抗体(Antibody,Ab)基本结构和作用

chain,J链)
存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。 J链分子量约为15kD,由124个氨基酸组成的酸性糖 蛋白,含有8个半胱氨酸残基,通过二硫键连接到μ链或 α链的羧基端的半胱氨酸。 J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及 在体内转运中的具有一定的作用。
IgM和SIgA结构示意图
(二) 功能区
用X射线衍射分析法发现,Ig多肽链是由若干折叠 成球形结构组成的一种立体构型。 每一球形结构是肽链的一个亚单位,约110个氨基 酸组成,具有一定的生理功能,故称功能区(或结构域)。 在功能区中氨基酸序列有高度同源性。 L链有VL、CL两个功能区; IgG、IgA、IgD的重链有VH、CH1、CH2、CH3共四个功 能区;IgM、IgE重链则有VH、CH1、CH2、CH3、CH4五个功 能区。
(一)Ig的基本结构
Ig的基本结构是由二硫键连接起来的四条多肽链
组成的一个Ig的单体分子。
N端
C端
(一)Ig的基本结构
1、重链和轻链
重链约有450~570个氨基酸残基。 每条H链含有4~5个链内二硫键
所组成的环肽。 不同的H链由于氨基酸组成的排
列顺序、二硫键的数目和他们 的位置、所含的种类和数量不 同,其抗原性也不相同。
delta
epsilon
相应的Ig种类 IgM IgG IgA IgD IgE
五种Ig的结构示意图
1、重链和轻链
轻链约有212个氨基酸残基,有 (Kappa)和 (Lambda) 2型。
每个Ig分子的两条轻链总是同型的。 人血清中的κ:λ约为2:1。 每条轻链含有两个链内二硫键内二硫所组成
的环肽。
2、可变区与恒定区
Ig的氨基端(N-末端)轻链的1/2(约含108~111个氨基 酸残基)与重链的1/5或1/4区段(约含118个氨基酸残基) 的氨基酸组成及排列顺序多变称为可变区(variable region,V区)。
2、可变区与恒定区
而羧基端(C端)轻链的1/2与重链的3/4(或IgE的4/5)区域 (约从119位氨基酸至C末端),氨基酸的组成和排列比较 恒定,为恒定区(C区)。
抗体(Antibody, Ab)基本结构和作用
抗体(antibody,Ab)
是在抗原和免疫系统相互作用下由B细胞产 生的能与相应抗原发生特异性结合的免疫 球蛋白(immunoglobulin, Ig)。
1964年WHO决定将具有活性及化学结构与抗 体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
Ig
一、免疫球蛋白的结构
(三)水解片段
用胃蛋白酶水解IgG分子,可裂解为大小二个片段。 即Fab双体称为F(ab’)2,功能与Fab段相似。 小段类似Fc,可被继续水解成小分子多肽,称为pFc',
不再具备任何活性。
Ig的水解片段
二、Ig的抗原特异性
Ig的特征是具有与相应抗原结合的抗体活性,但它也 有免疫原性。
Ig的功能区
(二)功能区
VH、VL共同构成抗原结合部位; IgG的CH1能结合补体C4b,CH2能结合补体C1q,CH2加CH3有结
合吞噬细胞的作用,与免疫调理作用有关,还与IgG通过胎 盘的特性有关;
IgE的CH4可同肥大细胞结合,参与I型超敏反应。 CH1与CH2之间的区域为绞链区,含大量脯氨酸,对木瓜酶及
1、重链和轻链
根据H链抗原性的差异可将其分为五类,不
同的重链分别以希腊字母 (gamma)、
(alpha)、 (mu)、 (delta)和
(epsilon)表示,不同H链与L链组成完整Ig
的分子分别称之为IgG、IgA、IgM、IgD、
I重gE链五类类型 。 μ mu
γ
gamma
α
alpha
δ
ε
H链每个功能区约含110 多个氨基酸残基,含有一个 由二锍键连接的50~60个氨 基酸残基组成的肽环。
这个区域氨基酸的组成 和排列在同一种属动物Ig同 型L链和同一类H链中都比较 恒定。
2、可变区与恒定区
2、可变区与恒定区
L链和H链的V区分别称为VL和VH。 在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有 更高的变异程度,这些区域称为高变区(HVR)。
胃蛋白酶敏感。有弹性,可自由展开至180度,可使Fab段合 拢或分开,有利与抗原结合或易使补体结合点暴露。
Ig的绞链区及功能
(三)水解片段
木瓜酶水解IgG分子,可裂解产生两个相同的Fab片段 和一个Fc片段。
抗原结合片段:含一条完整的L链和重链近N端的1/2, 能与抗原特异性结合。
可结晶片段:含两条H链C端1/2多肽链,有活化补体 等生物学效应。
在V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较保守, 称为骨架区(fuamework rugion,FR)。
Ig的互补决定区与抗原表位结合示意图
轻链的基本折叠
轻链的免疫球蛋白的功能区共有一种基本的折叠模式,几个多肽链的直形片 段多和肽结链构排域列(为功两能层区,)彼的此长方轴向平相行反。,轻在链两有层二之个间功有能许区多:疏水VL和氨C基L。酸在。每两个层功中能的区一中层 具有四个片段(白色箭头),另一层有三个片段(黑色箭头),两者由一个二硫键 (个红高色变)区相都连有。一个VL功残能基区编的号折示叠出使。高变区成为三个分离但又紧密位于一起的环。每
2、可变区与恒定区
经X线结晶衍射的研究分析证明,高变区确实为抗体 与抗原结合的位置,因而称为决定簇互补区(CDR)。
HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3, 一般的CDR3具有更高的高变程度。
高变区也是Ig分子独特型决定簇主要存在的部位。在 大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
J链
3、J链和分泌成分
(2)分泌成分(secretory component,SC)
又称分泌片(secretory piece),是分泌型IgA上的一 个辅助成分,分子量约为75kD,糖蛋白,由上皮细胞 合成,以共价形式结合到Ig分子,并一起被分泌到粘 膜表面。
SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有 重要作用。
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简述抗体的结构和功能

简述抗体的结构和功能

简述抗体的结构和功能
抗体是一种非常重要的生物分子,它们是人体免疫系统中的主要
武器,可以抵御各种病原体的攻击。

抗体分子的结构很特殊,它具有
多种不同的部分,包括重链、轻链、变异区和恒定区。

抗体的重链和轻链都是由多个氨基酸单元组成的,它们共同构成
了抗体分子的骨架。

变异区是抗体分子的核心部分,它可以与病原体
上的抗原结合,从而识别并消灭病原体。

恒定区则是抗体的稳定部分,它可以帮助抗体分子在体内保持稳定。

抗体的主要功能就是识别和消灭病原体。

在免疫系统的启动阶段,当病原体进入人体之后,免疫系统的抗原呈递细胞就会识别并摧毁病
原体,同时激活B淋巴细胞制造抗体。

这些抗体将会精确地结合在病
原体的表面,形成一个“锁和钥”的配对,这个配对可以促进病原体
被其他免疫细胞吞噬和消灭。

抗体还可以通过其他机制参与免疫反应。

它可以激活补体系统,
从而对病原体产生杀伤作用。

此外,抗体也可以介导细胞介导免疫反应,从而招募其他免疫细胞参与到消灭病原体的过程中。

抗体在免疫系统中发挥着非常重要的作用。

通过其结构独特的特性,抗体能够高度精准地识别和消灭病原体,从而保障人体免疫系统
的正常工作。

因此,了解抗体的结构和功能,不仅对于我们了解人体
免疫系统的机制有重要的指导意义,也对于研发更高效的药物和疫苗
有着重要的意义。

第三章 抗体(antibody)概论

第三章 抗体(antibody)概论

免疫球蛋白分子结构(IgG)
高变区(CDR)
抗体分子结构
外形 “Y”形
链(chains)
2条重链(Height chains), 约55kD,550aa。
分类:根据H链恒定区氨基酸的组成和排列顺序不同, 将重链分为α、γ、 δ、 μ、 ε;Ig分为IgA、 IgG、 IgD、 IgM、IgE。
IgG3
(2) 四个亚类;
(3) 血清中含量最高(75-80%Ig);
(4) 半衰期最长(21~23天);
(5) 3~5岁达成人水平(8.0~17mg/ml);
2.生物学活性 (1) 通过胎盘(新生儿抗感染); (2) 激活补体(裂解细胞); (3) 调理作用(促进吞噬); (4) 介导ADCC(抗体依赖的细胞介导的细胞毒
单体/二聚 体
单体
160/385
184
10~15
<1
IgE 单体 188 0.002
半衰期
23
5
6
3
3
出现时间
出生后 三个月
出生前
出生后四个 月


五大类免疫球蛋白特性比较(2)
与补体结合能力 中和作用 调理作用 ADCC 参与粘膜防御 能穿透胎盘 与细胞结合 参与超敏反应
IgG IgM IgA IgD IgE
Cesar Milstein
一、制备
二、应用
肿瘤的导向治疗和放射免疫显像技术
三、基因工程抗体
问题产生——HAMA反应
Human anti-mouse antibody 抗体人源化—基因工程抗体
嵌合抗体 小分子抗体 抗体库技术
重组抗体举例
练习题
什么是抗体?主要功能是什么? 简述抗体的分子结构和功能相关结构域? 什么叫单克隆抗体?制备单克隆抗体的基本原

5类抗体分类依据

5类抗体分类依据

5类抗体分类依据抗体(Antibody,Ab)是免疫系统在抗原刺激下产生的一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。

它们存在于血液、体液和细胞膜表面,是介导体液免疫的重要效应分子。

抗体具有极高的特异性,能够识别并结合特定的抗原,进而通过不同的机制清除抗原,保护机体免受病原体的侵害。

根据抗体的结构、功能和来源,可以将其分为五类:IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。

一、IgGIgG是血清和细胞外液中含量最高的抗体,约占血清免疫球蛋白总量的75%。

它主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成,具有较长的半衰期,因此能够在血液中持续存在较长时间。

