沉淀分离技术
沉淀析出法
沉淀析出法是一种利用沉淀反应实现组分分离的化学方法。
在溶液中投加化学剂，将溶液中的可溶性物质转化成难溶性物质，从而在溶液中析出，沉淀在溶液底部。
沉淀析出的方法有：
1. 难溶盐沉淀法：使某些组分呈难溶化合物的形态沉淀析出的方法。
可用于组分分离、除杂或提取。
难溶盐沉淀法分为加沉淀剂沉淀法、浓缩结晶法和盐析结晶法三种。
2. 无机沉淀剂分离法：例如用SO42-为沉淀剂分离Ba2+离子，用S2-为沉淀剂分离Zn2+离子。
3. 有机沉淀剂分离法：例如用丁二酮肟分离Ni2+离子，用8羟基喹哪啶沉淀Zn2+等。
4. 均相沉淀法：是借助于化学反应在溶液中缓慢而均习地产生出沉淀剂。
用此法得到的沉淀较纯，过滤洗涤方便。
例如利用尿素的水解反应，逐步改变溶液的pH值，使金属离子生成氢氧化物沉淀，用硫代乙酰胺水解产生S2-离子使金属离子生成硫化物沉淀等。
以上信息仅供参考，如需了解更多信息，建议查阅化学书籍或咨询化学专家。
溶液与沉淀的分离方法有3种倾析法、过滤法和离心分离法
溶液与沉淀的分离方法有3种：倾析法、过滤法和离心分离法。
（1）倾析法当沉淀的密度较大或结晶的颗粒较大，静置后能沉降至容器底部时，可用倾析法进行沉淀的分离和洗涤。
具体作法是把沉淀上部的溶液倾入另一容器内，然后往盛着沉淀的容器内加入少量洗涤液，充分搅拌后，沉降，倾去洗涤液。
如此重复操作3遍以上，即可把沉淀洗净，使沉淀与溶液分离。
（2）过滤法分离溶液与沉淀最常用的操作方法是过滤法。
过滤时沉淀留在过滤器上，溶液通过过滤器而进入容器中，所得溶液叫做滤液。
过滤方法共有3种：常压过滤、减压过滤和热过滤。
1）常压过滤此法最为简便和常用，使用玻璃漏斗和滤纸进行过滤。
按照孔隙的大小，滤纸可分为快速、中速和慢速3种。
快速滤纸孔隙最大。
过滤时，把圆形滤纸或四方滤纸折叠成4层（方滤纸折叠后还要剪成扇形）。
然后将滤纸撕去一角，放在漏斗中①。
滤纸的边缘应略低于漏斗的边缘。
用水润湿滤纸，并使它紧贴在玻璃漏斗的内壁上。
这时如果滤纸和漏斗壁之间仍有气泡，应该用手指轻压滤纸，把气泡赶掉，然后向漏斗中加蒸馏水至几乎达到滤纸边。
这时漏斗颈应全部被水充满，而且当滤纸上的水已全部流尽后，漏斗颈中的水柱仍能保留。
如形不成水柱，可以用手指堵住漏斗下口，稍稍掀起滤纸的一边，向滤纸和漏斗间加水，直到漏斗颈及锥体的大部分全被水充满，并且颈内气泡完全排出。
然后把纸边按紧，再放开下面堵住出口的手指，此时水柱即可形成。
在全部过滤过程中，漏斗颈必须一直被液体所充满，这样过滤才能迅速。
过滤时应注意以下几点：调整漏斗架的高度，使漏斗末端紧靠接受器内壁。
先倾倒溶液，后转移沉淀，转移时应使用搅棒。
倾倒溶液时，应使搅棒指向3层滤纸处。
漏斗中的液面高度应低于滤纸高度的2/3。
如果沉淀需要洗涤，应待溶液转移完毕，用少量洗涤剂倒入沉淀，然后用搅棒充分搅动，静止放置一段时间，待沉淀下沉后，将上方清液倒入漏斗，如此重复洗涤两三遍，最后把沉淀转移到滤纸上。
2）减压过滤此法可加速过滤，并使沉淀抽吸得较干燥，但不宜过滤胶状沉淀和颗粒太小的沉淀，因为胶状沉淀易穿透滤纸，颗粒太小的沉淀易在滤纸上形成一层密实的沉淀，溶液不易透过，循环水真空泵使吸滤瓶内减压，由于瓶内与布氏漏斗液面上形成压力差，因而加快了过滤速度。
沉淀分离技术.
