生物化学教学大纲

生物化学教学大纲（2014.4）

（Teaching plan of Biochemistry）

一、前言

生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。

《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。

二、教学基本要求

1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。

2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。

3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。

4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。

三、课程表述

课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342

课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24

周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5

课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台

（一）教学内容与学时安排：

（二）课程教学目的与要求：

根据五年制临床医学专业特点及加强基础、注重素质、整体优化、面向临床的原则，在加强基础知识、基本理论培养的基础上，适当介绍生物化学与分子生物学的新进展，提高学生运用知识的能力，对生命及疾病从分子水平深层次地加以理解，为今后从根本上理解和研究疾病发生机理打下扎实基础，培养高层次的临床人才。

医学生物化学是医学科学重要的一门基础课，作为医学生，应很好学习并系统地掌握其基础理论知识和必要的技术手段。根据温州医学院临床医学专业教学计划及要求，本学科教学基本要求如下：①系统地掌握生物化学的基本原理和知识结构，主要掌握的知识点有：重要生物大分子的组成、结构和功能，以及结构与功能间的内在联系；物质代谢与调节、能量代谢及信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控；重组DNA和基因工程技术及其与医学应用的联系；与临床教学及应用密切有关的内容，包括物质代谢与调节、维生素与无机盐、非营养物质代谢等。②掌握研究生物化学的基本方法和手段，理解和熟悉常用的用于生物化学研究的各种常见技术、设备和方法。③培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度；培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。

（三）本门课程与其它课程关系：

生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。可见，生物化学与其他有关的基础医学如生理学、微生物学、免疫学、生物物理学、药理学、病理学、病理生理学、组织学及寄生虫学等都有或多或少的关系，是医学科学的基础。

（四）推荐教材及参考书：

推荐教材：

《生物化学与分子生物化学》（人民卫生出版社，第8版），主编：查锡良、药立波，2013.3 《医学生物化学与分子生物学实验指导》（高等教育出版社），主编：陈秀芳，2013.1 参考书：

《生物化学》周爱儒主编，人民卫生出版社

《生物化学》赵宝昌主编，高等教育出版社

《生物化学》王镜岩主编，高等教育出版社

（五）课程考核方法与要求：

理论：笔试，闭卷

实验：操作考核

（六）实践教学内容安排：

（七）实践教学目的：

要求学生能掌握生物化学的基本实验技术的相关原理及基本操作步骤，包括分光光度技术，层析技术，电泳技术，离心技术；蛋白质含量测定常用方法，分离纯化及某些重要理化性质研究的方法、原理；核酸的提取、扩增及鉴定的方法及原理；结合理论课的学习，进一步明确一些重要的临床生化检验的临床意义；培养学生进行生物化学研究的科研思路，熟悉实验设计的基本步骤；了解生物化学研究领域中一些新进展及其所采用的新研究技术。四、教学内容纲要

第一章绪论

熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。了解生物化学与分子生物学发展简史、当代生物化学与分子生物学研究的主要内容及生物化学与分子生物学和医学。熟悉本教材的主要内容及讲授安排。

第一篇生物大分子的结构与功能

熟悉生物大分子的概念及其在生命现象中的重要作用。

第二章蛋白质的结构与功能

掌握蛋白质在生物体中的重要性及其特点。

第一节蛋白质的分子组成

掌握蛋白质特征性元素组成及其应用。

掌握组成蛋白质的二十种氨基酸的结构通式。

熟悉二十种基本氨基酸的分类。掌握部分氨基酸（Asp、Glu、Arg、Lys、His、Pro、Cys、Ser、Thr、Tyr、Met）的侧链功能基团（R基团），氨基酸紫外吸收（基团，波长）。

