生物化学总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P62 11.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一 13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。
生物化学学习心得总结
生物化学学习心得总结生物化学是讨论生物的化学组成和生命过程中各种化学改变的科学，是讨论生命的化学本质的科学。
也是讨论生命现象的重要手段。
生物化学不但可以在生物体内讨论各种生命现象，还可以在体外讨论生命现象的某个过程。
下面是第一我为大家收集整理的生物化学学习心得总结，欢迎大家阅读。
生物化学学习心得总结篇1生物化学是一门进展很快的专业基础课，而且是进展特别快速的前沿学科，由于新理论、新学问、新技术的不断消失，使生物化学的讨论日新月异，不断有新的讨论成果产生，它的讨论范围很广，涉及整个生物界，只要有生命存在，就有生化的过程，我校所学的是医用生化，它集中了动物生化和微生物生化的学问，生化的进展促进了医学的进展，是医学课程中很重要的课程，由于生物化学是从有机化学和生理学中脱离而进展起来的，其内容比较抽象，缩写符号多，代谢反应错综冗杂且互相联系，理论点多、面广，因此师生普遍反映生物化学是一门难教、难学的课程。
因此，如何将这些浅显难以理解的生物化学内容形象化、详细化、生动化，是我们每一位生物化学老师应当不断探究的问题。
通过多年教学，我觉得在教学中应留意以下几个方面。
一、强化集体备课，激发群体思维对于教材中的重点及难点章节实行集体备课，在备课时要发挥骨干老师的辐射作用，开展以他们为主讲人的备课活动，在集体备课前主讲人要广泛收集教学素材，注意理论和实践结合，胜利的集体备课能让全部生化老师群体受益，取长补短，互相启发，相互促进，从而保持教学多元化。
二、授课时多结合临床病例，激发同学的学习爱好生物化学较强的理论性和抽象性是同学感到生物化学枯燥及学习被动的主要缘由。
爱好是学习的动力，是力求熟悉事物的心理倾向，激发学习生物化学的爱好是特别重要的。
所以教学内容要侧重于将生物化学的基本理论、基本学问与临床工作联系起来，既能激发同学的学习爱好，又有助于生物化学课程与后期临床课程和临床实践的亲密协作。
如在讲授酶时，把酶作用的最适温度概念和高烧对人体的危害、冬眠疗法、高温灭菌、低温保存生物制品等医疗工作措施联系起来。
生化知识点总结大全
生化知识点总结大全生物化学是研究生物分子、细胞和组织等生物学基本单位在化学层面上的结构、功能和相互关系的一门学科。
生物化学知识的掌握对于理解生物体内各种生理过程以及疾病的发生、发展和治疗都具有重要意义。
下面将对生化知识点进行总结，包括生物大分子、酶和代谢、细胞信号传导、遗传信息的传递和表达等内容。
一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子，是生物体内最重要的大分子之一。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，分别代表了氨基酸序列、局部结构、全局结构和蛋白质的组装形式。
蛋白质在生物体内担任着结构、酶、携氧等多种重要功能。
2. 核酸核酸是构成生物体遗传信息的重要大分子。
核酸包括DNA和RNA两类，其中DNA是生物体内遗传信息的主要携带者，而RNA则参与了蛋白质的合成过程。
核酸的结构包括磷酸、核糖和碱基，它们通过磷酸二酯键相连而形成长链状结构。
3. 脂类脂类是一类绝缘性物质，其分子结构包含甘油酯和磷脂，具有水、油双亲性，是细胞膜的主要构成成分。
脂类还包括胆固醇和脂蛋白，它们在人体内参与了能量储存、细胞膜形成、传递体内信息等多种生理活动。
二、酶和代谢1. 酶的分类和特性酶是一类生物催化剂，可以加速生物体内的化学反应。
酶根据其作用的基质可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶等多种类型；根据作用反应的特点还可以分为氧化酶、脱氢酶、水合酶等。
酶的活性受到PH值、温度、离子浓度等因素的影响。
2. 代谢途径代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化等步骤。
常见的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。
这些代谢途径通过调控酶的活性来维持生物体内各种代谢物质的平衡。
三、细胞信号传导1. 受体的结构和功能受体是细胞膜上的一类蛋白质，可以感知外界信号并将其转化为细胞内信号传导的起始物质。
受体的结构包括外部配体结合区、跨膜区和细胞内信号传递区，它可以通过配体结合激活下游信号分子，从而引发细胞内的生理反应。
生物化学知识点总结
两性化合物: 在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。
等电点: 当溶液pH为某一pH值时, 氨基酸分子中所含的正负数目正好相等, 净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点, 简称pI。
在等电点时, 氨基酸既不向正极也不向负极移动, 即氨基酸处于两性离子状态。
①pI 〉pH: 分子显正电性。
氨基酸在等电点时溶解度最小, 易发生沉淀在等电点pH条件下, 蛋白质为电中性, 比较稳定。
其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值, 易发生絮结沉淀。
在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。
除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外, 所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。
但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质,2.4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。
层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法层析法由三个基本条件构成:⊙水不溶性惰性支持物⊙流动相能携带溶质沿支持物流动⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。
能对各种溶质的流动产生不同的阻滞作用。
蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序, 包括二硫键的位置。
它是蛋白质生物功能的基础。
组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基肽键中的C-N键具有部分双键性质, 不能自由旋转组成肽键的四个原子和与之相连的两个(碳原子都处于同一个平面内, 此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始, 以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。
肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定2,4-二硝基氟苯（DNFB)法丹磺酰氯（DNS）法羧肽酶法: 从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸肼解法：多肽与肼在无水条件下加热, C-端氨基酸即从肽链上解离出来, 其余的氨基酸则变成肼化物。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
(完整word版)生物化学部分总结
