生物化学(简答题、问答题)
基础生物化学复习题目及答案
第一章核酸一、简答题1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有何特点？有何功能？5、DNA与RNA的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618)二、名词解释变性与复性分子杂交增色效应与减色效应回文结构TmcAMPChargaff定律三、判断题1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。
错2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。
错3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。
对4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。
错5 核酸的紫外吸收与pH 无关。
错6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。
对7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。
对8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。
对9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。
对11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。
错14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。
对15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。
对16 核酸变性或降解时,存在减色效应。
错18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。
对四、选择题4 DNA 变性后(A)A 黏度下降B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D)A 核糖体B 病毒C端粒酶 D 核酶9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D)A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C)A、ACUB、ACTC、UCA D TCA13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D)A、CAUB、UGCC、CGU D UAC五、填空题1 核酸的基本结构单位就是核苷酸。
生物化学试题及答案(期末用)
生物化学试题及答案（期末用）生物化学试题及答案维生素一、名词解释1、维生素二、填空题1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。
2、维生素按溶解性可分为和。
3、水溶性维生素主要包括和VC。
4、脂脂性维生素包括为、、和。
三、简答题1、简述B族维生素与辅助因子的关系。
【参考答案】一、名词解释1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
二、填空题 1、辅因子；2、水溶性维生素、脂性维生素；3、 B族维生素；4、 VA、VD、VE、VK；三、简答题 1、V 需要该因子的酶生化作用有机辅因子名称及符号 B 1脱羧酶转移羧基 TPP（焦磷酸硫胺素） B 2FMN（黄素单核苷酸）氧化酶传递氢（电子） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） CoA-SH（CoA） B 3酰化酶转移酰基 acylcarrier protein (ACP) (酰基载体蛋白) +NAD（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、CoⅠ） B 5各种脱氢酶传递氢（电子） +NADP（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸、CoⅡ） B 6转氨酶、脱羧酶转移氨基 PLP（磷酸吡哆醛/胺PMP） B 7各种羧化酶参与CO固定 2BCCP（生物素羧基载体蛋白） B 11转移甲基、亚甲基一碳单位代谢的各种酶类亚胺甲基、甲酰基 FH或THFA（四氢叶酸） 4B 12变位酶转移甲基脱氧腺苷钴胺素生物氧化一、名词解释1.生物氧化2.呼吸链3.氧化磷酸化4. P/O比值二、填空题1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。
3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。
4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。
5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。
医学生物化学试题及答案
医学生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 以下哪个是细胞内能量的主要来源？A. 蛋白质B. 脂肪C. 碳水化合物D. 维生素答案：C2. 酶的催化作用机理是什么？A. 改变反应的平衡状态B. 降低反应的活化能C. 增加反应物的浓度D. 提高反应的温度答案：B3. 人体中哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 甘氨酸B. 色氨酸C. 丙氨酸D. 谷氨酸答案：B4. 以下哪种维生素是脂溶性的？A. 维生素B1B. 维生素CC. 维生素AD. 维生素D答案：D5. DNA复制的起始点是什么？A. 启动子B. 终止子C. 原点D. 增强子答案：C6. 以下哪个过程是细胞周期的第一阶段？A. G0期B. G1期C. S期D. G2期答案：B7. 细胞膜的主要组成成分是什么？A. 蛋白质B. 核酸C. 脂质D. 碳水化合物答案：C8. 以下哪个是细胞凋亡的主要特征？A. 细胞体积增大B. 细胞核分裂C. 细胞膜破裂D. 细胞形态完整答案：D9. 以下哪个是细胞信号传导的第二信使？A. ATPB. cAMPC. 钙离子D. 激素答案：B10. 以下哪个是细胞呼吸的主要场所？A. 细胞核B. 线粒体C. 细胞质D. 内质网答案：B二、填空题（每空2分，共20分）1. 细胞内蛋白质合成的主要场所是______。
答案：核糖体2. 细胞膜的流动性主要由______层的脂质双层结构决定。
答案：磷脂3. 细胞周期中，DNA复制发生在______期。
答案：S期4. 酶的活性中心通常含有______。
答案：氨基酸残基5. 细胞凋亡是一种______的细胞死亡方式。
答案：程序化6. 细胞内能量的主要储存形式是______。
答案：ATP7. 细胞内蛋白质的合成过程需要______的参与。
答案：mRNA8. 细胞膜上的受体蛋白质主要负责______。
答案：信号识别9. 细胞呼吸的最终产物是______。
答案：水和二氧化碳10. 细胞内蛋白质的降解过程发生在______。
生物化学(名词解释及简答题)
生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。
氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。
羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。
因此氨基酸具有两性解离的性质。
在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。
当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。
2.调节身体功能3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
生物化学考试题
生物化学考试题1.简答题（每题5分，共50分）a) 请简述蛋白质是如何在细胞内合成的。
b) 请解释DNA和RNA的结构和功能。
c) 请简要说明葡萄糖的代谢途径。
d) 解释ATP在细胞内的作用。
e) 解释细胞色素P450及其在药物代谢中的作用。
f) 请解释酶的特性和催化机制。
g) 请解释DNA修复的不同机制。
h) 请解释细胞内信号传导的过程。
i) 解释氧化磷酸化和光合作用的关系。
