1.蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋白质结构与功能-----氨基酸蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。
在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D．碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。
甘氨酸(Gly G )结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1.甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。
2.由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3.甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸(Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
试举例说明蛋白质结构与功能的关系
试举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生命体系中最基本的分子之一，它们在细胞内扮演着重要的角色。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
本文将从蛋白质结构、功能以及二者之间的关系三个方面进行详细阐述。
一、蛋白质结构1.1 基本概念蛋白质是由氨基酸组成的大分子聚合物，通常由20种氨基酸以不同的顺序组成。
每个氨基酸分子都有一个羧基和一个氨基，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
1.2 蛋白质层次结构蛋白质层次结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.2.1 一级结构一级结构指多肽链上氨基酸残基的线性序列。
这个序列决定了蛋白质所具有的化学性质和生物学性质。
1.2.2 二级结构二级结构指多肽链上相邻氨基酸残基之间发生的氢键作用形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
1.2.3 三级结构三级结构指多肽链上所有氨基酸残基的空间排列方式。
蛋白质的三级结构通常由一些特定的氨基酸残基之间的相互作用所决定，如疏水相互作用、电荷相互作用、氢键等。
1.2.4 四级结构四级结构指由两个或多个多肽链聚合而成的完整蛋白质分子。
这种聚合方式可以是同源聚合或异源聚合。
二、蛋白质功能2.1 基本概念蛋白质在细胞内扮演着各种不同的角色，包括催化反应、传递信息、运输分子、支持细胞结构等。
2.2 催化反应许多生物化学反应需要在生理条件下进行，这些反应通常需要一个催化剂来加速反应速率。
酶是一种具有高度专一性和高效性能催化生物化学反应的蛋白质。
2.3 传递信息许多细胞信号分子是蛋白质，例如激素、生长因子和细胞因子等。
这些蛋白质通过与细胞表面受体结合来传递信息，从而调节细胞生长、分化和代谢等过程。
2.4 运输分子许多蛋白质可以作为运输分子将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血红蛋白可以将氧气从肺部运输到组织和器官。
2.5 支持细胞结构许多蛋白质可以作为细胞骨架的组成部分，支持细胞的形态和稳定性。
.蛋白质的结构与功能
三、蛋白质的三级结构（tertiary structure）
（二）氨基酸的分类
1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类 。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不 带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙 （Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫 （Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser） 、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys ）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨 基酸。
（一）氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点 ：
1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨 酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性 ，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左 旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
