第二章 生物反应动力学.
生物反应工程习题精解
CS rS
=
CS rmax
+ Km rmax
，以 CS/rS 对 CS 作图，可得一直线，该直线的斜率为1/ rmax ，与纵
轴交于 Km / rmax ，与横轴交于 −Km ；（3）Eadie-Hofstee（简称 E-H 法）。M－M 方
程经变换后得线性方程 rS
=
rmax
− Km
rS CS
，以
生物反应工程习题精解
第二章 均相酶催化反应动力学
第 2 章 均相酶催化反应动力学
一、基本内容 均相酶反应是指酶与反应物处于同一相――液相的酶催化反应，不存在相间
的物质传递。均相酶催化反应动力学反映了该反应过程的本征动力学关系，是分 子水平上的反应。均相酶反应动力学是研究酶催化反应以及设计反应器和操作的 基础。本章主要研究：简单酶催化反应反应动力学、有抑制酶反应动力学、复杂 酶反应动力学、影响酶动力学的因素、酶失活动力学。 1、简单酶催化反应机理：
rS = rP = k+2CES （2）质量守恒原理，即 CE0 = CE + CES ；（3）快速平衡或拟稳态假
说，即 k+1CECS
=
k−1CES
或
dCES dt
= k+1CECS
− k−1CES
− k+2CES
≈0。
3、简单酶动力学推导：主要是两种方法，即 Michaelis-Menten 法和 Briggs-Haldane 法。前者采用快速平衡的假设，中间产物生成速度远大于产物生成速度；后者采 用稳态平衡的假设，中间复合物生成速度与产物生成速度相差不大。
/(1 +
CI KI
)
9、抑制百分率 I 是为了表示抑制剂对酶催化反应抑制程度，其定义式为 i = 1− rSI 。 rS
生化工程,第二章酶促反应动力学
v
dP dt
t
v
dP dt
t5
反应分子数
• 反应分子数：是在反应中真正相互作用的分子的数目。
• 如：A → P
属于单分子反应
• 根据质量作用定律，单分子反应的速率方程式是：
v k[A] • 双如：A＋B → C＋D
属于双分子反应
• 其反应速率方程可表示为：
vk[A]B []
• 判断一个反应是单分子反应还是双分子反应，必须先了解反应机制， 即了解反应过程中各个单元反应是如何进行的。
V k E Pma x 2[0]
代入式(5)得：
vPd d [P t]kK 2 S [E 0 [ ]S S ] []V K PS m [ [ a S S x ] ]
(6)
式中：
Vp,max: 最大反应速率
如果酶的量发生改变，最大反应速率相应改变。
KS: 解离常数，饱和常数
低KS值意味着酶与底物结合力很强，
• 反应机制往往很复杂，不易弄清楚，但是反应速率与浓度的关系可用 实验方法来确定，从而帮助推论反应机制。
6
反应级数
根据实验结果，整个化学反应的速率服从哪种分子反 应速率方程式，则这个反应即为几级反应。 例：对于某一反应其总反应速率能以单分子反应的速 率方程式表示，那么这个反应为一级反应。 又如某一反应： A + B → C + D
2. 底物浓度[S]远大于酶的浓度[E]，因此[ES]的形成不会降低 底物浓度[S]，底物浓度以初始浓度计算。
3. 不考虑P+E→ES这个可逆反应的存在。
4. [ES]在反应开始后与E及S迅速达到动态平衡。
17
E ＋S
k+1
k-1
细胞反应过程动力学
大肠杆菌细胞的化学组成（以干基计% ）
成分
含量
成分
含量
C
50
Na
1
H
20
Ca
0.5
O
8
Mg
0.5
N
14
Cl
0.5
P
3
Fe
0.2
S
1
其他
0.3
K
1
2.2.1 忽略产物生成的细胞生长过程的计量关系
对忽略产物生成的细胞生长过程的计量关系可表 示为
第二章 细胞反应动力学
2.1微生物反应过程概论
• 2.1.1微生物反应过程主要特征 • （1）微生物是该反应过程的主体 • （2）微生物反应的本质是复杂的酶催化反
应体系 • （3）微生物反应是非常复杂的反应过程
复杂性表现
1. 代谢成网络化分布，并相互影响，无法完全了解 清楚
2. 反应体系中的细胞生长、基质消耗和产物生成， 三者的动力学规律既有联系，又有明显差别，且 有各自的最佳反应条件。
式中 CX——细胞浓度，（g/L） t——时间，（h）
细胞浓度通常用单位体积的培养液中的细胞
（或菌体）的干燥质量表示。细胞浓度一般用质 量单位表示，很难用摩尔单位表示。
② 底物消耗速率
rS
dCS dt
式中 CS——底物浓度，（g/L）或（mol/L）—单位体积的培养液中O2的消耗量， （g/L）或（mol/L）
rCO2 CX
（1/h）或 （mol/g·h ）
⑥ 热量的比生成速率
qH
1 CX
dCH dt
rH CX
（kJ/g·h ）
第二章-生物反应动力学-2-细胞反应PPT课件
.
