第三章固定化酶催化反应动力学1共101页
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第3章 固定化酶催化反应过程动力学
有外扩散影响时的实际反应速率 RSi = 无扩散影响时的反应速率 RS 0
6、固定化酶催化反应外扩散效应影响的判断依据。主要有两个：Da 和η E 。
（1） Da＝
rmax 最大反应速率 ＝ ，为丹克莱尔准数，无因次量 k L aCS 0 最大传质速率
当Da ! 1时，反应速率远快于传质速率，为扩散控制； 当Da " 1时，反应速率远慢于传质速率，为动力学控制。 （2） 当ηE＝1时，不存在外扩散影响，为动力学控制； 当ηE <1时，存在外扩散影响,宏观反应速率变慢； 当ηE " 1时，完全为扩散控制。 7、改变固定化酶催化反应外扩散效应影响的方法。主要从 Da 考虑，提高底物 浓度和体积传质系数（提高搅拌速度或提高反应流速）可增加 Da，减少外扩散 的影响；降低固定化最大反应速率也可以减少外扩散的影响。反之亦反。
CS = CS 0 + rmax 2 2 2 DiCS 0 。 (l − L )，其中存在有最大膜片厚度Lmax＝ 2D rmax
当酶反应动力学方程符合 M－M 方程时，无解析解，仅有数值解。 13、从宏观的角度来看，单计算颗粒内各位置的底物浓度并不能计算出宏观反应
14
生物反应工程习题精解
第三章 固定化酶催化反应过程动力学
此时，对此微分方程需要根据不同酶动力学特征进行求解。 当酶反应动力学方程为一级反应动力学时， rS =
r ) R ，其中φ＝ R 3 r sinh(3φ )
rmax CS ，可解得： Km
CS = CS 0
R sinh(3φ
rmax 。 Km iD
当酶反应动力学方程为零级反应动力学时， rS = rmax ，可解得：
散影响变得很明显；当 Φ > 10 时，对于一级动力学，η ≈ 学， η ≈
6、固定化酶催化反应外扩散效应影响的判断依据。主要有两个：Da 和η E 。
（1） Da＝
rmax 最大反应速率 ＝ ，为丹克莱尔准数，无因次量 k L aCS 0 最大传质速率
当Da ! 1时，反应速率远快于传质速率，为扩散控制； 当Da " 1时，反应速率远慢于传质速率，为动力学控制。 （2） 当ηE＝1时，不存在外扩散影响，为动力学控制； 当ηE <1时，存在外扩散影响,宏观反应速率变慢； 当ηE " 1时，完全为扩散控制。 7、改变固定化酶催化反应外扩散效应影响的方法。主要从 Da 考虑，提高底物 浓度和体积传质系数（提高搅拌速度或提高反应流速）可增加 Da，减少外扩散 的影响；降低固定化最大反应速率也可以减少外扩散的影响。反之亦反。
CS = CS 0 + rmax 2 2 2 DiCS 0 。 (l − L )，其中存在有最大膜片厚度Lmax＝ 2D rmax
当酶反应动力学方程符合 M－M 方程时，无解析解，仅有数值解。 13、从宏观的角度来看，单计算颗粒内各位置的底物浓度并不能计算出宏观反应
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生物反应工程习题精解
第三章 固定化酶催化反应过程动力学
此时，对此微分方程需要根据不同酶动力学特征进行求解。 当酶反应动力学方程为一级反应动力学时， rS =
r ) R ，其中φ＝ R 3 r sinh(3φ )
rmax CS ，可解得： Km
CS = CS 0
R sinh(3φ
rmax 。 Km iD
当酶反应动力学方程为零级反应动力学时， rS = rmax ，可解得：
