氨基酸代谢
氨基酸分解代谢

高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等,同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损,导致氨代谢异常,引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰,如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成,并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合,触发一系列信号转导途径,最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合,产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程,是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中,游离氨基酸与特定的tRNA结合,通过氨基酰-tRNA合成酶催化,形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP,为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节,包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性,称为激活剂,而另一些 物质则抑制酶的活性,称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程,受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下,增加酶的合成可以促进代谢反应, 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。
第九章氨基酸代谢

5.96
CH3-CH-CH2 CHCOOH
Leu L
CH3
NH2
5.98
二、氨基酸的脱氨基作用
? 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 ?方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛 存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂; GDP、ADP为其激活剂。
尿素
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
精氨酸
延胡索酸
O2
NO
一氧化氮合酶 (NOS)
精氨酸代 琥珀酸
瓜氨酸
天冬氨酸
对心脑血管方面
NO在感觉传入以及学习记忆等有很重要的作用。先
天性精氨酸代琥珀酸合成酶(裂解酶)缺乏可出现严重
的精神障碍症状。还有研究发现 NO可抑制肿瘤的生长。
(三)高氨血症和氨中毒
1.血氨浓度升高称 高氨血症,此时可引起脑 功能障碍,称 氨中毒。常见于肝功能严重损伤、 尿素合成酶系的遗传缺陷。
1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等 )。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者 )。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。
(二) 需要量
成人每日最低蛋白质需要量为 30~50g,我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
Hale Waihona Puke 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸的一般代谢

总反应式:
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点: ① 尿素分子中的2个氮原子,一个来自氨, 另一个来自天冬氨酸,而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程,合成1分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中,谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基,氨基与尿液中的H+ 结合,然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4.高血氨症和氨中毒
正常生理情况下,血氯的来源与去路保持动 态平衡,血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时,尿素合成发生障碍, 血氨浓度升高,称为高血氨症。 一般认为,氨进入脑组织.可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此,脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少,导致三 羧酸循环减弱,从而使脑组织中ATP生成减少, 引起大脑功能障碍,严重时可发生昏迷,这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸代谢的三种方式

氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式,分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。
这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。
氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量,生成酮体。
这一过程会产生大量的氨气,从而导致酸碱失衡。
因此,生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外,维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。
反应价主要是通过氨基酸的羟基反应,来调节氨基酸的浓度。
当氨基酸的浓度过高时,生物体可以通过增加羟基反应的速度,来降低氨基酸的浓度。
反之,当氨基酸的浓度过低时,生物体可以通过减少羟基反应的速度,来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。
氨基酸在体内的代谢过程中,绝大部分是通过酶的催化来进行的。
氨基酸可以通过酶的催化,进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应,从而实现其在体内的代谢。
综上所述,氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。
这三种方式在生物体内协同作用,维持着氨基酸的正常代谢,并使其发挥出应有的生
理功能。
氨基酸代谢名词解释

氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢是指体内氨基酸之间相互转化和利用的过程,是维持机体正常生命活动所必需的过程。
氨基酸代谢的异常会导致一系列疾病的发生,因此研究氨基酸代谢对于预防和治疗疾病具有重要意义。
在氨基酸代谢中,必需氨基酸是指人体无法自身合成而必须从饮食中摄入的氨基酸。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
这些必需氨基酸对于人体的生长、维持组织和细胞功能、合成激素和神经递质等具有重要作用。
条件性必需氨基酸是指在某些特定条件下必须由饲料供给的氨基酸。
这些条件性必需氨基酸包括异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
在这些氨基酸缺乏的情况下,饲料中的这些氨基酸会被转化为其他有用的蛋白质,从而保证机体其他重要蛋白质的供应。
氨基酸代谢中的异常现象包括氨基酸尿症、苯丙酮尿症等。
氨基酸尿症是一种常见的氨基酸代谢疾病,其特征是氨基酸尿和脑损伤。
苯丙酮尿症是一种常见的氨基酸代谢疾病,其特征是苯丙氨酸水平升高,导致苯丙氨酸及其酮酸蓄积,损害神经系统和其他器官。
研究氨基酸代谢对于预防和治疗疾病具有重要意义。
通过研究氨基酸代谢的异常现象,可以揭示相关疾病的发生机制,为预防和治疗疾病提供理论基础。
同时,通过研究氨基酸代谢的调节机制,可以开发新的药物和治疗方法,提高疾病的治疗效果。
7第七章 氨基酸代谢

转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代,
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA,经还原缩合反应可合成脂肪 酸进而合成脂肪,即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固 醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种:蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
(一)蛋氨酸(甲硫氨酸)代谢
1.蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种:蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
(一)蛋氨酸(甲硫氨酸)代谢
2.蛋氨酸是必需氨基酸
3.蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种:蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用 (一)氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中,AST主要存在于线粒体中。病变较 轻的肝病如急性肝炎时,释放入血的转氨酶主要是ALT,血中ALT升高 程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎,特别是肝硬化时,病变
累及线粒体,此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外,对怀疑是肝
炎患者,常同时测 AST 和 ALT ,并计算 AST/ALT 的比值,以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
(三)联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点: 1.联合脱氨基作用的顺序一般先转氨 基,再氧化脱氨基。 2.转氨基作用的氨基受体是α-酮戊
氨基酸代谢