熟悉多肽链、肽及多肽的定义。

掌握肽键结构及反式构型、肽链两端的概念及肽链书写方法。

熟悉GSH的组成及生物学功能，了解一些重要的生物活性肽（多肽类激素、神经肽）。第二节蛋白质的分子结构

掌握蛋白质低级结构和高级结构。

一、一级结构

掌握蛋白质一级结构的概念、组成和化学键。了解胰岛素分子的一级结构。

二、二级结构

熟悉肽平面及肽单元的概念。

掌握蛋白质二级结构的概念、组成、分类、化学键及α-螺旋的结构要点。

熟悉β-折叠及β-转角的结构要点。

熟悉模序的概念及其常见形式（锌指、HLH、RGD等）、影响二级结构形成的主要因素。

三、三级结构

掌握蛋白质三级结构的概念、维系键。掌握结构域的概念。

四、四级结构

熟悉亚基的概念。

掌握蛋白质四级结构的概念、维系键。

了解Hb分子的四级结构概况。

了解蛋白质二种常用分类方法。

第三节蛋白质结构与功能的关系

熟悉一级结构是空间结构基础（RNAse的变性与复性）。

掌握分子病的发病机理。

了解Hb和Mb分子的空间结构要点（多肽链数量和空间结构不同点）。

熟悉协同效应及变构效应，蛋白质构象病（疯牛病发病机理）。

第四节蛋白质的理化性质

掌握蛋白质两性电离及等电点的概念及应用。

掌握蛋白质分子的亲水胶体性质，稳定因素。

掌握蛋白质变性的概念、变性因素、变性原理及变性在医学上的应用。

掌握蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰，了解应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量。

第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析

掌握分子筛原理。

了解用丙酮沉淀、盐析、电泳、透析、层析、分子筛过滤、超速离心等分离纯化蛋白质的方法。

了解氨基酸序列的常用分析方法（Sanger水解逐段分析法、未端分析、倒推法）。

第三章核酸结构与功能

第一节核酸的分子组成及一级结构

掌握核酸分子的基本组成，基本单位。区别DNA和RNA组成上的异同。

熟悉核苷酸的功能。熟悉核苷酸的其它功能（辅酶、高能物质、第二信使等）。

掌握核酸一级结构的概念、化学键。

掌握DNA与RNA在一级结构上的异同。

第二节DNA的空间结构

熟悉Chargaff规则。

掌握Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构模型要点（反向互补、右双螺旋、氢键及碱基堆积力维系）及碱基互补规律的概念及其重要意义。

了解DNA结构的多样性（B-DNA、Z-DNA、A-DNA）及DNA的多链结构。

熟悉原核生物环状DNA分子的超螺旋结构。

掌握真核DNA超螺旋结构基本单位（核小体）的结构及组蛋白的种类。

了解真核细胞从DNA到染色体的组装过程。

掌握DNA的基本生物学功能。

第三节RNA的空间结构

掌握真核生物mRNA的结构组成（UTR及ORF），hnRNA是mRNA的前体。掌握mRNA 的结构特点及生物学功能。

掌握tRNA的结构特点（富含稀有碱基、二级结构为三叶草结构、三级结构为倒“L”型结构）及其生物学功能。

掌握rRNA的重要生物学功能，了解原核生物和真核生物rRNA的种类及核糖体的构成。

熟悉LncRNA、小干扰RNA及miRNA的概念。

了解小核仁RNA、小胞质RNA和微RNA的名称及主要功能。

第四节核酸的理化性质

掌握碱基对紫外光的吸收性质。了解核酸的一般理化性质。

掌握DNA变性的概念、Tm值、增色效应（高色效应）的概念及（G+C）与Tm之间的联系。

熟悉变性DNA复性的概念、核酸分子杂交的概念及常见形式。

第五节核酸酶

区别核酸酶及核酶。

第三章酶

掌握酶和核酶的概念及重要作用。

第一节酶的分子结构与功能

熟悉单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶（串联酶）的含义。

一、酶的分子组成中常含有辅助因子

熟悉单纯酶、结合酶的概念，掌握结合酶的组成及其功能。

了解金属酶、金属激活酶的概念。

二、酶的活性中心

掌握酶的活性中心、必需基团的概念、组成及功能。

三、同工酶

掌握同工酶的概念及乳酸脱氢酶的分型及特点。

第二节酶的工作原理

一、酶促反应

掌握酶促反应的特点。

二、酶促反应的机制

熟悉酶-底物复合物的形成与诱导契合假说。了解酶能有效地降低反应活化能。

第三节酶促反应动力学

掌握酶促反应动力学的含义。

一、底物浓度对酶促反应的影响

掌握底物浓度对酶促反应速率影响的曲线类型、米氏方程式、km的概念、Km及Vmax 的生理学意义，熟悉用林-贝氏作图法（双倒数作图法）测定Km值及Vm值的原理，了解米氏方程的推导。