散影响变得很明显；当 Φ > 10 时，对于一级动力学，η ≈ 学， η ≈
第三章 固定化酶反应动力学
•反应的总过程为外部传递和表面反应两者的集中反映，反 应的有效速率既与底物的传质系数有关，又与反应的动力 学参数有关vmax和Km。 •动力学控制：传质速度相当快，反应主要受到酶的催化反 rmax cso 应。
Rsi
•扩散控制：酶的催化效率很高，底物的传质速率很慢。
K m cso
rso
Rsi k L a(cso - csi ) k L acso rd
颗粒内无浓度梯度影响时的反应速率：
dcs Rs 4R De dr r R
2
4 3 4 3 rmaxcso Rsi R rso R 3 3 K m cso
第三章 固定化酶反应动力学
（3）一级反应动力学内扩散有效因子
R 若引入：r r / R，cS cS / cS 0，并令：1 3 则该方程式变为：
d cS 2 dcS D （ ） rS e 2 dr r dr
2
k1 , rS k1cS , De
d cS 2 dcS 2 9 1 cS 2 dr r dr
2
边界条件：r 1处，cS 1； dcS r 0处， 0。 dr
第三章 固定化酶反应动力学
cS cS 0
2
d cS 2 dcS D （ ） rS e 2 dr r dr
2
第三章 固定化酶反应动力学
（2）内扩散效率因子
Rs 颗粒内实际有效反应速 率 颗粒内无浓度梯度时的 反应速率 Rsi
在稳定状态下，球形固定化酶颗粒内的实际有效反应速率应等 于从颗粒外表面向微孔内的扩散速率，即：
第三章 固定化酶反应动力学
Байду номын сангаас
1
酶动力学分析PPT课件
第20页/共101页
• 式（3-12 ） 即米 氏 方 程 ， 式中 的 两 个 动 力学 参 数 是 KS和 rP,max。 其 中 ：
KS
k1 k1
CSCE C[ ES ]
KS表示了酶与底物相互作用的特性。KS的单位和CS的单位相同， 当rP=1/2 rP,max 时，存在KS=CS关系。
rP,max =k+2CE0。表示当全部酶都呈复合物状态时的反应速率。
• 根据质量作用定律，P的生成速率可表示为：
rP k2CES
( 3-11 )
式中：
C[ES] —中间复合物[ES]的浓度，它为 一难测定的未知量，因而不能用它来 表示最终的速率方程。
第16页/共101页
对上述反应机理，推导动力学方程时的三点假 设：
• （1）在反应过程中，酶的浓度保持恒定，即： CE0=CE+C[ES]。
建立反应动力学方程
确定适宜的操作条件
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酶促反应特征
• 优点：
• 不足：
• 反应在常温、常压、中性pH范围进行，节能且效 率高。
• 反应专一性强，副产物生成少； • 反应体系简单，反应最适条件易于控制。
• 反应仅限少数步骤，经济性差； • 反应周期较长；
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第一节 均相酶促反应动力学
一级反应速率方程。
rS
rmax很大时，大部分酶为游离态的酶，而C[ES] 的量很少。要想提高反应速率，只有通过提高CS值， 进而提高C[ES]，才能使反应速率加快。因而此时反 应速率主要取决于底物浓度的变化。
将上式进行重排，积分，可以推出
rmaxt
Km
ln
CS0 CS
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酶催化反应动力学
适pH.