第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。
2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。
3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。
满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。
4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。
GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。
5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
在水解时释放出大量的自由能。
第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。
苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。
但酪氨酸的代谢仍然正常。
通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。
第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。
1.磷酸肌酸。
2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。
当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。
还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。
3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。
生物化学知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学.其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达.生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题1生物化学的发展史分为哪几个阶段生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段20世纪之前：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶：是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系.2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素.第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素.第二章蛋白质1. 名词解释1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4N端与C端：N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽6氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基7肽单元肽单位：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转8结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域.结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同9分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病10蛋白质的变构效应：蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应11蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应12蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构.造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解14蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性2. 问答题1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图.氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下：中性氨基酸)''(2121pKpKpI+=一氨基二羧基氨基酸)''(2121pKpKpI+=二氨基一羧基氨基酸)''(2132pKpKpI+=2氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类并举例分类名称结构缩写丙氨酸AlaA缬氨酸ValV非极性氨基酸疏水,8种非极性氨基酸疏水,8种亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI脯氨酸ProP甲硫氨酸也称蛋氨酸MetM苯丙氨酸PheF色氨酸TrpW极性氨基酸亲水,12种甘氨酸中性氨基酸,不带电GlyG丝氨酸中性氨基酸,不带电SerS苏氨酸中性氨基酸,不带电ThrT半胱氨酸中性氨基酸,不带电CysC酪氨酸中性氨基酸,不带电TyrY极性氨基酸亲水,12种天冬酰胺中性氨基酸,不带电AsnN谷氨酰胺中性氨基酸,不带电GlnQ天冬氨酸酸性氨基酸,带负电AspD谷氨酸酸性氨基酸,带负电GluE极性氨基酸亲水,12种赖氨酸碱性氨基酸,带正电LysK精氨酸碱性氨基酸,带正电ArgR组氨酸碱性氨基酸,带正电HisH3蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16%.生物样品中,每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质.通常采用定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法粗蛋白测定的经典方法4蛋白质的二级结构有哪几种形式其要点包括什么蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种.