18
霉菌的生长特性是菌丝伸长和分枝。从
菌丝体（顶端生长）的顶端细胞间形成
隔膜进行生长，一旦形成一个细胞，它
就保持其完整性。霉菌的倍增时间可短
至60～90 min，但典型的霉菌倍增时间
为4～8 h。
.
19
病毒能在活细胞内繁
殖，但不能在一般培
养基中繁殖。病毒是
通过复制方式进行繁
1 细胞反应过程计量学
反应计量学是对反应物的组成和反应
转化程度的数量化研究。通过计量学，可
知道反应过程中有关组分的组成变化规律
以及各反应之间的数量关系。知道了这些
数量关系，就可以由一个物质的消耗或生
成速率来推知其他物质的消耗或生成速率。
.
40
由于细胞反应过程由众多组分参与，
且代谢途径错综复杂，在细胞生长和繁殖
的。
CH
O
m
n aO
2bNH
3
cCH
fCO
xO
yN
z dCH
uO
vN
weH
2O
2
.
45
CH
O
bNH
m
n aO
2
3
cCH
fCO
xO
yN
z dCH
uO
vN
weH
2O
2
• 式中CHmOn为碳源的元素组成，CHxOyNz
是细胞的元素组成，CHuOvNw为产物的元
素组成。下标m、n、u、v、w、x、y、z
最伟大的发现。
.
3
第三代现代生物技术产品
从1953年美国的Watson及Crick发现了
DNA分子的双螺旋结构，由此而来21世
生物反应及反应器原理(全)
生物反应及反应器原理第一章序论1。
1 生物反应工程研究的目的1。
2 生物反应工程学科的形成生物反应工程的研究内容与方法⏹1。
3.1生物反应动力学⏹1。
3.2 生物反应器⏹1。
3.3 生物反应过程的放大与缩小第二章酶促反应动力学⏹2。
1 酶促反应动力学的特点⏹ 2.1.1 酶的基本概念⏹ 2.1.1。
1 酶的分类、组成、结构特点和作用机制⏹一、酶的分类⏹（1）氧化还原酶⏹（2）转移酶⏹（3）水解酶⏹(4)异构酶⏹（5）裂合酶⏹(6）连接酶(合成酶）⏹二、酶的组成⏹酶是蛋白质,因此有四级结构，其中一级结构二级结构三级结构四级结构酶蛋白有三种组成：单体酶寡聚酶多酶复合体全酶＝蛋白质部分（酶蛋白）＋非蛋白部分三、酶的作用机制⏹（1）锁钥模型(2）诱导契合模型2.1.1。
2 酶作为催化剂的共性➢一、催化能力➢二、专一性➢三、调节性⏹酶浓度的调节⏹激素调节⏹共价修饰调节⏹限制性蛋白水解作用与酶活力调控⏹抑制剂调节⏹反馈调节⏹金属离子和其它小分子化合物的调节2.1.2 酶的稳定性及应用特点⏹2。
1.2.1 酶的稳定性⏹2。
1.2.2 酶的应用特点2.1。
3 酶和细胞的固定化技术⏹2。
1。
3。
1 固定化技术的基本概念⏹ 2.1。
3。
2 固定化酶的特性⏹ 2.1.3。
3 固定化细胞的特性⏹2。
1.3。
4 酶和细胞的固定化技术2.1.4 酶促反应的特征2。
2 均相酶促反应动力学2.2.1 酶促反应动力学基础影响酶促反应的主要因素有：（1)浓度因素：酶浓度、底物浓度（2)外部因素（主要是环境因素):温度、压力、溶液的介电常数、离子强度、pH值（3）内部因素(结构因素）：底物、效应物浓度、酶的结构⏹酶促反应动力学模型的建立➢ 当酶促反应速率与底物浓度无关，此时为零级反应当反应速率与底物浓度的一次方成正比时， 为一级反应⏹ 也就是酶催化作用下,A B 的过程 ⏹此时反应式为：式中：K1－一级反应速率常数a0－底物A 的初始浓度 b － t 时间产物C 的浓度➢ 当底物A 