20世纪30年代末，L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准 键长和键角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出 了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和 （β-折叠）。
结构生物化学杨荣武讲义-蛋白质部分
结构生物化学（杨荣武）第一章．蛋白质结构与功能1.1氨基酸：氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子物质。
既有氨基又有羧基的特性，使得它们能够彼此缩合成肽，从而作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位。
尽管自然界的氨基酸有300多种，既有D-型和L-型，又有α-型和β-型，但是组成蛋白质的氨基酸如果有旋光异构体的话，只能是L-型的α-氨基酸。
氨基酸除了作为肽的组成单位以外，还是生物体内许多重要活性物质的前体，甚至某些氨基酸本身就具有特殊的生理活性。
1.2蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸：出现在蛋白质分子中的氨基酸称为蛋白质氨基酸（proteinogenic amino acids），又名标准氨基酸（standard amino acids）。
蛋白质氨基酸由遗传密码直接决定，在细胞内有专门的tRNA跟它们结合。
目前已发现有22种，其中最早发现的20种较为常见。
非蛋白质氨基酸也称为非标准氨基酸，在蛋白质生物合成的时候，它们并不能直接参入到肽链之中，要么是蛋白质氨基酸在翻译以后经化学修饰的后加工产物，例如4-羟脯氨酸（4-hydroxyproline）、5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine）和甲酰甲硫氨酸，要么在体内以游离的形式存在，具有特殊的生理功能或者作为代谢的中间物和某些物质的前体，但从来不会参入到蛋白质分子之中，例如在动物体内充当神经递质的g-氨基丁酸（gamma-aminobutyric acid，GABA）、作为维生素泛酸组分的β-丙氨酸和参与尿素循环的鸟氨酸（ornithine）及瓜氨酸（citrulline）。
1.3、疏水氨基酸与亲水氨基酸：根据一种氨基酸侧链基团的水溶性，氨基酸可分为疏水氨基酸和亲水氨基酸。
疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者很低，但对脂溶性物质的亲和性较高。
属于疏水氨基酸的有Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。
亲水氨基酸的R基团有极性，对水分子具有一定的亲和性，一般能和水分子之间形成氢键。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质是一类生物大分子，扮演着生物体内多个重要功能的角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸残基组成，而氨基酸是由氨基基团、羧基和侧链组成的。
蛋白质的结构可以粗略地分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也即是蛋白质链上的氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的种类与特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部小区域的折叠形式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这种结构形式的组合方式可以使蛋白质更加稳定。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个链的折叠形式。
蛋白质链折叠后形成了特定的形状，如球状、柱状等。
这种三维结构决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是由多个蛋白质链聚集形成的大分子复合物。
这种结构形式常见于多肽激素或者酶分子。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种重要的功能，包括酶活性、结构支持、运输、免疫等等。
这些功能与蛋白质的结构密切相关。
1. 酶活性：许多蛋白质是酶，负责调控生物体内的代谢反应。
酶的活性与其结构密切相关，特定的结构可以提供适应特定环境的催化场所，从而使酶能够有效地催化化学反应。
2. 结构支持：蛋白质在细胞内起到了结构支持的作用。
例如，细胞骨架蛋白质赋予了细胞形态和机械强度，胶原蛋白构成了组织的结构基础。
不同的蛋白质结构决定了其在结构支持方面的功能。
3. 运输：蛋白质可以作为运输分子，将重要的物质如氧气、营养物质等运送到细胞或组织内。
例如，血红蛋白是负责运输氧气的蛋白质。
4. 免疫：抗体是一种特殊的免疫蛋白质，它们可以检测并结合病原体，从而促进机体的免疫反应。
抗体的结构决定了其能够与不同的抗原结合，从而对抗体的免疫功能起到重要作用。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
特定的结构使得蛋白质能够在特定的环境中发挥其功能。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命活动中必不可少的分子，它们在细胞中起着各种各样的生物学功能。
