2019年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题(回忆版)【圣才出品】
生物化学考研题库(章节题库-酶)【圣才出品】
第3章酶一、选择题1．酶的系统名称应标明（）。
A．反应产物B．反应的类型C．酶的习惯名称D．酶的来源【答案】B【解析】酶的系统命名法的原则为：以酶催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称同时明确酶的底物及催化反应的性质。
2．目前公认的酶与底物结合的学说是（）。
A．活性中心学说B．诱导契合学说C．锁匙学说D．中间产物学说【答案】B【解析】B项，诱导契合学说是指酶与底物结合前，酶分子上不存在能与底物紧密结合的活性中心，当与底物结合时，酶分子的构象受到底物分子的诱导而发生别构，致使酶分子活性中心能与底物分子紧密结合，从而能催化特异性的化学反应。
3．有的酶存在多种同工酶形式，这些同工酶所催化的反应（）。
A．并不完全相同B．完全相同，而且反应的平衡常数也相同C．完全相同，但由于每一种同工酶的活性不同，反应的平衡常数可以不同D．完全不同【答案】C【解析】同工酶是指生物体内催化相同化学反应，但酶蛋白质的分子结构、理化性质和免疫学特性各不相同的一组酶。
4．下列哪种反应不是酶的可逆共价修饰？（）A．磷酸化/去磷酸化B．腺苷化/去腺苷化C．甲基化/去甲基化D．NNNN/N失N【答案】D5．羧肽酶含有的金属离子为（）。
A．Fe2＋B．Mg2＋C．Zn2＋D．Cu2＋【答案】C【解析】羧肽酶是一种消化酶，可专一性地从肽链的C端开始逐个降解，释放出游离氨基酸的一类肽链外切酶，以酶原形式存在于生物体内。
在羧肽酶A的活性部位存在一个紧密结合的Zn2＋离子，这个Zn2＋离子的作用是亲电催化作用。
6．下列方法中，用于肽链专一性断裂方法，其中专一性最强的是（）。
A．TrypsinB．ChymotrypsinC．ElastaseD．CNBr【答案】D【解析】A项，Trypsin的中文名称是胰蛋白酶，该酶是最常用的蛋白水解酶，专一性强，只断裂Lys或Arg的羧基参与形成的肽键；B项，Chymotrypsin的中文名称是胰凝乳蛋白酶，该酶的专一性不如胰蛋白酶强，胰凝乳蛋白酶可以水解由芳香族氨基酸或者有较大非极性侧链的氨基酸羧基形成的肽键；C项，Elastase的中文名称是弹性蛋白酶，弹性蛋白酶则专一地水解丙氨酸，甘氨酸及短脂肪链氨基酸的羧基形成的肽键；D项，CNBr的专一性很强，只断裂由甲硫氨酸残基的羧基参加形成的肽键。
浙大830真题分类
【蛋白质化学】简单描述蛋白质的超二级结构和结构域的概念。
(10’,05)简单描述蛋白质及核酸的变性。
(10’,05)非共价键在生物大分子中扮演了十分重要的作用，有哪四种非共价键？并举例说明它们在维持蛋白质、核酸结构中所起到的作用。
(15’,06)在自然界中构成蛋白质的氨基酸有20种，根据他们的R基的化学特征可以分成哪几大类？每一类的特征是什么？请写出每一类中包括的氨基酸全称、三字母和单字母的缩写。
(15’,06)传统的氨基酸测序原理是Edman化学降解法，近年来又发展了电喷射串联质谱法测定氨基酸序列，分别描述它们的原理和特点。
(15’,06)描述使用双向电泳进行蛋白质分离的原理，利用这项分离技术设计一个研究实验，写出实验目的、方法及步骤，并列出所需要的其它仪器、药品、研究工具等。
(20’,06)什么是蛋白质？分类并举例描述蛋白质的功能，描述你最熟悉的5种蛋白质分离纯化方法的工作原理。
(20’07)蛋白质分子变性与核酸分子变性的本质区别是什么？引起蛋白质和核酸变性的主要因素有哪些，原理是什么？它们变性后进行复性的方法分别有哪些？(20’07)写出20中氨基酸的3字母和1字母的缩写，根据R基团的极性，电荷及苯环可以分成哪五类？哪些是人体的必需氨基酸和非必需氨基酸？（20’08）氨基酸的序列决定了蛋白质的分子构造和功能，请阐明至少两中分析和决定氨基酸序列的方法及其原理，并比较说明这邪恶方法的优缺点。
（20’08）为什么血红蛋白比肌红蛋白更适合担当血液中氧气运输蛋白的责任？（包括对肺及其外围组织氧压的讨论，和对这两种蛋白对氧气结合曲线的讨论）（10’09）举例说明2008年诺贝尔化学奖成果：绿色荧光蛋白（GFP）在生物学研究中的两种以上的用途。