IgG的结构特点是其重链为γ链,包含四个亚类:IgG1、IgG2、IgG3和IgG4。

这些亚类在结构和功能上略有差异,但都具有结合抗原、激活补体和通过胎盘屏障的能力。

IgG在机体免疫应答中发挥着重要作用,是再次免疫应答的主要抗体,也是机体抗感染的主力军。

二、IgMIgM是机体受抗原刺激后最早产生的抗体,其重链为μ链。

IgM主要存在于血液中,其分子量较大,约为IgG的五倍。

IgM具有较强的抗原结合能力和激活补体的能力,因此在早期感染中起着重要的防御作用。

此外,IgM还是B细胞分化为浆细胞的标志,对于B细胞的发育和分化具有调节作用。

然而,由于IgM 的半衰期相对较短,且在血液中的浓度较低,因此其保护作用相对有限。

三、IgAIgA分为血清型和分泌型两种。

血清型IgA主要由骨髓中的浆细胞合成,而分泌型IgA(sIgA)则是由呼吸道、消化道和泌尿生殖道黏膜固有层的浆细胞合成。

sIgA是机体黏膜免疫的主要抗体,具有中和毒素、阻止病原体粘附等作用。

此外,sIgA还能够通过与肠道微生物的结合,维持肠道菌群的平衡。

IgA的结构特点是其重链为α链,包含两个亚类:IgA1和IgA2。

其中,IgA1主要存在于血清中,而IgA2则主要存在于黏膜表面。

四、IgDIgD分为两型:血清型IgD的生物功能尚不清楚;膜结合型IgD是B细胞分化发育成熟的标志。

抗体的结构与功能

抗体的结构与功能

抗体的结构与功能抗体是一种由B细胞分泌的蛋白质,也叫免疫球蛋白。

它在人体免疫系统中起着至关重要的作用,能够识别并与病原体结合,从而中和细菌、病毒等致病微生物,清除体内的感染。

抗体的结构与功能是相辅相成的,可以通过一系列特殊的结构特点来发挥其生物学功能。

抗体的结构主要由两个重链和两个轻链组成,这些链之间通过非共价键连接起来,形成抗体的Y形结构。

每个重链和轻链都有可变区和恒定区。

可变区位于抗体分子的抗原结合面上,决定了抗体与抗原结合的特异性。

恒定区则决定了抗体的生物学活性和免疫效应。

可变区的特异性是由V(可变)、D(多样性)和J(连接)基因片段重组而来的。

这种基因重组的机制,使得每个B细胞可以产生非常多的不同的可变区结构,从而能够识别不同的抗原。

当抗原进入人体后,与特异性抗体的可变区发生结合,从而启动机体的免疫应答。

抗体的功能可以分为中和作用、激活效应或调节作用。

其中,中和作用是抗体最重要的功能之一、当特定抗原与抗体结合时,抗体可以直接阻止抗原与宿主细胞的相互作用,从而中和其毒性。

这种抗体媒介的中和作用可以防止微生物侵入宿主细胞,并有助于快速清除微生物。

抗体还能够通过激活效应杀伤病原体。

当抗原与抗体结合时,抗体的恒定区可以与免疫细胞的受体结合,从而激活免疫细胞,如巨噬细胞和自然杀伤细胞,发挥细胞毒作用,清除感染源。

这种非特异性的杀伤效应被称为抗体依赖性细胞毒性(ADCC)。

此外,抗体还可以通过三种可能的机制来调节免疫应答。

一种机制是调节T细胞的活化和功能,从而影响细胞免疫应答。

另一种机制是通过结合到具有调节功能的受体上,抗体可以影响免疫细胞的活性和分化。

最后,抗体还可以通过诱导细胞的凋亡(程序性细胞死亡),来调节机体免疫应答。

总的来说,抗体的结构与功能是密不可分的。

抗体通过其特异性的可变区结合特定的抗原,从而实现中和作用、激活效应和调节作用。

抗体是机体抵抗感染的重要防线,对于疾病预防与治疗具有重要意义。

抗体的基本结构、功能区及其功能

抗体的基本结构、功能区及其功能

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抗体的结构与功能

抗体的结构与功能

1. 调理作用
概念:指抗体、补体等调 理素促进吞噬细胞吞噬细 菌等颗粒性抗原的作用, 包括抗体的调理作用和补 体的联合调理作用。
IgG + 抗原(颗粒性)
FcγR(巨噬细胞) 促吞噬细胞吞噬;
2. ADCC (抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(antibody
cell-mediated cytotoxicity)
超变区( HVR)/互补决定区( CDR)
在V区中,某些特定位置的氨基酸残基 的组成和排列顺序高度可变,称为HVR。 超变区共同组成Ig 的抗原识别部位, 形成与抗原决定基互补的表位,也称 互补决定区。又是Ig分子独特型决定 簇主要存在的部位。 VL区和VH区各存在3个超变区(HVR1-3)

骨架区(FR) FR1~4 V区HVR以外的
二、免疫球蛋白的生物学活性
(一)识别并特异性结合抗原——V区的功能
1.抗体分子: 单体(IgG, IgE) --- 2价 二聚体(分泌型IgA) --- 4价 五聚体(IgM) --- 10价(5价) Ig与Ag的结合具有高度特异性,必需是超变区与抗 原的空间构象完全吻合。 2. 意义
① 抗毒素中和外毒素 毒性作用;抗病毒抗体对病毒的中和作用。 ② 发生各种体外抗原抗体反应(凝集、沉淀现象),是免疫学诊断的基础。 ③ mIg识别并结合抗原,诱导免疫应答。
2.功能区的作用
(1)VH和VL —(超变区,互补决定区) 抗原结合部位。 (2)CH1~3和CL —具有同种异型的遗传 标记。 (3)CH2(IgG)、CH3(IgM) — 补体C1q结 合部位,参与活化补体。
(4)CH2~CH3 — 具有介导IgG通过胎盘 的特性。
(5)CH3(IgG)和CH4(IgE) — 具有结 合包括单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B 细胞、NK细胞等细胞的Fc段受体的功能。

