氨基酸代谢与合成
氨基酸代谢与调控机制
氨基酸代谢与调控机制氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，也是人体正常生理功能的重要物质基础。
氨基酸的代谢与调控机制对于维持生命活动的平衡起着关键作用。
本文将从氨基酸的合成与降解、氨基酸代谢紊乱的发生与调控、以及氨基酸的功能与应用等方面来探讨氨基酸代谢与调控机制的相关内容。
一、氨基酸的合成与降解氨基酸的合成是细胞内的重要生化过程，可以分为两种途径：非必需氨基酸的合成和必需氨基酸的合成。
非必需氨基酸是指人体可以通过其他物质转化而来的氨基酸，而必需氨基酸则是指人体无法合成，必须通过饮食中摄入的氨基酸。
氨基酸的合成过程受到多种酶的调控，其中最重要的是酶的活性和基因表达水平的调节。
与氨基酸的合成相对应的是其降解过程。
氨基酸的降解会产生氨和酮酸，氨进一步转化为尿素排出体外，而酮酸则可供身体能量利用。
氨基酸的降解反应也受到多种酶的调控，其中最重要的是酶的活性和底物浓度的调节。
二、氨基酸代谢紊乱的发生与调控氨基酸代谢紊乱是指由于氨基酸合成、降解等过程发生异常而导致的疾病或病理状态。
常见的氨基酸代谢紊乱疾病包括苯丙酮尿症、酮酸尿症等。
这些疾病的发生与酶的缺陷、基因突变以及营养不良等因素有关。
针对氨基酸代谢紊乱疾病，需要进行相关的调控措施。
其中包括饮食控制、补充相应的营养物质以及药物治疗等。
此外，基因治疗和基因编辑技术也为氨基酸代谢紊乱的治疗提供了新的方向。
三、氨基酸的功能与应用除了作为蛋白质的构成单元，氨基酸还具有多种生物功能。
例如，一些氨基酸具有抗氧化、抗炎、抗衰老的作用；一些氨基酸是神经递质的前体，参与神经传递过程；还有一些氨基酸具有调节免疫功能等。
此外，氨基酸还可以用于饲料添加剂、保健品、化妆品等领域。
针对氨基酸的功能与应用，研究人员正在不断开展相关的研究。
通过深入了解氨基酸的代谢机制以及其在生理功能中的作用，可以更好地开发和利用氨基酸的功能。
结语氨基酸代谢与调控机制是一个复杂而庞大的研究领域，它涉及到生物化学、遗传学、营养学等多个学科的知识。
氨基酸分解产物的代谢
然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，经谷氨酰胺 酶作用分解成谷氨酸及氨，此氨是尿氨的主要来源， 占尿中氨总量的60%。
或者在运送到肝脏被利用。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易通过细胞膜，是氨的主要运输 形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能通过细胞膜。
这里需注意的是在肌肉组织中，也可利用丙氨酸将氨运送到 肝脏。这以过程称为葡萄糖-丙氨酸循环。在此循环中，氨先转 化为谷氨酸的氨基，谷氨酸又与丙酮酸进行转氨形成丙氨酸。 丙氨酸在PH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血 液运送到肝脏，再与α-酮戊二酸经转氨作用又变为丙酮酸和 谷氨酸。在肌肉中，所需的丙酮酸由糖酵解提供，在肝脏中， 多余的丙酮酸又可通过糖异生作用转化为葡萄糖。
2、转变成糖和脂肪：当体内不需将酮酸再合成
氨基酸，并且体内的能量供给又充分时，其酮酸可转变成 糖和脂肪，这已为动物实验所证明。在体内可转变成糖的 氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径进行 代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢、 部分按脂肪酸途径进行代谢。
Gln+H2O Gln 酶Glu + NH4+
尿素循环
▪ 以Ala转运（葡萄糖-丙氨酸转运：肌肉）
NH4++ -酮戊二酸+NADPGHlu脱+氢H酶+ Glu+NAD丙P酮+酸+转H氨2酶O
Glu+丙酮酸 在肌肉 -酮戊二酸+Ala 丙酮酸转氨酶
尿素循环
在肝脏
在植物体内具有天冬酰胺合成酶，它 可催化天冬氨酸与氨作用形成天冬酰胺， 故是植物体内储氨的形式。当需要时， 其氨基又可通过天冬酰胺酶作用而分解 出来，供合成氨基酸之用。此酶在动物 体内也有发现，但在动物体内的作用时 不重要的。
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸的分解代谢
氨基酸的分解代谢氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在细胞中扮演着重要的角色。
氨基酸的分解代谢是指将氨基酸分解成其他物质的过程。
这个过程对于细胞能量的产生和身体健康都具有重要意义。
氨基酸的分解代谢主要发生在肝脏中。
首先，氨基酸被转化为酮体和氨基基团。
酮体可以通过某些细胞器中的酶的作用而进一步分解为乙酰辅酶A，这是一种重要的能量产生物质。
氨基基团则被转化为尿素，经过尿液排出体外。
氨基酸的分解代谢过程中产生的酮体和乙酰辅酶A可以进入三羧酸循环，产生更多的能量。
三羧酸循环是细胞内的一个重要能量产生途径，它将酮体和乙酰辅酶A转化为二氧化碳和水，并释放出大量的能量。
除了能量产生，氨基酸的分解代谢还产生一些重要的物质。
例如，苯丙氨酸可以通过分解代谢产生酪氨酸和色氨酸，这两种氨基酸是合成多种生理活性物质的前体。
色氨酸可以进一步转化为5-羟色胺，这是一种重要的神经递质。
酪氨酸则可以转化为多巴胺、肾上腺素和去甲肾上腺素，这些物质在神经系统和内分泌系统中起到重要的调节作用。
氨基酸的分解代谢还与身体健康密切相关。
一些遗传性疾病会导致氨基酸代谢的异常，进而引发一系列疾病。
例如，苯丙酮尿症是一种由苯丙氨酸代谢异常引起的疾病，患者体内苯丙氨酸积聚过多，会对大脑造成严重损害。
氨基酸的分解代谢还与人体免疫系统的功能密切相关。
一些氨基酸在免疫细胞中起到重要的调节作用，它们参与信号传导和调控免疫细胞的功能。
氨基酸代谢异常可能会导致免疫系统功能紊乱，从而增加感染和炎症的风险。
氨基酸的分解代谢是细胞能量产生和身体健康的重要过程。
它不仅产生能量，还产生一些重要的物质，参与调节神经和内分泌系统的功能，影响免疫系统的健康。
因此，了解氨基酸的分解代谢对于维持身体健康至关重要。
我们应该通过合理饮食和适当的运动来保持氨基酸代谢的平衡，以维持身体的正常功能。
生物化学笔记氨基酸的合成代谢
一、概述20种基本氨基酸的生物合成途径已基本阐明，其中人类不能合成的10种氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸称为必须氨基酸。
氨基酸的合成途径主要有以下5类：1. 谷氨酸类型，由a-酮戊二酸衍生而来，有谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，蕈类和眼虫还可合成赖氨酸。
2. 天冬氨酸类型，由草酰乙酸合成，包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸和异亮氨酸，细菌和植物还合成赖氨酸。
3. 丙酮酸衍生类型，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸，为异亮氨酸和赖氨酸提供部分碳原子。
4. 丝氨酸类型，由3-磷酸甘油酸合成，包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。
5. 其他，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和组氨酸。
二、脂肪族氨基酸的合成（一）谷氨酸类型1. 谷氨酸：由a-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成，消耗NADPH，而脱氨时则生成NADH。
2. 谷氨酰胺：谷氨酰胺合成酶可催化谷氨酸与氨形成谷氨酰胺，消耗一个ATP，是氨合成含氮有机物的主要方式。
此酶受8种含氮物质反馈抑制，如丙氨酸、甘氨酸等，因为其氨基来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺可在谷氨酸合成酶催化下与a-酮戊二酸形成2个谷氨酸，这也是合成谷氨酸的途径，比较耗费能量，但谷氨酰胺合成酶Km小，可在较低的氨浓度下反应，所以常用。
3. 脯氨酸：谷氨酸先还原成谷氨酸g-半醛，自发环化，再还原生成脯氨酸。
可看作分解的逆转，但酶不同，如生成半醛时需ATP活化。
4. 精氨酸：谷氨酸先N-乙酰化，在还原成半醛，以防止环化。
半醛转氨后将乙酰基转给另一个谷氨酸，生成鸟氨酸，然后与尿素循环相同，生成精氨酸。
5. 赖氨酸：蕈类和眼虫以a-酮戊二酸合成赖氨酸，先与乙酰辅酶A缩合成高柠檬酸，异构、脱氢、脱羧生成a-酮己二酸，转氨，末端羧基还原成半醛，经酵母氨酸转氨生成赖氨酸。
（二）天冬氨酸类型1. 天冬氨酸：由谷草转氨酶催化合成。
2. 天冬酰胺：由天冬酰胺合成酶催化，谷氨酰胺提供氨基，消耗一个ATP 的两个高能键。
生物化学8 氨基酸代谢与合成
蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。
从表面上看，这样的变化过程看似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。
蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质，例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合，得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min，而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。
正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的，绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置，而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。
降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。
在营养条件被剥夺的情况下，细胞提高它的蛋白质降解速度，以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。
蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系，一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。
溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器，其中个含有50多种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。
溶酶体保持其内部PH在5左右，而它含有的酶的最适PH就是酸性。
如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞，因此在细胞溶胶PH下，溶酶体的大部分酶都是无活性的。
溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自（体吞）噬泡，并随即分解其内容物实现的。
溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁（是一种弱碱，在不带电形式随意穿透溶酶体，在溶酶体内积累形成特电荷型，因此增高了溶酶体内部的pH，并阻碍了溶酶体的功能。
溶酶体降解蛋白质是无选择性的，而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应，但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。
许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。
ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用，但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质，这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ＡＴＰ依赖蛋白质需要有泛肽存在。
氨基酸的合成代谢
氨基酸的合成代谢
氨基酸的合成代谢要点：
氨的来源：氨甲酰磷酸、谷氨酸、谷氨酰胺
碳骨架来源：tca循环、糖酵解、磷酸戊糖途径等关键中间新陈代谢产物（糖代谢途径）
起始化合物：α-酮戊二酸（谷氨酸族）、草酰乙酸（天冬氨酸族）、丙酮酸（丙氨
酸族）、3-磷酸甘油酸（丝氨酸族）、pep和4-磷酸赤藓糖（芳香族）、5-磷酸核糖（组
氨酸）
α-酮戊二酸（源自tca循环），经氨基化反应可以分解成谷氨酸，再进而制备谷氨
酰胺、脯氨酸、精氨酸。
草酰乙酸（来自tca循环）经转氨基作用生成天冬氨酸，再进而合成天冬酰胺、甲硫
氨酸、苏氨酸、赖氨酸、异亮氨酸。
特别注意：glu、gln制备来源于氨基化反应，asp、asn制备来源于转回氨基促进作用。
以丙酮酸（来自糖酵解）为起始物，生成丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。
1.丙酮酸起至提供更多羟乙基作用
2.先形成相应的酮酸，再转氨基形成氨基酸
3.氨基供体为谷氨酸
以3-磷酸甘油酸（来自糖酵解）为起始物，生成丝氨酸，再经转羟甲基酶（辅酶fh4，见一碳单位）作用形成甘氨酸；也可形成半胱氨酸（s来自met）。
五芳香族氨基酸
以pep（来自糖酵解）和4-磷酸赤藓糖（来自磷酸戊糖途径）为起始物，莽草酸为芳
香族氨基酸合成前体，分支酸为重要分歧点化合物。
以5-磷酸核糖（源自磷酸戊糖途径）为初始物。
氨基酸代谢与营养健康的关系
氨基酸代谢与营养健康的关系氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时也是维持身体健康所必需的营养物质之一。