二、酶浓度对酶促反应的影响

掌握酶浓度对酶促反应速率影响的曲线类型

三、温度对酶促反应的影响

掌握温度对酶促反应速率影响的曲线类型及机理，最适温度的概念及相关例子。

四、pH对酶促反应的影响

掌握pH对酶促反应速率影响的曲线类型及机理，最适pH的概念及相关例子；

五、抑制剂对酶促反应的影响

掌握抑制剂的概念，掌握不可逆性抑制剂的概念及相关例子，掌握可逆性抑制剂的概念及分类，掌握三类可逆性抑制（竞争、非竞争、反竞争）的概念、特点及动力学特征。

掌握竞争性抑制的实例及其在医学上的应用。

六、激活剂对酶促反应的影响

掌握酶激活剂的概念及分类。

第四节酶的调节

一、酶活性的调节

掌握酶原及酶原激活的概念、实例、机理和重要生理意义。

了解别构调节、别构酶、别构部位、化学修饰调节的概念。

二、酶含量调节：

了解诱导作用、阻遏作用的概念。

第五节酶的分类与命名

熟悉六大类酶（按顺序记忆）。了解酶编号（EC）的含义。

第六节酶与医学的关系

了解酶在探讨疾病发生机理、疾病诊断、疾病治疗中的作用。

第五章维生素与无机盐

掌握维生素的概念及分类。

第一节脂溶性维生素

熟悉维生素A、D、E、K的化学本质及性质，生化作用及缺乏症。

第二节水溶性维生素

掌握8种B族维生素及维生素C的化学本质、活性形式（辅酶形式）、生化作用，熟悉解其缺乏症。

第三节微量元素

掌握微量元素的概念，了解各微量元素在体内的含量、分布及作用。

第四节钙、磷及其代谢

了解钙和磷的代谢。

第六章糖代谢

了解糖的主要生理功能及意义。

第一节糖的消化吸收与转运

了解糖在体内的消化、吸收与转运。

第二节糖的无氧氧化

掌握糖酵解的概念

一、糖的无氧氧化过程

掌握糖无氧氧化的部位、两个阶段；熟悉糖酵解基本反应过程；掌握糖酵解三个不可逆反应及关键酶；掌握底物水平磷酸化概念及能量生成。

二、糖酵解的调控

掌握2,6-二磷酸果糖是磷酸果糖激酶-1最强的激活剂；了解关键酶在糖酵解代谢调控中的基本作用模式。

三、糖无氧氧化的生理意义

掌握糖无氧氧化的生理意义及能量ATP的生成。

四、其它单糖进入糖酵解途径

可自学。

第三节糖的有氧氧化

掌握糖有氧氧化的概念。

一、糖有氧氧化分为三个阶段

掌握糖有氧氧化的三个阶段及发生部位；掌握丙酮酸脱氢酶复合体及辅酶组成；了解丙酮酸氧化脱羧反应过程。

二、柠檬酸循环

掌握三羧酸循环(TCA)的概念、限速反应及关键酶、代谢产物等基本要点；熟悉TCA 具体反应过程及生理意义。

三、有氧氧化中能量的生成：

掌握糖有氧氧化中各阶段ATP生成的数目和方式。

四、糖有氧氧化的调节