（10’10）有一蛋白质，在哺乳动物的脑、心脏、肝脏和肌肉等各个组织内的分布不同，现已知其分子量，并有该蛋白质抗体，请问用哪些实验方法可以初步证实上述各个组织中含有该蛋白质？用什么实验方法可以检测该蛋白质在组织中的分布情况？描述实验的基本原理。
新版浙江大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
在很多年之前我从来不认为学习是一件多么重要的事情，那个时候我混迹于人群之中，跟大多数的人一样，做着这个时代青少年该做的事情，一切都井井有条，只不过，我不知做这些是为了什么，只因大家都这样做，所以我只是随众而已，虽然考上了一个不错的大学，但，我的人生目标一直以来都比较混乱。
但是后来，对世界有了进一步了解之后，我忽而发现，自己真的不过是这浩渺宇宙中的苍茫一粟，而我自身的存在可能根本不能由我自己来把握。
认识到个体的渺小之后，忽然有了争夺自己命运主导权的想法。
所以走到这个阶段，我选择了考研，考研只不过是万千道路中的一条。
不过我认为这是一条比较稳妥且便捷的道路。
而事到如今，我觉得我的选择是正确的，时隔一年之久，我终于涅槃重生得到了自己心仪院校抛来的橄榄枝。
自此之后也算是有了自己的方向，终于不再浑浑噩噩，不再在时代的浪潮中随波逐流。
而这一年的时间对于像我这样一个懒惰、闲散的人来讲实在是太漫长、太难熬了。
这期间我甚至想过不如放弃吧，得过且过又怎样呢，还不是一样活着。
可是最终，我内心对于自身价值探索的念头还是占了上峰。
我庆幸自己居然会有这样的觉悟，真是不枉我活了二十多个春秋。
在此写下我这一年来的心酸泪水供大家闲来翻阅，当然最重要的是，干货满满，包括备考经验，复习方法，复习资料，面试经验等等。
所以篇幅会比较长，还望大家耐心读完，结尾处会附上我的学习资料供大家下载，希望会对各位有所帮助，也不枉我码了这么多字吧。
浙江大学生物化学与分子生物学的初试科目为:(101)思想政治理论(201)英语一(727)细胞生物学（含遗传学20%）(830)生物化学与分子生物学参考书目为：1.《细胞生物学》(不含植物细胞相关内容)，第四版，翟中和等主编，高等教育出版社；2.《生物化学与分子生物学》，第八版，査锡良、药立波主编，人民卫生出版社。
先谈谈英语吧其实英语每什么诀窍，就是把真题读透彻，具体方法我总结如下：第一，扫描提干，划关键项。
830生物化学(05)浙大生化参考答案
8、 根据国际分类法，酶分成哪六大类？酶作为生物催化剂的特点是什么？写出
全
3-5 种你所熟悉的酶并简单描述它们的活性。（20 分）
程
酶的国际分类法将酶分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、
··
深 入
异构酶类、连接酶类六大类。
酶的特点：1.酶易失活；2。酶具有很高的催化效率；3.酶具有高度专一
3、在功能上 RNA 可以分为几种？描述生物体内蛋白质合成过程及各种 RNA 在这 个过程的作用是什么？（15 分）
可分为三种：核糖体 RNA，信使 RNA（mRNA），转运 RNA（tRNA） 蛋白质生物合成过程主要包括氨基酸的活化、翻译起始、肽链延长、肽链终止、翻 译后加工五个阶段。
氨基酸的活化和氨酰 tRNA 的合成
结构域：多肽链在二级结构或超二级结构基础上，形成三级结构的局部折叠区， 是相对独立的紧密球状实体，成为结构域。对于较小的球状蛋白或亚基，结构 域就是三级结构，即单结构域；对于较大的球状蛋白或亚基，其三级结构有两 个或多个结构域缔合而成。 2、 简单描述蛋白质及核酸的变性。（10 分）
天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因 素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称 性增高以及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质的变性。 蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体，不涉及共 价键（肽键和二硫键等）的破裂，一级结构保持完好。 核酸的变性是指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。
5、简单描述柠檬酸循环的反应机制。（15 分）
（1）乙酰 CoA 与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出 CoA。柠檬酸