蛋白质聚集沉淀
（1）破坏水化膜，分子间易碰撞聚集，将大量盐 加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子有很强的水化 力，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失， 使蛋白质分子因热运动碰撞聚集。
（2）破坏水化膜，暴露出憎水区域,由于憎水区域间作用使蛋 白质聚集而沉淀，憎水区域越多，越易沉淀。
（3）中和电荷，减少静电斥力，中性盐加入蛋白质溶液后，蛋 白质表面电荷大量被中和，静电斥力降导致蛋白溶解度降低， 使蛋白质分子之间聚集而沉淀。
亲水胶体在水中的 稳定因素
水化膜
水化膜
+ + + + + + ++ +
带正电荷蛋白质 （亲水胶体） 脱水
碱 酸 等点电时的蛋白质 （亲水胶体） 脱水
碱 酸 带负电荷蛋白质 （亲水胶体） 脱水
+ + + + + + ++ +
带正电荷蛋白质 （疏水胶体）
阴离子 不稳定蛋白颗粒
阳离子
带负电荷蛋白质 （疏水胶体）
7.65 6.85
（1）忽略溶液体积的变化，若回收90%的BSA，需要加 入多少固体硫酸铵？（37.27Kg） （2）沉淀中BSA的纯度是多少？（95.34%）
KS分段盐析法
在一定pH、温度条件下，改变离子强度。 适用于早期粗提阶段的分步分离。
虽然这个理论所假定的条件并不完全适合于蛋白质分子，但该 理论对于理解破坏蛋白质溶液的稳定性仍有很大帮助，同时还 有助于针对具体蛋白质选择最合适的沉淀剂及技术。
DLVO理论
颗粒间的相互作用的位能取决于离子强度。 在低离子强度时，颗粒距离处在中间状态，双 电层斥力占优势，可看为一个凝聚的势垒；在 高离子强度时，吸引力超过排斥力，相互间的 总位能表现为吸引位能。 虽然这个理论所假定 的条件并不完全适合于蛋白质分子，但该理论 对于理解破坏蛋白质溶液的稳定性仍有很大帮 助，同时还有助于针对具体蛋白质选择最合适 的沉淀剂及技术。
沉淀分离--食品科学
逐滴加入乙醚、丙酮或乙醚-丙酮的混合溶 液，得到目标产物
或 加入中性饱和乙酸铅溶液和碱性乙酸铅
目标物质
作业 1 比较沉淀和结晶 2 简述盐析原理,并分析影响盐析的因素.
缺点：
沉淀物可能聚集有多种物质或含有大量的盐类，所得 产品纯度低，需要重新精制，并且过滤比较困难。
在应用沉淀分离技术时,需要考虑三种因素
①沉淀的方法和技术应具有一定的选择性, 才 能使目标成分得到较好分离,纯度较高； ②对于一些活性物质( 如酶、蛋白质等 )的沉淀 分离,必须考虑沉淀方法对目标成分的活性和化 学结构是否破坏； ③对于食品和医药中的目标成分的沉淀分离, 必须充分估量残留物对人体的危害.