第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸(一)蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一:胃酶类:胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度:多肽及少量氨基酸2.场所二:小肠酶类:肠激酶、胰液蛋白酶(原)、内/外肽酶 消化程度:氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三:小肠粘膜细胞内酶类:寡肽酶(例如氨基肽酶及二肽酶等) 消化程度:最终产生氨基酸。
(二)氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位:主要在小肠粘膜细胞 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制:耗能的主动吸收过程1.方式一:载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。
2.方式二:γ-谷氨酰基循环(三)未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等;也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质,对机体有一定的营养作用。
组胺和尸胺:降血压;酪胺:升血压;酪胺和苯乙胺:假神经递质(肝性脑病)二、 内源氨基酸(一)蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期:蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间,用t1/2表示。
2. PEST 序列:脯-谷-丝-苏,快速降解标志序列。
(二)真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌,胆汁激活)1.外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 (1)不依赖ATP (2)利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2.异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 (1)依赖ATP (2)泛素共价地结合于底物蛋白质,蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解,泛素的这种标记作用是非底物特异性的,称为泛素化。
(3)降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白:细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子,其控制着细胞周期的启动。
氨基酸代谢

Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸(amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4.精氨酸代琥珀酸的裂解:
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化,将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
(一)5-羟色胺的生成:
5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)是一种重要的神 经递质,且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基,即氧化脱氨基,联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中,以联合脱氨基作用最为重 要;而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
(一)氧化脱氨基作用:
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三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值 1、必需氨基酸(essential amino acid)
体内需要而又不能自身合成,必须 由食物供给的氨基酸。
必需氨基酸(8种):
缬 异亮 亮 苯丙 蛋 色 苏 赖 Val、 Ile、Leu、 Phe、 Met、Trp 、Thr、Lys 携一 两 本 淡 色 书 来
临床意义:ALT在肝组织含量高,急性肝炎 患者血清ALT升高。
谷氨酸 + 草酰乙酸 ASTa-酮戊二酸 +天冬氨酸 临床意义: AST在心肌组织含量较高,心肌 梗死患者血清AST可升高。
43
3、特点 *只有氨基的转移,没有游离氨的生成
* 催化的反应可逆
4、生理意义 是体内合成非必需氨基酸的重要途径
组胺 色胺 酪胺 尸胺
24
• 假神经递质(false neurotransmitter)
某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正 常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。
苯乙胺
苯乙醇胺
酪胺
β-羟酪胺
• β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺,它们 可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经 冲动,使大脑发生异常抑制。
41
P186
2、转氨酶及辅酶 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
体内存在多种转氨酶,以L-谷氨酸与a酮酸的转氨酶最为重要。如:丙氨酸氨基转 移酶( ALT ,又称谷丙转氨酶,GPT)和 天冬氨酸氨基转移酶( AST ,又称谷草转 氨酶,GOT )。
42
P186
谷氨酸 + 丙酮酸 ALTa-酮戊二酸 + 丙氨酸
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
10
P180
一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收
食物
淀粉
脂肪
蛋白酶
蛋白质
氨基酸
(一)在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽
1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶 + 多肽碎片
熟悉:食物蛋白质消化及氨基酸的吸收。蛋白质的腐败作用。真核细胞
内蛋白质降解的两条途径。a-酮酸的代谢。高血氨和氨中毒。氨基 酸脱羧基生成的几种胺类物质:γ-氨基丁酸、组胺、5-羟色胺、多 胺的生成及生理作用。芳香族氨基酸代谢异常与遗传性疾病的联系。
了解:氨基酸的代谢概况。尿素合成的调节。支链氨基酸的代谢。肌酸
4
P179
一、 体内蛋白质具有多方面的重要功能
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补 2. 参与多种重要的生理活动
催化(酶)、免疫(抗原及抗体)、运 动(肌肉)、物质转运(载体)、凝血(凝 血系统)等。