2019上海交通大学化学工程与技术考研830基础微生物学、831生物化学与832化工原理考试真题试卷
2019上海交通大学化学工程与技术考研830基础微生物学、831生物化学与832化工原理考试真题试卷上海交通大学生命科学技术学院建立于1997年2月。
学院涵盖生物学一级学科硕士点、博士点、博士后流动站，共有教职工173人，其中教授44名、副教授55名。
近年来，学院从学校“985工程”、“211工程”建设项目中获得重点资助。
上海交通大学生命科学技术学院是在原生物科学与技术系与生物医学工程教研室的基础上，由上海交通大学与中国科学院上海分院于1997年2月联合建立。
生命学科经过在上海交大二十余年的发展，在国内外已具有一定的影响。
学院目前设有生物化学与分子生物学系、遗传与发育科学系、微生物科学系、生物信息学与生物统计学系和生物工程系5个系，生命科学实验教学中心以及Bio-X中心。
《上海交通大学830基础微生物学考研真题（03-07、12-17年）》2016年上海交通大学830基础微生物学考研真题（回忆版）2015年上海交通大学830基础微生物学考研真题（部分）2014年上海交通大学830基础微生物学考研真题（回忆版）2007年上海交通大学499基础微生物学考研真题试卷2013年上海交通大学617微生物学考研真题（回忆版）2012年上海交通大学617微生物学考研真题（回忆版）2007年上海交通大学646微生物学考研真题试卷2006年上海交通大学449微生物学考研真题试卷2005年上海交通大学449微生物学考研真题试卷2004年上海交通大学449微生物学考研真题试卷2003年上海交通大学449微生物学考研真题试卷《上海交通大学831生物化学考研真题（1999-2017年）》2017年上海交通大学831生物化学考研真题与答案详解（回忆版）2016年上海交通大学831生物化学考研真题（回忆版）2015年上海交通大学831生物化学考研真题（回忆版）2014年上海交通大学831生物化学考研真题（回忆版）2013年上海交通大学831生物化学考研真题（回忆版）2012年上海交通大学831生物化学考研真题（回忆版）2011年上海交通大学831生物化学考研真题与答案详解（回忆版）2009年上海交通大学生物化学考研真题（回忆版）2008年上海交通大学生物化学考研真题（回忆版）2007年上海交通大学801生物化学考研真题试卷2006年上海交通大学801生物化学（Ⅱ）考研真题试卷2005年上海交通大学801生物化学（Ⅱ）考研真题试卷2005年上海交通大学460生物化学考研真题试卷2004年上海交通大学801生物化学（Ⅱ）考研真题试卷2003年上海交通大学801生物化学考研真题试卷2002年上海交通大学321生物化学考研真题试卷2001年上海交通大学321生物化学考研真题试卷2000年上海交通大学90生物化学考研真题试卷1999年上海交通大学90生物化学考研真题试卷《上海交通大学832化工原理考研真题试卷（2000-2012年）》2012年上海交通大学化工原理考研真题试卷2010年上海交通大学832化工原理考研真题试卷2009年上海交通大学化工原理考研真题试卷2008年上海交通大学化工原理考研真题试卷2007年年上海交通大学806化工原理（Ⅱ）考研真题试卷2006年上海交通大学497化工原理（Ⅱ）考研真题试卷2005年上海交通大学497化工原理（Ⅱ）考研真题试卷2004年上海交通大学442化工原理（Ⅰ）考研真题试卷2004年上海交通大学497化工原理（Ⅱ）考研真题试卷2003年上海交通大学497化工原理考研真题试卷2002年上海交通大学447化工原理考研真题试卷2001年上海交通大学447化工原理考研真题试卷2000年上海交通大学137化工原理考研真题试卷本资料由鸿知上交大考研网发布。
浙江大学2018年830生物化学考研真题
830生物化学与分子生物学一．名词解释1.凝集素解析：在植物、动物等多种生物中提取的糖蛋白分子，能使红血球凝集。
对专一单糖或寡糖有结合部位，有糖类识别区。
2.阻抑物解析：调节基因编码的一类蛋白质或大分子物质，具有与特定操纵子上的操纵基因结合，抑制RNA聚合酶结合启动部位或抑制RNA聚合酶在DNA上移动的作用，阻遏转录。
对基因表达起负调节作用3.信号识别颗粒SRP解析：真核生物细胞中六种蛋白和小分子RNA的复合物，能够识别并结合肽链、蛋白质上的信号肽序列，将其转运到胞内含停泊蛋白的膜结构。
4.癌基因解析：一类调控细胞增殖和分化的正常基因，过度表达将引起细胞癌变。
5.Ⅱ型限制性核酸内切酶解析：：识别脱氧核糖核酸分子内特异性序列并切断DNA每条链中特定位点的两个核苷酸间的磷酸二酯键，切割不需要能量。
只催化非甲基化DNA的水解，同时有修饰、及认知切割的功能6.操纵基因解析：操纵子中往往在启动子相邻，不编码蛋白质，只提供与调控因子特异性结合的位点，调控下游基因的表达。
往往处于开放状态，当与阻遏物结合时关闭，使转录不能发生。
7.管家基因解析：与奢侈基因相对，在所有细胞内均稳定表达的一类基因，如微管蛋白基因、核糖体基因等，其产物是对维持细胞基本生命活动所必须的，始终保持低水平甲基化和转录活性状态。
8.剪接体解析：由snRNA和剪接中的蛋白因子结合形成的核糖核酸蛋白复合体，在mRNA剪接中识别剪接位点并催化RNA剪接。
9.锌指结构解析：存在于许多蛋白中的指状结构的模体，这些蛋白质往往具有调节基因表达的功能。
是具有三十个氨基酸的环，并有一个与环上的四个Cys或两个Cys和两个His配位的Zn2+的序列，形状像手指。
10.端粒解析：真核生物染色体末端短重复序列，与端粒结合蛋白形成染色体的帽子结构，保证染色体的独立性、完整性、稳定性。
与染色体的核定位相关，与细胞的分裂次数和寿命相关。
二.问答题1. 肌钙蛋白有哪几种亚基？各自发挥什么作用？他们在肌肉收缩中如何协同作用？解析：由三种亚基构成：I、C、T。
新版浙江大学生物与医药专硕考研经验考研参考书考研真题
考研是我一直都有的想法，从上大学第一天开始就更加坚定了我的这个决定。
我是从大三寒假学习开始备考的。
当时也在网上看了很多经验贴，可是也许是学习方法的问题，自己的学习效率一直不高，后来学姐告诉我要给自己制定完善的复习计划，并且按照计划复习。
于是回到学校以后，制定了第一轮复习计划，那个时候已经是5月了。
开始基础复习的时候，是在网上找了一下教程视频，然后跟着教材进行学习，先是对基础知识进行了了解，在5月-7月的时候在基础上加深了理解，对于第二轮的复习，自己还根据课本讲义画了知识构架图，是自己更能一目了然的掌握知识点。
8月一直到临近考试的时候，开始认真的刷真题，并且对那些自己不熟悉的知识点反复的加深印象，这也是一个自我提升的过程。
其实很庆幸自己坚持了下来，身边还是有一些朋友没有走到最后，做了自己的逃兵，所以希望每个人都坚持自己的梦想。
本文字数有点长，希望大家耐心看完。
文章结尾有我当时整理的详细资料，可自行下载，大家请看到最后。
浙江大学生物与医药专硕的初试科目为：(101)思想政治理论(204)英语二(302)数学二和(851)食品微生物学或(852)食品化学或(838)化工原理或(830)生物化学与分子生物学参考书目为：1.《生物化学》(第四版)朱圣庚、徐长法主编，高教出版社2.《现代分子生物学》(第五版)朱玉贤、李毅、郑晓峰、郭红卫主编，高教出版社先谈谈英语吧其实英语每什么诀窍，就是把真题读透彻，具体方法我总结如下：第一，扫描提干，划关键项。
第二，通读全文，抓住中心。
1. 通读全文，抓两个重点：①首段（中心句、核心概念常在第一段，常在首段出题）；②其他各段的段首和段尾句。
（其他部分略读，有重点的读）2. 抓住中心，用一分半时间思考3个问题：①文章叙述的主要内容是什么？②文章中有无提到核心概念？③作者的大致态度是什么？第三，仔细审题，返回原文。
（仔细看题干，把每道题和原文的某处建立联系，挂起钩）定位原则：①通常是由题干出发，使用寻找关键词定位原则。
浙江大学历年考研真题总结之生化与分子生物学
浙江大学历年考研真题总结之生化与分子生物学酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解3 E、coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸7 脯氨酸是α螺旋破坏者8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的12 酶影响其催化反应的平衡13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关14 维生素E是一种天然的抗氧化剂15 维生素B1的辅酶形式是TPP16 ATP是体内能量的储存形式17 糖酵解过程无需氧气的参与18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用21 