抗体结构(antibody structure)

抗体结构(antibody structure)抗体(antibody,Ab)是机体免疫细胞被抗原激活后,由分化成熟的终末B细胞--浆细胞合成、分泌的一类能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。

抗体是具有4条多肽链的对称结构,其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链),含450?550个氨基酸残基,相对分子质量在 5500 0?70000之间;2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链),含21 0个氨基酸残基,相对分子质量约24000。

链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。

一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的,位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment,Fab)。

糖结合在结晶片段(crystalline fragment,FC)上。

基本结构重链(heavy chain,H)2条轻链(light chain,L)2条可变区(variable region,V区)恒定区(constant region,C区)超变区(hyper-variable region,HVR),又称互补决定区(compl ementary determining region,CDR)骨架区(framework region,FR)铰链区(hinge region)1、轻链重链IgM 、IgD 、IgG 、IgA 和IgE 相应的重链分别为μ 链、δ 链、γ 链、α 链和ε 链。

同一类Ig ,根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别来划分不同的亚类。

轻链可分为两型,即κ 型和λ 型,不同种属中,两型轻链的比例不同,正常人血清免疫球蛋白κ :λ 约为2 :1 ,而在小鼠则为20 :1 。

κ:λ 比例的异常可能反映了免疫系统的异常。

2、可变区和恒定区不同的免疫球蛋白重链和轻链在靠近N 端的约110 个氨基酸的序列变化很大,称为可变区(variable region ,V 区),而靠近C 端的其余氨基酸序列相对稳定,称为恒定区(constant region ,C 区)。