了解关键酶在糖有氧氧化各阶段的基本调控模式；熟悉细胞能量状态在有氧氧化调控过程中的核心作用。

五、巴斯德效应

了解巴斯德效应的概念及其机理。

第四节磷酸戊糖途径

熟悉磷酸戊糖途径的概念。

一、磷酸戊糖途径反应阶段

掌握磷酸戊糖途径发生的细胞部位、关键酶、中间产物NADPH和5-磷酸核糖；了解磷酸戊糖途径的两个反应阶段。

二、磷酸戊糖途径的调节

了解NADPH/NADP+比值对磷酸戊糖途径的调节作用。

三、磷酸戊糖途径的生理意义

掌握磷酸戊糖途径的主要生理意义；了解蚕豆病的发生机理及临床病症。

第五节糖原的合成与分解：

掌握葡萄糖在体内的储存形式及生理意义；了解糖原的基本结构特点。

一、糖原的合成

掌握糖原合成的概念、亚细胞定位、“活性葡萄糖”形式及关键酶；了解糖原合成的基本过程、糖原引物、分支链形成等。

二、糖原的分解

掌握肝糖原分解的概念、亚细胞定位、关键酶及产物形式；掌握肝糖原、肌糖原分解代谢差异与其不同生理功能上的关系；了解糖原支链分解的过程。

三、糖原合成与分解的调节

了解激素通过化学修饰调节对糖原合成与分解的协同调节作用。

四、糖原累积症

了解糖原累积症特点及成因。

第六节糖异生

掌握糖异生的概念、原料及主要发生的器官。

一、糖异生代谢过程

掌握糖异生途径的概念、主要反应过程的关键酶；

熟悉草酰乙酸的穿梭方式、NADH来源；

二、糖异生的调节

熟悉底物循环及无效循环的概念；了解糖异生调节主要在两个底物循环间进行调节。

三、糖异生的生理意义

熟悉糖异生的生理意义。

四、乳酸循环

掌握乳酸循环的概念、基本过程及生理意义。

第七节葡萄糖的其他代谢产物

掌握2,3-二磷酸甘油酸调节Hb运输O2的生理功能。

第八节血糖及其调节：

一、血糖的来源和去路

熟悉血糖的概念、参考正常值；掌握血糖的来源、去路及其相对平衡的生理意义。二、血糖水平的激素调节

了解胰岛素、肾上腺素对血糖水平的调节作用方式。

三、糖代谢障碍与血糖水平异常

了解高血糖、糖尿病、低血糖的定义及临床表现。

第七章脂类代谢

第一节脂质的构成、功能及分析

了解甘油三酯、脂肪酸、甘油磷脂及胆固醇的结构。

掌握脂质的生物功能，必需脂肪酸的概念及种类。

第二节脂质的消化吸收

了解脂质的消化吸收。

第三节甘油三酯代谢

掌握甘油三酯的合成原料、部位、合成基本过程（包括甘油一酯和甘油二酯途径）。

掌握软脂酸的合成原料、部位和限速酶。了解软脂酸合成的过程及调节。了解软脂酸延长及不饱和脂肪酸的合成。

掌握脂肪动员和激素敏感性甘油三酯脂酶（HSL）的概念。熟悉甘油代谢及甘油激酶。掌握脂肪酸的β-氧化概念，β-氧化基本过程及脂肪酸氧化中能量计算。了解脂肪酸的其它氧化方式。