与底物B 产生产物C 时，即：A ＋B C 时，为二级反应—②式中：K2－二级反应速率常数a0－底物A 的初始浓度 b0－底物B 的初始浓度 C －t 时间底物C 的浓度 如果把②式积分可得：➢ 当：A B C 时,即连锁的酶促反应过程可用如下方程式表示:-—③——④——⑤式中：a －A 的浓度b －B 的浓度c －C 的浓度K1－第一步反应速率常数 A B K2－第二步反应速率常数 B C当 a + b + c=a0时，即：A 的初始浓度为a0,B 和C 的初浓度为0，得出：当反应达t 时间后，A 、B 、C 的最终浓度。
生化反应动力学 PPT课件
3、可逆抑制作用：
抑制作用可通过透析等方法除去。
• 原因：非共价键结合
可 逆 抑 制
竞争性抑制(competitive inhibition) 非竞争性抑制(non-competitive I.） 反竞争性抑制(uncompetitive I.)
（1）竞争性（Competitive)抑制
I： 抑制剂（ inhibitor）
依据： 能否用透析、超滤等物理方法 除去抑制剂，使酶复活。
1、不可逆抑制作用 ：
不 可 逆 抑 制
抑制剂与酶必需基团以牢固的共价键相连 很多为剧毒物质
重金属、有机磷、有机汞、有机砷、
氰化物、青霉素、毒鼠强等。
2、不可逆抑制剂
非专一性不可逆抑制剂
不 可 逆 抑 制
（作用于一/几类基团） 不可逆抑制剂 专一性不可逆抑制剂 （作用于某一种酶的 活性部位基团）
（2） 专一性不可逆抑制剂
①Ks型 • 具有底物类似的结构——（设计） • 带有一活泼基团：与必需基团反应（抑制）
∵利用对酶亲合性进行修饰
∴亲合标记试剂（affinity labeling reagent）
②Kcat型
•具有底物类似的结构 •本身是酶的底物 •还有一潜伏的反应基团 “自杀性底物”
物之间可能进行的历程。
一、底物浓度对酶反应速率的影响
研究前提
单底物、单产物反应；
酶促反应速度一般在规定的反应条件下， 用单位时间内底物的消耗量和产物的生 成量来表示； 反应速度取其初速度，即底物的消耗量 很小（一般在5﹪以内）时的反应速度； 底物浓度远远大于酶浓度。（[S] 》[E]）
初速度
产 酶促反应速度逐渐降低 物
0
生物化学反应的动力学
生物化学反应的动力学生物化学反应是生物体内众多代谢过程中不可或缺的一环。
动力学研究了反应速率与底物浓度、温度等因素之间的关系，旨在揭示并解释生物化学反应的反应速率规律。
本文将介绍生物化学反应的动力学及其相关的实验方法与应用。
一、反应速率与底物浓度之间的关系生物化学反应的速率是指单位时间内反应物消失或产物生成的量。
反应速率与底物浓度之间存在一定的关系，通常可以用速率方程来描述。
其中最经典的速率方程为麦氏方程，即v=k[A]^m[B]^n，其中v为反应速率，k为速率常数，[A]和[B]分别为反应底物A和B的浓度，m 和n分别为反应底物的反应级数。
通过实验可以确定麦氏方程中的m 和n值，进而了解反应底物浓度对反应速率的影响。
二、温度对反应速率的影响温度是影响生物化学反应速率的重要因素之一。
根据阿伦尼乌斯方程，反应速率与温度成正比，即v=k·e^(-Ea/RT)，其中v为反应速率，k为速率常数，Ea为反应反应的活化能，R为气体常量，T为温度（开尔文）。
通过在不同温度下进行反应速率的测定，可以计算Ea和ln(k)之间的斜率，从而获得温度对反应速率的影响规律。
三、实验方法与应用为了研究生物化学反应的动力学，科学家们发展了多种实验方法。
最常用的方法之一是连续监测反应过程中产生的物质浓度变化。
通过不断取样并使用各种分析技术（如分光光度法、高效液相色谱法等），可以得到反应物浓度随时间的变化曲线，从而确定反应速率。
此外，还可以利用稳态法、动态平衡法等方式来研究生物化学反应的动力学特性。
生物化学反应动力学的研究对于了解生物体内各种代谢过程的调控机制、生物酶的性质以及药物的代谢和毒性等方面具有重要意义。
例如，通过研究酶催化反应的动力学，可以优化工业生产中的酶催化反应条件，提高反应速率和产物纯度。
另外，生物化学反应动力学的研究还在生物医学领域具有广泛的应用，如药物代谢动力学的研究可以为药物设计和剂量控制提供理论依据。
生物化学反应动力学
生物化学反应动力学生物化学反应动力学是研究生物分子反应速率和反应机制的科学领域。
生物化学反应是指在生物体内发生的一系列化学反应，这些反应对于维持生命和生物体的正常功能至关重要。
了解生物化学反应动力学的原理和机制，有助于我们深入了解生物体内的化学过程以及相关疾病的发生机制，从而为药物研发、疾病治疗等领域提供指导。
1. 反应速率的定义和计算在生物化学反应中，反应速率是指单位时间内反应物浓度的变化量。
通常表示为d[A]/dt，表示反应物A的浓度随时间的变化率。
反应速率的计算需要确定反应物的变化量以及时间的变化量，从而求得反应速率的大小。
2. 碰撞理论碰撞理论是生物化学反应动力学的基础理论之一。
根据碰撞理论，反应发生的前提是反应物分子必须发生有效碰撞，有效碰撞的条件是：反应物之间的相对速度要足够大，碰撞的角度要适当，并且碰撞时要有足够的能量以克服反应物的活化能。
3. 势能面和势能垒势能面是描述反应物和产物之间能量变化的图形，可以帮助我们理解反应的进程和能量变化。
势能垒是势能面中的最高点，也称为活化能垒。
反应物分子要克服势能垒才能转变为产物，而势能垒的高低决定了反应的速率。
4. 酶催化反应酶是生物体内催化反应的生物催化剂，它可以加速生物化学反应的速率。
酶催化反应的机制是通过酶与底物的结合形成酶底物复合物，然后通过降低反应物的活化能，促使反应物转变为产物。
酶催化反应具有高效、专一性和可逆性等特点，在生物体内起着至关重要的作用。
5. 温度对反应速率的影响温度是影响生物化学反应速率的重要因素之一。
根据阿伦尼乌斯方程，随着温度的升高，反应速率呈指数增加。
这是因为高温能够增加反应物的动能，使得反应物更容易克服势能垒转变为产物。
6. pH值对反应速率的影响pH值是指溶液中氢离子的浓度，对生物化学反应速率有一定的影响。
酶是一种蛋白质，其活性受pH值的影响较大。
不同的酶在不同的pH值下具有最佳活性，而在酶的酸碱性条件发生改变时，酶活性会受到影响，进而影响生物化学反应速率。
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E S [ES] E P E I [EI] [EI] S KS [EIS] [ES] I KI [ESI]
底物 抑制
产物 抑制
E S [ES ] E P S [ES ] [SES ]
E S [ES ] E P E P [EP]
所消耗的底物. 3. 产物的抑制作用不计.
有两种推导反应速率方程的方法:平衡假设法和拟稳态假设法.