①α-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含个氨基酸,螺距为；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢键与螺旋长轴基本平行②β-折叠要点：多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠,氢键与螺旋长轴垂直③β-转角要点：肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro脯氨酸④无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作用,可使蛋白质在功能上具有可塑性5一个螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋计算该片段的轴长螺旋数为180/=50,轴长为×50=27nm6维持蛋白质一级结构的作用力有哪些维持空间结构的作用力有哪些维持蛋白质一级结构的作用力主要的化学键：肽键,有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等统称次级键非化学键和二硫键7简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质的一级结构的种属差异揭示了进化的历程,如细胞色素C；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失,造成生理功能的变化,甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能,完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能,严重时导致疾病的发生蛋白质构象病,如疯牛病8简述蛋白质的常见分类方式根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分辅基根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白9简述蛋白质的主要性质①两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团.当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH为蛋白质的等电点②蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子,其分子直径可达1-100nm之间,为胶粒范围之内,因而具有胶体的性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为变性.若变性程度较轻,除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能,称为复性.在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链因互相缠绕继而聚集,因而从溶液中析出,称为蛋白质的沉淀,变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性.蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易溶解于强酸和强碱中,称为蛋白质的凝固作用④蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有波长的特征性吸收峰,其吸收率和蛋白质浓度成正比用来测含量⑤蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色称为双缩脲反应,用以检测水解程度第三章核酸1. 名词解释1核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情况下,核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合生成的化学键称为β,N糖苷键2核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸最常见为5’-核苷酸3核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸即多聚核苷酸,DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式,RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式4DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以其一级结构并不改变.能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性.注意,DNA的变性过程是突变性的.复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程5分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交6增色效应：核酸变性后,260nm处的紫外吸收明显增加,这种现象称为增色效应7减色效应：核酸复性后,紫外吸收降低,这种现象称为减色效应8基因与基因组：基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关9Tm熔解温度：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度或熔点10Chargaff定律：①所有的DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界环境无关,可作为该物种的特征,用不对称比率A+T/G+C衡量⑤亲缘越近的生物,其DNA碱基组成越相近,即不对称比率越相近11探针：在核酸杂交的分析过程中,常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针2. 问答题1某DNA样品含腺嘌呤%按摩尔碱基计,计算其余碱基的百分含量由已知A=%,所以T=A=%,因此G+C=%,又G=C,所以G=C=%2DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么①化学组成：DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸,每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸,一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基,DNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸,每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基,RNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U四种.②分子结构：DNA为双链分子,其中大多数是是链状结构大分子,也有少部分呈环状；RNA为单链分子.③细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布.④生理功能：DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达,分子量要比DNA小得多,某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体3简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA双螺旋结构的要点：①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链DNA单链组成.两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成右手双螺旋结构.螺旋中两条链的方向相反,其中一条链的方向为5’→3’ ,另一条链的方向3’→5’.②碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧,碱基环平面与轴垂直,糖基环平面与碱基环平面呈90°角.③螺旋横截面的直径为2nm,每条链相邻碱基平面之间的距离为,每10个核酸形成一个螺旋,其螺距高度为.④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键,碱基的互相结合具有严格的配对规律,嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义：双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理,解释了遗传物质自我复制的机制.