掌握酮体的概念，酮体生成和利用的部位、原料和关键酶，酮体生成的生理意义。了解酮体生成及利用的过程及调节。

第四节磷脂代谢

熟悉甘油磷脂的组成、分类及合成部位、原料。

了解甘油磷脂合成的过程。

熟悉甘油磷脂的分解及磷脂酶的作用。

第五节胆固醇代谢

掌握胆固醇生成的部位、合成原料、关键酶、调节和胆固醇的转化。

了解胆固醇合成的过程。

第六节血浆脂蛋白代谢

熟悉血脂概念及组成。

掌握血浆脂蛋白概念、用电泳法和超速离心法分离的种类、组成特点及生理功能。

了解脂蛋白的基本结构。

熟悉载脂蛋白C II、AI、CETP及PTP的功能，各种血浆脂蛋白的代谢过程及相关酶LPL、ACAT、LCAT的作用。

第八章生物氧化

熟悉生物氧化的概念；了解生物氧化与体外氧化的异同。

第一节氧化呼吸链

掌握氧化呼吸链（电子传递链）的概念；熟悉递氢体和电子传递体的概念。

一、氧化呼吸链的组成

熟悉组成呼吸链的四种酶复合体及其辅基的名称、排布、结构特点及功能。

二、NADH和FADH2氧化呼吸链

掌握两条氧化呼吸链（NADH和FADH2氧化呼吸链）的排列顺序；了解确定呼吸链各组分排列顺序的实验方法（还原电位、体外呼吸链拆开与重组、阻断试验、吸收光谱）。

第二节氧化磷酸化

掌握体内ATP生成的两种主要方式；掌握氧化磷酸化和底物磷酸化的概念。

一、氧化磷酸化偶联部位

掌握P/O比值概念；熟悉由P/O比值和自由能变化（ΔG o/）确定的氧化磷酸化偶联部位。

二、氧化磷酸化偶联机制

熟悉阐释氧化磷酸化偶联机制的理论——化学渗透假说。

三、A TP合酶与ATP合成的结合变构机制

熟悉ATP合酶的结构特点；了解ATP生成的结合变构机制。

四、A TP在能量代谢中的中心作用

掌握高能磷酸键和高能磷酸化合物的概念；掌握ATP在体内能量转移和磷酸核苷化合物互变的核心作用。

熟悉常见的几种重要的高能磷酸化合物；熟悉UTP、CTP、GTP等在体内糖原合成、磷脂合成、蛋白质合成中的作用。

第三节氧化磷酸化的影响因素

一、A TP/ADP对氧化磷酸化的调节

掌握体内能量状态（ATP/ADP）是调节氧化磷酸化速率的主要因素。

二、抑制剂对氧化磷酸化的影响

熟悉常见的呼吸链抑制剂、解偶联剂和氧化磷酸化抑制剂及其作用的机制。

三、甲状腺素对氧化磷酸化影响

了解甲状腺激素对氧化磷酸化的影响机制。

四、mtDNA突变对氧化磷酸化影响

了解线粒体DNA突变对氧化磷酸化功能的影响作用。

五、跨线粒体内膜的物质转运

1、胞质中NADH跨线粒体膜转运机制

掌握不同组织（脑、肝、骨骼肌、心）胞质中NADH跨线粒体内膜的穿梭路径；了解α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭的基本过程。

2、A TP-ADP跨线粒体膜的转运

了解腺苷酸转运蛋白（A TP-ADP转位酶）的结构及对ATP、ADP的偶联转运。

第四节其他氧化与抗氧化体系

一、活性氧

了解活性氧的概念及常见类型；了解活性氧的产生机制及其对机体的危害。

二、抗氧化酶体系

了解体内常见的抗氧化酶类型及生理功能。

三、微粒体细胞色素P450单加氧酶

了解混合功能氧化酶的概念；了解人微粒体细胞色素P450单加氧酶参与的氧化过程。

第九章氨基酸代谢

第一节蛋白质的生理功能和营养价值

一、体内蛋白质具有多方面的重要功能

了解蛋白质的生理功用

二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述

掌握氮平衡的三种情况

三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值

掌握必需氨基酸，熟悉半必需氨基酸、蛋白质营养价值的判断标准、蛋白质互补作用。第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

一、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收

熟悉氨基酸两种吸收方式的名称，了解蛋白质消化的大致过程及相应的酶，了解氨基酸吸收机理

二、未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐败作用

熟悉蛋白质腐败作用的概念，了解蛋白质腐败产物

第三节氨基酸的一般代谢

一、体内蛋白质分解生成氨基酸

熟悉两条蛋白质降解途径的基本情况，了解组织蛋白质的寿命。

二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库

熟悉氨基酸代谢库及来源与去路。

三、氨基酸分解先脱氨基

掌握体内最重要的转氨酶（AST、ALT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转氨酶的辅酶。掌握L-谷氨酸氧化脱氨基的酶及存在部位。

掌握一般联合脱氨基作用的进行部位及反应过程。掌握“嘌呤核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。

熟悉三类转氨基作用的概念，了解嘌呤核苷酸循环反应过程，了解其它脱氨基方式。

四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解

掌握 -酮酸三个主要代谢途径;

