 1 2 3 4 5 6 7 8
Company name
三、血红蛋白分子病
（三）其他血红蛋白病 （1）突变发生在血红素基的附近 先天性青紫：Hb M Osaka( )Tyr上的酚与Fe 结合形成Fe3+离子 )
蛋白质是生命体中最主要的功能分子（或称行为分子）。 其发挥功能总是发生蛋白质与其他分子的相互作用。 在蛋白质与其他分子的相互作用中，能被它可逆结合的 其他分子称为配体。配体可以是任何一种分子，包括另一 种蛋白质分子。 蛋白质-配体相互作用是瞬时性质对生命至关重要，因为 它允许生物体在内、外环境发生变化时，能快速、可逆地 作出反应。 蛋白质上的配体结合部位和配体的大小、形状、电荷状 态及疏水或亲水性质方面都是互补的。
（三）其他血红蛋白病 （3）突变发生在亚基界面 亚基间接触受到影响。 Hb kempsey( ),影响T态的形成。 Hb Kansas( ) ,影响R态的形成。
Company name
三、血红蛋白分子病
（四）地中海贫血 发生途径： A.一个或多个编码基因缺失。 B.无义突变。 C.突变导致未正常转录或mRNA未正常加工。 1.β地中海贫血：纯合子缺失和杂合子缺失。 2. α地中海贫血 染色体上有两个相邻的拷贝（α1和 α2 ），一个可能有4、3、2、1、0个α基 因拷贝， 0个拷贝致命（α地中海贫血），造成β4或γ4，无别构效应，总是处 于R态，无Bohr效应，向组织卸氧能力差。 α地中海贫血和β地中海贫血性状（杂合子）一般对malaria的一定的防护， 所以这样的突变在malaria高发区存在下来。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
[ Mb][O2 ] K …………① [ MbO2 ]
[ MbO2 ] [ MbO2 ] [ Mb]
令Y 为肌红蛋白的氧饱和分数，即 Y
…………②
[ Mb ][ O2 ] …………③ 将①改写为 [ MbO 2 ] K
肌红蛋白结合氧的定量分析
[ Mb][O2 ] [O2 ] K K Y Y 将③代入②得 ， [ Mb][O2 ] [O2 ] [ Mb] 1 K K [O2 ] …………④ Y [O2 ] K
通常情况下，O2分子与Fe（Ⅱ）紧密接触 会使Fe（Ⅱ）氧化成Fe（Ⅲ），溶液中游离的 亚铁血红素很容易被氧化成高铁血红素，但在 肌红蛋白中，由于血红素处于疏水环境中，血 红素Fe（Ⅱ）不容易被氧化。
同样是血红素，与不同的蛋白质结合后，具 有不同的功能，如在细胞色素 C 中，血红素起 可逆电子载体的作用，过氧化氢酶中，血红素 催化H2O2歧化成H2O和O2 。
远侧His
近侧His
氧 铁合 离肌 子红 的蛋 6 白 个中 配血 体红 素
CO的毒性作用
第6个配位位置的空间位阻很重要。游离在溶 液中的铁卟啉结合 CO 的能力比结合 O2 强 25000 倍， 但在肌红蛋白中，血红素对CO的亲和力仅比对O2
的亲和力大250倍。肌红蛋白（还有血红蛋白）降
低对CO的亲和力，可以有效地防止代谢过程中产
两边取对数得
p (O2 ) Y lg( ) lg 1Y K
Y lg( ) lg p (O2 ) lg K 1Y
Hill作图
Y ) 对 lg p (O2 ) 作图称为Hill作图，肌红 以 lg( 1Y
蛋白的Hill图是一条直线。当
肌红蛋白的结构
myoglobin
辅基血红素
血红素由原卟啉Ⅸ（protoporphyrin Ⅸ）中 间结合一个 Fe 原子构成，原卟啉Ⅸ是由 4 个吡咯 环通过甲叉桥连接而成的扁平环状化合物。卟啉 环中央结合Fe原子，Fe原子通常是八面体配位， 应该有 6 个配位键，其中 4 个配位键与 4 个吡咯环 的 N 原子相连，另两个配位键分布在卟啉环的上 下。Fe原子可以是二价的或三价的，相应的血红 素称为[亚铁]血红素（ferroheme，heme）和高铁 血红素（ ferriheme ， hematin ），相应的肌红蛋 白称为[亚铁]肌红蛋白（ferromyoglobin）和高铁 肌红蛋白（ferrimyoglobin，metmyoglobin）。