简述抗体的基本结构和生物学功能

简述抗体的基本结构和生物学功能抗体,也称为免疫球蛋白,是一种由哺乳动物免疫系统产生的蛋白质分子,具有多种结构和功能。

抗体具有重链和轻链组成,每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成,形成Y形状。

抗体的基本结构包括可变区和恒定区,可变区决定了抗体的特异性,恒定区则决定了抗体的生物学功能。

抗体的结构可以分为四个区域:两个抗原结合部位,一个球部和一个棒部。

抗原结合部位位于抗体的顶端,并与抗原结合形成特异性复合物。

抗原结合部位的可变区域由重链和轻链的V区域共同决定,具有高度多样性,可以识别并结合多种抗原。

抗体的球部由重链和轻链的C区域组成,决定了抗体的种类和亚类。

棒部由抗体的重链的C区域组成,可与机体免疫细胞相互作用。

抗体的生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。

抗体可以通过与病原微生物的抗原结合来中和病原微生物,阻止其侵入机体细胞。

抗体还可以与抗原结合形成沉淀复合物,促使病原微生物和抗原沉淀而不再对机体产生损害。

抗体还可以与补体系统相互作用,激活补体系统来清除病原微生物。

此外,抗体还可以识别和标记异物,使其易于被机体免疫细胞识别和清除。

此外,抗体还可以调节免疫应答,通过与抗原结合来激活或抑制其他免疫细胞的功能,调节免疫应答的强度和方向。

抗体的生物学功能还可以通过其结构的多样性和可选择性来实现。

抗体的可变区域具有高度多样性,可以识别和结合多种抗原,因此可以用于特异性识别和治疗多种疾病。

抗体还可以通过亲和力成对的方式结合抗原,形成二聚体或多聚体,增强抗体的结合力和生物学功能。

总之,抗体具有重链和轻链组成的Y形结构,包括可变区和恒定区。

抗体的主要生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。

抗体的多样性和可选择性使其成为免疫系统中重要的分子,具有广泛的应用前景。

抗体的结构与作用机制

抗体的结构与作用机制抗体是一类特殊的蛋白质,也称为免疫球蛋白。

它存在于人体的血液中、淋巴液中和其他生物体的体液中,是人类和其他脊椎动物在抵抗感染、疾病和外来物质时的重要免疫防御工具。

本文将对抗体的结构与作用机制进行详细介绍。

抗体的结构抗体分子的结构非常复杂,主要由四个多肽链组成:两个重链和两个轻链。

重链和轻链分别由常见的20种氨基酸组成,这种氨基酸的排列顺序不同,使得抗体分子在空间上呈现出不同的结构,从而具有不同的抗原特异性。

在抗体分子的N-末端和C-末端各有一个Fab和一个Fc区域。

Fab区域是抗体分子的抗原结合部位,它与抗原产生特异性的相互作用;Fc区域则是控制细胞和抗体之间相互作用的区域,它参与了诸如补体激活、细胞介导的毒性和免疫调节等过程。