3. 氧化供能
人体每日18%能量由蛋白质提供。
5
二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
(一)氮平衡(nitrogen balance) 摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)
29
(一)蛋白质以不同的速率进行降解 n 蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所需要的 时间,用t1/2表示。 n 不同的蛋白质降解速率不同,降解速率 随生理需要而变化。
30
(二)真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解
Ø 不依赖AT P 和泛素; Ø 利用溶酶体中的组织蛋白酶( ca t he ps i n)
中含氮量之间的关系。
氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者) •氮平衡的意义:可以反映体内蛋白质代谢的
概况。
6
(二)生理需要量 成人每日最低蛋白质需要量为30~
50g, 我 国 营 养 学 会 推 荐 成 人 每 日 蛋 白 质需要量为80g。
(pepsinogen)
(pepsin)
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5,对蛋白质肽键作 用特异性差,产物主要为多肽及少量氨基酸。
11
2、蛋白质在小肠中被水解成小肽和氨基酸
——小肠是蛋白质消化的主要部位
(1)胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶,最适pH为7.0 左右,包括内肽酶和外肽酶。
•内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰蛋
糜蛋白 酶原
糜蛋白酶
弹性蛋
(chymotrypsin) 白酶原
弹性蛋白酶 (elastase)
羧基肽酶原 (A或B)
羧基肽酶(A或B) (carboxypeptidase)
14
酶原激活的意义:
• 可保护胰腺组织免受蛋白酶的自身消化作用 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用 • 酶原可视为酶的贮存形式
Major Object
授课时数: 5学时 教学目的要求: 掌握:蛋白质营养价值(必需氨基酸的概念及种类,食物蛋白质的互补
作用)。氨基酸脱氨基的主要方式(转氨基作用及转氨酶,氧化脱氨 基作用,联合脱氨基作用——转氨基与氧化脱氨基作用相偶联、嘌呤 核苷酸循环。)。氨的代谢(体内氨的来源与去路,氨的转运,氨的 主要代谢去路——尿素合成:鸟氨酸循环的概念及酶促反应过程、尿 素生成的意义)。一碳单位的概念、形式、转运载体、生成及生理意 义;甲硫氨酸循环的概念、过程及生理意义。
氨基酸
氨基酸
半胱氨酰甘氨酸
γ谷 氨酰 基转 移酶
(Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
5-氧脯氨酸
二肽酶
5-氧脯
半胱氨酸 氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
γ-谷氨酰基循环
20
v γ-谷氨酰基循环
(1)g-GT(g-谷氨酰基转移酶)位于细胞 膜
• 其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸
8
2、蛋白质的营养价值(nutrition value) 蛋白质的营养价值取决于必需氨基
酸的种类、数量、比例。
3、蛋白质的互补作用 将营养价值较低的蛋白质混合食
用,其必需氨基酸可以互相补充而提高 营养价值。
9
P180
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
泛素
被降解
O 蛋白质 HS-E2
C S E2
泛素
E3
E1:泛素激活酶 E2:泛素结合酶 E3:泛素蛋白连接酶
O C NH 被降解蛋白质
泛素化过程
34
Ø 蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内,主要降解 异常蛋白质和短寿蛋白质。
26S蛋 白酶体
2个α环:7个α亚基 20S的核心 颗粒(CP) 2个β环:7个β亚基
定义 指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程
· 最主要的反应 · 存在于大多数组织中 · 有四种方式:转氨基作用 L-谷氨酸氧化脱氨基 联合脱氨基(为主) 氨基酸氧化酶催化脱氨基
40
P186
(一)转氨基作用 (transamination)
1、定义:在转氨酶(transaminase)的作用下,某
二、蛋白质的腐败作用(putrefaction)
Ø概念: 肠道细菌对未被消化的蛋白质及未 被吸收的消化产物进行的代谢过程。
细菌
未消化蛋白质
未吸收的消化产物
NH3
脱氨
脱羧
胺
碳链降解
其它有害物质
23
(一)肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类 蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
组氨酸 色氨酸 酪氨酸 赖氨酸
38
¯ 氨基酸代谢概 况:
P186图7-5
食物 消化吸收 蛋白 质
组织 分解 蛋白 合成 质
血液
氨基 酸
氨
基
酸
代
谢
组织 库
氨基
酸
脱氨基 作用
脱羧基作用 代谢转变
非必需氨基酸
α-酮酸
糖或脂类
CO2+H2O
尿素
NH3
谷氨酰胺
其它含氮物质
胺类 + CO2
嘌呤、嘧啶、肌酸 等含氮化合物
39
P185
三.氨基酸的脱氨基作用
小肠黏膜细胞 肾小管细胞 肌细胞
18
P182
2、g-谷氨酰基循环对氨基酸的转运 (g- glutamyl cycle)
通过GSH的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程
v 过程
(1)谷胱甘肽转运氨基酸 循环
(2)谷胱甘肽的再合成
19
细胞膜
细胞外
细胞内
γ-谷氨酰 氨基酸
γ-谷氨 酸环化 转移酶
P182图7-3
19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6 个亚基具有ATP酶活性
35
36
n 泛素介导的蛋白质降解过程:
37
P185
二、外源性氨基酸与内源性氨基酸 组成氨基酸代谢库
Ø 氨基酸代谢库(metabolic pool) 食物蛋白质经消化吸收的氨基酸(外
源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生 的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸(内 源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处 参与代谢,称为氨基酸代谢库。
降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白 质。
31
2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解
Ø 依赖ATP和泛素 Ø 降解异常蛋白和短寿蛋白质
n 泛素(ubiquitin)
Ø 76个氨基酸组成的多肽(8.5kD) Ø 普遍存在于真核生物而得名 Ø 一级结构高度保守
32
n 泛素介导的蛋白质降解过程 包括两个阶 段: