氨基酸的代谢知识点
氨基酸分解产物的代谢
然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，经谷氨酰胺 酶作用分解成谷氨酸及氨，此氨是尿氨的主要来源， 占尿中氨总量的60%。
或者在运送到肝脏被利用。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易通过细胞膜，是氨的主要运输 形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能通过细胞膜。
这里需注意的是在肌肉组织中，也可利用丙氨酸将氨运送到 肝脏。这以过程称为葡萄糖-丙氨酸循环。在此循环中，氨先转 化为谷氨酸的氨基，谷氨酸又与丙酮酸进行转氨形成丙氨酸。 丙氨酸在PH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血 液运送到肝脏，再与α-酮戊二酸经转氨作用又变为丙酮酸和 谷氨酸。在肌肉中，所需的丙酮酸由糖酵解提供，在肝脏中， 多余的丙酮酸又可通过糖异生作用转化为葡萄糖。
2、转变成糖和脂肪：当体内不需将酮酸再合成
氨基酸，并且体内的能量供给又充分时，其酮酸可转变成 糖和脂肪，这已为动物实验所证明。在体内可转变成糖的 氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径进行 代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢、 部分按脂肪酸途径进行代谢。
Gln+H2O Gln 酶Glu + NH4+
尿素循环
▪ 以Ala转运（葡萄糖-丙氨酸转运：肌肉）
NH4++ -酮戊二酸+NADPGHlu脱+氢H酶+ Glu+NAD丙P酮+酸+转H氨2酶O
Glu+丙酮酸 在肌肉 -酮戊二酸+Ala 丙酮酸转氨酶
尿素循环
在肝脏
在植物体内具有天冬酰胺合成酶，它 可催化天冬氨酸与氨作用形成天冬酰胺， 故是植物体内储氨的形式。当需要时， 其氨基又可通过天冬酰胺酶作用而分解 出来，供合成氨基酸之用。此酶在动物 体内也有发现，但在动物体内的作用时 不重要的。
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸的代谢学习资料
第九章氨基酸的代谢. doc1什么是氮平衡、正氮平衡、负氮平衡？2•什么是联合脱氨基作用，为什么联合脱氨基作用是体内脱去氨基的主要方式？3.为什么转氨基作用常以a 一酮戊二酸为氨基受体？4•各种物质甲基化时，甲基的直接供体是什么？为什么？5.氨基酸在体内能贮存吗？为什么？6.简述体内氨基酸的来源和去路。
7.氨是有毒物质，不能在血液中游离存在，它是如何进行转运的？&氨基酸分解后产生的氨是如何排出体外的？9.氨基酸的碳架是如何进行氧化的？10.什么是必需氨基酸、非必需氨基酸和半必需氨基酸？11.氨基酸是以CO和NH+为前体从头进行合成的吗？如果不是，请解释。
12.当血液中氨浓度升高时，弓|起高氨血症，出现昏迷现象，请解释可能的原因。
13.临床治疗高氨血症，有时会给病人补充适量必需氨基酸相应的酮酸，请解释为什么？14.为什么说葡萄糖一丙氨酸循环是一种经济有效的氨转运方式？15.尿素循环和三羧酸循环是如何联系在一起的？16.在尿素合成途径中，第一步氨甲酰磷酸的合成是在线粒体中进行的，有何生理意义？17.2分子丙氨酸彻底氧化分解并以CO2和尿素的形式排ATP分出，请写出并计算产生的子数。
1.在正常情况下，人体蛋白的合成与分解处于动态平衡。
每天从食物中以蛋白质形式摄入的总氮量与排出的氮量相当，基本上没有氨基酸和蛋白质的贮存，这种收支平衡的现象，称为氮平衡。
正在成长的儿童和病后恢复期的患者，体内蛋白的合成量大于分解量，这时外源氮的摄入量大于排泄量，说明一部分氮被保留在体内构成组织，这种状态称为正氮平衡。
反之，长期饥饿或患有消耗性疾病的患者，由于食物蛋白的摄入量不足或组织蛋白的分解过盛，使排出氮的量大于摄入的氮量，这种状态称为负氮平衡。
2•将转氨基作用和脱氨基作用偶联在一起的脱氨方式。
自然界中L一氨基酸氧化酶活力都很低，显然不能满足机体脱氨的需要，而转氨基作用虽然普遍存在，但又不能最终将氨基脱去，所以各种氨基酸首先在转氨酶的作用下，将氨基转移给a一酮戊二酸，生成谷氨酸，再借助高活性的谷氨酸脱氢酶将氨基脱去。
生物化学氨基酸代谢知识点总结
第九章氨基酸代谢第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢蛋白质重要作用1.维持细胞、组织的生长、更新和修补2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运）3.氧化供能氮平衡1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败外源性蛋白消化1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基酸，主要水解芳香族氨基酸2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸氨基酸和寡肽的主动吸收1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强2.吸收机制：耗能的主动吸收过程○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶，具体过程参P199图大肠下段的腐败作用1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
