血红蛋白的结构与性质
以血红蛋白为例,说明蛋白质结构与功能的关系
以血红蛋白为例,说明蛋白质结构与功能的关系
血红蛋白是一种复杂的蛋白质，它的结构与功能有着密切的关系。
以下是血红蛋白的结构与功能的关系：
1. 分子结构：血红蛋白是由四个亚基组成的，每个亚基都由一
条多肽链和一个血红素辅基组成。
多肽链的氨基酸序列决定了血红蛋白的构象，而血红素辅基则是血红蛋白与氧气结合的关键部分。
2. 氧结合：血红蛋白的主要功能是运输氧气。
在肺部，血红蛋
白与氧气结合，形成氧合血红蛋白，然后将其运输到身体各处。
在组织中，氧合血红蛋白释放氧气，供组织利用。
3. 构象变化：当血红蛋白运输氧气时，其构象会发生变化。
这
种构象变化使得血红蛋白能够与氧气紧密结合，并将其运输到身体各处。
4. 酸碱性质：血红蛋白还具有酸碱性质，能够缓冲血液中的酸
碱变化。
这有助于维持血液pH的恒定。
5. 运输其他物质：除了氧气外，血红蛋白还能运输其他气体，
如二氧化碳、一氧化碳和氮气等。
总之，血红蛋白的结构决定了其功能。
其分子结构、氧结合能力、构象变化、酸碱性质以及运输其他物质的能力都与其复杂的结构和功能密切相关。
血红蛋白的检测
一血红蛋白的提取和分离实验的方法：1：实验材料，仪器，试剂及试剂的配制（1）实验材料：新鲜的鸡血（2）实验仪器：离心机，烧杯（100ml），胶头滴管，玻璃棒，离心管架，漏斗，纱布等。
（3）实验试剂：饱和（NH4）2SO4溶液（PH=6.0~7.0），柠檬酸钠溶液，生理盐水，蒸馏水。
（4）试剂的配制：1. 饱和（NH4）2SO4溶液的配制：100ml蒸馏水中溶解76g（NH4）2SO4，用氨水滴PH值至6.5左右；2.生理盐水的配制：取9gNaCl溶于1000ml蒸馏水中。
3.柠檬酸钠溶液的配制：6g柠檬酸钠溶于100ml生理盐水中（可收集100ml鸡血）。
2：实验步骤：（1）收集并清洗鸡血：用盛有柠檬酸钠溶液的烧杯装新鲜的鸡血（防止鸡血凝固），然后将鸡血用300ml生理盐水稀释，充分搅拌后转移到50ml离心管中，离心（V=5000rpm）5min（此步可除去血清蛋白）。
（2）破碎鸡血细胞：小心倒掉上清，下层细胞加入50ml的蒸馏水，剧烈震荡10min，离心（V=5000rpm）10min.。
取上清溶液，即血红蛋白的溶液，用多层纱布过滤。
（3）盐析分离血红蛋白：向滤液中逐渐加入（NH4）2SO4饱和溶液，边加边摇，约加入与血红蛋白溶液相同体积时，溶液出现浑浊。
静止20min，离心10min(v=5000rpm).。
红色沉淀就是分离出来的血红蛋白。
血红蛋白溶液通过盐析并离心后得到红色沉淀，此时上清溶液基本无色，表明该沉淀就是我们分离得到的血红蛋白，无需用其他方式进行验证。
下面就几点进行讨论;1我们购买鸡血时，为了防止鸡血凝固，把鸡血收集到事先准备好的盛有柠檬酸钠溶液的瓶子里，可以放置一白天，若要过夜，温度须控制在4摄氏度。
2我们用蒸馏水使细胞涨破而不用甲苯（有毒），既简单又安全，同时还可以将血红蛋白溶液进行稀释。
3用盐析法进行蛋白质分离试验，比通过色谱柱，减少了实验难度，降低了试验成本，缩短的试验时间。
血红蛋白的分子结构
血红蛋白的分子结构
血红蛋白是一种重要的蛋白质分子，它在人体中发挥着至关重要的作用。
血红蛋白分子由四个亚单位组成，每个亚单位都含有一个铁离子。
这四个亚单位相互结合形成一个球形的结构，使其具备了与氧气结合的能力。
血红蛋白分子的分子量大约为64,500道尔顿，可以在血液中被找到。
它是红细胞内的主要蛋白质，负责将氧气从肺部运输到全身各个组织和器官。
血红蛋白分子的结构使其在体内的氧气运输过程中起到了关键性的作用。
血红蛋白分子的四个亚单位由蛋白质链和铁离子组成。
蛋白质链分为两种类型：α链和β链。
每个亚单位中都含有一个铁离子，这个铁离子能够与氧气结合，形成氧合血红蛋白。
当氧气与铁离子结合时，血红蛋白分子的结构会发生变化，使其能够有效地将氧气运输到全身各处。
血红蛋白分子的结构对它的功能至关重要。
它的亚单位之间通过氢键和离子键相互连接，形成了一个稳定的结构。
这个结构使血红蛋白能够在不同的环境中保持其功能和稳定性。
血红蛋白分子的功能不仅仅是运输氧气，它还可以与二氧化碳结合，将其从组织和器官中运输到肺部，进而排出体外。
这种双向的气体运输使血红蛋白成为人体中一个重要的调节器。
血红蛋白是一个非常重要的分子结构，它通过与氧气和二氧化碳的结合，实现了气体在人体内的运输和调节。
血红蛋白分子的结构使其能够稳定地运输氧气和二氧化碳，确保人体各个组织和器官能够得到足够的氧气供应，并及时排出代谢产物。
血红蛋白分子的功能对人体的健康和正常生命活动具有重要意义。
生物化学 第5章 蛋白质结构与功能
第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能：1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。
由一条多肽链（珠蛋白，153个aa残基）和一个血红素辅基组成。
亚铁离子形成六个配位健，四个与N原子，一个与组氨酸，一个与氧配位。
球状分子，单结构域。
8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。
4个Pro残基各自处在一个拐弯处，另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基血红素辅基，扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。
CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数：][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度：[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，PO 2=K =P 50=2.8t torr（托）解离常数K 也称为P 50，即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。
3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数（n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构：成人成人：HbA：α2β298%，a亚基(141)，β亚基（146）HbA2：α2δ22%胎儿：HbFα2γ2早期胚胎：α2ε2▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，一级结构具有同源性。
氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S 型曲线。
Hill 曲线和Hill 系数。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。
简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系
简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系1. 血红蛋白的结构简述血红蛋白是一种具有重要生物学功能的蛋白质，它存在于红细胞中，负责携带氧气和二氧化碳。
血红蛋白由四个多肽链组成，包括两个α链和两个β链。
每个链上都结合有一个具有镁离子的血红素分子，血红素是一种可呈现红色的铁组织素。
2. 血红蛋白结构与功能的关系血红蛋白的结构与其功能密切相关。
下面将详细阐述血红蛋白的结构与功能之间的关系。
2.1 血红蛋白的结构对其氧气运载能力的影响血红蛋白中的血红素分子与氧分子之间形成了一个结合位点，该结合位点能够有效地与氧气结合，并在需要时释放氧气。
血红蛋白结构中的四个亚单位提供了多个氧气结合位点，使血红蛋白能够高效地携带氧气。
血红蛋白中的每个亚基还包含许多与氧气结合有关的氨基酸残基，如组氨酸和组胺。
这些氨基酸残基通过与氧气之间的氢键和范德华力相互作用，增强了血红蛋白与氧气之间的结合。
2.2 血红蛋白的结构对其二氧化碳运载能力的影响除了携带氧气，血红蛋白还负责运输人体产生的二氧化碳。
二氧化碳由组织细胞生成，并在血液中转运到肺部排出。
血红蛋白能够捕获和转运二氧化碳，其中与二氧化碳结合的位置位于血红蛋白的亚基中。
血红蛋白分子中的亚基结构决定了二氧化碳结合位点的数量和性质，从而影响了血红蛋白的二氧化碳运载能力。
3. 血红蛋白的结构与功能的调控机制血红蛋白的结构与其功能之间的关系是通过复杂的调控机制实现的，其中最重要的调控因子是血液中的氧气分压。
氧气分压的变化会导致血红蛋白结构的变化，进而影响其氧气结合和释放能力。
当血液中氧气分压较高时（如肺部），血红蛋白结构会发生变化，从而使其更容易与氧气结合。
相反，当血液中氧气分压较低时（如组织细胞），血红蛋白的结构再次发生变化，使其释放氧气。
血红蛋白的功能还受到其他因素的调节，如温度、pH值和离子浓度等。
这些因素可以改变血红蛋白分子结构中的氢键和离子相互作用，从而影响其功能。
4. 我对血红蛋白的观点和理解血红蛋白作为氧气和二氧化碳的主要载体，在人体的气体交换中起着关键的作用。
11.血液生化
•红细胞中，K+是维持细胞内液量和渗透压的主要离子
•Na+、K+、Ca2+保持比例维持神经肌肉的正常兴奋性
正离子有：Na+、K+、Ca2+、Mg2+ Fe2+等，
负离子有：Cl－、HCO3－ 、 SO42－、 HPO42－
二、血浆蛋白质
（一）血浆蛋白质的组成和特性 血浆蛋白质的组成：
血浆中各种蛋白质的总称
6、铅中毒，铅抑制ALA脱水酶和铁螯合酶。
（三） 铁的来源
男性体内铁总量: 3～4g，女性偏低
Hb铁占60～70％
Mb铁占4％
体内储存铁主要以铁蛋白和含铁血黄素形式存在
铁代谢
铁的摄取与 排泄 铁的吸收 食物 红细胞释放
胃黏膜脱落、皮肤落屑、 泌尿道失铁等
胃肠道内，吸收率10% （酸性条件有利）；主要在十 二指肠及空肠吸收。
按 功 能 分 类
6. 血浆蛋白(酶及)酶抑制剂 都是糖蛋白，功能是抑制血浆中的各种酶、补体成分等等， 对体内一些重要的生理过程起调节作用。 7. 载体蛋白
①结合、运输 ②提供特异的微区环境 ③生理增溶剂的作用 ④具有解毒和帮助排泄的作用 ⑤对组织细胞摄取，被运输物质起调节作用
血浆中还存在一些未知功能的血浆蛋白质。
生 理 意 义：
2 3 4
5
（二） 2，3-BPG支路
在红细胞中： 变位酶的活性
>
磷酸酶的活性
红细胞内2，3-BPG浓度几乎与Hb相等
2，3-BPG功能： 和Hb相互作用影响Hb 对氧的 亲和力，调节Hb的带氧功能。
该支路的生理意义在于：
（1）ALA合成
线粒体内
ALA （2）卟胆原生成 2 ALA
血红蛋白与血红素结合
血红蛋白与血红素结合
血红蛋白与血红素结合
血红蛋白（Hb）是血液中的一种主要蛋白质，由四个半胱氨酸链和四个铁原子组成，形成了具有四个氧化还原端的全球状分子。
它可与氧分子结合，将氧运输至组织，以满足细胞代谢需要。
与氧结合后，血红蛋白在血浆中的叫作血红素（HbO2），如果从氧分子中接受了二
氧化碳，则在血液中形成血素（HbCO2）。
血红蛋白与血红素是血液氧合作用中非常重要的组成部分，它们之间的物理结合和化学反应都起着重要作用。
它们的物理结合是一种特定的配位结构，其中血红蛋白将氧分子牢牢地捕捉在自己的“口袋”中，从而源源不断地将氧运送到不同组织细胞中去。
此外，血红蛋白与血红素之间存在一种特殊的化学反应，即血红蛋白氧化血红素。
氧化血红素是一种非常重要的代谢反应，它可以将血红素中的氧还原成氧，分子性质发生变化，从而满足不同细胞的氧需求。
血红蛋白与血红素之间的结合反应有两个方面，一是物理结合，即血红蛋白和血红素的配位原子间的物理性相互作用；二是化学反应，其中血红蛋白与血红素之间发生的氧化-还原反应。
血红蛋白与血红
素结合反应的物理结合是血液氧合运输中重要的一环，而血红蛋白与血红素之间的氧化-还原反应是细胞代谢中至关重要的一步。
- 1 -。
红细胞计数血红蛋白测定的原理
2.还原血红蛋白（reduced hemoglobin, Hbred）：未 与O2结合时的Hb。
3.高铁血红蛋白（hemiglo -bin, Hi）或正铁血红蛋白 （methemoglobin, Mhb）: Fe 2+被氧化成Fe 3+。
▪ 1%Hb的铁呈Fe3+状态，称为高铁血红蛋白 （Hi）。
Hb的合成受激素的调节：Epo和雄激素。
▪ 注意事项：1. 如α-链或β-链合成障碍，使三种正常 血红蛋白比例异常，即各型地中海贫血；如多肽 链发生氨基酸置换、丢失、加长，称为血红蛋白 病。
2.病理情况下可出现硫化血红蛋白（SHb）。
（二）血红蛋白衍生物及其吸收光谱
测定方法
显微镜计数法 血液分析仪法
（一）显微镜计数法
【检测原理】 采用等渗稀释液将血标本稀释一定倍数，滴入血 细胞计数室中，显微镜下计数一定区域内红细胞 数，经换算得每升血液中红细胞数量。
【器材】 微量吸管，采血针，小试管，计数板，盖片，棉球， 显微镜。 【试剂】红细胞稀释液：任选一种 1.Hayem稀释液：氯化钠1.0g、硫酸钠（含10个结晶 水）5.0g，氯化高汞0.5g，蒸馏水加至200mL，过 滤后使用。 氯化钠---调节渗透浓度 硫酸钠---提高比重防止红细胞粘连 氯化高汞---防腐剂，有毒
5个中方格内红细胞数
或= 100
×1012/L
【报告方式】
RBC（/L）= .
× 1012/L
【方法学评价】 1．手工显微镜法 2．血液分析仪法
为目前主要临床检验细胞计数方法 变异系数（coefficient of variation, CV ）小。
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2. 高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?