掌握生酮氨基酸，了解生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸

第四节氨的代谢

一、血氨有三个重要来源

掌握体内氨的来源与去路。

二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运

掌握氨经血转运的两种形式（丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺运氨）及生成部位。

三、氨在肝合成尿素是氨的主要代谢去路

掌握鸟氨酸循环的概念、部位、原料、限速酶及参与的氨基酸。熟悉CSP-Ⅰ的特点及激活剂。

熟悉高血氨症的概念。熟悉肝昏迷氨中毒学说的生化基础。

了解鸟氨酸循环的具体步骤，了解尿素合成的调节。

第五节个别氨基酸的代谢

一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物

熟悉谷氨酸、组氨酸、色氨酸、鸟氨酸的对应脱羧基产物。

二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位

掌握一碳单位的概念、种类、载体、来源。

熟悉一碳单位的互变情况及生理功能。

了解氨基酸生成一碳单位的情况。

三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的

掌握活性甲硫氨酸及生理功用

熟悉甲硫氨酸循环过程、概念及生理意义，熟悉半胱氨酸的代谢产物；了解肌酸的合成四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质

掌握苯丙酮酸尿症和白化病缺乏的酶、掌握酪氨酸在体内代谢生成的产物（包括甲状腺素），了解尿黑酸尿症、帕金森病，了解Trp的代谢情况

五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程

了解Val、Leu及Ile的代谢概况

第十章核苷酸代谢

第一节嘌呤核苷酸的合成与分解代谢

一、嘌呤核苷酸的合成存在从头合成和补救合成两种途径

熟悉从头合成的概念、原料、特点、基本阶段及限速酶；熟悉从头合成的调节概况。熟悉补救合成的概念、生理意义。掌握核苷二磷酸水平脱氧及酶。

掌握嘌呤核苷酸抗代谢物的本质（嘌呤类似物、氨基酸类似物及叶酸类似物）、作用原理及各类的典型代表（包括与何种物质结构相似）。

了解从头合成的过程。了解嘌呤核苷酸的相互转变，了解掌握核苷酸脱氧参与的物质。

二、嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸

掌握嘌呤核苷酸分解代谢的终产物、过多导致的疾病、痛风的治疗药物和生化机制。第二节嘧啶核苷酸的合成与分解代谢

一、嘧啶核苷酸的合成同样有从头合成与补救合成两条途径

掌握嘧啶类似物的典型代表及生化机制

熟悉嘧啶核苷酸合成原料、特点和基本阶段，熟悉CTP、dTMP的生成

了解嘧啶核苷酸从头合成过程，了解嘧啶核苷酸补救合成概况

二、嘧啶核苷酸的分解代谢

了解嘧啶核苷酸分解代谢的终产物及特点

第十二章物质代谢的整合与调节

第一节物质代谢的特点

熟悉物质代谢的六大特点

第二节物质代谢的相互联系

掌握乙酰CoA的来源与去路；熟悉三大营养物质氧化供能的一般规律和相互关系。

熟悉糖、脂、蛋白质、核酸代谢之间的相互联系。

第三节肝在物质代谢中的作用

熟悉肝在糖、脂类、蛋白质、维生素、激素代谢中的主要作用特点。

第四节肝外重要组织器官的物质代谢特点及联系

熟悉组织、器官代谢的典型特点。

第五节物质代谢调节的主要方式

一、细胞水平的物质代谢调节主要调节关键酶活性

掌握代谢调节有三种方式。掌握关键酶的概念及特点。

掌握变构调节的概念、曲线及特点。

掌握化学修饰调节的概念、特点及主要方式。

熟悉细胞内酶隔离分布的意义

了解酶含量的调节。

二、激素通过特异受体调节物质代谢

了解激素水平的调节

三、机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢

熟悉饥饿状态下的代谢改变

了解应激和肥胖的整体调节

第十一章非营养物质代谢

第一节肝的生物转化作用

掌握生物转化作用的概念、意义及特点。

掌握生物转化作用的单加氧酶系氧化反应及常见结合反应。

了解生物转化作用的其它反应及影响生物转化作用的因素。

第二节胆汁与胆汁酸的代谢

了解胆汁的主要成分。掌握胆汁酸的分类（游离胆汁酸，结合胆汁酸）、功能、代谢及关键酶，肠肝循环概念及其生理意义。

第三节血红素的生物合成

