蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋白质结构与功能-----氨基酸蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。
在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D．碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。
甘氨酸(Gly G )结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1.甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。
2.由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3.甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸(Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
蛋白质结构与功能之间的关系
蛋白质结构与功能之间的关系随着科研技术的不断进步，越来越多的生物大分子被解析出来，包括DNA, RNA和蛋白质等。
其中，蛋白质作为细胞中最基本的分子之一，在很多生物过程中扮演着重要的角色。
然而，我们对蛋白质的认识还存在许多疑问，其中之一便是蛋白质结构和功能之间的关系。
蛋白质分子是由一条或者多条氨基酸链序列组成的，其中共有20种不同的氨基酸。
这些氨基酸在蛋白质折叠过程中相互作用，形成蛋白质分子的结构，进而决定其功能。
通俗地说，蛋白质的结构和功能是紧密联系的。
在深入了解蛋白质结构和功能之间的关系之前，我们先来简单地了解一下蛋白质的结构。
蛋白质分子的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质分子的氨基酸序列，也称为多肽链。
氨基酸之间通过肽键连接在一起，形成了蛋白质的基本结构。
不同的氨基酸序列组合会形成不同的多肽链。
二级结构是多肽链中区域的局部折叠，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋由氢键在分子内组成，而β-折叠由氢键在两个或多个相邻多肽链间连接而成。
三级结构是多肽链在空间中的折叠方式，是最基本的空间结构。
它由α-螺旋和β-折叠组成，并通过不同的相互作用力（如van der Waals力、氢键、疏水作用和离子键等）形成稳定的结构。
四级结构是由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合物。
它是由不同的多肽链组成，分别通过不同的相互作用力相互连接而成的复合蛋白质。
蛋白质的结构决定了其功能。
许多蛋白质的功能都与其结构有着密切的关系。
例如，酶类蛋白质的活性中心通常位于分子的三级结构中，通过与基质分子的相互作用实现催化作用。
抗体蛋白质的结构通常呈Y字形，可以识别并特异性地结合到抗原分子，从而激活和参与了免疫反应。
然而，在许多情况下，蛋白质的结构功能关系并不是那么简单明显，也存在着一些难点和挑战性。
例如，有些蛋白质分子可能在不同的条件下呈现不同的结构，这种现象被称为蛋白质构象转变。
蛋白质的结构与功能
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 tryptophan serine threonine tyrosine Try Ser Thr Try Cys Met W S T Y C M N Q
22
迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分 子内的基团是紧密堆积的。这表明。 子内的基团是紧密堆积的。这表明。在蛋白质分 子内无疑存在着范德华力。 子内无疑存在着范德华力。 作用：对维持和稳定蛋白质的三、 作用：对维持和稳定蛋白质的三、四级结构具有 一定的贡献。 一定的贡献。
23
离子键(盐键、盐桥或静电作用力) 四、离子键(盐键、盐桥或静电作用力)
胱氨酸
胱 氨 酸
酸性AA（ 特点： 酸性AA（共2种）特点： AA 除α－C上有一个羧基（COO-) 上有一个羧基（ 它们的R 外，它们的R基上都还具有一 个羧基. 个羧基.