不同的蛋白质拥有不同的结构，这些结构在很大程度上决定了蛋白质的功能。
因此，探究蛋白质结构与功能关系是非常重要的。
本文将从蛋白质结构入手，探讨蛋白质结构与功能关系。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸构成的链状分子，它们通过肽键连接在一起。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构是指蛋白质的氨基酸序列；二级结构是指蛋白质中的局部结构，如α-螺旋、β-折叠等；三级结构是指整个蛋白质的三维结构；而四级结构是由两个或多个蛋白质互相作用形成的复合物结构。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物界中具有极其重要的功能，如酶、结构蛋白、激素、抗体等。
其中，酶是最为重要的一种蛋白质，它们可作为催化剂促进生物反应的进行。
结构蛋白是构成生物体内各种细胞器的基本支架，它们起到维持细胞形态稳定性的作用。
激素则是控制体内各种生理功能的化学信使，它们通过细胞膜上的受体与细胞相互作用。
抗体则是免疫系统的主要组成部分之一，它们能够与入侵的病原体结合并激活免疫反应。
三、蛋白质的结构与功能关系蛋白质的结构与功能密切相关。
一方面，蛋白质的结构为它们的功能提供了基础。
不同的蛋白质拥有不同的结构，因此它们能够发挥不同的生物学功能。
例如，酶具有特定的空间位形，这些空间位形使得它们对特定底物具有高度的专一性。
而抗体则通过特定的抗原结合位点来识别入侵的病原体。
这些结构的差异直接决定了蛋白质的功能。
另一方面，蛋白质的功能对其结构产生影响。
例如，在酶的催化作用中，底物与酶结构之间存在互动作用，这种互动作用通过构象变化使底物转化为产物。
此外，在蛋白质折叠过程中，不同区域之间的相互作用也会影响蛋白质的稳定性和功能。
这些变化都会直接影响到蛋白质的结构。
四、蛋白质结构与疾病蛋白质结构与疾病也密切相关。
某些病理学变化常常表现为蛋白质空间结构的改变。
氨基酸和蛋白质结构和功能
氨基酸和蛋白质结构和功能一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
（注意与实验一结合）三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
生化选择题 (2)
蛋白质结构与功能A型题1. 下列氨基酸中，其Cα不为不对称碳原子的是╳正确答案：AA. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 异亮氨酸D. 酪氨酸E. 蛋氨酸2. 维持蛋白质一级结构的化学键主要是╳正确答案：BA. 离子键B. 肽键C. 次级键D. 氢键E. 二硫键3. 在pH为8.6的缓冲溶液中，下列哪种氨基酸带正电荷？╳正确答案：DA. 异亮氨酸B. 丙氨酸C. 酪氨酸D. 赖氨酸E. 蛋氨酸4. 下列关于蛋白质结构的叙述，错误的？╳正确答案：DA. 蛋白质的三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结B. 蛋白质的空间结构主要靠次级键维持C. 蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D. 氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位E. 带电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相5.蛋白质中多肽链形成β-折叠时，主要靠下列哪种键╳正确答案：DA. 二硫键B. 疏水键C. 离子键D. 氢键E. 范德华键6. 下列哪一类氨基酸只含非必需氨基酸╳正确答案：BA. 碱性氨基酸B. 酸性氨基酸C. 芳香氨基酸D. 分枝氨基酸E. 含S氨基酸7. 在PH6.0时，带正净电荷的氨基酸是╳正确答案：DA. 色氨酸B. 丙氨C. 谷氨酸D. 精氨酸E. 亮氨酸8. 蛋白质变性不引起下列哪种变化╳正确答案：EA. 生物学活性丧失B. 氢键断裂C. 疏水作用的破坏D. 亚基的解聚E. 分子量减小9. 蛋白质溶液pH在等电点时所带电荷╳正确答案：CA. 不带电荷B. 看蛋白含氨基酸种类而定，如碱性氨基酸多则带正电荷，酸性氨基酸多则带负电荷。
C. 带等量的正、负电荷D. 正电荷E. 负电荷10. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是╳正确答案：AA. 鸟氨酸B. 丝氨酸C. 蛋氨酸D. 半胱氨酸E. 胱氨酸11. 将蛋白质溶液pH值调节到其等电点时╳正确答案：CA. 可使蛋白质表面的净电荷不变B. 可使蛋白质表面的净电荷增加C. 可使蛋白质稳定性降低，易于沉淀析出D. 对蛋白质无影响E. 可使蛋白质稳定性增加12.下列哪个是蛋白质二级结构的结构基础╳正确答案：AA. 肽单元B. α－螺旋C. 氢键D. 肽键E. 双螺旋13. 镰刀状红细胞贫血的发病机理为血红蛋白的╳正确答案：AA. β链碱基突变B. α链Ｇｌｕ→ＶａｌC. 一级结构的改变, 空间结构没变D. β链上Ｖａｌ→ＧｌｕE. α链碱基突变14. 蛋白质中多肽链形成β-折叠时，主要靠下列哪种键╳正确答案：EA. 疏水键B. 二硫键C. 范德华键D. 离子键E. 氢键15. 能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为╳正确答案：AA. 除甘氨酸外均为L型B. 均只含α-氨基C. 除丝氨酸外均为L型D. 旋光性均为左旋E. 以上说法均不对16. 稳定蛋白质分子二级结构的化学键是╳正确答案：AA. 氢键B. 疏水键C. 二硫键D. 离子键E. 以上全对17. 蛋白质变性时不应出现的变化是╳正确答案：DA. 蛋白质的溶解度降低B. 蛋白质分子中各种次级键被破坏C. 失去原有的生理功能D. 蛋白质分子个别肽键被破坏E. 蛋白的天然构象破坏18. 血红蛋白和肌红蛋白都含有血红素辅基，前者输氧，后者贮氧。