2.产生氨：3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚；可利用物质（少），如脂肪酸、维生素第三节：氨基酸的一般代谢体内氨基酸分解1.蛋白质降解速率---半衰期2.真核细胞内蛋白降解两大途径：○1溶酶体内ATP非依赖途径+○2蛋白酶体内ATP依赖途径（泛素化过程参课本P201）：①溶酶体内ATP非依赖途径•不依赖ATP•利用溶酶体内组织蛋白酶(cathepsin)•降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白○2蛋白酶体内ATP依赖途径（依赖泛素的降解过程）•依赖ATP•降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素介导的蛋白质降解过程.E1：泛素活化酶,E2：泛素结合酶,E3：泛素蛋白连接酶氨基酸代谢库1.代谢“三进四出”：进---食物消化吸收，组织蛋白分解，非必需氨基酸转化出---脱氨基作用，脱羧基作用，代谢转变，组织蛋白合成氨基酸分解第一步：脱氨基脱氨基方式: 1.转氨基作用2.氧化脱氨基3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基作用：1. 定义在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式，分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。
这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。
氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量，生成酮体。
这一过程会产生大量的氨气，从而导致酸碱失衡。
因此，生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外，维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。
反应价主要是通过氨基酸的羟基反应，来调节氨基酸的浓度。
当氨基酸的浓度过高时，生物体可以通过增加羟基反应的速度，来降低氨基酸的浓度。
反之，当氨基酸的浓度过低时，生物体可以通过减少羟基反应的速度，来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。
氨基酸在体内的代谢过程中，绝大部分是通过酶的催化来进行的。
氨基酸可以通过酶的催化，进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应，从而实现其在体内的代谢。
综上所述，氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。
这三种方式在生物体内协同作用，维持着氨基酸的正常代谢，并使其发挥出应有的生
理功能。
氨基酸的生物化学功能与代谢途径
氨基酸的生物化学功能与代谢途径氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时也是许多生物分子中的重要组成部分。
除了作为蛋白质合成的原料，氨基酸还具有多种生物化学功能和代谢途径。
本文将围绕氨基酸的生物化学功能和代谢途径展开讨论。
一、氨基酸作为蛋白质合成的原料蛋白质是生物体内最重要的有机物，对生命活动起着重要的调控和催化作用。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，通过肽键连接形成多肽链，再进一步折叠形成功能性的蛋白质。
不同的氨基酸序列和折叠方式决定了蛋白质的结构和功能。
二、氨基酸的生物化学功能1. 氨基酸作为代谢途径的中间产物：氨基酸通过与其他化合物发生反应，参与到生物体的多种代谢途径中。
例如，丝氨酸通过甲硫氨酸形成，参与到硫氨酸和甲硫氨酸代谢途径中。
2. 氨基酸作为信号分子：某些氨基酸具有信号传导的功能，例如谷氨酸是中枢神经系统的主要兴奋性神经递质，参与神经传递的过程。
3. 氨基酸作为合成其他生物分子的前体：氨基酸可以通过一系列的代谢反应转化为其他生物分子的前体。
例如，苏氨酸可以转化为脯氨酸，继而合成出嘌呤和嘧啶等核苷酸。
三、氨基酸代谢途径1. 氨基酸降解代谢：氨基酸在生物体内会经历降解代谢的过程，形成能量物质、酮体和其他代谢产物。
氨基酸可以被转化为酮体，提供给某些组织维持能量供应。
同时，降解代谢还会产生一些有害物质，如尿素，它通过肾脏排出体外。
2. 氨基酸合成代谢：生物体内的某些氨基酸无法由其他物质合成，需要通过合成代谢途径获得。
