生物化学复习总结(经典)
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学中一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
其结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，它决定了蛋白质的基本性质。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。
三级结构是整个多肽链的折叠方式，由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
蛋白质具有多种功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
RNA 有多种类型，如信使 RNA （mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
DNA 的复制是半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
转录过程将 DNA 中的遗传信息转录为 mRNA，然后在核糖体上进行翻译，合成蛋白质。
（三）多糖多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
常见的多糖有淀粉、糖原和纤维素。
淀粉和糖原是储存能量的多糖，而纤维素是植物细胞壁的主要成分。
二、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或RNA。
其特点包括高效性、专一性和可调节性。
酶的催化作用机制包括降低反应的活化能、诱导契合学说等。
酶的活性受到多种因素的调节，如温度、pH 值、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行的氧化还原反应，其过程伴随着能量的释放和转移。
呼吸链是一系列电子传递体组成的链状结构，包括 NADH 呼吸链和 FADH₂呼吸链。
氧化磷酸化是产生 ATP 的主要方式，通过电子传递过程中释放的能量将 ADP 磷酸化生成 ATP。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学基础知识整理总结(一)2024
生物化学基础知识整理总结（一）引言概述：生物化学是研究生物体内化学组成和化学过程的学科，它关注生物大分子的结构与功能、生物能量转化、生物催化反应等。
本文将介绍生物化学的基础知识，包括有机化合物、蛋白质、核酸、酶和代谢等五个大点。
正文内容：一、有机化合物1. 碳的特殊性质：四个共价键、构成多样性、形成立体异构体等。
2. 元素组成和结构：碳水化合物、脂肪类、蛋白质和核酸等。
3. 功能基团：羟基、羰基、氨基和羧基等。
4. 氧化还原反应：有机物的氧化与还原过程。
二、蛋白质1. 构成和结构：氨基酸的化学性质、蛋白质的一级、二级和三级结构等。
2. 功能和特性：酶活性、运输和传导、免疫反应等。
3. 蛋白质的合成和降解：转录和翻译过程、蛋白质的降解途径。
4. 蛋白质与疾病：蛋白质突变引发的疾病、蛋白质药物的研发等。
三、核酸1. DNA和RNA：结构、功能和遗传信息的传递。
2. DNA复制：原核和真核细胞的DNA复制机制。
3. RNA转录：转录过程和各类RNA的功能。
4. 遗传密码和蛋白质合成：密码子的识别、蛋白质的翻译过程等。
四、酶1. 酶的特点和作用：催化速率、特异性、酶活性的调节等。
2. 酶的分类和结构：氧化还原酶、水解酶、激酶等不同类型的酶。
3. 酶促反应机制：底物结合、过渡态形成、产物释放等过程。
4. 酶动力学：酶的速率方程、酶的抑制剂等。
五、代谢1. 细胞代谢的概念和分类：有氧和无氧代谢、异养和自养代谢等。
2. 能量代谢：糖酵解、三羧酸循环、电子传递和氧化磷酸化等。
3. 合成代谢：核酸、脂类、蛋白质和多糖的合成途径。
4. 代谢调控：转录调控、翻译调控和代谢产物的反馈调控。
总结：生物化学是研究生物体内化学组成和化学过程的重要学科。
本文通过梳理有机化合物、蛋白质、核酸、酶和代谢五个大点的相关知识点，为读者提供了关于生物化学基础知识的整理总结。
深入理解这些基础知识，有助于理解生物体内复杂的化学反应和代谢过程，为后续的学习和进一步研究打下坚实的基础。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
一.名词解释1．生物化学：从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
2．变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个压机由于与其他分子结合而发生构象变化，并引起香令其他亚基的构象和功能的改变。
3．电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动。
4．碱基当量定律：在双链DNA分子中，A与T、G与C的摩尔比都接近为1。
5．酶：现代科学认为，酶是由活细胞产生的，能在体内或体外同样产生催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子包括蛋白质和核酸。
6．维生素：维持机体正常功能所必需的一类营养素，都是低分子有机化合物。