模型是两条链,而且碱基互补.复制之前,氢键断裂,氢键断裂,两条链彼此分开,每条链作为一个模板复制除一条新的互补链,这样就得到了两对链,解决了遗传复制中样板的分子基础4DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构.真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体,属于DNA的三级结构5细胞内含哪几种主要的RNA其结构和功能是什么细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA.mRNA：单链RNA,功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体tRNA：单链核酸,但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构,保守性最强.二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形,三级结构由三叶草形折叠而成,呈倒L型.功能是将氨基酸活化搬运到核糖体,参与蛋白质的合成rRNA：细胞中含量最多RNA总量的80%,与蛋白质组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所.在原核生物中,有5S、16S、23S,16S 的rRNA参与构成蛋白体的小亚基,5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中,rRNA有四种5S、、18S、28S,其中18S参与构成核蛋白体小亚基,其余参与构成核蛋白体大亚基6简述tRNA的二级结构要点tRNA的二级结构呈三叶草形,包含以下区域：①氨基酸接受区：包含tRNA的3’-末端和5’-末端,3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA,A为核苷,氨基酸可与之形成酯,该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域,中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶④T ψC区：该区与二氢尿嘧啶区相对,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环TψC由7个核苷酸组成,通过由5对碱基组成的双螺旋区TψC臂与tRNA其余部分相连,除个别例外,几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区：位于反密码去与TψC 之间,不同的tRNA在该区域中变化较大7简述核酸的主要性质①一般理化性质：固体DNA为白色纤维状固体,RNA为白色粉末状固体,均溶于水,不溶于一般的有机溶剂,在70%乙醇中形成沉淀,具有很强的旋光性,DNA粘度较大,RNA粘度小得多②两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团,有具有碱性基团,因而核酸具有两性性质.DNA的等电点为4至,RNA的等电点2至RNA存在核苷酸内的分子内氢键,促进电离③紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线④核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式,前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成,后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶,可以有选择性地切断磷酸二酯键限制性核酸内切酶或者没有选择性地切断⑤核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂,变成单链结构.DNA的热变性过程是突变的,在很窄的温度区间内完成,其熔解温度满足Tm—=100G+C；RNA由于只有局部的双螺旋区,所以变性行为引起的性质变化不明显⑥核酸的复性：在适当条件下,变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构,DNA的生物活性只能得到部分恢复,且出现减色效应,将热变性的DNA骤然冷却时,DNA不可能复性,缓慢冷却可以复性,分子量越大复性越困难,浓度越大,复性越困难⑦核酸的分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链⑧含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构,具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质,并且具有弱碱性第四章糖1. 名词解释糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称,俗称碳水化合物2. 问答题1简述糖的功能及分类并举例说明糖的功能：糖是生物体的能源物质,是细胞的结构组分,具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用.糖的分类：根据大小分为单糖大约20种、寡糖2-10种、多糖和糖缀合物.单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖醛糖如甘油醛,酮糖如二羟丙酮、丁糖醛糖如赤藓糖,酮糖如赤藓酮糖、戊糖醛糖如核糖,酮糖如核酮糖、己糖醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖,酮糖如果糖、山梨糖、庚糖景天酮糖.寡糖按照所含糖基多少分为二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖、三糖棉籽糖…六糖.多糖分为均多糖淀粉、糖原、甲壳素、纤维素和杂多糖半纤维素、粘多糖.糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类2说明麦芽糖组成淀粉的基本单位、纤维二糖组成纤维素的基本单位所含单糖的种类、糖苷键的类型.一分子麦芽糖中含有两分子α-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面下方,糖苷键为1-4糖苷键；一分子纤维二糖中含有两分子β-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面上方,糖苷键为1-4糖苷键3列举出四种多糖的名称均多糖由一种单糖聚合而成：淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种,后者存在1-6糖苷键,两者均是植物细胞的能源储存形式、糖原动物及细菌的储能物质,贮存于动物的肝脏和肌肉中,结构于支链淀粉类似,遇碘显红紫色、纤维素葡萄糖β1-4糖苷键连接而成的无分支的同多糖,形成植物细胞细胞壁、甲壳素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β1-4糖苷,基本单位为β-葡萄糖的2-C上经过氨基修饰后的产物杂多糖由几种不同的单糖聚合而成：半纤维素存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称、粘多糖糖胺聚糖.是含氨基己糖的杂多糖的总称,表现为一定的粘性和酸性,如透明质酸和肝素、药物多糖中药的有效成分、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章脂类及生物膜1. 