在不同pH条件下进行某种酶促化学反应， 然后将所测得的酶促反应速度相对于pH 来作图，即可得到钟罩形曲线。
图 pH对酶活力的影响
• 各种酶在一定条件下都有其特定的最适pH， 因此最适pH是酶的特性之一。 • 但是酶的最适pH并不是一个常数，它受诸 如底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度等 众多因素的影响，因此只有在一定条件下 最适pH才有意义。
这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化反应速率， 同时也加快了酶的热失活速率。
• 只有在某一温度条件下， 酶促化学反应速度达到 最大值，通常把这个温 度称为酶促化学反应的 最适温度(optimum temperature)。
• 在一定条件下每种酶都 有其催化反应的最适温 度。 图 温度对酶促反应速度的影响
• 如，蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶只催化 酯类的水解，而淀粉酶只能催化淀粉的水解。若 用一般催化剂，对作用物的要求就不那么严格， 以上三类物质都可以在酸或碱的催化下水解。
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2 O C NH2 尿素 NH CH3 O C NH2 甲基尿素 + H2O 脲酶 + H2O 脲酶 2NH3 + CO2
酶催化反应动力学
1. 酶催化作用特性
酶和一般催化剂的共性
• 用量少而催化效率高；在反应中其本身不被消耗， 极少量就可大大加速化学反应的进行。
• 它能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反 应平衡。缩短平衡到达的时间，而不改变反应的 平衡点。它对化学反应正逆两个方向的催化作用 是相同的。
• 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活 化能，从而加速反应的进行。
酶催化反应动力学概况.pptx
• 判断反应方向或趋势：催化可逆反应的酶对正/ 逆两向底物Km不同 —— Km较小者为主要底 物
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⑶Ｋm值与Ｖmax值的测定
双倒数作图法(double reciprocal plot)，又 称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S] V = Km+[S]
键特异性
棉子糖
OH
O
H OH
CH2OH OH H
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•键 专 一 性
• 这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严格，而不管键两端所连基团的性质。例如，酯酶可以水 解任何酸与醇所形成的酯，它不受酯键两端基团R和Rˊ的限制。
O
+ R C O R'
H2O
O
+ R C O-
R' OH
+ H+
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度等众多因素的影响，因此只有在一定条件下最适pH才有意义。
第40页/共93页
• 绝大多数酶的最适pH在5～8之间，动物体内的酶最适pH多在6.5～8.0之间， 植物及微生物中的酶最适pH多在4.5～6.5左右。但并不排除例外，如胃蛋白酶 的最适pH为1.9，肝中精氨酸酶最适pH为9.7等等。
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
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• 这类酶具有高度的专一性。它们对底物的要求很严格，甚至有时只能催化一种底物，进行一种化学 反应。
• 例如脲酶只能作用于尿素，催化其水解产生氨及二氧化碳。而对尿素的各种衍生物，一般均不起作 用。
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⑶Ｋm值与Ｖmax值的测定
双倒数作图法(double reciprocal plot)，又 称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S] V = Km+[S]
键特异性
棉子糖
OH
O
H OH
CH2OH OH H
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•键 专 一 性
• 这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严格，而不管键两端所连基团的性质。例如，酯酶可以水 解任何酸与醇所形成的酯，它不受酯键两端基团R和Rˊ的限制。
O
+ R C O R'
H2O
O
+ R C O-
R' OH
+ H+
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度等众多因素的影响，因此只有在一定条件下最适pH才有意义。
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• 绝大多数酶的最适pH在5～8之间，动物体内的酶最适pH多在6.5～8.0之间， 植物及微生物中的酶最适pH多在4.5～6.5左右。但并不排除例外，如胃蛋白酶 的最适pH为1.9，肝中精氨酸酶最适pH为9.7等等。
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
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• 这类酶具有高度的专一性。它们对底物的要求很严格，甚至有时只能催化一种底物，进行一种化学 反应。
• 例如脲酶只能作用于尿素，催化其水解产生氨及二氧化碳。而对尿素的各种衍生物，一般均不起作 用。
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第三章 固定化酶催化反应过程(wfw)
界面内侧的底物浓 度为Csg，界面外侧的 底物浓度为Csi,则分配 系数K为： K=Csg／Csi
Cso—液相主体的浓度， Csi——外扩散造成的界 面外侧浓度。 Csg—由分配效应造成 的微环境的底物浓度。
静电效应的影响表现在对Km值的影响。 通常酶可能被固定在带电荷的酶膜上或载体上。底物 在溶液中也会离子化，这样在固定载体上的电荷和移动 的离子之间，常会发生静电交互作用，产生分配效应。 使底物或产物浓度之间出现不均匀分布。
(生物传感器是由生物活性物质与换能器组成的分析系统, 可以简便、快速地测定各种特异性很强的物质 )
• 固定化葡萄糖氧化酶传感器是其中应用最为广泛的一种, 将葡萄糖氧化酶、过氧化氢酶和一种显色剂一起固定在试 纸上,只要将该试纸浸入被检尿样中几秒钟就可以马上检 测出尿样的葡萄糖是否超标,从而断定该妇女是有血糖、 尿糖还是妊娠。 • 生化分析中最常用的H电极也绝大多数是固定化酶产品:固 定化青霉素酶电极 • 重组海洛因酯酶传感器检测违禁药品 • 用聚丙烯酰胺凝胶包埋细菌电极可快速测定污水中的BOD。
微囊型
特点:固定化酶颗粒一般为直径 是几微米到几百微米的球状体，比 网格型颗粒小得多,有利于底物和 产物扩散;半透膜能阻止蛋白质分 子渗漏和进入，注入体内既可避免 引起免疫过敏反应，也可使酶免遭 蛋白水解酶的降解，具有较大的医 学价值.但反应条件要求高，制备成 本也高。
制备方法:界面沉淀法、界 面聚合法、二级乳化法和脂质 体包埋法等.
根据Boltzman分配定律，分配系数K为
ZFU K exp( ) RT
Z--底物分子所带电荷；F--法拉第常数；U--静电电势。 当载体与底物所带电荷相反时，即Z为正、 U为负 时，K大于1; 当两者带有相同电荷时，则K小于1。
固定化酶及反应动力学PPT教案
➢ 1953年德国的 Grubhofer和Schleith采用聚氨 基苯乙烯树脂为载体与羧肽酶、淀粉酶、 胃蛋白酶、核糖核酸酶等结合，制成固定 化酶。
➢ 60年代后期，固定化技术迅速发展起来。 1969年，日本的千烟一郎首次在工业上生 产应用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸连
第5页/共233页
➢ 在1971年召开的第一次国际酶工程学术会 议上，确定固定化酶的统一英文名称为 Immobilized enzyme。
第7页/共233页
01 概 述
为什么固定化？
易从反应系统分离，简化产物纯化过程。 稳定性增加，不易失活 具有一定形状和机械强度，可以装填于反应器 固定床反应器可连续生产，过程易控制。 简化了提取工艺，增加产物收率，提高产品质量 更适合多酶反应 酶使用效率提高，产品成本降低
存在问题
(1)制备困难，活性降低 (2) 增加了载体成本费及固定化操作费用； (3) 增大了颗粒扩散阻力，使反应速度下降。 固定化细胞
例如用含酶的10血红蛋白水溶液与己甲叉二胺的水溶液混合立即在1span85的氯仿环已烷中分散乳化加人癸二有机相后便在油水界面发生聚合反应弃除上清液加入tween20去乳化洗除有机溶剂除去未聚合单体后转入水相制得固定化酶
固定化酶及反应动力学
会计学
1
内容
概述
固定化后酶性质变化及动力学影响因素
外扩散限制效应 内扩散限制效应 扩散影响下的表观动力学参 数
共价结合法制ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ的固定化酶，酶和载体的连
第21页/共233页
(1) 酶分子和载体连接的功能基团 从理论上讲，酶蛋白 上可供载体结合的功能基团有以下几种： ①酶蛋白N—端的M—氨基或赖氨酸残基的-氨基。 ②酶蛋白C-端的羧基以及Asp残基的α-羧基和Glu残基γ羧基。 ③Cys残基的巯基。 ④Ser、Tyr、Thr残基的羟基。 ⑤Phe和Tyr残基的苯环。 ⑥His残基的咪唑基。 ⑦Trp残基的吲哚基。
➢ 60年代后期，固定化技术迅速发展起来。 1969年，日本的千烟一郎首次在工业上生 产应用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸连
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➢ 在1971年召开的第一次国际酶工程学术会 议上，确定固定化酶的统一英文名称为 Immobilized enzyme。
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01 概 述
为什么固定化？
易从反应系统分离，简化产物纯化过程。 稳定性增加，不易失活 具有一定形状和机械强度，可以装填于反应器 固定床反应器可连续生产，过程易控制。 简化了提取工艺，增加产物收率，提高产品质量 更适合多酶反应 酶使用效率提高，产品成本降低
存在问题
(1)制备困难，活性降低 (2) 增加了载体成本费及固定化操作费用； (3) 增大了颗粒扩散阻力，使反应速度下降。 固定化细胞
例如用含酶的10血红蛋白水溶液与己甲叉二胺的水溶液混合立即在1span85的氯仿环已烷中分散乳化加人癸二有机相后便在油水界面发生聚合反应弃除上清液加入tween20去乳化洗除有机溶剂除去未聚合单体后转入水相制得固定化酶
固定化酶及反应动力学
会计学
1
内容
概述
固定化后酶性质变化及动力学影响因素
外扩散限制效应 内扩散限制效应 扩散影响下的表观动力学参 数
共价结合法制ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ的固定化酶，酶和载体的连
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(1) 酶分子和载体连接的功能基团 从理论上讲，酶蛋白 上可供载体结合的功能基团有以下几种： ①酶蛋白N—端的M—氨基或赖氨酸残基的-氨基。 ②酶蛋白C-端的羧基以及Asp残基的α-羧基和Glu残基γ羧基。 ③Cys残基的巯基。 ④Ser、Tyr、Thr残基的羟基。 ⑤Phe和Tyr残基的苯环。 ⑥His残基的咪唑基。 ⑦Trp残基的吲哚基。