二、沉淀分离法的分类
沉淀分离法：用于常量组分的分离 （大于1mg/ml) 共沉淀分离法:用于痕量组分的分 离(小于1mg/ml)
常见的分离方法有：无机沉淀分离法、有机沉淀分
离法、等电点沉淀法、变性沉淀分离法、非离子多
聚体沉淀剂沉淀分离法等。
三、常见的沉淀分离法
1无机沉淀剂沉淀分离法
金属盐类沉淀分离法
盐析操作应考虑以下因素：
（1） 盐的种类和选择
一般来说，多价盐类的盐析效果比单价的效果好, 阴离子的效果比阳离子的好。顺序大致如下 : 柠檬 酸根 > 酒石酸根 > PO43- > F- > I03- > SO42- > 醋酸根
> B2O3- > Cl- > Cl03- > Br- > N03- > ClO4- > I- > SCN；Th4+ > A13+ > H+ > Ba2+ > Sr2+ > Ca2+ ；Mg2+ >
沉淀分离法及应用
沉淀分离法及应用
沉淀分离法是化学实验中常用的一种分离方法，主要通过生成沉淀物来实现对不同物质的分离。
沉淀分离法的基本步骤如下：
1. 将待分离物质溶解在适当的溶剂中，制备溶液。
2. 在溶液中加入适量的沉淀剂（通常是饱和溶液）。
3. 沉淀剂与待分离物质发生反应，生成沉淀物。
4. 将溶液与沉淀物分离，通常可通过过滤或离心将沉淀物从溶液中分离出来。
沉淀分离法的应用范围非常广泛，包括但不限于以下几个方面：1. 分离杂质：当溶液中含有杂质时，可以通过添加适量的沉淀剂，使杂质与沉淀剂发生反应生成沉淀物，从而分离出纯净的溶液。
2. 分离混合物：当混合物中含有不同成分时，可以利用沉淀分离法将其中一种或几种成分分离出来。
3. 分离纯度不同的物质：当溶液中含有不同纯度的物质时，可以通过沉淀分离法将其中高纯度的物质分离出来，从而提高物质的纯度。
4. 提取目标物质：当需要提取特定物质时，可以利用沉淀分离法将目标物质从复杂的混合物中提取出来。
沉淀分离法是一种简单有效的分离方法，在化学实验和工业生产中有着广泛的应用。
沉淀的分离的方法
沉淀的分离的方法
沉淀分离是一种常用的分离方法，适用于固体和液体之间的分离。
下面是几种常见的沉淀分离方法：
1. 重力沉淀：利用物质的密度差异，引入重力将悬浮在液体中的颗粒沉淀到底部。
2. 离心沉淀：通过高速旋转离心机，可加速颗粒的沉降速度，从而更快地进行分离。
3. 过滤：将混合物通过滤纸或其他滤膜进行过滤，使得固体颗粒被滤出，而液体透过滤膜。
4. 沉淀剂法：添加一种特定的化学物质（沉淀剂），能够与溶液中的物质发生反应生成沉淀，使其从溶液中沉淀出来。
5. 蒸发结晶：将溶液加热蒸发，使得固体物质从溶液中结晶出来，实现固液分离。
6. 电沉积：利用电解作用，通过外加电压或电流将带电的物质沉积到电极上进行分离。
需要根据具体的实验要求和分离对象选择适合的方法。
3沉淀分离法
2
大量
Pd
2
痕量（被测）
CaCO3 沉淀
Ca CO3
2
2
CaCO3
Pd2+离子附着在CaCO3沉淀的表面，形成共沉淀。
① 无机共沉淀剂
● 氢氧化物沉淀： 如，Fe(OH)3,Al(OH)3,MnO(OH)2等，主要利用 表面吸附作用使痕量金属离子共沉淀。 ● 硫化物沉淀： 如，PbS、HgS等，共沉淀是除吸附、吸留作用 外还有后沉淀作用。 ● 某些晶形沉淀： 如，BaSO4，SrSO4，SrCO3等，可与生成相似晶 格的离子形成混晶（如BaSO4-RaSO4、BaSO4PbSO4等）而共沉淀。
提高氢氧化物沉淀分离的方法
（1） 采用“小体积”沉淀法——小体积、大浓度且
有大量对测定没有干扰的盐存在下进行沉淀。如：