例如，人体无法合成的必需氨基酸需要从食物中摄入。
3. 转氨酶途径：氨基酸的代谢涉及到转氨酶的参与。
转氨酶通过将氨基酸中的氨基基团转移到某些接受体上，形成新的氨基酸或代谢产物。
在生物体内，氨基酸的生物化学功能与代谢途径是高度复杂和相互关联的。
不同的氨基酸在代谢途径中发挥着不同的作用。
氨基酸的合成和降解代谢是生物体维持能量供应和物质平衡的重要过程。
氨基酸的生物化学功能则涉及到多种生物分子的合成和信号传导。
氨基酸的合成代谢
氨基酸的合成代谢
氨基酸的合成代谢要点：
氨的来源：氨甲酰磷酸、谷氨酸、谷氨酰胺
碳骨架来源：tca循环、糖酵解、磷酸戊糖途径等关键中间新陈代谢产物（糖代谢途径）
起始化合物：α-酮戊二酸（谷氨酸族）、草酰乙酸（天冬氨酸族）、丙酮酸（丙氨
酸族）、3-磷酸甘油酸（丝氨酸族）、pep和4-磷酸赤藓糖（芳香族）、5-磷酸核糖（组
氨酸）
α-酮戊二酸（源自tca循环），经氨基化反应可以分解成谷氨酸，再进而制备谷氨
酰胺、脯氨酸、精氨酸。
草酰乙酸（来自tca循环）经转氨基作用生成天冬氨酸，再进而合成天冬酰胺、甲硫
氨酸、苏氨酸、赖氨酸、异亮氨酸。
特别注意：glu、gln制备来源于氨基化反应，asp、asn制备来源于转回氨基促进作用。
以丙酮酸（来自糖酵解）为起始物，生成丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。
1.丙酮酸起至提供更多羟乙基作用
2.先形成相应的酮酸，再转氨基形成氨基酸
3.氨基供体为谷氨酸
以3-磷酸甘油酸（来自糖酵解）为起始物，生成丝氨酸，再经转羟甲基酶（辅酶fh4，见一碳单位）作用形成甘氨酸；也可形成半胱氨酸（s来自met）。
五芳香族氨基酸
以pep（来自糖酵解）和4-磷酸赤藓糖（来自磷酸戊糖途径）为起始物，莽草酸为芳
香族氨基酸合成前体，分支酸为重要分歧点化合物。
以5-磷酸核糖（源自磷酸戊糖途径）为初始物。
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氨基酸的代谢知识点
氨基酸代谢学习重点
考纲提示：
1.氨基酸，蛋白质生化
2.个别重要氨基酸的代谢
一、蛋白质的生理功能及营养作用
1.营养必需氨基酸的概念和种类
(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸
(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值
(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)
2.氮平衡
(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态
(2)氮平衡分类
1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人
2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员
3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿
3.氨基酸和蛋白质的生理功能
氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用
1.蛋白酶在消化中的作用
(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成
(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶
1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶
2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收
(1)小肠直接被吸收
(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体
(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制
3.蛋白质的腐败作用
(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。
(2)产物
1)大多数有害产物：氨类
2)少数经肝解毒为无害产物
三、氨基酸的一般代谢
1.联合脱氨作用
(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径
(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP
(3)反应特点
1)可逆
2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
2.-酮酸的代谢
常考的酮酸-酮戊二酸：可直接经过脱氨基作用生成-酮戊二酸的氨基酸是?L-谷氨酸。
肝昏迷时，脑中的氨增加，NH3可和酮戊二酸结合，所以脑中的哪种物质减低?酮戊二酸含量降低。
3.转氨基作用：体内只有少数氨基酸参与转氨基作用——掌握重要转氨酶!