p (O2 ) Y p (O2 ) K
…………⑥
肌红蛋白的氧结合曲线
实验中 p (O2) 可以测得，氧分压常用Torr为 单位。 Y 值可用分光光度法测定，因为肌红蛋白 结合了O2 时会引起吸收光谱的改变。Y 对 p (O2) 作图所得的曲线称为氧结合曲线。 1 Torr = 133 Pa = 1 mmHg
肌红蛋白血红素 Fe原子的位移
肌红蛋白血红素在没有与 O2结合时，铁原
子是向第 5 配位体方向（His F8）突出的。当
与O2结合时，铁原子被拉回到卟啉平面。
肌 红 原蛋 子白 的血 位红 移素
Fe
肌红蛋白结合氧的定量分析
肌红蛋白与O2结合的反应式为 MbO2 其解离常数为K ,
Mb O2
肌红蛋白的辅基血红素
protoporphyrin Ⅸ
heme
O2与肌红蛋白的结合
血红素中的铁的第5个配位键与珠蛋白的第93 （或 F8 ）位 His 残基的咪唑基 N 结合，这个 His 称 为近侧 His ，而 O2 与 Fe的第 6 个配位键结合。在肌 红蛋白没有结合 O2 时，这个部位是空的。高铁肌 红蛋白不能与O2结合，H2O分子代替O2成为第6个 配体。 在血红素结合O2的一侧，还有一个His残基， 即第 64 （或 E7 ）位 His 残基，称为远侧 His 。由于 这个远侧His的存在，使得O2的结合受到空间位阻。 在氧合肌红蛋白中， O2的两个原子与Fe不成一条 直线，而是倾斜了30°。
根据henry定律，溶于液体的任一种气体的浓度 与液体上面的该气体的分压成正比，即 [O2]= A p (O2) …………⑤
式中A 为比例系数，p (O2)为氧气的分压。
肌红蛋白结合氧的定量分析
将⑤代入④得 Y
Y
A p (O2 ) A p (O2 ) K
p (O2 ) K p (O2 ) A
生的少量CO占据它们的O2结合部位。尽管如此，
当空气中 CO 的含量达到 0.06% ～ 0.08% 即有中毒 的危险，达到0.1%则会导致死亡。
O2和CO与肌红蛋白血红素 Fe（Ⅱ）的结合
Free heme with imidazole
Mb:CO Complex Oxymyoglobin
肌红蛋白的蛋白质部分的作用
第6章 蛋白质结构与功能的关系
(The relation between structure and function of proteins)
一、肌红蛋白的结构与功能 二、血红蛋白的结构与功能 三、血红蛋白分子病 四、免疫系统和免疫球蛋白 五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩 六、蛋白质的结构与功能进化
一、肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白
肌红蛋白（ myoglobin ， Mb ）主要存在于 肌肉中，是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和 分配氧的蛋白质。肌红蛋白由一条多肽链和一 个辅基血红素（heme）构成，相对分子量16700， 含153个氨基酸残基。除去血红素后仅剩下的肽 链部分称为珠蛋白（globin），它和血红蛋白的 α 、 β 亚基有明显的同源性，它们的构象和功 能也极为相似。血红素非共价地结合在珠蛋白 的疏水空穴中。
肌红蛋白的氧结合曲线
p (O2 ) Y p (O2 ) K
双曲线方程
Y 为氧结合肌红蛋白的分数与没有结合 1Y
Hale Waihona Puke Hill作图氧的肌红蛋白的分数之比。
p (O2 ) p (O2 ) K p (O2 ) p (O2 ) Y p (O2 ) 1Y p (O2 ) K p (O2 ) K 1 p (O2 ) K