反应工程第三章 固定化酶反应过程动力学.
rso
•外扩散控制：酶的催化效率很高，底物的传质速率很慢。
R si k La(Cso - Csi ) kLaCso rd
•介于上述两种情况之间
第三章 固定化酶反应动力学
Rsi总是接近于动力学反应速度和扩散速度两者中比较小的那个。
Rs rso
rd Rsi
主体浓度co
第三章 固定化酶反应动力学
2.0×10-4
第三章 固定化酶反应动力学
3.3.3影响固定化酶促反应的主要因素
1）分子构象的改变
溶液酶
分子构象改变
2）位阻效应
第三章 固定化酶反应动力学
溶液酶
位阻效应
3）分配效应
第三章 固定化酶反应动力学
宏观环境
cS0 cSg
cSi
由于固定化酶的亲水性、疏水性及静电作用等引起固定化酶 载体内部底物或产物浓度与溶液主体浓度不同的现象称为分 配效应。
E
有外扩散影响时的实际 反应速率 无外扩散影响时的固定 化酶外表面处的反应速
率
R si rso
R si
rmax csi Km csi
rso
rmax cso Km cso
E
cs (1 K) cs K
cs csi / cso
Km
Km cso
Da rmax k Lacso
第三章 固定化酶反应动力学
3.3.2 颗粒内的浓度分布与有效因子
（1）颗粒内的浓度分布
第三章 固定化酶反应动力学
De
(
dcS dr
4r2 )
r r
D
e
(
dcS dr
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■食品工业的绿色生产问题?
淀粉糖/高果糖浆
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（一）固定化酶的应用 2、燃料工业（生物柴油）
主要酸碱催化。
固定化脂酶
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（一）固定化酶的应用 3、医药工业
◆ ◆
常用的载体如淀粉、谷蛋白等有机类载体，活性炭、多孔玻璃、 硅胶等无机类载体，大孔型的合成树脂，陶瓷以及纤维素衍生 物类。阴、阳离子交换剂
影响酶蛋白在载体上吸附程度的因素
pH，影响载体和酶的电荷变化,影响酶吸附；离子强度，一般认为盐阻止吸附； 蛋白质浓度，蛋白质浓度增加，吸附量也增加，直至饱和；温度，蛋白质往往 是随温度上升而减少吸附；吸附速度，蛋白质在固体载体上的吸附速度要比小 分子慢得多；载体，对于非多孔性载体，则颗粒越小吸附力越强。
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（四）酶的固定化方法 ２、包埋法(Entrapment)
包埋法是将游离酶包埋于格子或微胶囊内，格子的结构可以防 止酶渗出到周围的培养基中，而底物分子仍能渗入格子内与酶 接触。
包埋类型可有：网格型、微囊型及脂质体液膜型。
silica O Si (CH2)3 NH2 Enzyme
O O
NOC
O ON
O
O
silica
O Si
O
H (CH2)3 N C O N
O O
Hale Waihona Puke NH2silicaO Si
H
H
(CH2)3 N C N
O
Enzyme
D-Glucosamine NH2
silica
O Si
H
H
(CH2)3 N C N
O
Enzyme
（三）固定化酶反应器的特点 2、固定化酶的缺点 ◆但由于固定化酶是通过反应而被结合在载体上，固 定化过程中酶的活力难免有一定损失； ◆而底物则要求是水溶性的，这样才能够接触酶而发 生反应； ◆也不适宜于需要辅助因子的反应。
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（四）酶的固定化方法 ３、共价键合法(Covalent bonds)
交联法和肽键键合法 氨基：赖氨酸的氨基和多肽链的末端氨基； 羧基：天冬氨酸的羧基，谷氨酸的羧基和末端羧基； 酚基：酪氨酸的酚环； 巯基：半胱氨酸、蛋氨酸的巯基； 羟基：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的羟基； 咪唑基：组氨酸的咪唑基； 吲哚基：色氨酸的吲哚基。