• 在正常生理的p H 范围内, 大部分高铁血红蛋白的第六个配位体是OH －, 由于OH －是较弱的配位场., 此时中心离子F e 3+处于高自旋态, 它所 形成的鳌合物必然比Fe 2+所形成的鳌合物的热学力稳定性要强;
• 同时由于Fe 3+使整个血红素基团带上一个单位的正电荷, 其第六个配位 数就容易与带一个单位负电荷的离子如OH－, CN －等相结合, 这样高铁 血红素就不可能与氧结合而失去载氧能力。
• 血红蛋白在未与氧结合之前，配位 场较弱，Fe2+处于高自旋状态, 故其 离子半径较大, 不能落入血红素卟啉 环平面中央的孔隙内, 而是高出血红 素外琳环平面0.6 Å 。
• 当血红蛋白与O2 结合后, 分子氧使总 配位场的强度增大, 此时Fe2+处于低 自旋状态, 其离子半径比氧合前缩小 了0.17 Å，原子半径缩小后位移0.75 Å 而落入血红素卟啉环平面中央的 孔隙之中。
血红蛋白的结构与性质
彭天权
提到Байду номын сангаас血红蛋白”你会想到什么？
目录
• 1 概述 • 2 血红蛋白的结构 • 3 血红蛋白的性质 • 4 结构决定性质实例
一、概述
血红蛋白是高等生物体内负责运载O2和CO2的一种蛋白质
血浆（55%） 红细胞
细胞结构
血液
血细胞
血红蛋白 Hemoglobin - Hb
2,800,000
白细胞
血小板
二、血红蛋白的结构
• 1. 血红蛋白是由4个亚基组成的四聚
体α2 β2。
• 2. 每个亚基由一条肽链和一个包含于 其中的血红素分子构成，
• 3. 血红蛋白中载氧的基本功能单位是： 血红素。
二、血红蛋白的结构
原卟啉IX
血红素
铁（Fe2+） O2/H2O
4 个吡咯环 4个甲基 2个乙烯基 2个丙酸基
HisF8残基
二、血红蛋白的结构
血红素的立体结构
• Fe2+与原卟啉组成八面体鳌合物 • Fe2+有六个配位键：4个配位原子是卟啉中四吡
咯环的N原子；另外2个沿着垂直于卟啉环面的 轴分布在环的上下的配位原子，其中一个为 02/H2O,另外一个为HisF8残基(即组氨酸 Histidine残基)。 • 第六个配位体，脱氧血红蛋白为H2O分子或瞬 间空缺, 氧合血红蛋白则为氧分子。
血液 红细胞 血红蛋白 血红素
• 从结构化学的角度分析血红蛋白载氧功能本质可分为两方面 1. 血红素结构特征：中心离子Fe2+和配位体络合键的本质 2. 血红蛋白分子在载氧中的变构作用
三、血红蛋白的性质
3.1 F e 2+与配位体之间络合键的本质
• 中心离子Fe2+是一个d6离子，价层电子排布如下：
• 当F e 2+与六个配位体形成络合物时可按两种方式络合： s p 3d2外轨型杂化
d 2 s p3 内轨型杂化
三、血红蛋白的性质
• s p 3d2外轨型杂化特点是:顺磁性， 能量较高, 稳定性较小。
• d 2 s p3 内轨型杂化特点是: 抗磁 性，能量较低, 稳定性较大。
三、血红蛋白的性质
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血红蛋白氧合过程中α ， β二聚体之间的变化
四、结构决定性质实例
• 1 血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力大得多 的原因?
• 2 高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?
1. 血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力大得多 的原因?
• 血红蛋白与C O 的亲和力要比氧的亲和力大210 倍。
• C O 分子中由于氧提供孤电子对填充到碳的2 p 空轨道 上形π配键, 造成氧原子上的电子云向碳方向的转移, 使 碳原子上的电子云密度增大, 供给电子对的性能大大增 强, 使C O 成为比O2具有更强的强场配位体, 极易与血 红蛋白中的血红素配位, 组成低自旋鳌合物，特别稳定。
三、血红蛋白的性质
3.2 从血红蛋白的变构作用上解释载氧功能
呈T态的去氧血红蛋白有专一的氢键和盐桥起 稳定作用,当Fe2+结合氧移动时,它同时拖动残 基,去氧血红蛋白四级结构的链间盐桥断裂以 及亚基之间的空隙变窄，引发构象重调，大 大增加血红蛋白对氧的亲和力,通常最后一个β 亚基与氧结合的速度常较第一个氧的氧合速 度快数百倍,使之高效地完成载氧功能。该现 象叫做血红蛋白的正协同变构效应