人体内的氨基酸代谢过程是一个复杂而又精细的调节系统，每一个环节都与我们的健康密切相关。
氨基酸代谢的基本过程氨基酸代谢是指人体内对氨基酸的吸收、转运、合成、降解等一系列生化过程。
人体内的氨基酸来源主要是来自蛋白质饮食和蛋白质分解的代谢产物，同时也可以通过身体内部的转化，如葡萄糖、脂肪等物质的代谢过程中产生氨基酸。
在人体内，氨基酸代谢的主要途径有两个：氨基酸合成和降解。
氨基酸合成是指身体内部通过一系列酶的催化，利用简单物质合成氨基酸的过程，这是保持人体正常生长发育所必需的。
而降解则是指身体通过分解氨基酸产生能量和排除代谢废物的过程，类似于燃烧的过程。
这两个过程的平衡是维持人体正常代谢和健康的关键。
氨基酸与健康氨基酸对于人体的健康有着重要的影响，特别是对于肌肉发育和维持免疫系统的正常功能。
一些必需氨基酸，如赖氨酸、苯丙氨酸等，是人体不能自行合成的，必须通过食物摄取，与人体生长发育和健康密切相关。
如果缺乏这些必需氨基酸，会影响身体的发育和免疫功能。
此外，氨基酸还能够对心血管、肝脏、骨骼等方面的健康产生重要的影响。
营养健康与氨基酸代谢营养摄入和氨基酸代谢的关系紧密，我们的健康状况也和营养摄入和代谢状况息息相关。
合理的膳食结构能够帮助人体摄取足够的氨基酸，同时保证氨基酸的合成和降解过程能够平衡，确保人体正常运作。
营养摄入不足会导致氨基酸不足，这会严重影响人体各种生理过程。
例如，缺乏必需氨基酸会使人体蛋白质合成受阻、肌肉发展受限，还会减弱身体免疫系统的功能，增加患疾病的风险。
相反，如果摄入过量的氨基酸，会导致体内氨基酸合成和降解的平衡遭到打破，进而引起身体内血液氨基酸代谢紊乱，导致各种健康问题。
结论氨基酸代谢与营养健康的关系非常密切。
在保持合理膳食摄入的同时，人们更应该关注自己的氨基酸代谢情况，以保证在平衡的基础上，摄入足够的氨基酸，并且维持健康的氨基酸代谢水平，从而促进健康的生活方式和生活质量。
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联合脱氨基作用
氨基酸
-酮戊二酸
NH3 +
NADH+H+
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
氨基酸代谢和合成
丙氨酸
-酮戊二酸
NH3 +
NADH+H+
谷丙转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
丙酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
思考：丙氨酸（Ala）经联合脱氨作用，完全氧 化为CO2和H2O，净生成多少ATP? 天冬氨酸呢?
磷酸吡哆胺
Schiff 碱 异构体
转 氨 基氨作基酸用代机谢和制合成
两种重要的转氨酶
谷丙转氨酶(GPT)：催化谷氨酸与丙酮 酸的转氨作用，肝脏活力最大。在肝 脏疾病时，可引起血清中酶活性明显 升高。
谷草转氨酶(GOT)：催化谷氨酸与草酰 乙酸的转氨作用，心脏活力最大，其 次肝脏。在心肌疾患时，血清中酶活 性明显升高。
氨基酸主要通过五种方式脱氨基
氧化脱氨基
转氨基作用
主要方式
联合脱氨基
非氧化脱氨基
脱酰胺作用
氨基酸代谢和合成
㈠氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，氧化生成酮酸，同时消耗氧并产生氨的过程。
反应过程包括脱氢和水解两步
酶
R-CH-COOH NH2
2H
H2O
R-C-COOH NH
R-C-COOH + NH3 O
氨基酸代谢和合成
三、蛋白质在肠中的腐败
➢ 主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质 及其消化产物的分解作用。
➢ 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、 脱羧、脱氨、脱巯基等反应。可产生 有毒物质，如胺类（腐胺、尸胺）， 酚类，吲哚类，氨及硫化氢等。
➢ 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行 解毒。
氨基酸代谢和合成
蛋白质在体内的动态变化
氨基酸代谢和合成
氨基酸代谢和合成
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的分解代谢 第三节 氨基酸的生物合成
氨基酸代谢和合成
体内不能合成或合成速度不能满足 机体需要，必须由食物蛋白质供给的氨 基酸称为必需氨基酸(essential amino acid , EAA) 。 蛋(甲硫)氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨 酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏 氨酸。组氨酸His(对婴幼儿是EAA)。