DNA复制时,后滞链需多个引物22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应24 Sanger曾两获诺贝尔奖25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点26 生长激素释放抑制因子是一个14肽27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务二写出下列物质的分子结构式1 Thr2 D-核糖3 A4 GSH5 尼克酰胺6 丙酮酸三名词解释4/241 反密码子2 操纵基因3 多肽核酸( peptide nucleic acid )4 折叠酶5 共价调节6 Humen Genome Project 四综合题10/401 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物、计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP?2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同3 请对中心法则加以阐述4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤2002年浙江大学生物化学一是非题1/201 所谓肽单位就是指组成蛋白质的氨基酸残基2在竞争性抑制剂存在的情况下,即使加入足够量的底物,酶仍不能达到其催化的最大反应速度3 一级结构决定空间结构,所以蛋白质合成中新生肽链的折叠无须其他蛋白质的帮助、4 Sanger反应(二硝基氟苯法)用以鉴定多肽链羧基末端氨基酸,而Edman反应(苯异硫氰酸酯法)则用以鉴定多肽链氨基末端氨基酸、5 与胆固醇的化学结构最相近的维生素是维生素B12、6 在某些生物中,RNA也可以是遗传信息的基本携带者7 生长激素释放抑制因子是一个14肽8 维生素B1的辅酶形式是TPP9 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种10 肾上腺素和胰高血糖素都通过cAMP很快地对机体组织发挥作用11 呼吸链电子载体是按照其标准势能逐步下降而氧化还原电势逐步增加的方向排列的12 CO对氧化磷酸化的影响主要是抑制ATP的形成过程,但不抑制电子传递过程13 花生四烯酸广泛存在与植物中,它是哺乳动物的必需脂肪酸14 即使在饥饿状态下,肝脏也不利用酮体作为燃料分子,而大脑组织在血糖供应不足时会利用酮体作为燃料分子供能15 不同生物对氨基氮的排泄方式不同,如鱼类以氨的形式直接将氨基氮排出体外;鸟类以尿酸形式,植物和动物以尿素形式将氨基氮排出体外16 紫外辐射引起的DNA损伤可通过光复活作用修复、光复活酶虽然在生物界分布很广,从低等单细胞生物直到鸟类都有,但高等哺乳类中却没有17 逆转录酶存在与所有RNA病毒中,在RNA病毒复制中起作用18 遗传密码字典在生物界并非完全通用,像原生动物纤毛虫就有例外19 糖基化是真核生物蛋白质修饰的一种重要方式,内质网和高尔基体两种亚细胞器都能对蛋白质进行糖基化修饰20 真核生物中同一转录单位可以通过不同的拼接而产生不同的蛋白质合成模板mRNA 二用化学结构式完成下列酶促反应4/201异柠檬酸裂解酶2 丙酮酸羧化酶3 磷酸戊糖异构酶4 烯脂酰辅酶A水化酶5 丙氨酰tRNA合成酶三综合题10/601 什么是蛋白质的二级结构?稳定二级结构的主要作用力是什么?多肽链中存在的脯氨酸对α螺旋的形成有何影响,为什么?哪种蛋白质完全由α螺旋构成?2 电泳是分离生物大分子的主要方法之一,简述其原理;SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳可以测定蛋白质的分子量,其原理是什么? 分子量不同的蛋白质在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中的迁移率与其分子量有什么关系?3 何谓酶促反应动力学?底物浓度,温度和PH值对酶促反应速度各有什么影响?试分析之、如果希望反应初速度达到其最大速度的90%,底物浓度应为多大?4 何谓核酸变性?引起核酸变性的因素有哪些?何谓DNA 的熔解温度(Tm)?