在大量NaCl存在下，NaOH分离Al3+与Fe3+。 （2）加入掩蔽剂提高分离选择性。 （3） 控制pH值选择合适的沉淀剂 不同金属形成氢氧化物的pH值及介质不同。 （4）采用均匀沉淀法或在较热、浓溶液中沉淀并且热 溶液洗涤消除共沉淀。
（3）逐渐除去溶剂
• 如果将试液与有机沉淀剂在某种水溶液混合，然后慢慢蒸 发除去溶剂，即可在适当的缓冲条件下进行均相沉淀。 • 例如，用8-羟基喹啉沉淀Al3+时，可在Al3+ 试液中加入醋酸
胺缓冲溶液、8-羟基喹啉的丙酮溶液，在70-80℃加热3h，
使丙酮挥发，15min 后即有8-羟基喹啉铝的晶形沉淀析出， 此沉淀易于过滤、洗涤。
均相沉淀的优点： 这样的沉淀不但吸附的杂质少，沉淀较纯净， 而且不必陈化，过滤、洗涤液较方便。 均相沉淀的途径
（1）试剂水解 （2）在溶液中直接产生出沉淀剂 （3）逐渐除去溶剂 （4）破坏可溶性的络合物
沉淀分离法1
§3-1 概 述
三、沉淀的类型
1. 晶形沉淀
d ＞ 0.1 m
颗粒大, 结构紧密,体积小, 杂质少, 易过滤洗涤。 如BaSO4、草酸钙等。 2.无定形沉淀
d < 0.02 m
3.凝乳状沉淀
d: 0.02 ~ 0.1 m
含水多, 结构疏松,体积大, 杂质多, 难过滤洗涤。 如 Fe2O3•xH2O等
也能生长。将一颗小 的现成的硫酸铜晶体 悬着浸入其饱和溶液 中,晶体会缓慢地 “生长”。如果在烧 杯中继续倒入饱和硫 酸铜溶液，则结晶体 的增长会持续几周甚 至几个月。你将会得 到一颗美丽的大晶体。
§3-1 概 述
无论是晶形沉淀还是非晶形沉淀，当粒子非常细 小时（1～100μm）就变成胶体，胶体溶液很难过 滤。 为使胶体溶液较易过滤，可在溶胶中加入一定的 电解质，夺取胶体粒子周围的水分可促进凝结。
如：亚砷酸水溶液中，通入H2S生成的As2S3 ，很 难过滤，加入HCl或NaCl等电解质，过滤就容易 多了。
§3-1 概 述
六、沉淀分离法的类型：
无机沉淀剂分离法、有机沉淀剂分离分含量极微时，多采用共沉淀分离法
沉淀的纯度
分类
沉 淀 分 离 法
溶解度 S ( mol· L-1 或 g /100g水）
溶度积
BaSO 4 (s)
溶解 沉淀
Ba (aq) SO (aq)
2 2 4
2
2 4
Ksp (BaSO 4 ) c(Ba ) c(SO )
Ksp — 溶度积常数,简称溶度积
An Bm (s) nA (aq) mB (aq)
2 3
S 3
K sp 4
例：K sp (Ag2 CrO4 ) 1.1 10 S 3
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
Add Your Title
加入沉淀剂
沉淀剂的陈化 促进粒子生长
离心或过滤 收集沉淀物
加沉淀剂的方式和陈化条件 对产物的纯度、收率和沉淀物的形状都有很大影响
沉淀能否发生
沉 淀 过 程 应 考 虑 的 问 题
沉淀剂或沉淀条件下对活性结构是否有破坏作用
沉淀剂是否容易除去
沉淀剂是否对人体有害
沉淀技术分离生化产物的典型例子是蛋白质的分离提取
V：所需加入的饱和硫酸铵溶液的体积； －60℃，趁热滤去沉淀， V0：原溶液体积； 再在0℃或室温平衡1－2 S2：所需达到的硫酸铵饱和度； S1：原溶液的硫酸铵饱和度。 天，有固体析出时达100
过量的硫酸铵，加热至50
％饱和度。
（3）透析平衡法 优点 硫酸铵浓度变化连 续，盐析效果较好。 缺点
硫酸铵饱和度的测 定、计算工作手续繁 琐，而且透析袋容积 有限、盐析速度慢、 硫酸铵耗费大。
S：离子强度为I时蛋白质的溶解度； S0：离子强度为0时蛋白质的溶解度； KS：盐析常数。