名词解释脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物,包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类,分为简单脂不与脂肪酸结合的脂,如固醇类、萜类、前列腺素和结合脂与脂肪酸结合的脂,如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白2. 问答题1简述脂的功能.①脂是生物细胞重要的储能物质,因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类磷脂酰甘油酯是组成细胞膜的主要成分④简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质2简述生物膜的流动镶嵌模型生物膜分为细胞膜和细胞器膜,其共同特点是单层的生物膜细胞膜是流动的磷脂双分子层构成的连续体,蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中.脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性,方便蛋白质的运动,也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和温度有关.蛋白质是选择性透过的运输通道,同时也是细胞间信息传递、识别的受体.细胞器膜的结构与细胞膜类似,但由于功能的分化而多为双层膜,内层膜出现扩大现象,成为新陈代谢的部位.第6章酶1. 名词解释1酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂2单酶单纯蛋白酶：除了蛋白质外,不含有其他物质的酶,如脲酶等一般水解酶3全酶结合蛋白酶：含酶蛋白脱辅酶,决定反应底物的种类,即酶的专一性和非蛋白小分子物质传递氢、电子、基团,决定反应的类型、性质的酶.酶蛋白与辅助因子单独存在时,没有催化活力,两部分结合称为全酶4辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子,如辅酶I和辅酶II 5辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉※辅酶可辅基之间没有严格的界限,只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同。
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一、符号题1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。
2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。
3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。
4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。
7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。
8、hnRNA：核内不均一RNA。
mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。
9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。
10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。
11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H].12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。
13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。
14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。
15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。
16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。
17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。
22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。
23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。
24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。
25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。
26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。
27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。
28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。
29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。
二、名词解释1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。
2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。
3、蛋白质变性：天然蛋白质易受物理和化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。
主要标志是生物学功能丧失。
4、盐析作用：一定浓度的蛋白质溶液中，加入高浓度的盐使蛋白质沉淀。
5、生物活性肽：能够调节机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。
6、碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G=C,和A=T之间进行，这种碱基配对的规律就叫碱基互补规律。
7、碱基堆积力：在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。
主要是指碱基平面的范德华作用力和疏水作用力的总称。
8、增色效应：核酸变性后在260nm处紫外吸收值增加的现象称为增色效应。
9、溶解温度（Tm）：DNA变性时一般在一个温度范围内发生，通常把热变性温度的中点称为溶解温度，即紫外吸收的增加量达到最大量一半时的温度。
10、活性部位：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。
11、米氏常数：酶耳的特征性物理常数，含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时底物的浓度。
12、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶活力，这种作用称为竞争性抑制作用。
13、非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位，抑制剂与酶结合后不妨碍底物与酶结合，但形成的酶-底物-抑制剂三元复合物不能发生反应，这种抑制称为非竞争性抑制剂。