其大小与哪些因素有关?5从结构和功能两大方面比较E、coli DNA 聚合酶III和RNA聚合酶6 Jacob 和Monod在上个世纪60年代初提出乳糖操纵子模型,开创了基因表达调节研究的新领域,具有划时代意义、请你试述乳糖操纵子理论、2003年浙江大学生物化学一是非题1/201 氧化磷酸化作用是ATP的生成基于与相偶联的磷酸化作用、( )2 酶的化学本质是蛋白质、( )3 多肽链结构中,一个氨基酸残基就是一个肽单位、( )4 FMN 和FAD的组成中有核黄素、( )5 在细菌的复制中起主要作用的是DNA聚合酶I( )6 DNA变性后其粘度增大( )7乙醛酸循环在所有的高等植物中都存在、( )8 EMP途径本身只产生还原剂,而不产生高能中间产物、( )9酶促反应的能量效应是降低反应的活化能、( )10 与胆固醇的化学结构最相近的维生素是维生素B12、( )11 CoQ只能作为电子传递的中间载体、( )12 DNA双螺旋结构的稳定性主要来自碱基对之间的氢键( )13 组成蛋白质的所有氨基酸中,由于含有的α-碳原子属于不对称碳原子,因此都具有旋光性、( )14 mRNA的3`端polyA结构是由DNA的非编码区转录的、( )15 糖酵解的限速酶为丙酮酸激酶、( )16 乙酰辅酶A是进入TCA循环还是生成酮体,主要由草酰乙酸浓度调控、( )17 E、coli RNA 聚合酶的σ亚基与转录的终止识别有关、( )18 氧化还原电对中,电子从电势较低的电对流向电势较高的电对,这是自由能降低的现象、( )19 葡萄糖和果糖都具有还原性、( )20 如果加入足够量的底物,即使有竞争性抑制剂存在,酶催化的最大反应速度Vmax是可以达到的( )二写出下列物质的结构式2/101 Ser2 U3 草酰乙酸4 ATP5 D-glucose三写出下列酶催化的生化反应式( 不要求写结构式)3/301 磷酸果糖激酶2 磷酸甘油变位酶3 丙酮酸脱氢酶系4 顺乌头酸酶5 异柠檬酸裂解酶6 脂酰辅酶A脱氢酶7 谷丙转氨酶8 鸟氨酸转氨甲酰酶9 DNA合成酶10 氨酰tRNA合成酶四综合题15/901 简述SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳的基本原理,你使用该技术分离和检测过何种物质?主要操作步骤有哪些?2 质粒是基因工程中最常用的载体,为获得某质粒(如pUC18)DNA,请你设计一个简单的实验过程(步骤)、3 谈谈你所了解的生物化学近年来的新进展、4 DNA双螺旋模型是哪年由谁提出的?简述其基本内容、为什么说该模型的提出是分子生物学发展史上的里程碑,具有划时代的贡献?5 何谓变性,那些因素可以引起蛋白质的变性?何谓别构(变构)?举一例说明、6 试述三羧酸循环是如何沟通糖类,脂类和蛋白质三大有机物的代谢的?2004年浙江大学生物化学1、名词解释（5分每题）1）埃德曼降解（Edman Degradation）抗体（Antibody）诱导契合学说（Induced Fit Thermosdynamics）热力学第二定律补救途径荷尔蒙竞争性抑制细胞膜 DNA聚合酶基因表达2、回答（共100分）1）根据国际分类法将酶分成哪几大类，分别叙述它们的酶反应特征。
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2019年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题（回忆版）
一、名词解释
1．蛋白质稳态
2．膜蛋白
3．可变剪切
4．糖异生作用
5．必需脂肪酸
二、大题
1．什么是诱导契合？哪些作用力涉及到了？酶联免疫吸附测定的步骤？
2．什么是可逆抑制？常见的5种共价修饰，指出是什么并且修饰在哪个氨基酸？骨骼肌的糖原磷酸化酶的共价修饰和变构抑制的机制？
3．蛋白质的常见功能？并举出一个例子。
4．丙酮酸参与的5种生化反应，及其意义。
5．什么是转基因技术？有什么利与弊？
6．已知桂花基因A的全部cDNA序列，设计实验找到桂花基因A含有多少个内含子（基因A序列未知）。
7．miRNA的合成机制。
补充
一、名词解释
1．遗传密码
2．氧化磷酸化
3．细胞凋亡
4．单细胞测序
5．钙调蛋白
6．间隙连接
7．透明质酸
8．细胞周期同步化
9．CDK抑制因子
10．WB信号通路
11．线粒体融合素
12．配体门控通道
13．磷脂转位蛋白
二、大题
生化蛋白质功能有哪些，还有什么理化性质来分离蛋白质，并各举一例。