掌握血红素的合成原料、部位、关键酶及其调节。

了解血红素合成的过程。

第四节胆色素代谢与黄疸

熟悉胆色素概念及种类。

掌握胆红素的来源、转运。了解胆红素的生成过程。

熟悉游离胆红素在肝和肠道中的转变，胆素原的肠肝循环。

掌握未结合胆红素与结合胆红素异同。了解黄疸类型及生化改变。

第三篇遗传信息的传递

熟悉中心法则的概念

第十四章DNA的生物合成

第一节DNA复制的基本特征

掌握半保留复制的概念；熟悉半保留复制的意义；了解半保留复制的实验依据；

了解DNA复制的起点、双向复制及复制子的概念；

熟悉复制的方向性；

掌握领头链、随从链、冈崎片段及半不延续复制的基本概念。

第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化

掌握复制所需的底物、模板及聚合反应；

掌握大肠杆菌DNA聚合酶的不同种类和功能；熟悉真核生物的DNA聚合酶的种类及功能。

熟悉复制的保真性的三种机理及DNA聚合酶所起的作用；

熟悉解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、单链DNA结合蛋白在DNA复制中的主要作用；熟悉DNA连接酶的作用。

第三节原核生物DNA复制过程

熟悉DNA复制的大致过程；了解DNA复制的具体过程。

第四节真核生物DNA生物合成过程

了解真核生物与原核生物DNA生物合成过程的不同点；了解真核生物DNA合成后核小体的组装；

熟悉真核生物端粒和端粒酶的组成及意义；了解端粒酶的作用机制。

第五节逆转录和其他复制方式

掌握逆转录的概念；熟悉逆转录酶的作用；了解逆转录过程及意义。

第十五章DNA损伤与修复

熟悉DNA损伤的概念；了解DNA损伤的后果。

第一节DNA损伤

熟悉导致DNA损伤的体内及体外因素。熟悉DNA损伤的类型。

第二节DNA损伤的修复

熟悉DNA损伤的光修复、切除修复的种类及其作用机制，了解DNA损伤的其他修复形式。

第十六章RNA的生物合成

掌握转录的概念、特点，转录与复制的对比（异同点）。

第一节原核生物转录的模板和酶

一、原核生物转录的模板

掌握模板链、编码链的概念；熟悉不对称转录的含义。

二、R NA聚合酶催化RNA合成

熟悉大肠杆菌转录酶的组成、各亚基的功能、全酶与核心酶的组成和功能。

三、R NA聚合酶结合到DNA的启动子上启动转录

掌握启动子概念及其作用，熟悉RNA聚合酶辨认和结合的区域及序列特征。

第二节原核生物的转录过程

一、转录起始需要RNA聚合酶全酶

熟悉原核生物转录起始复合物组成。

二、R NA pol核心酶独立延长RNA链

了解转录延长的化学反应、转录延长的特点。

三、原核生物转录终止分为依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类

熟悉原核生物转录终止的两种方式的区别。

第三节真核生物RNA的生物合成

一、真核生物有三种DNA依赖的RNA聚合酶

掌握真核细胞转录酶的种类及转录产物，了解RNA聚合酶Ⅱ对真核生物的重要性。

二、转录因子在真核生物转录起始中具有重要作用

熟悉真核生物转录起始区的序列特点。

了解转录因子的作用、真核生物转录起始复合物的组成。

三、真核生物转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象

掌握原核与真核生物转录延长的区别。

四、真核生物的转录终止和加尾修饰同时进行

了解真核生物的转录终止的特点。

第四节真核生物RNA的加工和降解

一、核不均一RNA经首、尾修饰和剪接后成为mRNA

掌握真核mRNA帽子、尾巴的结构，断裂基因、外显子、内含子的概念。了解其加工过程。了解mRNA的剪接、编辑概况。

二、真核rRNA前体经过剪接形成不同类别的rRNA

了解rDNA的特点，了解初级rRNA的加工概况（45S→18S、5.8S、28S）及特点。三、真核生物前体tRNA的加工包括核苷酸的碱基修饰

熟悉tRNA的转录后加工

四、RNA催化一些真核和原核基因内含子的自剪接

五、RNA在细胞内的降解有多种途径

了解RNA在细胞内的降解途径

第十七章蛋白质的生物合成（翻译）

第一节蛋白质生物合成体系

掌握翻译的基本概念、参与蛋白质合成的原料

一、mRNA是蛋白质合成的信息模板

掌握三联体密码子的概念、遗传密码的特点、mRNA在蛋白质合成中的作用。

熟悉：框移突变的概念。

二、氨基酰-tRNA通过其反密码子与mRNA中对应的密码子互补结合

掌握tRNA在蛋白质翻译中的作用。

三、核糖体是肽链“装配厂”