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页脚蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。
在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸页脚D ． 碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质部。
甘氨酸(Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少β-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。
2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸 (Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
特征：1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基之一，弱疏水性。
2、 化学活性非常弱。
缬氨酸 (Val V)特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。
功能：3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了蛋白质的构象的灵活性。
2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。
异亮氨酸（Ile I ）特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能：1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。
2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的部，比起α螺旋这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。
3. 异亮氨酸有第二个不对称中心。
亮氨酸 （ Leu L ）结构：有一个大的疏水残基。
功能：1.这种氨基酸通常存在于球状蛋白中。
在这类蛋白质中因有大的脂肪族残基侧链而形成疏水中心2.是膜蛋白中跨膜螺旋的主要组成部分。
3.形成有规则地“亮氨酸拉链”结构。
苯丙氨酸（Phe F）结构：拥有庞大的疏水侧链——苯环特征：弱的极性特性利于其与其它的芳香族和其它极性基团相互作用时优先定位功能：是球状蛋白疏水核心和膜蛋白跨膜区域的重要成分。
甲硫氨酸（Met M）结构：两种含硫氨基酸中的一个（硫醚基）特征：1.大小和疏水性跟亮氨酸的相似。
2.硫原子可以和金属离子相互作用发生化学反应，特别是跟氧化剂发生反应。
3.硫醚基可以被烷基化，在酸性条件下也可以跟溴化氰发生反应。
色氨酸（Trp W）结构：一种带有吲哚NH基的氨基酸。
特征：1.色氨酸残基经常在结构性包装作用中起关键作用。
2.它的高度疏水性受到吲哚NH基的调节。
3.色氨酸残基经常构成配体连接位点的一部分。
4.色氨酸残基的吲哚环容易受到亲电攻击。
5.蛋白质的光敏感性在很大程度上是因为色氨酸残基的氧化降解。
6.色氨酸残基具有最大的紫外吸收和荧光特性。
脯氨酸（Pro P）结构：次级氨基酸，具有脯氨酰基特征：1.脯氨酸残基的构象灵活性受到限制，脯氨酸残基经常出现在紧密转角蛋白质表面。
2.脯氨酸不可参加全部 螺旋的氢键的形成，它们在螺旋轴上形成一个扭曲。
3.在蛋白质结构中存在顺式的肽-脯氨酸结合物（除了最常见的反式形式）4.化学活性,1) 脯氨酸残基是惰性的。
2）脯氨酸残基是脯氨酸特异的多肽切酶位点，多肽和蛋白质的脯氨酸依赖性已被提出。
B．极性不带电侧链的氨基酸（这些氨基酸在中性的pH中不带电荷）丝氨酸（Ser S）结构：带有初级脂肪族羟基的氨基酸特征：1.既是氢键的供体，也是氢键的受体。
在折叠蛋白表面时常与溶剂水相互作用。
2.氧原子是具有弱亲核性的，但是在很多种类的蛋页脚白酶（丝氨酸蛋白酶）和酯酶的活性位点中它的亲核性会大增强。
3.在体可以形成稳定的共价键。
那些碳水化合物（氧连接的糖基化作用）和磷酸盐是重要的例子。
氨酸（Thr T）结构与特点：1.与丝氨酸残基在化学和生物特性上有些相同，为O-连接的糖基化和磷酸化作用提供位点，但是它和丝氨酸相比有比较大的空间阻碍和弱的化学活性。
2.拥有2个手性碳原子。
半胱氨酸（Cys C ）结构：带有硫醇基基团。
特征：1.在半胱氨酸去质子化的形式下（硫醇盐）它的硫醇基是一个强亲核基团，很容易跟醛，酰化和烷化试剂发生反应。