当溶剂的温度一定时，对 于某一溶质，S0是一常数， β（溶解度常数）
Cohn方程
KS越大，有效成分溶解度随盐浓度增加而减小的程度越大。 KS越大，分级范围越小，盐析效果越好。
离子价数 KS主要取决于盐的性质： 离子半径
疏水区（憎水区）
在水溶液中，多肽 链中的疏水性氨基 酸残基具有向内部 折叠的趋势，即便 如此，一般仍有部 分疏水性氨基酸残 基暴露在外表面， 形成疏水区。疏水 性氨基酸含量高的 蛋白质的疏水区大， 疏水性强。
水分子
亲水性氨基酸残基 基本分布在蛋白质 立体结构的外表面。
亲水区
蛋白质是两性高分 子电解质，主要由 疏水性各不相同的 20 种氨基酸组成。
血浆
乙醇法沉淀 沉淀物Ⅰ＋Ⅱ＋ Ⅲ
废弃上清液 乙醇法沉淀沉 淀物Ⅳ 废弃沉淀 乙醇法沉淀沉 淀物Ⅴ 重新溶解 的沉淀 白蛋白(纯度96～99％)
上清液
图1 利用蛋白质沉淀大规模提纯白蛋白与免疫球蛋白的工艺流程图
沉淀法分离蛋白质的特点：
生产前期可使原料液体体积很快减小 10~50倍，从而
简化生产工艺、降低生产费用； 使中间产物保持在一个中性温和的环境； 可及早将目标蛋白从其与蛋白水解酶混合液中分离出 来，避免蛋白质的降解，提高产物稳定性；
早在1859年，中性 盐盐析法就被用于从 血液中分离蛋白质， 随后又在尿蛋白、血 浆蛋白等的分离和分 级中使用，得到了比 较满意的结果。
得到的样品欲继 续纯化，需花一 定时间脱盐
过程 盐溶 盐析
蛋白质在等电点时，容易互相吸引聚合沉淀。 加入盐离子后，破坏了吸引力，增加静电斥 力，使分子散开，溶解度增大
5、盐析曲线的制作
方法一：取料液分成等体积几份，冷却至0℃
各级均离心分离沉淀物，将沉淀溶于2倍体积的缓冲液中，测 定其中总蛋白和目标蛋白浓度（或测定离心上清液）
以饱和度为横坐标，沉淀（或上清液）中总蛋白和目标蛋白浓 度为纵坐标，得到蛋白质溶解度曲线
蛋白质量(mg)或酶 活力
10
总蛋白 目标蛋白
20
介电常数 多价阴离子具有很高的KS，但高价阳离子的存在反而降低KS ； 大而不规则的蛋白分子KS越大。 几种盐的盐析能力的排列次序： 磷酸钾>硫酸钠>磷酸铵>柠檬酸钠>硫酸镁 KS
几种蛋白盐析时离子强度与溶解度的关系图
1——纤维蛋白 2——血红蛋白 3——拟球蛋白 4——血清蛋白 5——肌红蛋白
例3.1 溶菌酶在2.8 mol/L和 3.0 mol/L 硫酸铵溶 液中的溶解度分别为1.2g/L和0.26g/L，试计算在3.5 mol/L 硫酸铵溶液中的溶解度。
？？？
2、中性盐沉淀蛋白质的基本原理
蛋白质和酶均易溶于水，分子中的－COOH、－NH2
和－OH等亲水基团，与极性水分子相互作用形成水化层， 包围于蛋白质分子周围形成亲水胶体，削弱了蛋白质分子 之间的作用力，蛋白质分子表面极性基团越多，水化层越 厚，蛋白质分子与溶剂分子之间的亲和力越大，因而溶解
度也越大。 电荷
颗粒间的相互作用
颗粒间的相互作用的位能取决于离子强度
静电斥力 蛋白质 分子 范德华引力 蛋白质 分子
偶极力 色散力
诱导力
DLVO理论
在低离子强度时，颗粒距 离处在中间状态，双电层 斥力占优势，可看为一个 凝聚的势垒 在高离子强度时，吸引力 超过排斥力，相互间的总 位能表现为吸引位能
低离子强度
高离子强度
生物分子在水中形成稳定的溶液是有条件的，这些就是溶 液的各种理化参数。 任何能够影响这些条件的因素都会破坏溶液的稳定性。
沉淀法就是采用适当的措施改变溶液的理化参数，
控制溶液的各种成分的溶解度，从而将溶液中的
欲提取的成分和其它成分分开的技术。
沉淀法操作步骤 ：
.