(1)谷丙转氨酶(GPT/ALT)：最重要的转氨酶;肝中ALT活性最高。
(2)谷草转氨酶(GOT/AST)：AST在心肌和肝中活性都很高
(3)两种转氨酶的辅酶：为维生素B6中磷酸吡哆醛(口诀：安全)
我们来比较几个循环：
1.联合脱氨作用多数组织脱氨基的方式：如肝脏具体通过鸟氨酸循环产尿素。
2.但肌肉特殊：肌肉中谷氨酸脱氢酶活性低：它脱氨的方式为嘌呤核苷酸循环;
3.肌肉-肝脏：通过丙氨酸一葡萄糖循环完成氨的转运。
肌肉中的NH3以丙氨酸无毒形式存在，肝脏中以尿素形式存在存在。
4.请别忘记：-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制
四、氨的代谢
1.****
(1)外源性氨——消化道吸收
(2)内源性氨——脱去氨基生成氨
2.转运
(1)丙氨酸葡萄糖循环
(2)谷氨酰胺的生成及分解
3.氨的去路
(1)合成尿素：肝内鸟氨酸循环生成尿素是氨的主要去路，尿素是NPN的主要成分;
(2)其他如合成谷氨酰胺：谷氨酰胺是氨的解毒产物，是NH3的运输，储存形式
肝合成尿素的鸟氨酸循环
步骤：
1.氨基甲酰磷酸生成：关键酶为氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
2.中间产物：精氨酸和瓜氨酸，多胺
3.多胺：调节细胞生长的重要物质，在生长旺盛的组织及癌瘤组织等含量较高
4.容易混淆的知识点：精氨酸和甘氨酸(为骨架)是合成肌酸的原料，
5.最终产物尿素：精氨酸水解生成尿素
五、个别氨基酸的代谢
1.氨基酸的脱羧作用
(1)定义：氨基酸脱羧基作用生成胺
(2)关键酶：氨基酸脱羧酶，辅酶为磷酸吡哆醛(ALA合酶，转氨酶，脱羧酶的辅酶)
(3)常考的脱羧反应产物：
1)-氨基丁酸：谷氨酸(非谷氨酰胺)脱羧基生成;属抑制性神经递质;
2)5-羟色胺：色氨酸脱羧作用生成：抑制性神经递质，血管收缩剂(羟打收缩)
3)组胺：组氨酸脱羧作用生成：血管舒张，胃酸刺激
4)牛磺酸：半胱氨酸脱羧作用生成。
作用是生成结合胆汁酸
2.甲硫氨酸循环
(1)参与物质：维生素B12和叶酸(非泛酸)
(2)意义：主要由腺苷甲硫氨酸(SAM)和同型半胱氨酸(PAPS)提供甲基(注意不是S腺苷同型半胱氨酸提供甲基)
3.一碳单位
常见一碳单位甲基相关：甲基，甲烯基，甲炔基，甲酰基，亚氨甲基等。
注意C0， CO2(常见干扰项)，不属于一碳单位
(1)一碳单位肝阻塞死为一碳：甘氨酸，组氨酸，色氨酸，丝氨酸
(2)一碳单位载体：四氢叶酸FH4
(3)一碳单位生理意义：
1)一碳单位核氨纽带：联系核苷酸和氨基酸代谢的纽带;
2)一碳单位是嘌呤，胸腺嘧啶和活性甲基SAM原料
4.酪氨酸和苯丙氨基酸代谢
(1)白化病：缺乏酪氨酸酶导致
(2)苯丙酮酸尿症：先天缺乏苯丙氨酸羟化酶导致
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