碱性AA （共3种）特点： 碱性 种 特点： 基都含有碱性基团。 R基都含有碱性基团。
胍 基咪 唑 基源自以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。 以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。 20种由基因编码的AA称为编码氨基酸 在蛋白质分子中还有非编码氨基酸 在蛋白质分子中还有非编码氨基酸— 非编码氨基酸 是在蛋白质生物合成后经乙酰化 磷酸化、羟基化或 乙酰化、 是在蛋白质生物合成后经乙酰化、磷酸化、羟基化或甲基 等修饰形成的。 化等修饰形成的。如：
广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化， 广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化， Pr中的丝氨酸 在细胞信号传递系统中起重要作用; 在细胞信号传递系统中起重要作用; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 羧化; 凝血酶原中谷氨酸的γ-羧化; 某些蛋白质N 端氨基酸的乙酰化或C 端氨基酸的酰胺化； 某些蛋白质N-端氨基酸的乙酰化或C-端氨基酸的酰胺化； 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化，使其亲水或疏水性增大。 AA的糖基化或脂质化 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化，使其亲水或疏水性增大。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
氨基酸和蛋白质结构和功能
氨基酸和蛋白质结构和功能一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
（注意与实验一结合）三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
氨基酸与蛋白质的结构和功能
氨基酸与蛋白质的结构和功能氨基酸和蛋白质是生命体中重要的化学成分。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，蛋白质则是生命体中尤其重要的大分子有机化合物。
蛋白质在人体中扮演着各种关键的生物学功能。
例如，蛋白质可以作为酶、信号传递者、携带氧气或其它物质的运输者、重要的基因调控元件、建立细胞骨架和肌肉纤维等。
此篇文章即将深入探讨氨基酸和蛋白质的结构和生物学功能。
氨基酸的结构和分类氨基酸是一种有机化合物，它包含有一个氨基和一个羧基。
氨基酸的结构是相当标致的，并且可以使用化学公式来表示。
总之，每一种氨基酸都具有一种氨基和一种羧基，另外还具有一种特别分子。
这个分子被称为“侧链”，其作用是不同氨基酸之间的区分和分类。
这个侧链结构决定了氨基酸的生物学性质和特征。
因此，在分类氨基酸时，通常会参考它们侧链的结构来确定它们所属的类别。
从总体上看，氨基酸能够分为两大类：非极性氨基酸和极性氨基酸。
非极性氨基酸的结构一般比较简单，由于它们的侧链结构具有不同程度的疏水性和亲油性，因此通常都藏于蛋白质的内部。
极性氨基酸则具有更加复杂的侧链结构，它们更容易与环境联系，或者与其他分子发生相互作用，从而与生物学功能相关。
蛋白质的结构和功能蛋白质以特定的三维构形形态存在，这种结构有助于蛋白质发挥它的生物学功能。
蛋白质的结构可以分为四个级别：原生结构、次级结构、三级结构和四级结构。
原生结构：原生结构代表着蛋白质刚刚突然保存时的折叠状态。
它代表了一个弯曲的线性结构，能够保障蛋白质分子的稳定性。
原生结构是由不可逆的剪切作用形成的，例如，高温或极端酸碱环境会破坏蛋白质分子的原生结构，这通常称为蛋白质的变性。
次级结构：次级结构主要基于氢键，是由多个氨基酸残基的序列形成的。
这种结构通常有着两个最基本的形式：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种形态较为紧凑的形式，而β-折叠则形成一组平行或反平行的空间结构。