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（四）酶的固定化方法 常用的共价键合方法
1.戊二醛法
matrix O Si (CH2)3 NH2
OHCCH2CH2CH2CHO
matrix O Si (CH2)3 N CH (CH2)3CHO
Enzyme
NH2
matrix O Si (CH2)3 N CH (CH2)3 CH N
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（一）固定化酶的应用 1、食品工业
影响：出汁率低；果汁浊， 黏度高，易出现沉淀。
■果汁生产，果胶存在，提产及去浊澄清问题？
固定化果胶酶
■啤酒、果蔬汁等 贮藏 浑浊或沉淀现象？
原因:酚类与蛋白质生成大分子物质
方法:漆酶
漆酶是一种结合多个铜离子的蛋白质，属于铜蓝氧化酶
（四）酶的固定化方法
Ionic bond Covalent bond Cross linkage
Investment
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Microcapsule
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（四）酶的固定化方法
１、吸附法(Adsorption)
◆吸附法有物理吸附、离子吸附及螯合或金属结合法。
◆固定化青霉素酰化酶 合成头孢羟氨苄（代替青霉素） ◆固定化脂肪酶 合成VC棕榈酸酯
◆固定化酶药物
蛋白类口酶口服易分解，固定后有助于保持活性
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（二）固定化酶与游离酶
◆自由酶 (Free Enzyme) 酶直接加入至溶液中，酶自身的空间
H
H
O Si (CH2)3 N C N D-Glucosamine
O
Synthesis of the IMER using DSC method
上一内容
Rawale, S., et al. J. Med. Chem., 2019, 45: 937-43 Calleri, E., et al., J. Pharm. Biomed. Anal., 2019,32:715-24
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（三）固定化酶反应器的特点 1、自由酶反应器
优点：酶解效率高、使用比较方便，特别是在大 批量样品处理时。
缺点：不能重复使用、寿命短、产物分离难度大
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（三）固定化酶反应器的特点 2、固定化酶的优点
◆易于将酶与底物及产物分离，产物相对容易提纯；
◆酶能够重复利用，使用效率提高，成本低；
◆大多数情况下可以提高酶的稳定性；
◆可以增加产物的收率，提高产物质量；
◆有利于实现管道化、连续化以及自动化操作，易于与
各种分离手段联用。
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
Enzyme
Synthesis of IMER using glutaraldehyde method
Ye, M. L. et al. Electrophoresis, 2019, 25:1319-1326
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2020/3/26
第3章 固定化酶催化应动力学>>概述
（四）酶的固定化方法 常用的共价键合方法 2、二琥珀酰亚胺碳酸酯法(DSC)
结构不发生改变，保持自己的生物特性
◆固定化酶 (Immobilized Enzyme) 通过物理或化学的手段，将酶固载在某种基体上。
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2020/3/26
什么是固定化酶？
水溶性酶
水不溶性载体
固定化技术 水不溶性酶 （固定化酶）
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2020/3/26