Add Your Title Add Your Title
第三章
沉淀分离技术
Precipitation Technology
§3.1 沉淀法概述
沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。
通过沉淀达到浓缩的目的 通过沉淀，固液分相后，除去留在 液相或沉积在固体中的非必要成分 沉淀可以将已纯化的产品由液态变 成固态，加以保存或进一步处理
沉淀的目的
沉淀方法用于分离纯化是有选择性的，即有选择地沉淀 杂质或有选择地沉淀所需成分。
用蛋白质沉淀法作为色谱分离的前处理技术，可使色
谱分离使用的限制因素降低到最少。
§3.2 蛋白质的溶解特性
蛋白质的溶解行为是一个独特的性质，由其组成、 构象以及分子周围的环境所决定。 蛋白质在自然环境中通常是可溶的，所以其大部 分是亲水的，但其内部大部分是疏水的。 一般而言，小分子蛋白质比起在化学上类似的大 分子蛋白质更易溶解。
荷电区
蛋白质表面由不均匀分布的荷电基团形成荷电区、 亲水区和疏水区构成
表1 影响蛋白质溶解度的参数
蛋白质性质
分子大小
氨基酸组成 氨基酸序列 可离子化的残基数 极性/非极性残基比率 极性/非极性残基分布 氨基酸残基的化学性质
溶液性质
溶剂可利用度（如：水）
pH值 离子强度 温度
蛋白质结构
蛋白质电性 化学键性质
3、中性盐的选择 选用盐析用盐的几点考虑：
盐析作用要强 盐析用盐需有较大的溶解度 盐析用盐必须是惰性的 来源丰富、经济
Hofmeister对一系列离子沉淀蛋白质的能力
进行排序，称Hofmeister序列，或感胶离子序。
阴离子：
柠檬酸根-3>酒石酸根-3 >F->I03->H2P04->S04->CH3C00>Cl->Cl03->Br->N03->Cl04->I->CNS阳离子： Th4+>Al3+>H+>Ba2+>Sr2+>Ca2+>Cs+> Rb+>NH4+>K+>Na+>Li+
虽然这个理论所假定的条件并不完全适合于蛋白质分子，但该 理论对于理解破坏蛋白质溶液的稳定性仍有很大帮助，同时还 有助于针对具体蛋白质选择最合适的沉淀剂及技术。
DLVO理论
颗粒间的相互作用的位能取决于离子强度。 在低离子强度时，颗粒距离处在中间状态，双 电层斥力占优势，可看为一个凝聚的势垒；在 高离子强度时，吸引力超过排斥力，相互间的 总位能表现为吸引位能。 虽然这个理论所假定 的条件并不完全适合于蛋白质分子，但该理论 对于理解破坏蛋白质溶液的稳定性仍有很大帮 助，同时还有助于针对具体蛋白质选择最合适 的沉淀剂及技术。
亲水胶体在水中的 稳定因素
水化膜
水化膜
+ + + + + + ++ +
带正电荷蛋白质 （亲水胶体） 脱水
碱 酸 等点电时的蛋白质 （亲水胶体） 脱水
碱 酸 带负电荷蛋白质 （亲水胶体） 脱水
+ + + + + + ++ 定蛋白颗粒
阳离子
带负电荷蛋白质 （疏水胶体）
30
40
50
60
70
80
90 100
总蛋白 目标蛋白
硫酸铵饱和度％ 蛋白质量(mg)或酶 活力
0
10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
硫酸铵饱和度％
方法二
各级均离心分离沉淀物，将沉淀溶于2倍体积的缓冲液中，测 定其中总蛋白和目标蛋白浓度 以饱和度为横坐标，总蛋白和目标蛋白浓度为纵坐标，得到蛋 白质溶解度曲线
5.68×10-3 g/L
例3.2 有100L蛋白质溶液，其中含牛血清蛋白BSA和另 一种杂蛋白X，质量浓度分别为10g/L和5g/L。拟用硫酸铵沉 淀法处理该溶液以回收沉淀中的BSA。20℃下BSA和X的 Cohn方程参数列于下表（假设其他蛋白质的存在不影响方 程参数），其中离子强度用硫酸铵浓度（mol/L）表示。 蛋白质 BSA X β 21.6 20.0 Ks
§3.3 蛋白质胶体溶液的稳定性
防止蛋白质凝聚沉淀的屏障：
水化层 电荷
蛋白质周围的 水化层可以使 蛋白质形成稳 定的胶体溶液
蛋白质分子间 静电排斥作用
蛋白质粒子在水溶液中是 带电的，带电的原因主要是吸 附溶液中的离子或自身基团的 电离。
因溶液是电中性的，水 中应有等当量的反离子存在。 蛋白质表面的电荷与溶液中反 离子的电荷构成双电层。
常用于蛋白质沉淀的盐为硫酸铵和硫酸钠。硫酸钠虽无腐 蚀性但低于400C就不易溶解，因此只适用于热稳定性较好的蛋 白质的沉淀过程。