j) 解释核糖体的结构和功能。
2.选择题（每题2分，共40分）从以下选项中选择正确答案。
a) DNA双链的连接方式是：A. 磷酸键连接B. 氢键连接C. 硫键连接D. 碳键连接b) 下列哪个物质不是细胞色素P450的辅助因子：A. NADPHB. 氧气C. 酶D. 金属离子c) 下列哪个不是细胞内信号传导的传递方式：A. 激素传导B. 神经传导C. 胞吞作用D. 转录传导d) 下列哪个不是酶的特性：A. 可逆性B. 高效性C. 特异性D. 可再生性e) 氧化磷酸化在细胞中发生在：A. 内质网B. 线粒体C. 细胞核D. 溶酶体f) 下列哪个不是DNA修复机制：A. 直接修复B. 错误配对修复C. 碱基切割修复D. 甲基化修复g) 下列哪个不是RNA的结构特点：A. 双链结构B. 脱氧核糖C. 碱基配对D. 磷酸骨架h) ATP是细胞内的能量货币，其全称为：A. Adenosine triphosphateB. Adenosine tetraphosphateC. Adenosine pentaphosphateD. Adenosine hexaphosphatei) 下列哪个不是葡萄糖的代谢途径：A. 糖解B. 糖原合成C. 糖异生D. 三羧酸循环j) 下列哪个不是细胞色素P450在药物代谢中的作用：A. 增加药物毒性B. 降解药物C. 活化药物D. 减少药物效果3.论述题（30分）请选择一道题目进行论述。
题目：解释光合作用的细胞生物化学过程及产物。
生物化学简答题
生物化学简答题1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。
答：产生ATP的途径要紧有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的要紧途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化进程。
例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反映，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，通过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这确实是通过氧化磷酸化产生了ATP。
底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的进程。
例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反映中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这确实是通过底物水平磷酸化产生了ATP。
2．简述酶作为生物催化剂与一样化学催化剂的共性及其特性。
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改转变学放映速度，不能改转变学反映的平稳点，酶本身在化学反映前后也不改变；可降低化学反映的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调剂操纵，活力与辅助因子有关。
3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发觉。
乙醛酸循环反映分为五步（略）。
总反映说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或变成葡萄糖乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变成糖的途径。
3. 简述氨基酸代谢的途径。
生物化学问答题(2)
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述DNA双螺旋结构的基本特点？1953年，沃森和克里克发现了dna双螺旋的结构；主链(backbone)由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。
主链有二条,它们似“麻花状”绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。
主链处于螺旋的外侧。
碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。
同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。
配对碱基总是a与t和g与c。
碱基对以氢键维系，a与t间形成两个氢键，g与c间形成三个氢键。
螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。
3、tRNA的各级结构有何特点？tRNA的一级结构特征：（1）由70~90个核苷酸组成单链；2)含较多的稀有碱基：（3）5’端多为p G, 3’端多为CCA OHtRNA的二级结构特征：（1）三叶草形 (2)四臂四环tRNA的三级结构特征：tRNA在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成“倒L型”4、DNA和RNA的在组成和结构上有何异同？1、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？Gly的R基为一个氢原子，在蛋白质中提供的空间位阻最小.是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具有旋光性.容易形成转角Pho的R基的环状结构，不易转动，且多聚Pho不具酰胺氢，不能形成链内氢键，在螺旋处形成结节，而易产生转角2、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？这是因为蛋白质颗粒表面带有很多极性基团，如－NH3+、-COO-－、-OH、-SH、-CONH2等和水有高度亲和性。
当蛋白质和水相遇时，在其表面形成一层水膜。
水膜的存在使蛋白质颗粒相互隔开。
颗粒之间不会碰撞而聚集成大颗粒。
另外，在非等电点状态时，同一蛋白质的不同分子带同种电荷因同性相斥，总要保持一定距离，不致互相凝集沉淀。
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案一、选择题1. 生物化学是一门研究生物体内化学物质及其相互作用的学科，其研究的对象主要是：A. 有机物B. 无机物C. 生物大分子D. 化学反应答案：C2. 下列哪个是人体内最重要的有机物质？A. 脂肪B. 糖类C. 蛋白质D. 维生素答案：C3. 生物大分子中，起着遗传信息传递作用的是：A. 蛋白质B. 糖类C. 脂肪D. 核酸答案：D4. 下列哪种物质是构成细胞膜的主要组成成分？A. 糖类B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸答案：B5. 酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，其催化作用会受到以下哪一个因素的影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 以上都是答案：D二、简答题1. 请简要介绍核酸的结构和功能。
答：核酸是生物体内重要的生物大分子，包括DNA和RNA。
其结构由糖类、磷酸和碱基组成。
核酸的功能包括存储、传递和表达遗传信息等。
其中，DNA负责存储生物体的遗传信息，而RNA参与遗传信息的传递和蛋白质合成过程。
2. 请解释酶的作用原理及其在生物体内的重要性。
答：酶是一类特殊的蛋白质，可以催化生物体内的化学反应，降低反应所需的能量垒，从而加速反应速率。
酶的作用原理基于“锁与钥”模型，即酶与底物的结合是高度特异性的，类似于钥匙与锁的配对。
生物体内有数千种不同的酶，在代谢、合成、降解等众多生物化学反应中发挥着关键的作用。
三、论述题生物化学的研究对理解生命的本质、人体健康和疾病的发生发展起着重要的作用。
通过研究生物体内的分子机制和代谢途径，可以揭示生物体的结构与功能之间的关联，为新药开发和疾病治疗提供理论基础。
1. 生物体内化学物质的结构与功能之间的关系生物体内的化学物质包括蛋白质、核酸、糖类和脂肪等，它们的结构决定了它们的功能。
例如，蛋白质的三维结构决定了其特定的功能，如酶的催化活性和抗体的识别能力。
另外，核酸的碱基序列决定了遗传信息的编码和传递，而糖类和脂肪则在细胞膜的构建和维护中发挥着重要作用。
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简答题、问答题
1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?
答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?
答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?
答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答：
必需基团
5、说明米氏常数的意义及应用。
答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用：
（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。
（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?
答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
不可逆抑制剂：有机磷农药能共价结合胆碱酯酶活性中心上的羟基，使胆碱酯酶失活。
临床药物解磷定（PAM ）可解除有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制。
7、简述糖酵解的生理意义。
答：（1）糖酵解是机体在缺氧情况下迅速获得能量的重要方式。
例如剧烈｛ 活性中心内 活性中心外
维持酶活性中心的空间构象 ｛ 结合基团：能与底物结合 催化基团：催化底物发生化学反应
运动时，骨骼肌处于相对缺氧状态，则糖酵解过程加强，以补充运动所需能量。
在某些病理情况下，如严重贫血、失血、休克、呼吸障碍、循环障碍等，因氧供应不足，组织细胞也可增强糖无氧分解，以获得少量能量。
（2）氧供应充足的条件下，某些组织细胞如红细胞、视网膜、睾丸、白细胞、肿瘤细胞等，其所需能量仍由糖酵解供应。
红细胞缺少线粒体，不能进行有氧分解，维持红细胞结构和功能所需的能量全部依赖糖无氧分解获得。
（3）为体内其它物质的合成提供原料。
8、简述三羧酸循环的特点及生理意义。
答：特点：（1）三羧酸循环必须在有氧条件下进行。
（2）三羧酸循环是机体主要的产能途径，每一次三羧酸循环共生成12分子ATP。
（3）三羧酸循环是单向反应体系。
生理意义：（1）糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式；（2）三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路（3）糖有氧氧化是体内物质代谢相互联系的枢纽。
9、简述磷酸戊糖途径的生理意义。
答：（1）生成5-磷酸核糖；（2）生成NADPH。
10、计算1mol软脂酸氧化分解成CO2和H2O产生的ATP物质的量。
答：（1）1分子软脂酸活化，消耗2分子ATP；
（2）1分子软脂酸经7次β-氧化，生成8分子乙酰辅酶A；每一次β-氧化生成5个ATP。
1分子乙酰辅酶A经三羧酸循环生成12分子ATP；
净生成：5*7+8*12-2=129
11、脂肪酸的分解代谢要经历哪几个阶段?
4个步骤：
（1）脂肪酸的活化，生成脂酰辅酶A;
（2）脂酰辅酶A进入线粒体；
（3）脂肪酸的β-氧化：脱氢、水化、再脱氢、硫解，生成乙酰辅酶A;
（4）乙酰辅酶A经三羧酸循环氧化分解为二氧化碳和水。
12、简述一碳单位的生理功能。
答：一碳单位的主要功能，是作为合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料，在核酸的生物合成中起重要作用。
故一碳单位代谢与细胞增殖、组织生长等过程密切相关。
一碳单位还参与体内许多甲基化反应过程，如卵磷脂的合成。
一碳单位代谢是将氨基酸分解代谢与核酸生物合成及其他代谢密切联系的纽带，对人体的生命活动有重要意义。
13、简述蛋白质的生理功能。
蛋白质是生命活动的物质基础，是人体细胞和组织的重要组成成分。
没有蛋白质就没有生命。
其主要的生理功能有：
（1）．维持组织的生长、更新和修复此功能为蛋白质所特有，不能由糖或脂类代替。
（2）．参与多种重要的生理活动如机体内的抗体（免疫功能）、酶（催化功能）、激素（调节功能）、运输氧的血红蛋白（运输功能）、参与肌肉收缩的肌动蛋白（运动功能）等，还包括胺类、神经递质、激素、嘌呤、嘧啶等。
（3）．氧化功能每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1千卡)的能量，蛋白质的这种生理功能可由糖及脂类代替。
一般情况下，蛋白质供给的能量占食物总供热量的10％～15％。
此外，有些蛋白质还具有支持或保护作用，如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白等。