三级结构：三级结构是指由许多次级结构单元组成的多肽链。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
高一蛋白质氨基酸的知识点
高一蛋白质氨基酸的知识点蛋白质是人体重要的营养物质之一，它由氨基酸组成。
在高中生物学中，我们学习了蛋白质的结构和功能，了解一些常见的氨基酸。
本文将介绍高一蛋白质氨基酸的知识点，着重强调一些重要的氨基酸。
一、氨基酸的概念与结构氨基酸是构成蛋白质的基本单位，由一种或多种氨基酸残基按一定的顺序组成。
从化学结构上看，氨基酸分为α-氨基酸、β-氨基酸和γ-氨基酸等。
在蛋白质中，主要存在α-氨基酸，这些氨基酸的结构相似，只是它们的侧链不同。
二、必需氨基酸与非必需氨基酸人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸，它们必须通过食物摄入。
常见的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、异亮氨酸等。
非必需氨基酸是指人体可以通过其他氨基酸合成，不需要通过食物摄入的氨基酸。
例如天冬酰胺酸、丙氨酸等。
三、重要的氨基酸1. 赖氨酸赖氨酸是一种必需氨基酸，对于智力的发育和生长发育非常重要。
它在合成皮肤、肌肉、荷尔蒙和胶原蛋白等方面起着重要的作用。
缺乏赖氨酸容易导致生长发育迟缓、贫血等症状。
2. 色氨酸色氨酸是一种必需氨基酸，它是合成血清素的前体物质，具有调节睡眠、控制情绪和抑制食欲的功能。
此外，色氨酸还参与合成维生素B3，对皮肤和视网膜的健康也有重要影响。
3. 异亮氨酸异亮氨酸是一种必需氨基酸，它在蛋白质代谢中扮演重要角色。
异亮氨酸在合成肌肉和调节蛋白质新陈代谢中起到关键作用。
如果摄入不足，可能导致肌肉松弛、免疫力下降等问题。
4. 天冬酰胺酸天冬酰胺酸是一种非必需氨基酸，它对神经系统的正常运作非常重要。
天冬酰胺酸参与合成神经递质谷氨酸和麦角酸，对于大脑的发育和功能有着积极的影响。
四、蛋白质的结构与功能蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中氨基酸间氢键的形成，三级结构是指蛋白质的空间构型，四级结构是指由多个多肽链组装而成的蛋白质的结构。
蛋白质具有多种功能，如结构功能、酶功能、激素和抗体功能等。
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蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。
在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D ． 碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。
甘氨酸(Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少b-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。
2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸 (Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
特征：1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基之一，弱疏水性。
2、 化学活性非常弱。
缬氨酸 (Val V)特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。
功能：3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了蛋白质的构象的灵活性。
2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。