7．活性中心：必需集团虽然在以及结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域。
该区域与底物相结合并催化底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或者活性部位。
8．三羧酸循环：县里体内有一线CoA与草酰乙酸合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程。
9．共价修饰调节：有些酶分子上的某些氨基酸残基的基团，在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称。
10．糖：是一大类有机化合物，其化学本质为多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物在生命活动中主要提供能源和碳源，在物质代谢中处于核心地位。
11．糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程，其原料主要有氨基酸、乳酸、丙酸、丙酮酸以及三羧酸循环中各种羧酸以及甘油等。
12．丙酮酸羧化支路：丙酮酸可以通过先转变为草酰乙酸，再形成磷酸烯醇式丙酮酸，即分两步进行。
13．生物氧化：营养物质例如糖、脂肪和蛋白质在体内分解，消耗氧气，生成二氧化碳和水，同时产生能量的过程。
14．呼吸链：排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统。
15．脂肪的动员作用：当机体需要时，贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并使放入血液，被其他组织氧化利用，这一过程。
16．一次β-氧化：脂酰CoA经过脱氢、加水、再脱氢、硫解4步反应，生成比原来少2个碳原子的脂酰CoA和1mol的乙酰CoA的过程。
17．一碳单位或一碳基团：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有1个碳原子的基团（不包括羧基，二氧化碳除外）。
18．半保留复制：在复制开始时亲代DNA双股链间的氢键断裂，双链分开，然后以每一条链为模版，分别复制出与其互补的子代链，从而使一个DNA分子转变成与之完全相同的两个DNA分子。
按照这种方式复制出来的每个子代双链DNA分子中，都含有一条来自亲代的旧链和一条新合成的DNA链。
19．遗传密码：DNA或由其转录的mRNA中的核苷酸顺序与其编码的蛋白质多肽链中氨基酸顺序之间的对应关系。
20．中心法则：二．简答题1.DNA的碱基组成有以下特点：（1）具有种的特异性：来自不同中的生物的DNA碱基组成不同，而且亲缘关系愈接近的生物，其碱基足称也愈接近。
（2）没有器官和组织的特异性：在同一生物体内的各种不同器官和组织的DNA碱基组成基本相似。
（3）在同一种DNA中，腺嘌呤与胸腺嘧啶的物质的量相等，即A=T；鸟嘌呤与胞嘧啶的物质的量相等。
因此嘌呤碱基的总物质的量等于嘧啶碱基的总物质的量。
（4）年龄、营养状况、环境的改变不影响DNA的碱基组成。
2.DNA分子是一个右手螺旋结构，其特点：（1）两条平行的多核苷酸链，以相反的方向围绕着同一个中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。
（2）疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二脂键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。
（3）内侧碱基成平面状，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎呈直角，每个平面上有两个碱基形成碱基对，每10对核苷酸绕中心轴旋转一圈。
（4）双螺旋的直径2nm。
沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。
（5）两条链被碱基对之间形成的氢键稳定的维系在一起。
3.根据酶催化的反应类型，将酶分为6大类：（顺序不能错）（1）氧化还原酶类（2）转移酶类（3）水解酶类（4）裂解酶类（5）异构酶类（6）合成酶类4.为什么肝糖原可以补充血糖而肌糖原不能？肝细胞中存在着己糖激酶和葡萄糖激酶来催化同一反应。
因为己糖激酶受产物葡萄糖-6-磷酸的反馈抑制，即过多的葡萄糖-6-磷酸将降低己糖激酶的活性，所以依靠己糖激酶不可能贮藏很多糖原。
而葡萄糖激酶不受产物的反馈抑制，当外源葡萄糖大量涌入肝细胞，己糖激酶已被自身催化生成的葡萄糖-6-磷酸抑制时，高浓度的葡萄糖激活葡萄糖激酶，于是大量的葡萄糖仍转化为葡萄糖-6-磷酸，这样就促进了肝糖原的大量合成。
肌细胞中缺乏葡萄糖激酶，所以肌肉贮存糖原量较肝有限。
5.为什么葡萄糖-6-磷酸是糖代谢最重要的中间产物？糖代谢的第一个交汇点是葡萄糖-6-磷酸，它把所有糖代谢途径都沟通了。
通过它，葡萄糖可转变为糖原，糖原亦可转变成葡萄糖。
而且由各种非糖物质异生成糖时都要经过它在转变为葡萄糖或糖原。
在糖的分解代谢中，葡萄糖或糖原也是先转变为葡萄糖-6-磷酸，然后经无氧分解途径或有氧分解途径进行代谢，或经磷酸戊糖途径进行转化分解。
6.胆固醇的生理功能。
（1）血中胆固醇的一部分运送到组织，是构成细胞膜的组成成分。
（2）胆固醇可以经修饰后转变成7-脱氢胆固醇，后者在紫外线照射下，在动物皮下转变为维生素D3。