14、酶的最适温度(PH)：在一定条件下，一种酶在某一定温度(PH)其活力最大，这个温度称酶的最适温度（PH).15、酶原的激活：酶原在一定条件下经适当物质作用转变成有活性的酶的过程。
实质上是酶活性部位形成或者暴露的过程。
16、核酶：具有催化活性的RNA。
17、全酶：全酶=酶蛋白+辅因子；两者结合成完整的分子才具有活力，单独存在时均无催化活力。
18、维生素：对人体生长和健康必须的，人体不能合成的，必须从食物中摄取的一类有机化合物。
19、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
20、氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中伴随有ADP磷酸化成A TP的过程。
21、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化成ATP的过程。
22、生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。
23、糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要的途径。
24、糖异生：指非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸）在肝中转变为葡萄糖或糖原的过程。
25、磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
26、脂肪动员：脂肪组织中的脂肪在脂肪酶作用下水解为脂肪酸和甘油释放进血液以供其他组织氧化利用。
27、脂肪酸B-氧化：脂肪酸活化为脂酰Coa进入线粒体基质中，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解反应后，生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳的脂酰Coa。
由于反应在脂酰Coa的A-碳原子和B-碳原子之间进行，最后B-碳原子被氧化成酰基，所以称为B-氧化28、酮体：脂肪酸在肝细胞分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种。
29、必须氨基酸：自身不能合成，必须由食物供给的氨基酸。
人体内有8中。
30、DNA的半保留复制：DNA复制时，双链解开，按单链DNA的核苷酸顺序，按碱基配对原则合成新链，组成新的DNA分子。
新形成的DNA分子与原DNA分子碱基顺序完全相同，每个子代DNA的一条链是来自亲代另一条是重新合成的，这种复制方式成为DNA的半保留复制。
31、DNA的半不连续复制：DNA在复制时，一条链是按照5’—3’方向连续合成的，另一条链的合成是不连续的，先按照5-’-3’方向合成若干个短的冈崎片段，再通过酶的作用链接在一起构成另一条链，这种复制方式称为DNA的半不连续复制。
32、转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板按碱基互补规律合成与其碱基互补的RNA过程。
33、冈崎片段：DNA复制中，一条链是连续合成的，另一条是先按着5--3方向合成系列短的小片段，再由酶连接成新链，这些首先合成的段片段就成为冈崎片段。
34、密码子：由mRNA上相邻三个的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
35、SD序列：原核生物起始密码子前的核糖体结合位点，与核糖体小亚基端16SrRNA3’端序列互补，富含嘌呤碱基。
36、反馈抑制：代谢中间物或产物对该反应的抑制作用。
37、操纵子：基因表达的协调单位，它们有共同的控制区和调节系统。
包括在功能上彼此有关的结构基因和控制部位。
三、简答题1、维持蛋白质结构的力有哪些？①一级结构主要是共价键如肽键、二硫键等②二级结构主要是氢键等③三级结构主要是次级键如疏水键等④四级结构主要是次级键如盐键、范德华力等2、简述DNA双螺旋结构要点①双链反向平行结构、右手螺旋、有共同的对称轴、有大沟小沟②主链在外侧、侧链在内测，A、T之间互补配对形成两对氢键，C、G之间互补配对形成三个氢键，碱基平面垂直于③螺旋上升一周有10个核苷酸，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。
3、核酸有哪些重要的理化性质？①紫外吸收性质，因为分子中含有共轭体系的嘌呤和嘧啶②核酸为两性离子，微溶于水，不溶于有机溶剂。
③易被酸碱水解④有变性和复性的性质，⑤分子杂交4、维持核酸结构的稳定因素有哪些？①氢键，对于稳定DNA双螺旋结构以及RNA中局部的双螺旋及三级结构都有重要作用②碱基堆积力，是稳定核酸空间结构的主要因素③环境中的正离子，中和核酸分子中所带的负电荷，消除静电斥力。
5、说明tRNA在结构上的共同特征。
①二级结构特点有：a.三叶草型，四环四壁 b.氨基酸臂，与氨基酸结合c.D环与D臂，与酰胺-rRNA合成酶结合d反密码子环与反密码子臂，与mRNA结合e可变环，可用于tRNA的分类②三级结构的特点：倒L型6、论述米氏常数的生物学意义。
①酶的特征物理常数②反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔浓度③可以表示酶与底物的亲和力，Km值越大亲和力越小④同一酶，不同的底物具有不同的Km值，Km最小的是最适底物7、说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系，辅酶基在催化反应中起什么作用？酶的辅助因子与酶蛋白结合生成全酶。
辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析的方法除去；辅酶与酶蛋白结合松弛能用透析方法除去。
辅基、辅酶、酶蛋白单独存在时均没有活性只有全酶有活性。
辅基通常是金属离子或有机小分子组成，在催化反应中转移电子、质子、基团，有时也参与酶与底物的结合8、何谓诱导契合学说？为什么酶对所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性?诱导契合学说是指当酶分子与底物与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。
在可逆反应中底物与产物对酶均有诱导作用，所以酶对所催化的反应的底物和产物都有专一性。
9、什么是新陈代谢？新陈代谢的特点有哪些？新陈代谢：是生物体内进行的所有化学变化的总称，是生物体最基本的特征，是生物与外界环境进行物质交换和能量交换的全过程。
特点：在温和的条件下，由酶催化进行；各反应步骤严格有序进行；反应途径一般有严格的细胞定位。
10、什么是生物氧化？与体外燃烧相比有何特点？①生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。
②特点：在细胞内进行；通过酶的催化作用使有机物发生一系列反应；能量逐步释放。
11、三羧酸循环的生理意义。
①生物体内物质主要的分解途径，提供大量的自由能②循环中产生许多中间产物是合成其他生物物质的原料12、乙酰CoA可进入哪些代谢途径？①进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O,产生大量能量②合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂③合成酮体作为肝输出能源方式④合成胆固醇13、简述尿素生成的主要阶段①鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，生成瓜氨酸②瓜氨酸与氨作用生成精氨酸③精氨酸被分解成尿素和鸟氨酸14、生物细胞DNA复制分子机制的基本特点是什么？①半保留复制②原核生物单起点，真核生物多起点③复制可以单向和双向进行，后者更常见④复制的方向是5-3⑤复制是半不连续的，前导联是连续合成，后随链先合成冈崎片段再连接起来。