2.它具有和金属离子有强的亲和力如锌，铁和铜（和有毒金属如钙和汞）。
3.通过肽链间和肽链的半胱氨酸氧化成胱氨酸残基形成二硫键，为很多胞外蛋白提供必要的稳定性。
4.在生物化学活性：①半胱氨酸残基也可以通过酰化作用和烃基化作用进行修饰。
②半胱氨酸残基也可以用作辅基的共价连接，如亚铁血红素。
5.胱氨酸残基在碱性（alkaline）的条件下会发生β消除反应。
天冬氨酰（Asp N）特征：1.天冬氨酰的β酰胺基是氢键的供体和受体。
2.天冬氨酰残基经常出现蛋白质折叠结构的转角处。
3.酰胺基相对容易水解。
在没有空间障碍的情况下，可能会形成环状亚胺结构（失去氨）。
1）.这个过程可能会经历外消旋作用，然后分裂形成L-或D-天冬氨酰或者L-或D-异天冬氨酰残基。
2）.这个亚胺结构也很容易跟羟胺发生反应，导致肽链的分裂。
功能：天冬酰胺一个重要的功能作为N-端糖基化的连接位点，主要在真核生物糖蛋白的细胞外和膜外部分中。
天冬氨酰糖基转移的一个必要而非充分条件是：-Asn-Xaa-(Ser or Thr)谷氨酰胺（Gln Q）特征：谷氨酰胺的特性大体上和天冬酰胺相似，虽然谷氨酸的酰胺基比天冬氨酸弱，但谷氨酰胺的残基比天冬酰胺的残基要稳定。
酪氨酸（Tyr Y）结构：带有酚羟基。
页脚特征：1.具有强的极性。
2.大多数的酪氨酸残基在生理pH值中是中性的。
3.充当金属（如Fe2+）的配基和氢键的供体和受体。
4.苯酚盐在氧和芳香环碳上都有是有反应性的亲核基团。
5.在体的共价修饰包括磷酸化和硫酸盐化作用，在无脊椎动物里的胞外蛋白中可以与其他酪氨酸残基交联。
6.酪氨酸残基也是的甲状腺激素来源。
C．带有酸性侧链的氨基酸天冬氨酸和谷氨酸是质子供体,这些氨基酸在生理pH 值的下带负电。
天冬氨酸(Asp D)结构：带有两个羧基。
特征：1.天冬氨酸的羧基基团（Pka值一般在4.0左右）在生理条件下以离子化的羧酸盐形式存在。
1). 强极性的侧链主要存在在蛋白质的表面，为金属离子和正电荷配基提供结合位点，特别是钙离子。
2).在羧酸基团和供体基团之间形成强的氢键（比如胍盐）。
3).天冬氨酸β羧基可能直接参与酶的催化作用。
4).阳离子运输机制的Na+,K+-ATP酶和原膜的Ca2+ATP酶和质网的Ca2+ATP酶催化过程过天冬氨酸β羧基形成酰基磷酸盐中间体。
2.化学活性：1).天冬氨酸侧链发生典型的羧酸反应，如在活化剂存在的状态下形成酯类和酰胺类，如强酸或者碳化二亚胺和亲核试剂如醇和胺。
2).由于侧链羧基对肽键羧基的影响使得邻近效应显著，而且在弱酸条件下，天冬氨酰肽键比其它氨酰基肽键水解得更快。
3).天冬氨酸残基在体可能被修饰为β-天冬羟胺残基。
谷氨酸（Glu E）特征：1.谷氨酸的残基的羧基比起天冬氨酸残基的羧基有更高的pK a（在4.5上下），但在大体具有相似的功能和性质，如促成静电，蛋白质氢键相互作用和结合配基，包括金属离子。
2.谷氨酸残基肽键是稳定的，没有提供酸性蛋白酶必须的活性位点的残基。
功能：在体，λ-羧基谷氨酸残基修饰对许多血凝蛋白的功能是必不可少的，比如血凝素，它的丙二酸集团增强与Ca2+亲和力。
D.带碱性侧链的氨基酸碱性氨基酸的侧受质子，在生理pH的状态下，赖氨酸和精氨酸的侧链被完全电离并且带正电荷。
相比之下，组氨酸显弱碱性。
精氨酸（Arg R）结构：带胍基的氨基酸特征：精氨酸残基强碱性的胍基（pKa在12.0左右)在所以生理相关pH值下都完全质子化。
功能：1.精氨酸残基在蛋白质里通常充当正电基团的功能。
2.和赖氨酸一起，精氨酸为膜蛋白组装、前体蛋白页脚切割、核与核仁的定位提供正电信号.3.在中性PH条件下几乎没有化学活性；在碱性条件下生成环状，常常是荧光产物，有α-或β二酮及相关的化合物。
在体，甲基化和ADP核糖基化是重要的修饰。
赖氨酸（Lys L）特征：1、中性条件下大部分赖氨酸带正电荷，一般在球状蛋白的非极性部被排除。
2、它的脂肪族四亚甲基是疏水的，但质子化的氨基基团亲水性占主要地位3、它的长灵活侧链促成很多ε-氨基在晶体决定结构上缺乏定义。
4.作为正电荷的载体，促成赖氨酸残基和负电荷配基的结合，常常形成强的氢键。
5.在化学上，赖氨酸侧链的反应是典型的初级的脂肪族胺的代表。
6.在体，赖氨酸是很多辅基的连接位点，如生物素和视网膜醛。
组氨酸（His H）结构：带有咪唑基的氨基酸。
特征：1. 组氨酸残基的咪唑基特有的PK值在6.5左右，比蛋白质的其它功能基团更接近中性。
2. 在酶反应中，组氨酸残基经常充当质子转移的催化剂。
3. 组氨酸侧链也容易形成交联复合物，和半胱氨酸的交联来连接金属离子比如Zn2+，Ca2+,和Fe2+。
4从化学上讲，咪唑集团是一个亲核集团，可以被酸酐（虽然它的产物是易水解的不稳定的）还有芳香黄酰氯酰基化，尽管很慢但可以和碘乙酸发生烷化作用。
硒代半胱氨酸特征:1.硒代半胱氨酸一般不认为是主要蛋白质氨基酸的一种，它和其它已知的变异氨基酸不同之处是它在进入核糖体时用密码子UGA（通常是种终止密码子）在一个特殊的环境下，而不是作为一种翻译后修饰2.已知含硒代半胱氨酸的蛋白质很少，并且大多数这些单个硒代半胱氨酸是氧化还原反应的活性位点。
3.它在化学上和赖氨酸相似，但作为亲核试剂却有更强的活性，对氧化还原反应和结合重金属离子更敏感。
E 氨基酸通常的缩写和标志1.唯一的第一个字母2.大多数氨基酸优先发生3.相似发音的名字4.近开头的F 氨基酸的光特性在蛋白质中发现的氨基酸全部都是L型的，但是在某些抗体和细菌细胞壁上能发现到D型的氨基酸。