植物中含有的麦角固醇也有类似的性质，在紫外线照射下，转变为维生素D2。
所以家畜放牧接触日光和饲喂干草都是其获得维生素D的来源。
（3）机体合成的约2/5的胆固醇在肝实质细胞中经羟化酶作用转化为胆酸和脱氧胆酸，它们再与甘氨酸，牛磺酸等结合程肝氨胆酸，牛磺胆酸，肝氨鹅脱氧胆酸，牛磺鹅脱氧胆酸。
它们以胆酸盐的形式，由胆道排入小肠。
由于其分子结构具有双亲特点，胆汁酸盐是一种强表面活性剂，可促进脂类在水相中乳化既有利于肠道脂肪酶的作用，又有利于脂类在消化道中的吸收。
大部分胆汁酸又可被肠壁细胞经门静脉返回肝，形成所谓的“肠肝循环”，以使胆汁酸再被利用。
（4）胆固醇是肾上腺皮质，睾丸和卵巢等内分泌腺合成类固醇激素的原料。
（5）酯化成胆固醇脂储存在细胞液中。
7.必需氨基酸是什么？包括那些？在动物体内不成合成，或合成速度太慢，远不能满足动物需要，因而必须由饲料供给，被称为必需氨基酸。
包括赖氨酸，甲硫氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，缬氨酸和苏氨酸。
三．计算题1.100g样品中蛋白质含量=每克样品中含氮克数*6.35*1002.葡萄糖彻底氧化生成ATP的统计第一阶段（细胞液）（1）己糖激酶葡萄糖+AT P ---------→葡萄糖-6-磷酸+ADP -1Mg2+（2）磷酸葡萄糖异构酶葡萄糖-6-磷酸←—— ------———→果糖-6-磷酸-1Mg2+（3）磷酸果糖激酶果糖-6-磷酸+A TP----------→果糖-1,6-二磷酸+ADP -1Mg2+（4）醛缩酶果糖-1,6-二磷酸←-------→二羟丙酮磷酸+甘油醛-3-磷酸（5）丙糖磷酸异构酶二羟丙酮磷酸←-------------→甘油醛-3-磷酸（6）甘油醛-3-磷酸脱氢酶甘油醛-3-磷酸+NADP++Pi←--------------→1,3-二磷酸甘油醛+NADH+H+ +3（或+5）（7）磷酸甘油激酶1,3-二磷酸甘油醛+ADP←—— ----———→3-磷酸甘油醛+ATP+2Mg2+（8）磷酸甘油酸变位酶3-磷酸甘油醛←—— ----—-----——→2-磷酸甘油醛Mg2+（9）烯醇化酶2-磷酸甘油醛←-------→磷酸烯醇式丙酮酸+H2O（10）丙酮酸激酶磷酸烯醇式丙酮酸+ADP---------→丙酮酸+ATP +2Mg2+ 和K+第二阶段（线粒体）（11）丙酮酸脱氢酶复合体丙酮酸+HSCoA --------------→乙酰CoA+CO2 +5NAD+ ---→NADH+H+第三阶段（线粒体）三羧酸循环（12）柠檬酸裂解酶草酰乙酸+乙酰CoA+H2O←—-------— ----—--→柠檬酸+ HSCoA+H+柠檬酸合酶（13）顺乌头酸酶柠檬酸←-------→异柠檬酸（14）异柠檬酸脱氢酶异柠檬酸+NAD+------------→α-酮戊二酸+NADH+H++CO2 +5（15）α-酮戊二酸脱氢酶复合体α-酮戊二酸+ NAD++ HSCoA------------→琥珀酸CoA+ NADH+H++CO2 +5（16）琥珀酰CoA合成酶琥珀酸CoA+GDP+Pi←—--------—--→琥珀酸+GTP+HSCoA +2（17）FAD---→FADH2琥珀酸←—--------—--→延胡索酸+3 琥珀酸脱氢酶（18）延胡索酸梅延胡索酸+H2O←—--------—--→苹果酸（19）苹果酸脱氢酶苹果酸←—--------—--→草酰乙酸+5 NAD+ ---→NADH+H+3.2mol乳酸经糖异生生成1mol葡萄糖需消耗多少ATO？○1乳酸-----—--→丙酮酸○2丙酮酸缩化酶丙酮酸+CO2+ H2O+ATP -----—--→草酰乙酸+ADP+Pi+2H+ -1○3磷酸烯醇式丙酮酸缩激酶草酰乙酸+GTP-------------—--→磷酸烯醇式丙酮酸+CO2+GDP-1○4甘油酸-3-磷酸←---—--→甘油酸-1,3-二磷酸-1○5果糖-1.6-二磷酸酶果糖-1.6-二磷酸+ H2O ---—--------→果糖-6-磷酸+Pi○6葡萄糖-6-磷酸酶葡萄糖-6-磷酸+ H2O -—----------→葡萄糖+Pi所以是2*3=6个A TP4.由1mol甘油完全进入三羧酸循环净产生多少ATP？（1）动物体内经脂肪动员作用所产生的甘油经血液循环主要进去肝脏中分解，在胞浆中，甘油在甘油激酶和磷酸甘油脱氢酶的作用下产生1分子的磷酸二羟丙酮和1分子(NADH+H+),同时消耗1分子ATP；（2）1分子的磷酸二羟丙酮进入糖酵解（EMP），产生1分子丙酮酸、1分子（NADH+H+）和2分子ATP；（3）1分子的乙酰CoA进入线粒体基质中，完全分解，在丙酮酸脱氢酶系的作用下产生1分子的乙酰CoA、1分子（NADH+H+）；（4）1分子的乙酰CoA进去三羧酸循环（TCA），完全分解，此循环共产生3分子（NADH+H+）、1分子FADH2和1分子GTP；综上，1分子甘油彻底氧化为CO2和H2O，在此过程中在胞浆中产生2（1+1）分子（NADH+H+）和2分子ATP，消耗了1分子A TP；在线粒体中产生4（1+3）分子（NADH+H+）、1分子FADH2和1分子GTP。
其中在胞浆中产生的2分子（NADH+H+）进入呼吸链氧化是通过苹果酸穿梭作用（由于甘油主要在肝脏中被氧化分解），可产生6（2*3）分子ATP；线粒体中4分子（NADH+H+）和1分子FADH2进入呼吸链氧化可产生14（4*3+1*2）分子ATP，1分子GTP可转化为1分子ATP。