平衡假设法—Michaelis-Menten方程
平衡假设：认为酶催化反应历程中，生成产物一步的反应速率要慢于底物S和酶 形成中间复合物的可逆反应速率，因此生成产物一步的反应速率决定整个酶催 化反应的速率，生成复合物的可逆反应则达到平衡状态。
流量分析，介绍代谢工程进展。 • 重点：
各种情况下的酶和细胞反应（过程）的动力学方程及其在形式 上差异、简单的代谢流量分析。 • 难点：
酶催化反应动力学机理方程的推导。
第一节 均相酶催化反应动力学
酶催化反应过程分为：均相酶催化反应过程和非均相酶催化反应过程。 均相酶催化反应 定义: 指酶和反应物系处于同一相(液相)中的酶催化反应. 特点: 不存在相间的物质传递.所描述的反应速率与反应物系的基本关系反映
拟稳态假设法—Briggs-Haldane方程
拟稳态假设：认为由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多，中间复合物 分解时所得到的酶又立即与底物相结合，使得反应体系中复合物的浓度维持不 变，即中间复合物的浓度不随时间变化，即：
dC[ES] 0 dt
根据反应机理和拟稳态假设，有下述方程式：
dCP dt
所示。
rm ax
该曲线表示了三个不同动力学特点的区域： rS
1
•当CS KS 时，即底物浓度比值小得多时，该曲 2 rmax
线近似为一直线。这表示反应速率与底物浓度
近似成正比关系，此时的酶反应可以看为一级
反应。此时，大部分酶为游离酶，与底物结合 0 Km
CS
的酶很少，要提高反应速率，只有增加底物的
根据假设有： r rP kC[ES]
根据生成复合物的可逆反应有：
k 1C E C S
k1C[ES]
CE
k1C[ES ] k1CS
KS
C[ES ] CS
CE0 CE C[ES]
CE0
KS
C[ES ] CS
C[ES]
C[ES] (1
KS CS
)
C[ES ]
了该反应过程的本征动力学关系,是分子水平上的反应.本征动力学可以 说明反应机理,即阐明各基元反应如何进行,也就是反应历程. 研究均相酶催化反应的目的:阐明反应机理及设计反应器及其操作. 非均相酶催化反应 指酶和反应物系不处于同一相(液相)中的酶催化反应，同时还存在固相 或另一个液相，因而存在相间的物质传递。这些情况主要有固定化酶反应、 双水相酶反应及有机相酶催化反应等。 这部分内容将在第三章生物反应器中的传质与传热中讨论。
k C[ES ]
dCS dt
k1CECS
k1C[ES ]
dC[ESES ] k C[ES ]
0
CE0 CE C[ES]
C[ES ]
(k1 k ) k1CS
C[ ES ]
CE0
C[ES ]
CE 0CS
CS
各底物浓度对反应速率的影响在动力学方程中已可明显看出。本部分只讨论 温度和pH值对反应速率的影响。
• pH值的影响
酶分子上有许多酸性和碱性的氨基酸侧链基团。如果要其表现出活性，则这 些基团必须有一定的解离形式。随着pH值的变化，这些基团可以处在不同的解 离状态，具有催化活性的离子基团仅是其中的一种特定的解离形式。因此，随 着pH值的变化，具有催化活性的离子基团在总酶量中所占的比例就会不同，因 此其所具有的催化能力也不同。
rS
1 V
dnS dt
rP
1 V
dnP dt
底物的消耗速率,mol/(L.S) 产物的生成速率,mol/(L.S)
上式中：V--反应体系的体积,L. nS , nP --为底物S和产物P的量,mol. t—为时间,S.
根据质量作用定律,P的生成速率可以表示为: rP kC[ES] 由于中间复合物[ES]的浓度 C[ES] 为一难测定的未知量,因此不能用它来表示最 终的速率方程.为此,需用反应体系中的可测量来代替该未知量.这样得到的反应速 率方程可以用来描述反应的进行,知道随着反应的进行各组分浓度的变化情况,据 此可以设计相关的反应器. 下面我们来推导.对于上述反应,我们假设: 1. 在反应过程中,酶浓度保持恒定,即 CE0 CE C[ES] 2. 与底物S的浓度相比,酶的浓度很小,因此可以不计由于生成中间复合物[ES]
抑制剂不能直接与酶结合，
E S [ES ] E P
只能与复合物[ES]结合形成[ESI]。 [ES ] I [ESI ]
线性混合 型抑制
基本上与非竞争性抑制相同，不 同的是当[EI]与S结合形成[EIS] 时，由于抑制剂的存在影响了[EI] 与S的结合，其解离常数需乘一 系数。