氨基酸代谢和合成
(α-KG)
➢谷丙转氨酶又称为丙氨酸氨基转移酶 （alanine transaminase，ALT）
ALT
丙氨酸 + α-酮戊二酸
丙酮酸 + 谷氨酸
➢ 谷草转氨酶又称为天冬氨酸氨基转移酶 （aspartate transaminase，AST）
AST
天冬氨酸+α-酮戊二酸 草酰乙酸 + 谷氨酸
氨基酸代谢和合成
L- 谷 氨 酸 脱 氢 酶 (L-glutamate dehydro-genase)是一种不需氧脱氢 酶 ， 以 NAD+ 或 NADP+ 为 辅 酶 ， 生 成 的 NADH或NADPH可进入呼吸链进行氧化 磷酸化。该酶活性高，专一性强，分 布广泛，因而作用较大。
氨基酸代谢和合成
NH2
HOOC—(CH2)2—CH—COOH
NAD+
L-谷氨酸脱氢酶
NADH + H+
NH
HOOC—(CH2)2—C—COOH
亚氨基酸 不稳定
H2O
O
NH3 ＋ HOOC—(CH2)2—C—COOH
氨基酸代谢和合成
（二）转氨基作用： 转氨基作用由转氨酶(transaminase) 催
化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基 的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来 的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。
氨基酸代谢和合成
转氨基作用意义
沟通了糖和蛋白质的代谢：由糖代谢产 生的丙酮酸、草酰乙酸及-酮戊二酸 可分别转变为丙氨酸、天冬氨酸及谷 氨酸。同时由蛋白质分解代谢而来的 丙氨酸、天冬氨酸及谷氨酸也可转变 为丙酮酸、草酰乙酸及-酮戊二酸,参 加三羧酸循环。
氨基酸代谢和合成
（三）联合脱氨基作用
定义：L-氨基酸在体内往往不是直接氧 化脱去氨基，而是首先与-酮戊二酸 经转氨作用变成相应的酮酸及谷氨酸， 谷氨酸经谷氨酸脱氢酶作用重新变成 -酮戊二酸，同时放出氨，这种脱氨 基作用是转氨基作用和氧化脱氨基作 用配合进行的，所以称联合脱氨作用。
Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr
“假 设 来 借 一 两 本 书”
氨基酸代谢和合成
第一节 蛋白质的酶促降解
氨基酸代谢和合成
一、蛋白质（外源蛋白）的消化
有两种类型的酶： ⑴ 肽链外切酶：如羧肽酶A、羧肽酶
B、氨基肽酶、二肽酶等； 又称：端肽酶（肽酶）
⑵ 肽链内切酶：如胰蛋白酶、胰糜 蛋白酶、弹性蛋白酶等。
组织蛋白质 血浆蛋白质
膳食蛋白质
氨基酸库 （肝）
氨 尿素 α-酮酸
组织蛋白质 合成
氨基酸代谢和合成
第二节 氨基酸的分解代谢
特殊分解代谢 → 特殊侧链的分解代谢
一般分解代谢→
脱羧基作用→ CO2 + 胺 脱氨基作用→NH3 +α-酮酸
氨基酸代谢和合成
一、脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用。
H
H
HOOC C NH2 + O C
R1
－H 2O N ＋H 2O
HO
CH3
HOOC
CH2OPO3H2
H
H
C NC
N
R1
HO
CH3
磷酸吡哆醛
Schiff 碱
HOOC
C O + H2N
R1
CH2OPO3H2
－H 2O
CH2
N ＋H 2O
HO
CH3
HOOC
CN R1
CH2OPO3H2 H
C
N
H
HO
CH3
氨基酸代谢和合成
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic
transaminase，GPT)
-----
-----
COOH
COOH
COOH C=O +
CH2 CH2
谷丙转氨酶
CH3 CHNH2
COOH CHNH2+ CH3
CH2 CH2 C=O
COOH
COOH
Pyruvate
α-Ketoglutarate
氨基酸代谢和合成
－HN－CH－CO－NH－CH－CO－
|
|
R1
R2
胰蛋白酶： R1 =Lys或Arg侧链；
胰凝乳（糜）蛋白酶：
R1 =Phe、Tyr或Trp侧链。
氨基酸代谢和合成
二、氨基酸的吸收
主要在小肠进行，是一种主动转 运过程，需由特殊载体携带。转 运氨基酸进入细胞时，同时转运 入Na+。
氨基酸代谢和合成
VB6 转氨酶(transaminase) 以磷酸吡哆
醛(胺)为辅酶。 转 氨 基 作 用 (tranபைடு நூலகம்amination) 可 以
在各种氨基酸与α-酮酸之间普遍进 行。除Lys，Thr外，均可参加转氨 基作用。（对人体来说主要是非必 需氨基酸）
氨基酸代谢和合成
CH2OPO3H2