抗体的作用机制抗体与抗原的结合是特异性的,其强度通常被描述为抗体的亲和力。

当抗原与相应的抗体结合时,它们之间的重要作用是通过以下几种机制来唤起免疫系统对抗原产生抗体的产生,从而实现抵抗外来感染和疾病的目的:1. 中和抗原:抗体有时可以中和抗原,使其无法侵袭或加入宿主细胞内部,在这种情况下,抗体会与抗原结合并防止其穿过细胞膜,从而减少感染的发生。

2. 血液凝固:抗体还能够触发血液凝固,形成血栓以阻止血液流经受损区域。

此时,抗体和补体组成一个复合物,在血液凝固系统的参与下形成血栓,从而防止了流血和炎症。

3. 激活补体:抗体能够激活补体,启动补体途径,使抗原被破坏。

经过补体系统的作用,抗原上的抗体与某些补体成分相互作用,导致补体途径被启动,促使攻击外来细胞的免疫细胞被激活并消灭相应的抗原。

4. 细胞毒性:抗体还可以与一些形态各异的细胞相结合。

通过与抗原相结合,抗体可以激活天然杀伤细胞,从而触发细胞间杀伤反应,破坏感染原。

总结抗体是一类重要的免疫球蛋白,它具有复杂的分子结构和多种免疫功能。

研究抗体的作用机制和结构,可以为我们进一步了解人类免疫系统的免疫应答机理提供重要参考。

医学免疫学—抗体

HLA分型及其意义
人类白细胞抗原(HLA)的分型方法、遗传特点以及与疾病易感性 的关系。
T细胞活化、分化和效应机制
T细胞活化的过程
阐述T细胞在抗原刺激下活化的 过程,包括抗原识别、信号传导
和基因表达调控等环节。
T细胞分化的过程
介绍T细胞在活化后如何分化为 效应T细胞和记忆T细胞,以及不 同亚群T细胞的生物学特性和功
细胞因子及其受体介导的 信号传导途径
阐述细胞因子与受体结合后,通过信号传导 途径对靶细胞的生物学效应进行调控的过程 。
MHC分子结构和功能以及HLA分型意义
MHC分子的种类和结构
主要组织相容性复合体(MHC)分子的分类、基因结构、表达及 产物特点。
MHC分子的功能
阐述MHC分子在抗原提呈、T细胞活化以及免疫应答调控中的重要 作用。
通过体细胞突变和选择压力的作 用,抗体可以逐渐提高其与抗原
的亲和力,实现亲和力成熟。
04 抗体与疾病关系
抗体在感染性疾病中作用
中和病原体
抗体能够结合病原体表面的抗原, 阻止病原体对宿主细胞的黏附和 侵入,从而中和病原体的毒性。
促进吞噬作用
抗体与病原体结合后,可通过Fc段 与吞噬细胞表面的Fc受体结合,促 进吞噬细胞对病原体的吞噬和清除。
制肿瘤细胞的生长和扩散。
介导肿瘤细胞凋亡
03
一些抗体能够诱导肿瘤细胞凋亡,通过激活死亡受体或抑制生
存信号等途径实现。
05 抗体检测技术与应用
常见抗体检测技术原理及优缺点比较
01
酶联免疫吸附试验(ELISA)
利用酶标记的抗原或抗体与待测抗体或抗原结合,通过底物显色反应进
行定量检测。优点:灵敏度高,特异性强;缺点:操作繁琐,易受干扰。
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