类型
特点
机理
竞争性 抑制
抑制剂与底物竞争地与酶的活性 部位结合。
E S [ES ] E P E I [EI ]
非竞争性 抑制
反竞争性 抑制
抑制剂可在酶的活性部位以外与 酶结合，这种结合与底物的结合 没有竞争。
E S [ES] E P E I [EI] [ES] I [ESI] [EI] S [EIS]
• 温度的影响
对于酶反应，只有在较低的温度范围内，其反应速率才会随温度的提高而加 快，超过某一温度，即酶被加热到生理许可温度以上，酶就会失活，反应速率 反而随温度的提高而下降。
酶的热稳定性和酶的操作稳定性。
第二节 细胞反应过程动力学
1 细胞反应过程计量学
反应计量学是对反应物的组成和反应转化程度的数量化研究。通过计量学， 可知道反应过程中有关组分的组成变化规律以及各反应之间的数量关系。知道 了这些数量关系，就可以由一个物质的消耗或生成速率来推知其他物质的消耗 或生成速率。
动力学方程
rSI
rP ,m a xC S
KS
(1
CI KI
)
CS
rSI
(1
rP ,m a xC S
CI KI
)( KS
CS
)
rSI
KS
rP ,m a xC S CS (1
CI KI
)
rSI
rI ,m axCS K SI CS
rI ,m ax
rP,m ax (1 CI
由于细胞反应过程由众多组分参与，且代谢途径错综复杂，在细胞生长和繁 殖的同时还伴随着代谢产物的生成，因此其过程很难象化学反应一样用正确的 系数加以表达。这就要求用另外一些方法来加以简化处理。
• 细胞反应的元素衡算方程
举例来说明：考虑一无胞外产物的简单细胞反应过程如下。
CH mOn aO2 bNH3 cCH O N dH2O eCO2
对C、H、O和N做元素平衡，得到：
C :1 c e
H : m 3b c 2d
O : n 2a c d 2e N : b c
另外有：
呼吸商 RQ
CO2 产生速率 O2消耗速率
e a
联立求解，可以解出a、b、c、d、e 5个未知数。
[EP]1 k1[EP]2 k2 [EP]3 k3[EP]4 k4 E P 1 1111 kcat k1 k2 k3 k4
例题：P24 例2.1,例2.2。
思考题：试推导上面两个 kcat 。
动力学特征和参数求取
M-M方程所表示的动力学关系为反应速率与
底物浓度之间的关系，即 r ~ CS关系。其图如右
•当 CS , KS 的数量关系处于上述两者之间的范围时，则符合M-M关系。
由上讨论可见，要计算出不同时间的底物浓度，必须知道M-M方程中的两个 参数。由于M-M方程为一非线性方程，无法直接通过作图法求取。为此要对方 程进行线性化处理。不同的线性化处理方法，就是不同的参数求取方法。使用 时主要依据所得数据。下面介绍几种常用的方法。
定义：催化活性中心速率常数
kcat
rP,m ax CE0
对于M-M和B-H方程， kcat k
•存在多个中间复合物
E S KS [ES]K[ES]' K'[ES]'' kE P
kcat
1
k KK ' K KK '
Km
1
KS K
K'
•存在多个产物中间复合物
1 简单的酶催化反应动力学
指由一种反应物(底物)参与的不可逆反应，例如酶催化的水解反应和 异构化反应。可以写为：
S E P
其反应机理可以认为是：首先是底物S和酶E相结合形成中间复合物 [ES]，然后该复合物分解成产物P，并释放出酶E。即有：
S E [ES] P E
上述反应的速率可表示为:
浓度，才能增加中间复合物的浓度，反应速率 图：CS一定时，rS与CS的关系曲线
主要取决于底物浓度。
•当CS KS 时，该曲线近似为一水平线，表示当底物浓度继续增加时反应速率并 不增加，此时的酶反应可看为零CS 级 反KS 应。此时绝大多数酶呈复合物状态，反应 体系内的游离酶很少，即使是提高底物浓度也不能提高酶反应速率。
这些情况就是所谓的抑制作用。 抑制作用分为可逆抑制和不可逆抑制两大类。 可逆抑制：如果某种抑制作用可用诸如渗透等物理方法把抑制剂去掉而恢复 酶的活性。此时，酶与抑制剂的结合存在解离平衡关系。 不可逆抑制：抑制剂与酶的基团成共价结合，不能用物理方法去掉抑制剂。 此类的抑制使酶永久性地失活。 可逆抑制又有：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制和混合型抑制。 复杂酶催化反应动力学（自学）。