异亮氨酸（Ile I ）特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能：1. b-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。
2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部，比起a 螺旋这种侧链在二级结构中更容易形成b 折叠。
3. 异亮氨酸有第二个不对称中心。
亮氨酸（ Leu L）结构：有一个大的疏水残基。
功能：1.这种氨基酸通常存在于球状蛋白中。
在这类蛋白质中因有大的脂肪族残基侧链而形成疏水中心2.是膜蛋白中跨膜螺旋的主要组成部分。
3.形成有规则地“亮氨酸拉链”结构。
苯丙氨酸（Phe F）结构：拥有庞大的疏水侧链——苯环特征：弱的极性特性利于其与其它的芳香族和其它极性基团相互作用时优先定位功能：是球状蛋白疏水核心和膜蛋白跨膜区域的重要成分。
甲硫氨酸（Met M）结构：两种含硫氨基酸中的一个（硫醚基）特征：1.大小和疏水性跟亮氨酸的相似。
2.硫原子可以和金属离子相互作用发生化学反应，特别是跟氧化剂发生反应。
3.硫醚基可以被烷基化，在酸性条件下也可以跟溴化氰发生反应。
色氨酸（Trp W）结构：一种带有吲哚NH基的氨基酸。
特征：1.色氨酸残基经常在结构性包装作用中起关键作用。
2.它的高度疏水性受到吲哚NH基的调节。
3.色氨酸残基经常构成配体连接位点的一部分。
4.色氨酸残基的吲哚环容易受到亲电攻击。
5.蛋白质的光敏感性在很大程度上是因为色氨酸残基的氧化降解。
6.色氨酸残基具有最大的紫外吸收和荧光特性。
脯氨酸（Pro P）结构：次级氨基酸，具有脯氨酰基特征：1.脯氨酸残基的构象灵活性受到限制，脯氨酸残基经常出现在紧密转角蛋白质表面。
2.脯氨酸不可参加全部a螺旋的氢键的形成，它们在螺旋轴上形成一个扭曲。
3.在蛋白质结构中存在顺式的肽-脯氨酸结合物（除了最常见的反式形式）4.化学活性,1) 脯氨酸残基是惰性的。
2）脯氨酸残基是脯氨酸特异的多肽内切酶位点，多肽和蛋白质的脯氨酸依赖性已被提出。
B．极性不带电侧链的氨基酸（这些氨基酸在中性的pH中不带电荷）丝氨酸（Ser S）结构：带有初级脂肪族羟基的氨基酸特征：1.既是氢键的供体，也是氢键的受体。
在折叠蛋白表面时常与溶剂水相互作用。
2.氧原子是具有弱亲核性的，但是在很多种类的蛋白酶（丝氨酸蛋白酶）和酯酶的活性位点中它的亲核性会大大地增强。
3.在体内可以形成稳定的共价键。
那些碳水化合物（氧连接的糖基化作用）和磷酸盐是重要的例子。
苏氨酸（Thr T）结构与特点：1.与丝氨酸残基在化学和生物特性上有些相同，为O-连接的糖基化和磷酸化作用提供位点，但是它和丝氨酸相比有比较大的空间阻碍和弱的化学活性。
2.拥有2个手性碳原子。
半胱氨酸（Cys C ）结构：带有硫醇基基团。
特征：1.在半胱氨酸去质子化的形式下（硫醇盐）它的硫醇基是一个强亲核基团，很容易跟醛，酰化和烷化试剂发生反应。
2.它具有和金属离子有强的亲和力如锌，铁和铜（和有毒金属如钙和汞）。
3.通过肽链间和肽链内的半胱氨酸氧化成胱氨酸残基形成二硫键，为很多胞外蛋白提供必要的稳定性。
4.在生物化学活性：①半胱氨酸残基也可以通过酰化作用和烃基化作用进行修饰。
②半胱氨酸残基也可以用作辅基的共价连接，如亚铁血红素。
5.胱氨酸残基在碱性（alkaline）的条件下会发生b 消除反应。
天冬氨酰（Asp N）特征：1.天冬氨酰的b酰胺基是氢键的供体和受体。
2.天冬氨酰残基经常出现蛋白质折叠结构的转角处。
3.酰胺基相对容易水解。
在没有空间障碍的情况下，可能会形成环状亚胺结构（失去氨）。
1）.这个过程可能会经历外消旋作用，然后分裂形成L-或D-天冬氨酰或者L-或D-异天冬氨酰残基。
2）.这个亚胺结构也很容易跟羟胺发生反应，导致肽链的分裂。
功能：天冬酰胺一个重要的功能作为N-端糖基化的连接位点，主要在真核生物糖蛋白的细胞外和膜外部分中。
天冬氨酰糖基转移的一个必要而非充分条件是：-Asn-Xaa-(Ser or Thr)谷氨酰胺（Gln Q）特征：谷氨酰胺的特性大体上和天冬酰胺相似，虽然谷氨酸的酰胺基比天冬氨酸弱，但谷氨酰胺的残基比天冬酰胺的残基要稳定。
酪氨酸（Tyr Y）结构：带有酚羟基。