掌握rRNA在翻译中的作用、核糖体上的重要的功能部位。熟悉核糖体大小亚基的功能。

四、肽链生物合成需要酶类和蛋白质因子

熟悉原核生物肽链合成所需要的蛋白质因子。

了解真核生物肽链合成所需要的蛋白质因子。

第二节氨基酸与tRNA的连接

一、氨基酰-tRNA合成酶识别特定氨基酸和tRNA

掌握氨基酰tRNA合成酶特点、氨基酸与tRNA结合时消耗能量，氨基酸活化的部位。

了解氨基酰tRNA的书写。

二、肽链合成的起始需要特殊的起始氨基酰-tRNA

掌握真核和原核生物起始的氨基酰tRNA

第三节肽链的生物合成过程

一、翻译起始复合物的装配启动肽链合成

熟悉原核生物起始复合物形成的基本过程、真核生物起始复合物形成与原核生物起始复合物形成的差别。了解真核生物起始复合物形成过程。

二、在核糖体上重复进行的三步反应延长肽链

掌握原核生物肽链延长的过程即进位-成肽-转位；肽链延长的能量消耗。

熟悉核糖体循环的概念。了解真核生物肽链延长的过程。

三、终止密码子和释放因子导致肽链合成停止

熟悉肽链延长终止过程、释放因子的功能、原核生物释放因子所识别的终止密码子、多聚核糖体的概念。

第四节肽链生物合成后的加工和靶向输送

一、肽链折叠为功能构象需要分子伴侣

掌握翻译后加工的概念、靶向输送的概念、分子伴侣的概念；

了解热激蛋白、伴侣蛋白的作用机制。

二、肽链的肽键水解生成活性蛋白质或功能肽

掌握信号肽的概念、信号肽的特点。

三、肽链中氨基酸残基的化学修饰增加蛋白质功能多样性

了解肽链中氨基酸残基的化学修饰增加蛋白质功能多样性。

第五节蛋白质生物合成的干扰与抑制

一、许多抗生素通过抑制肽链生物合成发挥作用

熟悉四环素、氯霉素、嘌呤毒素、放线菌酮抑制肽链生物合成的原理。

了解其他抗生素抑制肽链生物合成的原理。

二、某些毒素抑制真核生物蛋白质合成

熟悉白喉毒素抑制真核生物蛋白质合成的原理。

了解蓖麻毒素抑制真核生物蛋白质合成的原理。

三、干扰素经抑制蛋白质生物合成而呈现抗病毒作用

熟悉干扰素的工作原理。

第十八章基因表达调控

第一节基因表达与基因表达调控的基本概念与特点

一、基因表达是基因转录和翻译的过程

掌握基因表达的概念。

二、基因表达具有时间特异性和空间特异性

了解基因表达的时间特异性和空间特异性。

三、基因表达的方式存在多样性

熟悉管家基因、基因组成性表达、诱导和阻遏表达的概念。

四、基因表达受顺式作用元件和反式作用因子共同调节

掌握顺式作用元件、反式作用因子的概念。

五、基因表达调控呈现多层次和复杂性

了解基因表达调控的多层次和复杂性。

第二节原核基因表达调控

一、操纵子是原核基因转录调控的基本单位

掌握操纵子的概念。

二、乳糖操纵子是典型的诱导型调控

掌握乳糖操纵子的结构，阻遏蛋白的负性调节，CAP的正性调节，协调调节。

三、原核基因表达在转录终止阶段有不同的调控机制

了解原核基因表达转录终止阶段的调控机制。

四、原核基因表达在翻译水平的多个环节受到精细调控