特征：1.具有强的极性。
2.大多数的酪氨酸残基在生理pH值中是中性的。
3.充当金属（如Fe2+）的配基和氢键的供体和受体。
4.苯酚盐在氧和芳香环碳上都有是有反应性的亲核基团。
5.在体内的共价修饰包括磷酸化和硫酸盐化作用，在无脊椎动物里的胞外蛋白中可以与其他酪氨酸残基交联。
6.酪氨酸残基也是的甲状腺激素来源。
C．带有酸性侧链的氨基酸天冬氨酸和谷氨酸是质子供体,这些氨基酸在生理pH 值的下带负电。
天冬氨酸(Asp D)结构：带有两个羧基。
特征：1.天冬氨酸的羧基基团（Pka值一般在4.0左右）在生理条件下以离子化的羧酸盐形式存在。
1). 强极性的侧链主要存在在蛋白质的表面，为金属离子和正电荷配基提供结合位点，特别是钙离子。
2).在羧酸基团和供体基团之间形成强的氢键（比如胍盐）。
3).天冬氨酸b羧基可能直接参与酶的催化作用。
4).阳离子运输机制的Na+,K+-ATP酶和原膜的Ca2+ATP酶和内质网的Ca2+ATP酶催化过程中通过天冬氨酸b羧基形成酰基磷酸盐中间体。
2.化学活性：1).天冬氨酸侧链发生典型的羧酸反应，如在活化剂存在的状态下形成酯类和酰胺类，如强酸或者碳化二亚胺和亲核试剂如醇和胺。
2).由于侧链羧基对肽键羧基的影响使得邻近效应显著，而且在弱酸条件下，天冬氨酰肽键比其它氨酰基肽键水解得更快。
3).天冬氨酸残基在体内可能被修饰为b-天冬羟胺残基。
谷氨酸（Glu E）特征：1.谷氨酸的残基的羧基比起天冬氨酸残基的羧基有更高的pK a（在4.5上下），但在大体具有相似的功能和性质，如促成静电，蛋白质内氢键相互作用和结合配基，包括金属离子。
2.谷氨酸残基肽键是稳定的，没有提供酸性蛋白酶必须的活性位点的残基。
功能：在体内，λ-羧基谷氨酸残基修饰对许多血凝蛋白的功能是必不可少的，比如血凝素，它的丙二酸集团增强与Ca2+亲和力。
D.带碱性侧链的氨基酸碱性氨基酸的侧链接受质子，在生理pH的状态下，赖氨酸和精氨酸的侧链被完全电离并且带正电荷。
相比之下，组氨酸显弱碱性。
精氨酸（Arg R）结构：带胍基的氨基酸特征：精氨酸残基强碱性的胍基（pKa在12.0左右)在所以生理相关pH值下都完全质子化。
功能：1.精氨酸残基在蛋白质里通常充当正电基团的功能。
2.和赖氨酸一起，精氨酸为膜蛋白组装、前体蛋白切割、核与核仁的定位提供正电信号.3.在中性PH条件下几乎没有化学活性；在碱性条件下生成环状，常常是荧光产物，有α-或β二酮及相关的化合物。
在体内，甲基化和ADP核糖基化是重要的修饰。
赖氨酸（Lys L）特征：1、中性条件下大部分赖氨酸带正电荷，一般在球状蛋白的非极性内部被排除。
2、它的脂肪族四亚甲基是疏水的，但质子化的氨基基团亲水性占主要地位3、它的长灵活侧链促成很多ε-氨基在晶体决定结构上缺乏定义。
4.作为正电荷的载体，促成赖氨酸残基和负电荷配基的结合，常常形成强的氢键。
5.在化学上，赖氨酸侧链的反应是典型的初级的脂肪族胺的代表。
6.在体内，赖氨酸是很多辅基的连接位点，如生物素和视网膜醛。
组氨酸（His H）结构：带有咪唑基的氨基酸。
特征：1. 组氨酸残基的咪唑基特有的PK值在6.5左右，比蛋白质的其它功能基团更接近中性。
2. 在酶反应中，组氨酸残基经常充当质子转移的催化剂。
3. 组氨酸侧链也容易形成交联复合物，和半胱氨酸的交联来连接金属离子比如Zn2+，Ca2+,和Fe2+。
4从化学上讲，咪唑集团是一个亲核集团，可以被酸酐（虽然它的产物是易水解的不稳定的）还有芳香黄酰氯酰基化，尽管很慢但可以和碘乙酸发生烷化作用。
硒代半胱氨酸特征:1.硒代半胱氨酸一般不认为是主要蛋白质氨基酸的一种，它和其它已知的变异氨基酸不同之处是它在进入核糖体时用密码子UGA（通常是种终止密码子）在一个特殊的环境下，而不是作为一种翻译后修饰2.已知含硒代半胱氨酸的蛋白质很少，并且大多数这些单个硒代半胱氨酸是氧化还原反应的活性位点。
3.它在化学上和赖氨酸相似，但作为亲核试剂却有更强的活性，对氧化还原反应和结合重金属离子更敏感。
E 氨基酸通常的缩写和标志1.唯一的第一个字母2.大多数氨基酸优先发生3.相似发音的名字4.近开头的F 氨基酸的光特性在蛋白质中发现的氨基酸全部都是L型的，但是在某些抗体和细菌细胞壁上能发现到D型的氨基酸。